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FACULTAD DE ESTUDIOS SUPERIORES

IZTACALA

Módulo de Biomoléculas

Aminoácidos y Proteínas
Aminoácidos y proteínas
 Las células producen gran variedad de macromoléculas:
 Ácidos Nucléicos
 Polisacáridos
 Proteínas

 Los aminoácidos desempeñan una gran variedad de


funciones esenciales, por ello es importante conocer su
estructura y propiedades químicas

 La estructura de las proteínas y muchas de sus


propiedades biológicas están determinadas por las
clases de aminoácidos presentes, y el orden en el que se
están dispuestos en la cadena polipeptídica.
Aminoácidos y proteínas
 El análisis de varias proteínas de diversas fuentes
mostró que todas las proteínas están formadas por 20
aminoácidos codificados.

 No todas las proteínas contienen a los 20 tipos de


aminoácidos.

 Además de ser las unidades estructurales de las


proteínas los aminoácidos tienen otras funciones
importantes.
Estructura general
 Un aminoácido es un compuesto que contiene 2
grupos funcionales: Un grupo NH2 y un grupo
COOH, ambos grupos están unidos al mismo átomo
de carbono, designado carbono a.

 Al carbono a de cada aminoácido también está


unido un H. La cadena lateral designada R (grupo
R) es diferente para cada uno de los 20
aminoácidos.
Aminoácidos.

Hay veinte α-aminoácidos,


denominados aminoácidos
estándar, que prácticamente
se encuentran en todas las
proteínas.
Aminoácidos.

Los aminoácidos estándar


difieren unos de otros en la
estructura de las cadenas
laterales enlazadas a los átomos
de carbono α.
Estereoquímica
 La estereoquímica es la parte de la química que toma
como base el estudio de la disposición espacial de los
átomos que componen las moléculas y el cómo afecta
esto a las propiedades y reactividad de dichas moléculas.

 Las moléculas ópticamente activas son asimétricas, no se


pueden superponer con sus imágenes especulares.

 Solo en moléculas con carbonos tetraédricos que


presentan cuatro sustituyentes diferentes.

 Los átomos de estás moléculas se conocen como centros


asimétricos o quirales.
 Excepto la glicina todos los aminoácidos que se
aíslan de los polipéptidos son ópticamente
activos: rotan el plano de la luz polarizada.

 Se les asigna la letra L en el caso de que roten


el plano de la luz polarizada del lado izquierdo y
D hacia el lado derecho
Molécula quiral.
Esta molécula tiene 4 sustuyentes diferentes. Las dos imágenes especulares
no son superponibles.

Las imágenes no superponibles en un espejo de una molécula quiral se


denominan enantiómeros
Espejo para comprobar la quiralidad
Un objeto es quiral si su imagen especular es diferente de la del objeto original.

Las imágenes en un espejo de objetos quirales no se pueden superponer, por lo que


todos los átomos coinciden con el átomo equivalente de la otra molécula
Moléculas no quirales
Un átomo de carbono quiral tiene cuatro sustituyentes diferentes. Los átomos
de carbono con sólo tres grupos diferentes sobre ellos no son quirales porque
las imágenes en un espejo se pueden superponer.

Un átomo de carbono enlazado sólo a tres grupos diferentes no es quiral.


Clasificación
ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA


CON N BÁSICO
AMINOÁCIDOS
ESCENCIALES
 Aminoácidos que no pueden ser biosintetizados.
 Deben ser administrados en la dieta.
 Son 10:
val, leu, iso, trp, phe, tre, met, lys, arg, hys.
AMINOÁCIDOS
NO PROTEÍNICOS
gamma-carboxiglutamato
6-N-metil-lisina

selenocisteina ornitina
citrulina
•4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina: se encuentran en la proteína fibrosa llamada colágeno.
•N-metil-lisina: se puede encontrar en la miosina (proteína contráctil del músculo)
•Gamma-carboxiglutamato: en la protrombina que interviene en la coagulación de la sangre.
•Selenocisteína: en la glutatión peroxidasa.
•Ornitina y Citrulina: no se encuentran en proteínas. Intervienen en la biosíntesis de arginina y
el ciclo de la urea.
Ácido gamma-amino butírico GABA

