SOLEMNE 1 – BIOQUÍMICA GENERAL

FORMA A
DBIO1037 – SEMESTRE 201801 – 19/04/2018

NOMBRE COMPLETO RUT

SECCIÓN CARRERA PUNTAJE OBTENIDO NOTA

INSTRUCCIONES

1. Coloque su nombre en esta hoja y en la hoja de respuestas.

2. Esta prueba contiene 31 preguntas distribuidas en 13 páginas.
3. Verifique que su ejemplar esté completo.
4. La prueba contiene un ítem de selección múltiple con 31 preguntas, con un total de 31
puntos (1 punto cada una).
5. Responda en la hoja de respuestas entregada aparte. No se corregirán las respuestas
marcadas en la prueba. Rellene con lápiz pasta la alternativa que Ud. considere correcta.
No deben existir borrones ni correcciones, por lo que solicite al profesor una nueva hoja de
respuestas si comete algún error.
6. La prueba no considera descuento por preguntas erradas.
7. Ud. dispondrá de 70 minutos para desarrollar esta prueba.
8. Durante la prueba no podrá pedir prestado a sus compañeros ningún tipo de material de
escritorio.
9. ESTÁ PROHIBIDO el uso de teléfonos celulares y cualquier aparato electrónico durante el
desarrollo de la prueba.

COMPROMISO

Desde el momento que inicio esta prueba, me comprometo a NO realizar ningún acto que
tienda a inhabilitarla, y a acatar las medidas de sanción que se me apliquen, según el
Reglamento de los Estudiantes de la Universidad San Sebastián, en caso de no cumplir tal
compromiso.

FIRMA: ......................................................................................
1) Clasifica los aminoácidos según las propiedades de su radical (poner imagen) Selección
única

2) Interpreta las propiedades acido-base de un aminoácido (carga, pI, etc), según el pH de la

solución en que se encuentre. Selección múltiple

Los aminoácidos tienen diferente carga dependiendo del pH al que se encuentran. La

alanina es un α-aminoácido cuyo grupo α-carboxilo presenta pK a = 2,4 y su grupo α-
amino, un pKa = 9,9. De acuerdo a sus conocimientos ¿En cuál de los siguientes pH la
alanina se encontrará mayoritariamente como zwitterion?

I. pH = 1,8
II. pH = 7,4
III. pH = 12,3

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) I, II y III

3) Distingue las características químicas del enlace peptídico. Selección múltiple

4) Reconoce las características de la estructura primaria de proteínas. Selección única

Los distintos niveles de organización de las proteínas dependen de la correcta

conformación de su estructura primaria ¿Cómo podemos definir la estructura primaria
de las proteínas?

a) El número de aminoácidos que contiene una proteína.

b) La disposición tridimensional de los aminoácidos en la proteína.
c) La secuencia de aminoácidos en la proteína.
d) El tipo de aminoácidos presentes en la proteína.
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 e) El número y tipo de aminoácidos en la proteína.

5) Reconoce la información que entrega la estructura primaria de proteínas para la

determinación estructuras de orden superior. Selección única

6) Identifica las características de las estructuras de orden superior. Selección múltiple

Las estructuras de orden superior de las proteínas están determinadas por diferentes
tipos de interacciones. Según sus conocimientos ¿qué fuerzas estabilizan la estructura
secundaria?

I. Puentes disulfuro
II. Fuerzas de Van de Waals
III. Puentes de hidrogeno

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) I, II y III

7) Reconoce los enlaces y fuerzas participantes en el plegamiento de las estructuras de

nivel superior de proteínas. Selección Única

8) Diferencia el concepto entre desnaturación e hidrólisis y su efecto sobre la estructura

proteica. Selección única

9) Reconoce agentes desnaturantes y su efecto en las interacciones para el plegamiento de

las proteínas. Selección única

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10) Relaciona las características estructurales de las proteínas con su función biológica.
Selección única

11) Relaciona las características estructurales de las proteínas con su función biológica.
Selección múltiple

12) Describe las características de las proteínas que transportan oxígeno.

Selección única

La hemoglobina es una proteína de transporte, que carga oxígeno molecular (O 2) en los

alvéolos pulmonares para liberarlo en los tejidos que así lo requieran ¿Cuál de los
siguientes mecanismos es el que determina la liberación de O 2 a esta proteína en los
tejidos?

a) La cooperatividad positiva en la unión a O2.

b) El alosterismo negativo del 2,3-bisfosfoglicerato.
c) El alosterismo positivo de los protones.
d) La cooperatividad negativa en la unión a O2.
e) El alosterismo positivo del oxígeno.

13) Describe los conceptos de la cooperatividad y alosterismo de la Hemoglobina Selección

múltiple

14) Interpreta las curvas de saturación de las hemoproteínas. Selección múltiple

El siguiente gráfico representa las curvas de saturación de la hemoglobina y la

mioglobina ¿Qué podemos inferir respecto al comportamiento de la hemoglobina?

I. A baja presión de O2 la hemoglobina es

menos afín por el oxígeno que la mioglobina.
II. A alta presión de O2 la hemoglobina es más
afín por el oxígeno que la mioglobina.

