FOSFORILACIN OXIDATIVA

La mitocondria es consecuencia de la evolucin.

Se produjo cuando bacterias aerbicas adoptaron
una residencia simbitica dentro de una clula
husped anaerbica primitiva
Posee DNA (mtDNA)
Doble membrana: la membrana externa, rodea a
la organela; la interna, presenta invaginaciones
(crestas) que proporciona una gran superficie
La membrana externa es permeable a
pequeas molculas (PM < 5000 Da) e iones.
Presencia de canales transmembrana
La membrana interna es impermeable a la
mayora de molculas e iones (H+, O2-, etc)

La membrana interna posee transportadores

de metabolitos esenciales (ADP, ATP, cidos
carboxlicos, Ca2+, aminocidos, etc.)
La membrana interna aloja a las protenas pertenecientes a los componentes de la
cadena respiratoria y el complejo enzimtico responsable de la sntesis de ATP
(ATP sintasa)

Fosforilacin Oxidativa
Es una va metablica que utiliza la energa liberada por el

catabolismo oxidativo de nutrientes para producir energa

qumica en la forma de ATP (adenosin trifosfato).
Aunque las diversas formas de vida utilizan una gran variedad de
nutrientes, casi todas realizan la fosforilacin oxidativa para
producir ATP, la molcula maestra que provee de energa a los
organismos vivos para su funcionamiento.
Esta ruta es tan ubicua debido a que es una forma altamente
eficaz de liberacin de energa, en comparacin con los procesos
alternativos de fermentacin, como la gluclisis anaerbica.
Durante la fosforilacin oxidativa, los electrones son transferidos
en una serie de donadores y receptores de electrones,
organizados de acuerdo a su potencial de oxido-reduccin.
Estas reacciones liberan energa, la cual es utilizada para producir
ATP.

En las clulas eucariotas, esta serie de reacciones redox son

llevadas a cabo por una serie de complejos proteicos
localizados en la membrana interna de las mitocondrias
En las clulas procariotas, estas protenas se encuentran
ubicadas en la cara interna de la membrana plasmtica de
la clula.
Estos grupos relacionados de enzimas son llamados Cadena
de Transporte de Electrones.

En eucariotas, estn involucrados cinco complejos de protenas

En procariotas se presentan muchas enzimas diferentes, utilizando una

variedad de donantes y aceptores de electrones.

El flujo de electrones a travs de la cadena de transporte de

electrones, desde donantes de electrones como NADH a
aceptores de electrones tales como oxgeno, es un proceso
exergnico, libera energa, mientras que la sntesis de ATP
es un proceso endergnico, el cual requiere de energa.

Fosforilacin oxidativa
Sntesis de ATP acoplada al flujo de electrones

Cuando se suspenden mitocondrias en una solucin

amortiguadora, que contiene un sustrato oxidable, ADP y
Pi, ocurren 3 procesos:
(1) se oxida el sustrato
(2) se consume O2 (hay respiracin)
(3) se sintetiza ATP

Si el dador de electrones es el NADH, las mitocondrias

sintetizan 3 ATP por cada par de electrones pasados al O2

Si el dador es succinato, se sintetizan 2 ATP

El consumo de O2 y la sntesis de ATP son dependientes de
la presencia de un sustrato oxidable y de ADP y Pi

Cadena Transportadora de Electrones

En la membrana interna de la mitocondria se encuentran

diferentes transportadores de electrones.

Aunque algunos de ellos tambin transportan protones, la
gran mayora transporta exclusivamente electrones.
Para su estudio se pueden dividir en 2 grupos:
Las protenas complejas: flavoprotenas, hemoprotenas o

citocromos, ferro-sulfo-protenas y cupro-protenas;

La Ubiquinona o Coenzima Q, un cofactor no unido a protena.

Estos componentes no se encuentran aislados en la

membrana, se asocian formando complejos funcionales en

los cuales se basa en la actualidad la descripcin del
funcionamiento de la cadena transportadora de electrones.
Antes de entrar en el estudio de los complejos, se
describirn primero los componentes por separado.

Flavoprotenas
Son 2:
La NADH Deshidrogenasa, que tiene como grupo prosttico al

FMN (Flavina-mononucletido)
La Succnico Deshidrogenasa, que tiene como grupo
prosttico al FAD (Flavina-adenina-dinucletido).

