Proteínas Bioquímica

PROTEINAS
Prof. Bioq. Alicia Britez

INTRODUCCION
 Las proteínas desempeñan una enorme variedad de
funciones: unas transportan y almacenan moléculas
pequeñas; otras constituyen gran parte de la
organización estructural de las células y los tejidos.
 La contracción muscular, la respuesta inmunitaria y la
coagulación de la sangre se producen todas ellas
mediante proteínas. Una clase importante de proteínas
son las enzimas, los catalizadores que facilitan la
enorme variedad de reacciones que se necesitan para
mantener el estado vivo.
Un aminoácido es una molécula
orgánica con un grupo amino y un grupo
carboxilo.
Al Carbono α se unen:
•Un grupo amino (NH2)
•Un grupo carboxilo (COOH)
•Un hidrógeno (H+)
•Una cadena lateral o grupo R
α
Los α-aminoácidos son los monómeros
que conforman las proteínas
En los genes de todos los organismos

están codificados los mismo 20
aminoácidos diferentes.
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
De acuerdo a su Obtención por el
Organismo
Esenciales No Esenciales
Valina (Val, V) Alanina (Ala, A)
Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P)
Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G)
Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S)
Triptófano (Trp, W) Cisteína (Cys,C)
Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N)
Fenilalanina (Phe, F) Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y)
Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D)
Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)
CLASIFICACIÓN DE LOS
AMINOÁCIDOS
Alifáticos
Polares con
Carga Aromáticos
Negativa
De acuerdo
a sus
Grupos “R”
Polares con
Polares sin
Carga
Carga
Positiva
AMINOÁCIDOS
1. AMINOÁCIDOS ALIFÁTICOS O HIDRÓFOBOS
- Se localizan en el
interior de la molécula
- No interactúan con
agua
- Rara vez participan en
la mediación de
reacciones químicas.
AMINOÁCIDOS
2. Aromáticos
Poseen anillos conjugados

Absorben fuertemente la
luz UV
La Tirosina contiene un
grupo OH, es un
aminoácido hidroxilado.
AMINOÁCIDOS
3. POLARES SIN CARGA
La Serina y la Treonina son
aminoácidos hidroxilados
La Asparagina y la Glutamina
son las amidas del Aspartato y el
Glutamato.
La Cisteína contiene azufre.
AMINOÁCIDOS
4. POLARES CON CARGA POSITIVA O BASICO
Son muy polares y en

consecuencia, suelen
hallarse normalmente en
las superficies exteriores
de las proteínas, donde
pueden hidratarse por el
entorno acuoso que les
rodea.
AMINOÁCIDOS
5. POLARES CON CARGA NEGATIVA
Acido glutámico en la
conjugación glutamato
Acido aspártico en la
conjugación aspartato
AMINOÁCIDOS MODIFICADOS
Cumplen funciones especiales o son
intermediarios importantes.
Algunos aminoácidos se modifican
químicamente una vez que se han
ensamblado en las proteínas.
•4-Hidroxiprolina e 5-Hidroxilisina:
forman parte del colágeno.
•6-N-metil lisina: constituyente de la

miosina.
•γ-carboxiglutamato: se encuentra en
varias proteínas de la cascada de
coagulación.
•Desmosina: integra la elastina.
•Ornitina y Citrulina: intermediarios

de la biosíntesis de Arginina y el
Ciclo de la Urea.
ESTEREOQUÍMICA DE LOS
AMINOÁCIDOS
Los Isómeros son compuestos que
tienen la misma fórmula
molecular pero diferente fórmula
estructural y, por tanto, diferentes
propiedades
Los Estereoisómeros son isómeros que

tienen la misma fórmula molecular y
la misma secuencia
de átomos enlazados, pero difieren en
la orientación tridimensional de sus
átomos en el espacio.
Los Enantiómeros son estereoisómeros

que se relacionan entre sí por
una reflexión: son imágenes
especulares entre sí, y no son
superponibles
Los Diasteroisómeros son

estereoisómeros que NO son imágenes
especulares entre sí.
AMINOÁCIDOS
Un compuesto puede tener solo UN Enantiómero

pero varios Diasteroisómeros
AMINOÁCIDOS
La existencia de Enantiómeros se explica
por la presencia de centros quirales
(Carbono que posee unidos 4 sustituyentes
DISTINTOS )
El Carbono α de los aminoácidos es un

