Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

Ao de la Inversin para el Desarrollo Rural y la Seguridad

Alimentaria

Universidad Nacional Jos Faustino

Snchez Carrin

Curso: Bioqumica
Docente: Soledad Llaez Bustamante
Integrantes:
ACOSTA SALINAS JEZABEL
FLORES CELEDONIO CHRISTIAN
RAMIREZ CUEVA JEYSON
ROJAS MANRIQUE ROMINA
VICENTE LOBATON BLADYMIR

HUACHO - 2013

Bioqumica
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Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

Presentacin
El presente trabajo ENZIMAS EN EL DIAGNSTICO DE ENFERMEDADES.
Est a cargo de los alumnos de la Facultad de Medicina Humana
pertenecientes a la Escuela Profesional de Enfermera II-CICLO de la
Universidad Nacional Jos Faustino Snchez Carrin de Huacho.

En tal sentido ponemos a disposicin el trabajo al docente encargado del

rea y los alumnos interesados en saber ms sobre el tema tratar en el
trabajo presente. Es nuestro propsito contribuir con ms informacin al
alumnado recurriendo de diversas fuentes de informacin para elaborar
el trabajo ya mencionado.

El anhelo del grupo es que este trabajo contribuya y sea fuente de

informacin para los dems compaeros que tengan la necesidad de
informarse un poco sobre el tema a tratar.

Alumnos de la Escuela Profesional de Enfermera

II-CICLO

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Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

Introduccin
En la prctica clnica el estudio de las enzimas sricas es muy
importante para el diagnstico, control y comprensin de una gran
variedad de patologas. Por ejemplo, la deteccin de altos niveles de
amilasa srica contribuye al diagnstico de pancreatitis o parotiditis. Las
enzimas presentes en el plasma pueden tener o no funcin en ese
medio. En este sentido, se las clasifica como funcionales o no
funcionales.

Algunas enzimas tienen amplia distribucin tisular, tanto que otras son
especficas de un determinado tejido. Esta mayor o menor especificidad
es importante para el diagnstico.

Una vez en el plasma cada enzima sufre un proceso de depuracin que

le es caracterstico y por lo tanto resulta de gran utilidad conocer cul es
su vida media.

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Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

Aspartato Transaminasa
Aspartato transaminasa, tambin llamada aspartato aminotransferasa o
transaminasa srica glutmico oxalactico, transaminasa es una enzima
dependiente de fosfato de piridoxal. AST cataliza la transferencia reversible de
un grupo a-amino entre aspartato y glutamato y, como tal, es una enzima
importante en el metabolismo de aminocidos. AST se encuentra en el hgado,
corazn, msculo esqueltico, los riones, el cerebro y las clulas rojas de la
sangre, y se mide comnmente clnicamente como un marcador para la salud
del hgado.
Se encuentran cantidades elevadas de esta enzima en el suero en casos
de infarto agudo de miocardio, hepatopata aguda, miopatas, por el empleo de
determinados frmacos y en cualquier enfermedad o trastorno en el cual
resulten seriamente daadas las clulas.
La AST se eleva en cualquier situacin que exista dao heptico y dao
pulmonar. Tambin se encuentra presente en hemates, miocardio, msculo
esqueltico, rin y cerebro, por lo cual ante la presencia de dao en
cualquiera de estos sitios tambin elevar su concentracin srica. La AST fue
definida como marcador bioqumico para el diagnstico de IAM en 1954. Sin
embargo, el uso de AST como marcador ha quedado obsoleto debido a la
mayor sensibilidad y precocidad de la elevacin de las troponinas cardiacas. La
AST forma parte del perfil heptico que se realiza en la clnica con el fin de
evaluar la funcin del hgado.

Gnero

Rango de referencia

Mujer

6 - 34 IU/L

Hombre

8 - 40 IU/L

LOS VALORES NORMALES DE ANLISIS DE ASPARTATO AMINOTRANSFERASA

El rango normal es de 10 a 34 UI/L.
Nota: UI/L = unidades internacionales por litro.