Ambas flavinas se unen a la enzima de forma covalente.

La segunda enzima no es otra que la succnico deshidrogenasa

enzima que cataliza la sexta reaccin del ciclo de Krebs. Este

hecho marca la integracin biolgica que existe entre el ciclo
de los cido tricarboxlicos por un lado, y la cadena
transportadora de electrones, por otro.
Las flavinas transportan 2 hidrgenos, y los cofactores de
nicotinamida, un hidruro, es decir, un hidrgeno ms un
electrn.
Las flavinas pueden ceder, en un primer paso, un hidrgeno,
formndose un compuesto intermedio en forma de radical.

Citocromos
Las hemoprotenas que se encuentran en la membrana interna

de la mitocondria y que pertenecen a la cadena transportadora

de electrones, llamadas citocromos, son 7: citocromos a, a3,
b560, b562, b566, c y c1.
Esta forma de denominar a los citocromos por letras se debe a
la caracterstica que presenta cada uno de absorber
determinadas longitudes de onda en el espectro visible en las
bandas alfa, beta y gamma
Todos tienen en comn la forma en que transportan los
electrones: el hierro central del anillo hemo de los citocromos
transporta un solo electrn, pasando de su forma oxidada
hierro(III) (frrica Fe3+), a su forma reducida hierro(II) (ferrosa
Fe2+)

Citocromo c
Todos los citocromos son protenas integrales de membrana,

excepto el citocromo c. El citocromo c es el ms conocido,

pues por sus propiedades fue fcil de aislar. Resulta soluble en
solventes acuosos y es una protena perifrica que se localiza
en el lado externo de la membrana interna de la mitocondria. Su
peso molecular es pequeo (13 kDa), y su cadena proteica
tiene 104 residuos de aminocidos

Ferro-Sulfo-Proteinas
No se conoce mucho acerca de este grupo de transportadores

electrnicos.
Tienen pesos moleculares muy diferentes.
Se diferencian tambin por el tipo de centros ferro-sulfurados,
(Fe-S) que poseen.
El [2Fe-2S], compuesto por 2 tomos de Fe y 2 tomos de S y el
[4Fe-4S], compuesto por 4 tomos de Fe y 4 tomos de S, son los
ms frecuentes.
Se encuentran presentes en los complejos I, II y III.
El transporte de electrones se efecta en uno de los hierros de
estos centros, donde ste pasa de la forma oxidada hierro(III)
(frrica Fe3+), a su forma reducida hierro(II) (ferrosa Fe2+)
Estos centros ferro-sulfurados se encuentran unidos a residuos
de cistena de la protena.
En la mayora de los complejos, estas protenas intervienen
como los transportadores finales de electrones

Cupro-protenas
Intervienen en el transporte de electrones del

complejo IV .
En este caso, el ncleo de cobre cambia su
estado de oxidacin de Cu2+ a Cu+ al ocurrir el
transporte de electrones dentro de ese
complejo.
Hay uno asociado al cit a y otro al cit a3.

Ubiquinona

Es el nico componente no proteico de la cadena transportadora de

electrones.
Presenta un anillo de quinol o quinal, de acuerdo con su estado de
oxidacin. Unida a este anillo se encuentra una cadena isoprenoide,
que caracteriza a las diferentes ubiquinonas existentes.
La de mayor distribucin en la naturaleza es la que tiene 10 isoprenos,
por lo que se le conoce con la abreviatura de Q10.
Este compuesto transporta 2 hidrgenos, pero en sus reacciones puede
captarlos o cederlos de uno en uno. Cuando esto sucede se configura un
compuesto intermedio en forma de radical, semiubiquinona.
Esta caracterstica posibilita el transporte de electrones entre los
primeros cofactores que transportan 2 protones y 2 electrones, y los
citocromos que transportan un solo electrn.
La CoQ capta los hidrgenos que provienen de las flavoprotena tanto
de los complejos I y II, como los de otras flavoprotenas.

Complejos de la cadena respiratoria

Si aislamos la membrana interna de la mitocondria y

luego la tratamos con detergentes suaves o por

ultrasonido, se va a fraccionar en grandes complejos
lipo-proteicos.
Los lpidos participantes en estos complejos son los
propios lpidos dela membrana mitocondrial que
quedan unidos a las protenas. Estas, en su mayora,
son insolubles en agua pero muy afines por
compuestos apolares.
Pueden aislarse cinco grandes complejos
funcionales, relacionados con la cadena respiratoria,
4 de ellos transportan electrones, el quinto es el
responsable de la sntesis de ATP: es el complejo
de la ATP sintasa.

