Parcial 1

I Agua y pH
◦
Agua en procesos que dieron
origen a nuestro planeta .

◦
Célula → unidad más pequeña con característica de ser vivo .

↳
formadas por carbohidratos , lípidos y ácidos nucleicos .

Agua
o principal matriz biológica ,

o responsable del correcto funcionamiento de todas las biomoléculas .

COMPUESTÓ más abundante todos los

organismos vivos
◦
en .

◦
90º / en los humanos → 70°/ del total dentro de las células 30% en los fluidos extracelulares
y
o o .

toda está la hidrosfera ( 70% 95% del total océanos % subterráneos ,

◦ el
agua
en
superficie del planeta) -

> en
y mares ,
2 en
yacimientos
◦
ciclo del agua
| 2% en
glaciares y 1% en la atmósfera .
.

|
↳ intercambio >
3% dulce líquido
y la atmósfera
continuo de entre la hidrosfera solo de la dulce solo 14o en estado
agua .
es → ,
.

° las proporciones del agua en sus diferentes estados varía constantemente .

2%2%1 %

Y
> la
energía solar evapora el
agua ,
la
baja temperatura de la atmósfera condensa el

vapor su precipitación la hace volver así reiniciar el ciclo

y y
.

◦ embrión 97%
agua ,
recién nacidos 73% , hombre promedio 58 ± 8% del peso corporal I
mujer promedio 48 -16% adulto
mayor 43%
.

, .

°
la cantidad de agua adiposo (+ de 1
es inversamente proporcional a la de
tejido del otro
-

954o
o
puede medirse la cantidad en el cuerpo por espectrometría de masas de la cantidad de isótopos
de hidrógeno hay en el aliento, sistemas electrónicos básculas de bio impedancia eléctrica
y .

funciones
O
principales
◦ solvente universal
y principal matriz biológica .

◦
parte fundamental del citoplasma celular matriz extracelular ( movilidad de moléculas disueltas)
y .

da resistencia células
a
y organismos
o
.

termorregulación
◦
.

◦
amortiguador mecánico → parte de fluidos lubricantes que absorven impactos mecánicos y disminuyen la fricción en las articulaciones

( cefalorraquídeo y sinovial ) .

Estructura y p ÍOpiedad es moleculares

◦
Estructura atómica

-
molécula tri atómica H ( hibridación tipo spot
→

-
Fórmula : H2O .

forma tetraédrica
-
-7

de 18g → 6.02×1023 moléculas ( auo grado)

I MOI ( líquida
y pura) tiene peso
-

Enlaces
. .

◦
.

-
covalentes (O -
H)
. /

↳
longitud de aprox 0.097mm .

momento dipolar -
> asimetría eléctrica en la que la densidad de electrones es
mayor al centro de la molécula
y menor en los extremos .

◦ Puente de hidrógeno . .

Interacción electrostática originada por el momento dipolar y los electrones no compartidos en el Oxígeno , que atraen al hidrógeno de otra

molécula ya que presentan cargas parciales positivas .

-
débiles ( menos de lo % de la fuerza de un enlace covalente ) ! 2. 3 KJIMOI para romperlos) .

longitud de 0.186mm
-

tiempo de vida de 1- 20
picosegundos → la alta densidad molecular del
agua hace que se rompan y formen constantemente (esto define sus propiedades) .

una molécula de
agua puede participar en 4 puentes a la vez .

hidrógenos enlazados de forma covalente a cadenas de carbono no participan la formación de estos

-

en .

importantes en la disolución de sustancias polares , unión de las 2 hebras de ADN , interacción ADN ARN -

, formación de estructuras proteicas ,

estabilidad reconocimiento de sitios activos enzimáticos

y .
Propiedades fisicoquímicas
o incolora , inodora e insípida .

o evaporación a 10.0°C .
. .

◦
congelación a 07 .

densidad ?
líquido)
◦ >
1g / cm
0.92g / cm3 (hielo) relación entre la el volumen
-

→ masa
y y .

◦ calor específico ( 7cal / g C) °

→ cantidad de calor para elevar 1°C de
1g de una sustancia .

constante dieléctrica ( 78.5 25°C!

carga positiva
◦

propiedad para
→
a separar iones con opuesta .

µ sustancias polares no hidrosolubles .

[ agua
antipáticos moléculas con porción polar y polar
→
una otra no .

> des ionizada → mala para conducir electricidad} rotege al mantenerla al interior de la mi cera (absorción de lípidos)
↳ electrolito → sustancia iónica conductora de electricidad .

◦ tensión superficial →
resistencia penetrado ( 20°C el tiene una de 72.8 dinos / cm ) Su alta tensión le permite agruparse
a ser a
agua . en
gotas .

capilaridad capacidad para poder ascender por conductos con diámetros pequeños ; le permite de transporte circulación
viajar por
◦
ser un sistema
→ y .

◦ Ionización -
> se cede un protón a una molécula -
> especies moleculares con
carga
eléctrica positiva o
negativa real
↳ hidronio
.

( H 30-1) e hidroxilo ( OH )
-

-
> concentración de ambas a 25°C :( 1 ✗ 10-3 moles / 1) .

Funciones principales
o Disolvente
Sustancias hidrosolubles disuelven
-

> se en
agua
-
.

Sustancias hidrófobas -
> no se disuelven en
agua .

La disolución es reversible
-

◦ Reacciones químicas
Citosol >
compuesto principalmente por agua , la
región intracelular donde se llevan a cabo todas las reacciones químicas
-
-
es .

-
Hidrolasas -
> enzimas
que rompen las biomoléculas para permitir la entrada de
agua .

-
En la respiración celular aerobia ,
el
oxigeno genera agua
como producto final .

◦ Estructural
-
Su alta cohesión intramolecular da volumen estructura resistencia a las células por la hidratación de biomoléculas
,
y
.

Responsable de la
turgencia ( la célula se hincha al absorberla la presión osmótica
ejerce presión sobre la membrana dándole resistencia
y .

↳ importante en la evaluar su elasticidad

piel para .

◦
Transporte

◦
Termorregulación
-

Impide que los cambios de temperatura ambientales alteren la función de las enzimas y des natural icen las proteínas estructurales .

-
Proceso de transpiración → se secreta sudor ,
y este (a) ser fresco ) absorbe el calor excedente
y se evapora .

◦
Ósmosis
-

Una membrana semipermeable separa dos concentraciones de solutos diferentes .

Presión osmótica es la fuerza que detiene la difusión del depende del número de OSMO les en la disolución
agua
-
.
,

Las membranas celulares son semi permeables la movilización de agua permite que la concentración de los medios intra extracelulares esté equilibrada
y
-

y ,

Restauración del equilibrio hídrico en pacientes es por medio de cristal Oides .

pH
◦ Concentración de hidronio en una disolución .

◦
Escala del pH → O -
7 .

◦
pH sanguíneo → 7.36 en venosa 9.44 en arterial ( límites máximos de 7. O 7. 8)
y
-

↳ más
bajo debido a la
baja presencia de CO2 .

◦
Sistemas de
regulación -
> bicarbonato ( Ha CO } / HCO } )

µ
.

intracelular es el de los fosfatos ( HZPOI/HPOI )

Órganos
>
responsables de la regulación de pH -
>
pulmones y riñones .

Soluciones acuosas de uso terapéutico

-

Soluciones emp ricas .

- > no se conoce exactamente la cantidad de soluto , pero se considera la proporción .
 -

Solución diluida -
> cantidad de soluto baja en contraste con la de solvente .

Solución concentrada -
> cantidad de soluto grande pero no
igual a la del solvente .

Solución saturada → todas las moléculas de rodean al soluto hay un equilibrio

agua
-

,
.

-
Solución sobre saturada -
> el soluto
ya no cabe en el solvente y se precipita al fondo .

-
•
Solución porcentual -
> %
-

Solución molar -7 cantidad de motes en el

agua .

Soluciones normales -7 equivalente -

gramo .

Cristal Oides
◦

Soluciones de solutos iónicos iónicos

baja electrolitos
proteínas y azúcares
-

no con masa molecular →

y . , .

Se terapia intravenosa para restituir líquidos perdidos ( reposición de líquidos)

-

usan en .

-
libres de reacciones adversas toxicidad ( su mal empleo puede acarrear alteraciones)
y
.

Composición variada .

↳
Hipotónica s >
-
osmolaridad < la del
plasma
( < 28s mosmol /1) -
> solución hipo salina al 3
y
0.45%
y
dextrosa en
agua
al 5% .

↳ Isotónicas - >
soluciones fisiológicas o fluidos primarios Osmolaridad .
similar a la de líquidos corporales (285-295 MOSMOI / 1) → solución salina al 0.9 Yo ,

Osmol / L
solución Ringer lctato ( Hartmann)
y la glucosa da al 5% con 2785 m .

Hipertónicas → osmolaridad > a la de líquidos corporales A 295 MOSMOI / 1) solución salina 3,5 y 7 % 10% /l
al
glucosa da 555 MOSMOI
↳ → al
y con .

◦
Usos terapéuticos
líquidos de mantenimiento para la administración de medicamentos nutrientes laa )
desequilibrios electrolíticos vehículos
y glucosa
del de orina ,
promotores flujo y
-

, , .

Deshidratación → el volumen de
agua corporal se reduce (
órganos sensibles a la deshidratación : cerebro , riñones
y corazón
! .

l
↳ síntomas → cefalea , sed calambres musculares; si no atienden aumento en la frecuencia cardiaca hiperventilación ojos hundidos , delirio
y mareo;
, se →
, ,

si no se trata y > daño cerebral muerte

es
grave y
-

>
tiempo máximo sin hidratarse → 4 días - 1 semana . La pérdida de más de 10% del agua corporal es una condición médica de
urgencia .

Cuadros de intoxicación son raros , pueden presentarse en

pacientes con polidipsia ( sed excesiva ) .

Perfusión de
grandes volúmenes de cristal Oides > edema periférico
y pulmonar
-
-
.

-
Toda solución cristal oide se
distribuye en una proporción de 25% en el espacio intravascular y 95% en el intersticial .

En condiciones
fisiológicas por vía oral forma de bebidas rehidrat antes y sueros para la pérdida de materiales ( no exceder 104o de glucosa )
-

→ en .

↳ manejo de muestras biológicas ( biopsias)

y
en transplantes ( soluciones
preservan tes de Órganos .

En condiciones patológicas Vehículo anomalías electrolíticas pacientes diabéticos aumentar la diuresis valorar la función renal
-

O
corregir

ti::::::::::: ::::::::::::::::::::::::::::::::::::: :::::::

en
, ,
para .

'
administración poco frecuente
y contraindicada en pacientes hipovolémico y neuro críticos .

↳ exceso - > edemas o acidosis hipoclorémicas .

i:::::::::::::::::::::::::::::::::::::::
↳
MI emplear en pacientes con hepatopatía y nunca en compañía de sangre .

...

nervioso central el miocardio

y .

|
. . . . . .. . . .

( >
disminuyen la resistencia

vía intravenosa aumentan la [ sodio]

vascular sistémica , aumentan

retención de
el índice cardiaco
y el
flujo esplénico .

por →
agua .

, go , , , ¡ ama , , , , , gaga , a , , , yo % ya , a , , , quagga , , , , , , ay , , , , , , , , ma gemma , y gu , mama , , µ , µ µ , apagón

g ,,
generan ,
, ,
y
,

celular
y atrayendo agua hacia el espacio vascular .
 2 Aminoácidos y la función del pH
◦
las proteínas son las moléculas más abundantes en los sistemas vivos tienen una
gran diversidad de funciones
, .

↳ dependen de
|
casi todos estas
los procesos vitales .

> todas son polímeros lineales de aminoácidos .

Estructura
aminoácidos ( estándar) que pueden proteínas
Hay constituyentes de las
◦
20 ser .

µ >
son los Únicos codificados

modificarlos químicamente
por el ADN

crea
.

99 no estándar .

◦
Cada tiene carboxilo amino primario ( excepto la prolina pues secundario ) cadena lateral distintiva R enlazada
aa un
grupo , un ,
es
y
una o
grupo
al carbono -
X .

Los grupos amino y carboxilo

◦ se combinan por enlaces peptídicos
, y solo están disponibles para la formación de enlaces de hidrógeno o iónicos .

o los aa de las proteínas se llamar residuos →

por la estructura residual que queda tras la formación de enlaces peptídicos entre aa .

◦
Es la naturaleza de la cadena lateral es la que dicta el papel de aa en la proteína .

◦
Clasificación de aa :

cadenas laterales no
-

polares

no ni pierde electrones ni participa puentes de hidrógeno ni enlaces iónicos

-

gana ,
en .

aceitosas o lipídicas ( promueve las interacciones hidrófobas ) .

están en un medio polar tienden al interior de la proteína ( Efecto hidrófobo)

a
agruparse
-

,
.

