BIOQUÍMICA I – SEGUNDO PARCIAL.

MONÓMERO. Aminoácido.
POLÍMERO. Péptido y proteína.
2 AA (AMINOÁCIDOS). Dipéptido.
3 AA. Tripéptido.

PÉPTIDOS. Son dos moléculas de AA que pueden unirse de forma covalente a través de un enlace
denominado enlace peptídico, elimina agua y se forma el enlace.
NOMBRES DE LOS PÉPTIDOS
 OLIGOPÉPTIDO. Son pocos aminoácidos unidos.
 POLIPÉPTIDO. Son muchos aminoácidos unidos.

POLIPÉPTIDO Y PROTEÍNA ES LO MISMO.

Aminoácido-dipéptido-oligopéptido-proteína.

AMINOTERMINAL. Grupo amino libre.

CARBOXILOTERMINAL. Grupo carboxilo libre.

El tamaño de la proteína no tiene que ver con su función. Ejemplos:

 L-aspartil-L-fenilalanina metil éster: conocido como aspartame o NutraSweet. Es un
dipéptido utilizado como edulcorante artificial, puede ser de 150 a 200 más dulce que el
azúcar.
 Oxitocina: 9 AA, secretada por la hipófisis anterior, estimula las contracciones uterinas y la
secreción de leche.

SUBUNIDADES MULTIPLES. Cuando una proteína tiene 2 o más cadenas de polipéptidos.

(Las proteínas también pueden tener una sola cadena de polipéptidos). Se divide en:
 OLIGOMÉRICA. Cuando la estructura proteica posee dos subunidades idénticas.
 PROTÓMERO. Cuando la estructura proteica posee dos subunidades diferentes.

GRUPOS QUÍMICOS DIFERENTES EN PROTEÍNAS.

 PROTEÍNA CONJUGADA. Es una estructura que incluye elementos diferentes a los
aminoácidos asociados en su estructura.
 GRUPO PROSTÉTICO. La parte de la proteína conjugada que no es aminoácido y tiene un
papel importante ya que brinda la función biológica de la proteína.
 PROTEÍNA SIMPLE. Solo son aminoácidos.

TIPOS DE GRUPOS PROSTÉTICOS.

 LIPOPROTEÍNAS. Si tienen lípidos.
 GLUCOPROTEÍNAS. Si tienen glúcidos.
 METALOPROTEÍNAS. Si tienen un metal en específico.

PROTEÍNAS. Son macromoléculas con diversas funciones formadas por aminoácidos.

ESTRUCTURAS DE LAS PROTEÍNAS.
 PRIMARIA. Secuencia de aminoácidos.

 SECUNDARIA. Los puentes de hidrógeno tienen estructura enrollada o hélice y los puentes
de hidrógeno mantienen unidas cadenas adyacentes (lámina plegada).

 TERCIARIA. Tiene una estructura tridimensional. Es en donde se conjugan las estructuras

secundarias para dar formas específicas.

 CUATERNARIA. Está formado por péptidos individuales enlazados. Se pueden unir

proteínas con estructura terciaria para formar un siguiente nivel estructural. Ejemplo: la
hemoglobina.
DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.
Es la pérdida de estructura tridimensional suficiente para originar la pérdida de la función.

FACTORES DE DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS.

 TEMPERATURA ELEVADA. No hay una temperatura promedio ya que depende de la
estabilidad de las proteínas. Pero someter a una temperatura a una temperatura superior
desestabiliza su estructura.
 EXTREMOS DE PH. Ya sea ácido o alcalino alteran la carga de la proteína generando
repulsiones y la ruptura de enlaces.
 DISOLVENTES ORGÁNICOS MISCIBLES EN AGUA. El alcohol o la acetona puede generar
una alteración en la estructura proteica.
 DETERGENTES.
 ADICIÓN DE SOLUTOS COMO UREA O CLORURO DE GUANIDINO. Rompen interacciones
hidrofóbicas que son las que estabilizan el núcleo de la proteína.

RENATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS. Algunas proteínas desnaturalizadas, son capaces de

recuperar su estructura nativa si son devueltas a condiciones en la que su conformación es
estable.

DEFECTOS EN EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS.

 Muchas enfermedades, como diabetes tipo 2, Alzheimer, Huntington y de Parkinson,
surgen de un mecanismo de plegamiento incorrecto común.
 En la mayoría la proteína en forma soluble al estar mal plegada se convierte en una fibra
amiloide insoluble.

