Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

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Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

El presente trabajo ENZIMAS EN EL DIAGNSTICO DE ENFERMEDADES.

Est a cargo de los alumnos de la Facultad de Medicina Humana
pertenecientes a la Escuela Profesional de Enfermera II-CICLO de la
Universidad Nacional Jos Faustino Snchez Carrin de Huacho.

En tal sentido ponemos a disposicin el trabajo al docente encargado del

rea y los alumnos interesados en saber ms sobre el tema tratar en el
trabajo presente. Es nuestro propsito contribuir con ms informacin al
alumnado recurriendo de diversas fuentes de informacin para elaborar el
trabajo ya mencionado.

El anhelo del grupo es que este trabajo contribuya y sea fuente de

informacin para los dems compaeros que tengan la necesidad de
informarse un poco sobre el tema a tratar.

Alumnos de la Escuela Profesional de Enfermera

II-CICLO

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Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

En la prctica clnica el estudio de las enzimas sricas es muy importante

para el diagnstico, control y comprensin de una gran variedad de
patologas. Por ejemplo, la deteccin de altos niveles de amilasa srica
contribuye al diagnstico de pancreatitis o parotiditis. Las enzimas
presentes en el plasma pueden tener o no funcin en ese medio. En este
sentido, se las clasifica como funcionales o no funcionales.

Algunas enzimas tienen amplia distribucin tisular, tanto que otras son
especficas de un determinado tejido. Esta mayor o menor especificidad es
importante para el diagnstico.

Una vez en el plasma cada enzima sufre un proceso de depuracin que le

es caracterstico y por lo tanto resulta de gran utilidad conocer cul es su
vida media.

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Aspartato transaminasa, tambin llamada aspartato aminotransferasa o

transaminasa srica glutmico oxalactico, transaminasa es una enzima
dependiente de fosfato de piridoxal. AST cataliza la transferencia reversible de un
grupo a-amino entre aspartato y glutamato y, como tal, es una enzima importante
en el metabolismo de aminocidos. AST se encuentra en el hgado, corazn,
msculo esqueltico, los riones, el cerebro y las clulas rojas de la sangre, y se
mide comnmente clnicamente como un marcador para la salud del hgado.
Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos de infarto
agudo de miocardio, hepatopata aguda, miopatas, por el empleo de
determinados frmacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual resulten
seriamente daadas las clulas.
La AST se eleva en cualquier situacin que exista dao heptico y dao pulmonar.
Tambin se encuentra presente en hemates, miocardio, msculo esqueltico,
rin y cerebro, por lo cual ante la presencia de dao en cualquiera de estos sitios
tambin elevar su concentracin srica. La AST fue definida como marcador
bioqumico para el diagnstico de IAM en 1954. Sin embargo, el uso de AST como
marcador ha quedado obsoleto debido a la mayor sensibilidad y precocidad de la
elevacin de las troponinas cardiacas. La AST forma parte del perfil heptico que
se realiza en la clnica con el fin de evaluar la funcin del hgado.

Gnero Rango de referencia

Mujer 6 - 34 IU/L

Hombre 8 - 40 IU/L

LOS VALORES NORMALES DE ANLISIS DE ASPARTATO AMINOTRANSFERASA

El rango normal es de 10 a 34 UI/L.

Nota: UI/L = unidades internacionales por litro.

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La alanina aminotransferasa tambin llamada alanina transaminasa (ALT), es

una enzima aminotransferasa con gran concentracin en el hgado y en menor
medida en los riones, corazn y msculos.
Cuando hay una lesin de estos rganos la ALT es liberada a la sangre y aparece
elevada en los anlisis.
Como es una aminotransferasa ms especficamente heptica que la Aspartato
aminotransferasa (AST), aparece ms elevada en las enfermedades hepticas que
en otras, por eso el cociente ALT/AST (o GPT/GOT) ser mayor de 1 en ciertas
enfermedades hepticas como la hepatitis vrica. Al contrario aparece menor de 1
en enfermedades crnicas como la cirrosis heptica, enfermedad heptica
alcohlica, congestin heptica o tumores hepticos.
Valores normales de ALT:
Son 7 a 33 U/L en mujeres y entre 8 y 50 U/L en hombres, aunque tambin depende
del criterio del laboratorio.
La ALT se produce principalmente dentro de las clulas del hgado y, por lo tanto,
es un indicador fiable del dao celular en el hgado. Pequeas cantidades de ALT
tambin aparecen en los riones, los msculos esquelticos y el corazn. La
concentracin de ALT se incrementa con una necrosis heptica, pancreatitis
aguda, enfermedad celaca, cncer heptico, el consumo de drogas, la
hemocromatosis y la mononucleosis infecciosa.

