UP2 - QUÍMICA (AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS)

Proteinas: Son macronutrientes, formados por aminoácidos. Ej: Carbono-hidrógeno-oxigeno-nitrógeno

 Funciones estructurales
 Catalizadoras de reacciones químicas.
 Protección inmunitaria
 Funciones hormonales
 Contratilidad y mobilidad muscular.

Aminoacidos: Unidades fundamentales contituyentes de la

macromolécula
 Grupo ácido carboxilico (-COOH)
 Grupo básico amino (-NH2)
 Hidrogeno
 Cadena lateral R – Diferente para cada uno de los 20 aminoacidos.
 Unidos al carbono alfa

Tenemos diferentes familias de aminoacidos: hay la familia L y D, que va a depender de la isomeria que tiene
el aminoacido.

Isomeria: Tiene la misma composición molecular pero puesto de distintas maneras.

 Compuestos diferentes con la misma estructura molecular.

 Grupos unidos al carbono asimétrico central, pueden estas
dispuestos de dos formas en el espacio.
 Desvían la luz hacia la Derecha – Dextrógiros (D).
 Desvían la luz hacia la Izquierda – Levógiros (L).

Clasificacion según cadena lateral R

Los aminoacidos pueden ser clasificados como Esenciales y no Escenciales.

Esenciales: Necesito, Pero no puedo sintetiza (mi cuepo no fabrica), En la familia de los esenciales tenemos
tambien los parcialmente esenciales o semi-esenciales que deben ser ingeridos en casos esperciales
(Arginina y histinina).
Fenilalanina – Isoleucina – Leucina – Lisina – Metionina – Treonina – Triptofano – Valina

Propiedades Ácido-Base
 Grupos carboxilo – Ácido o doador de protones
 Grupo Amino – Básico acepta protones
Carga eléctrica del AA depende del PH del medeo, si la concentración de iones Hidrogenos aumenta, el ion –
COO, capta protones – Cationes.
PH es una medida de acidez o alcalinidad que indeica la candid de iones de hidrogeno presentes en una
solución o sustancia.

Punto isoeléctrico: Valor de PH en el cual la disociación de cargas positivas y negativas se iguala (es neutra).

Péptidos: Enlaces peptidicos – unión del grupo COOH de un AA con grupo amina NH2 de otro AA, Pérdida de
una molécula de H2O.
 Dipéptido (union de 2 AA)
 Tripéptido (union de 3 AA)
 Oligopéptido (union de -20 AA)
 Polipéptido (union de 20 a 50 AA)

En ambos los extremos siempre hay que terminas con un grupo

COOH y el otro con NH2.
- Extremo con AA con su Grupo amina libre – N. terminal.
- Extremo final con el grupo carboxilo libre - C. terminal.

Propiedades: Las propiedades ácido base están dadas por los grupos amina y carboxilicos terminales, y las
cadenas laterales.
Las unidades que forman el polímero son restos o residuos de AA.

Estructura molecular

Las estructuras moleculares se definen según su forma e las uniones, el enlace peptídico es débil, por eso
interviene otras fuerzas para actuar sobre la nos AA y formar estructuras más complejas.

Primaria: Composicion de definida de AA y secuencia según la cual las unidades monoméricas se ordenan.
La estructura primaria de las proteínas es el primer nivel de organización estructural en la jerarquía de la
estructura proteica, la unión forma una estructura parecida a un “colla de perolas”.
Cada proteína tiene una secuencia primaria única que se determina genéticamente a través del ADN. Los
aminoácidos están unidos entre sí en una cadena mediante enlaces peptídicos, y la secuencia en la que están
dispuestos es fundamental para la función biológica de la proteína. Pequeñas diferencias en la secuencia de
aminoácidos pueden llevar a diferencias significativas en la estructura y función de las proteínas, lo que a su
vez puede influir en la salud y el funcionamiento del organismo.
Las estructuras primarias sufre hidrolisis, la hidrólisis es una reacción química en la que una molécula se
descompone en dos o más componentes más simples debido a la adición de agua.
Secundaria: La estructura secundaria de las proteínas se refiere a los patrones de plegamiento y
conformación que adoptan segmentos específicos de la cadena polipeptídica. Los dos tipos principales de
estructura secundaria son la hélice alfa y la lámina beta (hoja beta)

 Hélice alfa: En la hélice alfa, la cadena polipeptídica se pliega en forma de hélice. Cada vuelta de la
hélice está compuesta por aproximadamente 3.6 aminoácidos y está estabilizada por Uniones
peptídicas y puentes de hidrogeno. La estructura de hélice alfa es compacta y estable, y es una de las
formas más comunes de plegamiento en las proteínas.
 Lámina beta (hoja beta): La lámina beta consiste en segmentos de la cadena polipeptídica que se
pliegan en estructuras planas y extendidas, formando "hojas" que están conectadas por segmentos
de cadena que a menudo adoptan una conformación en hélice alfa. Las cadenas laterales de los
aminoácidos en la hoja beta apuntan alternativamente hacia arriba y hacia abajo, y los enlaces:
Uniones peptídicas y puentes de hidrogeno
 Enrollamiento al azar

En las estrucuras secundarias tambien vemos: La desnaturación de proteínas que es el proceso mediante el
cual una proteína pierde su estructura tridimensional nativa y su función biológica debido a cambios en su
entorno químico o físico. Esto puede incluir la ruptura de enlaces no covalentes que mantienen la estructura
de la proteína, como los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas, entre otros.
La desnaturación puede ser causada por una serie de factores, como cambios en la temperatura, el pH, la
concentración de sales y la presencia de agentes desnaturalizantes químicos. Cuando una proteína se
desnaturaliza, puede perder su forma tridimensional específica y adoptar una conformación desorganizada.
Esto generalmente conduce a la pérdida de su actividad biológica, ya que muchas proteínas requieren una
estructura precisa para llevar a cabo sus funciones.

Terciaria: tenemos 2 tipos: Presenta una función biológica, Sus uniones son: Uniones peptídicas, puentes de
hidrogeno, puentes de disulfuro, fuerzas de atracción van der Waals, fuerza de atracción o repulsión
electrostática.
Proteínas Globulares:
 Moléculas se pliega sobre sí misma, formando un conjunto compacto.
 Proeinas de gran actividad funcional. (Disposicion tridimencional)
Proteínas fibrilares:
 Cadenas polipeptidicas se ordenan pralelamente formando fibras o láminas.
 Poco solubles em agua.
 Constituyen estructuras de sostén

Cuartenaria: Disposición especial de las subunidades polipeptidicas constituyentes de las moléculas

compuestas.
Sistesis proteica