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Alanina aminotransferasa
La alanina aminotransferasa tambin llamada alanina transaminasa (ALT), es
una enzima aminotransferasa con gran concentracin en el hgado y en menor
medida en los riones, corazn y msculos.
Cuando hay una lesin de estos rganos la ALT es liberada a la sangre y
aparece elevada en los anlisis.
Como es una aminotransferasa ms especficamente heptica que la Aspartato
aminotransferasa (AST), aparece ms elevada en las enfermedades hepticas
que en otras, por eso el cociente ALT/AST (o GPT/GOT) ser mayor de 1 en
ciertas enfermedades hepticas como la hepatitis vrica. Al contrario aparece
menor de 1 en enfermedades crnicas como la cirrosis heptica, enfermedad
heptica alcohlica, congestin heptica o tumores hepticos.

Valores normales de ALT:

Son 7 a 33 U/L en mujeres y entre 8 y 50 U/L en hombres, aunque tambin

depende del criterio del laboratorio.
La ALT se produce principalmente dentro de las clulas del hgado y, por lo
tanto, es un indicador fiable del dao celular en el hgado. Pequeas
cantidades de ALT tambin aparecen en los riones, los msculos esquelticos
y el corazn. La concentracin de ALT se incrementa con una necrosis heptica,
pancreatitis aguda, enfermedad celaca, cncer heptico, el consumo de
drogas, la hemocromatosis y la mononucleosis infecciosa.

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Amilasa
La amilasa es un enzima que tiene la funcin de digerir el glicgeno y el
almidn para formar azcares simples, se produce principalmente en las
glndulas salivares y en el pncreas. Cuando uno de estas glndulas se inflama
derrama la amilasa a la sangre y aparece elevado su nivel en el anlisis de la
amilasa srica.
Niveles normales de Amilasa en suero: de 30 a 220 U/L.
En estos valores puede haber diferencias por la tcnica o por criterios de
normalidad propios de laboratorios concretos, a veces en el rango de valores y
otras veces por las unidades a las que se hace referencia. As se pueden dar
como normales rangos entre 40 a 140 U/L.
Valoracin de resultados anormales
Los niveles aumentados de Amilasa en la sangre pueden indicar:

Cncer de pncreas, ovarios, pulmn.

Colecistitis.

Clico de vescula biliar.

Embarazo ectpico con rotura de trompas.

Obstruccin intestinal.

Pancreatitis aguda.

Problemas de obstruccin de conductos biliares o pancreticos.

Ulcera de estmago perforada.

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Los niveles disminuidos de Amilasa en la sangre pueden indicar:

Cncer de pncreas.

Lesin pancretica.

Enfermedades renales.

Toxemia en el embarazo.

Ceruloplasmina
Es una enzima sintetizada en el hgado que contiene 6 tomos de cobre en su
estructura.
La ceruloplasmina transporta el 90% del cobre en nuestro plasma; el otro 10%
lo lleva la albmina, la cual puede ser confundida en cuanto a su importancia
en el transporte de cobre, ya que une el cobre de manera ms dbil que la
ceruloplasmina.
La ceruloplasmina muestra una actividad oxidasa dependiente de cobre, la cual
es asociada con la posible oxidacin de Fe +2(ferroso) a Fe+3(frrico), por lo que
ayuda a su transporte en el plasma estando asociada a la transferrina, la cual
solo puede llevar el hierro en su estado frrico.

Patologa:
Al igual que cualquier otra protena en plasma, los niveles bajan en un paciente
con problemas hepticos debido a que se reduce su capacidad para
sintetizarlas. Tambin puede ser por consumo insuficiente de cobre (el cual es
relativamente bajo) o reduccin de la expresin gentica, o problemas en el

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transporte de cobre para terminar la sntesis de la enzima, ya que este, en su
forma de apoenzima es muy inestable sin el cobre, por lo que la
apoceruloplasmina (la enzima sin su cofactor) es degradada a nivel intracelular
en los hepatocitos y lo poco que se libera al torrente circulatorio tiene una
duracin de solo 5 horas, en comparacin a lo normal que es de 5.5 das en su
estado completo: holoceruloplasmina.
Mutaciones genticas de la enzima llevan a una rara enfermedad en humanos,
la aceruloplasminemia, caracterizada por la sobrecarga de cobre en el cerebro,
pncreas y retina.2
Valores normales
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios. Hable con el mdico acerca del significado de los resultados
especficos de su examen.
Significado de los resultados anormales
Los niveles de ceruloplasmina por debajo de lo normal pueden deberse a:

Enfermedad heptica crnica

Absorcin intestinal deficiente

Desnutricin

Sndrome de Menkes (sndrome de pelo ensortijado de Menkes); muy

raro

Sndrome nefrtico

Enfermedad de almacenamiento de cobre de Wilson (infrecuente)

Los niveles de ceruloplasmina por encima de lo normal pueden deberse a:

Infecciones agudas y crnicas

Linfoma

Embarazo

Artritis reumatoidea

Uso de pldoras anticonceptivas

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Creatinfosfoquinasa
La creatinfosfoquinasa es una enzima que se encuentra en concentraciones
elevadas en el tejido muscular tanto esqueltico como cardaco y en menor
concentracin en otros tejidos. Se puede dividir en tres isoenzimas: MM, MB, y
BB, y se la emplea tanto en el diagnstico de infarto agudo de miocardio
cuanto a modo de medida confiable de enfermedades inflamatorias
musculares.
Varias
condiciones
fisiolgicas
pueden
aumentar
la
creatinfosfoquinasa srica, de igual modo que determinadas patologas
sistmicas.
La CPK total est compuesta por dos subunidades: B (por el predominio en
tejido cerebral) y M (muscular). Tres isoformas surgen de la combinacin de
ambas: CK-MB, CK-MM y CK-BB. Si bien slo entre el 15% y el 20% de la CPK del
tejido cardaco es CK-MB (el 80%-85% restante es de tipo MM), el miocardio es
el principal origen de la isoforma MB, por lo cual su presencia es altamente
sugestiva de injuria cardaca. Sin embargo hay otras causas de aumento de la
CK-MB que incluyen traumas, distrofias musculares, miositis, rabdomilisis y
ejercicio muscular vigoroso [1,4]. Dado que estos casos se asocian
habitualmente con aumentos significativos de la CPK total, es importante
determinar el ndice de CK-MB (relacin CK-MB/CPK) que es inferior a 3%-5% en
presencia de dao muscular no cardaco [9]. 9 La CK-MB aparece en sangre
luego de 4-6 horas del inicio de un IAM, alcanza el pico a las 12-24 horas y se
normaliza en 2-3 das.
Otras medicaciones capaces de aumentar los niveles de CPK son: clozapina,
isotretinona, colchicina, penicilamina, fenitona y beta bloqueantes
(particularmente los que presentan actividades simptico mimtica intrnseca).
En estos casos, la manifestacin es clnicamente variable y puede oscilar desde
formas asintomticas hasta sintomticas (mialgias leves y an rabdomilisis).
La concentracin de CPK es normalmente muy baja en la sangre y su presencia
en cantidad anormal es indicativa de destruccin (lisis) de las clulas
musculares. Este incremento se observa en los casos de rabdomiolisis,
destruccin a nivel de los msculos de control voluntario, pero tambin en los
casos de infarto de miocardio. Las principales formas de CPK son la CPK-MB o
(CK-MB ), destinadas a las clulas cardacas, la CPK-MM o (CK-MM ) destinadas a
las clulas musculares y la CPK-BB o (CK-BB) destinada a las clulas del cerebro
.
CPK y su aumento en cuadros asintomticos

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Elevaciones moderadas de CPK se encuentran frecuentemente en estudios de
rutina o en la evaluacin de cardiopata isqumica.
Se recomienda en pacientes asintomticos con CPK elevada, luego de excluir
desordenes cardacos y familiares, tener en cuenta edad, sexo, raza;
determinar prctica reciente de deportes o ejercicios extremos, traumas o
convulsiones, fiebre con escalofros ,inyecciones intramusculares repetidas,
disfunciones tiroideas, enfermedad celaca, patologas del tejido conectivo,
neoplasias, miositis viral y uso de frmacos.
Niveles normales
Los niveles normales de creatina fosfo quinasa MB en el cuerpo no deben
superar el margen del 6% del total de creatinas fosfo quinasas en el cuerpo. Su
valor oscila entre los: 10-50 Ul/L a 30C y puede variar de acuerdo al mtodo
que se emplee para su medicin.

