A pesar de su diversdad, todas las ulas tienen en comin de intercamb procesos vitales de los mos pluricelulares ocurren en el jc las células que integran jones. Solo una pequefia parte de esta gran cantidad de ene gia es la que captan los seres v Ja transforman en energia quimica mediante complejas reacciones,CELULA Y SER VIVO: SISTEMAS ABIERTOS lestudio del ser vivo como sistema energético, y de la célula como su unidiad funcional, se puede realizar considerando ambos como sistemas abiertos que estén en equilibrio dindmi- (0 y realizando trabajo Un organismo es un sistema abierto desde el punto de vista energético porque capta materia Beneraia las transforma y, amacenando energla realiza actividades biol6gicas. En la céluia, el leardcier de sistema abierto se manifesta en ol intercambio de sustancias con su ambiente a fievés de su membrana plasmetica o mediante pracesos asociados a ella. EI medio o ambien- ede la célula es todo lo que la rodea: por ejemplo, el agua de una charca, si se trata de un fogarismo unicelula; los liquidos orgénicos, sila célula pertenece a un telido animal o vege- {#i 0 cl medio de cultivo, si estamos ante una célula en experimentacién. Desde cl punio de vista biol6gico, el concepto de sistema en equilbrio signa que o! valor ide unas determinadas variables previamente definidas se mantiene con el tempo dentio de un Intervalo de tolerancia La temperatura corporal de un mamilero es un ejemoio de estas varia bles, amibién denominadas constantes vitales: aunque su vaior numérica no sea invariable y esié dentro del intervalo de tolerancia, Las eyes de la termocinamica postulan que un sistema en equilbrio no puede realizar trabajo. Sn embargo, la célua y todo ser vivo, ademds de mantenerse en equilbtio respecto a unos {uantos parémetros, han de realizar diversos trabajos como reprodueitse, moverse, renovar tej- os, etc. El continuo intercambio de materia y energia con el medio, y las transformaciones fenergéticas internas hacen posible realizar dicho trabajo sin dejar de estar en equilbrio. Esta es una stuacién tpica del ser vivo, y se la denorina sistema abierto en un equilibrio dinémico de fiujos. FLUJO DE MATERIA Y ENERGIA EN UNA CELULA FLUJO DE MATERIA Y ENERGIA EN UNA CELULA VEGETAL (AUTOTROFA) ANIMAL (HETEROTROFA) Principios inmadiatos ae Yee ‘exclusives de la materia viva Energia almacenada (ATP) CO, +H, _Energia lmacenada (ATP) iM para procesos vitales| para procesosvitales| 002+ HO Almacenamiento de energia en el ATP y en otras moléculas 1s células poseen mecanismos propios para vanstotra, almacenar la energia y sintetzer las iMoléculas necesarias para su replicacion, Todas las céiulas ultizan la molécula de ATP (adenosin tiostato) como fuente de su energia quimica tii, ya que posee dos enlaces foslato ricos en. reraia IMediante reacciones de hidrdlisis, el ATP rinde ADP. dcido fostérico (P) y energia quimica que Bes céulas uti realizar trabajo (mecanico, eléctrico, quimico, etc). Pero el ATP no es la nica molécula que intercambia energia lfos nuciedtidos de citosina (CTP). de guanina (GTP) Pde uracio (UTP) itervienen en procesos metabdlicos realzando la misma funcién energética 17 wurw.e-smnet/biot bach0t Animaciones de biologia celular.Progreso de la reaccién ——> wwrw.e-sm.net/biot tbachO2 Estructura y funcion de las enzimas. Las enzimas son, generalmerte, proteinas que catalzan de forma espectlica determina reacoiones bioquimicas uniéndose a la molécula o melabolto que se va a transformer, el s trato. Exsten, ademas, otras enzimas de naturaleza ribonucieoproteica laiadas ribozimas La region de la enzima donde se acomoda el sustato es el centro activo. La unién entre e may sustrato implica un reconocimiento estérico, es decir, relacionado con la forma y el v men del propio sustrato al que se une especticamente. Por ello, la variedad de enzimas incalculable, puss son espectficas para cada sustrato y para cada reaccién bioquimica Las enzimas se comportan como cualquier otro catalizador en cuanto @ que: ‘* Disminuyen la energia de activacién de! proceso en ol que intervienen, es deci, acel las reacciones bioquimicas, ‘* No cambian el signo ni la cuantia de la variacién de la energia libre, solo aumenian la v cidad. No hacen que las procesos sean termodindmicamente més favorables. '* No modifican el equilibrio de una reaccién, sino que aceletan la llegada al mismo. @ Al finalizar la reaccién, quedan libres y sin alterarse como cualquier otro catalzador,y p den funcionar otras vet Dada la naturaleza proteica de las enzimas, han de ser sintetizadas por el propio organis como el resto de las proteinas, lo que implica su codificacién genética = Influencia del pH y de la temperatura en la actividad enzimatic Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en ia estructura teri (© cuatemaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biolég Cada enzima posee una temperatura y un pH dotimos para actuar, de manera que su activi disminuiré sensiblemente o incluso desapareceré cuando los valores de ambas variables alejen de los valores Optimos. La mayoria de las enzimas actUan a la temperatura de los se vivos, inactivandose a temperaturas superiores a 50-60 °C. Las vatiaciones de pH del medio pravocan un cambio en las cargas eléctricas supcttici de las enzimas, alterandose su estructura terciara y, por tanto, su actividad. Cada enzima ac a un pH Optimo, ast, por ejemplo, las enzimas intestinales tipsina o quimotripsina actian a pH dptimo ligeramente alcalino, las deshidrogenasas tienen un pH 6ptimo de 7.5, mientras ( la pepsina del est6mago acta @ pH Acido. = Cofactores enzimaticos ‘Aigunas enzimas no son protelnas exclusivamerte, sino que estén asaciadas con ato tipo moléculas gue tienen raturaleza no proteica y de las cuales depende su actividad. Estas ¢ Ciaciones 0 enzimas conjugadas se denorrinan holoenzimas, las molécuias con las que ‘asocian, cofactores, y la parte prcieica de la encima, apoenzima. Los cofactores tienen di sa naturaleza y pueden ser ‘© Cationes metélicos, como Zn*, Ca, Fe 0 Ma", que se unen a la apoenzima o 199) su actvacion ‘© Moléculas orgénicas complejas. Se denominan coenzimas cuando se unen débimen' ja apoenzima (NAD*, FAD, NADP*, etc). Cuando se unen fuertemente a la apoena mediante enlaces covelentes, se conocen como grupos prostéticos Este es el caso ‘grupo hemo, presente en la catalasa. 