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Programa Bioquimica Gral.
Programa Bioquimica Gral.
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA
CÓDIGO: BI-3001 REGIMEN: ANUAL SEDE: ARAGUA
GENERAL
HORAS HORAS
NIVEL: 3 UC: 3 PRE – REQUISITO:
SEMANALES: 4 TOTALES: 144
ESPECIFICACIONES CURRICULARES
OBJETIVO TERMINAL.
Al finalizar la asignatura el estudiante estará en capacidad de explicar la dinámica, regulación e interrelación de las diferentes reacciones
metabólicas que se producen en la célula y realizara los ensayos de laboratorio aplicando con criterio científico la metodología actualizada, siendo
lógico, diestro, y sistemático.
SINOPSIS DE CONTENIDO.
Estructura, función, rutas metabólicas y regulación del metabolismo de carbohidratos, aminoácidos, proteínas, lípidos, nucleótidos y ácidos
nucleicos.
Métodos de estudio en Bioquímica celular y molecular, catálisis enzimática, vitaminas como coenzimas, bioenergética y oxidaciones biológicas.
Mecanismos de acción hormonal. integración metabólica.
Procedimientos y normas para la elaboración de reactivos, soluciones de uso en el laboratorio de Bioquímica. Valoración y preparación de
soluciones. Espectro de absorción de una solución de hemoglobina. Efecto de la concentración de enzima, sustrato, temperatura y pH en la acción
enzimática. Identificación y propiedades químicas de los carbohidratos. Determinación de glicemia postpandrial, de proteínas totales y
fraccionadas, de nitrógeno no proteico. Evaluación de las propiedades generales de los lípidos. Determinación de lípidos totales y triglicéridos en
plasma. Determinación de colesterol total y fraccionado mediante precipitación.
ESTRATEGIAS METODOLOGICAS.
Asignatura de carácter teórico-práctica
Clases expositivas
Grupos de discusión
Trabajos en equipo
Manejo de experiencias dirigidas (Practicas de laboratorio)
JUSTIFICACIÓN E IMPORTANCIA
La Bioquímica puede definirse como una ciencia que: a) Explica la vida utilizando el leguaje de la química. b) Estudia los procesos
biológicos a nivel molecular. c) Estudia la naturaleza y comportamiento de la materia viva usando técnicas químicas, físicas y biológicas.
Dentro de este contexto, es necesario entender la importancia de esta asignatura para el profesional de Bioanálisis, especialmente si lo
vemos desde el punto de vista del perfil propuesto para esta carrera. Esta asignatura contribuye a reforzar los roles a desempeñar por el egresado,
proporcionando herramientas básicas que contribuyen a lograr un profesional competente que pueda desempeñarse con eficiencia en diferentes
áreas del conocimiento, bien sea, en el área clínica, como investigador en ciencias básicas y aplicadas o en la industria. Por lo antes expuesto,
esta es una asignatura considerada básica en la carrera, ya que los conocimientos aquí adquiridos son fundamentales para la comprensión de otras
asignaturas como Fisiología, Bioquímica clínica y numerosos aspectos de la Inmunología, Farmacología, Toxicología, Hematología y
Microbiología. Aquí también el estudiante incorporará algunos conocimientos de la biología molecular y la biotecnología que se perfila como
una de las áreas más impactantes entre otras cosas porque ha adquirido una gran importancia para el diagnóstico y terapéutica de enfermedades,
ya que a medida que avanza el conocimiento, las causas de las enfermedades son formuladas con mayor frecuencia en términos moleculares.
Podemos decir que el campo de la bioquímica es muy amplio "donde hay vida ocurren procesos bioquímicos y los bioquímicos estudian procesos
químicos en microorganismos, parásitos, vegetales, insectos, peces, aves, mamíferos inferiores y superiores en el ser humano, es por eso que su
conocimiento es esencial en todas las ciencias de la vida".
