Facultad de Ingeniería Química

e Industrias Alimentarias

QUÍMICA ORGÁNICA
Departamento Académico de Química

Msc. James Jenner Guerrero Braco

Docente
AGENDA SESIÓN 11
CONTENIDOS Logro de aprendizaje Criterios de desempeño

PROTEINAS De la III Unidad(RA3): Explica las propiedades de Identifica la estructura, funciones y

Las Biomoléculas estableciendo su nomenclatura propiedades de las proteínas
y funciones características
Logro de aprendizaje de la Sesión 10:
Interpreta la estructura , funciones y las reacción
de reconocimiento de Las proteínas
 Definición
• Son las macromoléculas que se encuentran en mayor cantidad en las células
vivas.
• Poseen gran diversidad de funciones transporte, regulación, estructural entre
otras.
• Son el instrumento estructural a través del cual se expresa la información
genética.
• Están constituidas por cadenas de aminoácidos unidos por un tipo específico de
enlace covalentes.
• De la unión de estos aminoácidos se pueden encontrar proteínas como:
enzimas, hormonas, anticuerpos, tela arañas, cuerno de rinocerontes, proteínas
de la leche y muchas otras sustancias con actividades biológicas distintas.
 Propiedades de las proteínas
Depende de los grupos radicales de los aminoácidos que lo componen.
• Solubilidad.- los radicales de los aminoácidos le permiten a las proteínas interactuar
con el agua. Si abundan lo radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada
soluble en agua.
• Especificidad.- aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de las
proteínas. Puede ser de función, si la función que desempeña depende de la
estructura; o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas
para cada especie.
• Desnaturalización.- la conformación de una proteína depende de la temperatura y
el pH de la disolución en la que se encuentra. Si el proceso es reversible, sucede la
renaturalización.
 Función de las proteínas
Tipo Función Ejemplos

Almacenadoras Reserva Albúminas, ovoalbúminas, gliadina

Transporte Transporte de grupos Hemoglobina, hemocianina

Contráctiles Contracción muscular Actina, miosina y dineina

Conectivas Unión Colágeno

Hormonas Control Insulina

Estructurales Estructura Queratina, glucoproteínas, fibroina

Anticuerpos Inmunidad Gama globulinas

Enzimas Catalizadores Alcohol deshidrogenasa, amilasa

Reguladoras de genes Inhiben genes Histonas

Proteoreceptora Recepción de impulsos Rodopsina ( retina del ojo)

nerviosos
 Fuentes de obtención
• Carne, pescado, aves de corral, leche, productos lácteos,frijoles y guisantes,
nueces, semillas y granos. Casi todos los alimentos proporcionan abundantes
proteínas, salvo las verduras y frutas.
• Las fuentes de proteínas pueden ser de dos tipos, de buena calidad y de baja
calidad; las proteínas de buena calidad contienen el mayor numero de
aminoácidos esenciales, mientras que las proteínas de baja calidad casi no
contienen dichos aminoácidos.
• En las semillas vegetales encontramos la mayoría de los aminoácidos
esenciales. Las plantas suelen ser pobres en dos de ellos, lisina y triptófano, por
lo que se recomienda el consumo de carne, huevo, leche, jamón, queso
parmesano entre otros alimentos.
 aminoácidos
• Compuestos que tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos
al mismo átomo de carbono.

 Todos los aminoácidos tienen nombres derivados de las fuentes de

donde han sido aislados.
 Lo aminoácidos están constituidos por C, H, N y O.
 Los 20 aminoácidos tienen una cadena distinta que le confiere
distintas propiedades químicas y está en su componente radical R
( que varía en tamaño, estructura, carga eléctrica y solubilidad en el
agua).
 Aminoácidos no esenciales
• Son aquellos que le organismo puede sintetizar, en el caso
del hombre son 10.
Aminoácido Representación
Ácido aspártico Asp
Ácido glutámico Glu
Alanina Ala
Asparagina Asn
Cisteina Cis
Glicina Gli
Glutamina Gln
Prolina Pro
Serina Ser
Tirosina Tir
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

• ALANINA Interviene en el metabolismo de la glucosa.

