ACTIVIDAD ENZIMTICA

La accin de las enzimas es absolutamente necesaria para los sistemas vivos, ya que las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas y las posibilidades que tiene una molcula de cambiar en un ambiente estable como es el medio biolgico, son muy bajas, de ah que las enzimas proporcionen el medio adecuado para contrarrestar la lentitud en la realizacin del cambio. Las reacciones sean catalizadas o no, dependen para su desarrollo de las leyes termodinmicas. El principal parmetro que desde el punto de vista termodinmico, permite deducir si una reaccin se desarrolla o no de forma espontnea, es el cambio en la energa libre de Gibbs, (G) deducido de la segunda ley de la termodinmica (una reaccin es espontnea si la entropa global del universo aumenta), que mide la capacidad de un sistema para desarrollar trabajo. Para que se realice la transformacin de una molcula, que denominamos sustrato (S), en otra que denominamos producto (P), el cambio de energa libre de Gibbs ha de ser negativo, lo que implica que la energa libre del producto ha de ser menor que la del sustrato. Esquemticamente, el desarrollo de una reaccin enzimtica sencilla consistira en:

En una reaccin qumica la conversin de sustrato en producto requiere una situacin energtica intermedia que se denomina estado de transicin, donde el nivel de energa es superior al del sustrato o del producto. La diferencia entre el nivel de energa basal y la correspondiente al estado de transicin se denomina energa de activacin y cuanto ms alta sea menor ser la velocidad de reaccin. La presencia del catalizador provoca una disminucin en la energa de activacin requerida, y de esta forma aumenta la velocidad con que se desarrolla la misma. Un detalle importante a la hora de analizar la actividad enzimtica, es que en las reacciones catalizadas enzimticamente, se incrementa la velocidad de la reaccin; pero lo que no se modifica es el equilibrio de la misma, que sigue las leyes termodinmicas independientemente de la presencia o ausencia del catalizador. La forma que tiene la enzima de realizar su actividad cataltica ser en primer lugar unirse con el sustrato, y en segundo lugar facilitar la modificacin del mismo para su cambio a producto.

La molcula o molculas a modificar se sitan en una regin concreta de la enzima denominada centro o sitio activo. Esta zona de la enzima es responsable de las dos propiedades bsicas de la molcula: la especificidad y la accin catalizadora de la protena. Dentro de todo el conjunto de enzimas les hay que presentan una alta especificidad, aceptando tan slo un tipo de molculas sobre las que realizar la catalizacin, y siendo capaces de discriminar incluso entre molculas isomricas; por otro lado, otras enzimas con un menor nivel de especificidad catalizan reacciones utilizando como sustratos molculas que presenten una cierta similitud. La interaccin entre enzima y sustrato se realiza a travs de enlaces de naturaleza dbil entre la molcula de sustrato y el centro activo. Cuanto mayor sea el nmero de estos enlaces, mayor ser la especificidad de la enzima, y mayor tambin su capacidad de discriminar entre dos sustratos estructuralmente prximos. La especificidad de las enzimas fue estudiada ya en 1890 por Fischer mediante el modelo de la llave y la cerradura, segn el cual centro activo y sustrato presentaban morfologas complementarias que les hacan encajar como una llave y su cerradura. Actualmente, se conoce que al unirse el sustrato al centro activo, pueden desarrollarse interacciones entre ambos que producen cambios en la morfologa tanto del sustrato como del centro activo, pasando a considerarse un segundo modelo (Koshland y Neet) que se denomina modelo del guante y la mano o teora del ajuste inducido. A travs de este segundo modelo se afirma que los enlaces no slo serviran para enlazar sustrato y centro activo, sino para facilitar la transformacin del sustrato en producto.

Catlisis enzimtica
Las enzimas son catalizadores con una eficacia muy alta comparados con los catalizadores no biolgicos, ya que pueden incrementar la velocidad 1020 veces. La forma de llevar a cabo esta aceleracin se apoya en diversos mecanismos, de los cuales los mejor estudiados son: 1) Disminucin de la entropa: Las colisiones de las molculas en disolucin pueden ser escasas, la existencia y accin de una molcula ms grande con tendencia a unir y colocar correctamente los sustratos facilita la transformacin. 2) Facilitacin del medio ambiente de la reaccin: El centro activo de la enzima dispone de grupos funcionales que pueden modificar el medio ambiente del sustrato, por ejemplo situndolo en un medio hidrofbico que produzca su desolvatacin, y que este cambio en su entorno posibilite la reaccin. 3) Introduccin de tensin o distorsin sobre el sustrato: La complementariedad entre el centro activo y el sustrato provoca tensiones sobre la molcula de sustrato favoreciendo la aparicin, o desaparicin de enlaces que facilita su transformacin en producto. 4) Existencia de grupos catalticos especficos: El centro activo puede disponer de grupos funcionales catalticos que colaboren de forma directa, en la formacin o rotura de enlaces. Dentro de estos sistemas existen dos variedades: grupos catalticos cido-bsicos, que participan dando o aceptando protones y permiten el desarrollo de la reaccin hacia la formacin del producto; y grupos catalticos covalentes, que mediante la creacin de enlaces covalentes transitorios con el sustrato, direccionan la reaccin en el mismo sentido que los anteriores.