PROTEÍNAS

INTRODUCCION
Las proteínas son constituyentes naturales de los
alimentos que se encuentran en la mayor parte de
nuestro organismo.

Las proteínas son sustancias muy complejas que

se encuentran en los organismos animales y
vegetales.

En las plantas las proteínas se forman en los

primeros instantes del proceso de fotosíntesis,
en los animales se forma a partir de la
alimentación y se acumulan en el organismo,
principalmente en los músculos, cartílagos, piel,
uñas, leche, huevo (clara) sangre.
 QUE SON PROTEÍNAS ?
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente
por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden
además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre
otros elementos.

Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas

moléculas que reciben el nombre de aminoácidos. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a

un péptido; si el nº de aa. Que forma la molécula no
es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el nº es
superior a 50 aa. se habla ya de proteína.
PROTEINA proviene de la palabra griega
πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o
de el dios proteo, por la cantidad de formas
que pueden tomar. .

LAS PROTEÍNAS SON IMPORTANTES

porque constituye la única fuente nitrogenada
que admite el organismo para poder sintetizar
los tejidos, tanto en el crecimiento como, en la
renovación de los tejidos.
 Composición

• Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi

todas poseen además S.

• El contenido de N representa ~ el 16 % de la masa

total de la molécula; 6,25 g proteína hay 1 g de N.
Este factor de 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a
partir de la medición del N de la misma.
 AMINOÁCIDOS

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo

(-COOH) y un grupo amino (-NH2).
AMINOÁCIDO LIMITANTE:
El aquel aminoácido esencial que no puede ser sintetizado,
por el organismo que se encuentra en cantidades menores a
lo que necesita el organismo.

AMINOÁCIDO DISPONIBLE
Son aquellos que químicamente se encuentran en un estado,
que puede ser sintetizados por el organismo.

AMINOÁCIDO ESENCIAL
Son aminoácidos que el organismo no puede sintetizar con la
velocidad que lo requiere. En el cuadro 2 se muestra la
clasificación de algunos aminoácidos.
 FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH

del AA vecino, perdiéndose una molécula de agua.( E.
peptídico).
 Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.

1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es
menor de 10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
 
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º
de aminoácidos es mayor de 10.  
En la naturaleza se encuentran, la mayoría
de las proteínas. Sin embargo solo se
conoce de 20-22 de ellos con estructura
definida
 Clasificación Aminoácidos

• Esenciales:
– No pueden ser sintetizados a partir de
glucosa u otros AA
– Deben ser ingeridos para obtenerlos
• No Esenciales:

– Si pueden ser sintetizados a partir de

glucosa u otros AA
Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales

1.- Arginina (Arg) • Alanina (Ala)

2.- Histidina (His) • Aspargina (Asn)
3.- Isoleucina (Ile) • Acido Aspartico (Asp)
4.- Leucina (Leu) Acido Glutamico (Glu)
5.- Lisina (Lys) • Glutamina (Gln)
6.- Metionina (Met) • Glicina (Gly)
7.- Fenilalanina (Phe) • Prolina (Pro)
8.- Treonina (Thr) • Serina (Ser)
9.- Triptofano (Trp)
10.- Valina (Val)
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

 Primaria
 Secundaria

 Terciaria
 Cuaternaria
 ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminoácidos de una proteína
Estructura
y es mantenida por losPrimaria
enlaces peptídicos
 ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
Estructuras periódicas, con ángulos f y y que se
repiten a lo largo de la estructura.

vista
desde
arriba

vista
lateral
 ESTRUCTURA TERCIARIA

• Corresponde a plegamientos tridimensionales.

• La proteína se pliega sobre sí misma y
• Tiende a una forma “globular”
• También puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
mioglobina
sección transversal de la mioglobina
 ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Corresponde a la asociación de cadenas
polipeptídicas o SUBUNIDADES,
• Cada una de ella con su estructura terciaria.
 número
número de de cadenas
PM aminoácidos polipeptídicas
 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS

Para la clasificación de las proteínas existen varios

métodos, pero las principales están basados según la:
• Composición,
• Forma,
• Solubilidad y
• Función biológica
 Clasificación Propiedades Ejemplo
A. Por composición    
1.  Simple Contiene solo aminoácidos Insulina
2.  Conjugada Contiene una fracción no  
proteíca
a)  Metaloproteínas Pigmentos Mioglobina, hemoglobina
Inmunoglobulina,

b)  Glucoproteínas Contiene carbohidratos Caseinas de la leche,

c)  Fosfoproteínas Contiene fósforo  Flavoproteínas, pepsina

d)  Liporoteínas Contiene lípidos Lipovitelina de la yema
del huevo
e)  Nucleoproteínas Contiene ác. nucleicos Virus, genes
 Clasificación Propiedades Ejemplo
A. Por forma
1.  Globular
Esféricas u ovoides Albumina de huevo
2.  Fibrosa
Esféricas u ovoides Albumina de huevo
Forman fibras de tejido Colágena
conectivo Elastina
Proteína de ligamentos y Queratina
tendones Miosina y actina
Pelo, lana, uñas,cuernos Fibrinógeno
Proteína muscular
Responsable de la coagulación de
la sangre
 Clasificación Propiedades Ejemplo
A. Por solubilidad    
1.  Albumina Solubles en agua y -Lactabúmina de la
soluciones salinas leche, ovoalbúmina del
huevo
2.  Globulinas Poco solubles en agua, Miosina del músculo,
solubles en sol, salinas. globulina del plasma
3.  Historias Alto contenido de Proteínas unidas a ác.
aminoácidos básicos. Nucleicos.
4.  Glutelinas Insoluble en agua y alcohol Gluten del trigo
Solubles en álcalis y ác.
Débiles
5.  Prolaminas Soluble en 70% de alcohol. Zeina del maíz, gliadina
del trigo
Insoluble en la mayoría de La mayoria de las
los solventes proteínas
6. Escleroproteínas
 Clasificación Propiedades Ejemplo
A. Por función    
1.  Estructural Forma parte estructural Proteínas clasificadas
del cuerpo como B-2
2.  Enzimas Catalizan reacciones Lipasas, proteasas
biológicas
3.  Hormonas Mensajeros químicos Insulina, glucagón
4.  Tóxinas Proteínas dañinas, Toxina botulínica
generadas por
microorganismos.
5.  Anticuerpos Proteínas protectoras -Globulina de la sangre
elaboradas por el
organismo
6.  Transporte de 02 Transporta 02 de los Hemoglobina Mioglobina
pulmones a los tejidos
Almacén de 02 en el
músculo
Las proteínas que se ingiere en los alimentos
debe tener cantidad, calidad y proporción de
aminoácidos esenciales las que requiere
nuestro organismo, además debe ser dado en
el tiempo exacto.
 VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS

Son los gramos de proteínas corporal que puede

ser reemplazados por 100 gramos de proteína de
la dieta.

La leche materna es el patrón con el que se

compara el valor biológico de las demás proteínas
de la dieta.

V.B.
Huevo 94
Pan 49
Leche 85
Soya 72
NECESIDADES DIARIAS DE LAS
PROTEINAS

Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL

Las proteínas de origen animal son moléculas

mucho más grandes

Valor biológico de origen animal es mayor que

la de origen vegetal
 PRODUCTO %
Leche Entera 3.5
Leche Deshidratada 35.9
Desgrasada
Huevos 12.9
Queso Cheddar 25
Res, Bisteak, Magro Con 28.6
Grasa
Puerco, Magro Con Grasa, 17.1
Deshuesadpuerco,
Deshuesado
Pechuga De Pollo 27.3
Bacalao Cocinado 28.5
Atun En Aceite Enlatado 24.2
 PRODUCTO %
CEREALES
Arroz, Integral, Crudo 7.5
Arroz Refinado, Crudo 6.7
Harina De Trigo 13.3
Integral
Harina De Maiz 7.8
Spaghetti, Seco 12.5
Almidon De Maiz 0.3
Arroz, Integral, Crudo 7.5
Frutas Y Vegetales %
Papa Entera, Cruda 1.6
Esparragos Verdes 2.5
Tapioca 0.6
Frijoles, Secos, Todas 22.3
Las Variedades
Soya Seca 34.1
Frutas Y Semillas
Manzana Entera, Cruda 0.2
Almendras Enteras 18.6
 METODOS DE DETERMINACION
DE PROTEINAS