La asignatura Bioquímica General es de carácter Teórico - Práctico, abarcando en el aspecto teórico el estudio de las diferentes
macromoléculas que conforman la célula viva (glúcidos, lípidos, proteínas, nucleótidos y ácidos nucleicos) desde el punto de vista de su
estructura, función y su metabolismo, que comprende toda la dinámica y regulación de los procesos anabólicos y catabólicos de esta
macromoléculas. En el aspecto práctico, la asignatura abarcará la ejecución de una serie de técnicas que le permitirán al estudiante una mayor
familiaridad con algunos instrumentos de medición, preparación de soluciones patrones y conocimientos técnicos que lo llevarán a entender lo
importante que es realizar un manejo adecuado de las técnicas a utilizar en un laboratorio de análisis.
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LICENCIADA EN BIOANALISIS: NUÑEZ ARRAYAGO AIDA MARIA
C.I.: V- 20.107.284
UNIDAD No. 1. Componentes moleculares de las células
OBJETIVO TERMINAL:
Establecer la importancia de mantener la organización celular
CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
PROCEDIMENTAL METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Lógica Molecular de la Vida. -Enumerar los compuestos Clase expositiva Toda la unidad una prueba
Jerarquía de la organización moleculary químicos y las reacciones corta de 30 minutos
estructural de las células. individuales para explicar la
Células procariotas y eucariotas lógica molecular de la vida.
-Establecer la jerarquización de
la organización molecular de
las células en base a su
construcción química.
-Conformar la organización
celular en base a la
construcción de sus organelos.
-Establecer las diferencias en
cuanto a la organización
estructural y funcional de los
procariontes y eucariontes
Bioelementos, concepto, composición corporal. -Definir lo que es un
Funciones plásticas, catalíticas y osmótica. bioelemento. Clase expositiva
Biomoléculas.Concepto,clasificación. -Señalar la composición y
Biomoléculas orgánicas e inorgánicas función de algunos
bioelementos del cuerpo
humano.
- Señalar la composición y
función de algunas
biomoléculas del cuerpo
humano.
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UNIDAD No.2. Estructura y función de aminoácidos, peptidos y proteínas
OBJETIVOS TERMINALES:
Conocer las propiedades de los aminoácidos y como esas propiedades afectan la estructura de las proteínas
Explicar las propiedades que influyen en el plegamiento de la molécula proteica
Establecer la relación entre las propiedades estructurales de las proteínas y sus funciones biológicas
CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Aminoácidos. Concepto. -Señalar las formas moleculares de los Clase expositiva La unidad se evaluará con
Distribución e importancia aminoácidos comunes en las proteínas. Discusión grupal quices, y el trabajo de
Fórmula general de un aminoácido -Señalar e interpretar la polaridad y Revisión bibliográfica dinámica de grupo /
Clasificación de los aminoácidos. apolaridad de los aminoácidos desde el Discusión grupal
Aminoácidos con grupo R apolares punto de vista físico-químico.
Aminoácidos con grupo R polares, -Señalar e interpretar la neutralidad,
cargados y sin carga. acidez y basicidad de los aminoácidos
Aminoácidos neutros, básicos y desde el punto de vista físico-químico.
ácidos -Señalar el origen y diferencias
Aminoácidos poco frecuentes en las estructurales de los aminoácidos poco
proteínas frecuentes en las proteínas.
Aminoácidos no proteicos -Señalar origen y diferencias
estructurales de los aminoácidos no
proteicos
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Anfoterismo -Explicar con ejemplos el concepto de Clase expositiva
Formas ionizadas de un aminoácido anfoterismo. Dinámica de grupo
Grupo carboxilo -Representar estructuralmente la Revisión bibliográfica
Grupo amino formula general de un aminoácido y
Cargas eléctricas en los como ocurre la disociación del grupo
aminoácidos. α-carboxilo y el grupo α-amino.