• ACIDO ASPÁRTICO: importante para la desintoxicación del Hígado y su
correcto funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos para absorber
toxinas del torrente sanguíneo.
• ASPARAGINA: Interviene en el metabolismo del S.N.C.
• CISTEÍNA: Junto con la cistina, está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
• ACIDO GLUTÁMICO: En combinación con muchos otros aminoácidos, es
un componente de numerosos tejidos del organismo.
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
• GLUTAMINA: Es un nutriente cerebral. Interviene en la utilización de la glucosa
por el cerebro.
• GLICINA: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
• PROLINA: Está involucrada en la producción de colágeno y tiene gran importancia
en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
• SERINA: Junto con otros aminoácidos, interviene en la desintoxicación del
organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

• TIROSINA: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el

tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos.
 Aminoácidos esenciales
• Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo; para el
hombre son esenciales ocho y dos son semiesenciales.
• La histidina es esencial en los niños, quienes a pesar de que la sintetizan, la
cantidad producida no es suficiente para cubrir las necesidades por lo que
debe ser suministrado a través de la dieta.
• La arginina es un aminoácido esencial en los humanos bajo ciertas
condiciones como: presencia de amoniaco excesivo, lisina excesiva,
crecimiento rápido, embarazo, traumatismo, deficiencia de proteínas y mala
nutrición. Está relacionado con la curación de heridas ya que facilita la
producción de colágeno. Además se utiliza en el tratamiento de la infertilidad
masculina ya que interviene en la producción de espermatozoides.
Aminoácidos esenciales

Aminoácido Representación
Fenilalanina Fen
Isoleucina Ile
Leucina Leu
Lisina Lis
Metionina Met
Treonina Tre
Triptófano Trp
Valina Val
Arginina Arg
Histidina his
 AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
• TRIPTÓFANO: Interviene en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene
en la síntesis de la serotonina.
• FENILALANINA: Interviene en la producción del colágeno, y en la formación de
diversas neurohormonas.
• VALINA: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno.
• LEUCINA: Junto con la Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con
la formación y reparación del tejido muscular.
• ISOLEUCINA: Junto con la Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• TREONINA: Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en el
proceso de desintoxicación.
• ARGININA: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de
dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento.
• HISTIDINA: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y otros
aminoácidos, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos especialmente
del sistema cardio-vascular.
• METIONINA: Colabora en la síntesis de proteínas.
• LISINA: En asociación con otros aminoácidos, interviene en el crecimiento,
reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
Enlace peptídico
Enlace peptídico
 Estructura de las proteínas

Estructura Primaria:
• Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína.
• Nos indica qué aminoácidos componen la
cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran.
 Estructura de las proteínas

Estructura secundaria:
• Es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro
de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable
 Estructura de las proteínas
Estructura Terciaria:
• Es la configuración definitiva que adopta
la estructura secundaria de la proteína
en el espacio.
• Se mantiene estable gracias a los
enlaces:
• puente disulfuro.
• puentes de hidrógeno
• interacciones hidrófobas.
• Se distinguen dos tipos de estructuras
terciarias: las fibrosas y las globulares.
 Estructura de las proteínas

Estructura Cuaternaria:

• Es la forma en la que se asocian las distintas

subunidades constituyentes, si es que
existen, mediante enlaces débiles (no
covalentes) para formar un complejo
proteico.
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
Desnaturalización de proteínas
•La estructura nativa de una proteína se puede alterar debido a ciertos agentes,
entre ellos: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea,
metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol,
acetona).
•Se le denomina desnaturalización a: "Cualquier alteración en la estructura
nativa de la proteína, que cause cambios en sus propiedades físicas, químicas y
biológicas".
• Como ejemplos de desnaturalización de proteínas podemos mencionar:
cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por
exposición prolongada a los rayos solares, etc .
 Clasificación de las proteínas
• SEGÚN SU FORMA
1. Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una atípica
estructura secundaria. Son insoluble en agua y en soluciones acuosas.
Algunos ejemplos tenemos, el colágeno, la queratina y la fibrina.

2. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma

esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas, proteínas de transporte son ejemplos de proteínas
globulares.
 Clasificación de las proteínas
•SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA.
 Clasificación de las proteínas
• SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA.
SIMPLES
Globulares
• Prolaminas:Zeina (maiz),gliadina (trigo), hordeina (cebada)
• Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albuminas:Seroalbumina (sangre), ovoalbumina (huevo), lactoalbumina (leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
• Colagenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
• Queratinas: En formaciones epidermicas: pelos, unas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
• Fibroinas: En hilos de seda, (aranas, insectos)
 Clasificación de las proteínas
• SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA.
CONJUGADAS
•Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteinas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
• Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
• Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina.
Ribosomas.
•Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno.
Citocromos, que transportan electrones.
 Importancia en el organismo
• Debe aportarse en la dieta diaria al menos 0,8 g de proteínas por kg al
día.
• Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta.
• Diariamente se recambia el 1 – 2% de nuestras proteínas, razón por la
que debemos ingerir dicha cantidad.
• Existen aminoácidos indispensables para la salud, dado que el
organismo es incapaz de sintetizarlos, se deben ingerir.
• Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o el
triptófano y lisina (maíz).
 La mala nutrición provoca…..
• Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica
de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
• La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
• La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más
importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a
una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la
glicina y la cisteína.
• Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que
los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres.
• La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.
Referencias
•

1.Wade L.G.Jr.(2006). Química Orgánica. España. Edit. Pearson

2.Fessenden R., Fessenden (1983). Química Orgánica. México. Iberoamericana S.A.
3.Morrison,R.T. Boyd,R.N.(1983).Química Orgánica. México. Fondo Educativo Interamericano. 
• LIBROS CONSULTA
1.Mc. Nurray, J. (1994). Química Orgánica. México. Iberoamericana S.A.
2.Solomons(1981).Química Orgánica. México. Limusa Wley
3.Pine.S.H.Hendrickson.(1982).Química Orgánica. Madrid.Mc. Graw-Hill
4.Gutsche, CD. Pasto, D.J. (1979). Fundamentos de Química Orgánica. Barcelona. Ed.Reverté,
5.Dominguez, XA. (1978). Experimentos de Química Orgánica. México. Edit. Limusa S.A.
6.D.J. Burton II Routh “química y Bioquímica” 1ra Edición Mx Graw- Hill. 1995
•  
 Definición
• Son las macromoléculas que se encuentran en mayor cantidad en las células
vivas.
• Poseen gran diversidad de funciones transporte, regulación, estructural entre
otras.
• Son el instrumento estructural a través del cual se expresa la información
genética.
• Están constituidas por cadenas de aminoácidos unidos por un tipo específico de
enlace covalentes.
• De la unión de estos aminoácidos se pueden encontrar proteínas como:
enzimas, hormonas, anticuerpos, tela arañas, cuerno de rinocerontes, proteínas
de la leche y muchas otras sustancias con actividades biológicas distintas.
 Propiedades de las proteínas
Depende de los grupos radicales de los aminoácidos que lo componen.
• Solubilidad.- los radicales de los aminoácidos le permiten a las proteínas interactuar
con el agua. Si abundan lo radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada
soluble en agua.
• Especificidad.- aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de las
proteínas. Puede ser de función, si la función que desempeña depende de la
estructura; o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas
para cada especie.
• Desnaturalización.- la conformación de una proteína depende de la temperatura y
el pH de la disolución en la que se encuentra. Si el proceso es reversible, sucede la
renaturalización.
 Función de las proteínas
Tipo Función Ejemplos

