“UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS”

Universidad del Perú, DECANA DE AMÉRICA

FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA
E. A .P CIENCIA DE LOS ALIMENTOS

LABORATORIO Nº 3

PROFESOR:
Fritz Choquesillo Peña

MESA:
Nª 6

ALUMNOS:

Alvarado Cotrina, Zulma 10040135

Quispe Córdova Raúl 10040110
Sevilla Calderón, Cindy 10040112
Jimenez Adriansen, Zorys 10040106

AÑO: 2º

2011
Las proteínas son polipéptidos que tienen una estructura tridimensional determinada y ejercen una
función concreta en el ser vivo.
Son macromoléculas, es decir, tienen elevadas masas moleculares y son responsables de la
mayor parte de las estructuras y las funciones vitales (reacciones químicas, movimientos,
regulación, etc.) de los seres vivos.
 

Propiedades de las proteínas

Las propiedades físicas y químicas de una proteína depende casi por completo de los grupos
funcionales contenidos en las cadenas laterales de los Aa que están expuestos en su superficie, es
decir, del plegamiento de la cadena o cadenas peptídicas y de la conformación geométrica que
adopten en el medio acuoso celular.
Entre las propiedades la las proteínas se pueden destacar cuatro:

 Solubilidad

El grado de solubilidad de las proteínas varía en función de diversos factores: pH,

concentración salina, temperatura, etc. En general las proteínas globulares son
solubles en agua debido a los radicales R que están colocados en la superficie de
la proteína y que establecen enlaces por puente de Hidrógeno con el agua.
Como las moléculas proteicas son muy grandes (partículas de 10 -4 a 10 -6 ) originan dispersiones
coloidales y no difunden a través de ciertas estructuras membranosas (por ejemplo la pared de los
capilares) que si permiten el paso de agua y sales minerales.

 Especificidad

Las proteínas son moléculas específicas, es decir, cada especie biológica posee
algunas proteínas que las otras especies no tienen. Incluso proteínas que
presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen
tener una secuencia peptídica algo diferentes en los distintos organismos. La
especificidad proteica se observa incluso entre individuos de una misma especie.

Por lo tanto, cada especie posee proteínas diferentes de las otras especies y el
grado de diferencia depende de su parentesco evolutivo; por ejemplo la
hemoglobina humana es más parecida a la del chimpancé que a la del perro.
 La especifidad de las proteínas es la principal causa del rechazo en los trasplantes
de órganos y en las transfusiones de sangre. Al introducir una proteína foránea (no
propia), el organismo la reconoce como extraña y responde produciendo
anticuerpos específicos para su destrucción. Por eso se buscan siempre donantes
y receptores compatibles. Únicamente no se produce rechazo entre donantes y
receptores genéticamente idénticos (clónicos) y que, por tanto, tienen las mismas
proteínas, como es el caso de los gemelos homocigóticos o univitelinos (aquellos
que proceden del mismo cigoto).

 Desnaturalización

La desnaturalización proteica consiste en la perdida de la configuración espacial

característica, que es la que tienen en estado nativo, es decir, la determinada por
las condiciones celulares, adoptando una configuración al azar lo que conlleva a
una pérdida de la función biológica.

En la desnaturalización se alteran los enlaces que estabilizan las estructuras

secundarias, terciarias y cuaternarias con lo que cambian los plegamientos propios
de la molécula que adopta una conformación al azar.

Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se

encuentran las variaciones de presión y temperatura y determinadas radiaciones
electromagnéticas (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios
en concentración salina o determinadas sustancias química como la urea (agentes
químicos)

La desnaturalización puede ser reversible si al desaparecer el factor desnaturalizante la proteína

recupera su conformación nativa y por lo tanto su función biológica. En caso contrario la
desnaturalización es irreversible.

 Capacidad amortiguadora del Ph

Las proteínas poseen al menos un grupo amino inicial y un carboxilo terminal, además de grupos
ionizables de los radicales R de algunos aminoácidos. Por esto  tienen carácter anfótero: se
pueden comportar como ácidos o como bases liberando o captando protones del medio. De esta
forma pueden neutralizar las variaciones del pH que se produzcan en el medio acuoso donde se
encuentren.
REACCIONES DE CARACTERIZACION DE LAS PROTEINAS
Desnaturalización de proteínas:
Disponer de 4 tubos de pruebas y adicionar a cada uno de ellos 2ml de una solución de albumina,
luego al:

Tubo 1: Someterlo a calentamiento en baño maria, observando la temperatura aproximado a

la que se coagula la solución.

Tubo 2: Adicionar 2ml de alcohol etílico.

Tubo 3: Adicionar 3 gotas de HCl (c).

Tubo 4: Adicionar 1ml de una solución concentrada de NaOH.

 TUBO 2.
Se observa 2
fases

TUBO 4.
Se observa la
albumina se decolora
TUBO 3
Se observa un
precipitado blanco

REACIONES DE COLORACION

Reacción de Biuret:
En un tubo de prueba deposita 2ml de solución de albumina. Adicionar 1 ml de una solución de
NaOH al 10 % y luego añadir una gota de solución de sulfato de cobre al 1%.
 Reacción de formaldehido:
En un tubo de ensayo depositar 2ml de solución de albumina y adicionar una gota de
formaldehido diluido. Adicionar luego en zona (con cuidado) 0.5 ml de acido sulfúrico
concentrado.

REACCION DE
REACCION DE BIURET.
FORMALDEHIDO Se observa una
Se observa 2 fases coloración azul
uno blanco el otro violáceo. Esto
marrón. Esto indica indica las presencia
las proteínas se han de enlaces
desnaturalizado.
 Reacción a la ninhidrina:
En tubo de ensayo colocar 1 ml de solución de albumina. Adicionar 2 gotas de una solución
acuosa de ninhidrina. Calentar la mezcla a ebullición durante 5 minutos dejar enfriar.

REACCIONES DE PRECIPITACION
Precipitación de proteína mediante aniones.
Disponer 3 tubos de pruebas y adicionar.

Tubo 1: 2ml de solución de Tubo 2: 2ml de solución de albumina y 3 gotas de HCl 10 %.

Tubo 3: 2ml de solución de albumina y 3 gotas de NaOH al 10 %.

 Luego a cada uno de los tubos adicionarle 2 gotas de una solución de ferricianuro de potasio

TUBO 1.
No hay reacción.

TUBO 3.
La albumina en un medio
básico no se colorea con
el ferricianuro.
TUBO 2.
La albumina en un medio
acido se colorea a un
amarillo turbio.

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