Puntos isoeléctricos (pI). -Señalar en el proceso de disociación
que es un zwitterion.
-Explicar como adquiere carga un
aminoácido.
-Explicar en que consiste el pI de un
aminoácido y que representa con
respecto a la carga que adquiere dicho
aminoácido.
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Péptidos de origen proteico. -Señalar la forma como se originan los Clase expositiva
Péptidos de origen no proteicos péptidos de origen proteicos. Dinámica de grupo
Glutatión, Oxitocina y Vasopresina -Señalar la diferencia estructural entre Revisión bibliográfica
Angiotensina, Antibióticos péptidos proteicos y no proteicos.
peptídicos. -Describir y representar mediante
cuadros estadísticos el efecto de
hormonas peptídicas de interés
biológico.
-Representar y señalar las
características estructurales que
definen un antibiótico desde el punto
de vista de su conformación.
Estructura primaria de las proteínas. -Representar una cadena polipeptídica Clase expositiva
Enlace covalente y esquematizar como se establece la Discusión grupal
interacción entre aminoácidos como Revisión bibliográfica
fuerza de soporte.
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Estructura terciaria. -Representar el plegamiento de las Clase expositiva
Grupo prostético. Apoproteína. cadenas polipeptídicas por efecto de Discusión grupal
Dominio. Proteínas Fibrosas, los grupos R de sus aminoácidos por Revisión bibliográfica
Proteínas Globulares su disposición lateral intracadena en
su espacio tridimensional.
-Definir grupos protéticos,
apoproteína y dominio
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Propiedades de las proteínas en -Definir el pI de las proteínas en Clase expositiva
solución. función de los grupos ionizables de las Discusión grupal
Punto isoeléctrico (pl) de una cadenas polipeptídicas y asociarlo con Revisión bibliográfica
proteína. su solubilidad.
Precipitación selectiva de las -Interpretar los cambios ocurridos en
proteínas la solubilidad de una proteína en
Cambios de pH del solvente, función del pH, constante dieléctrica y
Cambios de la constante dieléctrica fuerza iónica del solvente.
del solvente. Cambios de la fuerza -Explicar el efecto tampón dado por
iónica del solvente. Capacidad las proteínas en función de sus grupos
amortiguadora de las proteínas. disociables.
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Señalar los niveles de organización Clase expositiva
alcanzados por la Hemoglobina y Revisión bibliográfica
Mioglobina y establecer las Discusión y trabajo en equipos
diferencias significativas en sus
propiedades fisiológicas en función de
la variabilidad de la estructuración de
sus cadenas polipeptídicas.
-Señalar la ecuación que rige la unión
del oxígeno a la molécula de
Mioglobina y representar la curva de
fijación de oxígeno por las moléculas
de Hemoglobina y Mioglobina.
-Explicar el fenómeno de
cooperatividad en función de la
fijación de oxígeno a los grupos hemo
en la cadena polipeptídica de la
molécula de Hemoglobina.
-Explicar el efecto Bohr en función de
la condición de equilibrio establecida
entre la asociación del oxígeno a la
molécula de la Hemoglobina, como
consecuencia del efecto del pH del
entorno celular.
Colágeno y otras proteínas fibrosas -Señalar la estructura, función y Discusión y trabajo en equipos
distribución de la molécula de Revisión bibliográfica
colágeno y establecer un modelo de
comparación entre proteínas fibrosas y
proteínas globulares.
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Enzimas (Apoenzima, Holoenzima. -Definir Enzimas y diferenciar Clase expositiva La unidad se evaluará con
Terminología (Cofactor, sustrato, conceptualmente apoenzima y Discusión grupal quices, y el trabajo de
velocidad de reacción, especificidad, holoenzima. Revisión bibliográfica Discusión grupal
centro activo, centro alostérico. -Definir: Cofactor, sustrato, velocidad
Clasificación de las enzimas de reacción, especificidad, centro
activo, centro alostérico.