Carbono quiral. La glicina no tiene
carbono quiral
El número de estereoisómeros de un
compuesto quiral dependerá del número
de centros quirales, según la fórmula→ 2n
n= número de centros quirales
Si el grupo amino se encuentra a la

derecha son “D” aminoácidos si esta a la
izquierda son “L” aminoácidos. Esta es la
proyección de Fischer.
La proyección de Fischer es una

disposición arbitraria en base a un grupo
funcional específico.
AMINOÁCIDOS
Los enantiómeros se diferencian
solo en su capacidad para rotar
el plano de luz polarizada.
Si rotan la luz a la derecha son

dextrógiros (“d” o “+”); si lo
rotan a la izquierda son
levógiros (“l” o “-”)
No todos los D aminoácidos son

dextrógiros, ni todos los L
aminoácidos son levógiros.
La Proyección de Fischer NO
hace referencia a la rotación de
la luz polarizada.
Todos los aminoácidos

incorporados a las proteínas son
“L” aminoácidos
Zwitterion
Ión dipolar de un aminoácidos
que se forma al disolverse en
agua.
La forma zwitterionica puede

actuar como ácido o como base
Los aminoácidos son Anfóteros;

específicamente Anfolitos
El pKa del grupo carboxílo es de

aproximadamente 2 y el del
grupo amino de
aproximadamente 10.
El punto isoeléctrico (pI) de un

aminoácido es el pH al cual el aa
Un aminoácido tiene carga positiva a un pH por
tiene carga neta 0.
debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH
por encima de su pI.
Zwitterion
El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
Escala de pH
0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14
Punto Isoeléctrico
H+ + H+
H H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+
H+ + +
H H H+ H+
H+ H+ H+ H+
H+ H+
H+ H+
H+
H+ H+
H + H+ H+ H+
H+
H+ H+ H+
H+ H+ H+
H+ H+ H+
H + H+ H+
H+
H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+ H+ H+ H+
H+ H+
Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
AMINOÁCIDOS
Zwitterion
Zwitterion
Se coloca una molécula de Glicina cuyo pI es 5,97 en un medio acuoso a pH 7. ¿La molécula migrará
hacia el ánodo (electrodo positivo) o al cátodo (electrodo negativo)?
R= La molécula migrará hacia el ánodo
Curvas de Titulación de un Aminoácido
Monoamino y Monocarboxilo
pKa= pH en el cual existe igual
concentración de la especie dadora
de electrones como de la especie
aceptora de electrones. En este caso
igual concentración de la forma
protonada y desprotonada.
Un compuesto tiene capacidad

amortiguadora en el intervalo de
pH que rodea su pKa
En un aminoácido los grupos

capaces de ionizarse y por tanto con
capacidad amortiguadora son el
grupo amino, el grupo carboxilo y el
grupo R
Un AA monoamino-monocarboxilo
posee 2 regiones con capacidad
amortiguadora.
Monoamino y Dicarboxilo

pH que rodea su pKa

grupo R
Un AA monoamino-dicarboxilo
amortiguadora.
Diamino y Monocarboxilo

pH que rodea su pKa

grupo R
Un AA diamino-monocarboxilo
amortiguadora.
Zwitterion
Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables

Cálculo del pI de un aminoácido
En cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa
vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica = cero) y es el resultado de la
semisuma de estos.
Por ejemplo: pKa vecinos al Zwitterion
2,34 + 9,60
pI= = 5,97
2
Cálculo del pI de un aminoácido
En cualquier aminoácido el “punto isoeléctrico” se calcula con los pKa
vecinos al “zwitterion” (carga eléctrica = cero) y es el resultado de la
semisuma de estos.
Por ejemplo:
pKa vecinos al Zwitterion
2,19 + 4,25
pI= = 3,22
2
PÉPTIDOS
PÉPTIDOS
Enlace Peptídico
El enlace peptídico es el enlace covalente tipo

