AMINOCIDOS, PPTIDOS Y PROTENAS

MSc. Carmencita Lavado Meza

BIOQUIMCA

AMINOCIDOS
La clave de la estructura de miles de protenas est en unas subunidades monomricas relativamente simple llamadas AMINOCIDOS. Las protenas son tan diversas:

Los principales aminocidos que conformar la estructura de las miles de protenas son 20 (proteinognicos)

ESTRUCTURA:
Los aminocidos tienen un grupo amino y un grupo carboxlico, unidos al mismo carbono, adems tienen un tomo de hidrgeno y un grupo distintivo el radical R, unidos al mismo tomo de carbono: el carbono

La que va dar la diferencia entre los 20 aminocidos

 A pH fisiolgico (7,4) los aminocidos actan como iones bipolares

Gana protones
Pierde protones

 Los 20 aminocidos se diferencian en tamao, forma carga capacidad de formar puentes de hidrgeno o reactividad y qumica del R. Los animales no pueden sinterizar todos los aminocidos de manera que muchos deben ser ingeridos

Clasificacin de los aminocidos:

Los que tiene grupos R Apolares Los que tiene grupos R Polares sin carga Los que tiene grupos R Polares cargados positivamente Los que tiene grupos R Polares cargados negativamente

grupos R Apolares:
Cuando forman parte de las protenas tienden a alejarse del medio acuosos e interaccionar entre si en zonas internas de la molcula

Tio eter Metionina

Grupos polares sin carga:

Grupo tiol Formar un puente disulfuro

Cistena (Cys)

Grupos R cargados positivamente

Carga positiva a pH fisiolgico

Grupo butil amonio

Grupo guanidino

Grupos cargados negativamente:

Poseen carga negativa a pH superior a 3.

Enlace peptdico
Estos 20 aminocidos pueden unirse para formar polmeros ms grandes a travs de un enlace llamado enlace peptdico.

H2O

Reaccin de condensacin

H2O

NMERO DE AMINOCIDOS 2 3 3-10 Muchas unidades

POLMERO Diptidos Tripptidos Oligopptidos Poliptidos

Amino terminal o N Terminal

Carboxilo Terminal o C Terminal

Residuos de aminocidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

PRIMARIA

SECUNDARIA

TERCIARIA

CUATERNARIA

Estructura primaria
Secuencia y orden de aminocidos de la cadena peptdica, la funcin de una protena va a depender de la secuencia de los aminocidos.

Enlace peptdico

H2O Reaccin (cidos H2O

o protesas)

Enlaces bisulfuro entre dos cadenas o dos residuos de cistena de la misma cadena

ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Est determinada por la relacin en el espacio de los aminocidos que forman parte del esqueleto polipeptdicos. Ocurre por la presencia de puentes de hidrgeno entre el grupo amino y el grupo carboxlico de los carbonos que forman parte del enlace peptdico. Esta estructura se va dando a medida que la protena se va sintetizando y los aminocidos se van uniendo uno tras otro.

Se forman varias conformaciones: hlice: se forma al enrollarse la estructura primaria de forma helicoidal sobre si misma. Ejemplo: La queratina, subunidades de la hemoglobina

 Conformacin o de hoja plegada: dos cadenas de aminocidos dentro de una misma protena, se ubican en forma paralela a manera de zig sag. Ejem: Fibrona

Estructura terciaria:
Se forma sobre la estructura secundaria, la cual se pliega sobre si misma formando una estructura globular la cual se mantiene estable por la presencia de enlaces entre los radicales R o cadena lateral de los aminocidos. La forma globular facilita la solubilidad de las protenas en el agua, los aminocidos no polares se ubican en el interior de la protena mientras que los aminocidos polares estarn ubicados hacia el exterior con la finalidad de interactuar con el agua y es responsable de sus propiedades biolgicas: hormonal, enzima y de transporte

Las fuerzas que va a estabilizar la estructura terciaria y que se dan entre los grupos R son dos: COVALENTES: - Puente disulfuro NO COVALENTES: - Puentes de hidrgeno - Puentes electrostticos - Interacciones hidrofbicas

Protenas del tipo fibroso: Unas de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos, debido a que los elementos de la estructura secundaria realizan liugeras torsiones longitudinales Ejem: Colgeno, queratina fibrona

Protenas del tipo globular: son las ms frecuentes. Forma caracterstica: esfrica Ejem: Mioglobina

Importancia de la estructura terciaria:

Es fundamental para el buen funcionamiento de la protena, si las interacciones mencionadas desaparecen, la protena se desestabiliza y pierde su estructura tridimensional, perdiendo su funcin y precipitando
Se logra con el aumento brusco de Temperatura o cambios bruscos de pH

Diferencias entre las protenas globulares y fibrosas

Globulares Forma compacta Ms solubles en agua Cumplen papel funcional (realizan diversas funciones en nuestro metabolismo) Fibrosas Forma alargada Casi siempre insolubles en agua Cumplen papel estructural

ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Esta formada por mas de una cadena polipptida con estructura terciaria: Las ms comunes estn formadas por: OLIGOMEROS Dos unidades (Dmeros) Tres unidades (trmeros) Cuatro unidades (tetrmeros)