ENLACES QUMICOS

Introduccin a su conocimiento

TIPOS
Los enlaces qumicos son las fuerzas que mantienen a los tomos unidos, formando molculas. Los enlaces qumicos pueden ser divididos en dos grupos: 1) Enlaces covalentes (fuertes), en donde los tomos unidos comparten con igual afinidad dos electrones; 2) Varios tipos de enlaces dbiles, que incluyen atracciones electrostticas (enlaces inicos, puentes o enlaces de hidrgeno), interacciones hidrofbicas, fuerzas de Van der Waals.

ENERGA
La fuerza de un enlace qumico se expresa en kcal/mola, que representa la energa que es liberada al
formarse el enlace. Considerese la formacin de un enlace entre dos tomos A y B para formar el producto A-B. La concentracin de los reactivos no unidos y la de los productos unidos al llegarse al punto de equilibrio de la reaccin define la constante de la ecuacin K(eq)=[A-B]/[A][B].

ENERGA
A partir del cambio en energa libre

G=-RTlnK(eq)
podemos ver que mientras mayor sea la energa libre liberada (en unidades negativas de kcal/mole) al formarse el enlace, ms fuerte ser el enlace qumico {es decir ser mayor la K(eq)}. La energa de formacin del enlace (-G) es igual a la cantidad de energa que se requiere para romper el enlace.

ENERGA
La siguiente tabla enlista las fuerzas de diversos tipos de enlaces (energas):
Tipo de enlace
Covalente Inico De Hidrgeno Van der Waals Hidrofbico

Energa (kcal/mole) -50 a -100 -80 a -1 -3 a -6 -0.5 a -1 -0.5 a -3

Las interacciones no-covalentes (tambin llamadas enlaces no covalentes) son debidas a interacciones dbiles entre iones, molculas y an entre partes de molculas. Este tipo de interacciones ayudan a mantener eficientemente las estructuras fisiolgicamente importantes de iones, de molculas individuales o grupos de molculas, pero son tan dbiles que pueden romperse y reformarse continuamente en las condiciones normales en que se desarrolla la vida. En la figura del margen podemos observar que interacciones no covalentes que son de gran importancia para los seres vivos, son de 10 a 100 veces ms dbiles que los enlaces covalentes.

Enlaces Covalentes
Los enlaces covalentes se forman porque los tomos tratan de completar el nmero de electrones de su capa electrnica ms externa (capa de valencia). Por ejemplo, el oxgeno tiene dos sitios vacantes en su capa externa, y puede, por lo tanto, aceptar y compartir dos electrones para formar dos enlaces covalentes. El hidrgeno puede formar un enlace covalente puesto que slo tiene un lugar disponible en su capa externa. En la molcula de agua, H20, el oxgeno comparte un par de electrones con cada uno de los dos tomos de hidrgeno y de esta manera, los tres tomos que participan llenan sus capas electrnicas exteriores.

Enlaces Covalentes
Los enlaces covalentes son las uniones ms fuertes entre dos tomos. Poseen energas de formacin del orden de -50 a -100 kcal/mola. La combinacin de los orbitales electrnicos que ocurre necesariamente durante la formacin del enlace covalente restringe las relaciones espaciales (ngulos y distancias) en las cuales pueden unirse los tomos porque la combinacin de orbitales es energticamente favorable slo en algunas direcciones. As pues, el enlace covalente mantiene a los tomos unidos a distancias fijas uno de otro y dentro de un rango restringido de disposiciones angulares favorables.

Enlace covalente doble

Cuando dos tomos comparten dos pares de electrones, se dice que los tomos estn unidos por un doble enlace covalente. Los dobles enlaces son ms fuertes y mantienen a los tomos mucho ms cercanos uno de otro que los enlaces sencillos.

