UNIVERSIDAD NACIONAL AGRARIA DE LA SELVA

FACULTAD DE AGRONOMIA
FISIOLOGIA VEGETAL

ENZIMAS VEGETALES
ING. JAIME CHAVEZ MATIAS

METABOLISMO:
Conjunto de procesos qumicos que se producen en
la clula, CATALIZADOS por ENZIMAS y que tienen
como objetivo la obtencin de materiales y energa
para sustentar las diferentes funciones vitales.
VIAS DEL METABOLISMO
El metabolismo va poder descomponerse en dos series de
reacciones:
ANABOLISMO. Tiene como finalidad la obtencin de sustancias
orgnicas complejas a partir de sustancias ms simples con un
consumo de energa.
CATABOLISMO. Conjunto de procesos por los que las molculas
complejas son degradadas a molculas ms simples. Se trata de
procesos destructivos generadores de energa.
Ejemplo: Gluclisis, respiracin celular, fermentacin.

3-fosfogliceraldehido
deshidrogenasa
Fosfoto de triosa
Fosfoglicero
isomerasa
cinasa

Aldolasa

Aldolasa
Trancetolasa

Fructosa
fosfatasa

5- fosfato de
ribulosa cinasa

7-fosfato de
sedoheptulosa
Isomerasa

Epimerasa

CICLO DE CALVIN
C3

Trancetolasa

Concepto de enzima:
Las
enzimas
son
generalmente,
protenas
o
asociaciones de protenas y otras molculas orgnicas
o inorgnicas que actan catalizando los procesos
qumico que se dan en los seres vivos.
Que es catalizador?
- Acelera las reacciones
- disminuir la energa de actividad necesaria.
Las enzimas no modifican la constante de equilibrio y se
recuperan intactas al final del proceso. Debido a esto se
necesitan en pequesimas cantidades.

Una
enzima
completa
se
denomina
holoenzima, y esta formada por una parte
proteica (apoenzima) y un cofactor no
proteico (coenzima), que es orgnico:
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA.
Entre los cofactores (iones o molculas
inorgnicas) que requieren las enzimas para su
funcionamiento,
tambin
a
veces
son
coenzimas: NADPH+H (nicotinamida adenina
dinucleotido
fosfato
reducido),
NAD+
(nicotinamida adenina dinucletido), FAD+
(flavina
adenina
dinucletido),
piridoxal,
biotina, tiamina, cido tetrahidrofolico,
cobalamina de los minerales para el buen
funcionamiento y crecimiento de las plantas.

Cofactores
Algunas enzimas no precisan ningn componente adicional para mostrar una total actividad. Sin embargo, otras enzimas
requieren la unin de molculas no proteicas denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.[45] Los cofactores pueden
ser compuestos inorgnicos, como los iones metlicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgnicos, como la
flavina o el grupo hemo. Los cofactores orgnicos pueden ser a su vez grupos prostticos, que se unen fuertemente a la
enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reaccin. Las coenzimas incluyen compuestos
como el NADH, el NADPH y el adenosn trifosfato. Estas molculas transfieren grupos funcionales entre enzimas. [46]
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carbnica, en la cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al
sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al inicio de la seccin "Estructuras y mecanismos").[47] Estas
molculas suelen encontrarse unidas al sitio activo y estn implicadas en la catlisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo
suelen estar implicados en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas apoenzimas o apoprotenas. Una apoenzima
junto con cofactor(es) es denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayora de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero s lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostticos pueden estar
covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El trmino
"holoenzima" tambin puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen mltiples subunidades, como en el caso de la
ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad
enzimtica.
Coenzimas
Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.
Las coenzimas son pequeas molculas orgnicas que transportan grupos qumicos de una enzima a otra. [48] Algunos de estos
compuestos, como la riboflavina, la tiamina y el cido flico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad
suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos qumicos intercambiados incluyen el ion
hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la
coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el cido flico y el grupo metil transportado por la S-Adenosil
metionina.
Debido a que las coenzimas sufren una modificacin qumica como consecuencia de la actividad enzimtica, es til considerar
a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas
diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH. [49]
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerndose y sus concentraciones suelen mantenerse a unos niveles fijos en el
interior de la clula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a travs de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina
por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneracin continua significa que incluso pequeas cantidades de
coenzimas son utilizadas intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada da.