↳ al estar ahí le da su forma tridimensional .

están en un mega manzano ,

sus
g. yo , , a go.am, es, amen ,a supe , µ , , µ ,a , µ , ma
, , ¡ nena , um amo me , , , , , ,, , ,

>
glicina ,
alanina ,
valina ,
leucina , isoleucina ,
fenilalanina / triptófano , metionina , prolina .

* anemia de células falciformes -

> eritrocitos en forma de hoz por la sustitución del glutamato Polar con la valina no polar en la posición 6
de la subunidad B de la
hemoglobina .

cadenas laterales polares sin

carga
-

|
-

carga neta = O a pH fisiológico .

( las cadenas laterales de cisteína y tirosina pueden perder un protón a pH básico .

serina treonina
y tirosina tienen
grupo
hidroxilo polar que puede participar en la formación de puentes de hidrógeno al
igual que
-

, un ,

la asparagina y glutamina , pero con un

grupo carbonilo y uno amida Este .
grupo ( en las primeras 3) también puede unir grupos fosfato .

enlace disulfuro -
> los grupos
-
SH de 2 cisteínas pueden oxidarse para formar este enlace cruzado covalente ( S
-
-
s -7 .

2 residuos de cisterna que forman un enlace disulfuro llaman cistina

-

se .

LES > catalizan las reacciones de fosforilación

-
-

fosfatasas eliminan el fosfato

-

grupo
→ .

.
. . .am , . . . . . e. a. • .. .. . . . . . , .am . . . . . .ms . . . www.m.n.s.nm.a.wa.a.am . . .am , . .. . .
,
otras menos) .

amida de
el
grupo asparagina puede unir cadenas de oligosacáridos en las glucoproteínas
-

↳ treonina , tirosina cisteína

serina ,
asparagina glutamina ,
.

, ,

cadenas laterales ácidas

[
-
donadores de protones .

a
pH fisiológico ionizan por completo
-

se .

carboxilato con C -7 → ( COO -7

grupo
-

> ácido aspártico aspartato µ ácido glutámico

> >
glutamato
-
-

-
cadenas laterales básicas

aceptan protones
-

la histidina la Única cadena lateral que puede ionizar sea pH

es
fisiológico regulador de pH
-

con -
> .

pH fisiológico los
grupos
R de lisina
y arginina
se ionizan
y poseen carga positiva .

> histidina , lisina , arginina .

insulina de acción más lenta creada mediante la sustitución de tanga de la

y prolongada
>
o
giargina aa por glicina , posición 27
-

cadena de la insulina ) -
> forma de insulina menos hidrosoluble con carga neta de -10.2 .
 isómeros de aminoácidos 2 formas L enantiómeros Todos los de proteínas de mamíferos
antibióticos
O 7 i D ¡ son las los D están
y aa los L en
-

son
y
.

celulares bacterianas
y paredes
.

las racemasas-interc.com vierten los isómeros D L de los libres

-

aa
y .

Propiedades ácidas y básicas

Los ácidos básicos tienen un
grupo ioniza ble en su cadena lateral
aa
y
o .

◦ Pueden actuar como

reguladores de pH .

◦ ácidos -
> donadores Y bases →
receptores

◦ LOS débiles son ionizantes hasta un PUNTO limitado ,

o
plt = -

log [H
"
) r
> sal o base
conjugada -
> forma ionizada de un ácido débil .

( HJ ( A )
◦
constante de disociación del ácido -
> Ka =
.

[ HA]
a ka
más fuerte es el ácido viceversa
mayor
-

y .

ecuación de Henderson Hassel batch > pH pKa 10g (A) / IHA]

◦ - -
= +

↳ describe la relación de
entre el pH de la solución
y
la concentración un ácido débil ( AA ) y su base
conjugada (A) .

soluciones reguladoras pH después de la adición de ácido base,

puede mezclar ácido débil base
conjugada
◦
→ resiste el cambio del un o crearse al un con una .

↳ máxima capacidad reguladora - >

pH =
pka ✗ puede regularse el pH mientras esté ± 1 después de la adición .

[ H ) ( ll ] / (1) protonada
" → forma
constante disociación de grupos carboxilo → µ =
-

↳ forma isoeléctrico
↳ forma logarítmica -
> pH =p
K ,
+10g NI] / (1)
constante disociación de grupos ( ka ) pka mayor
-

amino -
> menor , .

"
pares COOH / COO ( regulador de pH torno de pk ) NH } / NH , ( región de pkr)
-

la
-

→ en
regular en
- -

y
- -

, .

cantidades
pH =p K, iguales de
- : las formas I ll de alanina
y .

pH =p Kai cantidades iguales de las formas II Ill

-

y .

eléctricamente neutro µ está pk; ( 9. 1)

-

punto isoeléctrico
-

> pH al cual un amino es a medio camino entre ( 2. 3)

y pkz .

-
anfóteros -
> sustancias que pueden actuar como ácido o base .

sistema de regulación del bicarbonato

↳ el pH de nuestra sangre mantiene este

gracias a
◦
se .

la concentración de iones bicarbonato [HCO } ] [ CO ]

-

influyen pH sanguíneo
◦
de el
y , en .

insoluble
r> en
agua
◦ los ácidos orgánicos se crean durante el metabolismo ; la oxidación de glucosa y ácidos grasos forma CO2 .

◦ la anhidrasa carbónica convierte al CO2 en HCOÍ ( soluble ) y es transportado por la

sangre a los pulmones donde se exhala el CO2 disuelto .

↳ los riñones excretan HCO sí \>

,
amoniaco ,
regulan la pérdida y retención de CO2 al alterar
etc en la
.

que puedan aparecer sangre .

la frecuencia respiratoria .

◦
pH y absorción de fármacos → ocurre mediante proteínas transportadoras transporte , activo , se absorben mejor a un pH en que la disociación de sus cadenas

laterales deriva en la molécula más neutra .

patológicos ( pH 9.35 ) alcalosis ( pH > 7.45)

gases sanguíneos y pH tóxicos <
◦ →
procesos o aci de mia
→
y .

↳ los cambios
respiración pueden afectar el equilibrio ácido básico
↳ vómito
en la -

( pérdida de ácido .
 3 Estructura de las proteínas → →
→

Crater
Estructura primaria prim sea
ter

◦ Secuencia lineal de aminoácidos .

" " ^" " " " " " " "" " " " ^ " """ " " ""° "
^^ "

i::::::::::::: : ::::::::::::::::::::::::::::
" "
"""
↳
[
resistentes a condiciones que desnaturalizan a las proteínas ( calor y mucha urea ) .

exposición a una base Ácido fuerte a temperaturas elevadas para romperlos

prolongada
o .

> todas las secuencias van >

izq amino ( N-terminal ) carboxilo ( C-terminal ) derecha > todas las secuencias se leen del N c-
y ar
-
-
-
.
.

{> cada componente de aa se llama residuo .

◦
Características de los enlaces peptídicos carácter parcial de doble enlace ( más corto
rígido planar) evitar la rotación libre alrededor de
y
→
>
para
-

¢
,

está en la
configuración trans ( grupos R ↑ ↓) los Pero los enlaces entre los carbonos
grupos .

> sus NH de aceptan si pueden hacerlo ,

grupos [ = O
y
carecen
carga y tampoco ✗
y los
grupos ✗
- -
- . .
.

ni liberan protones , a ser polares pueden formar puentes aunque están limitados por su tamaño R
pero y gpo .

de ↳ diversidad de conformaciones
hidrógeno .

cualquier
grupos cargados > N terminar c- terminal
y y
- -

ionizado las cadenas laterales

grupo en .

Determinación de composición de aminoácidos de intercambio catiónico ; analizador de

cromatografía
◦
la en un
polipéptido > aa
-

◦
secuenciación de un péptido -
>
pasos para identificar el aa específico de cada posición desde el extremo N terminal
-

Degradación del polipéptido fragmentos fragmentan peptidasas

◦
amino peptidasas
en -
> se por o proteasas
↳
↳
carboxipeptidasas
EXO
peptidasas - > extremos

endo peptidasas -
> dentro
◦
Determinación de la estructura primaria por secuenciación -
> si se conoce la secuencia de nucleótidos (A ,
G , C. T) se puede traducir .

Estructura secundaria
◦ ACOMODO de ☐a

↳ se estabilizan por puentes de

hidrógeno .

↳ espiral hacia la derecha (→ 1 polipeptídica

hélice rígida esqueleto central
>
a
compactado y
-

enrollado
, ,

↳ queratinas ,
con las cadenas laterales de los L -

9a hacia afuera .

l > ácidos que la

,
mioglobina
alterara -
>
.

prolina , glicina , glutamato y triptófano .

""" " "" "" " " " " " " " " " " " " " " "" " "" " " "" " " "
"

|
.
>
se deben

de la lámina
÷!:*
a
que
.
los carbonos

. .
a sucesivos

www.wen.se
están un POCO arriba

""
o
abajo del

"""
DKMO

estas de forma paralela o no .

¿ no son planas > enrollamiento hacia la derecha

-

> sus
grupos R de los residuos pueden derivar en la formación de lados
polares
apolares > las hace antipáticas
y
-

↳ invierten la dirección de una cadena

giros B- polipeptídica para que tome forma compacta
y globular
>
una

↳ superficie
.

moléculas proteicas
[
de tienen residuos
, cargados .

[
conectan cadenas sucesivas de lámina B anti paralelas .

4 aa
compuestos →
prolina glicina ,
.

No repetitivas ) estructura menos regular

◦ -
.

↳
espiral aleatoria -
>
estructura desordenada obtenida al desnaturalizar proteínas .

◦
supersecundarias ( diseños ) -
> combinación de elementos ( ha .IE GB reto ) .
que produce patrones geométricos específicos o diseños .

empaquetamiento estrecho de las cadenas laterales

pueden estar orientados a una función se producen por un .
Estructura terciario ENLACE DI 1- FURO

Doblez de los dominios ( unidades básicas de función )

oxidación
estructura forma Por la
◦
el acomodo final de estos en el polipéptido
se
y y .

de
de 2 residuos
◦
Compacta ,
de alta densidad . cisteína → cistina .

◦
Cadenas laterales hidrófobas → interior ✗ hidrofílicos →
superficie .

◦ Dominios Unidades funcionales estructurales fundamentales

y tridimensionales
de los polipéptidos

[
.

↳ las cadenas tienen dos o más .

cada tiene las características de independiente de otros

uno una proteína globular pequeña ,
.

◦
Interacciones estabilizantes o enlaces disulfuro -
> le da estabilidad y
evita
que se des natural ice en el medio extracelular .

↳
-

disulfuro polimerasa rompe y vuelve a formar estos enlaces durante el plegamiento .

interacciones hidrófobas →
segmenta los
grupos R , favoreciendo al punto de vista energético .

↳ la solubilidad de la proteína
puentes de hidrógeno -
>
mejora .

↳ interacciones iónicas los

grupos carga negativa pueden interactuar con los de
carga positiva
→ con .

◦
Plegamiento de proteínas → las interacciones entre las cadenas laterales determinan cómo se dobla la cadena en la forma tridimensional .

↳ vías ordenadas .

En esta etapa péptido forma doblada

baja energia)
y funcionar con
◦
el alcanza su ( .

◦ Proteínas intrínsecamente desordenadas -

> carecen de estructura terciario estable .

Desnaturalización de
proteínas desdoblamiento y de las estructuras secundarias y terciarios
desorganización
◦
→ .

↳
[ orgánicos
agentes desnaturalizan tes -
> calor , urea , solventes ,
ácidos o bases fuertes , detergentes , iones de metales
pesados .

puede ser reversible aunque la mayoría tienen una desnaturalización permanente

L
,
.

> Insolubles y se precipitan en una solución .

Chaperonas ( proteínas de choque térmico ) regiones hidrófobas

◦ - >
unen forman estructuras macro moleculares de 2 anillos apilados, facilitan el plegamiento
,

correcto de las proteínas .

Estructura cuaternaria
◦ Acomodo de +2 cadenas polipeptídicas ,
se mantienen unidas
por interacciones no covalentes ( puentes de
hidrógeno , enlaces iónicos e interacciones hidrófobas ) .

Las subunidades pueden de forma independiente

◦
trabajar o cooperativa .

◦ Proteínas monomérica s -
> Una sola cadena polipeptídica .

◦ 150 Formas -
> misma función , diferente estructura .
←

Plegamiento erróneo É
o
sistema de control →
marca los errores
y los
degrada
↳ fallas
.

conglomerados intracelulares extracelulares de proteínas dobladas

-
> , o mal .

↳ más frecuente medida que las personas

a envejecen .

De manera espontánea gen particular

o o un
por .