178+ a - > | = Clasificacién de las enzimas Las enzimas se han nombrado y clasticado de acuerdo con diversos ciiterias a lo laigo de la historia de la biologia. En muchos casos, se aftade el sufljo -asa a la ralz del nombre to sobre el que acidan: por ejemplo, la amilasa, que actia sobre la amiiosa y la amilopectina del almid6n, En otros casos, se nombran en funcién de la reaccién que catalzan, como las intervionen en reacciones de hidrdlsis; © las Isomerasas, que cataizan reac- de isometizacion de diferentes sus Acualmente, se realza una clasticacién atendiendo a la reaccién que catalizan. El norniore de 1} cada enzima alude tanto al sustrato como al tipo de reaccién. Segdn esto, se utliza un cédigo para identficar las diletentes enzimas basado en antepaner las lettas EC (Enzyme Comission) un c6digo de cuato cittas que indica la clase, subciase, subdivision y coigo espectico de la enzima. De acuerdo con este cédi jemplo, es la EC 32.117, y la tansctipta- C2779, CLASIFICAGION DE LAS ENZIMAS E 0 EACCION EJEMPLO Catalizan reecciones de idrlisis de Gos seen ssteas muy dros con intervention del agua, Pueden hilar enlaces WioROLAsas | éstripesasy estss), eee le 4 cosas (sacarss, ars), neces x ponicns (isi, api) te. » oon d D-Glucosa + Fostatoinorgnica 7 Catalan lo ercén de grupos fn Prato 7 cionals divers (-NH, CO, H) COOH ga fle, unsas en mols ue posse bi el G=0 mem O=0 +60, s co ensu atc y también ute oH, on, a eo moles sin avon cl au, pepe ootateito Catalan a ansorenci do redicles con = goon 4 gus fucioles de ues molr | @ =o yyfipaae OO tou la oes, Cuando el gupo transaid to 4 me un fost, se denominn qulnasas. Me nae i by TRANSFERASAS eo Son bi oon boon Aeido 4. Acido fed Acido aspirico * catogiutéica cnalactico * gitimico Catazenvesccanes de somes, 6s Gc, do rantomion de mado ox 0® “eraae O® isomenasas | M8 enaisisiers é=0 —— HOH bon wo Diidrowacetona.DYosteto __Glcealdehido-3 Catalan reaciones de oxides cion de susaos con tansterencia pooh elitr 9024 a ire, xian o letors G0 poy i aa (xIDORREDUCTASAS by =— by 00H oon Acido oxalacético ‘eid maico n Catezan a sintess de molecu con hii ATR ° SINTETASAS cHie-E—8~ 008 +00, + HOO; + ATP —AEEHCOA 90 cH, Cok + ADP +P, ates carbon cet coonzina A Malo coenzima Ai!!! LA REACCION ENZIMATICA | nica engimeticamente catazada vanscure siempre mediante la unin ¢ Nh sustrato la enzima, formandose e! complejo enzima-sustrato, imprescindible para que i reaccién quimica pueda levarse a cabo, Cualauierreaccién eneimética se puede represen H mediante la ecuacion I I I E+S5ESE+P i En esta la E representa a la enzima, Sal sustrato,P al producto de la reaccion, y ES es el co medio enzimarsustrato i} } | Blejo int a > > - ~*~ HI Sustratos (8) Complejo Enzima (E) cenzima-sustrato (ES) Enzima (E) | Productos (?) | ® Especificidad WH Una de las caracterisicas més imponantes de la actividad de las enzimas es la especific de las rismas en la reaccién que catalzan, Esta propiedad se debe a que la conformacion i dimensional del centro activo de la enzima es tal, quo resuta compplementaria a la molécula¢ sustrato a la que se une. my!) MoDELO DE MoDELO DE La complementariedad en a unién de fa enzin Lue ceRmADURA AcoPLAMENTO IioUCIDO al sustrato se ha equiparado con la exter ante una lave y su cerradura, por lo que | PP... FP sce Se eee sg eel ets i ccorradura HH|| \ \ cierto cambio conformacional en el stio de la enzima, que provoca tinalmente el perte to y detinitiva acoplamiento enive esla y el su Complejo Complejo trato. Este modelo de acoplamiento se denom enzima-sustrato cenzima-sustrat na modelo de acoplamiento inducido, ‘= Inhibicion de la actividad enzimatica La actividad de una enzima puede moduiatse a través de diferentes mecanismos capaces ¢ inhibit o actvar a la propia enzima Las eacciones enzimaticas estén reguladas, entre otros fa tres, por moléculas © componentes Celulares que pueden inhibittas de manera reversible ee. aay aie Enzima Sin embargo, esta unién puede no ser igida decir, la unién del propio sustrato induce | | | | Hl] eer i | 4 tempor ala encima y se denomnan ai I ns dores competitvos, yo que tenen una C9 i Inhibidor formacién espacial similar a la del sustrato, x x > ee See : Peale eee HI cones — Competola acted Golam Pro unido a la enzima denominan venenos. ! 