NATURALEZA DE LAS ENZIMAS

Existen numerosas razones para afirmar que
las enzimas son protenas. Las ms
importantes son las siguientes:
El anlisis de las enzimas obtenidas en
forma ms pura, cristalizada, demuestra que
son protenas.
Las enzimas son inactivadas o destruidas en
altas temperaturas y, en general, la cintica
de la desnaturalizacin trmica de las
enzimas da resultados muy parecidos a los de
la desnaturalizacin trmica de las protenas
(Q10).
Las enzimas son activadas en unas zona muy

 Las protenas en su punto isoelctrico,

muestran propiedades parecidas desde el
punto de vista de viscosidad, solubilidad,
difusin, etc., que resulta del todo similares a
las propiedades de este tipo que muestran
las enzimas.
Todos los agentes que desnaturalizan a las
protenas tambin destruyen o inactivan a
las enzimas, ya sea el calor, los cidos
fuertes, o los metales pesados que pueden
combinarse con ellas.
Los
problemas
de
solubilidad
y
de
precipitacin son comunes a las protenas y
las enzimas; en general, son solubles en
agua o soluciones salinas, insolubles en
alcohol,
precipitan
con
determinadas

CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS

Desde el punto de vista qumico, las enzimas
estn formadas de carbono (C), Hidrgeno (H),
oxgeno (O), Nitrgeno (N), y Azufre (S)
combinados, pero siempre con alto peso
molecular y con propiedades catalticas
especificas.
Su importancia es tal que puede considerarse
la vida como un "orden sistemtico de
enzimas funcionales". Cuando este orden y su
sistemas funcional son alterados de algn
modo, cada organismo sufre mas o menos
gravemente y el trastorno puede ser motivado
tanto por la falta de accin como por un
Lasde
enzimas
sede
nombran
exceso
actividad
enzima. aadiendo

la terminacin

asa

ACTICADORES ENZIMATICOS METLICOS

Elemento

Enzimas Activada

Zn++

Deshidrogenasas, anhidrasa carbonica, ARN y ADN polimerasas.

Mg++

Fosfohidrolasas, RUBISCO, fosfotransferasas, fosfatasas.

Mn++

Arginasas, peptidasas, quinasas.

Mo

Nitratoreductasa, nitrogenasa.

Fe2+ , Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa.

Cu2+
Ca2+

Citocromo oxidasa, tirosinasa, cido ascrbico oxidasa,

plastocianina.
1,3 b glucan sintetasa, calmodulina.

K+

Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.

Co

Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en

plantas. Importante en la fijacin simbitica de nitrgeno.

Ni 2+

Ureasa.

NOMENCLATURA
Aunque el sufijo asa continua en uso;
actualmente, al nombrar a las enzimas,
se enfatiza el tipo de reaccin
catalizada.
Por
ejemplo:
las
hidrogenasas catalizan la eliminacin
de hidrogeno y las transferasas,
reacciones de transferencia de grupo.

CLASIFICACIN
GRUPO

ACCION

Oxidoreductasas

Catalizan reacciones de oxidorreduccin. Tras la

accin catlica quedan modificados en su grado de
oxidacin por lo que debe ser transformados antes de
volver a actuar de nuevo.

Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas

2. Transferasas

Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura

de ciertas molculas)a otras sustancias receptoras.
Suelen actuar en procesos de interconversiones de
azucares, de aminocidos, etc

Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas

3. Hidrolasas

Verifican reacciones de hidrlisis con la consiguiente

obtencin de monmeros a partir de polmeros. Suele
ser de tipo digestivo.

Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas

4. Isomerasas

Actan sobre determinadas molculas obteniendo de

ellas sus ismeros de funcin o de posicin. Suelen
actuar en procesos de interconversion

Isomerasas de
azcar
Epimerasas
Mutasas

5. Liasas

Realizan la degradacin o sntesis (entonces se

llaman sintetasas) de los enlaces denominados
fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor
energtico.

Aldolasas
Decarboxilasas

6. Ligasas

Realizan la degradacin o sntesis de los enlaces

fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas
en energa como los nucleosidos del ATP

Carboxilasas
Peptidosintetasas

1.