Complejos de la cadena respiratoria

Los cuatro complejos que funcionan en el

transporte de electrones son:

a) Complejo I: NADH - CoQ reductasa.

b) Complejo II: Succnico - CoQ reductasa,

succnico deshidrogenasa
c) Complejo III: CoQH2- citocromo c reductasa.
d) Complejo IV: Citocromo c oxidasa.

Debe tomarse en cuenta que algunas delas

propiedades de estos 4 complejos se modifican

cuando ellos se encuentran aislados.

Complejos de la cadena respiratoria

De las aproximadamente 60 protenas diferentes que

forman parte de los complejos, slo 6 estn codificadas en

el ADN mitocondrial, el resto se encuentra codificado en el
genoma nuclear.
Formando parte de estos complejos se encuentran las
flavoprotenas, citocromos, protenas Fe-S y
cuproprotenas mencionadas anteriormente.
En general, la funcin de estos complejos es el transporte
electrnico con la formacin final de H2O y de un gradiente
electroqumico de protones.
La energa contenida en este gradiente se utiliza por la ATP
Sintasa para la acumulacin de energa qumica, como
producto final de la fosforilacin oxidativa.

Quimismosis
La energa liberada por la cadena de transporte de

electrones es utilizada para transportar protones a travs

de la membrana interna mitocondrial, en un proceso
llamado quimismosis. Esto genera un gradiente de pH y
un potencial elctrico a travs de la membrana.
La generacin de esta energa potencial es aprovechada
permitiendo que los protones fluyan de regreso a la
membrana a favor del gradiente, a travs de la enzima
ATP sintasa.
La enzima utiliza esta energa para generar ATP
Esta reaccin es llevada a cabo por el flujo de protones,
que provoca la rotacin de una parte de la enzima.

Teora Quimiosmtica
El flujo de H+ a favor de su gradiente

electroqumico proporciona la energa

libre para la sntesis de ATP. Las
concentraciones de H+ en las 2 fases
acuosas (EIM y M) separadas por la
membrana interna, constituyen la
fuerza responsable (fuerza protnmotriz) de la formacin de ATP a partir
de ADP y de Pi, por accin de la F1ATPasa de la membrana mitocondrial

Quimismosis
Las concentraciones de H+ en las 2 fases acuosas (EIM y

M) separadas por la membrana interna, constituyen la

fuerza responsable (fuerza proto-motriz) de la formacin
de ATP.

Entre 36 y 38 ATPs son obtenidos por la gluclisis y la

fosforilacin oxidativa, de los 10 NADH, 2 succinatos y 4

fosforilaciones a nivel del sustrato, producidos a travs de
la conversin de una molcula de glucosa en CO2 y H2O.
Aunque la fosforilacin oxidativa es una parte vital del
metabolismo, al mismo tiempo produce especies
reactivas de oxgeno (como superxido y perxido de
hidrgeno), lo que puede provocar estrs oxidativo, dao
y envejecimiento tisular.

Variacin de la energa libre

debida al bombeo de protones

NADH-Ubiquinona oxidorreductasa
(complejo I)
La NADH- ubiquinona oxidorreductasa, tambin conocida

como NADH deshidrogenasa, o complejo I, es el primer eslabn

en la cadena de transporte de electrones. El complejo I es una
enzima de gran tamao, teniendo en mamferos el complejo I
de 46 subunidades y una masa molecular de 1 000 kilodaltones
(kD).
La estructura es conocida en detalle solo en bacterias
En la mayora de los organismos el complejo se asemeja a una
bota con una estructura en forma de bola que sobresale de la
membrana hacia la matriz mitocondrial.
Los genes que codifican las protenas individuales estn
contenidas tanto en el ncleo celular como en el genoma
mitocondrial, como suele ser el caso de la mayora de las
enzimas presentes en las mitocondrias.

