UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA MEDICA

AMINOACIDOS Y PROTEINAS
2012-I
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PROTEINAS
Macromolculas biolgicas ms abundantes Gran variedad de clases y tamaos Diversidad de funciones biolgicas Instrumento a travs de los cuales se expresa la informacin gentica Estructura: con 20 aminocidos covalentemente unidos en secuencias lineales caractersticas La clula puede producir diferentes protenas con diferentes actividades uniendo los mismos 20 aminocidos en diferentes combinaciones y secuencias, enzimas, hormonas, anticuerpos transportadores, fibras musculares, protenas de la cornea cuernos, leche, antibiticos venenos enzimas
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AMINOCIDOS
Las protenas se hidrolizan a sus aminocidos Asparagina (1806) Treonina en (1910)

Nombres comunes triviales que en muchos casos derivan de la fuente de la cual fueron aislados. Asparagina de esprrago Glutamato de gluten Tirosina de queso (gr. Tyros = queso) Glicina (gr. Glycos azucarado).
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CARACTERSTICAS COMUNES Todos son aminocidos

Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamao, carga, solubilidad ) Otros menos comunes , son modificaciones posttraduccionales. Otros no forman parte de las protenas
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Convencin para designar carbonos en aminocidos:

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lisina
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El carbono es un centro quiral. Excepto G

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CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
Segn formen parte de las protenas Aminocidos proticos codificables o universales: 20 aa modificados o particulares: (hidroxilacin, carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin, condensacin, yodacin) Modificacin postranslacional de aminocidos Aminocidos no proticos D-aminocidos D-aminocidos (ejemplos)

-aminocidos no proticos
- aminocidos
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CLASIFICACIN DE AMINOCIDOS
Segn polaridad aa apolares alifticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina. aromticos: fenilalanina, triptofano. aa polares neutros serina, treonina, cisteina, asparagina, glutamina, tirosina. aa polares cargados cidos: cido asprtico, cido glutmico. bsicos: lisina, arginina, histidina.
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CLASIFICACIN NUTRICIONAL
Esenciales: TRIPTFANO TREONINA ISOLEUCINA LEUCINA LISINA METIONINA FENILALANINA VALINA No esenciales: glicina - alanina tirosina - serina glutamina - prolina glutamato histidina cistena arginina asparagina aspartato
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taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc

CLASIFICACIN

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Aproximadamente 300 aminocidos no forman protenas. Algunos aminocidos son modificados despus de su incorporacin en el poliptido Hidroxiprolina protenas de pared celular de plantas, colgeno Hidroxilisina colgeno
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6-N-metillisina, miosina

Intervienen el la biosntesis de arginina, en el ciclo de la urea

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Desmosina. (4 lisinas) elastina

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Los aminocidos son anfteros En solucin existen como iones o como formas zwiterion

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El zwiterion puede actuar: como cido (donador de protn)

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+ H+

O como base (aceptor de protn)

+ H+

Anfotricos, tambin llamados anfolitos

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PUNTO ISOELECTRICO
pH al que el aminocido est como zwiterin.

pH al que el aminocido tiene carga neta 0.

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COMPUESTOS DE IMPORTANCIA BIOLGICA DERIVADOS DE AA

Aminocido
Lisina Gly, Arg Tirosina Tirosina Glutamato Histidina Tirosina Triptfano Arginina Tirosina Triptfano Tirosina

Compuesto
Carnitina Fosfocreatina Dopamina Epinefrina GABA Histamina Melanina Melatonina xido ntrico Norepinefrina Serotonina Tiroxina

Funcin
Transprtador AG Reserva energtic Neurotransmisor Hormona Neurotransmisor Vasodilatador Pigmento Hormona Vasodilatador, NT Neurotransmisor Vasoconstrictor Hormona

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ENLACE PEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin (carboxilo libre)

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PROTEINAS
proteios = lo primero, ms importante, de primera clase. Propuesto por Berzelius en 1838. 18% de la masa celular. G. Mulder
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1839
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PROTEINAS: TAMAO
Unidades:
..... 30 Peso molecular: ..... 12000 1000000 ....... 1000 .......

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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS GLOBULARES: Solubles, frgiles, redondeadas FIBROSAS: Insolubles, estables, estructurales alargadas

Hemoglobina

Queratina

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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SU CONSTITUCION SIMPLES: Aminocidos Insulina Hemoglobina

CONJUGADAS: Aminocidos + Grupo prosttico

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PROTEINAS CONJUGADAS
CLASE Glicoprotenas Lipoprotenas Nucleoprotenas Metaloprotenas Cromoprotenas GRUPO PROSTETICO EJEMPLO Carbohidratos Inmunoglobulinas Lpidos Lipoprotenas sanguneas Cromosomas Acidos nucleicos Ferritina Iones metlicos Grupos cromgenos Hemoglobina

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PROTEINAS: CLASIFICACION
SEGN SU FUNCION Enzimticas Estructurales Almacenamiento Alcohol deshidrogenasa Colgeno Ferritina

Transporte
Hormonales Contrctiles Protectivas Toxignicas
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Hemoglobina
Insulina Actina Inmunoglobulinas Toxina botulnica
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PEPTIDOS A FORMARSE

b a
a: Nmero de aminocidos en solucin b: Nmero de residuos en el pptido
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PROTEINAS: ESTRUCTURAS
ESTRUCTURA PRIMARIA ESTRUCTURA SECUNDARIA ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA CUATERNARIA
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ESTRUCTURA PRIMARIA
SECUENCIA DE RESIDUOS. Est dada por el enlace peptdico. Su ruptura implica hidrlisis.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA Est dada por los puentes de hidrgeno. Su ruptura implica desnaturalizacin.

Puede ser: Alfa hlice Beta u hoja plegada Triple hlice.

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ESTRUCTURA TERCIARIA
FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas. Su ruptura implica desnaturalizacin.

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ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS SUBUNIDADES ENTRE ELLAS
Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos, enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas, enlaces covalentes. Su ruptura implica desnaturalizacin. Slo la presentan las protenas conjugadas y las multimricas
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