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La amilasa es un enzima que tiene la funcin de digerir el glicgeno y el almidn

para formar azcares simples, se produce principalmente en las glndulas
salivares y en el pncreas. Cuando uno de estas glndulas se inflama derrama la
amilasa a la sangre y aparece elevado su nivel en el anlisis de la amilasa srica.

Niveles normales de Amilasa en suero: de 30 a 220 U/L.

En estos valores puede haber diferencias por la tcnica o por criterios de

normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y
otras veces por las unidades a las que se hace referencia. As se pueden dar como
normales rangos entre 40 a 140 U/L.

Valoracin de resultados anormales

Los niveles aumentados de Amilasa en la sangre pueden indicar:

Cncer de pncreas, ovarios, pulmn.

Colecistitis.
Clico de vescula biliar.
Embarazo ectpico con rotura de trompas.
Obstruccin intestinal.
Pancreatitis aguda.
Problemas de obstruccin de conductos biliares o pancreticos.
Ulcera de estmago perforada.

Los niveles disminuidos de Amilasa en la sangre pueden indicar:

Cncer de pncreas.
Lesin pancretica.
Enfermedades renales.
Toxemia en el embarazo.

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Es una enzima sintetizada en el hgado que contiene 6 tomos de cobre en su

estructura.
La ceruloplasmina transporta el 90% del cobre en nuestro plasma; el otro 10% lo
lleva la albmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su importancia en el
transporte de cobre, ya que une el cobre de manera ms dbil que la
ceruloplasmina.
La ceruloplasmina muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual es
asociada con la posible oxidacin de Fe+2(ferroso) a Fe+3(frrico), por lo que ayuda
a su transporte en el plasma estando asociada a la transferrina, la cual solo puede
llevar el hierro en su estado frrico.
Patologa:
Al igual que cualquier otra protena en plasma, los niveles bajan en un paciente
con problemas hepticos debido a que se reduce su capacidad para sintetizarlas.
Tambin puede ser por consumo insuficiente de cobre (el cual es relativamente
bajo) o reduccin de la expresin gentica, o problemas en el transporte de cobre
para terminar la sntesis de la enzima, ya que este, en su forma de apoenzima es
muy inestable sin el cobre, por lo que la apoceruloplasmina (la enzima sin su
cofactor) es degradada a nivel intracelular en los hepatocitos y lo poco que se
libera al torrente circulatorio tiene una duracin de solo 5 horas, en comparacin
a lo normal que es de 5.5 das en su estado completo: holoceruloplasmina.
Mutaciones genticas de la enzima llevan a una rara enfermedad en humanos,
la aceruloplasminemia, caracterizada por la sobrecarga de cobre en el cerebro,
pncreas y retina.2
Valores normales
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados
especficos de su examen.

Significado de los resultados anormales

Los niveles de ceruloplasmina por debajo de lo normal pueden deberse a:

Enfermedad heptica crnica

Absorcin intestinal deficiente
Desnutricin
Sndrome de Menkes (sndrome de pelo ensortijado de Menkes); muy raro
Sndrome nefrtico
Enfermedad de almacenamiento de cobre de Wilson (infrecuente)

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Los niveles de ceruloplasmina por encima de lo normal pueden deberse a:

Infecciones agudas y crnicas

Linfoma
Embarazo
Artritis reumatoidea
Uso de pldoras anticonceptivas

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La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones

elevadas en el tejido muscular tanto esqueltico como cardaco y en menor
concentracin en otros tejidos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y BB,
y se la emplea tanto en el diagnstico de infarto agudo de miocardio cuanto a
modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias musculares. Varias
condiciones fisiolgicas pueden aumentar la creatinfosfoquinasa srica, de igual
modo que determinadas patologas sistmicas.