Complejo I NADH deshidrogenasa

Punto de entrada de los

electrones del NADH

Enzima enorme (880 kD).
34 cadenas polipeptdicas,
codificadas tanto por
genoma mitocondrial
como genoma nuclear
Estructura en forma de L:
-Brazo horizontal anclado
en la membrana interna
-Brazo vertical en la matriz
mitocondrial

NADH- ubiquinona oxidorreductasa

(complejo I)
Esta enzima cataliza la oxidacin del NADH, el cual pierde dos
electrones, y la subsiguiente reduccin de la coenzima Q10 o
Ubiquinona (representada como Q, abajo en la ecuacin), una
quinona liposoluble presente en la membrana mitocondrial:

La cadena de transporte de electrones, comienza

por la unin de la molcula de NADH al complejo I y
la donacin de dos electrones.
Los electrones ingresan al complejo I a travs de
un grupo prosttico unido al flavn mononucletido
(FMN). El agregado de electrones al FMN lo convierte
en su forma reducida, FMNH2.
Los electrones son luego transferidos a travs de
una serie de centros hierro-azufre: el segundo tipo
de grupo prosttico presente en el complejo.

 A medida que los electrones pasan a travs del Complejo I, 4

protones son bombeados desde la matriz al espacio intermembrana.

La manera exacta como esto ocurre no es del todo clara
Finalmente, los electrones son transferidos de la cadena de
centros hierro-azufre a la molcula de ubiquinona en la
membrana.
La reduccin de ubiquinona tambin contribuye con la
generacin del gradiente de protones, ya que dos protones son
tomados de la matriz mientras es reducida a ubiquinol (QH2).

La enzima succinato-Q oxidoreductasa, tambin

conocida como complejo II o succinato
deshidrogenasa, es el segundo punto de entrada
en la cadena de transporte de electrones.
Es inusual debido a que esta enzima es la nica que
forma parte de los procesos del ciclo de Krebs y de
la cadena de transporte de electrones.
El complejo II consiste en cuatro subunidades de
protenas y contiene unidos como cofactores al
FAD (Flavin-adenina dinucletido), centros hierroazufre, y un grupo hemo que no participa en la
transferencia de electrones hacia la coenzima Q.
Oxida el succinato a fumarato y reduce la
ubiquinona.
Debido a que esta reaccin libera menos energa que
la oxidacin de NADH, el complejo II no transporta
electrones a travs de la membrana y no
contribuye al gradiente de protones.

Tambin conocida como flavoprotena de transporte de electrones

deshidrogenasa [Electron Transfer Flavoprotein (ETF)-Q oxidorreductasa],
es el tercer punto de entrada a la cadena de transporte de electrones.
Es una enzima que acepta electrones de la flavoprotena de transporte de
electrones en la matriz mitocondrial, y utiliza estos electrones para
reducir ubiquinona.
Esta enzima contiene una flavina y un centro [4Fe4S], pero, a diferencia
de otros complejos respiratorios, se une a la superficie de la membrana y
no atraviesa la bicapa lipdica.

En mamferos, esta ruta metablica es importante en la b-oxidacin de

acidos grasos y el catabolismo de aminocidos y colinas, al aceptar
electrones de mltiples acetil-CoA deshidrogenasas.
En plantas, la oxidorreductasa ETF-Q tambin es importante en la
respuesta que permite la supervivencia por extensos periodos de
oscuridad

Q-citocromo c oxidorreductasa
(complejo III)

La CoQ-citocromo C oxidoreductasa es tambin conocida como

citocromo C reductasa, complejo del citocromo bc1, o simplemente
complejo III.
En mamferos, esta enzima es un dmero. Cada monmero del complejo
contiene once subunidades de protenas, un centro hierro-azufre [2Fe2S] y tres citocromos: un citocromo C1 y dos citocromos b.
Un citocromo es un tipo de protena de transferencia de electrones que
contiene al menos un grupo hemo. Los tomos de hierro dentro del
grupo hemo del complejo III alternan entre sus estados de oxidacin
reducido (+2) y oxidado (+3) mientras los electrones son transferidos a
travs de la protena.
La reaccin catalizada por el complejo III es la oxidacin de una molcula
de ubiquinol y la reduccin de dos molculas de citocromo C, una hemoprotena libremente asociada con la mitocondria.
A diferencia de la coenzima Q, que transporta dos electrones, el
citocromo C transporta solo uno.

CoQ-citocromo C oxidoreductasa

Transferencia de electrones en dos pasos

Luego de cada paso, la CoQ (en la parte superior de la

figura) abandona la enzima.