180> a el at d A a - T = Alosterismo fpisten diversas moléculas ~denominadas ligandos o efectores- capaces de unise espect- camente a la enzima, provacando en ella un camibio contormacional. Este cambio origina la transformacién entre la forma inaciva de la enzin forma funcionalmente activa de la misma. o viceversa. Ambas conlormaciones de la enzima son diferentes y estables, Estos liga dos se unen a la enzima en los denominados centros reguladores. que san diferentes al cen oacivo Baisten ligandos activadores e inhibidores: en general, los sustratos de las enzimas suelen ‘comporiaise coma ligandos actvadores, de farma que la unién de una molécula de sustrato a lb enzima favorece la unién de mas moléculas de sustrato; los productos de la reaccién, sin ‘embargo, suelen comportarse como ligandos inhibidores, inhibiendo la unién de motéculas de a la enzima y, por tanto, impidiendo la reaccidn enzimatica, Estas enzimas, que son por el sustalo y 0 producto de la reacci6n, se denorninan enzimas alostéricas. El alosterismo supone un importante mecanismo de regulacién en la reaccién enzimatica [MODELO DE INHIBICION ALOSTERICA Sustrato o&,_ @. Lgando unido al conto roglador i ° regulador Sustrto ™ Cinética de la reaccién enzimatica En as reacciones enzimaticas, exste un limite en cuanto a la cartidad de sustrato que la enzima fs capaz de transloimar en el tiempo. La velocidad de la reaccién aumenta de forma lineal hasta ‘@canzar un maxim en el que se produce la saturacién de la erzima, En ese momento, la velo (Gad solo dependerd de la rapidez con la que la enzima sea capaz de procesar el sustrato. El turnover’. numero de recambio o constante catalitica, expresa el nimero maximo de Moléculas de sustato que puede transformar una molécula de enzima en la unidad de tiempo, Yequivale a la actividad de la enzima cuando la velocidad de la teaccion es maxima. Otro pardmetio muy utlizado en cinética end: mética es ja constante de Michaelis (Ky), Cuyo valor hace referencia a la afnidad de la Bnzima por su sustaio, Por tanto, Ky tiene rela Gién directa con la velocidad a la que vanscu- Mela reaccién enzimatica, Esto se conace con elnomire de eficacia catalltica Un valor pequefio de la constante de Michaelis podria indicar una unién muy est ha entre la enzima y el susirto, ya que la CConcentracién de sustrato a Mitad de la velocidad maxima se alcanza ®vando las concentraciones de sustiato son ky expresa le concentacién de sustato bbalas. Para muchas enzimas, es una medida @ la que la velocidad de reaccidn es la mitad We laintensidad de la union con sus sustratos, de la velocidad maxima 181 [ACTIVIDAD DE ALGUNAS ENZIMAS ENZIMA [NDE RECAMBIO Catalase ov aides vance nie ‘Aceteoinestersa | 14. 10° Panic Ze Lic destidrgenase | 1-10 Ouimotipsina Te AON polmeresa 18 seam 5.0A ITAMINAS Y METABOLISMO ORIGEN DE LAS VITAMINAS En 1910, Frederick Gowland Hopkins comprobé experimental: ‘mente c6mo un grupo de rats jo venes no crecia ni se desarrolaba rrormaimente con una dieta basa- a en protelnas, glicidos. grasas, minerales y agua; sin emoargo, si io haclan si a esa cela se le aha da leche. Casimir Funk, en 1912, ‘obiwo un concentrado de una ‘mina a parir de cdscare de aroz, que alivaba los siniomas del ber: ber (eniermedad frecuente entre los maxinetos. japoneses somet dos @ una dieta de arroz modo o descascarllado). A este compues- to, 'o lamé vitamina por welarse de una amina esencial para la vida. Las vitarrinas son biomoléculas de muy variada complejdad, que pertenecen a varias clas de principios inmediatos Por el importante papel que desemperian en | metaboismo, se 63 dian de forma conjunta, Las vitaminas son indispensables en la dieta, dado que no pueden ser sintetizadas por ‘organismnos animales, salvo algunas excepciones, como la vitamina 8, Generaimente, los or rismos vegetales son quienes las sintetizan; de ahi la imponancia de inclutos en la dieta e proporcién adecuada, No obstante las cantidades diarias requeridas son minimas, por lo que en los paises desar lads, las necesidades vitaminicas estén cubienas siemore que se tenga una dieta diana va day completa A pesar de ello. la ausencia de vitarninas en el organismo provoca las enfermedades care clales que producen diversos trastomas metabélicos; al igual que el exceso de estos. Se ci fican en: Avitaminosis 0 ausencia total de una o varias vitaminas, «* Hipovitaminosis o presencia insuficiente en la dieta de una determinada vitamina que organisa requiere. ‘¢ Hipervitaminosis 0 exceso de vitaminas, Se debe a la acumulacién de una o varias vita ras, y a la imposibilidad del organismo de eliminatlas por métodos habituales, como, ejemplo, fa ori Muchas de las vitaminas conacidas son precursoras de coenzimas y de moléculas activas el metabolsmo, Una molécula de vitamina con un pequerisimo cambio en su esttuctura pue transformarse en una moléoula activa, sea esta coenzima 0 no, Un ejemplo interesante de la relacién ente vitaminas y formas moleculares activas se obse fen el ciclo visual que tiene lugar en la retina cuando es excitada por la uz LAVITAMINA A COMO PRECURSOR DE MOLECULAS ACTIVAS EN EL CICLO VISUAL NADH NaDt Bastén de la retina El compuesto 11-cis-retinal es el grupo prostt {ea rodopsina, pues estéunido covalentemente la proteina opsina La rodopsina se encuentra en membrane de ls séculs que abundan en los ba $$ tomes de a rtin; éluas que nas permite peri Energia uminosa luz incluso de muy baa intensidad, Rodorsina Et proceso fotoquimico puro sin ntervencin A envimas ene lugar cuando ine la uz J comprobao experimentamert que acu icl 2 temperaturas (an bajs como a del nitvege — af liquido [-196 °C). Entances, sucede la transform: 11-cis-retinal todo-trans-retinal cerebro. ¥ de un NADH a todo-trans-retinol [vitamina Al, 1-cisretinal mediante la enzima retinal reduc ‘a ylareduccin de un NAD", recuperdndose a su tanciafotosensible Como se puede comprobar, la vitamina A act como precursor del 1-cis-retina, que es [a mol cul ativa en el cila visual. 