Proteínas

Composición

• Son polímeros de alto peso molecular. Están formadas

por unidades estructurales básicas llamadas
aminoácidos (aa).

• Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi todas

poseen además S.

• El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa total

de la molécula → c / 6,25 g proteína hay 1 g de N. Este
factor de 6,25 se utiliza para estimar la cantidad de
proteína existente en una muestra a partir de la
medición del N de la misma.
 Estructura de los Aminoácidos
• Cada ser vivo sintetiza sus propias proteínas a partir de los aa.

• Las plantas superiores sintetizan a su vez todos los aa

necesarios, en tanto que los animales no tienen esa capacidad.
Para formar sus proteínas debe incorporarlos de la dieta. Estos se
denominan esenciales (no son los únicos necesarios sino que son
los que deben estar incluídos en la dieta).
Asimetría Molecular: Enantiomeros

Cuando el grupo amino se

dispone a la izquierda se
habla de -L aminoácidos y
a la derecha de -D
aminoácidos
Solo los L-Aa son usados en la
formación de proteínas

?
Cada organismo puede construir con esta
base de 20 aa diferentes proteínas

Enzimas venenos

Hormonas colágeno(piel, huesos)

Anticuerpos receptores

Transportadores hemoglobina

Proteínas de leche

Queratina (cuernos, escamas, pelos, lana, uñas)

 Funciones
Desempeñan papeles claves en casi todos los procesos
biológicos:

• Catálisis enzimática (enzimas)

• Transporte y almacenamiento (de iones y sust.
pequeñas, ej. hemoglobina)
• Movimiento coordinado (contracción muscular, mov.
cromosómico, de esperma)
• Soporte mecánico (ej. colágeno)
• Protección inmune (anticuerpos)
• Generación y transmisión de impulsos nerviosos
(receptores: responsables de la transmisión de los
impulsos en las sinapsis)
• Control del crecimiento y la diferenciación (control
secuencial de la expresión: represores)
 Aminoacidos = iones dipolares
• Aa → casi siempre se encuentran disociados, con
cargas positivas y negativas sobre la misma molécula.

• El grupo carboxilo se comporta como ácido o dador de

protones: -COOH → COO- + H+

• El grupo amino se comporta como base o aceptor de

protones: -NH2 + H+ → -NH3+
ABSORCIÓN DE AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

Mecanismos de absorción:

1. Difusión pasiva.

2. Transporte independiente de Na.

3. Transporte dependiente de Na Aminoácidos y péptidos

pequeños:

 Los aminoácidos L se absorben más rápidamente que los

isomeros D.
Las plantas superiores sintetizan todos los aa necesarios, en tanto
que los animales no tienen esa capacidad.
Para formar sus proteínas debe incorporarlos de la dieta.

ESENCIALES NO ESENCIALES
Arginina Alanina
Histidina Aspartato
Isoleusina Asparagina
Leusina Cisteína
Lisina Glutamato
Meteonina Glutamina
Fenilalanina Glicina
Treonina Prolina
Triptofano Serina
Valina Tirosina
 Clasificación por carga

aromáticos

NO POLARES

alifáticos

positivametne
POLARES cargados
negativamente
Clasificación por su participación metabólica

GLUCOGÉNICOS Y
GLUCOGÉNICOS CETOGÉNICOS
CETOGÉNICOS

Asparagina Arginina Isoleusina Leucina

Cisteína Aspartato Fenilalanina Lisina

Glutamina Glutamato Triptofano

Histidina Glicina Tirosina

Prolina Meteonina

Treonina Serina

Alanina Valina
Destino de los esqueletos
carbonados de los AA

Stryer, 1988
 Unión peptídica

Dos aa pueden unirse

entre si mediante enlaces
covalentes entre el grupo
carboxílico de uno (pierde
el OH) y el grupo amino
de otro (pierde el H) →
dipéptido + agua.
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

doble enlace dipolo eléctrico posición trans

Los 6 átomos están en el mismo plano

 PROTEÍNAS

PÉPTIDO: UNIÓN DE DE AA

OLIGOPÉPTIDO: MENOR A 10 AA

POLIPÉPTIDO: MAYOR A 10 AA

PROTEÍNA: MÁS DE 50 AA
Estructura de las proteínas
 Estructura 1ria

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la

proteína.
La función de una proteína depende de su secuencia y
de la forma que ésta adopte.
A partir de la cadena principal
o "esqueleto“ emergen las
cadenas laterales de los AA

