Enzimas y coenzimas

Tema 8: Enzimas: concepto, características y clasificación

Tema 9: Cinética enzimática
Tema 10: Regulación de la actividad enzimática
Tema 11: Coenzimas y vitaminas hidrosolubles
Tema 8. Enzimas:
Concepto, características y clasificación
 ¿Por qué se necesitan enzimas?

• Las moléculas biológicas son muy estables

• Reacciones son muy lentas
• Muchas son energéticamente desfavorables
• Las reacciones deben realizarse en condiciones suaves
• Debe estar todo coordinado

v1
Sustratos Productos
v2
(S) (P)
 ¿Por qué se necesitan enzimas?
Las reacciones que tienen lugar en los seres vivos deben suceder:
▪ en condiciones suaves
▪ a velocidad suficiente para cubrir necesidades
▪ sin producir reacciones laterales
▪ de forma totalmente coordinada
Los CATALIZADORES favorecen la transformación química de SUSTRATO en PRODUCTO

▪ PROPIEDADES GENERALES DE LOS CATALIZADORES

▪ Actúan a bajas concentraciones
▪ No se consumen durante el proceso catalítico
▪ Incrementa la velocidad de reacción

▪ PROPIEDADES ESPECÍFICAS DE LAS ENZIMAS

▪ Elevado poder catalítico
▪ Alta especificidad
▪ Actúan en condiciones suaves de reacción
▪ Presentan capacidad de regulación
REACCION CATALIZADA ENZIMÁTICAMENTE
Estado de transición, S++

G++ (sin catalizar)

G++ (catalizada)
GS
Sustrato
Energía Libre

G
reacción

GP
S+E ES E+P Producto

Reacción
Estado de transición: el S es más susceptible a ser modificado
Las E:  la energía de activación  la velocidad de reacción
 Mecanismo general de la catálisis

Etapas de cualquier reacción enzimática

Estado de Transición
--------------------------------------
Energía de activación

(EI*)
………………………………………………………….

(ES*) (EP*)
Barrera de activación G*
E+S (ES) (EP)
-------------------------------------------------------
Sustratos
(E+P)
Productos a) Reconocimiento de la E por el S
Est. inicial Est. final
b) Formación del complejo E-S
c) Transformación del complejo E-S en
E+S [ES] [EI*] [EP] E+P un complejo intermedio de transición
(E-I)* (Energía de activación)
d) Formación del complejo E-P
e) Disociación del complejo E-P en E + P
 Estado de Transición
--------------------------------------
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
(EI*)
………………………………………………………….
▪ Energía de activación: energía que debe
(ES*) (EP*)
E+S (ES)
aportarse para que la reacción tenga lugar.
(EP)
------------------------------------------------------- ▪ Las enzimas disminuyen la energía de
Sustratos
(E+P) activación, aumentando la velocidad de
Productos reacción.
Est. inicial Est. final

- ENZIMA + ENZIMA
 Estructura de las Enzimas

Partes de un enzima Centro activo

– Sitio unión
Apoenzima= parte proteica – Sitio catalítico
Grupo Prostético = Coenzima (orgánica)
Cofactor (Inorgánico. Cationes
metálicos)
HOLOENZIMA

Sustrato
 Estructura de las Enzimas

SITIO ACTIVO - SITIO CATALÍTICO - CENTRO ACTIVO

La E se une al S por el CENTRO ACTIVO.

▪ CENTRO ACTIVO:
▪ SITIO DE UNIÓN AL SUSTRATO: aa que establecen interacción con el S.
▪ RESTOS CATALÍTICOS: aa responsables de la modificación química del S.

