AMINOACIDOS

• Unidades fundamentales para la elaboración de productos complejos

• Cada molecula tiene una cadena lateral (“R”) propia que determina
sus propiedades químicas

• 20 moléculas precursoras

• Formación de proteínas: unión covalente en secuencias lineales

(formación de diversos productos)
• Las proteínas son polímeros de aminoácidos (AA)

• Cada residuo AA esta unido al siguiente por un enlace covalente

• Perdida de los elementos agua al unirse a otro

• Los 20 AA estándar son ⍺-AA

• TODOS tienen gpo carboxilo y un gpo
amino unidos al mismo lado del ⍺-
carbono.
• Algunos son residuos de sintesis de
proteínas.
• Esteroisomeros: imágenes especulares
no superponibles entre si
• Configuración absoluta: sistema D, L
• El grupo R del AA esta siempre debajo del carbono ⍺ y se determina
mediante la posición del grupo amino. En las proteínas solo hay AA
con configuración L
Clasificacion por su
grupo R
Se calsifican según su grupo R y polaridad:
grupos R apolares, alifáticos; grupos R
aromáticos; grupos R polares sin carga;
grupos R cargados positivamente, grupos R
cargados negativamente.
• Grupos R apolares alifáticos.- apolares e hidrofóbicos
• Grupos R aromáticos.- pueden participar en interacciones
hidrofóbicas, triptófano y tirosina absorben la luz UV
• Grupos R polares sin carga.- gps R mas solubles en agua (hidrofilicos)
ya que contienen grps funcionales que forman puentes de hidrógeno
• Grupos R cargados positivamente.- presentan carga neta positiva en
pH 7.0, estos tienden a ser básicos.
• Grupos R cargados negativamente.- presentan carga neta negativa en
pH 7.0, extos tienden a ser ácidos
Aminoacidos escenciales
• Son aquellos que el cuerpo 1) Fenilalanina
humano no puede producir por si 2) Isoleucina
solo
3) Leucina
• La fuente de estos es por la dieta. 4) Lisina
5) Metionina
• La ruta para su obtención es larga y 6) Treonina
energéticamente muy costosa. 7) Triptófano
8) Valina
9) Arginina
10) Histidina
PEPTIDOS Y PROTEINAS
• Los AA se unen entre si mediante un enlace
peptídico
• Unión del gpo carboxilo y el amino, resultando
agua, formando un dipéptido
• Reacción de condensación en células vivas
• Los átomos que forman el enlace se disponen en
el mismo plano
• La unión entre C-N es mas corta que lo normal
pero mas largo que en uno doble: carácter de
doble enlace
• Los enlaces peptídicos a lo largo si pueden girar.
• El grupo amino se considera el inicio de la cadena peptídica; según el
número de AA que se unan tendrán el nombre: dipéptidos,
tripéptidos, etc.

• Si tienen < 10 AA.- OLIGOPEPTIDOS

• Si tienen 10- 100 AA y un peso molecular <5000.- POLIPEPTIDOS
• Mayor a eso.- PROTEINAS**
• Proteinas con subunidades múltiples.- tienen dos o mas polipéptidos
asociados de forma no covalente.

• Pueden ser idénticas o diferentes.

• Si por lo menos son dos idénticas: oligomérica; y las subunidades

idénticas (constituidas por una o mas cadenas polipeptídicas)
protómeros.
Proteínas conjugadas.- contienen
componentes químicos diferentes a los AA
asociados permanentemente

La parte no aminoacídica de una proteina

conjugada se denomina grupo prostético.

Se clasifican según la naturaleza de su grupo

prostético
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• La función de las proteínas esta basada en una estructura
tridimensional

• Hay 4 niveles de estructura creciente, construida cada uno en base al

anterior:

Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura primaria
• Secuencia de AA de la cadena polipeptidica
• Se distinguen de otras proteinas por la codificación genética, la
alteración de algún AA determina una proteína diferente
• La estructura se mantiene por la rigidez de los enlaces peptídicos
Estructura secundaria
• Es la disposición espacial que adopta la secuencia debido a la
capacidad de giro de los enlaces

• Puede ser de tipo Helice-⍺, o estructura beta o en lámina plegada

Helice- ⍺
Se forma por el enrollamiento de la cadena
en si misma
Tiene forma de espiral
Se forma una hélice dextrógira
Tiene 3.6 AA por vuelta de hélice
El espesor de vuelta es de 5.6Å
Se estabiliza por puentes de H, uniendo el O
y el H del cuarto AA que le sigue
Estructura beta (lamina plegada)

Enlaces peptidicos en zig-zag

Estabilidad mediante enlaces CO-NH de AA

entre cadenas

Carbonos alfa en aristas y grupos R

alternativamente hacia arriba o hacia abajo
del plano
Estructura tercearia
• Es la que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una
conformación mas o menos redondeada

• Presenta hélices alfa en tramos recto y beta en dobleces

La estructura se mantiene por los siguientes
enlaces:
Fuertes: puentes disulfuro (S-S); realizado
entre dos gpos SH de dos AA cisteína
(covalente).

Débiles:
- Hidrógeno.- entre AA polares
- Interacciones iónicas.- entre radicales con
cargas opuestas (AA acidos y básicos)
- Inter. Hidrofóbicas.- los AA apolares se
disponen en el interior de la estructura
- Fzas de Van der Waals.- atracción
gravitatoria.
Estructura cuaternaria
Presentan mas de una cadena peptidica

Formación de varias sub-unidades: oligómero

Mismos enlaces estabilizadores (covalentes no tan comunes)

Dímeros, trímeros, tetrámeros, polímeros

Propiedades de las proteinas
• Solubilidad.- son insulubles, o se • Desnaturalización.- hay perdida
disuelven formando coloides de la estructura, no afecta a la
estructura primaria.
• Especificidad.- excepto por los
glúcidos y lípidos, las proteínas Reestablecerla: renaturalización
son específicas en cada especie
(o individuo). Vgr.: Hb.