> Alzheimer (EA)

neurodegenerativos ≤ parkinson
◦
Enfermedad amiloide acumulación de proteínas fibrilar es ( láminas f-
>
conjuntos de
plegadas ) implicado trastornos
-

→ en

{
↳ Alzheimer componente dominante de su placa amiloide →
f- amiloide ( PA) se
agrega en conformación de láminas p plegadas

(
-
> -

{
péptidos PA amiloide del parénquima neurotóxico conduce
los
juntos generan
el a la deficiencia cognitiva
-

, .

cerebral y alrededor de los vasos

sanguíneos
>
se deriva por
degradación enzimática ( secretasa)

|
.
a

genética
>
mayoría de casos sin base .

partir de la proteína amiloide de

mayor tamaño .

,
www.maaumuawnaenuu.n.ua , ¡ ama , , um .. µ , , mama , mama , , µ , . . µ , www.emg.mu , .

> Parkinson el amiloide se forma partir de una proteína sinuclerna ↳ (en versión sana) construir y estabilizar
→ a a - .

ayuda a

Enfermedades por priones transmisibles ( EET ) la estructura micro tubular ; defectuosa parece
◦ -
> encefalopatías espongiforme →
principal agente causal
)
↳ en f. de Creutzfeldt-Jakob tembladera en proteína del prión ( Pr PY bloquear estas acciones

(
.

Ovejas ( Scarpia ) y encelofatía espongiforme

bovina ( vacas locas) .

>
fatales y no existe un tratamiento .
 Y Proteinas globulares
◦
Forma esférica " "
o
globular .

Algo solubles en
◦
agua .

Hemoproteinas globulares
Proteínas especializadas
grupo proteico hemo fuertemente Unido
◦
que contienen un .

↳ su función está determinada por el ambiente creado por la estructura tridimensial .

◦
La estructura de la
hemoglobina puede afectar la alineación del Fe respecto al
piano del grupo hemo
-
> esto puede alterar la afinidad y el transporte del Oxígeno .

◦
Estructura del Memo

Plana compuesta por 1 anillo de porfirina ( Fe

"
) coordinado en el centro ( ahí mediante Y del anillo tiene 2 enlaces disponibles)
-

se sostiene enlaces con los 4 ,

y
, .

c)
en las hemoglobinas uno de estos se

Une con la cadena lateral de un

Estructura resido de histidina ,

y función mioglobina y la otra se une
◦ de la
CON 02 .

presente en el
grupo cardiaco y el músculo esquelético .

función -

> reservorio
y transporte
de oxígeno .

tiene 1 cadena polipeptídica ( compacta 804o está 8 tramos de hélices a) de estructura terciario
,
plegada en → es .

modelo Útil para interpretar la Hb

algunas propiedades complejas de
-

tiene aa Dolares en el interior estrechamente empacados los aa polares están en la superficie y forman puentes de hidrógeno
-
-

el Memo está en una hendidura cubierta por aa apolares excepto por dos residuos de histidina
grupo
-

, .

↳ histidina "
proximal (1--8) directamente Fe

↳
-
> se une con el .

Estructura histidina distal ( F 7) → estabiliza unión del 02 al Fc "

y función hemoglobina
◦
de la la .

-
está en los eritrocitos ( glóbulos rojos ) .

función -
>
transportar 0a de los pulmones a. los tejidos; Llevar 0a de tejidos de alta por a tejidos con baja por .

-
HBA - > 4 cadenas polipeptídicas (2 ✗
y 2 B) -
> cada una tiene estructura a- helicoidal y una cavidad hidrofóbica de unión al heno Estructura . cuaternaria .

Unión del alostéricos

la
oxígeno se
regula con efectores
-
.

Estructura → 2 dímeros ( cadenas dentro de VU interacciones hidrófobas

-

xp y xp ) , ,
,
las están unidas por .

{
↳ Unidos entre sí por enlaces polares ( débiles ) -
>
permiten que se muevan ,
haciendo que ocupen diferentes posiciones en la desoxi -

hemoglobina ( Format ) en comparación ( forma R )

con la
oxihemoglobina .

(>
Forma

Forma R -1 forma
T →
forma de la HD de

de la Hb de
baja
gran afinidad por
afinidad por el 0a

el 02 .
. Oximetría de pulso

método pra medir la

saturación de Oz de la
Unión de
◦
oxigeno sangre arterial .

la mioglobina 5010 Puede Unir Una molécula de 02 la

hemoglobina hasta 4
-

-
el
grado de saturación ( Y) varía entre 0 -

100% dependiendo cuantas Hb tienen unidas .

curva de disociación de
oxígeno gráfica del
grado de saturación diferentes presiones parciales de Oz
-

-
> a

↳ ilustra
.

{
que la mioglobina tiene más afinidad por el Q que la Hb -
> la pone para saturar la mitad de los sitios de

↳ Unión ( Pso)
a
mayor afinidad de 02 menor Pso .
de la Mb es de ~
/
mmHg y ,
de la

Mioglobina → forma hiperbólica de la curva

Hb es 26 mmHg
↳
. .

la Mb Mb -102
oxigenada ( Mba ) y desoxigenada ( Mb ) están en
equilibrio -
> Mboa

↳ ↳ de dependiendo
capta el Or liberado por la Hb a
baja por del músculo I.alterado el equilibrio se desplaza izq a derecha

libera Oz dentro de la célula muscular de si se 0a

por ejercicio ,
etc )
y
en agrega o elimina .

respuesta a la demanda .

mm.g.mn . .
. .
magma , . . .. . . . .ua , ¡ µ .am . a. a. g. www.go.wama.aum.mu , µ .

↳ hay baja afinidad para unir el primer 0a , pero esta aumenta para los

demás 0a ( es ~ 300 veces

mayor la afinidad por el Último que el
primero .

◦
Efectores alostéricos -
> la capacidad de la HD para unir 0a reversible mente está afectada por estos

µ
.

por DH p CO2 y disponibilidad

, ,
del 2,3 -
BFG .

>
no afectan a la Mb .
 Oxígeno
-

-
> estabiliza la forma R

{
.

efecto la afinidad de Hb unión del último 0a 300 veces

que la del primero
neto -7 la
por la es ~
mayor .

>
permite que la Hb te más O, respuesta cambios por
a los
tejidos en a .

[ o en el pulmón la [ 0a ] es alta la Hb está saturada con 0a

y .

> en los
tejidos periféricos 1a
por es más baja , por lo
que la
oxihemoglobina se libera .

Efecto Bohr cambio la unión de Oz ltb libera Oz pH si aumenta la

-

> en → la cuando se reduce el o

poz provoca menor afinidad por el 02 → curva a la

(
-

[
derecha
estabilizan la forma 1-

> aumentar estabiliza la forma R

el
pH o reducir la
po provoca mayor afinidad por el 02-7 curva a la izquierda >
-

[
afinidad por H que la
"
refleja que la Hb desoxi tiene
mayor Hb oxi ( se debe a
grupos ionizantes -
> un incremento en H ' hace que se
carguen
( pro tomen formen enlaces iónicos
y
disminución en la afinidad por el 02s -

estabilizan la Hb desoxi < -

( puentes salinos) .

forma esquemática → Hboa + H" HDH +02

.

Oxihemoglobina des oxihemoglobina

la hemoglobina es un

2B -

BFG -
>
regulador de la unión de Oz a la Hb
amortiguador sanguíneo 0
o

↳
[ orgánico
fosfato más abundante de los eritrocitos .

concentración aprox la Hb
igual la de

↳
.
a .

sintetiza mediante vía glucolítica

I disminuye
se un intermediario de la .

la afinidad de la Hb por el 02 al Unirse a desoxi pero no a la oxi ( estabiliza la conformación T de la desoxi )

1) , .

esquemática

[
↳ forma → HBO , -12,3 -

BPG Hb -2,3 -
BPG -102
oxihemoglobina desoxi hemoglobina

[
la Hb sin 2. 3- BFG aumenta su afinidad por el 0a la presencia de 2,3 BFG tene la afinidad de la Hb por el 0a
;
-

↳ le permite a la Hb liberar Oz
bajo las por de los tejidos .

síntesis de 2.3 BFG

sus niveles aumentan en los eritrocitos por la hipoxia crónica ( EPO C) latitudes donde la paz más baja y puede
-

A altas la Hb tener
¡ es

problemas para recibir suficiente 0a ¡ en la anemia crónica ( número menor de eritrocitos ) .

trans fundida al estar almacenada reduce 2,3 BFG anormal por el 0a y logra descargar lo
sangre > su →
presenta afinidad alta
-

una no
-
-

|→
los eritrocitos trans fundidos son capaces de restaurar sus suministros
adecuadamente en los

agotados de
tejidos .

2,3 -
BFG en 6- 24 M , pero los pacientes graves

pueden verse comprometidos si se les trans funden grandes cantidades de sangre con 2,3 -
BFG deficiente, por lo que tiene que

restaurada con una solución de rápidamente el 2B BFG

ser
rejuvenecimiento que restaura
-

Unión de CO2 estabiliza la forma T deriva disminución afinidad por separa de la HB

-

→ → en una de su el 0a → en los pulmones se se libera en la

y
↳ forma esquemática → Hb -

NH , + CO2 Hb -
NH -

COO
-

+ H
"
respiración .

Unión de CO fuerza la Hb carboxi hemoglobina

y forma
→ se une con
gran
-

↳ cuando
.

|
se une a un sitio de unión , la Hb se hace de forma R ,
haciendo que los demás sitios aumenten su afinidad
,
haciendo incapaz a la Hb de

liberar 02 hacia los tejidos .

↳ la afinidad de la Hb 220 veces

es
mayor por el CO que por el Oz .

>
aún en cantidades mínimas produce intoxicación ( combinación de hipoxia tisular y daño directo )
a nivel celular > se
trata con
oxígeno
-

al 100% a alta presión

( terapia hiperbárica con

oxigeno ) .

◦
El CO2 se convierte en ácido carbónico por acción de la anhidrasa carbónica que contiene zinc -
> [ 02-1 H2O Ha CO , → el cual ioniza en

bicarbonato "
Ha CO } HCO } H
'
favorece descarga de Oz los
tejidos y de Oz
-

H + la
+ H producido contribuye la
carga
→
reducir el pH en
y → el a - >

en los pulmones .

↳ convirtiéndola
la afinidad por el 0a de la Hb responde a cambios de pH -
> en un transportador más eficiente .

Hemoglobinas
◦
menores

-
Hembo globina fetal

sintetiza en el desarrollo fetal representa < 24o de la Hb adulta se concentra en las células F ( eritrocitos )
se en
sangre
-
→ → .

tetrámero de 2 cadenas
iguales de HBA 2 cadenas son de la
B)
-

y y ( familia de genes
a las la de
✗
globina .

Hb encontrada en el feto 6001o de Hb total de los eritrocitos Últimos de vida fetal

la principal neonato > en lo me sen
-

es
y la
-

en el primer mes después de la concepción la sintetiza el saco vitelino COMO la Hb Gower 1 > en la quinta semana pasa a sintetizarse en el
-
-

síntesis de HBA reemplazando poco poco la HDF

hígado > ~ mes 8 Pasa a la médula Ósea donde comienza la a .
 -

tiene
mayor afinidad por el 02 que la HDA ( porque la HBF se une débilmente al 2B -

BFG ) .

↳ facilita la transferencia de Oz de la circulación materna ( a través de la placenta) hacia los eritrocitos del feto .

Hemoglobina
-

Ar

componente menor de la HBA

'
-

aparece poco antes del nacimiento

-

-
~
24o de la Hb total .

globina d
compuesta de 2 cadenas de 2 de
globina ✗ y
-

Hemoglobina Arc
-

forma más abundante de la HD glucosilada .

en los eritrocitos de diabéticos se encuentran cantidades aumentadas de esta .

Organización de los genes de las 910 Di mas

Estos genes dirigen la síntesis de cadenas de
las
GIODI Mas
◦
.

La expresión de de
globina comienza en los precursores de eritrocitos
un
gen
◦
.

LOS de las subunidades de las HB están familias separados de 2

yP
◦ en 2 localizados en cromosomas diferentes
genes ✗
genes .

Las familias de
globinas también tienen seudo
genes
(
genes tipo globina que no se su inf
genética produce cadenas de
globina)
☐
expresan → . no .

◦ Familia génica a
el cromosoma 16 tiene 2 para las cadenas de globina
en
genes a
-

tiene el
gen 5 ( componente tipo globina de la Nts embrionaria )
-

✗ .

◦
Familia génica B
1
en el cromosoma 11
hay solo
gen para la cadena de
globina B
-

-
Y
genes adicionales → E ( se expresa en las primeras etapas del desarrollo embrionario) , 2 y ( Gr
y Ar que se expresan en Hb F) f ( codifica para la
,
y
cadena de de la ttb A a)
globina .

Hemoglobinapatrias
◦ Trastornos
genéticos causados por la producción de una molécula de HB anormal , la síntesis de cantidades bajas de Hb , o ambas .

o Anemia de células falciformes ( Hbs )

causada por la sustitución de un solo nucleótido en el

gen de la globina B ( M) -
> hace que los eritrocitos adquieran forma de hoz (drepanocitosis ) .

enfermedad sanguínea hereditaria más común en USA → afecta a 50 mil estadounidenses , especialmente afroamericanos ( 1 de 5001 .

