Peptidos y proteinas

Pamela Melo 19-0037

Rafael
 Péptidos
• Los péptidos son la unión de dos o más aminoácidos (AA)
mediante enlaces amida.
• En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida
reciben el nombre de enlaces peptídicos.
• Un enlace peptídico es el resultado de la reacción del grupo
carboxilo (carga negativa) de un AA con el grupo
amino(positiva) de otro, con eliminación de una molécula de
agua.
• Un enlace peptídico es un enlace covalente, fuerte, estable en
medio acuoso y solo se rompe por hidrolisis. (Descomposición
de sustancias orgánicas por acción del agua).
• Cuando el péptido está formado por:
– menos de 15 AA se trata de un oligopéptido (dipéptido,
tripéptido, tetrapéptidos, pentapéptidos etc.).
– Entre 15 y 50 AA se trata de un polipéptido
– Mayor de 50 AA, es una proteína.
En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas por
más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica,
siempre habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo
amino) y un grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el
extremo carboxilo).
Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos
podemos destacar:

• Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la angiotensina II, un

octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una proteína precursora que se
llama angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otro ejemplo sería la
bradiquinina, un nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
• Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más importantes:
– Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción uterina y
la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto y la
alimentación del recién nacido.
– Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón
(hormona antidiurética).
– Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del crecimiento
– Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a los de la insulina, ayuda
a aumentar los niveles de glucosa en sangre.
• Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas funciones tenemos las
encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs) y la sustancia P (11 AAs).
• Antioxidantes. El papel del tripéptido glutation es esencial como antioxidante celular.
Reduce las especies reactivas del oxígeno, tóxicas para la célula.
 Proteínas

• Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular

constituidas por una cadena lineal de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos que se mantiene plegada de forma que
muestra una estructura tridimensional. Están compuestas por
carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).
Además suelen tener pequeñas cantidades de fósforo (P) y
azufre (S).
• Son moléculas esenciales en la constitución de los
organismos. La mayoría de las tareas que realizan las células
necesitan proteínas.
• Las proteínas con una sola cadena polipeptídica se
denominan proteínas monoméricas, mientras que las
compuestas de más de una cadena polipeptídica se
conocen como proteínas multiméricas.

• Las distintas cadenas polipeptídicas que componen

una proteína multimerica se llaman subunidades, y
pueden ser iguales o distintas entre sí.
Un ejemplo de polipéptido es
la insulina, compuesta por 51
aminoácidos y conocida como
una hormona de acuerdo a la
función que tiene en el
organismo de los seres
humanos.
• Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en
función de su forma:
– Proteínas fibrosas: son alargadas, están formadas por cadenas
polipeptídicas alineadas en forma paralela. Poseen alta
resistencia al corte y son insolubles en agua. Ejemplo, la
queratina, el colágeno y la fibrina.
– Globulares: son de forma esférica y compacta, formadas por
cadenas polipeptídicas que se enrollan sobre sí mismas, lo que
provoca una macroestructura de tipo esférico. son solubles en
agua. Este es el caso de la mayoría de enzimas y anticuerpos,
así como de ciertas hormonas).
– y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte globular.
• De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos tipos
principales:

– Simples. Constituidas únicamente aminoácidos. Entre ellas tenemos albúminas,

globulinas, histonas…
– Conjugadas. Tienen en su composición otras moléculas diferentes además de los
aminoácidos. A esa parte no aminoacídica se le denomina grupo prostético. Estas
pueden ser:

oLipoproteínas: estructura de lípidos

o Nucleoproteínas: unidas a un ácido nucleico. Por ejemplo, cromosomas y ribosomas.
o Metaloproteínas: contienen en su molécula uno o más iones metálicos. Por ejemplo:
algunas enzimas.
o Hemoproteínas o cromoproteínas: Tienen en su estructura un grupo hemo. Por
ejemplo: la hemoglobina.
 Funciones de las proteínas
• Estructural: ayudan a fabricar, regenerar y mantener nuestros
tejidos.
• Energética: es una reserva secundaria, no esta destinada a ser
usada como fuente de energía principal, ya que esto le quitaría
su parte funcional. El cuerpo la utiliza en ayuno prolongado o en
casa desnutrición, por ausencia de glucosa.
• Reguladora: hace posible procesos vitales como la respiración ,
división celular y digestión, ejemplos: las hormonas,
neurotransmisores y segundos mensajeros.
• defensa: se encargan de ayudar a las defensas del cuerpo,
protegiendo al organismo de agentes extraños. Ejemplo
inmunoglobulinas.
• Transporte:
– La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
– La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
– La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
– Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
– Los citocromos transportan electrones.

• Contráctil (contracción muscular): La actina y la miosina constituyen las miofibrillas

responsables de la contracción muscular.

• Enzimática: algunas enzimas hacen trabajos biocatalizadores, por lo que hacen

posible y aceleran muchas reacciones químicas que se dan en el organismo.
Niveles estructurales de las proteínas
• Primario: aminoacidos

• Secundario: puentes de hidrogeno.

• Terciario: puentes de disulfuro

(puentes de azufre). Aquí ya se
habla de una proteína.

• Cuaternario: 2 puentes disulfuro.

No todas las proteínas tienen 4to
nivel.
 Desnaturalización de proteínas
• Es el cambio en las proteínas, que lleva a la perdida de la estructura nativa de estas
moléculas. Es decir, La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la
estructura tridimensional por distintos factores ambientales, como temperatura, pH o
ciertos agentes químicos.

• La pérdida de la estructura da como resultado la pérdida de la función biológica asociada

a esa proteína, ya sea enzimática, estructural, transportadora, entre otras. Esto ocurre
porque la estructura de la proteína es la que determina su función (enzima, hormona,
neurotransmisor, etc).

• Aquí la proteína tiene pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), donde queda sin ninguna estructura tridimensional fija. Esto quiere decir
que el único nivel que no pierde es el primario.

• La única función que no pierde cuando se desnaturaliza es la nutritiva debido a los

aminoácidos.