EJEMPLOS

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxidoreduccin).

Dehidrogenasas
Aminooxidasa
Deaminasas
Catalasas

RH2 + A R + AH2 Prdida de H

RO + O2 RO2 Adicin de O
Prdida de electrn
R2+ R3+ + e-

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra

que se oxide

2. Transferasas
(Transferencia de grupos
funcionales)

3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrlisis)

Transforman polmeros en monmeros.

Actuan sobre:
enlace ister
enlace glucosdico
enlace peptdico
Glucosidasas
Lipasas
Peptidasas
Esterasas
enlace C-N

H2O

RCO OR RCOOH + ROH

Hidrolasa

A B + H2O A-OH + BH

grupos aldehidos
gupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)

Fosfatasas

Transaldolasas
Transcetolasas
Transaminasas

4. Liasas
(Adicin a los dobles
enlaces)

Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

5. Isomerasas
(Reacciones de
isomerizacin)

Actan en procesos
Interconversin.
Isomerasas y epimerasas

Azcar ALDOSA

Azcar CETOSA

6. Ligasas

(Formacion de enlaces,

con aporte de ATP)

Entre C y O
Entre C y S
Entre C y N
Entre C y C

Isomerasas de azcar
Epimerasas
Mutasas

Aldolasas
Decarboxilasas

Carboxilasas
Peptidosintetasas

CATALISIS MOLECULAR
Un catalizador modifica la velocidad
de una reaccin qumica sin ser
utilizado o aparecer como uno de los
productos de la reaccin. Una
reaccin qumica en la que un
substrato (S) se transforma en un
producto (P):
S
P,

Mecanismo de actuacin enzimtica:

1) Se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) Se une la coenzima a este complejo.
3) Los restos de los aminocidos que
configuran el centro activo catalizan el
proceso. Para ello debilitan los enlaces
necesarios para que la reaccin
qumica se lleve a cabo a baja
temperatura y no se necesite una
elevada energa de activacin.
4) Los productos de la reaccin se
separan del centro activo y la enzima
se recupera intacta para nuevas
catlisis.
5) Las coenzimas colaboran en el
proceso; bien aportando energa (ATP),
electrones (NADH/NADPH) o en otras
funciones relacionadas con la catlisis
enzimtica

productos

sustrato

Enzima
Enzima inactiva

Centro activo

Coenzima

Modelo comparativo de la disminucin de la energa de activacin por la

accin de la enzima.

Enzima

Substrato

1)
no se
2)La
Lareaccin
enzima disminuye
produce
hace de
o eliminapues
la energa
falta
una energa
de y
activacin
necesaria
activacin
que
la reaccinpara
transcurre
transcurra
espontneamente.
espontneamente.

Producto

 La energa de activacin es la
cantidad de energa expresada
en caloras, necesaria para que
todas las molculas de un mol, a
una temperatura dada alcancen
el estado reactivo. Mientras que, el
estado de transicin es el estado
rico en energa de las molculas que
interaccionan en la cima de la
barrera de activacin. La velocidad
de una reaccin qumica es
proporcional a la concentracin
del complejo en el estado de
transicin.

 Una reaccin qumica se puede

acelerar de la siguiente forma:
1) Al aumentar la temperatura se
incrementa la energa cintica, por
lo que es mayor el nmero de
molculas que alcanzan el estado
de transicin. Generalmente el
Q10 =
2, lo que indica que la
velocidad de una reaccin qumica
se
duplica
al
aumentar
la
temperatura en 100C.
2) Aadiendo un catalizador, que
disminuye la energa de activacin
y
aumenta
la
velocidad
de

 La enzima (E), se combina con el

substrato (S) formando el complejo de
transicin,
enzima-substrato
(E-S),
mediante una reaccin reversible, cuya
energa de activacin es menor que la
de la reaccin no catalizada. Cuando se
forma el producto de la reaccin (P), se
regenera de nuevo la enzima (E) de
forma libre, la que puede combinarse
de nuevo con otra molcula de
substrato (S).
E+S
ES
E+P

 Una enzima reduce ms eficientemente la energa de

activacin (Ea) de una reaccin que un catalizador
inorgnico, lo que permite que una reaccin se realice a
menor t.

