Triglicrido

Los triglicridos, triacilglicridos o triacilgliceroles son acilgliceroles, un tipo de lpidos,

formados por una molcula de glicerol, que tiene esterificados sus tres
grupos hidroxlicos por tres cidos grasos, ya sean saturados o insaturados.
El exceso de triglicridos en la sangre se llama hipertrigliceridemia y es un factor de riesgo
cardiovascular.
Los triglicridos forman parte de las grasas, sobre todo de origen animal. Los aceites son
triglicridos en estado lquido de origen vegetal o que provienen del pescado.
Los cidos grasos estn unidos al glicerol por el enlace ster:
CH2COOR-CHCOOR'-CH2-COOR"
donde R, R', y R" son cidos grasos; los tres cidos grasos pueden ser diferentes, todos
iguales, o slo dos iguales y el otro distinto. Cada cido graso se une por la reaccin de
esterificacin:
cido carboxlico + alcohol ster + agua R1-COOH + R-OH R1-COO-R + H2O
con el caso particular de:
cido graso + glicerol triglicrido + agua
La longitud de las cadenas de los triglicridos oscila entre 16 y 22 tomos de carbono.

Biosntesis de triglicridos[editar]
La sntesis de triglicridos tiene lugar en el retculo endoplsmico de casi todas las clulas
del organismo, pero es en el hgado, en particular en sus clulas parenquimatosas,
los hepatocitos, y en el tejido adiposo (adipocitos) donde este proceso es ms activo y de
mayor relevancia metablica. En el hgado, la sntesis de triglicridos est normalmente
conectada a la secrecin de lipoprotenas de muy baja densidad (VLDL, su acrnimo en
ingls) y no se considera un sitio de almacenamiento fisiolgico de lpidos. Por tanto, toda
acumulacin de triglicridos en este rgano es patolgica, y se denomina
indistintamente esteatosis hepticao hgado graso. Por el contrario, el tejido adiposo tiene
por principal funcin la acumulacin de energa en forma de triglicridos. Sin embargo, la
acumulacin patolgica de triglicridos en el tejido adiposo (obesidad) se asocia,
aparentemente de forma causal, con una serie de anormalidades endocrino-metablicas,
cuyas causas son actualmente motivo de intensa investigacin, dado el impacto de ellas
en la mortalidad global de la poblacin contempornea. Una mnima cantidad de
triglicridos son normalmente almacenados en el msculo esqueltico y cardaco, aunque
solamente para consumo local.1
La biosntesis de triglicridos comprende varias reacciones:

Activacin de los cidos grasos. Los cidos grasos son "activados" (convertidos
en acil-CoA grasos) por conversin en sus steres con el coenzima A segn la
reaccin:
RCOOH + CoASH + ATP acil-CoA sintetasa RCOSCoA + AMP + PPi + H2O

Ensamblaje de triglicridos. La sntesis de triglicridos propiamente tal, consiste

en la acilacin sucesiva del esqueleto de glicerol-3-fosfato en sus tres tomos de
carbono. La primera acilacin, en el carbono 1 (sn1), es catalizada por la
enzima glicerol-fosfato-acil-transferasa (GPAT, por su acrnimo ingls) y da como
resultado la formacin de cido lisofosfatdico. La segunda acilacin (sn2) es
 catalizada por la enzima acil-glicerol-fosfato-acil transferasa (AGPAT), generndose
cido fosfatdico. Una etapa previa a la formacin de diacilglicerol, el precursor directo
de los triglicridos, es la defosforilacin del cido fosfatdico. Esta reaccin es
catalizada por una familia de enzimas parcialmente caracterizadas, las fosfatasas del
cido fosfatdico (PPAPs, su acrnimo ingls), de las cuales las ms estudiadas es la
familia de las lipinas. Finalmente, la acilacin en posicin sn3 del diacilglicerol es
catalizada por la enzima diacilglicerol-acil-transferasa (DGAT). Tanto el cido
fosfatdico como el diacilglicerol son, adems, precursores de otros
importantes glicerolpidos: fosfatdilinositol,fosfatidilglicerol y cardiolipina, en el caso del
cido fosfatdico; y fosfatidilcolina, fosfatidilserina y fosfatidiletanolamina, en el caso
del diacilglicerol.