1 H-elsetinol 182| of =n ry in de las vitaminas icaci = Clasit Las vitarninas se suelen clastficar atendiendo a s distinguen dos grupos de vitarinas: # Hidrosolubles. & de coonzimas. A este gru ¢ Liposolubles. Son insolubles ponificables, y, generalment las vilaminas AD, Ey K solublidad en agua, De acuerdo con esto, se n solubles en agi ten {generalmente acttian como coenzimas © precursores cen todas las vitaminas de! complejo B y la viamina C. agua y solubles en disolven 5 no polares, Son lipides ins En este grupo se encuentran _ITAMINAS V COENZINAS Necesionn ‘oeNziMA, DERIVADO z ENFERMEDAD os ARIA Go (FORMA ACTA oe CARENCIL tala vamp | ef ee er - eect 3 NHB | ga papi an finest tales Canis) colgen fees dersas amina 8, ing __| OE4HS, gus, le | Cocoa (pfx | Tania do ups eH | 5 ony Tain sein 96100 | ces ybois detening, 1) os Secs ers) sng | Ha te | ay Teste nae | Daal erin. veyed hoe ve pian aie arabe ina it pop pare | ames, pesados, ue Taner eH") P| age humane (eat, foomammasticn | talon | tasyean | MOP. as in ye 90 yon) ® cin cei valean Tirta de gas acl, | Paani, dol y quem Weanina By gsm | des animals veges | Coomine A, inescnsl | dnaad omecin de an | cas en bs ps aareo ‘et paca oma | sees eel maao cer | cusps, des assy home| nes neva y ceo, os etestés eke pales ; , Tented gus arta en | Aco (ema), es Veni 8 roy (| Hs me, OS | tity | wrt em | te ses donne lentes as Eels ; Proce par_beceie Tantra de gums cabo, | a Mionna Bye Viumiea | oosmq | rata | Becta ikl) | lu gn ene | OEMS ve al, cme sehdnsy ues 5 Tantra de pps meres | Aen, tonboeiope, Viamina 8, vg | Pedi or ets in 7 : . nous oe eer | oo teahcson | ton ning | sna depend 9 ericson tee ne peer Pode yor ters i | Ocina B Nettoion és mies, | Anemia peicas (actr eet 4.0 mq | testinal ga, care | (desde fom de gus rs, sit | erie) tse i peses otal) tes fe ewotanmioes | ss voeecones ence ics vas ves y ena Cio vaccine ptr | gue oxcuns, woot aaa 152mg | tax igen ast cetigio | 11 cei Gin y mare él ejito | mia, desecain opel debra, mes ania dena el ceiito Wanna 0 eto él Ca, ese piel inion | Mit to | 2.0n8 Meine ea | stn tt 0, Colao bac yma de hee | casted ae macs ies en tas Viamina€ sm ees veges, eis Iie eit ge ie o> | Enna ctl, np a) 5m | cecum, ses studs ee cain Inpro proces de Vianina not ng | Yeates 6 je ee, . cong sri, y que | Retro dels conguein Fiogiane 9 ease pesads pate ene basse po | sme, ena vontie 183ENERGETICA CELULAR LEYES DE LA TERMODINAMICA 1.8 ley: ‘Ley de la conservacion de la energie la energia total de ova ‘ue’ sistema, incluyendo_proce- ‘808 de calor y trabajo, petmanece Constante, 2* ley: en cualquier sistema aisla- 0, el grado de desorden tende siempre a aumontar, 0 lo que es 10 ‘mismo, la entropia del universo au: rmerta de manera constante La enttopla (S) se define como el ‘grado de desorden de un sistema todos los procesos, tanto fsicos ‘como quiicos, tanscurten con un ‘aumento de entropia del universo. Los sistemas fisicos del universo se rigen or las leyes de la termodindmica Sino se suminista tenergia a un proceso natural, este tiende siempre hacia situaciones de mayor desorden: los Corganismos s@ descomponen, los abjetos se rompen. ec, Los organismmas vivos no son una excepcién a estas leyes, aunque su complejdad y orden riento parezcan contradecr la tendencia universal al desorden. La unica explicacion posiole es ‘que la energia que torian de su entorno la aprovechan para realizar sus tunciones vitales Gevolviendo cantidades equivalentes mediante calor u otras formas de eneraia que contribuyer al aumento de desorden del universo. = Energia libre La magnitud termodinérica que se utlza para estudiar los procesos biokégioos y predecr si sor rotgetcamente avrabes 0 no es la energia ibe (@) y, concretamerte, a variacion de energ libre (AG). La energia bre es la fra de energa Ut capa de realizar un trabajo en condiciones constan tes de presion y temperatura. Las reacciones bioquimicas se reaizan en las células que s encuentran a presion y temperatura constartes La relacién entre la variacién de energia libre (AG) y la entropia (S, grado de desorden) a pre én y temperatura constants se define mediante la ecuacién AG = AH-TAS nesta ecuacién, AG es la variacion de energa libre; AH, a varacion de ertalpa (indica et cal ‘que se puede desprender 0 absorber en una reaccién cuando esta se reaiza en un sistem abierto) T es la temperatura absoluta; y AS, la varacién de entropia, Esta expresién indica | Canidad de energia ttl que el sistema (la céula) intercambia con el medi. Segin sea ol signo de AG, se puede predeci el comportamiento de cualquier proceso quiic ¢ AG <0 La eaccién es energéticamente favorable. Los productos de la reaccién cont ren menos energja libre que los reactvos. Cuando se desprende eneraia libre, las reaccioné ‘se denorinan exergdnicas: esto significa que el sisterna puede realizar trabajo y se produc aumento del desorden, ¢ AG > 0-» La reaccién es energéticamente desfavorable.y require la absorcién de energ libre (es una reaccién endergénica) Los productos de la reaccién poseen més ener Ii ‘que los reacts. Para que esto ocurta, es necesatio el acoplamiento de estas reacciones Co ‘tras en las que el valor de G sea lo suficienterente negative como para que la variacion proceso glabal también sea negativa ‘Avance de la reaccién ———>- ‘Avance de la reacciin ———> ¢ AG = 0 El sistema esté en equilibrio; ia reaccién transcurre en ambos sentidas @ ‘yelocidad. No se absorbe ni se desprende energia, 0 sea. no se realizatrabalo. La mayor parte de los fenémenos tisicos y quimicos en los seres vivos tansourren, adern ‘con ransferencia energética en forma de calor desde las céiulas al entorno 0 viceversa. CO* fn los seres vivos la temperatura se mantiene consiante (son isotérmicos). las células no den almacenar energia en forma de calot, es decir, no pueden utlizalo como energla metal lica,E] calor que se libera de la célula se iracia al entorno, 184| sAcoplamiento energético entre reacciones endergénicas . y exergénicas Ja desprendida en una reaccién exergénica, tetmodinémicamente favo. de aprovecharse para