Almacenadoras Reserva Albúminas, ovoalbúminas, gliadina

Transporte Transporte de grupos Hemoglobina, hemocianina

Contráctiles Contracción muscular Actina, miosina y dineina

Conectivas Unión Colágeno

Hormonas Control Insulina

Estructurales Estructura Queratina, glucoproteínas, fibroina

Anticuerpos Inmunidad Gama globulinas

Enzimas Catalizadores Alcohol deshidrogenasa, amilasa

Reguladoras de genes Inhiben genes Histonas

Proteoreceptora Recepción de impulsos Rodopsina ( retina del ojo)

nerviosos
 Fuentes de obtención
• Carne, pescado, aves de corral, leche, productos lácteos,frijoles y guisantes,
nueces, semillas y granos. Casi todos los alimentos proporcionan abundantes
proteínas, salvo las verduras y frutas.
• Las fuentes de proteínas pueden ser de dos tipos, de buena calidad y de baja
calidad; las proteínas de buena calidad contienen el mayor numero de
aminoácidos esenciales, mientras que las proteínas de baja calidad casi no
contienen dichos aminoácidos.
• En las semillas vegetales encontramos la mayoría de los aminoácidos
esenciales. Las plantas suelen ser pobres en dos de ellos, lisina y triptófano, por
lo que se recomienda el consumo de carne, huevo, leche, jamón, queso
parmesano entre otros alimentos.
 aminoácidos
• Compuestos que tienen un grupo carboxilo y un grupo amino unidos
al mismo átomo de carbono.

 Todos los aminoácidos tienen nombres derivados de las fuentes de

donde han sido aislados.
 Lo aminoácidos están constituidos por C, H, N y O.
 Los 20 aminoácidos tienen una cadena distinta que le confiere
distintas propiedades químicas y está en su componente radical R
( que varía en tamaño, estructura, carga eléctrica y solubilidad en el
agua).
 Aminoácidos no esenciales
• Son aquellos que le organismo puede sintetizar, en el caso
del hombre son 10.
Aminoácido Representación
Ácido aspártico Asp
Ácido glutámico Glu
Alanina Ala
Asparagina Asn
Cisteina Cis
Glicina Gli
Glutamina Gln
Prolina Pro
Serina Ser
Tirosina Tir
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

• ALANINA Interviene en el metabolismo de la glucosa.

• ACIDO ASPÁRTICO: importante para la desintoxicación del Hígado y su
correcto funcionamiento. Se combina con otros aminoácidos para absorber
toxinas del torrente sanguíneo.
• ASPARAGINA: Interviene en el metabolismo del S.N.C.
• CISTEÍNA: Junto con la cistina, está implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.
• ACIDO GLUTÁMICO: En combinación con muchos otros aminoácidos, es
un componente de numerosos tejidos del organismo.
 AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
• GLUTAMINA: Es un nutriente cerebral. Interviene en la utilización de la glucosa
por el cerebro.
• GLICINA: En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
• PROLINA: Está involucrada en la producción de colágeno y tiene gran importancia
en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.
• SERINA: Junto con otros aminoácidos, interviene en la desintoxicación del
organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

• TIROSINA: Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el

tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos.
 Aminoácidos esenciales
• Son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo; para el
hombre son esenciales ocho y dos son semiesenciales.
• La histidina es esencial en los niños, quienes a pesar de que la sintetizan, la
cantidad producida no es suficiente para cubrir las necesidades por lo que
debe ser suministrado a través de la dieta.
• La arginina es un aminoácido esencial en los humanos bajo ciertas
condiciones como: presencia de amoniaco excesivo, lisina excesiva,
crecimiento rápido, embarazo, traumatismo, deficiencia de proteínas y mala
nutrición. Está relacionado con la curación de heridas ya que facilita la
producción de colágeno. Además se utiliza en el tratamiento de la infertilidad
masculina ya que interviene en la producción de espermatozoides.
Aminoácidos esenciales