' ' ◦ bina P mutante -

> &
-

trastorno autosómico recesivo -

> presente en individuos con 2 alelos mutantes (codifican para la síntesis de las cadenas f) Hb derivada
-
> a. B!

los síntomas manifiestan hasta sustituido suficiente HBF por HBS

no se
haya
-

que se .

↳ episodios de crónica
dolor ( toda la vida) ,
anemia hemolítica con hiper bilirrubina mia ,
más vulnerabilidad a las infecciones , síndrome torácico agudo ,

evento vascular cerebral , disfunciones esplénica y renal , cambios Óseos por hiperplasia de la médula .

Vida de eritrocito de la Hbs días ( lo normal son 1201

-

un → < 20 .

de vida 40 años
esperanza para homocigoto →
-

un .

heterocigotos ( 1112 afroamericanos ) tienen eritrocitos de HDS de células falciformes

los
y HBA → tienen rasgo no la enfermedad en sí; por lo
-

general no muestran síntomas clínicos tienen esperanza de vida normal

y .

la electroforesis análisis de ADN esta enfermedad

se usa
diagnosticar
-

el
y para .

sustitución paciente de esta anemia molécula de HBS contiene 2 cadenas anormales de 2

13 globina y
mutantes
de
-

las cadenas → una

aa en en un ,
✗

de )
globina B Bs glutamato posición (
remplazado -
o el en la 6 se ha con valina .

a
baja por la Hbs desoxi se polimeriza dentro del eritrocito
y forma una red de polímeros fibrosos insolubles que endurecen y distorsionan las

células rdrésanocitosis) bloquean el

flujo de
sangre en los capilares estrechos conduce anoxia localizada ( Privación de 9) en el
la
tejido
→ -
> a -
>

células alrededor del ↳

causa dolor
y la muerte de las bloqueo . incremento en la Hbs desoxi .

la drepanocitosis que el eritrocito

tenga menos capacidad de deformarse para pasar por el mayor tendencia a pegarse las paredes
-

vaso una a
y .

variables que incrementan la drepanocitosis gravedad → disminución de por incremento de pcoz reducción de pH deshidratación y
-
-

, ,
,

aumento de 2,3 -
BFG en eritrocitos .

tratamiento hidratación adecuada analgésicos terapia antibiótica agresiva ( si hay infección ) transfusiones , hidroxi urea ( fármaco que incrementa los
-

→
, , ,

niveles HBF los de HBSI de células madre

y disminuye , transplante .

posible ventaja selectiva -7 los heterocigotos son menos vulnerables al parásito Plasmodium falciparum ( pasa una parte de su vida en el eritrocito ) -
> se cree

que al tener eritrocitos con vida más corta el parásito no puede desarrollarse .
◦
Enfermedad de la hemoglobina C (Hbc)
-
sustitución de un aa en la
posición 6 de la cadena de
globina B -
> el
glutamato es sustituido por lisina → hace que la Hbc se mueva más lento

hacia el Anodo .

Hbc que tienen una anemia hemolítica crónica leve

raros los px con homocigótica
-
.

↳ no sufren infartos .

requiere tratamiento específico

-

no se .

HDSC
◦
Enfermedad de la hemoglobina
-

algunas cadenas de
globina B tienen la mutación de Hbs otras la de Hbc
y
.

estos px son doblemente heterocigotos ( compuestos

porque sus 2 genes de globina f son anormales
pero diferentes) .

de Hb
y pueden
niveles la Hbs estar en el extremo menor del intervalo normal
mayores que en
-
.

crisis dolorosas menos frecuentes menos

graves i variabilidad clínica significativa
-

y .

Meta
hemoglobina mias ( HAN
◦

causada por mutaciones raras deriva en defectos

las cadenas B >
congénitos → deficiencia de NADH citocromo BS reductasa
(enzima
-
en a o - -

oxidación Hb del Fe
"
( Fet) Hb) del hierro MEMO al Fe
"
responsable de la conversión de HBM ( Fest ) a -
> en la -
>
puede adquirirse y ser causada

por fármacos ( nitratos o productos endógenos) .

-
no puede unir Oz .

caracterizadas por la cianosis chocolate Oración azul piel , membranas mucosas café
"
COI de la y sangre
-

color .

síntomas relacionados con el grado hipoxia tisular ansiedad dolor de cabeza

y disnea ; en casos raros puede ocurrir el coma la muerte
-

>
y
→ -
r .

-
tratamiento → azul de metileno ( se oxida como Fe " se reduce de nuevo a Fe " )
y .

◦
Talasemias

-
hereditarias .

desequilibra síntesis de cadenas de síntesis defectuosa de B IH b) reduce

en la
globina la
-

-
> a o -
> se .

trastornos de 1 gen más comunes en humanos

-

pueden producirse por deleciones de genes completos ,

o sustituciones o deleciones de 1 o varios nucleótidos en el ADN .

-
Talasemia B

síntesis defectuosa de cadenas B ( la de las ✗ es normal ) .

solo
hay 2 copias de de el célula > si
hay 1 gen defectuoso px tiene talasemia B menor si
hay 2 tiene talasemia B
mayor (anemia
globina B el
-

en - -

,
↓
de Cooley) .
no requiere tratamiento
específico .

las manifestaciones físicas aparecen varios meses después del nacimiento .

Talasemia B mayor > desarrolla anemia

grave y cambios esqueléticos
-
-

↳ requieren transfusiones
.

[ Única opción curativa -

>
regulares
transplante de células madre
.

hematopoyéticas .

Talasemia a

-
reduce o desaparece la síntesis de cadenas ✗ .

niveles de deficiencia 1/4 aleros defectuosos portador silencioso enfermedad

[ hay manifestaciones físicas de
-
-
o -
> no la .

↓
>
2/4 alelos defectuosos el de talasemia
> el px tiene trasgo ✗
-

3/4 alelos defectuosos → el PX tiene la enfermedad de Hb H ( By ) -

> anemia hemolítica de gravedad variable .

4/4 ttb
enfermedad de Bart de la
1yd hidropesía muerte del feto ( porque las cadenas
>
alelos defectuosos → > fetal son
y ✗
-

necesarias para la síntesis de Hbf ) .

y B
la ventaja de los heterocigotos contra el paludismo observa en talasemia s
-

se a .
 5 Proteínas fibrosas
◦
Filamentos extendidos o láminas .

◦
Secuencias de aa repetidas .

↳ Variaciones
◦
Insolubles .
en la secuencia derivan en estructuras parecidas pero de diferentes propiedades .

◦
Función protectora y estructural en nuestros
tejidos (
tejidos conectivos , tendones ,
huesos ,
fibras musculares ) .

Clu tiene propiedades mecánicas especiales por estructura única [ combinación de específicos en elementos regulares de estructura secundaria]
◦
su aa su .

Colágeno
◦ Proteína más abundante en el cuerpo .

◦
Tiene subtipos están organizados y dictados por la función estructural que tiene el
colágeno en el lugar > acomodo
"
textura
"
dependiendo del
y
-

◦
Tipos tejido .

> 25
tipos +
proteínas tipo colágeno
-

con dominios _

ÉÍÉ
-
Formadores de fibrillas

Poseen Patrones que reflejan el empacado regular escalonado de las moléculas individuales de colágeno en la fibrina .

Tipo I → en elementos de sostén de alta tensión →

piel hueso tendón vasos sanguíneos córnea
-

, , , , .

Tipo I →
estructuras cartílagos as →
cartílago , disco intervertebral ,
cuer o vítreo .

Tipo - o
tejidos con
mayor capacidad de distensión -
> vasos
sanguíneos , piel , músculo .

-
Formadores de redes

-
forman una malla tridimensional .

filtración
-

Tipo ☒ → membrana basal ( estructuras delgadas que dan apoyo mecánico para las células adyacentes ,
son una Barrera de
semipermeable para las
Órganos como el pulmón y el riñon )
macromoléculas en
.

Tipo → córnea y endotelio vascular .

Relacionados con fibrillas

> matriz extracelular
r
se unen a la superficie de las fibrillas las une entre sí con otros componentes de la MEC
y y
-

Tipo ☒ →
cartílago
Tipo # tendón
ligamentos
-
→
, .

◦
Estructura se combinan para formar diferentes tipos
f)
.

larga y rígida
-
> 3 polipéptidos (cadenas a) entretejidos en una triple hélice - > Unidas por puentes de
hidrógeno .

rico en
prolina y formación de la triple hélice
glicina importantes en la
-
-
> .

[
↳ está
en cada tercera posición , encaja en los espacios restringidos donde las 3 cadenas se
juntan ,

sus residuos son parte de la secuencia repetitiva -7 -

GI y -

✗ -
Y
hidroxi prolina
↳ hidroxi lisina
↳ prolina
o

facilita la formación de la conformación helicoidal de las cadenas a ( porque su estructura causa

"
torceduras
"
) ; dicta QUE la conformación
helicoidal de la cadena ✗ no puede ser una hélice ✗ .

polipéptido de secuencia ( Gi Pro Hyp -1

y
- - -
-

-
hidroxi prolina e hidroxi lisina -
laa no estándar ausentes de la
mayoría de las demás proteínas .

↳ derivan
[
de la hidroxilación de algunos '

residuos de prolina y lisina tras unirse a cadenas polipeptídicas .

↳ modificación
postraducción .

maximiza la formación de puentes de hidrógeno .

el hidroxilo de los residuos de hidroxi lisina puede glucosiiarse de forma enzimática

-

grupo .

↳ mediante glucosa o
glucosil galactosa
-
.

◦
Biosíntesis
-

los precursores polipeptídicas del

colágeno sintetizan fibroblastos osteoblastos con dtoblastos > modifican de manera enzimática (

secr
se

etada
se
en los y
-

) colágeno agrupan y forman

por la MEC colágeno > las fibrillas de extracelular se enlaces cruzados para formar fibras de
-

formación de cadenas pro a -

> los precursores recién sintetizados de las cadenas ✗ tienen una secuencia especial de aa en sus extremos amino

N -
terminales -
> actúa como señal que marca al polipéptido que se está sintetizando para su secreción de la

célula cual facilita la unión de paso de la hacia la

ribosomas de / RER
y dirige prepro
,
la los el cadena
-

luz del RER

-
> esta secuencia señal rompe rápido en la luz para proporcionar un precursor de
colágeno
( cadena pro -

a) .
 hidroxilación residuos de prolina posición Y pueden hidroxi larse de hidroxi prolina hidroxi lisina
y lisina de para formar residuos
-

→ los la e

↳ requieren
.

vitamina C ( agente reductor)

"
0a molecular ,
Fe y .

↳ sin este las enzimas hidroxi / antes ( pro til hidroxilasa lis II hidroxilasa) no pueden funcionar
| y .

deficiente formación

|
> si es . la de puentes de hidrógeno y de una triple hélice se deteriora , y
las fibrillas de colágeno no pueden formar enlaces entrecruzados .

>
la deficiencia deriva en escorbuto .

glucosilación hidroxi lisina

-

-
>
algunos residuos de se modifican con
glucosa o glucosil galactosa -

hidroxilación formación
ensamblaje y secreción > después de la
y glucosilación 3 cadenas pro a forman el pro
colágeno → su inicia con
-

|
- -

la Formación de puentes disulfuro entre las extensiones c- terminal de las cadenas pro -

X , haciendo que las 3 cadenas

conformen una alineación favorable para la formación de la triple hélice .

>
las moléculas de pro colágeno se mueven por el aparato de Golgi , donde son empacadas en vesículas secretoras .

se fusionan con la membrana celular < J

causando la liberación de moléculas
de pro colágeno en el espacio extracelular .

rotura extracelular de las moléculas de

pro colágeno después de liberación triple hélice de oro colágeno
-

-
o la ,
las moléculas de se
rompen por

acción de N C pro colágeno peptidasas que eliminan los prop épti dos terminales
y
- -

y producen las moléculas de tropo colágeno .

formación de fibrillas de colágeno > las moléculas de trono colágeno espontáneamente formar las forman

ordenado
-

para
conjunto se unen o un
-
-

y paralelo adyacentes colágeno patrón , con moléculas de en un escalonado .

formación de enlaces cruzados -

o los aldehídos reactivos ( al lisina e hidroxi ai lisina ,
derivados de las reacciones de des animación) se condensan de

manera espontánea con los residuos de lisina O hidroxi lisina en las moléculas de colágeno vecinas para formar

enlaces cruzados covalentes

, y así ,
fibras maduras de
colágeno .

Degradación
◦ -
>
dependiente de la acción proteolítica de las colagenasas
↳
.

en el tipo I. el sitio de corte especifico y se

generan fragmentos de 3/4
y V4 de su longitud
-
> son
degradados aún más por

Otras proteinas as .