La CPK total est compuesta por dos subunidades: B (por el predominio en tejido
cerebral) y M (muscular). Tres isoformas surgen de la combinacin de ambas: CK-
MB, CK-MM y CK-BB. Si bien slo entre el 15% y el 20% de la CPK del tejido
cardaco es CK-MB (el 80%-85% restante es de tipo MM), el miocardio es el
principal origen de la isoforma MB, por lo cual su presencia es altamente sugestiva
de injuria cardaca. Sin embargo hay otras causas de aumento de la CK-MB que
incluyen traumas, distrofias musculares, miositis, rabdomilisis y ejercicio
muscular vigoroso [1,4]. Dado que estos casos se asocian habitualmente con
aumentos significativos de la CPK total, es importante determinar el ndice de CK-
MB (relacin CK-MB/CPK) que es inferior a 3%-5% en presencia de dao muscular
no cardaco [9]. 9 La CK-MB aparece en sangre luego de 4-6 horas del inicio de un
IAM, alcanza el pico a las 12-24 horas y se normaliza en 2-3 das.

Otras medicaciones capaces de aumentar los niveles de CPK son: clozapina,

isotretinona, colchicina, penicilamina, fenitona y beta bloqueantes
(particularmente los que presentan actividades simptico mimtica intrnseca). En
estos casos, la manifestacin es clnicamente variable y puede oscilar desde
formas asintomticas hasta sintomticas (mialgias leves y an rabdomilisis).

La concentracin de CPK es normalmente muy baja en la sangre y su presencia en

cantidad anormal es indicativa de destruccin (lisis) de las clulas musculares.
Este incremento se observa en los casos de rabdomiolisis, destruccin a nivel de
los msculos de control voluntario, pero tambin en los casos de infarto de
miocardio. Las principales formas de CPK son la CPK-MB o (CK-MB ), destinadas a
las clulas cardacas, la CPK-MM o (CK-MM ) destinadas a las clulas musculares y
la CPK-BB o (CK-BB) destinada a las clulas del cerebro .

CPK y su aumento en cuadros asintomticos

Elevaciones moderadas de CPK se encuentran frecuentemente en estudios de

rutina o en la evaluacin de cardiopata isqumica.

Se recomienda en pacientes asintomticos con CPK elevada, luego de excluir

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desordenes cardacos y familiares, tener en cuenta edad, sexo, raza; determinar

prctica reciente de deportes o ejercicios extremos, traumas o convulsiones,
fiebre con escalofros ,inyecciones intramusculares repetidas, disfunciones
tiroideas, enfermedad celaca, patologas del tejido conectivo, neoplasias, miositis
viral y uso de frmacos.

Niveles normales

Los niveles normales de creatina fosfo quinasa MB en el cuerpo no deben superar

el margen del 6% del total de creatinas fosfo quinasas en el cuerpo. Su valor oscila
entre los: 10-50 Ul/L a 30C y puede variar de acuerdo al mtodo que se emplee
para su medicin.

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Las fosfatasas cidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del
organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en prstata, estmago,
hgado, msculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.

Se ha visto que en individuos con carcinoma de prstata, se produce una

elevacin en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del aumento
de isoenzima prosttica. Cuando no se ha producido metstasis y el tumor se
encuentra circuns-cripto a la glndula, el incremento ser pequeo o nulo. En
cambio, ste ser importante cuando existe compromiso de otros tejidos,
especialmente, el seo.

En principio, se pens que la fraccin tartrato lbil era especfica de prstata. Hoy
se sabe que existen fosfatasas cidas tartrato lbiles de origen no prosttico.

Utilidad clnica

La fraccin prosttica se usa como test de ayuda para el diagnstico del

carcinoma prosttico metastatizado y para el monitoreo del tratamiento.

Valores de referencia:

En UI/l a 37C, 30C, 25C

Hombres 4.7, 4.2, 3.4
Mujeres 3.7, 3.0, 2.5
Tartrato inhibida (prosttica) 1.6, 1.5, 1.0

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La fosfatasa alcalina (50.000 - 60.000 Da) es una enzima hidrolasa responsable de

eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de molculas como nucletidos,
protenas y alcaloides. El proceso de eliminar el grupo fosftico se denomina
desfosforilacin. Como sugiere su nombre, las fosfatasas alcalinas son ms
efectivas en un entorno alcalino.

La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfrico-monoster hidrolasa.

Estas enzimas proceden de la ruptura normal de las clulas sanguneas y de otros
tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metablico en el plasma excepto las
enzimas relacionadas con la coagulacin y con el sistema del complemento. La
fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas. Las fosfatasas
alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi todos los tejidos del
organismo, siendo particularmente alta en huesos, hgado, placenta, intestinos y
rin. Tanto el aumento, as como su disminucin en plasma tienen significado
clnico.

Las causas de un aumento de FAL:

Enfermedad sea de Paget, obstrucciones hepticas, hepatitis, hepatoxicidad por

medicamentos y osteomalacia.