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Fosfatasas acidas
Las fosfatasas cidas se encuentran presentes en casi todos los tejidos del
organismo, siendo particularmente altas sus cantidades en prstata, estmago,
hgado, msculo, bazo, eritrocitos y plaquetas.
Se ha visto que en individuos con carcinoma de prstata, se produce una
elevacin en los niveles de la enzima en suero, como consecuencia del
aumento de isoenzima prosttica. Cuando no se ha producido metstasis y el
tumor se encuentra circuns-cripto a la glndula, el incremento ser pequeo o
nulo. En cambio, ste ser importante cuando existe compromiso de otros
tejidos, especialmente, el seo.
En principio, se pens que la fraccin tartrato lbil era especfica de prstata.
Hoy se sabe que existen fosfatasas cidas tartrato lbiles de origen no
prosttico.
Utilidad clnica
La fraccin prosttica se usa como test de ayuda para el diagnstico del
carcinoma prosttico metastatizado y para el monitoreo del tratamiento.
Valores de referencia:

En UI/l a
Hombres
Mujeres
Tartrato inhibida (prosttica)

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37C,
4.7,
3.7,
1.6,

30C,
4.2,
3.0,
1.5,

25C
3.4
2.5
1.0

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Fosfatasa alcalina
La fosfatasa alcalina (50.000 - 60.000 Da) es una enzima hidrolasa responsable
de eliminar grupos de fosfatos de varios tipos de molculas como nucletidos,
protenas y alcaloides. El proceso de eliminar el grupo fosftico se denomina
desfosforilacin. Como sugiere su nombre, las fosfatasas alcalinas son ms
efectivas en un entorno alcalino.
La fosfatasa alcalina recibe el nombre de orto-fosfrico-monoster hidrolasa.
Estas enzimas proceden de la ruptura normal de las clulas sanguneas y de
otros tejidos, muchas de ellas no tienen un papel metablico en el plasma
excepto las enzimas relacionadas con la coagulacin y con el sistema del
complemento. La fosfatasa es una enzima clasificada dentro de las hidrolasas.
Las fosfatasas alcalinas son enzimas que se encuentran presentes en casi
todos los tejidos del organismo, siendo particularmente alta en huesos, hgado,
placenta, intestinos y rin. Tanto el aumento, as como su disminucin en
plasma tienen significado clnico.
Las causas de un aumento de FAL:
Enfermedad sea de Paget, obstrucciones hepticas, hepatitis, hepatoxicidad
por medicamentos y osteomalacia.
Las causas de una disminucin de FAL:

Cretinismo y dficit de vitamina C

Valores normales
El rango normal es de 44 a 147 UI/L (Unidades internacionales por litro).

Los valores normales pueden variar ligeramente de un laboratorio a otro, al

igual con la edad y el sexo. Los niveles altos de FA normalmente se observan
en nios que presentan un aumento repentino en su crecimiento y en las
mujeres embarazadas.
Los niveles de la fosfatasa alcalina superiores a los normales pueden deberse
a:

Anemia
Obstruccin biliar
Enfermedad sea
Consolidacin de una fractura
Hepatitis
Hiperparatiroidismo
Leucemia

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Cnceres seos osteoblsticos

Osteomalacia
Enfermedad de Paget
Raquitismo

Por otro lado, los niveles de la fosfatasa alcalina (hipofosfatasemia) inferiores a

los normales pueden deberse a:

Desnutricin
Deficiencia de protena

Algunas afecciones adicionales bajo las cuales se puede hacer el examen son:

Enfermedad heptica alcohlica (hepatitis/cirrosis)

Alcoholismo
Estenosis biliar
Arteritis de clulas gigantes (temporal, craneal)
Neoplasia endocrina mltiple (NEM) II
Carcinoma de clulas renales