Cola genopatías incapacidad para formar fibras adecuadamente por defectos síntesis
algún paso de
◦ -
> en la .

síndrome de Ehlers forma clásica por defectos extensibilidad de la piel hi por movilidad articular
Damos tipo V
y fragilidad la
-

o → en el >
y
- -
-

↳ forma
.

[
vascular defectos en el tipo la más rotura arterial potencia letal
grave
→ → -
> en .

↓ grupo heterogéneo
defectos hereditarios metabolismo de las moléculas del colágeno
de trastornos del
tejido conectivo -
> en el fibrilar .

por deficiencia de las enzimas que procesan el

colágeno ( lisu hidroxilasa N pro colágeno pept mutaciones en las secuencias de aa de los
'

o - '
asa ) o

tipos I ,
y
V .

más común
Osteogénesis imperfecta tipo pérdida y esclerótica
1¥
I Ósea
> >
fragilidad auditiva azul
-

leve
- -
-
>

↳ tipo
, .

{
[ tipo
→
más grave ( letal ) -
>
complicaciones pulmonares y fracturas dentro del útero .

II - >
grave ( menos que el I ) -
> fracturas al nacer , estatura corta ,
curvatura de columna ( cifosis
y esclerótica azul .

trastorno genético → huesos que se fracturan con facilidad .

↳ mutaciones dominantes que codifican para las cadenas 7 ✗2 del I

en los
genes ✗ O
colágeno tipo .

↳ Ó
comunes -
>
reemplazo de
g lisina en -

Gly -
X -

Y -

por aa con cadenas laterales voluminosas .

¿ >
de ntino

tratamiento
génesis
-
o
imperfecta
bifosfonatos
se
puede
-
>
observar .

inactivan los osteoclastos ( descomponen el tejido Óseo) y aumentan su apoptosis → inhibe la reabsorción de

| >
material

disminuyen
Óseo .

la apoptosis de los Osteoblastos ( depositan nueva matriz Ósea ) .

síndrome de Alport hipertensión progresión nefropatía

-

glomerulonefritis hematuria proteinuria y pérdida

-
> a terminal de audición
, , , ,

[ entre las décadas 2 4

y de vida .

[ heterogéneos
grupo de trastornos hereditarios de las membranas nasales del riñon cóclea
, y ojo .

resultado de mutaciones de los del tipo N

[ genes .

forma más común heredada como autosómica dominante ligada a ✗ -

> el patrón de herencia difiere según el
gen implicado .

Las escleróticos azules se pre sen

E l G St ¡ M A
-

°
1-
tan adelgazamiento del
por el

tejido permite que el pig

que -

Proteina E
tejido conectivo con propiedades como las del hule o caucho
◦
del menta
subyacente pueda
apreciarse
.

☐
.

se encuentra de las elásticos

ligamentos
◦
en pulmones paredes grandes arterias en
,
y .

◦
Red elástica con extensas interconexiones que Puede estirarse y doblarse bajo tensión -
> da elasticidad .
◦ Estructura
-

polímero proteico insoluble generado a partir de trapo elastina .

y lisina
-

rica en prolina ; escasos residuos de hidroxi prolina e hidroxi lisina .

en la MEC interactúa con micro fibrillas especificas de glucoproteína ( armazón sobre el que se deposita la tropa elastina ) .

3 cadenas laterales de alisil + 1 Sin alterar de ti si lo forman un enlace cruzado de de smosina -

>
produce elastina

-
mutaciones en la proteína de fibrilina 1 → síndrome de Marfan -
o deficiencias en la
integridad estructural del esqueleto Ojo y sistema cardiovascular
✓

↳ px
.

↳ la proteína anormal micro fibrillas altos brazos , piernas flexibles

de la fibrilina normal e inhibe
se une a las , con
y
dedos largos y delgados ; articulaciones ,

la formación
de micro fibrillas funcionales . escoliosis ,
corazón y aorta afectados , riesgo de prolapso de la válvula mitral o

◦
✗ ,
-

antitripsina en la degradación de la elastina aneurisma de la aorta , esclerótica azul .

presente en la otros líquidos corporales

sangre y
-

inhibe una serie de enzimas proteolíticas (peptidasas proteasas proteinas as ) que hidrolizan destruyen las proteínas
-

o
,
y a .

inhibe la elastasa de los neutrófilos .

↳ se libera al de las paredes alveolares proteínas estructurales

espacio extracelular y
degrada la elastina
y otras .

sintetiza y secreta en el hígado

-

se .

en los pulmones → los alveolos están expuestos a poca elastasa neutro fílica > su actividad puede destruir la elastina en las paredes alveolares si no se

[
-

Opone la AAT .

la destrucción del tejido conectivo de las

paredes alveolares deriva en enfermedad pulmonar .

deficiencia enfisema > mutación del gen AAT de base pú rica > GAG en AAG ( sustitución de lisina por ácido glutámico ) > más grave y extendida
y
- -

|
-
.

[
↳ hace que la AAT se
Niegue erróneamente , se Doiimerice y forme
agregados dentro del RER de los hepatocitos → deficiencia .

↳ el
más común en caucásico , con ascendencia µ , norte de Europa .
polímero que se acumula en el
hígado puede
producir cirrosis
insuficiencia principales causas de
-
>

hepática pediatra terminal requiere trans

-
> -

D / ante

[
.

Mtgado secreta
>
menos AAT > reducen concentraciones cantidad disponible para los
tejiicos pulmonares
-

en
sangre y .

PX necesita 2 alelos anormales de AAT Para estar de enfisema

en riesgo .

↳ en heterocigoto ( solo / anormal ) los niveles de AAT son suficientes .

[
↳
el tabaquismo causa la oxidación e inactivación de metionina -
> AAT no puede neutralizar la elastasa .

↳ unión del inhibidor proteasas blanco

se requiere para la en sus .

tratamiento -
>
terapia semanal de incremento ( administración de AATI .
 6 Enzimas
◦
catalizadores proteicos ,
localizadas regularmente al interior de las células - > incrementan la velocidad de las reacciones sin sufrir cambios al
agregar sustratos al sitio
activo .

Casi todas las reacciones del cuerpo son

reguladas
◦
por enzimas .

°
Catalizan los reactantes o sustratos hacia Ufas Útiles .

Dirigen todos los metabólicos

◦
sucesos .

Clases principales
1 . Oxidorreductasas -
> catalizan reacciones de Óxido reducción .

' "' " ° " " "

lactato
'"" a
piruvato
-

>

2. Tras fe rasas → catalizan la transferencia de grupos que tienen C- N ,

-

,
P -

serina hidroxi metiltransferasa

-

gepj M a >
gp ¡ [ ¡ ma
3. Hidrolasas -
> catalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua .

ureasa
Upeq CO2 ZNH }
-

> 1-

4. Nasas -
>
catalizan el rompimiento de en las es C -

C ,
C -
s ,
C -
N .

Piruvato descarboxilasa
acetaldehído
-

p ¡ puvafo ,

5. Isomerasas → catalizan el reacomodo de isómeros Ópticos o

geométricos .

metilmalonil CoA metilmavmcu-mwasa-succ.in;) COA

6. catalizan la formación de enlaces entre el C O la hidrólisis de fosfatos de alta

Ligas as
-
i
y , S
y N ,
acoplada a energía .

" " ° "' " " " "

%
'"

p ¡ puvafo O ✗ a / oceato
-

Propiedades
☐
Favorece reacción química para convertirla producto proteicos para tener actividad
la en -
> algunas requieren compuestos no .

◦
sitio activo → hueco o hendidura especial formado por el plegamiento de la proteína → contiene residuos de aa
cuyas cadenas laterales participan en la unión

del sustrato en la catálisis

y .

↳ primero se une a la enzima -

> enzima -
sustrato ( ES ) -
> cambio conformacional en la enzima -
>
rápida conversión de Es a EP -
> se

disocia rá en enzima libre y producto

.

103 hasta 108 rápido

◦
altamente eficientes - > se desarrollan de veces más que las acciones sin catalizar .

◦
altamente específicas -
> pueden interactuar con 1 O varios sustratos -
> catalizan solo 1 tipo de reacción .

HOIO enzimas → componente

◦
☐ roteico de la enzima activa .
-1 su componente no proteico .

APO enzimas
◦
enzima sin su proteico carecen de actividad
>
integrante no y
-

◦
Cofactores →
su parte no proteica es un IOM metálico → zinc ( 2m24 o hierro ( Feat) .

Coenzimas proteica molécula

°
-
> su parte no es una
orgánica pequeña .

◦
Las coenzimas o CO sustratos se unen transitoriamente con la enzima
y se disocian en un forma alterada si se unen permanentemente se llama
grupo
-

proteico .

◦
Es común que las enzimas vengan de las vitaminas .

◦
La velocidad de formación de producto corresponde con las necesidades celulares .

Localización dentro de la célula la mayoría funcionan interior de las células muchas están en organelos específicos sirve para aislar el sustrato
◦ -
> en el → o
,

producto de otras →
proporciona un medio favorable para la reacción
y organiza las enzimas .

Mecanismo de la acción
◦
Cambios de energia durante la reacción

energía de activación ( Ea) diferencia entre la de los reactivos intermediario de alta transición IT * )
de
energía energía > estado de forma
→ →
un se
y
-
-

(
*
durante la conversión de reactivo a A 1- B
producto →

>
si está elevada las velocidades de las reacciones químicas sin catalizar normalmente son lentas .

para que las moléculas reaccionen deben tener suficiente energía para superar la Barrera energética del estado de transición - > sin enzima , solo pocas

moléculas pueden tener suficiente

energía -
> la velocidad está determinada por la cantidad de moléculas energizada .

mayor F- a menor velocidad N menor Ea > velocidad

mayor
-
-

> -

Una enzima permite aumentar la velocidad de las reacciones al proporcionar víaalterna Ea la enzima no modifica las
energías
-

una con una menor -

>

libres de los sustratos ni productos -

> no altera el equilibrio de la reacción .
◦
sitio activo -
> emplea mecanismos químicos para facilitar la conversión del sustrato a producto .

↳ Puede Proporcionar catalíticos que incrementan la posibilidad de que se forme el 1-

*
grupos .

◦ Al estabilizar el estado de transición la enzima incrementa la concentración del reactivo intermediario que puede convertirse en producto
acelera
-
>
.

↳ la reacción .
no puede aislarse .

Factores que afectan la velocidad de reacción

◦ Las respuestas enzimáticas a estos factores nos dan pistas sobre CÓMO funcionan las enzimas en las células vivas .

☐
Concentración de sustrato

↳ Vmáx de una reacción cantidad de moléculas de sustrato que

la
por M / S
-
> la V es se convierten en sustrato .

↳ aumenta la concentración de sustrato , si la reacción es catalizada por enzimas hasta alcanzar una Vmáx .

◦
Temperatura
↳ incremento de v > aumenta con la temperatura hasta que se alcanza una Umáx

↳
-

reducción de v -
o una elevación extrema de temperatura desnaturaliza la enzima .

temp normal corporal 37°C ✗ temo Óptima para las enzimas 3s -40°C
-

.
-
> .
-
> .

◦
pH
el proceso catalítico requiere que la enzima
y el sustrato tengan grupos químicos específicos para interactuar
-

-
los PH extremos pueden conducir a la desnaturalización de la proteína .

Cinética Michael is -
Menten
◦
La mayoría de las enzimas la
presentan -
o en la gráfica de Vo y [ SI es hiperbólica .

◦
Las enzimas alostéricos sigmoidea
no la
siguen → curva .

◦
En el modelo la enzima se combina de forma reversible con su sustrato para formar ES , que en
seguida genera el producto , lo que regenera la enzima

libre -
> E + S Es F- + P -
> K .
son constantes de velocidad .

K -

Una ✗ (5) Km es la constante de Michaelis=

◦
la ecuación de Michaelis Menten describe la reacción varía (g) ✓◦
-
°

manera en que la ⊖ de
=
-
la con respecto a ,a
→
Km -1 [ S ] (K _
,
+ K a) / K ,

↳ suposiciones derivaría [S] LE ]

a -
> la > -
> el porcentaje de sustrato total Unido por la enzima es pequeño .

↳ la [ ES ] no cambia con el tiempo la V de formación de ES = a la del rompimiento de Es se dice que un intermediario en

↳
→ -
>

una serie de reacciones está en

la de reacción mide cuando E -15 ahí EP] estado estacionario cuando su
v la se se mezclan > la es
muy pequeña > la v
-
-

V de síntesis = a la de su degradación .

de la reacción inversa puede

ignorarse .

◦
Conclusiones importantes

↳ características

I
de la km → característica de cata enzima
y su sustrato
refleja la afinidad de la enzima por ese sustrato .

