ENZIMAS

.Catalizadores biologicos.(alta veloc. De R Qcas

Proteinas globulares, de celulas vivas

Alto grado de especificidad.
Empiricamente usadas(elab de vino, quesos)
Usos:sintesis de aspartamo, prod de Quimosina
prod de Enzimas inmovilizadas (elab de jarabes)
Apoenzima(prot) y Cofactor(Vit, cationes, aniones, otras
sust org)
ESTRUCTURA GLOBULAR: centro activo
Estructura Cuaternaria: determ actividad Enz
PM muy variable

transferasas
Catalizan la
transferencia de
un grupo qumico
(distinto del
hidrgeno) de un
sustrato a otro,
segn la
reaccin:
A-B + C
glucosa + ATP

A + C-B
ADP + glucosa-6-fosfato

Caracteristicas
Las propiedades de los enzimas derivan del
hecho de ser protenas y de actuar como
catalizadores. Como protenas, poseen una
conformacin natural ms estable que las
dems conformaciones posibles. As,
cambios en la conformacin suelen ir
asociados en cambios en la actividad
cataltica. Los factores que influyen de
manera ms directa sobre la actividad de un
enzima son: pH
temperatura
cofactores

Cuanto menor es la Ea ms fcilmente

transcurre la reaccin.
La accin de los catalizadores consiste, precisamente, en
disminuir la Ea (Figura superior derecha). Los enzimas son
catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la E a an
ms que los catalizadores inorgnicos. Por ejemplo, la
descomposicin del agua oxigenada (H2O2) para dar H2O y O2 puede
ocurrir sin catalizador, con un catalizador inorgnico (platino), o con
un enzima especfico (catalasa). Las respectivas E a para cada proceso
son 18, 12 y 6 Kcal/mol. As, se puede calcular que el platino acelera
la reaccin 20.000 veces, mientras que la catalasa la acelera 370.000
veces.

Modo de accion

Modelo Llave-Cerradura
El modelo llave-cerradura supone que la
estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, de la misma
forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es vlido en
muchos casos, pero no es siempre correcto.

Modelo de ajuste inducido

En algunos casos, el centro activo adopta la conformacin idnea slo en
presencia del sustrato. La unin del sustrato al centro activo del enzima
desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formacin del
producto. Este es el modelo del ajuste inducido (Figura )
Seria como un cascanueces, que se adapta al tamao de la nuez

La mayora de los enzimas son muy sensibles a los

cambios de pH. Desviaciones de pocas dcimas por encima
o por debajo del pH ptimo pueden afectar drsticamente
su actividad. As, la pepsina gstrica tiene un pH ptimo de
2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10
Como la conformacin de las protenas depende, en parte,
de sus cargas elctricas, habr un pH en el cual la
conformacin ser la ms adecuada para la actividad
cataltica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH
ptimo.

Efecto de la Temperatura

En general, los aumentos de temperatura aceleran las

reacciones qumicas: por cada 10C de incremento, la
velocidad de reaccin se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin
embargo, al ser protenas, a partir de cierta
temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el
calor. La temperatura a la cual la actividad cataltica
es mxima se llama temperatura ptima

Cofactores y actividad enzimatica

A veces, un enzima requiere para su funcin la presencia de sustancias no proteicas que colaboran
en la catlisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgnicos como el Fe++, Mg++, Mn+
+
, Zn++ etc. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren cofactores. Cuando el cofactor es una
molcula orgnica se llama coenzima. Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas. una molcula de mioglobina (protena que transporta oxgeno al tejido muscular) y su
coenzima (el grupo hemo, representado en color verde). Cuando los cofactores y las coenzimas se
encuentran unidos covalentemente al enzima se llaman grupos prostticos. La forma
catalticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo prosttico, se llama
holoenzima. La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de forma que:

apoenzima + grupo prosttico=

holoenzima

EFECTOS DEL SUSTRATO

ES

ES

ES

EP

La velocidad de una reaccin enzimtica depende

de la concentracin de sustrato. La Figura de la
derecha muestra la velocidad de una reaccin
enzimtica a 6 concentraciones distintas de
sustrato.
Adems, la presencia de los productos finales
puede hacer que la reaccin sea ms lenta, o
incluso invertir su sentido (Figura