Es un neurotransmisor, Deriva dela glutamina, mediante la


descarboxilación realizada por laglutamato descarboxilasa
PROPIEDADES
QUÍMICAS DE LOS
AMINOÁCIDOS

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Propiedades ácido-base
• Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o bases, son anfolitos.
Las moléculas que contienen grupos de polaridad opuestas se conocen
como zwiteriones o iones dipolares.

• De acuerdo con su composición, los aminoácidos son muy solubles en


agua y muy insolubles en solventes orgánicos. Alrededor de pH 7.0, que es
el valor fisiológico para la mayoría de los seres vivos, el grupo carboxilo
está disociado, formando al anión carboxilato (COO-) y el grupo amino está
protonado (NH3+):

Figura: equilibrio ácido-base en un aminoácido


PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO

pK2
-NH2 + H+ -NH3+
BASE

pK1 pK2

ZWITTERIÓN
Formación zwitterión.
 A pesar de que generalmente los aminoácidos se
escriben con un grupo carboxílico (-COOH) y un grupo
amino (-NH2), su estructura real es iónica y depende del
pH.

 El grupo carboxílico pierde un protón, dando lugar a un


ión carboxilato, y el grupo amino se protona y da lugar a
un ión amonio. A esta estructura se le denomina ión
dipolar o zwitterión.
Punto isoeléctrico
 A pH ácido: prevalece la especie con carga +
 A pH básico: prevalece la especie con carga –
 Hay un valor de pH para el cuál la carga de la
especie es cero. (zwitterión)

pI = pK1 + pK2 para un aa neutro


2
 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga
neta del aminoácido es cero.
Curva de valoración de la glicina
El pH controla la carga de la
glicina: catiónica por debajo
de pH = 2.3; aniónica por
encima de pH = 9.6 y
zwitteriónica entre pH = 2.3
y 9.6. El pH isoeléctrico es
6.0.

El punto isoeléctrico es el
pH al que el aminoácido se
encuentra en equilibrio
entre las dos formas, como
el zwitterión dipolar con
una carga neta de cero.
Estructura de una proteína
Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces
peptídicos.

Las propiedades físicas y químicas de las proteínas se determinan a partir de los


aminoácidos que las forman.
 Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
PUENTES DISULFURO
 Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)

CISTINA
La cistina, dímero de la cisteína, se obtiene cuando dos residuos de cisteína se
oxidan y forman un puente disulfuro.

La oxidación suave enlaza dos moléculas de un tiol para formar un puente


disulfuro.
PÉPTIDOS
 Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
 Dipéptido: 2 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
 Tripéptido: 3 aa cadena
 Tetrapéptido: 4 aa Extremo C-terminal: fin de la cadena
 Pentapéptido: 5 aa
NOMENCLATURA
 Se nombran desde el extremo N-terminal al C-
terminal, usando la terminación il, excepto para el
último aa.

 Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

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PEPTIDOS
 EJEMPLOS:
• OXITOCINA: hormona que estimula la
contracción del útero.
• INSULINA: Regula los niveles de glucosa
sanguínea
• GLUCAGON: hormona que tiene acciones
contrarias a la Insulina.
• ANTIBIÓTICOS: Gramicidina

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Oxitocina humana.
La oxitocina es
un nonapéptido
con dos residuos
de cisteína (en las
posiciones 1 y 16)
que unen parte
de la molécula
formando un
gran anillo
Insulina bovina.
La insulina está formada por dos cadenas peptídicas separadas, la cadena A
contiene 21 residuos de aminoácidos y la cadena B que contiene 30.

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