-Señalar las características que definen
la clase de enzima.
-Señalar el significado de la
nomenclatura usada por la
international Unión of Bliochemestry
para clasificar las enzimas.
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Alosterismo -Definir: alosterísmo ligando, efector, Clase expositiva
Terminología (ligando, efectores modulador, monómeros, protómeros, Discusión grupal
modulares, monómeros, protómeros, olígomeros etc) Revisión bibliográfica
oligómeros etc). -Establecer la diferencia entre una
Interacción homotrópica , interacción homotrópica y una
heterotrópica. heterotrópica.
Cinética de las enzimas alostéricas. -Describir el efecto de los
moduladores sobre la cinética
enzimática
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UNIDAD No. 4. Vitaminas y Minerales como coenzimas
OBJETIVO TERMINAL:
Señalar la importancia de las vitaminas y minerales como coenzimas en reacciones enzimáticas
Señalar la importancia de las vitaminas y minerales en el metabolismo celular
CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Aspectos generales de vitaminas y - Señalar la importancia de las Discusión grupal Seminarios
minerales vitaminas y los minerales en el Revisión bibliográfica
Clasificación de las vitaminas: metabolismo celular.
Vitaminas Hidrosolubles - Señalar y discutir la clasificación de
Vitaminas liposolubles las vitaminas en función de su
Vitaminas Hidrosolubles: Tiamina. liposolubilidad e hidrosolubilidad
Riboflavina. Niacina. Vitamina B6. - Identificar la estructura química de
Ácido pantoténico. Biotina. Ácido las vitaminas hidrosolubles y señalar
Fólico. Vitamina B12. Ácido su función, requerimientos, efectos
Ascórbico carenciales, toxicidad y distribución en
Vitaminas Liposolubles: Vitamina la naturaleza (fuentes).
A. Vitamina D. Vitamina E. - Identificar la estructura química de
Vitamina las vitaminas liposolubles y señalar su
Clasificación: Macrominerales. función, requerimientos, efectos
Oligoelementos carenciales, toxicidad y distribución en
Macrominerales: calcio. Fósforo. la naturaleza (fuentes
Magnesio. - Señalar la clasificación de los
Oligoelemento: Hierro. Yodo. Zinc. minerales en función de su abundancia
Cobre. Selenio. Magnesio. corporal
Molibdeno. - Identificar la representación química
de los minerales y señalar su función,
requerimientos, efectos carenciales,
toxicidad y distribución en la
naturaleza (fuente).
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Concepto de metabolismo, -Analizar el concepto integrado del Clase expositiva Toda la unidad se evaluara
necesidades esenciales de la célula. metabolismo y sus funciones. con un examen corto de 30
Principios nutritivos exógenos. -Definir, analizar y diferenciar entre minutos
Digestión: definición, etapas y metabolismo, anabolismo y
necesidades del proceso digestivo. catabolismo.
Catabolismo: fases, vías y ciclos -Interpretar gráfico de la integración
catabólicos. Anabolismo: concepto metabólica.
fases, vías y ciclos anabólicos.
Funciones del metabolismo.
Gráfico de la integración metabólica.
Intermediario anfibólico: concepto y
ejemplos según el gráfico. Equilibrio
dinámico entre catabolismo y
anabolismo.
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UNIDAD No. 7. Metabolismo energético
OBJETIVOS TERMINALES:
Explicar el proceso mediante el cual a partir de la oxidación de los metabolitos de carbohidratos, proteínas y grasas se genera energía.
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-Estructura y propiedades del ATP. - Relacionar el Sistema de Trisfosfatos Clase expositiva
Energía libre estándar de hidrólisis de Adenosina (ATP) y la transferencia Discusión grupal
del ATP. de energía química. Revisión bibliográfica
Fundamento del ATP como
compuesto de alta energía.
Energía libre estándar de otros
compuestos de alta energía.
