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KEVLAR
Laboratorio de Bioqumica
Facultad de Ciencias Qumicas y Farmacuticas
Universidad de Chile
Protenas.
Co-polmeros constituidos por 20 tipos de bloques de
construccin (aminocidos)
Otros co-polmeros
Ot
l
bi
biolgicos:
l i
-ADN, cuatro tipos de bloques (G, A, C, T).
-Polisacridos, diferentes bloques de construccin
(
(monosacridos)
)
Cual es la gracia?
Lo que distingue a las protenas de otros
polmeros biolgicos es su versatilidad para
formar una gran variedad estructuras con
funciones especializadas.
glucosa + ATP
Hexoquinasa
glucosa-6-P + ADP
-Catlisis:
Catlisis: Enzimas
-Transporte: Protenas de membranas, canales
-Movimiento: Motores
-Etc
Etc
Posicionar tomos con caractersticas qumicas claves para crean un
ambiente fsico y qumico adecuado para la unin y la catlisis de
sustratos: sitio activo
Protenas de
membrana
Acuaporina
Estructura
Funcin
aquaporin.mpg
PDB
(protein data bank, 80000 estructuras)
http://www.rcsb.org
Hasta el momento, la
humanidad a determinado
casi 80000 estructuras de
protenas, de las cuales no
mas de 20 han sido
aportadas
t d por iniciativas
i i i ti
d
de
cientficos chilenos (en
colaboracin con centros de
in estigacin extranjeros).
investigacin
e tranjeros)
Aminocidos:
http://www.ks.uiuc.edu/Research/vmd/
-Los
Los 20 aminocidos comparten una estructura comn
-19 de los 20 aminocidos presentan actividad optica
http://spdbv.vital-it.ch/
Cual
C l aminocido
i id no posee actividad
ti id d
ptica?.
ti ?
Propiedades
p
acido base.
+
-NH3
-COOH
R=metilo
pKa= 9,6
-NH2
H+
pKa = 2,34
-COO-
H+
D-Alanina
A pH
H 7 aminocidos
i id estn
t en fforma d
de zwitterin
itt i (del
(d l alemn
l ""zwitter"
itt " "hbrido",
"hb id "
"hermafrodita").
+1
+1
-1
Ecuacin de Henderson-Hasselbalch
Ka
HA
Group
y ((free))
-carboxyl
!-carboxyl (Asp)
"-carboxyl (Glu)
imidazole (His)
sulfhydryl
lfh d l (Cys)
(C )
1 -amino (free)
#-amino (Lys)
hydroxyl (Tyr)
2 -amino (Pro)(free)
guanido (Arg)
Approximate pK'
In a Typical Protein
3 ((C-terminal only)
y)
4
4
6
8
8 (N-terminal only)
10
10
9 (N-terminal only)
12
+ A-
CH3COOH
Fraccin de espe
ecies
General p
protein p
pK values
H+
Concentraciones iguales
4
6
pKa
p
10
12
pH
H
Estructura primaria
p
-Cual
Cual es la carga neta a cuando el pH esta por sobre el pKa del
acido.
CH3COO-
4.7
Fraccin de espe
ecies
CH3COOH
= 19900
4
6
pKa
p
10
12
pH
H
pH=9
CH3COO-
CH3COOH
4.7
Fraccin de espe
ecies
= 1.99 x 10-4
Importancia de la secuencia
(estructura primaria).
-Cul
Cul es la carga neta del acido a un pH menor que el pKa del
acido.
-El
El orden de residuos de aminocidos de una
cadena polipeptdica (secuencia).
pH=1
4
6
pKa
p
10
12
pH
H
Cual es cdigo?
Estr ct ra secundaria
Estructura
sec ndaria
(Enlace peptdico)
Dos aminocidos
D residuos
Dos
id
d aminocidos
de
i id
Enlace peptdico
phi(")
psi(!)
p
(!)
phi(")
psi(!)
http://tertuliadeamigos.webcindario.com/biocou03.html
ngulos diedros de
p
p
la cadena principal
La conformacin de la cadena principal
puede ser definida por la rotacin de dos
enlaces
l
d l carbono
del
b
(C ) de
d cada
d
residuo. A su vez, la rotacin de estos
enlaces esta definida por dos ngulos
diedros: phi(") y psi(!).
180
Recuerde: Los tomos se pueden tratar como esperas cuyo volumen no puede
ser ocupado por otro tomo. El volumen de cada tomo esta definido por su
radio de Van der Waals.
psi(!)
#
Zonas
Impedidas
o no permitidas
p
phi(")
hi(")
Prolina
Glicina
-hlice
hlice
Restricciones estricas
Optimizacin de la formacin
de puentes de hidrgeno
Periodicidad de ngulos
Phi y Psi en un segmento
de cadena polipeptdica
p p p
Estructura
E
t t
secundaria
d i se
forma cuando
cuando.
.....cada
cada
ngulo
gu o d
diedro
ed o (que no
o ge
genera
ea
impedimento estrico) de un segmento de la
cadena polipeptdica permanece igual o casi
igual a travs del segmento.
Estructura !
paralelas
Antiparalelas
Hoja
j !p
paralela
Estructura secundaria
-Cuando
Cua do los
os
ngulos
gu os p
phi y ps
psi de la
a cade
cadena
a
principal no ocasionan impedimentos estricos
-Cuando los carbono alfa contiguos en un segmento de
polipeptdica
p p
presentan ngulos
p
g
p
phi y p
psi similares.
cadena p
Beta: phi(") ~ -140 y psi(!). ~ +130,
Alfa: phi(")~
phi(") -60
60 y psi(!). ~ -50
50
-Formacin
Formacin optimizada de puentes de hidrogeno
entre los tomos NH y el C=O de la cadena principal.
Hoja
j ! Antiparalela
p
Loops
Loops y giros reversos o Turns
Turns
helices y hebras # estn conectadas por trozos de largos variables y de forma
- -helices
irregular (loops)
Son importantes
p
para q
p
que la
cadena
polipeptdica
pueda
doblarse y formar estructuras
compactas.
En general los loops estn en la
superficie de las protenas y dado
que los grupos de la cadena principal
C=O y NH no forman puentes de
hidrogeno entre ellos .
ngulos phi y psi estn en regiones
permitidas pero no son repetitivos
Estructura terciaria.
Se refiere al arreglo tridimensional de todos los tomos de
la cadena polipeptdica que se produce por el
empacamiento tridimensional de los elementos de
estructura secundaria de una cadena polipeptdica.
http://www.ks.uiuc.edu/Gallery/Science/Structure/
Apolares
Regla: No pueden
formar p
puentes de
hidrogeno con el
agua. Solo forman
interacciones
favorables cuando
estn muy cerca
entre
si
(interacciones
VW).
Polares
Cadenas
Regla:
llaterales
t l
pueden
d
formar puentes de
hidrogeno entre ellas
con el agua.
agua
inicos
Regla: Interacciones
inicas entre residuos
con carga negativas y
positivas con el agua
Estructura terciaria
Estructura tridimensional que pueden
adoptar los tomos de una cadena
polipeptdica.
Efecto hidrofbico
Formacin de membranas y micelas
Baja entropa
Alta entropa
Centro hidrofbico
Carga negativa
C
ti
a pH 7
Estructura cuaternaria de la
hemoglobina
Subunidades
= gris y celeste
Estructura cuaternaria de la
hemoglobina
Si t i de
Simetria
d h
hojas
j titipo b
beta
t
Filamentos
FIN