AMILOIDOSIS. Es una enfermedad poco frecuente que se produce cuando una proteína llamada
amiloide se acumula en los órganos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

 PROTEÍNA ESTRUCTURAL. Proporciona componentes estructurales, como por ejemplo el
colágeno está en tendones y cartílagos, la queratina está en el pelo, piel y uñas.
 PROTEÍNA CONTRÁCTIL. Permite el movimiento de los músculos, como por ejemplo la
miosina y actina contraen fibras musculares.
 PROTEÍNA DE TRANSPORTE. Transporta sustancias esenciales por todo el cuerpo, como
por ejemplo la hemoglobina que transporta oxígeno, las lipoproteínas que transportan
lípidos.
 PROTEÍNA DE ALMACENAMIENTO. Almacena nutrientes, como por ejemplo la caseína
almacena proteína en la leche, la ferritina contiene hierro y se almacena en el bazo y el
hígado.
 PROTEÍNA HORMONAL. Regula el metabolismo corporal y el sistema nervioso, como por
ejemplo la insulina regula el nivel de glucosa en la sangre, la hormona del crecimiento
regula el crecimiento corporal.
 PROTEÍNA DE ENZIMA. Cataliza reacciones bioquímicas en las células, como por ejemplo
la sacarasa cataliza la hidrólisis de la sacarosa, la tripsina cataliza la hidrólisis de proteínas.
 PROTEÍNA DE PROTECCIÓN. Reconoce y destruye sustancias extrañas, como por ejemplo
la inmunoglobulina que estimula las respuestas inmunitarias.
CATALIZADORES BIOLÓGICOS O BIOCATALIZADORES.
Sirven para dar velocidad a la respuesta de los procesos vitales del organismo. Son capaces de
acelerar la velocidad de reacción, sin estos los procesos vitales serían muy lentos. La velocidad
puede acelerar en un rango de 104 a 1018.

PODER CATALÍTICO.
Es el que hace posible que los diferentes procesos vitales tengan lugar de manera eficiente. Rango
de 104 a 1018. Son las propiedades especiales de las enzimas que las hacen catalizadores tan
eficientes.

CATALIZADOR. Es una sustancia que aumenta la velocidad de una reacción, sin verse alterada en
el proceso global.

CATALIZADOR VERDADERO. No se modifica a lo largo del proceso de la reacción.

TIPOS DE BIOCATALIZADORES.
 NATURALEZA PROTEICA.
1. ENZIMAS. Proteínas, son los que abundan más en el cuerpo.
2. ABZYMAS. Anticuerpos catalíticos.
 NATURALEZA NO-PROTEICA.
1. RIBOZIMAS. RNAs catalíticos.

ENZIMAS. Son proteínas producidas por los seres vivos que tienen capacidad para catalizar con
gran eficiencia procesos muy específicos. Son capaces de ejercer su poder catalítico en condiciones
suaves de temperatura, pH, presión, etc. Compatibles con la vida. Son catalizadores susceptibles
de regulación en su actividad, lo que permite armonizar el entramado metabólico de acuerdo con
las necesidades del organismo. AUSENCIA DE ENZIMAS -> NO HAY METABOLISMO CELULAR -> NO
HAY VIDA.

CARACTERÍSTICAS DE UNA ENZIMA.

 Son proteínas.
 Tienen centros activos.
 Son específicas.
 Modifican la velocidad de reacción, pero no el equilibrio químico.

PROBLEMAS BÁSICOS DE LAS ENZIMAS.

 Mecanismo catalítico.
 Especificidad.
 Regulación.

APLICACIONES DE LAS ENZIMAS.

 ANÁLISIS CLÍNICO.
1. GLUCOSA-OXIDASA. Determinación de glucosa=diabetes.
2. UREASA. Determinación de urea=enfermedades renales.
 3. LDH. Determinación de lactato= infarto, daño celular.
 APLICACIONES MÉDICAS.
1. ACTIVADOR-TISULAR DEL PLASMINOGENO. Infarto.
2. ASPARRAGINASA/GLUTAMINASA. Cáncer.
3. STREPTOKINASA, UROKINAS. Infarto.
 APLICACIONES INDUSTRIALES.
1. Química orgánica.
2. Química farmacéutica.
3. Alimentación.
4. Detergentes.
5. Textil.

SUSTRATO. Es la sustancia que actúa sobre una enzima.

CENTRO ACTIVO. Es la zona específica donde da lugar a la reacción química que cataliza, es donde
se une el sustrato.

TIPOS DE ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS.

 ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA.
1. REQUERIMIENTOS ESTRUCTURALES. Los sustratos deben poseer los grupos químicos
funcionales adecuados para interactuar con la enzima.
2. REQUERIMIENTOS QUIRALES. Las enzimas son sensibles a la quiralidad del sustrato,
las enzimas son quirales, por regla general siempre existen 3 o más puntos de
contacto entre la E y el S.
 ESPECIFICIDAD DE PRODUCTO.
Solo se libera un tipo de producto.
 ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. Las enzimas actúan sobre un número muy reducidos de
sustratos e incluso algunas actúan sobre un único sustrato.