Una enzima no modifica la energa libre, ni la constante de

equilibrio, sino que disminuye la energa de activacin de la
reaccin.

El siguiente ejemplo ilustra mejor lo que hemos discutido:

Energa de
activacin
(Kcal*mol-1)

Reaccin
a) el perxido
descompone en:
H2 O2

de

hidrgeno

se

18

b) el hierro cataltico (Fe) realiza la

reaccin
Fe
H2 O2
H 2 O + O2

13

c) el platino cataltico (Pt) realiza la

reaccin :
Pt
H2 O2
H2 O + O2

12

d) la catalasa realiza
la reaccin
Catasala
H2O2
H2O + O2

H 2 O + O2

++

FACTORES QUE INFLUYEN EN LAS RXs ENZIMTICAS

EFECTO DEL pH EN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

ENZIMA

pH OPTIMO

Pepsina

1,5

Tripsina

7,7

Catalasa

7,6

Arginasa

9,7

Fumarasa

7,8

Ribonucleasa

7,8

EFECTO DE LA TEMPERATURA

Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la

velocidad de reaccin hasta cierta temperatura ptima, ya
que despus de aproximadamente 45 C se comienza a
producir la desnaturalizacin trmica.

COMPARATIVO ENTRE LOS

EFECTOS DE LA T Y DEL pH

EFECTO DE LOS
ACTIVADORES

Cierta enzimas se encuentran como aproenzimas o

zimogenos que son inactivos.

Activadores
productos

sustrato

Enzima inactiva

Enzima activa

activador
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuracin del centro
activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catlisis
enzimtica.

 La estereoespecificidad. Una enzima

puede tener una especificidad ptica
para isomeros D o L.
Hay enzimas que muestran
especificidad absoluta como la
aspartasa, que cataliza la adicin
reversible de amonaco al doble
enlace del cido fumrico, pero no al
de otros cidos insaturados.

INHIBIDORES ENZIMTICOS

TIPOS DE INHIBIDORES
1. Inhibicin irreversible: Este tipo de
inhibidores forman un enlace covalente con
las enzimas cerca del centro activo.
2.
Inhibicin competitiva: Es cuando el
inhibidor compite con el substrato por la
unin con el centro activo de la enzima. Este
tipo de inhibicin puede reducirse si se
aumenta la concentracin de substrato.
3. Inhibicin no competitiva (Alostrica):
Esta inhibicin se caracteriza por que no se
puede revertir el efecto del inhibidor,
aumentando la concentracin del substrato.
4. Inhibicin por metales: Ciertos metales
como el plomo, mercurio y arsnico inhiben
enzimas que tienen en su centro activo
grupos -SH libres.

Inhibicin irreversible
sustrato

No se produce la
catlisis

Enzima

Enzima

Con inhibidor

Sin inhibidor
inhibidor

Los inhibidores irreversibles son sustancias que se unen a la enzima en lugares

diferentes al centro activo alterando la conformacin de la molcula de tal manera
que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catlisis. Este
tipo de inhibicin depende solamente de la concentracin de inhibidor.

Inhibicin competitiva
sustrato
inhibidor

Enzima

Sin inhibidor

Enzima

con inhibidor

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares

qumicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello
que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de
sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

sustrato

Inhibicin alostrica.
(no competitivos)

Enzima activa

Sin inhibidor

Los inhibidores alostricos

se unen a una zona de la
enzima y cambian la
configuracin del centro
activo de tal manera que
impiden que el sustrato se
pueda unir a l.

Enzima inactiva

con inhibidor

inhibidor

Envenenadores
(Txicos)
sustrato
envenenador

Enzima

Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo mediante

enlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera
definitiva la catlisis.

Identifican Enzimas
Vegetales de Gran
Importancia
23 de Julio de 2008.

Cientficos del Laboratorio Nacional Brookhaven han identificado enzimas que

son importantes para la modificacin de los isoflavonoides, productos naturales
vegetales que ayudan a las plantas a resistir a las infecciones fngicas, y que
tambin pueden tener efectos benficos para la salud humana. La investigacin
puede allanar el camino para el implante de las rutas de sntesis de los
isoflavonoides en algunos cultivos con el fin de mejorar su resistencia a las
enfermedades y prevenir de esta manera prdidas en la produccin agrcola.