E P

EFECTOS DE INHIBIDORES
COMPETITIVONO
COMPETITIVO

CINETICA ENZIMATICA
La medida se realiza siempre en las
condiciones ptimas de pH,
temperatura, presencia de cofactores,
etc, y se utilizan concentraciones
saturantes de sustrato. En estas
condiciones, la velocidad de reaccin
observada es la velocidad mxima (Vmax).
La velocidad puede determinarse bien
midiendo
la aparicin
de losenzimtica
productos o se mide el efecto de la
Para
estudiar
la cintica
la desaparicin de los reactivos.

concentracin inicial de sustrato sobre la velocidad inicial

de la reaccin, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si
representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una grfica como la de
la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequea, la velocidad
inicial es directamente proporcional a la concentracin de
sustrato, y por tanto, la reaccin es de primer orden. A altas
[S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la
velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reaccin es
de orden cero y la velocidad es mxima (Vmax ocidad de reaccion

Modelo Michaelis Menten

Vel 0: reac de primer orden
Vel Max: R de orden cero
Teoria Michaelis-Menten

Este modelo cintico adopta la

hiptesis del estado estacionario,
segn la cual la concentracin del
complejo enzima-sustrato es pequea
y constante a lo largo de la reaccin
(Figura de la derecha). Por tanto, la
velocidad de formacin del complejo
enzima-sustrato (v1) es igual a la de
su disociacin (v2+ v3):
v1 = v 2 + v 3

A concentraciones de sustrato elevadas ([S] >> KM), v = k3 [ET]

. La velocidad de reaccin es independiente de

la concentracin del sustrato, y por tanto, la reaccin es un

proceso cintico de orden cero. Adems, tanto k3 como [ET] son constantes, y nos permite definir un nuevo

parmetro, la velocidad mxima de la reaccin (Vmax): Vmax = k3 [ET], que es la velocidad que se
alcanzara cuando todo el enzima disponible se encuantra unido al sustrato.

Calculo de Vmax y Km
La representacin grfica
de la ecuacin de
Michaelis-Menten (v0
frente a [S]0) es una
hiprbola
la KM corresponde a la concentracin de
sustrato a la cual la velocidad de la reaccin es la
mitad de la Vmax.

IMPORTANCIA DEL Km
KM es la concentracin de sustrato para la cual la velocidad de
reaccin es la mitad de la velocidad mxima. En efecto, si KM = [S], la
ecuacin de Michaelis-Menten se reduce a: v = V max/2.
El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A
menor KM, mayor afinidad del enzima por el sustrato, y a mayor
KM, menor afinidad. Este hecho tiene fcil explicacin si tenemos en
cuenta que KM se define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3
destruyen el complejo ES, mientras que la reaccin 1 lo forma. As, si K M es
grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a
destruirlo (poca afinidad hacia el sustrato), y si K M es pequea, el complejo
ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo (gran afinidad
hacia el sustrato).

Interpretacion del Km
El valor de KM da idea de la afinidad del
enzima por el sustrato: A menor KM, mayor
afinidad del enzima por el sustrato, y a
mayor KM, menor afinidad. Este hecho tiene
fcil explicacin si tenemos en cuenta que K M se
define como (k2+k3/k1), donde las reacciones 2 y 3
destruyen el complejo ES, mientras que la
reaccin 1 lo forma. As, si KM es grande, el
complejo ES es inestable pues predomina la
tendencia a destruirlo (poca afinidad hacia el
sustrato), y si KM es pequea, el complejo ES es
estable, ya que predomina la tendencia a formarlo
(gran afinidad hacia el sustrato).

USOS

EN MEDICINA
EN INDUSTRIA DE BEBIDAS
EN INDUSTRIA DEL ALMIDON
EN PANADERIA
EN INDUSTRIA DE LECHE Y
DERIVADOS
EN MICROBIOLOGIA