Papel central del sistema ATP-ADP.
El principio del intermediario común
en el acoplamiento energético.
Conservación de la energía libre de
oxidación.
Acoplamiento de una reacción
productora de energía química a una
reacción biosintética: Reacciones
acopladas.
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
( EVALUACIÓN)
Propiedades químicas: - Representar y explicar las reacciones Clase expositiva
Debidas a los grupos aldehídos y químicas más importantes de los Discusión grupal
cetonas: Oxidación, reducción y glúcidos debidas fundamentalmente a Revisión bibliográfica
deshidratación. los grupos aldehídos, cetonas y Interrogatorios
Debidas a la función alcohol: alcoholes presentes.
formación de glucósidos, esteres y
fermentación alcohólica. - Reconocer los principales derivados
-Derivados glucídicos: Azúcares, glucídicos y comprender su
alcoholes, azúcares ácidos, importancia.
desoxiazúcares, aminoazúcares,
esteres fosfóricos y glicósidos.
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UNIDAD No. 9. Catabolismo de glúcidos
OBJETIVOS TERMINALES:
Explicar los procesos metabólicos que intervienen en la conservación de la glucosa dentro de los valores normales
Relacionar el metabolismo de los hidratos de carbono con el funcionamiento del ciclo de Krebs
Conocer los intermediarios y enzimas que intervienen en la glucólisis y glucogenólisis
Explicar los mecanismos de regulación de la glucólisis y glucogenólisis
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
( EVALUACIÓN)
Efectos Pasteur: definición, - Explicar como la presencia o Clase expositiva
interpretación, tejidos donde se ausencia de oxigeno modifica el Discusión grupal
presenta. consumo de glucosa, y como reponen Revisión bibliográfica
Reacciones Anapleróticas: los intermediarios metabólicos del Interrogatorio
definición, destinos del ciclo de Krebs.
oxaloacetato. Reacciones - Explicar como el organismo regula
Anapleróticas en hígado y riñones. la oxidación de la glucosa.
Reacciones Anapleróticas en tejidos - Analizar la importancia de la
cardíacos y muscular. utilización del glucógeno como
Regulación citoplasmática de la depósito de glucosa
glucólisis: Hexoquinasa,
Fosfofrutoquinasa y
piruvatoquinasa. Regulación
mitocondrial: control mitocondrial
de la oxidación de acetil-CoA.
Glucogenólisis: reacciones
enzimáticos. Regulación.
Rendimiento energético. Tejidos que
dependen del suministro de glucosa.
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UNIDAD No. 11. Rutas metabólicas especiales
OBJETIVO TERMINAL:
Explicar las diversas rutas implicadas en la síntesis y degradación de monosacáridos, oligosacáridos y polisacáridos.
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
( EVALUACIÓN)
Lípidos simples. - Analizar la estructura de los terpenos Clase expositiva
Terpenos. Estructura. y establecer su diferencia estructural Discusión grupal
Esteroides. Estructuras. con respecto a los esteroides. Revisión bibliográfica
Ácidos biliares. Hormonas - Reconocer la unidad conformacional Interrogatorio
esteroideas. Colesterol de los terpenos y esteroides.
Isopreno. Estructura - Representar la estructura de los
ácidos biliares, hormonas esteroideas y
colesterol y señalar su importancia
biológica.
- Representar la estructura del
isopreno y señalar su importancia
biológica
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UNIDAD No.13. Catabolismo de lípidos
OBJETIVO TERMINAL:
Entender como las células degradan las moléculas lípidicas del entorno y las almacena en su interior, e interpretar como es captada y
regulada la energía que se libera en este proceso.