Las enzimas actúan cuando estabilizan el estado de transición, es decir:

 La temperatura es fisiológica (37°C)
 El pH es fisiológico (6 – 7.5)
 La presión atmosférica es 1.

SUBUNIDADES DE LAS ENZIMAS.

 HOMO-OLOGÓMEROS. Iguales
 HETERO-OLIGÓMEROS. Distintas.

COFACTOR. Es un componente de naturaleza no proteica que es necesario para la acción

catalítica. Pueden ser metales o moléculas orgánicas (coenzima o grupo prostético).

HOLOENZIMA. Es un cofactor y una apoenzima.

ENZIMAS EN LOS ÚLTIMOS AÑOS.

REQUERIMIENTOS PARA NOMBRAR UNA ENZIMA.

 Nombre sistemático.
 Código numérico.

NOMBRE SISTEMÁTICO DE LA ENZIMA.

 Sustrato que actúa sobre la enzima.
 Acción química que cataliza.
 Terminación universal (-ase) en inglés y (-asa) en español.

NOMBRES TRIVIALES DE LA ENZIMA.

 DESHIDROGENASA. El aceptor es una coenzima de oxidación-reducción.
 OXIDASA. El aceptor es el oxígeno molecular.
 REDUCTASA. El donador es NADH o NADPH.
 OXIGENASA. Incorporan oxígeno molecular en el donador; (monoxigenasas o
dioxigenasas, según incorporen uno o dos átomos de oxígeno).
 HIDROXILASA. Son un tipo de monoxigenasas.
 DESCICLANTE. Son dioxigenasas que rompen ciclos aromáticos.
 ROMPEDORA DE ENLACE. Son dioxigenasas que rompen ciclos aromáticos.
 PEROXIDASA. El aceptor es el agua oxigenada.
 HIDROGENASA. El donador es el hidrógeno molecular.
 TRANSAMINASA. Transfiere grupos aminos.
 FOSFOTRANSFERASA. Transfiere grupos fosfatos.
 TRANSCETOLASA. Transfiere grupos glicoaldehídicos (CH2OH-CO-).
 TRANSALDOLASA. Transfiere grupos dihidroxiacetona (CH2OH-CO-CHOH-).
 QUINASA. Transfiere grupos fosfato con el ATP como donador.
 TIOFORASA. Transfiere CoA.
 FOSFORILASA. Tiene al fosfato como aceptor del grupo transferido.

MECANISMOS PARA FACILITAR LA CATÁLISIS.

 Catálisis por proximidad.
 Catálisis ácido-base.
 Catálisis por tensión.
 Catálisis covalente.
 Inhibidores y Activadores.
FACTORES NECESARIOS PARA LA ACCIÓN ENZIMÁTICA.
  Efecto del pH.
 El pH debe ser específico para las enzimas.

EJEMPLOS DE ENZIMAS.
VITAMINA. Es un compuesto orgánico que se necesita en la dieta en pequeñas cantidades para el
mantenimiento de la integridad metabólica normal. La deficiencia da por resultado una
enfermedad especifica, que solo se cura o previene al restituir la vitamina a la dieta.

CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS SEGÚN SU SOLUBILIDAD.

HIDROSOLUBLES. Solubles en agua.
LIPOSOLUBLES. Solubles en lípidos.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES. Son compuestos isoprenoides sintetizados a partir de isopreno.