↳
[ que la velocidad de reacción
es numéricamente a la [S] a la igual a la mitad de la Vmax
igual es .

no varía con la (E) .

Km pequeña -
> alta afinidad de la enzima por el sustrato .

Km
grande baja afinidad de la enzima por el sustrato
-

→ .

↳
↳
⊖ - [ E) → la U de la reacción es proporcional directamente a la LEJ porque la (5) no es limitante .

orden de la reacción -
> cuando [ S ] < km la v de la reacción es aprox proporcional a la
.
(5) → la V de la erección es de 1er orden respecto al S
↳ cuando
.

[ S ] > Km la v es constante e
igual a la Vmax -
> la v de la reacción es independiente a la (5) .

◦
Gráfica de Line Weaver Burk puede para para calcular km y Vmáx determinar mecanismo de acción de los inhibidores enzimáticos
y para
-
→ usarse el

La ecuación
.
.

[
1 Km
que la describe >
eje -1 / kmá ✗ eje y = Vvmáx N pendiente km / V máx
-

= + -
> ✗ =
.
=

Vo V máx [ S ] .

"
si '
No se
grafica vs . VIS ] se obtiene una línea recta ?

Inhibición Enzimática
◦
Cualquier sustancia que pueda reducir la U de una sección catalizada por enzimas .

◦
Reversibles o irreversibles .

↳ se
[ se unen por enlaces no covalentes
unen por enlaces covalentes

.
.

↳ Inhibición cuando el inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato ocuparía ( compiten por el sitio
competitiva -
> .

µ
↳ incrementa
Umax no cambia en presencia de

km para cierto sustrato

un

-
inhibidor competitivo

> en
presencia de un
.

inhibidor competitivo se requiere más sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax .

 ¡
""° "" ° "° ° " " * " " "" " "" "" " ' " ' " " " ° " " " ^^ " " " " ^^ :b " " " " " " ""°" " °" °
Y °" "⊖ "" * %" m "" ^^
Y"
""
Y
"

diferentes intercepciones -
> Km aumenta en presencia de inhibidor competitivo .

↳
inhibidores competitivos
análogos del 1- moléculas estables que del T * y la E con más fuerza que S
*
→ se aproximan a la estructura se unen a el .

↳ est anti mas fármacos reductores de la síntesis de colesterol ( inhiben el de la velocidad en la biosíntesis)
>
agentes endógeno paso limitante > el catalizador
-
-
,

µ la hidroxi metilglutaril

atar vasta tina

CoA reductasa .

HMG CoA reductasa

y provastatina compiten para inhibir
>
con eficacia -
>
para que el colesterol no se sientetice 2 veces .

↳ Inhibición no competitiva
-
> reducción en Umáx ; el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes en la enzima →
puede unirse a la enzima libre o a ES

[ para evitar la acción .

[ reducen la Vmáx de la reacción .

[
la km no cambia .

al graficar 1 / Va US .
YIS ] se observa que la Umáx disminuye y la Km no cambia .

◦
Inhibidores enzimáticos como fármacos

↳ antibióticos través de la inhibición

B- 1a atómicos -
> penicilina y amoxicilina -
> actúan a de enzimas implicadas en la síntesis de la pared celular bacteriana .

pueden actuar a través de la inhibición de reacciones extracelulares .

|
↳ inhibidores de la enzima convertidora de
angiotensina ( ECA ) -
> reducen la tensión arterial para bloquear la ECA del plasma que rompe la
angiotensina # → estos

Medicamentos ( captopril renal april , iisinóri 1) causan la vasodilatación

y reducción en la presión arterial .

↳ ácido acetilsalicílico ( aspirina ) inhibe irreversiblemente la síntesis de tromboxano mediante la inhibición de la

el - >
prostaglandina y ciclooxigenasa .

Regulación de enzimas
◦
Escencia si se requiere coordinar numerosos procesos metabólicos .

◦
Enzimas alostéricos

no
siguen la cinética de Michaelis Menten > son reguladas por efectores que se unen de modo no covalente a otro sitio que no es el activo
-
-
-

compuestas por múltiples subunidades

catalítica
sitio donde efector diferente del activo (5)
-

se une el estar en una

, y puede subunidad que no sea por si misma

efectores inhiben la actividad de la enzima

negativos →
-

Pueden afectar su afinidad Por su sustrato ( Kas) r modificar su actividad catalítica máxima
efectores positivos → aumentan la actividad de 1a enzima ( V mail ambas
-

.
,
O .

efectores MOMÓTROOOS cuando sustrato en sí sirve como efector siempre positivo

-

→ el → casi es

L
.

presencia de sustrato las catalíticas de los otros sitios de unión

[
> la
mejora propiedades -
>
presentan cooperatividad .

los sitios de unión cooperan

L , entre
curva
sigmoidea cuando Vo se
grafica contra la concentración de sustrato .
sí para la unión del
sustrato .

efectores heterótrofos >

cuando el efector es otra molécula que no es el sustrato
-
-

↳ inhibición
.

por retroalimentación →
proporciona a la célula cantidades apropiadas de un producto que necesita , por medio de la

regulación del flujo de moléculas de sustrato a través de la vía que sintetiza ese producto .

[ ej
comunes

> .
-7 la fosfofructocinasa -1 es inhibida en forma alostérica por el citrato ( no es Un sustrato de la enzima) .

◦
Modificación covalente →
regula enzimas por adición o eliminación de grupos fosfato de residuos específicos de serina treonina,
o tirosina .

-
Fosforilación proteica -
>
principales formas que regulan los procesos celulares .

[
↳ reacciones de fosforilación catalizadas por cinasas catalizan la adición de fosfato sustrato enzimático con el ATP
-
> un
grupo a su proteína o COMO

donador de fosfato .

las fosfatasas escinden fosfato en las enzimas fosforiladas

grupos
-

respuesta enzimática -
> la forma fosforilada puede ser más o menos activa que la enzima original .

◦
síntesis de enzimas → su incremento ( inducción ) o reducción ( represión ) conduce a una alteración en la cantidad de sitios activos

L
.

|
> las enzimas sujetas a la
regulación de síntesis son aquellas que se requieren solo en una etapa del desarrollo o bajo condiciones

fisiológicas selectivas - > ( ej .

niveles elevados de insulina por mucha glucosa en sangre -
> aumento en síntesis ) .

>
las enzimas de por la alteración de síntesis enzimática
uso constante no son
reguladas la .

\ !! °
%
o
<
Enzimas en la sangre
◦ las enzimas que aparecen en el plasma de personas sanas son de 2 tipos > cierto tipo de células secreta le manera activa un pequeño de
grupo
-

[ enzimas hacia la

las enzimas se liberan de las células

sangre que pueden tener una

durante
función

el
.

recambio celular normal ,

no pueden catalizar reacciones en el plasma .

◦
Un incremento en los niveles plasmáticos de algunas enzimas puede indicar daño celular y una muerte celular mayor que la del recambio normal .

◦ El plasma líquido fisiológico el suero liquido preparado partir de una muestra de la entera de px
es un ,
es un a
sangre un .

◦ Niveles enzimáticos en plasma en estados patológicos

las células dañadas liberan contenido hacia los líquidos proteínas
su
biológicos se cuantifican estas para la evaluación del grado de daño tisular la
-

→ ,

respuesta al tratamiento y el pronóstico para el PX .

N '
k
'
>
' .

◦
Isoenzimas → enzimas que catalizan la misma reacción pero tienen propiedades Físicas distintas debido a diferencias en las secuencias de aa

↳
.

[ estructura
les permite separarse

cuaternaria -
>
unas

las isoenzimas de
de otras por electroforesis ( movimiento de partículas

una enzima tienen diferentes subunidades en

cargadas
diversas combinaciones
en un campo eléctrico ) .

(
.

LDH

[
> 5 isoenzimas con 4 SUD Unidades ( H combinadas ) LDH 1 ( HH ) LDHL ( H 3M) LDH 3 ( HZMZ) LDH 4 ( HIM 3)
>
y M →
-

, ,
, ,

LDH S ( Mt) .

CK →
3 isoenzimas con 2 subunidades ( B M ) > CKI = BB CKZ = MB CK 3 = MM → Clu tiene una movilidad electroforética
y
-

, ,

cerebro
↓
miocardio músculo característica .

t
su presencia en plasma se Obser Da tras un IM agudo .

Las troponina s cardiacas ( CTM ) se liberan en el plasma como < -

la cual aparece dentro de las 4-8 h después del inicio

respuesta al ①año cardiaco . Aparecen dentro de 4- 6h después del dolor en tórax , alcanza Un pico de actividad a

del IM alcanzan el máximo en 24 -36h permanecen elevadas las 24h , después de 48 -72h
y y regresa a la basal
~
, .

de 3-10 días Se consideran el "

oro ?
. estándar de
 F Bio energética y fosforilación oxidativa
◦
Bio energética describe la transferencia
y utilización de energía en los sistemas biológicos y se ocupa de los estados de energía inicial y final de

Los >
componentes
Utiliza el concepto de
de una reacción .

si reacción puede
energía libre > sus cambios permiten predecir un proceso o ocurrir o no
-

Energía libre (G)

( 1H )
La dirección y alcance de una reacción están determinados por el
grado de cambio de 2 factores en ti arpía y entropía ( As ) pueden usarse para
◦ -
> →

|
definir la
energía libre (G) -
> AG = AH -
TAS medida de aiatorei dado el desorden

↳ predice
'

la dirección en la cual procederá de modo espontáneo una reacción ;

energía de los reactivos y productos . No

¿ ¡ spom.me para rea , ¡ zar trabajo ; se acerca a ◦ a medida que la reacción se acerca pre se si una reacción es favorame .

al equilibrio ; predice si una reacción es favorable .

> calor liberado o absorbido durante la reacción No .

predice si una reacción es favorable .

Cambio ( Aci / AG ° )
de energía libre
◦
AG -
> dirección de Una reacción a cualquier concentración específica de productos y reactivos ( es una variable ) .

°
AG cambio de
energía cuando s concentración de 1m01 / L ( una constante ) Útil para comparar
los reactivos
y productos encuentran
◦
→ se a una -
>

los cambios de se determina fácilmente partir de keq

energía de distintas reacciones la
-
> a .

AG la dirección de reacción
◦
la
y
si AG es la reacción éergónica pérdida
considerando B
energía
>
Meg
- -
> A
-

se considera con de .

↳
.

si AG es positiva la reacción dergónica energía

| ganancia
se considera en con de .

[
> si da = O la reacción está en equilibrio .

si la reacción procede espontáneamente continuará hasta equilibrarse .

DG de las reacciones de
magnitud
◦
tienen la misma pero signo opuesto
avance retroceso →
y con .

◦
AG depende de las concentraciones de reactivos
y productos
-
> a temperatura y presión constantes se puede determinar -
> AG = AG
°
+ RT In {¥
↳ proporción
avanzar si la
y reactivos ( ] / A] )
Una reaccion con dci +
puede entre productos IB [ es lo bastante ↓
R -
> constante de los
gases II. 989cal / moi K )
pequeña para hacer que DG sea
-

T absoluta
-
> temperatura
In - >
logaritmo natural

◦
cambio de libre estándar ( AGU al AG bajo condiciones estándar cuando reactivos encuentran en concentraciones de
energía = los
y productos se

1m01 / L -
> así ,
el IM de la proporción de productos respecto a reactivos es 0 → la ecuación se convierte en → da = da ° + O

-
ACÍ dirección de la reacción >
bajo condiciones estándar puede para predecir la dirección de una reacción ( porque AGO = AG )
y usarse

(
-
.

puede predecir dirección ( porque está compuesta

> no la
bajo condiciones fisiológicas solo de constantes ( RT
y Keg ) y no

se altera con los cambios en las concentraciones de producto o sustrato .

Keg
°
relaciones entre AG → reacción A B equilibrio en el tiene lugar ningún otro cambio químico
-

en una
y se alcanza un punto de que no → la

relación de [ B) respecto a (A) es constante sin importar su concentración real -

>
Kea =
¡¥ ? -
> si se permite que
la reacción A B llegue al equilibrio a temp y presión constantes en el equilibrio el AG total O entonces
=
, , ,

9-
cambia a → DG = O = AGO + RT In
(A) eq
→ las (A) y (B) = [ Aeq ] y [ Bea ] ,
y su relación es
igual a keq -
> dcí = -
RT lnkea

J
permite predicciones simples <

1 . Si Keq = 1 - 7 AGO = O

2. Si Kea > 1 -
> Aci < O

3 .
Si Keq <1 →
AGO YO

◦ dcí de 2 reacciones consecutivas → aditivos en cualquier secuencia de reacciones consecutivas que AG

, al
igual .

°
° AG de una vía metabólica -
> su propiedad aditiva es importante en las vías por las que los sustratos pasan en una dirección particular ( A- > B- > c- > D-? ?