Un péptido es el producto de unión de
amida que se forma entre el grupo α-carboxilo
dos o más aminoácidos
de un aminoácido y el α-amino de otro.
Los aminoácidos que conforman el péptido

La reacción es una condensación con
pasan a denominarse residuos de
eliminación de una molécula de agua
aminoácidos.
PÉPTIDOS
Enlace Peptídico
Los péptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar

(amino terminal o N-terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar
(carboxilo terminal o C-terminal)
PÉPTIDOS
Estructura del Enlace Péptidico
Tiene carácter parcial de doble

enlace, por lo que es muy rígido.
Se comporta como un híbrido de
resonancia.
La configuración trans está mas

favorecida; la cis esta impedida
estéricamente.
- El Oxígeno carbonílico tiene

carga parcial negativa y el
Nitrógeno amida carga parcial
positiva, por tanto el enlace tiene
+ carácter polar
PÉPTIDOS
Estructura del Enlace Péptidico
Solo es posible la rotación alrededor

de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto El ángulo de giro del enlace N-Cα se
tiene limitada capacidad de rotación denomina Φ y el del Cα-C Ψ
PÉPTIDOS
Características del Enlace Péptidico

• Es un enlace covalente
• Es un enlace amida
• Tiene carácter parcial de doble

enlace
• Predomina la configuración
trans
• Tiene carácter polar
• Tiene limitada capacidad de

rotación
PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
 Macromoléculas más abundantes
 Presentes en todas las células
 Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos)
 Estructuras y Funciones diversas
 Organización jerárquica
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN
Clasificación de las Proteínas
• Según su Composición química:
• Simples → Albúmina
• Conjugadas
• Nucleoproteínas → Ribosomas
• Lipoproteínas → HDL
• Hemoproteínas → Hemoglobina
• Flavoproteínas → Succinato Deshidrogenasa
• Glicoproteínas → Inmunoglobulinas
• Metaloproteínas → Ceruloplasmina
• Fosfoproteínas → Caseina
CLASIFICACIÓN
• Según su Forma:
• Fibrosas → Colágeno
• Globulares→ Enzimas → Quimotripsina

CLASIFICACIÓN
• Según el Número de subunidades:
• Monoméricas → Mioglobina
• Oligoméricas→ Hemoglobina
CLASIFICACIÓN
• Según su Función:
• Estructural→ Queratina, Elastina
• Enzimática→ DNA polimerasa III
• Defensa→ Inmunoglobulinas
• Hormonal→ Insulina
• Transporte→ Transferrina
• Reserva→ Ferritina
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
Estructura Primaria
“Sucesión de residuos de aminoácidos en la
cadena polipeptídica, que a su vez esta
determinada por la secuencia de bases en el gen”
Incluye la ubicación de los Puentes disulfuro
La secuencia es única para cada proteína
Determina la estructura tridimensional de las

proteínas y por lo tanto su función
La estructura es estabilizada por:

•Enlace Peptídico
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Estructura Secundaria
“Conformación de los residuos de

aminoácidos adyacentes en la cadena
polipeptídica, es decir el plegado
regular local de la estructura
primaria”
“Corresponde al arreglo espacial de

los residuos de AA adyacentes en
una cadena polipeptídica que se
repite de forma regular dando
origen a una estructura periódica”
α- Hélice
Hélice Dextrógira
Grupos R externos
α- Hélice
La estructura es estabilizada por:
•Puentes de hidrógeno
intracatenarios cada 4 residuos
La estructura es desestabilizada por:

1. Tendencia de cada residuo a formar hélice α (V,
T, I, S, D, N, G, F, T, W)
2. Interacciones entre grupos R (residuos con carga
consecutivos)
3. Volumen de los grupos R (N, S, T, C muy
próximos)
4. Presencia de Prolina y Glicina
5. Interacción entre los residuos de los extremos y el
dipolo inherente a la hélice
Conformación β (Lámina β)
Cadenas Extendidas en zig-zag, Grupos R adyacentes sobresalen
formando pliegues en direcciones opuestas (180°)
Las cadenas adyacentes a una hoja β La estructura es estabiliazada por

pueden ser paralelas o antiparalelas puentes de hidrógeno intercatenarios
Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas empaquetadas

Giros β
Conectan tramos sucesivos de Integrados por 4 residuos que
hélices α o conformaciones β forman un giro de 180°
Usualmente se encuentran La estructura es estabilizada por

residuos de Glicina y Prolina puentes de hidrógeno intracatenarios
Estructuras Suprasecundarias o Motivos

Patrón de Plegamiento reconocible que incluye dos o más elementos de
estructura secundaria y las conexiones entre ellos
No es un elemento jerárquico, es un patrón de plegado

ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura Terciaria
“Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma

compacta y globular, describiendo las relaciones espaciales entre los
AA de la cadena”
Acerca residuos distantes en la estructura primaria

Dominios
Parte de una cadena polipeptídica que es estable de manera independiente y que
puede moverse como una entidad única con respecto al resto de la proteína.
Forman parte de una Misma Cadena Estructurales y/o funcionales
Habitualmente 40 – 400 AA Pueden separarse por proteólisis

Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria
La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones

electrostáticas, los interacciones hidrófobas, los puentes de hidrógeno, las fuerzas de van
der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro
Reglas de Plegado
 En medio acuoso, los aminoácidos
hidrofóbicos se disponen en el interior y
los hidrofílicos en el exterior
 Las proteínas que atraviesan la membrana y

actúan como canales tienen el exterior
cubierto de aminoácidos hidrofóbicos.
Reglas de Plegado
 Varios tipos de estructura secundaria
(hélices α y conformaciones β) y estructuras
al azar unidos por varios giros.
 Láminas β torsionadas en sentido

dextrógiro.
Reglas de Plegado
 Hélices α y Láminas β separadas en capas
estructurales diferentes
 Limitadas a la capacidad y exactitud de la

traducción
Termodinámica del Plegado

ΔG= ΔH – TΔS
Un proceso termodinámicamente favorable requiere un ΔG negativo
 Sin embargo en un Estructura ordenada la entropía disminuye (ΔS-)
 Por tanto para que ΔG sea negativo la entalpia debe disminuir (ΔH –) y/o la entropía
aumentar ΔS+
Interacciones carga-carga
 ΔH –
Enlaces de hidrógeno Estructura Estable
Interacciones de van der Waals
 ΔS+
Efecto Hidrofóbico
Los enlaces disulfuro estabilizan aun más la estructura tridimensional
La estructura nativa de una proteína es aquella en la que es más

estable y en la cual es biológicamente activa.
Factores que afectan el plegado

Desnaturalización: proceso por el cual se pierde
la estructura nativa de una proteína junto con
la mayoría de sus propiedades específicas
 pH
 Temperatura
 Moléculas orgánicas
─ Alcohol, acetona
─ Urea
─ Cloruro de Guanidino
─ Dtergentes
─ Agentes reductores (mercaptoetanol)
Los enlaces peptidicos y puentes disulfuro
no suelen ser afectados (a menos que se use
un agente reductor en el caso de los
puentes disulfuro)
Rutas de Plegado
No ocurre por “ensayo y error”
1. Proceso Jerarquizado
2. Colapso Espontáneo
Existen varias “rutas” posibles de plegado

con diferentes niveles de energía
Chaperonas Moleculares
Proteínas que interaccionan con polipéptidos parcial o incorrectamente plegados, facilitando
rutas de plegado correctas o aportando microentornos donde pueda ocurrir el plegado
• Proteínas de Choque Térmico (Heat shock proteins) Hsp 70
Protegen a las proteínas desnaturalizadas por el calor y los péptidos que se están sintetizando
Chaperonas Moleculares
• Chaperoninas GroEL/GroEs
Complejos proteicos necesarios para el plegamiento de muchas proteínas

ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura Cuaternaria
Arreglo espacial de las subunidades de proteínas formadas por dos o

más cadenas polipeptídicas.
La estructura es estabilizada por Interacciones no covalentes

ALGUNAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA
FISIOLÓGICA
PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA
Queratinas
 α- queratinas
AA Estructura Estructura Funciones
Principales Secundaria Suprasecundaria
Pequeños sin α-hélice •Protofilameneto Estructura de piel,
carga •Protofibrilla pelo, lana, uñas,
Cisteina •Filamneto Intermedio plumas, pinzas, etc
 β- queratinas
AA Estructura Estructura Funciones
Principales Secundaria Suprasecundaria
Muy pequeños Conformación Lámina plegada Estructura de seda
sin carga β antiparalela e hilos de araña
No hay
Cisteina
Colágeno
 Glicina = 35% Alanina = 11% Gly – X – Y
 Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21%
 Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa
que requiere A. ascórbico. Deficiencia → Escorbuto
 Hélice levógira 3,3 residuos/vuelta

 Unión de 3 hélices → Tropocolágeno
 Tropocolágeno ordenado → Fibrilla
 Varias Fibrillas → Fibras
 Entrecruzamiento por enlaces covalentes

Formados por Lisina o Hidroxilisina
Defecto en la síntesis → Síndrome de Ehlers-Danlos

Elastina
 La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina.
 La tropoelastina consiste en segmentos de hélices (no α) ricos en glicina separado por cortas regiones de
lisina y alanina.
 Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos:

 Desmosina (entre 4 lys)
 Lisilnorleucina (entre 2 lys)
 Una fibra elástica esta formada por un centro de elastina rodeado de microfibrillas, formadas
fundamentalmente por fibrilina.
 Deficiencia en la fibrilina → Síndrome de Marfan

Proteínas Plasmáticas
Fracciones % Principales Proteínas Funciones
Albúmina 55 Nutritiva, transporte, presión

coloidosmótica
α1 5 HDL Transporte reverso de
Transcobalamina colesterol
Protrombina Transporte de Vit B12
Factor de Coagulación
α2 9 Haptoglobina Fijadora de hemoglobina
Ceruloplasmina Transporte de cobre
VLDL Transporte de Lípidos (TG)
β 13 Transferrina Transporte de hierro
Hemopexina Unión con grupo hemo
LDL Transporte de Lípidos (CE)
Fibrinógeno 7 Coagulación sanguínea
γ 11 A, D, E, G, M Anticuerpos
Otras Proteínas
 Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en los músculos
 Hemoglobina → Hemoproteína transportadora de oxígeno
 Citocromo C → Hemoproteína de la cadena transportadora de electrones
 Lisozima → Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar polisacáridos
de las paredes bacterianas
 Ribonucleasa → enzima digestiva secretada por el páncreas que hidroliza ácidos nucleicos
MÉTODOS DE ESTUDIO DE LAS PROTEÍNAS
 Centrifugación
 Separa las proteínas por masa o densidad utilizando
la fuera centrífuga.
 Se forma un sedimento y un sobrenadante.
 Uso de detergentes
 Permite solubilizar las proteínas
 Salting Out
 Precipita las proteínas utilizando altas
concentraciones de sales.
 Diálisis
 Separa las proteínas de otras moléculas como sales
utilizando una membrana semipermeable.
 Electroforesis
 Separa las proteínas por masa y carga.
 La velocidad de desplazamiento aumentará a mayor
carga y menor masa.
 Se realizan en papel o en gel (poliacrilamida,
agarosa)
 Se sumerge el soporte en un Buffer y se corre la
corriente electrica.
 Se tiñen las fracciones
 Se cuantifica por densitometría o elución.
 El uso de SDS (Duodecil Sulfato Sódico)permite

separar proteínas solo por su masa al
desnaturalizarlas y darles carga negativa.
 En el Enfoque Isoelectrico se establece un gradiente

de pH usando una mezcla de polianfolitos.
 Las proteínas se desplazan hasta el pH igual a su pI.
 En la electroforesis bidimensional se realizan dos