Complejo III (1)

Debido a que solo uno de los electrones puede ser transferido a la

vez desde el donante QH2 al aceptor citocromo C, el mecanismo

de reaccin del complejo III se da en dos pasos, llamados ciclo Q.
En el primer paso, la enzima se une a tres sustratos, primero,
QH2, el cual es luego oxidado, siendo un electrn transferido al
segundo sustrato (a travs de una cadena), el citocromo C. Los
dos protones liberados de QH2 pasan al espacio intermembranal.
El tercer sustrato es la Q, la cual acepta el segundo electrn de
QH2 y es reducida a Q.-, el cual es un radical libre de
ubisemiquinona. Los primeros dos sustratos son liberados, pero
este intermediario de ubisemiquinona permanece unido.

Complejo III (2)

En el segundo paso, una segunda molcula de QH2 es unida

y de nuevo pasa su primer electrn al aceptor citocromo c.

El segundo electrn es transferido a la ubisemiquinona
unida, reducindola a QH2 mientras gana dos protones de
la matriz mitocondrial. Este QH2 es luego liberado de la
enzima.
Como la coenzima Q es reducida a ubiquinol en el lado
interno de la membrana y oxidado a ubiquinona en el
externo, hay una transferencia neta de electrones a travs
de la membrana, aadidos al gradiente de protones.
El mecanismo ms bien complejo de dos pasos por el cual
sucede esto es importante, ya que incrementa la eficiencia
de la transferencia de protones.

Citocromo c oxidasa
(complejo IV)
Es el complejo proteico final en la cadena de transporte de electrones.
En mamferos esta enzima posee una estructura extremadamente

compleja y contiene trece subunidades, dos grupos hemo, as como

varios iones metlicos: tres tomos de cobre, uno de magnesio y uno
de zinc.
Cataliza la reaccin final en la cadena de transporte de electrones y los
transfiere al oxgeno, mientras bombea protones a travs de la
membrana.
El aceptor de electrones final es el oxgeno, llamado tambin aceptor
terminal de electrones, el cual es reducido a agua en este paso. Tanto el
bombeo directo de protones y la consumicin de protones de la matriz
en la reduccin de oxgeno contribuyen al gradiente de protones.
La reaccin catalizada es la oxidacin de citocromo c y la reduccin de
oxgeno:

Complejo IV

Citocromo Oxidasa
En la estructura de la Citocromo c Oxidasa bovina
se encuentran:
-11 subunidades proteicas: 3 codificadas por
el genoma mitocondrial (I,II,III)
-2 grupos hemo de tipo a:
Hemo a
Hemo a3
Con propiedades redox distintas
(diferente entorno)
-2 centros de cobre:
CuA/ CuA. Dos iones cobre conectados
mediante dos residuos de Cys. Son los
aceptores de los electrones del
Citocromo c reducido
CuB. Cu coordinado por 3 residuos de
His. Junto con el Cit a3 forman el grupo
activo donde el O2 se reduce a H2O

Componentes de la Cadena de Transporte de Electrones Mitocondrial

Masa (kDa)

Nmero de
subunidades

Grupo(s)
prosttico(s)

E(V)

I NADH Deshidrogenasa

850

42 (14)

FMN,
Fe-S

-0.30
-0.25

II Succinato Deshidrogenasa

140

FAD,
Fe-S

0.0
-0.26

III Ubiquinona Citocromo c

250

11

Fe-S
Citocromo b
Citocromo c1

+0.28
-0.05
+0.22

13

Heme

+0.23

160

13 (3-4)

Citocromo a
CuA,
Citocromo a3
CuB

+0.21
+0.24
+0.39
+0.34

Complejo Enzimtico

Oxidoreductasa
Citocromo c*

IV Citocromo Oxidasa

El nmero de subunidades en el equivalente procaritico entre parntesis

* El Citocromo c no forma parte de ningn complejo enzimtico; se mueve
entre los complejos III y IV como una protena libremente soluble

NADH Deshidrogenasa,
FMN, Centros Fe-S

Flavoprotena de
Transporte de
electrones, FAD.
Centros Fe-S
Citocromo bc1,
Hemos b (2), Centro
Rieske Fe-S, Cit c1

