Universidad Nacional de Trujillo Facultad de Ciencias Agropecuarias

Carrera profesional: Ing. Agroindustrial Asignatura Bioquímica General

Tema 25: Metabolismo de proteínas dietarias.

Enzimas proteolíticas. Absorción y destino.

Dra. ANABEL GONZÁLEZ SICCHA

Docente Asignatura de Bioquímica

Trujillo, 24 de mayo de 2019

 Proteínas
 Son macromoléculas formadas por cadenas lineales
de aminoácidos.
 Las proteínas desempeñan un papel fundamental
para la vida y son las biomoléculas más versátiles y
más diversas.
 Son imprescindibles para el crecimiento del
organismo.
 Su estructura está determinada en gran parte, por el
orden de los AAs, que está codificado por los genes.
 Proteínas de la dieta
 Animales: completas en cantidad y calidad de
aminoácidos
 Vegetales: deficiente por ejemplo:
- El trigo: glutén deficiente en lisina,
- El maíz en triptófano,
- Las leguminosas (Frijoles, guisantes) en metionina.
- soja: tofu.

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 Los AAs se
reutilizan y
sólo cuando
hay exceso
se degradan.
DIGESTIÓN

Recambio de los AAs

entre las proteínas de la
dieta y las proteínas que
forman células y tejidos

DIETA La degradación de
proteínas (digestión
enzimática o proteolisis
intracelular en los
tejidos) produce
aminoácidos (AAs).
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 ENZIMAS PROTEOLITICAS
ZIMOGENOS O PROENZIMAS : inactivas
Tipos:
Endopeptidasas:
Pepsina, renina, tripsina, quimotripsina, elastasa.
Exopeptidasas:
Carboxipeptidasa, aminopeptidasa, dipeptidasas.

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Digestión de
Proteínas

a) Gástrica

b) Pancreática

c) Intestinal

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 DIGESTIÓN GÁSTRICA
El estómago produce secreción gástrica:
1. Acido clorhídrico (HCl):células parietales.
2. Pepsinógeno: células principales que se activa a pepsina por
acción del HCl.
3. Prorrenina, principalmente en lactantes y niños, coagula la
leche.
Pro Enzima Activador Se activa Hidroliza
enzima cuando libera enlaces
un
HCl, Endopeptidasa,
Pepsinógeno Pepsina autocatalítica 42 AAs actúa sobre
Tir, Fen, Trp, Leu
Endopeptidasa
Prorrenina Renina HCl, Glicopéptido - Caseína
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 Regulación Gástrica

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9
 Regulación Pancreática

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11
 DIGESTIÓN INTESTINAL
 Las glándulas intestinales producen: jugo alcalino con moco,
fosfatasa alcalina y la enteropeptidasa
 Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino
penetran en el interior de las células del enterocito como
oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y
aminopeptidasas y se convierten en dipéptidos y aminoácidos
libres.
 Digestión y Absorción de proteínas
 Se digieren activamente en el lumen intestinal, para
absorberse como AA libres, di y/o tripéptidos
 En el enterocito sufren nueva digestión y pasan a
sangre portal.
 Las proteínas del huevo o leche digestibilidad
cercana al 100%.
 Las carnes 90 % y las proteínas vegetales 70 a 80
%.
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 Absorción de Proteínas

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 ABSORCION DE PROTEINAS
Absorción de los aminoácidos
 La mayor parte de los L-Alfa-aminoácidos son
transportados a través del epitelio intestinal contra
la gradiente de concentración, y para su absorción
requieren ATP, Sodio, y vitamina B6.
 Se absorben por transporte activo secundario.

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 ABSORCION DE PROTEINAS
 Absorción de proteínas intactas: en rumiantes y
roedores, aunque no en el ser humano adulto, el
intestino neonatal ( feto y recién nacido) posee una
gran capacidad de absorción por pinocitosis de
proteínas inmunoglobulinas presentes en el
calostro, este proceso absortivo es vital para el
desarrollo de la inmuno-competencia normal en
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rumiantes y roedores.
 ABSORCION DE PROTEINAS

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 Destino de los Esqueletos Carbonados de
Aminoácidos

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 TRANSPORTE
 Ciclo del - Glutamilo: es la
translocación de grupos de
Aas a través de la m.
plasmática de las células
hepáticas.
 La captación continua de
Aas requiere la re síntesis
constante de glutatión, ATP,
B6 y Na+.
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 Ciclo del γ-Glutamilo

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 DESTINO
Fuentes exógenas Fuentes endógenas
(aprox.70 g/ día) (aprox. 140 g/ día)
Proteínas de la dieta Proteínas tisulares
 Destino
 Equilibrio metabólico del organismo mediante
reacciones de transaminación, desaminación y
trandesaminación.
 Síntesis de nuevos aminoácidos a partir de la cadena
hidrocarbonada.
 Degradación de Aas, el residuo carbonado sigue una vía
metabólica para liberar energía; por otro lado, el grupo
amino se elimina principalmente en forma de urea y
secundariamente de amoniaco.
 Utilización de los aminoácidos: síntesis de proteínas
22 titulares y ácidos nucleícos.
23
 Muchas GRACIAS

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