que ocurran otras reacciones que en el mismo n energétcamente destavorables: por ejemplo, la sintesis de protet ap ‘MoDELO MECANICO DE ACOPLAMIENTO ENERGETICO ras. Esta propiedad se conoce con el nombre de acoplamiento energético enive reacciones. Es tan fundamental, que sin ela, el melabolismo celular seria imposible Un ejemplo de nto energético se observa en la fosforiacién de la glu nen ‘cosa mediante ula de ATP Esta teaccion es endergénica, y constituye SW} eipiimer paso en la ruta de la glucdlis's, Esté catalzada por la enzima hexoqui- | nasa La enerola necesatia para que se leve a cabo la obtiene la célula de } con eergénica, que es la hidrétisis del ATP. fa reac 73 keallmal La energia de la hicrdlisis del ATP se acopla al proceso endergénico en la célu: la. en colaboracién con la enzima espectiica de la reaccién. Las energias libres 8 pueden sumar algebraicamente, y se camprueba que el proceso global es favorable energéticament, AG = +3 keal/mol ‘Glucosa + P, ( Glucosa + P+ Glucose +30 kealmol —— ATP + H,0 > ADP + P, 7.3 keaimo oP +P, “GLC+ATP+H,0 Glucosa6P+ADP AG = -4,3 kcal/mol En general, por cada reacci (ue, acoplada a la primera, le sive de fu endergénica que se produce en la célua, exste otra te de energia : 8H} Eladenosintfastto (ATP) almacena grandes cantidades de energia durante muy Je que no puede acumularse; una persona consume unos 46 kg de ATP al aa, pero en | Mi ier. a canicad de ATP presente es menor de 1 g €5 la"moneda de cambio enerpéico | Sy} seles céluas | 4 1 PAPEL DEL ATP COMO TRANSPORTADOR DE ENERGIA riacion ADP Destostoniacion | Toriert Festorlacon el susvato estostoriacién fh 22! ustato xP Elproceso que implica la ransferencia de un grupo fostato del ATP a otto compuesto se deno J]} B22 destostorlacién. Los enlaces foslato se suelen representar mediante lineas onculades, BIB] ae incican que se trata de enlaces ricas en energla, El fosfeto inorgénico se representa MedianteP, Cuando se separa un grupo fosfato, a molécularesutate es el adenosin costa Sp (ADP). y si se separa un grupo fos lta el adenasin monofostato (AMP), Las reaccio- D5 Cue representan estos procesos son reversibies & ° AIP @ ADP +P, + energia ADP @ AMP + P, + energia 185@) CONSIDERACIONES GENERALES SOBRE METABOLISMO E| metabolismo comprende el conjunto de transformaciones quimicas y procesos energetic ‘que ocurten en el ser vivo. Cada una de estas ransformaciones requiere la participacién de u cenzima que es, 2 Su vez, el producto de otras reacciones de sintesis proteica Una ruta o via metabélica es un proceso farmado por una cadena de reacciones enzimatic sucesivas. Cada una de las sustancias que interwiene en una ruta metabdilica, y sute transi maciones durante el proceso recibe el nombre de metabolito. El catabolismo es ol metabalismo de degradacién 0 ESQUEMA GLOBAL DEL METABOLISMO CELULAR cativa de moléculas, y, ademas, produce energia. El an Ingreso de motéoulas fn fa célula Funciones vitales | _biomoléculas) ‘(gasto de enersia) EQUILIBRIO CELULAR Gracias al continuo ingreso ¥ sal a de sustancias y ala transforma- cién de las mismas en el interior ‘collar, el ser vivo realize vabajo ppotmaneciendo en su estado de ‘equlitsic dindmico de fujos. wwewe-em.net/biot thach03 Metabolismo intermedio. bolismo es el metabolismo de sintesis de molécul requiere energia y es posible gracias al catabolismo. \ermino anfibolismo se aplica a procesos metabélic Catabotisme 2110S Que, gracias @ unos sistemas enzimaticos y a un (@egradacion de biomoléculas preexistentes que se renuevan continu biomoléculas) mente, se oxidan metabolitos y se almacena gran car dad de energia, que despues se ullizaré en el anab lismo. En los procesos anabélicos, que son fuertemente end: gonicos, a energia necesaria no puede proceder en ili término de! propia ser vivo, que es el sistema, sino que fuente primaria Ge energia procede del medio Anfiboliemo + (obtencion de ‘energia) En los procesos catabélicos y anfibélicos se despren' eneigia libre (son procesos exergénicos) gracias a la od secucién de sucesivos estados de mayor oxdacién. ‘numero de estados intermedios no puede ser infito, por ‘que también debe existr un acepior dime de electron calor {que no pertenezca al sistema. (sintesis de = Moléculas que intervienen en el metabolismo: En las rutas metandlicas, ademas de las enzimas especticas de cada ruta, son necesari varios tipos de moléculas diferentes. Se oueden distinguir cuatro tipos de moléculas incispé sables: ‘¢ Metabolitos. Son las moléculas que ingresan en las diferentes rutas dal metabolismo, ya s para su dagradacién (catabolismo) 0 para paticipar en la sintesis de otras moléculas m complejas (anabolismo), La glucosa y los acidos grasos son ejemplos de metabolitos degradacién que actian como verdaderos nuttientes de la célula viva. El acetilo (activa ‘con la coenzima A) y los aminodcidos (componentes de las proteinas) son metaboll necesarios para la sintesis da moléculas complejas. ‘¢ Nucleétidos. Son las moléculas ~como |o son el NAD*, 6! NADP*, el FAD y el FMN- 4 posiolitan la oxidacién o la redugcién de los metaboltos segin en qué ruta se encuent Tienen una elevada complejidad estructural y la paricularidad de poder existr en dos es dos de oxidacién bastante préximos, por lo que constituyen verdaderos pares red Desde el punto de vista funcional, suelen ser coenzimas asociadas a la parte proteica las enzimas que intervienen en el metabolismo, y actian como transportadores de elect ‘¢ Moléculas con enlaces ricos en energia. Generaimente, los enlaces energéticos estén cculados al grupo fosfato. Al formarse, se almacena energia quimica; al romperse, se liber ¢ rmisma cantidad de energla. De este modo, acaplandose a determinadas reacciones « metabolso, moléculas como el GTP, e| ATP y la coenzima A (HS-CoA) sirven de almao yy actan como proveedores de energia seguin sean las necesidades, ‘¢ Moléculas extremas ambientales. Se encuentran al comienzo 0 al tinal de algin proce metabdlico, Proceden del ambiente celular 0 son cedidas a él. Son moléculas sencilk ‘como e! oxigeno, el agua ye! didxido de carbono, 0 mas compiejas, como al alcohol € ligo 0 e| Acido lactico, Con su ingreso o salida de la cdiula, garantizan que el sisterma § abierto y que, sin perder su equilbrio de flujos, siga realizando trabajo. 