Enlace covalente doble

La formacin de un enlace covalente doble determina que los tomos enlazados sean notablemente menos capaces de rotar alrededor del eje del enlace, que los unidos por enlaces sencillos. El compartir dos pares de electrones en sus orbitales externos, restringe mucho ms las posibilidades de movimiento y las relaciones angulares en las cuales las nubes electrnicas compartidas pueden ser orientadas

ENLACE PEPTDICO
Los enlaces peptdicos que unen a los amino cidos para formar la cadena proteica tienen la peculiaridad de mostrar claramente algunas de las caractersticas de un doble enlace. Estas propiedades de doble enlace parcial se deben a que los electrones compartidos en el doble enlace que forma el grupo carboxilo entre el carbono y el oxgeno del aminocido, pueden resonar (deslocalizarse) y participar ms frecuentemente en la formacin del enlace peptdico que une el carboxilo al grupo amino del siguiente aminocido.

ENLACE PEPTDICO

Los enlaces 1 y 4, mostrados en esta figura, muestran propiedades de un doble enlace, mientras que los enlaces 2 y 3 son enlaces sencillos tpicos. En la figura adjunta podemos constatar que nicamente los carbonos alfa en la cadena proteica tienen la posibilidad de girar librememente alrededor del eje de sus uniones (enlaces 2 y 3). Por lo tanto, podemos concluir que las propiedades de doble enlace del enlace peptdico participan de manera trascendente en la determinacin de la estructura proteica

covalente e inico

Enlaces

Enlaces inicos

Los enlaces inicos son atracciones electrostticas que se producen entre especies atmicas que poseen cargas elctricas de signos opuestos.

Enlaces inicos

La fuerza de un enlace inico es estrechamente dependiente de la distancia entre los tomos, podemos decir que los enlaces inicos ni se forman, ni se rompen", simplemente su fuerza aumenta o disminuye dependiendo de la distancia entre los tomos. Puesto que no hay electrones compartidos los enlaces inicos no tienen ninguna restriccin de posicin entre los tomos unidos y su disposicin estrica depende de otros tipos de factores ambientales.

Enlaces inicos
Los experimentos han demostrado que la fuerza de un enlace inico (F) es directamente proporcional al producto de las cargas de cada uno de los iones que lo forman (q1, q2), inversamente proporcional al cuadrado de la distancia entre ellos (d), e inversamente relacionada con la constante dielctrica del solvente . El valor de la constante dielctrica (una medida de la capacidad del solvente para reorientar y as neutralizar cargas) se correlaciona con la polaridad del solvente.

 Segn

lo expresado en la lamina anterior, la naturaleza del ambiente (valor de la constante ) en el cual se encuentran las molculas enlazadas por un enlace inico, determina su fuerza. Si el enlace inico esta rodeado por molculas polares como el H2O (=85), las cargas de las molculas enlazadas son efectivamente disminuidas por la interaccin con el ambiente acuoso, lo cual reduce significativamente la energa del enlace.

 Si un enlace inico es inaccesible a las molculas del solvente, como puede suceder en el interior de una protena, las especies cargadas se encuentran rodeadas por las cadenas laterales hidrofbicas de algunos aminocidos que poseen bajos valores de . Por ejemplo, para CH3, el valor de =1. Esto nos indica que los enlaces inicos que pueden mantenerse aislados del ambiente acuoso en los seres vivos, tienden a tener una energa importante, llegando a aproximarse a la de un enlace covalente (~50 kcal/mole).

Puentes de Hidrgeno
Los enlaces o puentes de Hidrgeno son atracciones electrostticas entre un hidrgeno que lleva una carga parcial positiva y otro tomo (usualmente O o N) que tenga una carga parcial negativa. Estas cargas parciales de signos contrarios se producen como consecuencia de la electronegatividad relativa de los tomos unidos covalentemente. La electronegatividad puede ser considerada como la fuerza relativa con la cual dos tomos retienen o atraen los electrones compartidos en un enlace covalente, esta fuerza es directamente proporcional a las cargas positivas nucleares de los tomos. Para los tomos que participan en la formacin de enlaces de hidrgeno el orden de electronegatividad es : O > N > C > H (ver figuras).

Puentes de Hidrgeno
Expliqumoslo as. En un enlace N--H, el tomo de nitrgeno, teniendo una electronegatividad mayor que el hidrgeno, mantiene el electrn que comparte con el hidrgeno en su nube electrnica un porcentage mayor del tiempo que el hidrgeno.