 VITAMINA A (ÁCIDO RETINOICO O RETINOL). Sirve para la salud de la vista, correcto
mantenimiento de los huesos, la piel y los dientes. Puede ser precursor de hormonas y
pigmento visual, regula la expresión génica en el desarrollo del tejido epitelial. (caroteno
es un antioxidante). Se encuentra en hígado, huevos, leche, zanahoria, leche entera. Su
deficiencia causa ceguera nocturna, xeroftalmia y queratinización de la piel.
 VITAMINA D (CALCIFEROL). Fortalece los huesos, mantiene el equilibrio del calcio en el
cuerpo. Se forma mediante la rxn fotoquímica accionada por el componente de luz UV. Su
deficiencia causa raquitismo y osteomalacia.
 VITAMINA E (TOCOFEROL). Posee un anillo aromático sustituido y una cadena isoprenoide
larga, se asocia a las lipoproteínas de la sangre, son antioxidantes biológicos, sirve para la
salud del corazón. Se encuentra en semillas de girasol, almendras, espinacas, kiwi. Su
deficiencia causa piel escamosa, debilidad muscular, pérdida de peso y esterilidad,
fragilidad de los eritrocitos.
  VITAMINA K (FITOMENADIONA O FITOQUINONA). Se relaciona con la protrombina activa,
proteína del plasma sanguíneo esencial para la formación del coágulo sanguíneo.
Mantiene unidos los coágulos de sangre. Se encuentra en espinacas, lechuga, kiwi, queso
suizo, uvas, hojas verdes de las plantas. Su deficiencia causa coagulación sanguínea
alterada, enfermedad hemorrágica.
 VITAMINA K2 (MENAQUINONA). Sintetizada por las bacterias que residen en el intestino
de los vertebrados.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES.
 VITAMINA B1 (TIAMINA). Nutre el sistema nervioso, interviene en la transformación de
alimentos en energía, Coenzima en piruvato y α-cetoglutarato deshidrogenasas
transcetolasa; regula el canal de Cloro (Cl-) en la conducción nerviosa. Tiene una función
esencial en el metabolismo que genera energía, especialmente en el metabolismo de
carbohidratos. Se encuentra en pescado, queso, carne de cerdo. Su deficiencia causa
beriberi, encefalopatia de Wenicke con psicosis de Korsakoff, acidosis láctica.
 VITAMINA B2 (RIBOFLAVINA). Proporciona las porciones reactivas de las coenzimas flavin
mononucleótido (FMN) y el flavin adenina dinucleótido (FAD). Grupo prostético de
flavoproteínas. Se utiliza ampliamente como un aditivo de alimentos. Se encuentra en la
leche y productos lácteos. Su deficiencia causa quilosis, descamación e inflamación de la
lengua y una dermatitis seborreica, lesiones de la esquina de la boca, los labios y la lengua.
 VITAMINA B3 (NIACINA).. No es estrictamente una vitamina porque puede sintetizarse en
el organismo a partir del aminoácido esencial triptófano. El ácido nicotínico y la
nicotinamida, tienen la actividad biológica de niacina; NAD y NADP. Regulación intracelular
 del calcio y señalización celular. Se encuentra en pan, arroz, almendras. La deficiencia
causa pelagra-dermatitis fotosensible, psicosis depresiva. El exceso da irritación en la piel y
dilatación de vasos sanguíneos.
 VITAMINA B5 (ÁCIDO PANTOTÉNICO). Parte funcional de la proteína transportadora de
CoA y acilo: síntesis y metabolismo de ácidos grados. Colabora en la producción de
hormonas. La deficiencia causa daño al nervio periférico (melalgia nutricional o “síndrome
del pie ardiente")
 VITAMINA B6 (PIRIDOXINA). Es importante en la acción de hormonas esteroides. Mejora
la circulación. Se encuentra en el banano, leche, lechuga, papa. Su deficiencia causa
convulsiones y trastorno en el metabolismo de los aminoácidos.
 VITAMINA B7 O B8 (BIOTINA). Salud de la piel, uñas y cabello. Es sintetizada por el
microbiota intestinal en cantidades que exceden los requerimientos. Coenzima en
reacciones de carboxilación en gluconeogénesis y síntesis de ácidos grasos; papel en la
regulación del ciclo celular. Se encuentra en papa, almendras, huevos. Su deficiencia causa
perdida del cabello, piel roja, depresión, alucinaciones.
 VITAMINA B9 (ÁCIDO FÓLICO). Embarazo y desarrollo del feto, previene la anemia.
Esencial para el crecimiento y desarrollo humano, es necesario para el funcionamiento de
los nervios y del cerebro y puede ayudar a reducir los niveles sanguíneos del aminoácido
homocisteína. Se encuentra en frutos rojos, aguacate, brócoli. Su deficiencia causa
defectos de nacimiento, bajo peso al nacer, aborto, depresión, pérdida de memoria y la
 displasia cervical. Anemia megaloblástica. Las mujeres alcohólicas y las mujeres
embarazadas corren un mayor riesgo de padecer deficiencia.
 VITAMINA B12 (COBALAMINA). Coenzima en la transferencia de fragmentos de un
carbono y metabolismo del ácido fólico. Se sintetiza por microorganismos. Solo se
encuentra en alimentos de origen animal. Su deficiencia causa anemia perniciosa y anemia
megaloblástica.
 VITAMINA C (ÁCIDO ASCÓRBICO). Potente antioxidante. Coenzima en hidroxilación de
prolina y lisina en síntesis de colágeno; antioxidante; mejora la absorción de hierro. Se
encuentra en los cítricos. Su deficiencia causa cambios de la piel, fragilidad de los capilares
sanguíneos, alteraciones de las encías, perdida de dientes, y fractura de huesos, deficiente
de colágeno.