186+ = Rendimiento y balance energético del metabolismo Ya se ha deserito cémo la célula obtiene energla a partir de ta degradacién oxidativa de determinacias moléculas, lo cual impli ca la reduccién de otras. En conjunto, el proceso catabsiico globe debe ser exergénico para que la energla obtenida le permita a la viviry realizar os procesos anabolicos depende del desnivel energet ‘1 estado inicial y el estado fina del sistema; es deci. depende de la diferencia exstente entre el potencial de reduccién de la molécula que comienza la ruta y el de la Ultima que se reduce y permite la oxidacion de las anteriores. Lz energia quimica es la Unica que puede aprovechar el ser vivo, y esle aprovechamiento puede reaizario directamente mediante e! acoplamiento energético 0 almacenando ia energia en forma de enlaces ricos en energla (enlaces fosfato del ATP) Un parémetro que permite medir la cantidad de energia intercan- biada en un proceso metabdlico es el balance energatico, que se define como el nimero de moléculas con enlaces ricos en ‘enemgia (generalmente ATP) que se han producido por cada meta- olto oxidado. Si la ruta es estrictamente anabélica, el balance sera negativo, si es calabélica, positivo, or fermentacién alconsica "Balance energético positivo Indica el numero de moléculas de ATP que se han forrnado por cada molécula de metabolto oxidada. Este tipo de balance es el que se da en una ruta eatabélica, como, por ejemplo. Ia degradacién de glucosa a dcido pirivico 0 glucélisis Todo el proceso de la glucdlisis transcurre en varias etapas, de las cuales solo en algunas se produce pérdida o ganancia de ATP: Dos fosiotlaciones de sustratos (glucosa y fructosa) 2.KIP Dos reat de oxidacion (Acido 1-3-bisiosioglcérico) «+2 ATP. Dos reacciones de oxidacién (acid fostoenolpirivico) +241 Balance de ATP obtenido +2 ATP ™ Balance energético negativo En una ruta anabéiica la célula necesita hidrolizar moléculas do ATP para utlizar su energia en la sintesis de biomoléculas complejas. El balance energético negativo expresa lo que una molécula sintetizada le supone a la célula Par ejemplo, la sintesis de un polipéptido de 10 aminodcidos uciéndose un gasto neto de ATP: nsourre en varias etapas, pro Unién de 10 aminoaeidos a 10 ARN! (2 ATP cada uno} -20 ATP Acoplamiento de 9 aminoaci-ARNt en el flsosoma “9 AIP Desplazamiento det rlbosoma después de 9 uniones peptidicas — -9 ATP Balance de ATP consumido 38 ATP Como no toda la energia que se desprende en un proceso metabélico se aprovecha por la Célula. ya que buena parte de ella se transfiere al entorno en forma de calor, es necesario defi Tire! rendimiento energético. Este parémetio indica el porcentaje de energia almacenada res ecto a la cantidad total desprendida en un proceso catabélico. ‘Como en cada mol de ATP se almacenan 7,3 kcal, una vez conocido el balance energético de Cualquier via metabdlica y sabiendo la cantidad total de energia desprendida, se puede calcu lar facimente el rendimiento de la misma 187 Ls toruga de orejas rojas puede permanecer hasta dos semanas sumergida, gracias a fe energia que almacena como ATP ‘COMBUSTION Y CATABOLISMO ‘Aunque la cantidad de energla esprendida cuando so oxida la glucosa es la misma que cuando Se quema, en la combustion, parte de la enegla se transforma en ‘energia luminosa, y parte se tans: fete meiante calor al eniorno, Un mol de glucosa rinde, por Combustion, 680 keal No aprove- cchables por la célula, ~Por el contrario, su degradacién ne! catabolism celular en pre sencia de oxgene rinde 36 mo les de ATP, equvvalertes a 2628 kcal de energia almacenada Se puede suponer que las restantes 4172 kcal se tansfieren al entor: no mediante calorLr EL SER VIVO ES UN SISTEMA ABIERTO * Intercambia materia y energia con el medio. » Esté en continuo dinamismo y realiza trabajo. * £5 un sistema en equilibrio dinmico de * Isomerasas * Oxidorreductasas LAS ENZIMAS Son: catalizadores biolbgicos. CLASIFICACION | ‘Seguin la reaccién que catalizan ‘CARACTERISTICAS: © Hidolseee + Son proteinas; muchos necesitan un cofactor no proteico. oe + Son sensibles al pH y ala temperatura, see ‘ Aceleran la reaceién sin cambiar el punto de equilbrio ni la energia absorbida o desprendida, + Actian unigndose transitoriamente al sustrato que se transfor- ima en producto a + Son especiticas para cada sustratoy para cada reaccién:reco- — nocimiento estérico * Sintetass 0 ligasas 0-€: + Pueden inhibise si se unen a molécuas exrahas. exxina(e) susraoe (8) complio_Enama (6) rete oname-sutato (ES) | LAS VITAMINAS | Son: biomoléculas indispensables para el metabalismo, CARACTERISTICAS: CLASIFICACION: * Algunas son precursoras de coenzimas. * Hidrosolubles: complejo B y C. ‘En general, los animales no pueden sintetizarlas, han de tomarlasen la dieta. __* Liposolubles: A, D, Ey K LA ENERGETICA CELULAR Se rige por la variacion de la energia libre: AG =AH-TAS © S1AG < 0 — La reaccidn es exergonica y desprende energia *S/AG > 0— La reaccidn es endergénica y requiere la absorcion de energie, ‘ears arcs —e + SAG = 0 El sistema estd en equilibrio