Esto produce un dipolo, una distribucin asimtrica de la carga ( significa la presencia de una carga parcial), teniendo el N una carga parcial negativa y el H una carga parcial positiva. El enlace C=O tambin produce un dipolo, en donde C(+) y O(-) llevan cargas parciales. El hidrgeno del grupo N--H es entonces atrado electrostticamente al O del grupo C=O

Puentes de Hidrgeno
Como puede observarse, la atraccin electrosttica puede considerarse como si el N y el O compartieran un electrn. Este electrn compartido establece lo que se llama un enlace de hidrgeno, siendo el N el donador del hidrgeno y el O el aceptor. Las molculas de H2O son excelentes partcipes en la formacin de enlaces de hidrgeno a causa de la presencia de la carga prcial negativa de su O(-) y de sus dos H+, con una carga parcial positiva en cada uno de ellos. De modo que el O en la molcula de agua puede donar sus Hs a otros tomos receptores de enlaces de hidrgeno, mientras que al mismo tiempo puede aceptar H(+) de tomos donadores de enlaces de hidrgeno

Enlaces Hidrofbicos
Los enlaces llamados Hidrofbicos, sobre todo en el caso de las protenas, se producen por la falta de interaccin entre las cadenas laterales de los aminocidos hidrofbicos (que rechazan al agua") con el solvente polar, agua. Los aminocidos hidrofbicos son gly, ala, val, leu, ile, met, pro, phe, trp (ver aminocidos). Estos aminocidos poseen cadenas laterales alifticas que en razn de su carcter qumico no-polar tienden a unirse unas a otras en ntima asociacin cuando se encuentran en un solvente acuoso. A estas interacciones, que procuran excluir al solvente, se les ha dado el carcter de un enlace qumico y se les llama enlaces hidrofbicos

En esta figura podemos ver como dos molculas de fenil-alanina tienden a asociarse, interaccionando por medio de enlaces hidrofbicos, pues tienden a eliminar las molculas de agua del solvente que los rodea. Esta asociacin resulta energticamente favorable.

Fuerzas de Van der Waals

Las llamadas fuerzas de Van der Waals son interacciones elctricas dbiles y transitorias de unos tomos por otros. Las atracciones de Van der Waals se producen porque la nube electrnica que rodea cada tomo fluctan debido a la movilidad de los electrones, produciendo la formacin de dipolos temporales. La creacin transitoria de un dipolo en un tomo puede inducir la formacin de un dipolo complementario en otro tomo para lo cual se requiere que ambos tomos estn muy cercanos uno de otro. Estos dipolos complementarios de muy corta duracin, permiten la existencia de dbiles interacciones electrostticas, estas constituyen las llamadas fuerzas de Van der Waals.

Van der Waals radii

Por supuesto, si las nubes electrnicas de dos tomos llegan a estar demasiado cercanas una a otra, se producirn fuerzas de repulsin porque las nubes poseen cargas del mismo signo. Existe pues una distancia fija para que las fuerzas de Van der Waals sean efectivas. Esta distancia difiere de tomo a tomo, dependiendo de la intensidad y tamao de las respectivas nubes electrnicas. Esta distancia se conoce como radio de Van der Waals y se conoce para cada tomo.

Atracciones de Van der Waals

Las atracciones de Van der Waals, aunque dbiles y transitorias, son muy importantes en la determinacin de la estructura proteica debido fundamentalmente al gran numero de interacciones que pueden existir en molculas tan grandes y, generalmente, tan estrechamente empacadas. La mayora de los tomos de una protena se hallan suficientemente cerca unos de otros para poder participar en el establecimiento de interacciones de tipo Van der Waals.

Fuerzas de Van der Waals

Las fuerzas de Van der Waals son de la mayor importancia en el reconocimiento entre protenas cuando se involucran formas complementarias. Esto es lo que sucede en el reconocimiento e interaccin antgeno-anticuerpo, en donde la complementariedad de tipo llave y cerradura entre dos molculas permite la extensa participacin de las atracciones debidas a las fuerzas de Van der Waals.

