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Objetivos especficos
Establecer las diferentes clasificaciones de los aminocidos. Conocer las propiedades fsico-qumicas de los aminocidos. Explicar el enlace peptdico, sus propiedades y sus funciones.
Diferenciar funciones.
los
tipos
de
pptidos
sus
Objetivos especficos
Aminocidos:
Definicin: molculas orgnicas que contienen al menos un grupo amino (-NH2) y otro cido (-COOH) Carbono
Biolgico o nutricional:
o hidrfobos:
fenilalanina,
Polares
o hidrfilos:
Neutros: Serina, Treonina, Cistena, Glutamina, Tirosina y Asparagina. cidos: cido Asprtico y cido Glutmico. Bsicos: Lisina, Arginina e Histidina.
Aminocidos apolares
Aminocidos polares
cidos
Bsicos
Aminocidos polares
cidos
Bsicos
Leucina,
Isoleucina,
Lisina,
Metionina,
No
esenciales.
Propiedades fsico-qumicas
Punto isoelctrico.
Comportamiento anftero Reacciones que dependen del grupo amino o carboxilo.
Propiedades fsico-qumicas
Actividad ptica.
Carbono asimtrico
Isomera.
No tiene
Glicina
Propiedades fsico-qumicas
Isomera:
Propiedades fsico-qumicas
Propiedades fsico-qumicas
Reacciones
Propiedades fsico-qumicas
Reacciones que dependen del grupo carboxilo: Descarboxilacin -amina bigenas (Neurotransmisores Reguladores hormonales) Catecolaminas-indolaminas Histidina (histamina) Ornitina (putrescina)- espermina espermidina Lisina (cadaverina)
Propiedades fsico-qumicas
Enlace peptdico
Definicin: condensacin entre el grupo -amino de un aminocido y el grupo -carboxilo de otro, liberando una molcula de agua.
Enlace peptdico
Caractersticas:
Formacin de pptidos
Formacin de pptidos
Dipptido Tripptido:
Oligoptido: Polipptido
Protenas
primaria:
Secuencia de aminocidos Estabilizada por el enlace peptdico El esqueleto de la cadena es comn a todas las protenas, diferencindose por los residuos aminoacdicos. Toda la informacin referente a la estructura nativa se encuentra en ella.
secundaria:
La cadena de aminocidos se pliega sobre s misma de una manera constante Es estabilizada por puentes de hidrgeno que se dan entre los tomos de H+ y Oxgeno que forman el enlace peptdico Sus principales tipos son:
Hlice Lmina plegada Conformacin al azar
Paralela
Antiparalela
terciaria:
Plegamiento sobre s misma Se estabiliza por interacciones entre las cadenas de aminocidos:
Covalentes ( Ej.: enlace disulfuro S-S) Puentes de hidrgeno Fuerzas de Van Der Waals Hidrfobas Electrostticas
cuaternaria:
Interacciones entre varias cadenas polipeptdicas. Pueden formar dmeros, trmeros, tetrmeros Pueden ser homopeptdicas o heteropeptdicas Se estabiliza de igual manera que la estructura terciaria.
Estructura oligomrica
Tetrmero
Dmero
Protenas fibrosas
Protenas globulares
Denaturacin.
Comportamiento
iones.
Solubilidad:
es directamente proporcional al campo elctrico producido por iones de la molcula proteica y consiste en la formacin de la capa de solvatacin o atmsfera hidratante.
Denaturacin
(Desnaturalizacin): Procedimiento mediante el cual la protena pierde su estructura nativa, por tanto pierde su funcin.
Puede ser:
Reversible Irreversible
Solubilidad disminuida Alteracin de la estructura interna sin modificacin del enlace peptdico. Aumento de la reactividad qumica Aumento de la susceptibilidad a la hidrlisis por medio de enzimas proteolticas Prdida de la actividad biolgica
Comportamiento
iones:
Capacidad anftera de las protenas, gracias a los grupos ionizables de algunos aminocidos. Punto isoelctrico (pI).
pI
Acido pH
Bsico
+
Catin
+=Zw
Anin
Precitabilidad aumentada.
Actividad biolgica disminuida. No migra en un campo elctrico.