y no se realiza trabajo. EL METABOLISMO Es:el conjunto de transformaciones quimicas y procesos energéticos que ocurten en el ser vivo TIPOs: | © Catabolismo: degradaci6n oxidativa de moléculas; produce energia, * Anabolismo: sintesis de moléculas; requiere energiaEnzimas. a) Deline este concepto a) Las enzimas son compuestos. generalmente proteicos, que cataizan de forma espectica determi y explica su importan- radas reacciones quimicas uniéndose a la molécule que se va a tansformar 0 sustato. La region ia en el metaboismmo, de unidn entre enzima y sustato es el centio activo, Entre enzima y sustato debe existr un recano- ‘cimiento estéico, ) Formula una reaccicn y ofa el tpe de enzr La mpotanci botgica de las enzimas dea de su hnclon caalzadoray como ta ‘ma que acta en ele Disminuye la energia jc/6n de la reaccién bioquimica que cataliza. ©) Emplca cémo stecen Aumont a velocidad del reacién sn cambiar el sign def ene ie elpH yi temerura——_— No monica ef equiva de ura reac. sino que cella lead a a a atvided enc Alta de reaction quan res y pueden fncionar en ots ») Las ences en muchos casos se nomranafaiondo ol suff asa ala ale dl nombre de sus to sobre o ue actlan Acuaiment. iadenatendendo aa eaccen que cata Zan. Se uta un tio de eva ces. Ina reaccién comtn en la naturaleza es fa tuptura del agua origenada 2H,0, > 2H,0 +O, En esta reaccién acta una encima que se lama catalase, que es un tio de asa €) Las variaciones de temperatura producen cambios conformacionales en la estuctura ter temaria de las enzimas, terando sus centros activos y, por fant, su actividad biolSgica. Las variacio- res del pH provocan cambio en ls cargas elécticas supericiales de las enzimas,aferando su estuc tua tercara. Cada enzima posee una temperatura y un pHi dptimos para actuar, de forma que su actividad disminuiéo desaparecerd cuando estas valores de alejen de los Optimos. La mayaria de las fenzimas actian a la temperatura de los seres vivos, desnaturaizéndose e inactivéndose cuando se superan los 50-60 °C. Cad enzima tiene un valor Optimo de pH, dependiendo del lugar donde se realicen las reacciones. En el intestino, un pH ligeramente alcalin; en ef est6mago, un pH acl (Se puede compietar la explicacién, incluyendo dos griicas que representen la velocidad de reaccion | de una enzima frente a varaciones de temperatura y pH, Varnes. Cee Concepto, ) Las vtaminas son biomoléculas de muy variada compleidad, que pertenecen a varias clases de princi pos inmedialos. Son inaispensables pare la dicta, dado que la mayoria no pueden ser siteizadas por fos organisms animales. Los organisms vegetales sas sintetizan. Son de gran importancia en ef meta- bolsmo como precursores de coeneimas y moléculas actvas, pero las necesidades arias requeri son minimas. b) Indica fos nombres de las vitaminas I posolubles € hid'o- solubles. ©) Blige tes de elas lejo B y la vtamina C- ) Atendiendo a su solubildad, se clasitican en vilaminas hicrosolubles san el com pen descibt is tur Y wlaminas iposolubles, que engloba @ las vitaminas A, D. Ey K cién que desempe- —_¢) La ausencia de vitaninas en el organismo provoca las enfermedades carenciales, que producen diversos fan, jos efectos que trasiomos metabdlicas. Por ejemplo: produce su defcien- Cia, asi como los a- rmentos en los que se encuerian La wtamina A se encuentra en hortalizas verdes y amarilas, ado y huevos. Realiza una importante fun- ‘l6n en el ciclo visual y en el crecimiento, proteccién y mantenimionto def teido eptelia. Su carencia pro- duce ceguere noctuma, xerotaimia, desecacién enitelia y detencidn del crecimiento, ynina 89 se encuentra en ef higado y en los cereales,y es sitetizada por algunas bacterias intes- tales. Tene une funcién antianémica, y paricipa en la sintesis de ertroctos. Su carencia produce ane: ‘mia, rombocitopenia, Insomnia y depresién de! sistema inmuntano. en aceites vegetales y en semillas de cereals. snhibe la oxidacién de dcidos collar @ impide el crecimiento. La viamina E se encuentta ‘grasos insaturados. Su carencia produce ervejecimien UileaGion Ge un @squema 0 Cuadro puede ayudar en la explicacién Bice ove MAD ralidad tiene el netabalismo en 5 seres vivos? Razona la tes- Las fnalidades del metabolismo son, por una parte, la degradacién oxidatva de fas moléculas. que produce ener- gla {catabatismo): por otra, la sintesis de moléculas, que requiere energia (anabolismo). ‘96700 de can proceso catabdlico es fa degradacién de glicidos para obtener ener: por ejemplo, a fermentacin. Este une de ambas proceso desorende enegia acotas 10 de tanstormaciones quinicas y procesos energéticos que ocusten en el ‘metabolsmo comprende un coni Un proceso: has a partr de los aminadcidos. Este proceso requiore energia,HACIA LA UNIVERSIDAD En lacién con la caldiss enzimética Zquéfuncién cumplen fs. (B) En un ensayo en el que se determinabala actividad de una ena ‘encimas en el mi @ Deno dl toma ‘ene y ser vivo", dasarola os iguienes ep ales. 2) Deserve la formas de ener ilzables por el ser vivo 1) Bxoca dos procesos enegétcosdieontes de un servo. | @s0 presenta con deta ia moléula de a coordina A. lando cada uno de sus componentes, Sabes bien que a enlace quimico au predomina en ls lomolécus es o enlace cov lente Tenes que decr qué ha suceddo en la rmacion de los enlaces 12. que imponancia ene al elace 3. Desarolla el tera: ‘Concepto de equilto en un sistema ding | mice. Aplicacién al ser vivo @ nivel celular Utiizando los nimeros dol dibujo propuesto, describe lo que representa cada uno explicando la tuncién de las envimas. © Ls enaimas son fos biocatalzadores argénicos empeados por las células en todas las actividades metabolcas que realzan. 