• METODO DE KJELDAHL
• METODO DE BIURET
• METODO DE LOWRY
• METODO DE ABSORCION UV A 280nm
• METODO DE DUMAS
• METODO TURBIDIMETRICO
 Principio Ventajas Limitaciones
Absorción en el
ultravioleta (280 nm) Es el método más rápido; Se puede hacer una
La mayoría las requiere
de muy poca corrección por presencia
proteínas absorben en el cantidad de proteína. de ácidos nucleicos, ya
UV a 280 nm, debido El sulfato de amonio no que esos tienen absorción
básicamente agrupos interfiere, mientras que máxima a 260 nm. Si se
cromóforos de tirosina y en la mayoría de los conoce la relación de
triptofano. Si se métodos si existe absorción de la proteína
considera que la cantidad interferencia. 280/260 nm es fácil
de estos dos aminoácidos La muestra no se destruye distinguir la interferencia
es siempre constante, la y puede ser usada en de ác. Nucleicos.
absorbancia debe ser otros análisis. Varia la cantidad de
proporcional a la aromáticos entre
concentración de proteínas.
proteína.
Biuret
Las sustancias que El más simple para Se requiere de 20-40 mg.
contienen dos o más medir proteína total de proteína
enlaces peptídicos forman Muy pocas Existen varios pigmentos
un complejo púrpura violeta interferencias de que absorben a 50 nm de
con sales de cobre en otros compuestos en el longitud de onga.
soluciones alcalinas. Es desarrollo de color. La presencia de NH4
posible que el color se interfiere con la reacción.
desarrolle pro la formación El desarrollo de color es
de un ión coordinado diferente para cada
tetracúprico con dos proteína.
grupos-CO-NH-adyacentes.
NH 2 NH 2 Interfieren lípidos y
carbohidratos por
R CH CH R

C O  C O
Cu 
NH NH
formación de complejos con
el ión coordinado.

La intensidad del color es

determinada
Lowry
Se basa en el desarrollo de un Es el método Requiere de muchos cuidados
color azul debido a: 1) Reacción más sensible 100 en la estandarización ya que:
de Biuret. 2) Reducción del veces más 1) La intensidad de color varía
reactivo de fofomolibdeno- sensible que el entre proteínas. 2) El color no
tungstato por aminoáciso como Biuret es siempre proporcional a la
tirosina y triptofano presentes Relativamente concentración.
en las proteínas. rápido (1 hora) Existe interferencia de
Este método ha sido moficado sacarosa, lípidos,
muchas veces. La absorbancia amortiguadrores de pH,
se mide a 750 nm (alta monosacáridos y hexosaminas,
sensibilidad) o a 500 nm (baja ya que raccionan con los
sensibilidad) para proteínas reactivos de Lwry.
concentradas. Se requiere de El sulfato de amonio, los
una vurva patrón que es fufhidrilos y los fosfatos
recomendable hacer con la también interfieren en la
misma proteína. La determinación.
Tubidimétrico
Las proteínas se pueden El método más rápido Tienen muchas limitaciones
precipitar con ac. (10-15 min) ya que no todas las
Tricoloroacético, ác. proteínas precipitan en la
Sulfosalíclico o presencia de ácido en la
ferrocianida de potasio en misma forma.
ác. Acético. Se produce Otras sustancias como los
tubidez que puede ser ác. Nucleícos también
estandarizada a una precipitan en presencia de
temperatura, ácidos.
concentración y tiempo de
reacción para medirse a
600 nm. Se requiere de
curva estándar. El
intervalo recomendado va
de 0.5 a 1.5 mg. de
proteína.
Kjeldahl
Determina nitrógeno total Es el método más Puede haber pérdidas de
tanto orgánico (Nitrógeno común y por lo tanto nitrógeno debido a la
amino y amido) como permite comprar temperatura de digestión y
nitrógeno no proteico (urea, fácilmente resultados al catalizador
aminoácidos, etc.) El con otros laboratorios. El contenido de nitrógeno en
método consiste en la Determina todo el la proteína puede variar
digestión de la muestra con contenido de nitrógeno considerablemente y por lo
H2SO4 y la formación de del alimento. tanto el factor usado para
NH4OH que es recibido en El nitrógeno no convertir nitrógeno a

ácido para finalmente proteico puede ser proteína.

titularlo con álcali de una analizado después de El nitrógeno no proteico se

concentración conocida. precipitar la proteína debe tomar en cuenta ya
con ác. que éste se mide junto con
Tricoloroacético. el proteico.
Se usan reactivos y
condiciones un tanto
Dumas
Mide nitrógeno total Se puede hacer Se requiere de equipo
después de la análisis hasta en 10 muy costoso.
combustión de la min., con los equipos La presencia de
muestra (700-900ºC). automatizados que nitrógeno no proteico
La medición de existen en el interfiere en las
nitrógeno elemental mercado. determinaciones.
desprendido se hace
volumétricamente en un
nitrómetro.
 METODO DE KJELDAHL
(JOHANN KJELDAHL, 1883)

• Digestión con H2SO4 con la adición de permanganato

de potasio para completar la oxidación y conversión
del nitrogeno a sulfato de amonio.