Las causas de una disminucin de FAL:

Cretinismo y dficit de vitamina C

Valores normales
El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades internacionales por litro).

Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al igual

con la edad y el sexo. Los niveles altos de FA normalmente se observan en nios
que presentan un aumento repentino en su crecimiento y en las mujeres
embarazadas.

Los niveles de la fosfatasa alcalina superiores a los normales pueden deberse a:

Anemia
Obstruccin biliar
Enfermedad sea
Consolidacin de una fractura
Hepatitis
Hiperparatiroidismo
Leucemia
Cnceres seos osteoblsticos

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Osteomalacia
Enfermedad de Paget
Raquitismo

Por otro lado, los niveles de la fosfatasa alcalina (hipofosfatasemia) inferiores a los
normales pueden deberse a:

Desnutricin
Deficiencia de protena

Algunas afecciones adicionales bajo las cuales se puede hacer el examen son:

Enfermedad heptica alcohlica (hepatitis/cirrosis)

Alcoholismo
Estenosis biliar
Arteritis de clulas gigantes (temporal, craneal)
Neoplasia endocrina mltiple (NEM) II
Carcinoma de clulas renales

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La gamma glutamil transpeptidasa (-GT / GGT / GGTP) (CE (Nmero de la

Comisin de Enzimas) 2.3.2.2) es una enzima heptica. Su nivel en sangre puede
ser medido, y a pesar de existir en una gran cantidad de tejidos, su presencia
predomina a nivel de los hepatocitos, siendo un marcador de laboratorio de
enfermedad heptica.

La GGT cataliza la transferencia de una porcin de gamma-glutamil de glutatin a

un aceptor que puede ser un aminocido, un pptido o una molcula agua
(formacin de glutamato, un neurotransmisor). La GGT juega un papel clave en el
ciclo de la gamma-glutamil, una va para la sntesis y degradacin de glutatin y de
desintoxicacin de drogas y xenobiticos.

La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos, incluyendo

los riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn, cerebro, y las
vesculas seminales como tambin lo son las transaminasas y la
lactatodeshidrogenasa. Est involucrada en la transferencia de aminocidos a
travs de la membrana celular y el metabolismo de los leucotrienos. Su rol
principal es en el metabolismo del glutatin mediante la transferencia de la
fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos L-
aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la
homeostasis intracelular del estrs oxidativo.

En general la reaccin es:

(5-L-glutamil)-pptido + un aminocido \rightleftharpoons pptido + 5-L-glutamil

Valores normales:

En general, y dependiendo del laboratorio en cuestin, el rango normal de la

enzima en la sangre va de 40 a 78U/L. Valores sricos elevados de la GGT pueden
ser encontrados en enfermedades hepticas, del pncreas y de la va biliar.

Al estar elevada en conjunto a la fosfatasa alcalina, el diagnstico orienta

altamente a enfermedad de la va biliar. An no se sabe exactamente si la GGT
tiene mayor sensibilidad para la enfermedad colestsica en comparacin con la
fosfatasa alcalina. La utilidad de la elevacin de la GGT yace en descartar que el
aumento de la fosfatasa alcalina no provenga de alguna patologa sea.

La GGT tambin se eleva posterior al consumo excesivo de alcohol. Elevaciones

aisladas o desproporcionadas en comparacin con el aumento del resto de otras
enzimas hepticas puede indicar abuso de alcohol o hepatitis alcohlica. El
aumento puede permanecer incluso 3-4 semanas despus de la ingesta. Se
desconoce el mecanismo por el cual ocurre este aumento.

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La lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) es una enzima catalizadora que se

encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el
corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos, cerebro y pulmones.

Corresponde a la categora de las oxidorreductasas, dado que cataliza una

reaccin redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la oxidacin
de NADH a NAD+. Dado que la enzima tambin puede catalizar la oxidacin del
hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato
Deshidrogenasa (HBD).

Los niveles sricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias

como ser anemias megaloblsticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc.

El gran nmero de situaciones que aumenta la actividad de LDH hace relativa su

utilidad diagnstica. Sin embargo, es muy til en el seguimiento de la
quimioterapia del cncer puesto que la respuesta en la teraputica se acompaa
por una disminucin del nivel srico de esta enzima.

La determinacin de la actividad de LDH es til en el diagnstico del infarto de y

pulmonar. Son muy caractersticos los niveles de LDH elevados en los casos de
infarto de miocardio y se observan valores altos ya a las pocas horas del comienzo
del aparente infarto.