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-Formación de los Ácidos Biliares: Explicar el proceso del catabolismo Clase expositiva
cólico y quenodesoxicólico. Tasa de del colesterol e interpretar la
formación diaria e importancia. circulación entero-hepática de los
Circulación entero-hepática de las productos de éste catabolismo así
sales biliares y funciones como la importancia de ella
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UNIDAD No.15. Estructura y función de nucleótidos y ácidos nucleicos
OBJETIVO TERMINAL:
Conocer el sistema de nomenclatura usado para describir los nucleótidos y sus partes componentes e identificar los nombres de las
bases purínicas y pirimídicas de los nucleósidos y nucleótidos comunes.
Conocer las funciones de los nucleótidos y de los ácidos nucleicos
Estructura de los Ácidos Nucleicos -Señalar las características de las Clase expositiva
Estructura Primaria. Estructura estructuras primarias del ADN y el Discusión grupal
Secundaria. Estructura Terciaria ADN y resaltar sus diferencias. Revisión bibliográfica
Experimentos de Watson, Crick. -Señalar las características de las Interrogatorio
Chargaff. Wilkins. Franklin. Pauling. estructuras secundarias y terciarias del
Holley. Rich y Kim. ADN y el ADN resaltando sus
diferencia
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Nucleasas -Señalar la especificidad de Clase expositiva
Hidrólisis del enlace fosfodiéster rompimiento de los enlaces Discusión grupal
fosfodiéster por distintos tipos de Revisión bibliográfica
Nucleasas. Interrogatorio
Tipos estructurales del ADN. -Señalar las características y tamaño Clase expositiva
Tamaño estructural del ADN. Discusión grupal
DNA lineal. ADN circular -Diferenciar ADN lineal y ADN Revisión bibliográfica
Secuencias nucleotídica del ADN. circular. Interrogatorio
Palíndromos. Enzimas de restricción -Señalar la composición de bases en la
secuencia nucleotídica del ADN.
-Definir palíndromo y señalar la
importancia de las endonucleasas de
restricción.
Biosíntesis del ARN: Iniciación, - Explicar los mecanismos por los Clase expositiva
prolongación y terminación de las cuales el ADN se transcribe a Discusión grupal
cadenas de ARN. Enzimas y moléculas complementarias de ARN. Revisión bibliográfica
factores involucrados
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
(EVALUACIÓN)
Antibióticos como inhibidores del - Interpretar el modo de acción de Clase expositiva
proceso de trascripción. algunos antibióticos sobre el proceso Discusión grupal
-Procesamiento post-transcripción de transcripción. Revisión bibliográfica
del ARN - Indicar que transformaciones sufre el
ARN una vez sintetizado
Los ribosomas como lugar de la - Explicar como se lleva a cabo la Clase expositiva
síntesis proteica. Iniciación, síntesis de proteínas (traducción) y Discusión grupal
elongación y terminación: factores y describir el proceso ciclico que tiene Revisión bibliográfica
enzimas involucrados. lugar.
Antibióticos inhibidores del proceso - Interpretar el modo de acción de
de traducción.. algunos antibióticos sobre el proceso
Modificaciones post-traduccionales de traducción.
de las cadenas polipeptídicas - Explicar los cambios que
experimenta una cadena polipeptídica
después de ser sintetizada.
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
( EVALUACIÓN)
Tecnología del ADN recombinante - Comprender la importancia de la Clase expositiva
e Ingeniería Genética. Importancia e tecnología del ADN recombinante Discusión grupal
impacto en el desarrollo de diversas para el desarrollo de diferentes áreas Revisión bibliográfica
áreas de la ciencia básica aplicada, de la ciencia.
importancia biomédica. - Explicar de manera general como se
Proyecto Genoma Humano, obtiene un ADN recombinante.
importancia perspectivas, - Comprender la importancia y función
implicaciones éticas. de la enzima transcriptasa inversa.
ADN recombinante, enzimas - Explicar las características
utilizadas, endonucleasas de principales del proceso de clonación.
restricción, ligasa. - Explicar la importancia de aplicar
Transcriptasa inversa, síntesis de las técnicas de Ingeniería Genética
ADN a partir de ARN, Retrovirus, para la producción de fármacos y
ejemplos, importancia. Obtención vacunas
de cadena de ADN complementario
(ADNc) .