Aminoácido Representación
Fenilalanina Fen
Isoleucina Ile
Leucina Leu
Lisina Lis
Metionina Met
Treonina Tre
Triptófano Trp
Valina Val
Arginina Arg
Histidina his
 AMINOÁCIDOS
ESENCIALES
• TRIPTÓFANO: Interviene en el crecimiento y en la producción hormonal,
especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene
en la síntesis de la serotonina.
• FENILALANINA: Interviene en la producción del colágeno, y en la formación de
diversas neurohormonas.
• VALINA: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de
diversos sistemas y balance de nitrógeno.
• LEUCINA: Junto con la Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con
la formación y reparación del tejido muscular.
• ISOLEUCINA: Junto con la Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la
formación y reparación del tejido muscular.
 AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• TREONINA: Junto con la con la Metionina y el ácido Aspártico ayuda al hígado en el
proceso de desintoxicación.
• ARGININA: Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de
dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la
Hormona del Crecimiento.
• HISTIDINA: En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y otros
aminoácidos, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos especialmente
del sistema cardio-vascular.
• METIONINA: Colabora en la síntesis de proteínas.
• LISINA: En asociación con otros aminoácidos, interviene en el crecimiento,
reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
Enlace peptídico
Enlace peptídico
 Estructura de las proteínas

Estructura Primaria:
• Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína.
• Nos indica qué aminoácidos componen la
cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran.
 Estructura de las proteínas

Estructura secundaria:
• Es la disposición de la secuencia de
aminoácidos en el espacio.
• Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro
de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable
 Estructura de las proteínas
Estructura Terciaria:
• Es la configuración definitiva que adopta
la estructura secundaria de la proteína
en el espacio.
• Se mantiene estable gracias a los
enlaces:
• puente disulfuro.
• puentes de hidrógeno
• interacciones hidrófobas.
• Se distinguen dos tipos de estructuras
terciarias: las fibrosas y las globulares.
 Estructura de las proteínas

Estructura Cuaternaria:

• Es la forma en la que se asocian las distintas

subunidades constituyentes, si es que
existen, mediante enlaces débiles (no
covalentes) para formar un complejo
proteico.
• Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
Desnaturalización de proteínas
•La estructura nativa de una proteína se puede alterar debido a ciertos agentes,
entre ellos: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea,
metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol,
acetona).
•Se le denomina desnaturalización a: "Cualquier alteración en la estructura
nativa de la proteína, que cause cambios en sus propiedades físicas, químicas y
biológicas".
• Como ejemplos de desnaturalización de proteínas podemos mencionar:
cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por
exposición prolongada a los rayos solares, etc .
 Clasificación de las proteínas
• SEGÚN SU FORMA
1. Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una atípica
estructura secundaria. Son insoluble en agua y en soluciones acuosas.
Algunos ejemplos tenemos, el colágeno, la queratina y la fibrina.

2. Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma

esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos,
algunas hormonas, proteínas de transporte son ejemplos de proteínas
globulares.
 Clasificación de las proteínas
•SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA.
 Clasificación de las proteínas
• SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA.
SIMPLES
Globulares
• Prolaminas:Zeina (maiz),gliadina (trigo), hordeina (cebada)
• Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albuminas:Seroalbumina (sangre), ovoalbumina (huevo), lactoalbumina (leche)
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
Fibrosas
• Colagenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
• Queratinas: En formaciones epidermicas: pelos, unas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
• Fibroinas: En hilos de seda, (aranas, insectos)
 Clasificación de las proteínas
• SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA.
CONJUGADAS
•Glucoproteínas
Ribonucleasa
Mucoproteinas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
• Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
• Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina.
Ribosomas.
•Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno.
Citocromos, que transportan electrones.
 Importancia en el organismo
• Debe aportarse en la dieta diaria al menos 0,8 g de proteínas por kg al
día.
• Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta.
• Diariamente se recambia el 1 – 2% de nuestras proteínas, razón por la
que debemos ingerir dicha cantidad.
• Existen aminoácidos indispensables para la salud, dado que el
organismo es incapaz de sintetizarlos, se deben ingerir.
• Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o el
triptófano y lisina (maíz).
 La mala nutrición provoca…..
• Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuesta específica
de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.
• La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduce considerablemente.
• La restricción proteica reduce la síntesis del antioxidante y protector más
importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia es secundaria a
una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, el glutamato, la
glicina y la cisteína.
• Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechos que
los microorganismos nos dejan, los conocidos Radicales Libres.
• La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones en nuestro
organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en el intestino delgado.