METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Las protenas constituyen un grupo numeroso de compuestos nitrogenados naturales.

Comprenden, con ADN, ARN, polisacridos y lpidos, cinco clases de complejas
biomolculas que se encuentran en las clulas y en los tejidos. Son los principales
elementos de construccin (en forma de aminocidos) para msculos, sangre, piel, pelo,
uas y rganos internos, entran a formar parte de hormonas, enzimas y anticuerpos, y
sirven
como
fuente
de
calor
y
de
energa.
Protenas
Recambio
proteico
Casi todas las protenas del organismo estn en una constante dinmica de sntesis (12% del total de protenas), a partir de aminocidos, y de degradacin a nuevos
aminocidos. Esta actividad ocasiona una prdida diaria neta de nitrgeno, en forma de
urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de protena. Cuando la ingesta diettica
compensa a las prdidas se dice que el organismo est en equilibrio nitrogenado.
El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivo cuando la ingesta
nitrogenada supera a las prdidas, como sucede en crecimiento, embarazo,
convalecencia de enfermedades. Es negativo si la ingesta de nitrgeno es inferior a las
prdidas, tal como ocurre en: desnutricin, anorexia prolongada, postraumatismos,
quemaduras,
deficiencia
de
algn
aminocido
esencial.
Vas

de

degradacin de

las

protenas

Dos son las vas por la que son degradadas las protenas mediante proteasas
(catepsinas).
1. Va de la ubiquitina (pequea protena bsica). Fracciona protenas anormales y
citoslicas de vida corta. Es ATP dependiente y se localiza en el citosol celular.
2. Va lisosmica. Fracciona protenas de vida larga, de membrana, extracelulares y
organelas tales como mitrocondrias. Es ATP independiente y se localiza en los lisosomas.
Eliminacin del
nitrgeno
proteico
El excedente de aminocidos del organismo tiene que ser degradado, y para ello el
organismo elimina el grupo amino, formando amonaco, que pasa a urea (ciclo de la
urea), eliminndose este elemento por la orina. Una pequea cantidad de amonaco
puede pasar a glutamina. El principal lugar de degradacin de aminocidos es el hgado.
El amonaco es un compuesto muy txico, y por ello ello el organismo lo convierte en uno
no txico, urea. Las caractersticas de la urea favorecen su formacin: a) molcula
pequea, b) casi el 50% de su peso es nitrgeno, c) se necesita poca energa para su

sntesis.
Formacin de
urea por
el
ciclo de
la
ornitina
En los hepatocitos se localizan las cinco reacciones que constituyen el ciclo.
1. Formacin de carbamil-fosfato, paso irreversible catalizado por la enzima carbamilfosfato-sintasa
I.
2.
Formacin
de
citrulina,
mediante
la
ornitina-transcarbamilasa
3. Sntesis de argininosuccinato. La argininosuccinato-sintasa cataliza la condensacin de
citrulina
con
cido
asprtico.
4. Escisin de argininosuccinato a fumarato y arginina mediante la argininosuccinato-liasa.
5.
Escisin
de
arginina
a
ornitina
y
urea
mediante
la
arginasa
Aminocidos
Aminocidos
esenciales y
no
esenciales
Los aminocidos existentes en el organismo son 20. De ellos, 9 son esenciales y los otros
11
son
no
esenciales.
Aminocidos esenciales: histidina (His), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), lisina,
(Lys), metionina (Met), treonina (Thr), fenilalanina (Phe), triptfano (Trp).
Histidina y arginina se les considera esenciales durante perodos de rpido crecimiento
celular
(lactancia
e
infancia)
Aminocidos no esenciales, y que pueden ser sintetizados por el organismo: tirosina (Tyr),
glicina (Gly), alanina (Ala), cistena (Cys), serina (Ser), cido asprtico (Asp), asparaguina
(Asn), cido glutmico (Glu), glutamina (Gln), arginina (Arg), prolina (Pro).
Reacciones en
el
metabolismo
de
los
aminocidos
Las dos reacciones principales en el metablismo de los aminocidos son: transaminacin
y deaminacin
oxidativa
Transaminacin
Es este un proceso, realizado en el citosol y en las mitocondrias, por el que un
aminocido se convierte en otro. Se realiza por medio de transaminasas que catalizan la
transferencia del grupo alfa-amino (NH3+) de un aminocido a un alfa-cetocido, tal como
piruvato, oxalacetato o ms frecuentemente alfa-cetoglutarato. Consecuentemente se
forma
un
nuevo
aminocido
y
un
nuevo
cetocido.
Las transaminasas que ms habitualmente intervienen en la transaminacin son: alaninaaminotransferasa (ALT) y asparto-aminotransferasa (AST). Requieren, como cofactor,
piridoxal-fosfato
(PLP),
un
derivado
de
la
vitamina
B6.
Deaminacin

oxidativa

Proceso, realizado en las mitocondrias, y en el que la enzima cido glutmicodeshidrogenasa elimina el grupo amino del cido glutmico. Se forma amonaco que entra
en el ciclo de la urea y los esqueletos carbonados vienen a ser productos intermedios
glucolticos y del ciclo de Krebs.