-Clonación, concepto, características
generales, principales etapas del
proceso: vectores de clonación y
vectores de expresión (plásmidos ,
fagos, cósmidos). Clonación de
células procariotas. Clonación en
células eucariotas. Levaduras
transgénicas. Cómo clonaron a la
oveja Dolly. Animales transgénicos.
Importancia. Bibliotecas de ADN
complementario (ADNc)
Producción de Fármacos.
Producción de Vacunas.
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CONTENIDO CONCEPTUAL CONTENIDO PROCEDIMENTAL ESTRATEGIAS ACTIVIDADES DE
METODOLOGICAS CIERRE
( EVALUACIÓN)
Técnicas de importancia para - Explicar el fundamento de las Clase expositiva
diagnóstico e investigación. técnicas de Ingeniería Genética más Discusión grupal
Hibridación de ácidos nucleicos, utilizadas para diagnóstico e Revisión bibliográfica
características. investigación
Detención de un gen o genes de
interés utilizado sondas especificas
marcadas.
Polimorfismo de la longitud de los
fragmentos de restricción (RFLP).
Mapas de restricción.
Reacción en cadena de la polimerasa
(PCR).
Técnicas de transferencia Sourthern
blothing y Northern blothing.
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UNIDAD No.17. Catabolismo Proteico
OBJETIVO TERMINAL:
Entender como las célula degrada las moléculas proteicas del entorno y los diferentes destinos metabólicos de la cadena hidrocarbonada
y el nitrógeno de sus aminoácidos
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Recambio proteico, vidas medias de - Explicarla relación entre el recambio Clase expositiva En este tema se asignará un
las proteínas, proteasas y peptidasas proteico, equilibrio nitrogenado y Discusión grupal trabajo escrito presentado
tisulares, equilibrio nitrogenado, requerimiento proteico Revisión bibliográfica en grupo
Kwashiorkor y marasmo, -Explicar el destino del esqueleto Interrogatorio
aminoácidos esenciales hidrocarbonado de los aminoácidos
requerimiento proteico.
Entrada del esqueleto carbonado de
los diferentes aminoácidos al ciclo
de Krebs. Conversión de la familia
C3, C4, y C5 de aminoácidos en
miembros del ciclo de Krebs.
Aminoácidos glucogénicos.
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BIBLIOGRAFIA:
EVALUACIONES:
La evaluación se realizará sobre el Programa dividido en tres (3) lapsos en las siguientes unidades respectivamente:
La evaluación de este programa se hará según el REGIMEN DE EVALUACION CONTINUA Y PROGRESIVA con
EVALUACIONES FINALES EN CADA LAPSO de acuerdo con el Reglamento de Evaluación de los Alumnos de la Universidad de Carabobo,
aprobado en el Consejo Universitario el 01-11-98. En virtud a ello cada uno de los Lapsos tendrá una evaluación continua con un peso del 70% y
una evaluación final con un peso de 30% respectivamente.
La Evaluación continua de cada uno de los Lapsos incluirá la evaluación de los Objetivos Teóricos y la evaluación de las prácticas de
laboratorio correspondiente a ese lapso teniendo un peso de 50% y 20% respectivamente, que en su conjunto conformarán el 70% de la
evaluación continua de cada lapso. La modalidad de la evaluación continua Teórica estará representada por la realización de Exámenes cortos,
seminarios, revisiones bibliográficas o presentación de trabajos escritos, según el tema de la unidad. La evaluación Práctica estará representada
por un quiz o interrogatorio al inicio de cada práctica.
La evaluación final de lapso corresponde al 30% restante y se hará mediante un examen final.
La nota definitiva estará representada por el promedio de las notas totales de cada lapso, considerándose como nota mínima aprobatoria 10
puntos.
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