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Y Glutamil transpeptidasa
La gamma glutamil transpeptidasa (-GT / GGT / GGTP) (CE (Nmero de la
Comisin de Enzimas) 2.3.2.2) es una enzima heptica. Su nivel en sangre
puede ser medido, y a pesar de existir en una gran cantidad de tejidos, su
presencia predomina a nivel de los hepatocitos, siendo un marcador de
laboratorio de enfermedad heptica.
La GGT cataliza la transferencia de una porcin de gamma-glutamil de
glutatin a un aceptor que puede ser un aminocido, un pptido o una
molcula agua (formacin de glutamato, un neurotransmisor). La GGT juega un
papel clave en el ciclo de la gamma-glutamil, una va para la sntesis y
degradacin de glutatin y de desintoxicacin de drogas y xenobiticos.
La GGT est presente en las membranas celulares de muchos tejidos,
incluyendo los riones, el conducto biliar, pncreas, hgado, bazo, corazn,
cerebro, y las vesculas seminales como tambin lo son las transaminasas y la
lactatodeshidrogenasa. Est involucrada en la transferencia de aminocidos a
travs de la membrana celular y el metabolismo de los leucotrienos. Su rol
principal es en el metabolismo del glutatin mediante la transferencia de la
fraccin glutamil a una variedad de molculas aceptoras como el agua, algunos
L-aminocidos y pptidos, dejando el producto cistena para preservar la
homeostasis intracelular del estrs oxidativo.
En general la reaccin es:
(5-L-glutamil)-pptido + un aminocido \rightleftharpoons pptido + 5-Lglutamil
Valores normales:
En general, y dependiendo del laboratorio en cuestin, el rango normal de la
enzima en la sangre va de 40 a 78U/L. Valores sricos elevados de la GGT
pueden ser encontrados en enfermedades hepticas, del pncreas y de la va
biliar.
Al estar elevada en conjunto a la fosfatasa alcalina, el diagnstico orienta
altamente a enfermedad de la va biliar. An no se sabe exactamente si la GGT
tiene mayor sensibilidad para la enfermedad colestsica en comparacin con la
fosfatasa alcalina. La utilidad de la elevacin de la GGT yace en descartar que
el aumento de la fosfatasa alcalina no provenga de alguna patologa sea.
La GGT tambin se eleva posterior al consumo excesivo de alcohol. Elevaciones
aisladas o desproporcionadas en comparacin con el aumento del resto de
otras enzimas hepticas puede indicar abuso de alcohol o hepatitis alcohlica.

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Enzimas en el diagnstico y tipo de enfermedades

El aumento puede permanecer incluso 3-4 semanas despus de la ingesta. Se
desconoce el mecanismo por el cual ocurre este aumento.

Lactato deshidrogenasa
La lactato deshidrogenasa (EC 1.1.1.27) es una enzima catalizadora que se
encuentra en muchos tejidos del cuerpo, pero su presencia es mayor en el
corazn, hgado, riones, msculos, glbulos rojos, cerebro y pulmones.
Corresponde a la categora de las oxidorreductasas, dado que cataliza una
reaccin redox, en la que el piruvato es reducido a lactato gracias a la
oxidacin de NADH a NAD+. Dado que la enzima tambin puede catalizar la
oxidacin del hidroxibutirato, ocasionalmente es conocida como Hidroxibutirato
Deshidrogenasa (HBD).
Los niveles sricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias
como ser anemias megaloblsticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc.
El gran nmero de situaciones que aumenta la actividad de LDH hace relativa
su utilidad diagnstica. Sin embargo, es muy til en el seguimiento de la
quimioterapia del cncer puesto que la respuesta en la teraputica se
acompaa por una disminucin del nivel srico de esta enzima.
La determinacin de la actividad de LDH es til en el diagnstico del infarto de
y pulmonar. Son muy caractersticos los niveles de LDH elevados en los casos
de infarto de miocardio y se observan valores altos ya a las pocas horas del
comienzo del aparente infarto.
Por si sola, la determinacin de LDH no es determinante de lesin de ningn
rgano en particular. Hay que tener en cuenta que es necesario evitar la
hemlisis de la muestra de sangre, para una correcta determinacin.