 Cromatografía
 Utiliza una fase sólida (fase estacionaria o lecho), con la cual
interactuan las proteínas.
 Entre más interactuen con el lecho más tardarán en moverse.
 Cromatografía de filtración en gel

 Separa las proteínas por masa
 Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa)
 Las proteínas pequeñas tardan mas en salir.
 Cromatografía de intercambio iónico

 Separa las proteínas por carga
 Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o carboxilo
 Cromatografía de afinidad
 Separa proteínas por su unión selectiva
 Utiliza lechos especiales como sustratos, enzimas, etc.
 Cromatografía líquida de alta presión (HPLC)

ESTRUCTURA BIOQUÍMICA DE LA CLASE
AMINOÁCIDOS
Glicina, Serina y Prolina

¿Cómo reconocerlas?
Estructura básica de Estructura básica de

Estructura básica de
un aminoácido
un aminoácido un aminoácido
Grupo R → Unido al
Grupo R → H Grupo R → CH2OH
(1 solo C en el grupo R)
grupo amino
“Puesto que las proteínas participan de un modo u otro
en todos los procesos químicos de un organismo vivo,
se podría esperar que la elucidación de sus estructuras
y de sus transformaciones permitiera obtener
información altamente significativa para el ámbito
de la química biológica”
Emil Fischer, 1906

“Estudiar los fenómenos patológicos sin libros es como
navegar por el mar sin cartas de navegación…”
Sir William Osler

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PROTEINAS

Prof. Bioq. Alicia Britez

En los genes de todos los organismos

Poseen anillos conjugados

Son muy polares y en

•6-N-metil lisina: constituyente de la

•Desmosina: integra la elastina.

•Ornitina y Citrulina: intermediarios

Los Estereoisómeros son isómeros que

Los Enantiómeros son estereoisómeros

Los Diasteroisómeros son

Un compuesto puede tener solo UN Enantiómero

El Carbono α de los aminoácidos es un

Si el grupo amino se encuentra a la

La proyección de Fischer es una

Si rotan la luz a la derecha son

No todos los D aminoácidos son

Todos los aminoácidos

La forma zwitterionica puede

Los aminoácidos son Anfóteros;

El pKa del grupo carboxílo es de

El punto isoeléctrico (pI) de un

R= La molécula migrará hacia el ánodo

Un compuesto tiene capacidad

En un aminoácido los grupos

Un compuesto tiene capacidad

En un aminoácido los grupos

Un compuesto tiene capacidad

En un aminoácido los grupos

Los puntos isoelectricos reflejan la naturaleza de los grupos R ionizables

El enlace peptídico es el enlace covalente tipo

Los aminoácidos que conforman el péptido

Los péptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar

Estructura del Enlace Péptidico

Tiene carácter parcial de doble

La configuración trans está mas

- El Oxígeno carbonílico tiene

Estructura del Enlace Péptidico

Solo es posible la rotación alrededor

Características del Enlace Péptidico

• Tiene carácter parcial de doble

• Tiene carácter polar

• Tiene limitada capacidad de

 Macromoléculas más abundantes

 Presentes en todas las células

 Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos)

 Estructuras y Funciones diversas

• Flavoproteínas → Succinato Deshidrogenasa

• Globulares→ Enzimas → Quimotripsina

Incluye la ubicación de los Puentes disulfuro

La secuencia es única para cada proteína

Determina la estructura tridimensional de las

La estructura es estabilizada por:

“Conformación de los residuos de

“Corresponde al arreglo espacial de

La estructura es desestabilizada por:

Las cadenas adyacentes a una hoja β La estructura es estabiliazada por

Dificultan el plegado grupos R adyacentes muy grandes en hojas empaquetadas

Usualmente se encuentran La estructura es estabilizada por

Estructuras Suprasecundarias o Motivos

No es un elemento jerárquico, es un patrón de plegado

“Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma

Acerca residuos distantes en la estructura primaria

Forman parte de una Misma Cadena Estructurales y/o funcionales