De manera muy relevante, mutaciones en el gen codificante para la enzima AGPAT

isoforma 2 (AGPAT2), la principal isoforma de AGPAT expresada en el tejido adiposo e
hgado, causan formas congnitas de lipodistrofia (ausencia de tejido adiposo)
generalizada en seres humanos. Esto, ms evidencia derivada de cultivos celulares y
animales de experimentacin, indica que existe una relacin estrecha entre la biognesis
del tejido adiposo y la sntesis de triglicridos. Los mecanismos causales de la lipodistrofia
asociada a mutaciones de AGPAT2 estn an en investigacin.

Transporte de los triglicridos[editar]

Las grasas se hidrolizan en el intestino delgado para poder formar cidos
grasos y glicerina para atravesar la pared intestinal, aislados o en forma de jabones al
combinarse con los jugos pancreticos e intestinales. Luego son reconstruidos de nuevo al
otro lado de la pared intestinal; pero, dado que los lpidos son insolublesen agua, deben
combinarse con protenas, sintetizadas por el intestino, para ser transportadas y
distribuidas a travs de la sangre a todo el organismo. El transporte de triglcridos est
estrechamente integrado con el transporte de otros lpidos, como el colesterol, y est
directamente relacionado con enfermedades como la arteriosclerosis.
El cuerpo humano utiliza tres tipos de vehculos transportadores de lpidos:

1. Lipoprotenas, como los quilomicrones, que los transportan al hgado tras su

absorcin por el intestino, desde donde se distribuyen al resto de las clulas del
cuerpo, sobre todo las adiposas y musculares, en forma de
lipoprotenas VLDL, IDL, LDL y HDL. Las clulas del tejido adiposo son las
principales clulas de reserva de grasas.
 2. Albmina srica. Transporta cidos grasos libres.

3. Cuerpos cetnicos. Pequeas molculas hidrosolubles (acetoacetato y -

hidroxibutirato) producidas en el hgado por oxidacin de los cidos grasos. Dado
que son solubles en agua (y por tanto en la sangre), pueden viajar en ella sin
problemas.

Funcin biolgica de los triglicridos[editar]

Constituyen la principal reserva energtica del organismo animal (como grasas) y

en los vegetales (aceites). El exceso de lpidos se almacena en grandes depsitos en
los animales, en tejidos adiposos.

Son buenos aislantes trmicos que se almacenan en los tejidos adiposos

subcutneos de los animales de climas fros como, por ejemplo, las ballenas, el oso
polar, etc.

Son productores de calor metablico, durante su degradacin. Un gramo de grasa

produce 9,4 kilocaloras. En las reacciones metablicas de oxidacin, los prtidos
y glcidos producen 4,1 Kcal.

Dan proteccin mecnica, como los constituyentes de los tejidos adiposos que
estn situados en la planta del pie, en la palma de la mano y rodeando el rin
(acolchndolo y evitando su desprendimiento).

Enlace peptdico

Formacin de un dipptido por la unin de dos aminocidos mediante un enlace peptdico.

 El enlace peptdico es un enlace entre el grupo amino (NH2) de un aminocido y el grupo carboxilo (COOH) de
otro aminocido. Los pptidos y las protenas estn formados por la unin de aminocidos mediante enlaces
peptdicos. El enlace peptdico implica la prdida de una molcula de agua y la formacin de un enlace covalente
CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.

Para nombrar el pptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminocido de
nuestropptido fuera alanina y el segundo serina tendramos el pptido alanil-serina.

Caractersticas estructurales del enlace[editar]

Un tripptido.

Podramos pensar que una protena puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los
enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural slo adoptan una nica conformacin tridimensional que
llamamos conformacin nativa; que es directamente responsable de la actividad de la protena. Tambin podemos
observar que, cuando se produce el enlace, se desprende una molcula de H 2O.

Esto hizo pensar que no poda haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difraccin deRayos
X se vio que el enlace peptdico era ms corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carcter (60%)
de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Por esa razn no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilizacin obliga a que los 4 tomos que forman en
enlace peptdico ms los dos carbonos que se encuentran en posicin a (marcado con a en la ilustracin) con
respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:

Enlace peptdico.

