ENZIMAS Nombres Códigos

Antezana Cahuaya, Aida Betzabe 20191005

Arcos Ramos, Adrián Bernabe 20191007
Espinoza, Luis Mijail 20181322
Mogollon Ortega,Isabel Elena 20191072
 ¿QUÉ SON LAS ENZIMAS ?
▪ Son moléculas orgánicas.
▪ Actúan como catalizadores en las reacciones químicas.
▪ Naturaleza proteica.
▪ Las enzimas modifican la velocidad de reacción.
 ASPECTOS GENERALES
1. PROPIEDADES

⮚ las enzimas son catalizadores específicos.

⮚ Las enzimas a diferencia de los catalizadores
inorgánicos catalizan reacciones especificas.
⮚ La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

⮚ El sustrato se une al centro activo

⮚ Una ver formada el producto, la enzima
vuelve a comenzar un ciclo de reacción.
 ASPECTOS GENERALES
2. SITIO ACTIVO
⮚ Las enzimas tienen una superficie de unión, denominada sitio activo. Formando un complejo enzima-
sustrato (ES).
⮚ El sitio activo restringe y orienta los movimientos del sustrato; con esto hace que la energía se reduzca
para formar los productos.
⮚ Las enzimas, no alteran el equilibrio
de reacción.
 ASPECTOS GENERALES
3. MODO DE ACCIÓN
⮚ Se forma un complejo: enzima- sustrato.
⮚ Se une la coenzima a este complejo.
⮚ Los restos de aminoácidos que configuran
al centro activo catalizan el proceso.
⮚ Los productos de la reacción se separan
en el centro activo y la enzima.
⮚ Las enzimas colaboran en el proceso.
 ASPECTOS GENERALES
3.1. Modelo llave- cerradura
• También llamada MODELO DE
FISCHER.
• La molécula de sustrato se
adapta al centro activo de la
enzima del mismo modo que lo
haría una llave al encajar en una
cerradura, es decir, que tienen
una relación estructural
complementaria.
 ASPECTOS GENERALES
3.2. Ajustes inducido
• También llamada
MODELO DE
KOSHLAND.
• El sitio activo es una
cavidad flexible que al
interaccionar con el
sustrato se adaptan y
ajustan a su estructura.
 ASPECTOS GENERALES
4. Regulación de la actividad enzimática
▪ Condiciones cambiantes -->
▪ Flexibilidad metabólica-->
▪ Regulación Enzimática-->
▪ (Principio de máxima
economía celular)
▪ Solamente se mantienen activas las enzimas que sean necesarias.
a) Activación enzimática

▪ Sustancias Activadoras
Se utiliza un activador

Sustrato  Sustrato
Enzima + Activador Enzima
(Inactiva) (iones) (Activa)
b) Inhibición

▪ Indivisión irreversible(envenenamiento)

La enzima queda inactivo de modo permanente, casi siempre por la unión covalente al
inhibidor.
(Pueden impedir la acción de ciertas enzimas que las células cancerosas necesitan
para crecer y pueden destruir células cancerosas).
 ▪ Inhibición reversible

- Competitiva
Un inhibidor puede unirse a una enzima y bloquear la unión del sustrato al pegarse al
sitio activo. Esto se conoce como inhibición competitiva porque el inhibidor "compite"
con el sustrato por la enzima. Es decir, solo el inhibidor o bien el sustrato puede estar
unido a la enzima en un momento dado.
-No competitiva
▪ En la inhibición no competitiva, el inhibidor no bloquea la unión del sustrato con el
sitio activo, sino que se pega a otro sitio y evita que la enzima haga su función. Se
dice que esta inhibición es "no competitiva" porque el inhibidor y el sustrato pueden
estar unidos a la enzima al mismo tiempo.
c) Alosterismo

Es la modificación que sufren ciertas enzimas cuando se unen a determinadas

moléculas que pueden activar, inhibir o modular su actividad.
Las enzimas alostéricas presentan la posibilidad de alterar su actividad por la entrada
de reguladores en sitios diferentes a los sitios activos.
El control alostérico es de máxima importancia, dado que es un medio a través del cual
la célula regula las sustancias necesarias.
 ASPECTOS GENERALES
5. Nomenclatura
Como ocurre con todos los compuestos biológicos,
las enzimas fueron recibiendo nombres a medida
que se iban descubriendo, lo que provocó una
considerable confusión terminológica que aún no se
ha resuelto, ni mucho menos. 

La clasificación de las enzimas y el establecimiento

de un sistema apropiado de nomenclatura para
ellas van íntimamente relacionados, ya que un
modo adecuado de nombrar estos compuestos
debería servir, además, para proporcionar
información acerca de su función biológica en la
célula.
CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN
CLASIFICACIÓN
Para la nomenclatura de las enzimas se emplean los siguientes
criterios.

• NOMBRES PARTICULARES

• NOMBRE SISTEMÁTICO

• CÓDIGO DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

 NOMBRES PARTICULARES

Existen algunas enzimas que reciben nombres particulares,

en algunos casos derivados del nombre de su descubridor,
como la "enzima de Ochoa".

Estos nombres propios, sin embargo, se van abandonando

poco a poco, y son sustituidos en el uso por otros más
sistemáticos, formados según las recomendaciones de la
Enzyme Commision.

Esta nomenclatura era poco eficiente pues al ir

aumentando mas el numero de enzimas conocidos se hizo
necesitaría una que informe mas sobre la acción de cada
enzima específicamente y los sustratos sobre los que
actúa.
 NOMBRE SISTEMÁTICO

▪ El nombre sistemático de una

enzima consta de 3 partes :

1. Sustrato preferente

2. Tipo de reacción realizada

3. Terminación “asa”
 CÓDIGO DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA
▪ Los códigos oficiales de las enzimas tienen
siempre el mismo formato, y están
perfectamente sistematizado.
▪ Empiezan siempre por las letras "EC", que
corresponden a las siglas de la Comisión
Enzimática, y constan de cuatro números
separados entre sí por puntos
▪ Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa
(glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2.
El número 2 indica que es una transferasa,
el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica
que el aceptor es un grupo OH, y el último 2
indica que es un OH de la D-glucosa el que
acepta el grupo fosfato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
▪ La cinética enzimática estudia la
velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan información
directa acerca del mecanismo de la
reacción catalítica y de la
especifidad del enzima. 
▪ La velocidad de una reacción
catalizada por un enzima puede
medirse con relativa facilidad, ya que
en muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima.
CINÉTICA DE MECHAELIS MENTEN
Mecanismo en dos etapas:
PRIMERA ETAPA: La enzima [E] se une a
la molécula de sustrato [S], para formar
el complejo enzima sustrato [ES].

SEGUNDA ETAPA: El complejo se

fragmenta dando lugar aL producto [P] y
a la enzima [E], que vuelve a estar
disponible para reaccionar con otra
molécula de sustrato.
CINÉTICA DE MECHAELIS MENTEN
• A [S] bajas, la
velocidad es
proporcional a la [S].
• A [S] elevadas, la
velocidad es
independiente de la
[S].

Km es la
constante de
MECHAELIS -
MENTEN
COFACTORES ENZIMÁTICOS
Un cofactor es un componente no proteico , termoestable y de
bajo peso molecular necesario para la acción de una enzima

MOLÉCUL
IÓN
A
METALICO
ORGÁNIC
A
(Coenzima)
FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Existen varios factores que influencian la velocidad de reacción, la

actividad catalítica y la especifidad de una enzima:
a) pH
b) Temperatura
c) Fuerza Iónica
d) Inhibiciones (Competitiva y no competitiva)