FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES

IZTACALA
Módulo de Biomoléculas

Proteínas
Clasificación conformación y
función.
 Proteínas
 Participan en procesos biológicos.
 Procesos metabólicos
 Papel regulatorio del contenido intracelular
 Transmisores de información celular

 Son componentes esenciales en la estructura celular.

 Comprender la estructura de la proteína para descifrar su

función.

 Las proteínas son polímeros de unidades más pequeñas

 No tiene estructuras uniformes y regulares.

 Clasificación de Proteínas

Primaria
Secundaria
Por su estructura
Terciaria
Cuaternaria

CLASIFICACIÓN DE LAS Por la forma que Fibrosa

PROTEINAS adopta Globular

Enzimas
Proteínas de transporte
Contráctiles y mótiles
Por su función
Energético
Biológica
Proteínas de transporte
Proteínas contráctiles
Enzimas
 Estructuras de una proteína

La estructura primaria es la
estructura enlazada
covalentemente, incluyendo la
secuencia de aminoácidos y los
puentes disulfuro.

La estructura secundaria
incluye a las  hélices y
láminas  plegadas.

En la estructura terciaria se
incluye la conformación total
de la molécula.

En la estructura cuaternaria se
incluye la asociación de dos o
más dominios.
Estructura Primaria de las
proteínas
 Como todas las moléculas poliméricas, las proteínas
pueden describirse en función de sus niveles de
organización (estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria).

 La estructura primaria de una proteína es la secuencia de

aminoácidos de su cadena polipeptídica.

 Las proteínas se sintetizan in vivo mediante la

polimerización paso a paso de los aminoácidos en el orden
especificado por la secuencia de nucleótidos de un gen.

 Las posibilidades teóricas de los polipéptidos son ilimitadas.

 Estructura de una proteína
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces
peptídicos.

Las propiedades físicas y químicas de las proteínas se determinan a partir de los

aminoácidos que las forman.
ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aminoácidos hace que cambie su
función biológica.
•Los aminoácidos se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
 Estructura secundaria: la
hélice  y la hoja 
 Son estructuras secundarias regulares por que están compuestas
por secuencias de residuos con valores repetidos de  y 

 Interacciones entre aminoácidos que se encuentran próximos en la

cadena.

 La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

 Los aminoácidos interaccionan por puentes H.

 Tipos de estructuras secundarias:

  Hélice

 Hoja  Plegada
Propiedades geométricas de los
grupos peptídicos

El esqueleto o cadena principal de una proteína se refiere a los

átomo que participan en los enlaces peptídicos, ignorando las
cadenas laterales de los residuos de aminoácidos
Enlace trans de los
aminoácidos
Ángulos de Torsión
La hélice 
 Los cadenas laterales grupos R
de los aminoácidos se orientan
hacia el exterior.

 Se forman puentes de H entre

el C=O de un aminoácido y el
NH- de otro aminoácido.

 Hay 3.6 aminoácidos por

vuelta.

 Aproximadamente 12 residuos
de aminoácidos (más de 3
giros)
Estructura secundaria: la hoja

ESTRUCTURA TERCIARIA
 Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran
en sitios alejados de la
cadena.

 La estructura terciaria de
una proteína describe el
plegamiento de sus
elementos de la estructura
secundaria y especifica las
posiciones de cada átomo en
la proteína.
ESTRUCTURA TERCIARIA

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Motivos de una proteína
 Las  hélices y las  plegadas se encuentran en proteínas
globulares en combinaciones y proporciones variables.

 Algunas proteínas se componen de hélices  separadas por

enlaces cortos de conexión. Otras tienen una gran
proporción de hojas  exentas de  hélices, sin embargo la
mayoría presenta ambos tipos de estructura

 Ciertos grupos de elementos de la estructura secundaria

llamados estructuras súper secundarias o motivos se
encuentran en muchas proteínas.

 Las cadenas de polipéptidos de más de 200 residuos por lo

general están plegadas en 2 o más grupos llamados
dominios
Dominios
 Las cadenas de polipéptidos que contienen más de 200
residuos por lo general están plegadas en dos o más
grupos conocidos como dominios.

 Los dominios le dan a la proteína una apariencia bilobular o

multilobular.

 La mayoría de los dominios se componen de 100 a 200

residuos de aminoácidos.

 A su vez los dominios forman parte de estructuras más

complejas llamadas subunidades.
Plegamiento de las
proteínas
 Para que una proteína pueda plegarse se requiere de
fuerzas que estabilicen la estructura proteica.