↳
[
si la
°
+ de los AG de las reacciones individuales es -

.
la vía puede proceder .

las V reales de las reducción

reacciones dependen de la de las
energías de activación ( F- a) mediante las enzimas que catalizan las

reacciones .

ATP : un portador de energía

◦
Las reacciones con un DG + elevado son posibles mediante el acoplamiento del movimiento endergónico de los iones con un
segundo proceso espontáneo que

posea un AG elevado -
.
-
>
Ej .
simple : cuando las reacciones requieren
y producen energía comparten un intermediario común .
◦
Intermediarios comunes → cuando dos reacciones suceden de manera secuencial y el producto de la Primera es el sustrato de la segunda -
>
ej

|
.

↳ puede A -1 B C+ ☐ > D es el intermediario común portador de

unir una enzima >
y puede servir como energía ambas reacciones
-

en
-
.
.

D + ✗ -
> Y +2

>
Muchas reacciones a cobradas usan el ATP para generar un intermediario común →
pueden implicar la transferencia de un

grupo fosfato de ATP a otra molécula ; otras reacciones implican la transferencia del fosfato desde Un intermediario rico en

energía al difosfato de adenosina ( ADP) para formar ATP .

.
-
" " "" " " "

[
i.
[
↳ eliminación del fosfato → ADP

eliminación de 2 fosfato -
> AMP ( monofosfato de adenosina) .

SU ACÍ de hidrólisis es de ~
-9.3 kcal / mal para cada GRUDO fosfato terminal .

↳ debido a esta el ATP se considera un compuesto fosf atado de alta

gran negativa , energia .

. . .. . . . .

Cadena de transporte de electrones ( CTE)

◦ se localiza en la membrana mitocondrial interna .

◦
Es la vía común final por la que los electrones de diferentes nutrientes del cuerpo
fluyen hacia el Oz y lo reducen para formar H2O .

La necesidad de 02 Convierte proceso de transporte en la cadena de la de 0a del

respiratoria responsable mayor parte del
◦ al uso
organismo .

Membrana mitocondrial tiene canales especializados que hacen permeable para la de iones moléculas pequeñas
externa la
mayoría
◦ >
y
-
.

◦
Membrana mitocondrial interna > especializada e impermeable para la mayoría de iones moléculas pequeñas > se
requieren proteínas de transporte para
y
-
-

↳ rica moverlos a través

I
.

en proteínas ( más de la mitad asociadas con las fosforilación oxidativa) .

> tiene crestas → incrementan el área de superficie .

◦
Matriz mitocondrial de las mitocondrias rico proteínas ácidos grasos
y aquellas del
del interior ( enzimas que oxidan ciclo de los
>
gel en piruvato aa
y
-

, ,

ATC ) ,
tiene NAD +
y FAD ( formas oxidadas de las coenzimas que se requieren como aceptores de electrones ) , ADP
y Pi ( producen ATP) ,

ADNmt ,
ARN mt y ribosomas .

o
Organización → la membrana interna tiene 4 complejos proteicos separados → I II II II -
> cada uno tiene parte de la CTE

Lo aceptan
. , .
,

o coman electrones al transportador de electrones COQ

y
citocromo C .
↳ Cru puede recibir electrones
y

donarlos al
siguiente aceptor de
los electrones se combinan con Q < la cadena
-

+
Y H para formar H2O .
.

"
°
Reacciones ±

Todos los miembros de la CTE son proteínas >

pueden funcionar como enzimas >
ej deshidrogenasas
-
-
-
.
.

Formación de NADH -
> NAD " se reduce a NADH por acción de las deshidrogenasas .

quitan 2 átomos de hidrógeno de su sastra .

<
)
se transfieren H+
ambos electrones pero solo un ,

este
para formar NADH y un H libre ;
+ +
al NAD ,

conjunto se transfiere al NADH deshidrogenasa .

NADH deshidrogenasa o
complejo ( I ) proteico integrado la membrana mitocondrial
-

en
-
.

↳ tiene →
Una molécula de Flavin mono nucleótido ( FMN )

↳
. .
. .

I
Una coenzima relacional a estructuralmente con FAD ( acepta ambos átomos

de H ( 2 electrones 2 H ) y FMNH
"
+ se convierte en
,
.

↳
subunidades peptídicas con centros Fe -
S .

↳ los electrones pasan de NADH hierro de los centros Fe

en el a FMN al s
y luego a la COQ
-

/
y .

↳ usará para bombear

a medida que
fluyen pierden energia , que se

4 Ht por la membrana mitocondrial , desde la matriz al espacio

no se pierde energía → no
<
se bombean H ?
) inter membrana / .

succiona to deshidrogenasa -
> en el complejo I ,
cataliza la oxidación succiona to - > fumarato Tus electrones

van desde la coenzima FADH proteína Fe s a la COQ

a una
y luego
-

a .

( ubiquinona
COQ derivado de quinona ) transportador móvil de electrones puede aceptar electrones del complejo I
-

> ;

|
-

, ,

del complejo I ,
y de
otras
deshidrogenasas mitocondriales ( ej .
glicerol 3- fosfato deshidrogenasa ,
acil COA deshi . . . );

transferir electrones al complejo # ( citocromo bc , ) .

↳ función →
\ enlazar las deshidrogenasas flava proteicas con los citocromos .

>
oxida el FADH 2 .
 Citocromos miembros restantes de la CTE son proteínas "
citocromos Clu tiene un grupo hemo ( su hierro se convierte de modo reversible de Fe
-
-
> los con -
>

a Fe "
como parte de su función de aceptar y donador de electrones ) .

los electrones pasan por la cadena del citocromo bc ( complejo II ) al citocromo los citocromos ( complejo N )
. c
y luego a a + a } .

↳ al fluir los electrones se bombean Y H

"
la membrana mitocondrial interna en el
por complejo #
y 2 H" en el
complejo II.

↳ el citocromo está asociado débilmente con la cara externa de la membrana interna

c en en espacio inter membrana ,
.

↳ transportador móvil de electrones .

citocromo a+ a } -
> ( complejo II ) Único transportador de electrones en que el hierro del Memo tiene 1 sitio de coordinación disponible para reaccionar
↓
[
|
directamente con el 0a
tmb citocromo c .

" " "°

se reúnen los electrones + tan ◦ " ad e ' °' '° "
"
" tres " ° se reduce a "°
'
Y '

> ↳
se requieren 4 electrones para reducir un 0a a

2 H2O .

↳ tiene átomos de Cu los electrones de Cua

citocromo
necesarios para que ocurra la reacción - > se mueven al citocromo a hacia el

A} 91 0a .

Inhibidores especificas del evitan el Paso de electrones al Unirse componente de cadena la reacción de Óxido reducción
sitio o en un la
y bloquear
-
-
.

↳
|
" "" °" " "
" "" "" " ° " " " "" ° " "" " ° """ " " "

↳ Anti mi cima A > la inhibición de la CTE impide la síntesis de ATP ( porque están acoplados estrechamente .
.

↳ CN
-

¥ Oxidación es la pérdida de ele c-

↳ (O Z tirones .

↳ Has ÓÉ
'
la oxidación de una sustancia
siempre va acompañada de la
§ reducción de otra .

↳ NON }

◦
Fuga de electrones de la CTE -
>
especies reactivas de 0a ( ERO) - >
ej .
Superóxido ( 02-1 , peróxido de hidrógeno ( Haa) y radicales hidroxilo ( OH -1 .

[
↳ dañan el ADN proteinas ,
causan Deri Oxidación de lípidos
, .

el superóxido dismutasa ( SODT , catalasa y glutatión peroxidasa son defensas celulares contra estas .

◦
Liberación de energía libre durante el transporte de electrones

desprende cuando los transfieren Para bombear H + I II II ☒

la energía que se electrones se se usa en los
complejos
-

, ,
y
.

↳ pueden transferirse COMO iones hidruro al NAD

"
como átomos de hidrógeno a FMN , COQ FAD
,
y ,

O como electrones a los citocromos .

pares redox suma de 2 medias reacciones separadas otra de reducción difieren tendencia perder electrones
-
→ > una de oxidación > en su a
y
- -

↳ ej " ↳ puede
.
NAD
y NADH A FMN y FMNH < .
especificarse cuantitativamente
por una constante -
>
Eo
más
.

potencial de reducción estándar ( Eo ) → se ordena del más -

al +

|
.

(
↳ entre más +
mayor es la tendencia para aceptar electrones .

> entre más la tendencia a

mayor es perder electrones
-

-
>
los electrones
fluyen desde el par con E o más -
hacia el más +
.

°
relación de d G a AE > relacionados directamente da
°
=
-

MF DE o '
→ el # de electrones transferidos
>
A
-

o es
-
-

↳ F-
.

es la constante de
Faraday ( 23.1 kcal / V01 t MON
°
-

DG para la fosforilación del ADP en ATP → + 7.3 kcal / MÓ .

el transporte de 1 par de electrones del NADH al 02 ( por CTE) libera 52.6 kcal
-
> suficiente para producir 3 A de 3 ADP y 3 1? ( 3×7.3=21 9 . kcal / MOI ) .

)
las calorías restantes se usan para reacciones <

secundarias o se liberan como calor .

Fosforilación del ADP en ATP

◦
Hipótesis qui mi osmótica -

Hipótesis de Mitchell -
>
explica COMO se usa la
energía libre generada en la CTE para producir ATP a partir de ADP +
Pi .

-
el transporte de electrones está acoplado con la fosforilación del ADP por el bombeo de H
+
a través de la membrana mitocondrial interna , desde la

matriz el espacio intra membrana I , en los

complejos III y II - >
crea un gradiente eléctrico y uno de pH ( químico)
-
> la energía que generan es suficiente

para impulsar la síntesis de ATP acopla la oxidación

+
> el
gradiente de H sirve como intermediario común que con la fosforilación
-

"
-

la enzima con múltiples ATP sintasa (

complejo V) sintetiza ATP por la energía del gradiente de H .

-
la hipótesis propone que después de que se han B Mbeato H + hacia el lado citosólico de la membrana mitocondrial interna ,
estos vuelven a entrar a

el dominio de Fo de pH
impulsan la rotación del anillo gradientes y eléctrico
"
y disipan
la matriz al pasar canal de H en e de Fo los
por un ,
C .

|
↳ causa cambios en las 3 subunidades B de F, que les pera ite unir

ADP -11? ,
fosforilar ADP → ATP y liberar ATP .

>
rotación completa -
> 3 ATP .

"
-

en mitocondrias normales la síntesis de ATP está acoplada con el transporte de electrones por el gradiente de H -
> incrementar o reducir un
 proceso tiene el mismo efecto sobre ej la hidrólisis del ATP para dar ADP
requieren energía aumenta
disponibilidad
otro > en reacciones que la
y Pi
el
-
.

de sustratos para la ATP sintasa incrementa de H

≠
por la enz Ma
flujo los -
> el .

el transporte de electrones y el bombeo de Ht por la CTE aumentan para mantener H

+
la síntesis de ATP
el gradiente y permitir
-

dominio de la ATP sintasa H "

Vuelvan a entrar
Oligomicina se une al
Es cierra el canal evita que los a la matriz inhibe la fosforilación de ADP
-

-
>
y
-
> se a

ATP -
> los
gradientes de pH y eléctricos no pueden disiparse → el transporte de electrones
se detiene porque no se
"
puede bombear más H contra

un gradiente elevado -
> consecuencia -
>
control respiratorio ( dependencia de la respiración celular de la capacidad para fosforilar

ADP para Obtener ATP ) .

desacoplamiento proteico IUCP) - > ocurre en la membrana mitocondrial interna

|
↳
.

matriz mitocondrial sin energía

"
forman canales que permiten que los H regresen a la Generar como ATP ( se

libera como calor ( termogénesis sin escalofríos )) .

↳
UCP } ( term ogenina ) → responsable de la producción de calor en los adipocitos pardos ( ricos en proteinas )
↳
.

el frío causa la activación de catecolaminas de la expresión de UCPI .

↳ en
grasa parda
~
904o de la
energía respiratoria se usa para termogénesis en

lactantes como respuesta al frío .

grasa para gasto de energia N

grasa blanca almacenamiento de energía
-
-
> -
> .

desacopla ntcs sintéticos → compuestos que introducen H

+
por la membrana mitocondrial disipando el gradiente

Y
.

proceda rápidamente
"

ej 2,4
.
-
dinitrofenol -
> hace que el transporte de electrones sin establecer un
gradiente de H

(la energía se libera como calor ,

no ATP ) .

↳ en altas dosis fosforilación oxidativa ( fiebre por dosis tóxicas)

, la aspirina y otros salicilatos des GCODIAM la .

◦
sistemas de transporte de membranas
↳ transporte de ATP y ADP → la membrana requiere transportadores especiales para su transporte ( y del Pi ) al interior de las mitocondrias

↳
.

anti portador de adenina nucleótido -

> importa un ADP del citosol hacia la matriz , mientras se exporta un ATP de la matriz

al citosol (E) .