2) Descrite la estructura bésica de una enzima ) 4Qu6 signi fica? ©) 2Qué partes de la enzima estén directamente implicadas en la ccallsis onzimética? 6) Crees que es importante la estructura terciaria de la enzima para su funcion? Razona las respuestas, 2) Define los siguientes conceptos relacionados con las reacc res enzimaticas, Catlis, fo tiane que la actividad enzimética es espect ergia de actvacion, i ~ Cento activo. ) En una reaccién quimica en la que la sustancia A se transfor | ma en la sustancia B, se liberan kllcalorias por mol de sustra to. JCuanta energia se liberal si la reaccién estuviese cata zzada por una enzima? Razona la respuesta. ma €, a dstntos oH y ferte @ un mismo sustato, se ha obtenid el resultado que rruesta la gréica. Razona el comportamientc de la enzima en este ensayo, Qué factors fisicoquimicos del medio pueden moditicar la act ‘dad de una enzima? éPox qué raz6n consideras que dichos fac tores fisicoquimricos modifican la ectvidad enzimética? Razona respuesta Crees que una enzima que une una molécula de glicina cor ‘una molécula de valina uni la glicna con la serina? Rezona n un experimento, una proteina se descompuse en sus amino ‘Gidas. El curso de la reaccién fue observade midiendo la acum lacion de aminoacids a dilerentes ternperaturas, obteniéndose i siguientes resultados: T¢0) 10 20 | 90 40 50 mg/L de aminoscidos . Tepes de2gh 10 180 27D 0 100 a) éPor qué es probable que la reaccién esté cataizada por un proteasa (una encima)? | b) Explica la diferencia en la velocidad de la reaccién segin k wmera res propiedades de las enzimas que permitan conside rarlas como cataizadores. Explica qué es la fegulacién alosterica @ cca do qué forme modtica a inhibicion enzmaca revert Van [a Ky de Una enzima Representa el fandmeno medians una gifca en la que figue la velocidad de concemracion de sustato. En un ensayo de actividad enzimétca, un sustrato S es trans ‘mado por tres enzimas diterentes (E,, E, y E,) en un mismo pr dducto P. Utiizando estas enzimas €,, Ey Een reacciones sepe radas y el sustiato comtn S, se ha btenido la siguiente grafica Ingica en cada caso el valor dé Vi ¥ de Ky fespecivament indica, ademés, en orden dacreciente, qué enzimas tienen ma | alnidad por el sustato. Razona la respuesta,/.u6 papel representan seres vivos? Pon un eremplo de amos, indicando su respectva funcién biolégica @vieminas y coenzimas. ) Define vitamina y coenzima, éCual es la ret cent amibas? b) Cita dos coenzimas de érido-reduccién. ©} Cita dos vitaminas iposolubles e indica su tuncion Por que se dice que el metabolsmo esté basado principalmen- te ena axdacionreduecion? 1 Como sabes. el tunover’ o nimero de recambio es e! nimero de moléculas de sustrato que una molécula de enzima es capaz, de transformar en una unidad de tiempo (minuto 0 segundo) La ruptura de la molécula de agua oxigenada viene catalzada por la catalasa, que es una llasa con un “Turnover” estado en 4 x 10! Responde razonacamente a las siguientes preguntas, a) 2Cunias moléculas de agua se precisarén para romper cada rmolécula de agua oxigenada? ) Una vez que esa reaccién alcance el equilixo, cual ser su pposicidn: la misma que si no hubiera habido enzima, o més esviado a la derecha, es deci, a favor de la ruptura de la rmolécula de aqua cxigenada? ) La energia libre de esa reaccién cataizada. 2 ‘energia libre esténdar de la no catalzada? n qué aif ta Para hablar del estado de una persona hospitazada cuyo estado de salud es grave, se suele decir como buena noticia que “man- tiene sus conslantes viales’. Sin embargo, sabernos que todo or vivo es un sistema ablerto con un dinamismo que varla segun ‘21 momento retabdlco. As! pues, la expresién “constants vta les" éno consideras que resulta contracictoria? FB wisi presen vaiacion de aucosa on un cutvo cer Condcones anaerebces yen que en un momento aco 8 aude 0, al medo 100 8 eo 5 : : , 3 eo | g 40. : 2 2. ° rr Tiempo (minutos) 2) Antes de afar cxigono, cpodtas decir cud es el proceso | metabbico responsabie de la disminucion de glucosa en el medio? | ') £Qué proceso metabo se iricia cuando se afade oxigeno almecio? ) Indica los comparimentos celuares donde se desarolian los | procesos aludidos @) Describe ol orgénulo que patina en el consumo de oxigen en ia célua. ©) Describe el proceso metabético que utlzan las céluas para ‘obtener energia en ausencia de O; | | | 191 tarnas ylos oigoelementos enlos | @) Observala siguiente reaccn CetiOs +8 0, -¥6 CO, + 6 H,0 + Energia a} Determina si es una reaccién perteneciente al anaboismo © calabalismo celular, @ indica en qué se basa tu deduccién. b) indica los tipos de procesos metabdlices que se podtan rea- lzar con esta energia Define anabolismo; cita un proceso anabéico que tenga lugar en una eéiua animal y oo en una vegetal, {Qué papel represen- tan respectivamente el ATP y el NADPH en pracesos anabdicas? Razona la respuesta |Sabernos que hay nucle6tidos que funcionan coma "despensas" de energia para la célula viva, agul tienes la molécula de uno {de ellos. Biplica qué sucede cuando libera energia y cuando la almacena Crees que hay disipacion de energia en esios proce- co Ay rot Ho~P—o0—P—o—P—o—cH, tO 0. 0 0 0 OH OH ‘Adenosintitostato (ATP) @En relacién con la rica acuta, responde a les siguientes ccuestiones. ie —eEnsima A Enzima B 100. 80. 00. Aatividad enzimatica 40. 20. 0 2 50 4 6 60 70 &© ‘Temperatura (°C) 2) LQue representa fa grica? Describe ! comportamiento de ambas enzimas b) La enzima A cataliza la transformacién del sustrato X en el producto ¥. La enzima B cataiza la tanstormacién de X en el producto Z. Indica cual de los dos productos se formara fen mayor cartidad a 40 °C de temperatura. Razona la res pues