• Neutralización de la digesta diluida, seguida de

una destilación en un volumen conocido de acido
estándar con un contenido de ioduro de potasio e

• Titulación del yodo liberado con tiosulfato de sodio

estándar
 FACTORES DE CONVERSION
PARA ALGUNOS ALIMENTOS

ALIMENTO FACTOR

Huevo o 6.25
Carne, Maíz
Leche 6.38
Trigo 5.7
Soya 5.71
Avena 5.83
 PROPIEDADES FISICO QUÍMICAS
DE LAS PROTEÍNAS
•Peso Molecular
El peso molecular de las proteínas son altas muy elevadas
desde 6,000 Dalton hasta varios cientos de miles.

•Efecto de pH
La solubilidad de las proteínas globulares están
influenciadas con el pH al que se encuentra.
Las proteínas pueden actuar como aniones o cationes, que
al tener la misma carga eléctrica desarrollan fuerzas de
repulsión entre ellas.

•Cuantificación
Existen varios métodos, para la cuantificación de proteínas,
pero la más usada es el método Kjeldahl
•Efecto de la temperatura
La solubilidad de las proteínas se encuentran en un intervalo
limitado de 0-40ºC
La mayoría de las solubilidades de las proteínas se
incrementa al aumentar las temperaturas, pero hay
excepciones como la caseína B de la leche es más soluble a
0 que a 25ºC, cuando la temperatura aumenta mucho la
proteína se desnaturaliza y precipitación.

La mayoría de la proteínas se disuelven a temperaturas > de

40-50ºC.
 •Capaces de formar soluciones coloidales
(Emulsiones y Suspensoides

debido a:
•  
– Polimerización de cadenas de proteínas por calor o
desnaturalización.
– Aumento de la hidratación de las moléculas
especialmente a bajas temperaturas.
– Absorción de agua libre.

• Ejem.: Gelatina es una proteína la gelificación está

influenciada por su concentración temperatura, pH.
• DESNATURALIZACIÓN

Consiste en la pérdida de todas las estructuras

de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria) quedando la proteína reducida a un
polímero funcional.

La desnaturalización de proteínas durante la

manufactura se pueden inducir por:
- Tratamiento térmico.
•Presión
•Irradiación
•Congelación
•Esfuerzos mecánicos.
•pH, ácidos o alcalino
•Presencia de sales
puentes disulfuro

DENATURACIÓN
urea + b-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cisteínas puentes disulfuro

Estado nativo Estado desnaturalizado
 PROTEÍNAS DE ALGUNOS ALIMENTOS

LECHE Es el alimento fundamental del hombre.

Caseína 76 – 86%
Lactoglobulina 1.4 – 3.1%
Lacto albumina 9 – 18%
Proteasa – peptona 2 – 6%

CARNE (RES)
- Elastina tendones, ligamentos
- Hemoglobina fibras, músculo, y da color rojo.
- Miosina musculares
- Colágeno se encuentra en la partidura del
organismo.
- Actina contenida en las fibras
- Mioalbúmina liq. de las fibras
HUEVO

Clara de huevo
Ovoalbúmina 54%
Coralbúmina 13%
Ovomucina 1.5
Lizosima 3.5
Ovomucida 11%
O votina 0.05

Yema Huevo
2 Lipoproteínas : Lipovitelina,
lipovitelimina
fosfoproteínas : Fosfovitina.
Soya
Globulina 30-40%
Soyina
Maní
Globulina 25-35%

Frijoles
Foseolina
Vacilona
Legumina

Maíz
Zeina
Gluten de trigo
Las Prolaminas:
Las Gluteninas:son responsables de la elasticidad
de la masa panadera.
Trigo
Gliadina

Cebada
Hordeína

Arroz
Orizanina

Sangre
Albúminas
Seroalbúmina
• Gracias por su Atención!