Enlace covalente coordinado

Aunque los electrones de enlace estn igualmente compartidos, existen muy pocos compuestos que carezcan de pares de electrones libres u orbitales de baja energa desocupados, a travs de los cuales puedan surgir interacciones qumicas con otros tomos o molculas extraos. Los tomos no pierden necesariamente su capacidad de interaccin qumica por el simple hecho de estar combinados. Pueden perder toda o parte de su capacidad para formar enlaces covalentes ordinarios, pero raramente se anula la posibilidad de originar enlaces covalentes coordinados en la formacin de un compuesto sencillo. Estos enlaces covalentes coordinados tienen un especial inters en ciencias biolgicas porque forman parte de los centros activos de muchas protenas y enzimas.

Teora de coordinacin de Werner

Para explicar la formacin de complejos Alfred Werner propuso su famosa teora de la valencia residual, que puede resumirse as:
1. La mayor parte de los elementos poseen dos tipos de valencias: Valencia primaria = nmero de oxidacin Valencia secundaria = nmero o ndice de coordinacin 2. Las valencias secundarias estn dirigidas a puntos fijos en el espacio. Esta es la base de la estereoqumica de los complejos metlicos. 3. Todo elemento tiende a satisfacer sus dos valencias.

Nmero de coordinacin
El

nmero de tomos donadores que se colocan alrededor de un ion metlico central es constante y se llama numero de coordinacin. nmero de coordinacin de un elemento metlico representa los orbitales hbridos vacos que se generan de sus orbitales atmicos.

El

NMERO DE COORDINACIN
Iones metlicos ms comunes utilizados en biologa y anlisis de laboratorio. Nmero de coordinacin Ag+, Pt+2, Cu+2,Mg+2,Zn+2 Co+3, Sn+2, Al+3, Fe+2, Fe+3, Ni+2 2 (bicoordinado) 4 (tetracoordinados) 6 (hexacoordinados) Estructura geomtrica Lineal Cuadrada planar Octadrica

Compuestos de coordinacin. Se denominan compuestos de coordinacion aquellos que tienen dos componentes: un ion metlico central y ligandos.

Compuestos de coordinacin

Se denominan compuestos de coordinacin aquellos que tienen dos componentes: un ion metlico central y ligandos.
1. Un ion central es un metal en alguno de sus estados de oxidacion (Pt+2, Cu+2 , Mg+2, Zn+2 , Co+2, Fe+2, Fe+3 ) y est unido por enlace covalente coordinado a uno o varios ligandos. 2. Los ligandos pueden ser molculas, tomos, iones y radicales. Los ligandos son donadores de electrones. Es condicin indispensable que tengan un tomo con por lo menos un par de electrones libres (solitarios) para compartir. 3. El nmero de pares de electrones libres que comparte un ligando que participan en la formacion de un compuesto de coordinacion se denomina DENTICION.

Ligandos monodentados

Los ligandos se denominan de acuerdo al nmero de pares de electrones libres que comparten como: 1. Ligandos monodentados. Slo poseen la capacidad de compartir un slo par de electrones solitarios. En estos casos, un tomo que tenga ms de un par de electrones solitarios, slo puede compartir un solo par de esos electrones. Ejemplos: Agua (H2O), amoniaco (NH3); ion cianuro (CN-), haluros: ion cloruro, (Cl- ), ion bromuro, (Br-), oxgeno molecular (O2), monxido de carbono (CO), dixido de carbono (CO2).

Ligandos polidentados

2. Poseen la capacidad de compartir dos o ms pares de electrones solitarios, provenientes de tomos diferentes. Los ms comunmente utilizados son los bidentados, que poseen dos tomos en la misma molcula con la posibilidad de ser compartidos y el hexadentado, acido etilendiaminotetraacetico (EDTA) que posee 6 tomos en la misma molcula con la posibilidad de ser compartidos.

LIGANDOS
BIDENTADOS

Etilendiamina (Ed) Oxalato (Ox) Glicina (Gly) cido ascrbico (Vit. C) Aminocidos
HEXADENTADO

Etilendiaminotetraacetato (EDTA)

Quelatos
Cuando se forman anillos entre el ligando y el ion metlico se forma un QUELATO. Los quelatos son mas estables que los compuestos que tienen ligandos monodentados. El nmero de atomos que participa en la formacin del anillo es responsable de la estabilidad. Cuantos ms tomos conformen el anillo, mayor estabilidad.