Esta ordenacin planar rgida es el resultado de la estabilizacin por resonancia del enlace peptdico. Por ello, el
armazn est constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone
restricciones importantes al nmero posible de conformaciones que puede adoptar una protena.
 El O carbonlico y el hidrgeno amdico se encuentran en posicin trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el
resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podra haber giro. Pero no todos los
giros son posibles.

Si denominamos "" al valor del ngulo que puede adoptar el enlace N-C, y "" al del enlace C-C, slo existirn
unos valores permitidos para y (ver grfico de Ramachandran); y depender en gran medida del tamao del
grupo R.

Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las caractersticas de los grupos R sucesivos.

Enzima

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformacin en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la

protena. Esta protena es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformacin de azcares en energa en las clulas.

Las enzimas1 son molculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones qumicas, siempre que
sean termodinmicamente posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que es energticamente posible (ver Energa
libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinticamente favorable, es decir, transcurra a mayor
velocidad que sin la presencia de la enzima. 2 3 En estas reacciones, las enzimas actan sobre
unas molculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en molculas diferentes denominadas productos. Casi todos
los procesos en las clulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por
enzimas se las denomina reaccionesenzimticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece solo con algunas reacciones,
el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una clula determina el tipo de metabolismoque tendr cada clula. A su vez, esta
sntesis depende de la regulacin de la expresin gnica.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energa de activacin (G) de una reaccin, de forma
que se acelera sustancialmente la tasa de reaccin. Las enzimas no alteran el balance energtico de las reacciones en que
intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la reaccin, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces.
Una reaccin que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho ms
deprisa que la correspondiente reaccin no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que catalizan, ni alteran su
equilibrio qumico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por ser ms especficas. Las enzimas catalizan
alrededor de 4 000 reacciones bioqumicas distintas.4 No todos los catalizadores bioqumicos son protenas, pues algunas
molculas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la
actividad peptidil transferasa).5 6 Tambin cabe nombrar unas molculas sintticas denominadas enzimas artificiales capaces
de catalizar reacciones qumicas como las enzimas clsicas. 7

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras molculas. Los inhibidores enzimticos son molculas que
disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son molculas que incrementan dicha
actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad. Muchas drogas o frmacos son
molculas inhibidoras. Igualmente, la actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentracin de la propia enzimay del
sustrato, y otros factores fsico-qumicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la sntesis de antibiticos y productos domsticos de limpieza.
Adems, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricacin de alimentos, destincin
de vaqueros o produccin de biocombustibles.

Etimologa e historia[editar]

Eduard Buchner.

Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoca la digestin de la carne por las secreciones del estmago8 y
la conversin del almidn en azcar por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no haba sido identificado el
mecanismo subyacente.9 aunque la primer enzima fue descubierta por Anselme Payen y Jean-Franois Persoz en 1833.10

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentacin del azcar en el alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg a la
conclusin de que esta fermentacin era catalizada por una fuerza vital contenida en las clulas de la levadura,
llamadasfermentos, e inicialmente se pens que solo funcionaban con organismos vivos. Escribi que "la fermentacin del
alcohol es un acto relacionado con la vida y la organizacin de las clulas de las levaduras, y no con la muerte y
la putrefaccin de las clulas".11 Por el contrario, otros cientficos de la poca como Justus von Liebig, se mantuvieron en la
posicin que defenda el carcter puramente qumico de la reaccin de fermentacin.