Isoenzimas
La lactato deshidrogenasa (140 kDa) est formada por 4 subunidades, cada
una de unos 35 kDa. Se conocen tres tipos de subunidades: H (LDHB), M
(LDHA) y X (LDHC), que presentan pequeas diferencias en su secuencia de
aminocidos. Los tipos H y M pueden asociarse independientemente para
formar tetrmeros, dando lugar a cinco isoenzimas (isoformas: modificaciones
post-traduccionales de la enzima), correspondientes a las cinco combinaciones
posibles, cada una de las cuales se encuentra preferentemente en
determinados tejidos y puede identificarse mediante electroforesis.
LDH-1 (H4): en el corazn y eritrocitos.
LDH-2 (H3M): en el sistema retculoendotelial y leucocitos.

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LDH-3 (H2M2): en los pulmones.
LDH-4 (HM3): en los riones, placenta y pncreas.
LDH-5 (M4): en el hgado y msculo esqueltico.
La LDH pasa a la sangre ante toda destruccin de estos tejidos (traumtica,
infecciosa o neoplsica), por lo que su elevacin en el suero es un signo
inespecfico de organicidad de un proceso, es decir, de que un rgano o tejido
ha sido lesionado. Tambin es un ndice de proliferacin en el seguimiento de
una neoplasia y es relativamente valiosa para el diagnstico y seguimiento del
infarto agudo de miocardio pues su elevacin en este proceso es poco
especfica.
El valor normal de la concentracin sangunea de LDH es:
105 - 333 UI/l (unidades internacionales por litro). Estos valores pueden variar
ligeramente entre laboratorios. En cambio, la concentracin plasmtica es: 190
- 390 UI/l.
Los niveles aumentados de LDH pueden indicar:

Cardiopatas: infarto de miocardio, miocarditis, insuficiencia cardaca

aguda, arritmias cardacas.
Enfermedades hematolgicas.
Hepatopatas: hepatitis, hepatopata txica, obstruccin de las vas
biliares.
Metstasis tumorales.

Otros: tromboembolismo pulmonar, neumonas, insuficiencia renal aguda,

infarto renal, hipotiroidismo, ejercicio muscular muy violento, fiebre tifoidea,
tratamiento con medicamentos hepatotxicos, alcoholismo.

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Lipasa pancretica
La lipasa pancretica es una enzima que se produce en el pncreas y se
secreta en el intestino delgado donde ayuda a descomponer las grasas (lpidos)
que comemos para convertirlas en cidos grasos y glicerol. El pncreas
constituye el origen principal y primario de la lipasa srica.

Los niveles superiores a los normales pueden indicar:

Colecistitis (con efectos en el pncreas)
Cncer pancretico
Pancreatitis
lcera u obstruccin estomacal o Gastroenteritis viral.

La lipasa activada es responsable de un mayor o menor grado de necrosis

grasa peripancretica relacionada directamente con la extensin de la lesin y
probablemente relacionada tambin con la cantidad de grasa all presente; la
mayor severidad de la pancreatitis en los pacientes obesos se debe en parte a
esta circunstancia ya que en ellos la cantidad de grasas peripancrtica es
mucho mayor y por tanto la posibilidad de inflamacin peripancretica,
infecciones peripancreticas y morbi-mortalidad secundaria a estas es tambin
mayor.
Valores normales
0 a 160 unidades por litro (U/L).
Los rangos de los valores normales pueden variar ligeramente entre diferentes
laboratorios.
Significado de los resultados anormales
Los niveles superiores a los normales pueden deberse a:

Bloqueo del intestino

Celiaqua
Colecistitis (con efectos en el pncreas)
lcera duodenal
Gastroenteritis (grave)
Macrolipasemia
Cncer pancretico
Pancreatitis aguda o crnica

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Conclusiones

Las enzimas tienen mucha importancia en la salud ya que la disminucin de

los valores normales en el ser vivo de ella puede causar diversas
enfermedades las cuales son perjudiciales para las personas.
Las enzimas servirn para el diagnstico de las enfermedades que causen
por ejemplo, la deteccin de altos niveles de amilasa srica contribuye al
diagnstico de pancreatitis o parotiditis.
Existe otras enfermedades que tienen influencia de enzimas pero no en un
100% los casos ms resaltantes son las enfermedades ya mencionadas en
el trabajo.

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Bibliografa

www.villavicencio.org.ar
http://escuela.med.puc.cl

www.fac.org.ar

www.slideshare.net
www.cbm.uam.es/cedem

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