La unidad repetitiva básica que aparece en la

cadena principal de una proteína es:

(- NH – Cα – CO - )
 Estructura 2ria

Hélice α
la cadena se enrolla regularmente alrededor de un eje
(semejante a un cilindro). C/vuelta comprende casi 4 restos
aa. Se mantiene por puentes H entre los N (resto de una
función amina) y el O (del resto carboxilo de la unión
peptídica) de aa ubicados en vueltas contiguas de la hélice
(misma cadena polipeptídica).
Lámina β
2 o mas cadenas totalmente extendidas se
aparean y establecen enlaces H (entre esos
distintos filamentos) formando estructuras
laminares plegadas en zigzag.
 Conformación
hoja plegada 

Puentes de H entre grupos NH y

CO de distintas cadenas
polipeptídicas

Antiparalela

Paralela
 Turns (giros)

1/3 de los aminoácidos se encuentran en turns o

loops donde las CADENAS INVIERTEN su
dirección

El grupo C=O de un
residuo n enlazado
por puente de H con
el grupo NH del
residuo (n+3)
 Estructura 3ria

Se refiere al modo en que la cadena

polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada
o compacta de las proteínas solubles
 Estructura 4ria

Solo la alcanzan las proteínas que poseen más de

una cadena polipeptídica

Pueden intervenir enlaces

covalentes y no covalentes
 Estructura jerárquica

Secuencia de aa Describe el ordenamiento

del esqueleto del Arreglo / tridimensional de las
peptídico y S-S distribución/ordenamiento proteínas
del esqueleto y las
cadenas laterales de la
proteína en el espacio
Proteínas que ayudan plegar proteínas
 Clasificación de Proteínas
• Tamaño:
• Péptidos (Unos pocos Aminoácidos)
• Polipéptidos (Algunas decenas de Aminoácidos)
• Proteínas (50 a 50,000 Aminoácidos)
• Composición:
• Simples (Solo aminoácidos)
• Conjugadas (Otros componentes, grupo prostético)
• Función:
• Enzimas (Oxidasas, liasas, trasnferasas, etc)
• Almacenamiento (Ferritina, albumina, caseina, etc)
• Estructurales (Colagenos, queratinas, etc)
• Mecánica (Tubulinas, actinas, miosinas, etc)
• Transporte (hemoglobina, citocromos, etc)
• Hormona (Insulina, prolactina, etc)
• Defensa (anticuerpos, proteoreceptores, etc)
α - 21 aa Clasificación por tamaño
β - 30 aa

468 aa
 Clasificación por composición

•Holoproteínas o simples

Formadas solamente por aminoácidos

•Heteroproteínas o compuestas

Formadas por una fracción proteínica

y por un grupo no proteínico, que se
denomina “grupo prostético”.
 Proteínas simples (holoproteínas)

• Albúminas. Proteínas globulares ácidas, de origen animal o vegetal,

solubles en agua y de cadena única (ovoalbúmina, lactoalbúmina,
legumelina).

• Globulinas. Proteínas globulares de origen animal o vegetal,

insolubles en agua pura, generalmente de varias cadenas
(ovoglobulinas, lactoglobulinas).

• Histonas. Proteínas básicas, asociadas al ADN, con alta proporción

de lisina, arginina e histidina.

• Glutelinas y gliadinas. Granos de cereales (zeína).

• Escleroproteínas. Proteínas fibrosas componentes de tejidos animales

de sostén (queratina, colágeno, elastinas).
 Proteínas conjugadas (heteroproteínas)
• Nucleoproteínas (GP: ácidos nucleicos).

• Cromoproteínas (GP coloreado; hemoglobina,

citocromos- procesos de oxido-reducción; rodopsina).

• Glicoproteínas (GP: hidratos de C).

• Fosfoproteínas (GP: fosfatos; caseína de la leche,

vitelina de la clara del huevo).

• Lipoproteínas (GP: lípidos, en el plasma sanguíneo

transportan lípidos insolubles en medio acuoso).