En 1878 el fisilogo Wilhelm Khne (1837-1900) acu el trmino enzima, que viene del griego "en levadura", para
describir este proceso. La palabra enzima fue usada despus para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro
lado, la palabra "fermento" sola referirse a la actividad qumica producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenz a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar azcar a pesar de la
ausencia de clulas vivientes de levadura. En una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berln, encontr que el
azcar era fermentado inclusive cuando no haba elementos vivos en los cultivos de clulas de levaduras. 12 Llam a la enzima
que causa la fermentacin de la sacarosa, zimasa.13 En 1907 recibi el Premio Nobel de Qumica "por sus investigaciones
bioqumicas y el haber descubierto la fermentacin libre de clulas". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son
usualmente nombradas de acuerdo a la reaccin que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al nombre del
sustrato (p. ej., la lactasaes la enzima que degrada lactosa) o al tipo de reaccin (p. ej., la ADN polimerasa forma polmeros
de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una clula viva, el prximo paso era determinar su naturaleza
bioqumica. En muchos de los trabajos iniciales se not que la actividad enzimtica estaba asociada con protenas, pero
algunos cientficos (como el premio Nobel Richard Willsttter) argumentaban que las protenas eran simplemente el transporte
para las verdaderas enzimas y que las protenas per se no eran capaces de realizar catlisis. Sin embargo, en 1926, James B.
Sumner demostr que la enzima ureasa era una protena pura y la cristaliz. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en
1937. La conclusin de que las protenas puras podan ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard
Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y
la quimotripsina. Estos tres cientficos recibieron el Premio Nobel de Qumica en 1946. 14

El descubrimiento de que las enzimas podan ser cristalizadas permita que sus estructuras fuesen resueltas mediante tcnicas
de cristalografa y difraccin de rayos X. Esto se llev a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima encontrada en
las lgrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de algunasbacterias. La estructura fue resuelta por un grupo
liderado por David Chilton Phillips y publicada en 1965.15 Esta estructura de alta resolucin de las lisozimas, marc el comienzo
en el campo de la biologa estructural y el esfuerzo por entender cmo las enzimas trabajan en el orden molecular.

Estructuras y mecanismos[editar]

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carbnica de tipo II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el

centro activo.

Las enzimas son generalmente protenas globulares que pueden presentar tamaos muy variables, desde
62aminocidos como en el caso del monmero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,16 hasta los 2 500 presentes en la sintasa
de cidos grasos.17

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la
secuencia de aminocidos.18 Sin embargo, aunque la estructura determina la funcin, predecir una nueva actividad enzimtica
basndose nicamente en la estructura de una protena es muy difcil, y un problema an no resuelto. 19

Casi todas las enzimas son mucho ms grandes que los sustratos sobre los que actan, y solo una pequea parte de la
enzima (alrededor de 3 a 4 aminocidos) est directamente involucrada en la catlisis. 20 La regin que contiene estos residuos
encargados de catalizar la reaccin es denominada centro activo. Las enzimas tambin pueden contener sitios con la
capacidad de unir cofactores, necesarios a veces en el proceso decatlisis, o de unir pequeas molculas, como los sustratos
o productos (directos o indirectos) de la reaccin catalizada. Estas uniones de la enzima con sus propios sustratos o productos
pueden incrementar o disminuir la actividad enzimtica, dando lugar as a una regulacin por retroalimentacin positiva o
negativa, segn el caso.

Al igual que las dems protenas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminocidos que sepliegan durante el
proceso de traduccin para dar lugar a una estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar actividad.
Cada secuencia de aminocidos es nica y por tanto da lugar a una estructura nica, con propiedades nicas. En ocasiones,
protenas individuales pueden unirse a otras protenas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternaria de
las protenas.

La mayora de las enzimas, al igual que el resto de las protenas, pueden ser desnaturalizadas si se ven sometidas a
agentes desnaturalizantes como el calor, lospHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las protenas de forma reversible o irreversible, dependiendo de la enzima y de la condicin.

Especificidad[editar]
Las enzimas suelen ser muy especficas tanto del tipo de reaccin que catalizan como del sustrato involucrado en la reaccin.
La forma, la carga y las caractersticas hidroflicas/hidrofbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas tambin pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.21

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisin en su actividad son aquellas involucrados en
la replicacin y expresin del genoma. Estas enzimas tienen eficientes sistemas de comprobacin y correccin de errores,
como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reaccin de replicacin en un primer paso, para comprobar
posteriormente si el producto obtenido es el correcto. 22 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una
media de tasa de error increblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas
de mamferos.23 Este tipo de mecanismos de comprobacin tambin han sido observados en la ARN polimerasa,24 en la ARNt
aminoacil sintetasa25 y en la actividad de seleccin de los aminoacil-tRNAs. 26

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden actuar sobre una gran
variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de sustrato podra ser clave en la evolucin y
diseo de nuevas rutas biosintticas.27

Modelo de la "llave-cerradura" [editar]

Las enzimas son muy especficas, como sugiri Emil Fischer en 1894. Con base a sus resultados dedujo que
ambas molculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geomtrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente
una en la otra,28 por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refirindose a la enzima como a una
especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este
modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilizacin del estado de transicin que logran
adquirir las enzimas.