Succinato
deshidrogenasa, FAD,
Centros Fe-S, Hemo b

Sn-Glicerofosfato
deshidrogenasa, FAD,
Centros Fe-S

Citocromo aa3,
Hemos a (2),
Iones Cu

ATP sintasa (complejo V)

Es la enzima final del proceso de la fosforilacin oxidativa.
Esta enzima se encuentra en todas las formas de vida y funciona
de la misma manera tanto en procariotas como en eucariotas.
Esta enzima usa la energa almacenada en un gradiente de
protones a travs de la membrana para llevar a cabo la sntesis de
ATP a partir de ADP y fosfato (Pi).
Las estimaciones del nmero de protones necesarios para
sintetizar una molcula de ATP oscilan entre tres y cuatro, y algunos
investigadores sugieren que las clulas pueden variar esta
proporcin, para ajustarse a diferentes condiciones.

ATP Sintasa (Complejo V)

Esta reaccin de fosforilacin es un equilibrio, que

puede ser cambiado alterando la fuerza protn

motriz.
En ausencia de una fuerza protn motriz, la
reaccin de la ATP sintasa se desplazar hacia la
izquierda, hidrolizando ATP y bombeando protones
fuera de la matriz a travs de la membrana.
Sin embargo, cuando la fuerza protn motriz es
alta, la reaccin es forzada a desplazarse en la
direccin opuesta; de izquierda a derecha,
permitiendo el flujo de protones en el sentido de su
gradiente de concentracin produciendo ATP a
partir de ADP.

La ATP sintasa es un complejo masivo de protenas con forma de hongo.

El complejo de enzimas en mamferos contiene 16 subunidades y posee
una masa de ~ 600 kDa.
La porcin embebida en la membrana es llamada FO y contiene un anillo
de subunidades c y el canal de protones.
El pednculo y la parte superior esfrica es llamada F1 y es el sitio donde
ocurre la sntesis de ATP.
La porcin esfrica del extremo de F1 contiene seis protenas de dos tipos
diferentes (3 subunidades y 3 subunidades ), mientras que el
"pednculo" consiste solo de una protena: la subunidad , con un extremo
extendindose en la esfera de subunidades y .
Ambas subunidades, y se unen a nucletidos, pero solo la subunidad
cataliza la sntesis de ATP.
Alcanzando por la base una porcin de F1 e introducindose en la
membrana se encuentra una larga subunidad en forma de bastn que ancla
las subunidades y en la base de la enzima.
A medida que los protones atraviesan la membrana a travs del canal en
la base de la ATP sintasa, FO entra en rotacin.

F1 Unidad Cataltica (ATP

Sintasa)

F0 Unidad bombeadora
de H+

El ATP que se genera en el

proceso de la fosforilacin
oxidativa est en el lado de la
matriz mitocondrial. No puede
atravesar la membrana interna
mitocondrial, al igual que el ADP
y la molcula de fosfato
inorgnico (Pi).
Es necesario un sistema de
transporte de membrana

SISTEMAS MITOCONDRIALES DE
TRANSPORTE

La mitocondria posee dos membranas:

EXTERNA: bastante permeable a un gran nmero de

iones y molculas pequeas.
INTERNA: impermeable a la mayora de las
molculas. Pero deben producirse numerosos
intercambios entre citosol y matriz mitocondrial.
Este intercambio esta mediado por una serie de
protenas transportadoras de membrana:

NADH citoslico producido por la glicolisis:

Lanzadera glicerol-3-fosfato
Lanzadera malato-aspartato,
Transporte ATP/ADP:
ATP/ADP translocasa
Fosfato translocasa
otros transportadores:
Transportador de compuestos dicarboxilicos
Transportador de compuestos tricarboxilicos
Transportador de piruvato

FOSFORILACIN OXIDATIVA
La fosforilacin oxidativa se refiere a la sntesis qumica
de ATP impulsada por el proceso exergnico de
transferencia de electrones desde el NADH-FAD al O2

Ocurre en la mitocondria
La fosforilacin oxidativa comienza con la entrada de e- en la cadena
respiratoria

Los e- pasan a travs de una serie de transportadores incluidos en la membrana

interna mitocondrial

Los transportadores electrnicos mitocondriales funcionan dentro de complejos

proteicos ordenados en serie

La cadena de transporte de e- es un proceso exergnico, que libera energa

suficiente para la sntesis de ATP

Existe una translocacin de H+ desde la matriz hacia el EIM (fuerza protomotriz)