• Metaloproteínas (GP: metales como Fe, Cu, Mg, Mn)

 Clasificación por función
ESTRUCTURALES

- Como las glucoproteínas que forman parte de las

membranas.
- Las histonas que forman parte de los cromosomas
- El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis
ENZIMÁTICAS
- Gastrina: jugo gástrico
- Pépsina: Jugo gástrico
- Amilasa: Jugo pancreático y saliva

DEFENSA TRANSPORTE
- Inmunoglobulinas - Hemoglobina
- Fibrinógeno - Mioglobina
- Trombina - Citocromos

RESERVA
- Ovoalbúmina, de la clara de huevo
- Gliadina, del grano de trigo
- Lactoalbúmina, de la leche
 Desnaturalización-Hidrólisis

• Desnaturalización de una
proteína: pérdida de la
conformación nativa y de sus
propiedades originales (ej.
coagulación por calor de las
proteínas de la clara del
huevo).

• Hidrólisis de una proteína:

escisión en aminoácidos
(ruptura de un enlace
covalente por adición de
agua). Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
PRINCIPALES ENZIMAS QUE ACTÚAN SOBRE LAS PROTEINAS

NOMBRE ORIGEN SUSTRATO ACCIÓN

Pepsina Mucosa gástrica Proteínas y Endopeptidasas
peptidos
Tripsina Páncreas

Quimotripsina Páncreas

Elastasa Páncreas

Carboxipeptidasa A Intestino delgado Péptidos Exopeptidasas

Carboxipeptidasa B Intestino delgado

Aminopeptidasas Intestino delgado

Dipeptidasas Intestino delgado Dipéptidos Exopeptidasa

 ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre

sí, bien con otros grupos de biomoléculas para formar
estructuras supramoleculares de orden superior y que
tienen un carácter permanente
1. ASOCIANES ENTRE PROTEÍNAS

Las proteínas α y β-tubulina forman unos dímeros que se

ensamblan formando filamentos huecos enormemente
largos llamados microtúbulos, cuya función es
fundamentalmente estructural, ya que forman parte del
citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar forma a
las células), del centriolo (que participa en la mitosis), y de
los cilios y flagelos (que participan en la motilidad celular).
2. ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y AZÚCARES

Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden

originar asociaciones supramoleculares como los
peptidoglicanos
3. ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y LÍPIDOS

Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar

asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del
plasma sanguíneo y las membranas biológicas.
4. ASOCIACIONES ENTRE PROTEÍNAS Y ÁCIDOS
NUCLEICOS

Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos

pueden originar asociaciones supramoleculares como los
ribosomas, nucleosomas o virus

RIBOSOMA NUCLEOSOMA VIRUS

 Enfermedades asociadas a Proteínas
Defectuosas

Entre las más comunes podemos señalar: hemofilia, Anemia

falciforme, fibrosis cística, albinismo y retinoblastoma.

• Hemofilia: Llamada enfermedad de la realeza por su elevada

incidencia entre los descendientes de sexo masculino de la reina
Victoria de Inglaterra. Caracterizada por la falta de un factor de
coagulación sanguínea de naturaleza proteíca.
• Anemia falciforme: Frecuente en personas de ascendencia
africana. Su causa es la formación de un tipo de hemoglobina
defectuosa causado por la sustitución de un aa por otro en la
posición #6 de la cadena (estructura) primaria de la proteína.
• Fibrosis quística: Común en niños de ascendencia europea.
Se caracteriza por la producción anormal secreciónes
corporales. Generalmente moco que se acumula en el tracto
respiratorio. Relacionado a una proteína que controla el
transporte de iones cloruro a través de las membranas
celulares. Se produce moco inusualmente espeso.
• Albinismo: Carencia de las proteínas (enzímas) necesarias
para producir melanina, mientras que otros, producen la
enzima pero ésta es incapaz de penetrar las células
pigmentarias en donde se producen los precursores de la
melanina
• Retinoblastoma: Enfermedad (cáncer) que puede ser
hereditaria. Consiste en una alta susceptibilidad a tumores
cancerosos en uno o ambos ojos. Históricamente fue el
primer tipo de cáncer cuyo gen se localizó en los
cromosomas
Degradación de las proteínas en el tracto
gastrointestinal
Ácidos Nucleicos