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 III. A baja presión de O2 la hemoglobina es más afín por el oxígeno que la
mioglobina.

a) Solo I
b) Solo II
c) Solo III
d) I y II
e) I, II y III

15) Identifica las propiedades de las enzimas en el contexto biológico (puede incluir concepto
de isoenzimas). Selección única

16) Asocia los cambios de pH o temperatura a la funcionalidad de la enzima. Selección

única

Las enzimas dependen de factores del medio para su correcto funcionamiento, como el
pH y la temperatura ¿Qué ocurre con la actividad de la enzima al variar el pH al que se
encuentra?
a) La enzima es igualmente activa a cualquier pH.
b) La actividad disminuye, pues, solo actúa en un rango de pH.
c) La actividad de la enzima aumenta, pues, al disminuir el pH aumenta la actividad.
d) La actividad de la enzima aumenta, pues, se activa con cambios de pH.
e) La actividad de la enzima aumenta, pues, al aumentar el pH aumenta la actividad.

Las enzimas dependen de factores del medio para su correcto funcionamiento, como el
pH y la temperatura ¿Qué ocurre con la actividad de la enzima al variar la temperatura
al que se encuentra?
a) La enzima es igualmente activa a cualquier temperatura.
b) Al disminuir la temperatura aumenta la actividad de la enzima.
c) La actividad de la enzima aumenta, pues, se activa con cambios de temperatura.
d) La actividad disminuye, pues, solo actúa en un rango de temperatura.
e) Al aumentar la temperatura aumenta la actividad de la enzima.

17) Reconoce las características de cofactores, coenzimas y grupo prostéticos. Selección

múltiple

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18) Reconoce la importancia general de las vitaminas en las reacciones bioquímicas.
Selección múltiple

Los cofactores y coenzimas son importantes para el correcto funcionamiento de algunas

enzimas. ¿Por qué razón son tan importantes?

a) Estabilizan el pH del medio.

b) Se unen al sitio activo permitiendo la catálisis.
c) Le dan la estructura tridimensional a la región no catalítica.
d) Estabilizan los sustratos.
e) Estabilizan los productos.

19) Clasifica las enzimas según la reacción química que cataliza. (mostrar reacción) Selección
única

20) Interpreta un gráfico de energía v/s avance de la reacción en presencia o ausencia de un

catalizador. Selección única

La siguiente figura representa un gráfico de Energía vs Avance de una reacción catalizada

y una reacción no catalizada. ¿Qué podemos inferir respecto a las reacciones catalizadas
a partir del gráfico?

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 I. La energía de activación disminuye con la enzima.
II. La energía de los sustratos aumenta en presencia de una enzima.
III. La energía de los productos aumenta en presencia de una enzima.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y III
e) II y III

21) Identifica los factores que conllevan al aumento de la velocidad de reacción en presencia
de una enzima. Selección múltiple

22) Describe en forma general los mecanismos de catálisis enzimática. Selección única

Las enzimas son capaces de realizar su acción catalítica mediante diversos mecanismos
¿Cuál de las siguientes afirmaciones correspondería al mecanismo utilizado por las
enzimas?
a) Seguir los mismos estados de transición del sustrato sin enzima.
b) Favorecer las reacciones secundarias, así aumenta variabilidad.
c) Seguir estados de transición alternativos.
d) Ser muy complementaria al sustrato.
e) Ser muy afín al producto.

23) Reconoce las características del modelo cinético de Michaelis-Menten

Selección múltiple

24) Describe el significado de los parámetros enzimáticos Km y Vmáx. Selección única

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25) Interpreta gráficamente los parámetros de Km y/o Vmáx de enzimas obedecen a la
cinética de Michaelis-Menten (ej. Isoenzimas). Selección única.

26) Reconoce la ventaja del uso de la ecuación de Lineweaver-Burk

Selección única.

A continuación, se muestra un gráfico de dobles recíprocos para las cinéticas de una

enzima sin inhibidor (diamantes) y en presencia de un inhibidor (cuadrados). ¿Qué
ventajas representa el uso de la ecuación y gráficas de
doble recíproco para el estudio de la cinética
enzimática?

I. Permite comparar fácilmente dos cinéticas

enzimáticas.
II. Es más exacto y preciso que el gráfico de
Michaellis-Menten.
III. Permite comparar dos enzimas que no cumplen
con la cinética de Michaellis-Menten

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) I, II y III

27) Reconoce la Km o Vmáx de una cinética enzimática, utilizando la gráfica de Lineweaver-

Burk. Selección única

28) Identifica los tipos de inhibición enzimática de acuerdo a los cambios en los parámetros
cinéticos. Selección múltiple

LDH1 y LDH5 son isoenzimas de lactato deshidrogenasa que exhiben diferentes

parámetros cinéticos para su sustrato (piruvato). De acuerdo a la curva de Michaelis-
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 Menten presentada en la figura ¿Cuál conclusión es correcta con respecto a estas
isoenzimas?

I. La LDH5 tiene mayor afinidad por

piruvato que la LDH1.
II. La LDH1 tiene mayor afinidad por
piruvato que la LDH5.
III. Ambas enzimas presentan la misma
afinidad por piruvato.

a) Sólo I
b) Sólo II
c) Sólo III
d) I y II
e) I, II y III

29) Identifica los tipos de regulación enzimática que utiliza nuestro cuerpo. Selección única

30) Identifica los tipos de regulación enzimática que utiliza nuestro cuerpo. Selección
múltiple

31) Reconoce las características de las enzimas de uso clínico. Selección única