Por si sola, la determinacin de LDH no es determinante de lesin de ningn

rgano en particular. Hay que tener en cuenta que es necesario evitar la hemlisis
de la muestra de sangre, para una correcta determinacin.

Isoenzimas

La lactato deshidrogenasa (140 kDa) est formada por 4 subunidades, cada una
de unos 35 kDa. Se conocen tres tipos de subunidades: H (LDHB), M (LDHA) y X
(LDHC), que presentan pequeas diferencias en su secuencia de aminocidos.
Los tipos H y M pueden asociarse independientemente para formar tetrmeros,
dando lugar a cinco isoenzimas (isoformas: modificaciones post-traduccionales de
la enzima), correspondientes a las cinco combinaciones posibles, cada una de las
cuales se encuentra preferentemente en determinados tejidos y puede
identificarse mediante electroforesis.

LDH-1 (H4): en el corazn y eritrocitos.

LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.

LDH-3 (H2M2): en los pulmones.

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LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.

LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.

La LDH pasa a la sangre ante toda destruccin de estos tejidos (traumtica,

infecciosa o neoplsica), por lo que su elevacin en el suero es un signo
inespecfico de organicidad de un proceso, es decir, de que un rgano o tejido ha
sido lesionado. Tambin es un ndice de proliferacin en el seguimiento de una
neoplasia y es relativamente valiosa para el diagnstico y seguimiento del infarto
agudo de miocardio pues su elevacin en este proceso es poco especfica.

El valor normal de la concentracin sangunea de LDH es:

105 - 333 UI/l (unidades internacionales por litro). Estos valores pueden variar
ligeramente entre laboratorios. En cambio, la concentracin plasmtica es: 190 -
390 UI/l.

Los niveles aumentados de LDH pueden indicar:

Cardiopatas: infarto de miocardio, miocarditis, insuficiencia cardaca

aguda, arritmias cardacas.
Enfermedades hematolgicas.
Hepatopatas: hepatitis, hepatopata txica, obstruccin de las vas biliares.
Metstasis tumorales.

Otros: tromboembolismo pulmonar, neumonas, insuficiencia renal aguda, infarto

renal, hipotiroidismo, ejercicio muscular muy violento, fiebre tifoidea, tratamiento
con medicamentos hepatotxicos, alcoholismo.

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La lipasa pancretica es una enzima que se produce en el pncreas y se secreta

en el intestino delgado donde ayuda a descomponer las grasas (lpidos) que
comemos para convertirlas en cidos grasos y glicerol. El pncreas constituye el
origen principal y primario de la lipasa srica.

Los niveles superiores a los normales pueden indicar:

Colecistitis (con efectos en el pncreas)
Cncer pancretico
Pancreatitis
lcera u obstruccin estomacal o Gastroenteritis viral.

La lipasa activada es responsable de un mayor o menor grado de necrosis grasa

peripancretica relacionada directamente con la extensin de la lesin y
probablemente relacionada tambin con la cantidad de grasa all presente; la
mayor severidad de la pancreatitis en los pacientes obesos se debe en parte a
esta circunstancia ya que en ellos la cantidad de grasas peripancrtica es mucho
mayor y por tanto la posibilidad de inflamacin peripancretica, infecciones
peripancreticas y morbi-mortalidad secundaria a estas es tambin mayor.

Valores normales

0 a 160 unidades por litro (U/L).

Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios.

Significado de los resultados anormales

Los niveles superiores a los normales pueden deberse a:

Bloqueo del intestino

Celiaqua
Colecistitis (con efectos en el pncreas)
lcera duodenal
Gastroenteritis (grave)
Macrolipasemia
Cncer pancretico
Pancreatitis aguda o crnica

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Las enzimas tienen mucha importancia en la salud ya que la disminucin de los

valores normales en el ser vivo de ella puede causar diversas enfermedades
las cuales son perjudiciales para las personas.
Las enzimas servirn para el diagnstico de las enfermedades que causen por
ejemplo, la deteccin de altos niveles de amilasa srica contribuye al
diagnstico de pancreatitis o parotiditis.
Existe otras enfermedades que tienen influencia de enzimas pero no en un
100% los casos ms resaltantes son las enfermedades ya mencionadas en el
trabajo.

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www.villavicencio.org.ar
http://escuela.med.puc.cl
www.fac.org.ar

www.slideshare.net

www.cbm.uam.es/cedem

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