El centro activo puede estar formado por aa localizados lejos en la cadena

polipeptídica (estructura primaria)
 Sitio de unión
Centro activo
1. HIPÓTESIS DE FISCHER (llave – cerradura)
– Sitio unión
– Sitio catalítico

2. HIPÓTESIS DE KOSHLAND (acoplamiento inducido)

 Sitio de unión llave-cerradura

Sustrato

Sitio
activo

Complejo ES
 Sitio de unión: Acoplamiento inducido

• Cambio conformacional

Sustrato Sustrato

Complejo
Complejo ES
ES

Enzima
Mayor especificidad
Mayor flexibilidad de la E.
 Centro activo
– Sitio unión
Sitio catalítico
– Sitio catalítico

El producto se libera
los restos catalíticos comienzan el El sustrato se
restos ataque químico del sustrato
transforma en producto P
catalíticos

S
S P

E E E
E

Complejo Complejo inestable

enzima + sustrato enzima + producto
enzima-sustrato enzima-producto

La enzima se recupera para iniciar nuevos ciclos

catalíticos
 ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

➢ Tras la unión E-S (proximidad): S queda orientado con sus grupos químicos
accesibles para su modificación.
➢ La unión E-S supone un “tensionamiento” y debilitamiento de los enlaces del S.
➢ La E aporta los aas catalíticos responsables de la transformación del S.

MECANISMOS DE ACCIÓN CATALÍTICA

Los aas catalíticos transforman el S en P de diferentes maneras:

▪ CATÁLISIS ÁCIDO-BASE
La enzima posee aas ácidos y básicos capaces de ceder o robar H+ al S.

▪ CATÁLISIS COVALENTE
Los aas catalíticos de la enzima establecen un enlace covalente con el sustrato
por ataque nucleofílico.

▪ CATÁLISIS POR IONES METÁLICOS

Las enzimas se pueden unir a los iones metálicos de forma:
fuerte y permanente: metaloenzimas
débil y transitoria: enzimas activadas por metal.
 Mecanismos de acción catalítica

• Catálisis ácido-base: se ceden o captan H+ (Asp, Glu, Lys, Arg, His)

• Catálisis covalente: los grupos funcionales de las cadenas de los

aminoácidos forman enlaces covalentes transitorios con los sustratos.

O
.. C +
E Ser-OH +
• Catálisis por iones metálicos: S
– Ceden o captan electrones del sustrato (red-ox)
– Formación de complejos E S
- -
Mg2+
 Propiedades de las enzimas

Propiedades de los catalizadores

• Actúan a BAJA CONCENTRACIONES
• No se CONSUMEN en el proceso catalítico
• INCREMENTA velocidad de reacción

Propiedades ESPECÍFICAS de las enzimas

• Gran especificidad:
Especificidad de sustrato: de grupo o completa (estereoespecífica)
Especificidad de reacción
• Elevada eficacia: proximidad orientación tensión en el sustrato restos
catalíticos
• Catalizan la reacción en condiciones muy suaves: compatible con la vida
• Sometidas a regulación: puede modularse su actividad mediante
agentes que produzcan cambios conformacionales en su sitio activo
 Clasificación y nomenclatura de las enzimas

▪ Nombre aleatorio: -asa

▪ IUBBM

Subclase: sustrato

nº serie

1.1.1.1
Clase Subsubclase: grupos afectados, cofactores

Tipo de reacción
catalizada
 Clasificación de las enzimas

Clase Reacción

1. Oxidorreductasas Oxidación-reducción

2. Transferasas Transferencia de un grupo

3. Hidrolasas Reacciones de hidrólisis se consideran

irreversibles
4. Liasas Eliminación o adición de grupos a dobles enlaces;
reordenamiento electrónico

5. Isomerasas Transferencia intramolecular de grupo

6. Ligasas Condensaciones que requieren aporte de energía

(ATP)
 Clasificación de las enzimas
Óxido-reductasas (Reacciones de oxido-
reducción). Si una molécula se reduce, tiene
que haber otra que se oxide.

Transferasas (Transferencia de grupos

funcionales) Grupos aldehídos, acilos,
glucosilos, fosfatos (kinasas)

Hidrolasas (Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros,
actúan sobre: enlace éster, glucosídico,
peptídico, C-N

Liasas (Adición o eliminación de grupos a dobles

enlaces) Entre C y C; C y O; C y N

Isomerasas (Reacciones de isomerización)

Transferencia intramolecular de grupo

Ligasas (Formación de enlaces, con aporte de

ATP) Entre C y O