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Las Chaperoninas PDF
Las Chaperoninas PDF
protenas
Oscar Llorca, Jos L.
Carrascosa y Jos M. Valpuesta,
Acroread 2001
jmv@cnb.uam.es
RESUMEN [ABSTRACT]
Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de
protenas involucrado en procesos de asistencia en el
plegamiento de otras protenas. Incluida en las
chaperonas moleculares hay una familia, la de las
chaperoninas o chaperonas moleculares, de peso
molecular cercano a 60 kDa (hsp60), que son quizs las
mejor caracterizadas. Dos tipos de chaperoninas son las
que se conocen, las de origen procariota y
pertenecientes a orgnulos citoplasmticos (grupo I) y
las provenientes de arqueobacterias y en el citosol de
eucariotas (grupo II). Ambos tipos de chaperoninas
comparten una arquitectura muy parecida pero poseen
importantes diferencias en el mecanismo de
funcionamiento, en los cambios estructurales que se
producen durante aqul y en las protenas a las que
asisten en su plegamiento.
Las chaperoninas
Se enva una seal desde el dominio ecuatorial de cada sub unidad que
ha unido ATP, a travs del dominio intermedio hasta el dominio apical,
en el que se produce un cambio conformacional (elevacin de la punta
del dominio apical) que permite la unin de la cochaperonina GroES.
4)Las molculas de ATP unidas en todas las sub unidades del anillo se
hidrolizan. La hidrlisis del nucletido, adems de relajar la unin de
GroES a GroEL en ese anillo, enva una seal al otro anillo para
indicarle que ya puede unir ATP. Esta unin se produce, con los
consiguientes cambios indicados anteriormente en el punto 2). La unin
de ATP permite tambin que otra molcula de GroES se una a este
segundo anillo, formando un complejo simtrico, con una
cochaperonina unida a cada anillo de GroEL, tal y como se describe en
la Figura 3.
Todo parece indicar que CCT apareci en la naturaleza a la vez que los
organismos eucariotas (ya que est presente slo en ellos), como
evolucin de una chaperonina primigenia y en respuesta a los
problemas de plegamiento que plantea la tubulina, protena que
apareci en los organismos eucariotas como una evolucin de la ms
primitiva FtsZ, presente en procariotas. La tubulina es una protena muy
compleja, que forma estructuras enormes llamadas microtbulos como
consecuencia de complejos fenmenos de polimerizacin. La formacin
de los microtbulos tiene que ver con peculiaridades en la estructura de
tubulina, y es posible que la aparicin de aqullas haya dado lugar a la
evolucin de una chaperonina especfica para lidiar con un problema
muy puntual pero vital a la clula como es el plegamiento de tubulina (y
el de actina). El hecho de que FtsZ no interaccione con CCT y su
plegamiento se produzca por si sola o con la ayuda de GroEL parece
reforzar la hiptesis aqu apuntada.
Referencias
Ditzel, L., Lwe, J., Stock, D., Stetter, K.O., Huber, H., Huber, R.
& Steinbacher, S. (1998) Crystal structure of the thermosome, the
archaeal chaperonin and homologue of CCT. Cell 93, 125-138.
Ellis, R.J. (1994). Opening and closing the Anfinsen cage. Curr.
Biol. 4, 633-635.