Sntesis de ATP por ATP sintasa

Inhibidores
Existen varios reactivos que inhiben la fosforilacin

oxidativa.
Aunque estas toxinas inhiben slo una enzima en la
cadena de transporte de electrones, la inhibicin de
cualquier paso detiene el resto del proceso:
Oligomicina inhibe la ATP sintasa, los protones no

pueden ser devueltos a la mitocondria. Como resultado, las

bombas de protones son incapaces de operar, y el
gradiente se torna demasiado fuerte como para ser
superado. NADH deja de ser oxidado y el ciclo del cido
ctrico deja de operar porque la concentracin de NAD+ cae
por debajo de la concentracin que estas enzimas pueden
utilizar.
El Cianuro y el monxido de carbono Inhiben la
cadena de transporte de electrones unindose ms
fuertemente que el oxgeno a los centros Fe-Cu en la
citocromo c oxidasa, evitando la reduccin del oxgeno.

Inhibidores de la Cadena Respiratoria

Inhibidores (2)
Existen varios reactivos que inhiben la fosforilacin

oxidativa.
Rotenona, Amital. Impiden la transferencia de electrones
del complejo I a la ubiquinona al bloquear los sitios de unin
a la ubiquinona.
Antimicina A, Acta bloqueando la transferencia de
electrones entre el citocromo b y el citocromo c1. En
presencia de esta substancia, el citocromo bH puede ser reducido
pero no oxidado, y consecuentemente, el citocromo c permanece
oxidado, al igual que los citocromos a y a3 del Complejo IV.

2, 4-dinitrofenol, este ionforo desacopla el bombeo de

electrones de la ATP sintasa debido a que transporta electrones a
travs de la membrana mitocondrial interna.
Malonato y oxaloacetato, Inhibidores competitivos de la
succinato dehidrogenasa (complejo II)
Atractilsido, inhibe el transportador que introduce ADP a la
mitocondria

Respirasomas
El modelo original sobre como los complejos de la cadena

respiratoria estn organizados se basaba en la libre difusin de

ellos en la membrana mitocondrial.
Sin embargo, datos recientes sugieren que los complejos podran
formar estructuras de alto orden llamadas supercomplejos o
"respirasomas.
Estas asociaciones podran permitir la canalizacin de sustratos
entre varios complejos de enzimas, aumentando su tasa y, por lo
tanto, su eficiencia en la transferencia de electrones.
Dentro de los supercomplejos presentes en mamferos, algunos
componentes estn presentes en mayor cantidad que otros, con
una tasa entre complejos I / II / III / IV y ATP sintasa de ~ 1:1:3:7:4.
Sin embargo, el debate sobre la hiptesis de estos
supercomplejos an no est resuelta, ya que algunos datos no
parecen ajustarse a este modelo.

Cadena de transporte de electrones

en procariotas
En contraste con la similitud general en cuanto a estructura

y funcin de la cadena de transporte de electrones en

eucariotas, las bacterias y archaea poseen una gran
variedad de enzimas de transferencia de electrones. Estas
utilizan un conjunto igualmente amplio de sustratos.
Al igual que en los eucariotas, la cadena de transporte de
electrones de los procariotas utiliza la energa liberada de la
oxidacin de un sustrato para bombear iones a travs de la
membrana y generar un gradiente electroqumico.
La fosforilacin oxidativa en bacterias, E. coli, ha sido
estudiada en profundidad, mientras que los sistemas de
archaea han sido poco estudiados.

Cadena de transporte de electrones

en procariotas
La principal diferencia entre la fosforilacin oxidativa en

procariotas y eucariotas es que tanto bacterias como

archaea utilizan una gran variedad de donantes y aceptores
de electrones.
Esto permite a los procariotas desarrollarse en una amplia
variedad de condiciones ambientales. En E. coli, por
ejemplo, la fosforilacin oxidativa puede ser llevada a cabo
por un gran nmero de pares de agentes reductores y
oxidantes, los cuales son listados a continuacin.
El potencial medio de un componente qumico mide cuanta
energa es liberada cuanto este es oxidado o reducido,
teniendo los agentes reductores un potencial negativo y los
agentes oxidante un potencial positivo.