 Las estructuras proteicas están gobernadas primariamente

por efectos hidrófobos y en meno medida por interacciones
entre los residuos polares y otro tipo de enlaces.

 Los enlaces de hidrógeno que son rasgos centrales de las

estructuras proteicas, contribuyen poco a la estabilidad de
la proteína.

 Las proteínas se pliegan en sus conformaciones nativas

mediante vías dirigidas más que dar con ellas al azar.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
 Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras
terciarias (Motivos-Dominios-Subunidades)

 Las proteínas multisubunitarias tienen una ventaja funcional.

Al presentar diferentes subunidades es más eficiente su
función así como la reparación de los defectos de la proteína.

 El incremento del tamaño de una enzima mediante la

asociación de subunidades idénticas es más eficiente que el
aumento de la longitud de su cadena polipeptídica debido a
que cada subunidad tiene un sitio activo.

 Las subunidades de una proteína generalmente están

asociadas de forma no covalente.
Clasificación de las
subunidades
 Una proteína multisubunitaria puede estar compuesta por
cadenas polipeptídicas idénticas o no.

 La hemoglobina tiene una composición subunitaria 22. Las

proteínas con más de una unidad se llaman oligómeros y sus
unidades idénticas se denominan protómeros.

 Por lo anterior un protómero puede estar compuesto por una

cadena polipeptídica o varias cadenas polipeptídicas
diferentes. En este sentido la hemoglobina es un dímero de
protómeros 
Citoesqueleto
 El citoesqueleto es un entramado tridimensional que provee el
soporte interno para las células, ancla las estructuras internas de la
misma e interviene en los fenómenos de movimiento celular y en su
división.

 Una célula eucarionte típica contiene tres tipos de proteínas

• microfilamentos,
• filamentos intermedios y
• microtúbulos.

 En las procariotas está constituido principalmente por las proteínas

estructurales

 FtsZ y MreB.
 Separación
electroforética
Representación
simplificada de la
separación electroforética
de la alanina, lisina y ácido
aspártico a pH = 6.

La lisina catiónica es
atraída hacia el cátodo, el
ácido aspártico aniónico es
atraído hacia el ánodo y la
alanina se encuentra en su
punto isoeléctrico, por lo
que no se mueve
 ELECTROFORESIS
 En principio, una molécula cargada se mueve en un campo
eléctrico con una velocidad proporcional a su densidad de
carga general, tamaño y forma.

 La electroforesis se lleva a cabo en una matriz similar a un

gel, en general formada por agarosa (polímeros de
carbohidratos que forman un retículo flojo) o
poliacrilamida. (un polímero sintético con uniones de
entrecruzamiento más rigidas).

 El gel es sostenido entre dos placas de vidrio, las proteínas

a separar se aplican en uno de los extremos del gel y se
mueven a través de los poros de la matriz bajo la influencia
del campo eléctrico.
ELECTROFORESIS
Técnicas para determinar
proteínas
 Hemoglobina y Mioglobina
 La hemoglobina es una proteína globular, está presente en
los glóbulos rojos, fijan el oxígeno en los pulmones y lo
transportan por la sangre hacia los tejidos. Al volver a los
pulmones, actúan como transporte de CO2 y de iones
hidrónio.

 Es una proteína de estructura cuaternaria con cuatro

subunidades (Tetrámero). Presentan un grupo prostético
hemo. Las dos subunidades de una clase se denomina  y
los otros dos monómeros se denominan como cadenas 

 La mioglobina es una proteína que almacena O2 en el

músculo cardiaco principalmente. A diferencia de la
hemoglobina la mioglobina está compuesta por una sola
cadena polipeptídica y un solo centro de fijación. (Grupo
hemo)
Grupo Hemo
 Es un grupo prostético, presenta en su estructura una
molécula de porfirina: un tetra pirrol cíclico, que contiene un
átomo de hierro en su centro.

 El átomo de hierro, tanto en la hemoglobina como en la

mioglobina se encuentra en estado ferroso Fe2+

 El quinto enlace de coordinación del átomo ferroso de los

hemos es con el nitrógeno imidazólico de una histidina.
Finalmente se forma un sexto enlace con el O2

 El hemo se sitúa dentro de un espacio hidrofóbico en cada

una de las subunidades de globina. De esta manera las
cuatro subunidades se disponen en un arreglo espacial
tetraédrico, con las cadenas en contacto con las  los hemo
se localizan en la periferia.