Modelo del encaje inducido [editar]

Diagrama que esquematiza el modo de accin del modelo del encaje inducido.

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificacin al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son estructuras bastante
flexibles y as el sitio activo podra cambiar su conformacin estructural por la interaccin con el sustrato. 29 Como resultado de
ello, lacadena aminoacdica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar
a cabo su funcin cataltica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar
en el sitio activo.30 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato est completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.31

Mecanismos[editar]
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se ver a continuacin, siempre dando lugar a una disminucin del valor
de G:32

Reduccin de la energa de activacin mediante la creacin de un ambiente en el cual el estado de transicin es

estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un cambio de conformacin del sustrato

unido el cual pasa a un estado de transicin, de modo que ve reducida la cantidad deenerga que precisa para completar

la transicin).

Reduciendo la energa del estado de transicin, sin afectar la forma del sustrato, mediante la creacin de un

ambiente con una distribucin de carga ptima para que se genere dicho estado de transicin.

Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para formar un

complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sera factible en ausencia de enzima.

 Reduciendo la variacin de entropa necesaria para alcanzar el estado de transicin (energa de activacin) de

la reaccin mediante la accin de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo as que se produzca dicha reaccin.

Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de temperatura

facilita la accin de la enzima y permite que se incremente an ms su velocidad de reaccin. Sin embargo, si la

temperatura se eleva demasiado, la conformacin estructural de la enzima puede verse afectada, reduciendo as su

velocidad de reaccin, y solo recuperando su actividad ptima cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas

enzimas son termolbiles y trabajan mejor a bajas temperaturas.

Cabe destacar que este efecto entrpico implica la desestabilizacin del estado basal, 33 y su contribucin a la catlisis es
relativamente pequea.34

Estabilizacin del estado de transicin [editar]

La comprensin del origen de la reduccin del valor de G en una reaccin enzimtica requiere elucidar previamente cmo las
enzimas pueden estabilizar su estado de transicin, ms que el estado de transicin de la reaccin. Aparentemente, la forma
ms efectiva para alcanzar la estabilizacin es la utilizacin de fuerzas electrostticas, concretamente, poseyendo un ambiente
polar relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribucin de carga del estado de transicin. Ese tipo de ambientes
no existen ni se generan en ausencia de enzimas. 35

Dinmica y funcin [editar]

La dinmica interna de las enzimas est relacionada con sus mecanismos de catlisis. 36 37 38 La dinmica interna se define
como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de aminocidos, hasta
grupos de aminocidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo
que van desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en el
proceso de catlisis por medio de movimientos dinmicos. 39 40 41 42 Los movimientos de las protenas son vitales en muchas
enzimas. Dichos movimientos podrn ser ms o menos importantes segn si los cambios conformacionales se producen por
vibraciones pequeas y rpidas o grandes y lentas, y dicha importancia depender del tipo de reaccin que lleve a cabo la
enzima. Sin embargo, aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unin y liberacin de sustratos y productos,
an no est claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos qumicos de las reacciones enzimticas. 43 Estos nuevos
avances tambin tienen implicaciones en la comprensin de los efectos alostricos y en el desarrollo de nuevos frmacos.

Modulacin alostrica[editar]

Transicin alostrica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por unagonista, un inhibidor y un sustrato.

Los sitios alostricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas molculas en la clula. Las
uniones a las que dan lugar son dbiles y no covalentes, y generan un cambio en la conformacin estructural de la enzima que
repercute en el sitio activo, afectando as a la velocidad de reaccin. 44 Las interacciones alostricaspueden tanto inhibir como
activar enzimas, y son una forma muy comn de controlar las enzimas en las clulas. 45

Cofactores y coenzimas[editar]