↳ sin H + del citosol a la matriz

portador -
> CO transporta P;
y .

↳
transporte de equivalentes de reducción > se transportan los equivalentes reductores de NADH desde el citosol hacia la matriz por lanzaderas de

|
-

sustrato .

[
>
lanzadera del glicerol 3- fosfato -
> deriva en la síntesis de 2 ATP por cada NADH citosólico Oxidado .

lanzadera de malato -

aspartato -
> produce NADA -
> se producen 3 ATP por cada NADH Oxidado por malato

deshidrogenasa a medida que el oxaloacetato se reduce a malato .

◦
Defectos hereditarios de la fosforilación Oxidativa
más D roba Dies como resultado de las alteraciones en el ADNmt ( tasa de mutación 10 veces mayor que el ADN nuclear )
!! !
-

las alteraciones provocan acidosis láctica ( en músculos SNC

y retinal
-

, .

Manifestaciones clínicas convulsiones

Oftalmoplejia debilidad muscular y miocardiopatía
-

.
-
>
, ,
.

algunos medicamentos alteran la función mitocondrial .

-
el ADN mt se hereda por la madre .

◦
Apoptosis mediada por mitocondrias -
> en respuesta a un daño irreparable .

las proteínas que forman canales se insertan en la membrana mitocondrial externa

y

permiten que el citocromo c

deje el espacio inter membrana
y entre al citosol ,
donde

formará una POPTOSOMA que activa caspasas

y causa el rompimiento de proteínas clave

que resultan en cambios

morfológicos y bioquímicos apoptóticos .
 29 Vitaminas
◦
Moléculas orgánicas que no se sintetizan en cantidades en el cuerpo
y deben suministrarse en la dieta .

Hay hidrosolubles
y liposolubles
◦

muchas son c) "° "

↳ se liberan , absorben y transportan en la
grasa alimentaria
"
.

coenzimas
" "" " °

[
>
se almacenan en el
higado y tejido adiposo ; se eliminan lentamente .

consumo excesivo -
> acumulación d cantidades tóxicas .

↳ se excretan con facilidad en la orina .

↳ toxicidad rara ; deficiencia fácilmente .

◦
Se necesitan para funciones celulares específicas .

HIDROSOLUBLES
Ácido Fólico ( 139)
o es la forma sintética .

◦
Forma activa -
> ácido tetra hidro fólico
◦ Función -
> transferencia de unidades mono carbonadas
↳ síntesis
.

de metionina serina de
, ,
nucleótidos de purinas
y monofosfato timidina .

◦ su deficiencia es la más común -

> particularmente en embarazadas y alcohólicos .

◦
LOS vegetales de hojas verdes son una buena fuente .

Niveles enmascaran deficiencia de B12

◦
altos .

◦
No tóxica .

◦
Deficiencias

↳ anemias nutricionales → se clasifican según el UCM de eritrocitos en

sangre .

↳
[ ↳
microcítico ( VCM 801 Falta de hierro ; la más común
< →
.

pueden producirse por aumento en la demanda Macro Ótica ( VCM > 100 ) -
> deficiencia de 139 o 1312 .

lactancia , absorción deficiente (por ↳ megalobiásticcí

"
( embarazo acumulación de precursores inmaduros
grandes de eritrocitos
o >

(|
-

enfermedad del intestino

delgado , alcoholismo o ( Megaioblastos ) en la médula Ósea y sangre .

fármaco ( metotrexato ) ) , dieta sin folato

>
incapacidad de las células para sintetizar ADN dividirse
y
.

↳ defectos suele iniciarse con B12

del tubo neural →
espina bífida y anencefalia .
↳ tratamiento y 139 hasta determinar la causa
para prevenir efectos en el SNC .

↳ prevenir día 10 veces esa cantidad si embarazo previo estaba afectado

>
0.4mg / →
un
-

Cobalamina ( B12)
◦
Forma activa -
> metilcobalamina ,
desoxi adenosil cobalamina ( formas coenzimcíticasl .

◦
Función → cofactor para i homocisteína → metionina
y metilmalonil COA -
> succinil CoA .

◦
No tóxica
◦
Deficiencia
> efectos irreversibles .

↳ membranas celulares ( SNC

r

)
se acumulan FA anómalos ( ramificados )
y se incorporan a las , etc .

↳ manifestaciones demencia y
neurológicas -7
degeneración
medular .

induce a una deficiencia de las formas necesarias de THF para síntesis purinas y TMP provoca síntomas de anemia
[ megalobiástica
la de -

> .

[ pueden pasar años hasta mostrar síntomas clínicos → puede notarse más rápido si la absorción es la alterada ( intestinal .

[
↳
puede determinarse por presencia de ácido metil malo nórico en
sangre .
en adultos mayores por menor secreción de ácidos estomacal .

> anemia perniciosa - > Por destrucción autoinmune de células parietales gástricas encargadas de la síntesis del factor intrínseco .

¢
↳ DX
> en etapas avanzadas muestran síntomas neuropsiquiátricos ( irreversibles ) .
. con gastrectomía presentan
deficiencia de FI .

>
tratamiento → ( de por vida ) dosis elevadas de BIZ vía oral O inyección intramuscular de cianocobalamina .

◦ se encuentra en hígado , leche entera ,

nuevos , pescado productos lácteos y
, cereales fortificados .
 -

Ácido ascórbico (C)

◦
Forma activa -
o ácido ascórbico

◦
Función -
> antioxidante y cofactor para reacciones de hidroxilación .

se necesita para el mantenimiento del tejido conjuntivo normal

y para la cicatrización heridas
◦
de .

◦
Facilita la absorción de hierro no hemo de los alimentos .

◦
No tóxica
☐
Deficiencia - > escorbuto

↳ encías
pérdida fragilidad
|
dolorosas y esponjosas ,
de dientes ,
de vasos sanguíneos hemorragia hinchazón
, ,
de articulaciones , cambios

Óseos fatiga
y .

↳ defecto en la hidroxilación del colágeno .

↳ anemia microcítico
por malabsorción del hierro .

Piridoxina ( B 6)
◦
Forma activa → Fosfato de piridoxal ( PLP ) .

◦
Otros nombres - >
pitido✗ amina , piridoxal .
- > derivados de la piridina .

◦
Función →
coenzima particularmente en el metabolismo de aa

[ administración
.
,

para prevenir desarrollo de neuropatía periférica .

◦
Deficiencia → poco frecuente , pero se ha visto en recién nacidos alimentados con fórmulas con poca 136 , mujeres que toman anticonceptivos y alcohólicos .

↳ puede inducirse por isoniazida .

◦
Tóxica -
> neuropatía sensorial a dosis elevadas ( > 500mg / día )
- > cuando se inter mpe la administración
hay mejoría pero no completamente .

◦ Piridoxina está en plantas // pitido✗amina y piridoxal en productos animales .

↳ ↓
precursores de fosfato de piridoxal c)
↳ requiere glucógeno fosforilasa .

◦
150mi azida → para tratar tuberculosis .

↳ puede inducir a deficiencia de BG .

Ti a mi Ma ( Bl ) en deficiencia tienen menos actividad > -

menos

producción de ATP - > deterioro celular .

◦
Forma activa -
>
pirofosfato de tiamina
--
.

◦
FUNCIÓN -
> coenzima de enzimas que catalizan piruvato > acetil COA X
cetoglutarato > SOCCIMIICOA ribosa S P + Xilulosa S P >
selcoheptulosa 7- P t

(
- - -
- - -

, ,

↳ tejidos del SNC ↳ tejidos del SNC

gliceraldehído 3- P .

>
Oxidación de a- cetoácidos de cadena ramificada .

◦
No tóxica .

◦
Deficiencia - > se diagnostica por un aumento de la actividad trans ceto lasa eritro chica que se observa al añadir TPP .

↳ Beriberi áreas donde desnutrición grave

> en hay o donde los alimentos ba :0s en tiamina y con almidón son el componen principal de la dieta
-

↳ se clasifica como seco o húmedo .

[
↳ edema por miocardio atía dilatada .

neuropatía periférica ( sobre todo en piernas .

↳ síndrome de Wernicke -
Korsakoff -
> relacionado con el alcoholismo crónico .

¿ >
por insuficiencia alimentaria

CO fusión mental ,
ataxia de la marcha
o malabsorción intestinal

, nistagmo
.

( movimiento de ojos ) y Oftalmop lejía ( debilidad de músculos

Oculares ) con encefalopatía de Wernicke , problemas de memoria y alucinaciones con la demencia de Korsakoff .

↳ tratamiento -
o administración de complementos de B1 . pero no se recupera la memoria completamente .

Niacina ( B 3)
◦
Tmb ácido nicotínico .

Forma activa
y NADP ?
"
◦ → NAD

◦
Función -
> transferencia de electrones
↳ dosis
.

elevadas para el tratamiento de hiperlipidemia .

◦
NO tóxica .

se encuentra en cereales
y granos enriquecidos y refinados la leche
magras ( en
especial hígado )
◦
no carnes
, y .
 o
Deficiencia -
>
pelagra

µ síntomaspiel
afecta ,
aparato digestivo y SNC .

[ 3D ( dermatitis , diarrea y demencia)

> -
> .

[
si no se trata -
> defunción .

[
enfermedad de Hart nup -
> síntomas parecidos .

las dietas a base de cereales

pueden causarla .

Riboflavina ( B2)
o Forma activa > FMN FAD
y
-

◦
Función -
> transferencia de electrones .

◦
Deficiencia poco frecuente , suele estar acompañada Otras deficiencias .

↳ síntomas de la boca )
> dermatitis que ilosis ( fisuras en los
ángulos y glositis ( lengua lisa y púrpura )
-

, .

◦
No tóxica .

Biotina (B 7)
◦
Forma activa - > biotina ligada a enzima .

◦
Función -
>
reacciones de carboxi loción .

◦
Deficiencia poco frecuente .

↳ síntomas dermatitis, pérdida de pelo

↳
→
y nausea .

el consumo de mucha clara de nuevo cruda (20 nuevos /día ) la induce .

◦
No tóxica .

◦ se obtiene de las bacterias intestinal .

Ácido pantoténico ( BS)

◦
Forma activa -
> Coenzima A .

◦
FUMCIÓ → transportador de aci 105 .

◦
Deficiencia poco frecuente .

◦
No tóxica .

Está en huevos
hígado y levadura
◦
, .

LIPOSOLUBLES

Vitamina A
Otros nombres ácido retinoico
retinol B caroteno
◦ -
> , retinal , ,
-
.

◦
Forma activa -
> retinol , retinal , ácido retinoico .

◦
Función >
mantenimiento de la reproducción espermatogénesis reabsorción fetal
contribuye a la
-

y previene la
\
-
> .

| promoción
visión
>
.

>
del crecimiento .

> diferenciación y mantenimiento de los tejidos epiteliales .

expresión génica .

> tratar el acné y psoriasis .

◦
Deficiencia - >
ceguera nocturna

↳
.

l infertilidad
✗ eroftalmia sequedad córnea Ulceración ( más frecuente
>
patológica de la
conjuntiva y en esta
y ceguera en niños de países tropicales )
-

. .

[ >
retraso del crecimiento
.

◦ Tóxica -
a su exceso puede aumentar la incidencia de fracturas .

Está en el
hígado riñón mantequilla yema del verduras amarillas , naranjas y verde oscuro
◦
crema , huevo, frutas
, , ,
y .

◦
Requerimientos -
> 900 EAR hombres
y 700 EAR
mujeres .
Vitamina D
Otros nombres → Cole car [ ifero ,
ergo Cal Cifer 01
◦
, .

◦
Forma activa -
o 1,25 -
Dihidroxi Cole cakiferol .

◦
Función -
> captación de calcio

La
.

expresión génica
↳
.

trata hiperparatiroidismo .

◦
Deficiencia -
>
raquitismo (en niños)

µ
.

| osteomalacia (en adultos) .

[
> oste distrofia renal .

|
Por exposición insuficiente al sol
y/ o consumo di fi citarlo de UD .

> común en latitudes septentrionales .

Tóxica náusea
y debilidad
◦ -
> ( solo se observa en el uso de complementos ) pérdida de apetito , , sed .

"

No es verdadera
.
◦

porque puede sintetizarse en la piel

-

↳ el bloqueador solar el color de piel oscuro reducen la síntesis

y .

◦
Está en plantas y tejidos animales , exposición al sol, leche materna .

↳ pescado
graso , hígado y yema del nuevo .

◦ RDA →
15 / día ( 20 µ / día a 90 < años )
µg
.

Vitamina K
Otros nombres Mena diona Mena quinona
y filo quinona
◦ -
> .

Forma activa
y filo quinona
◦ -
> Mena diona ,
Mena quinona .

Función carboxi loción de residuos de coagulación

◦
en los
>
y glutamato factores de
y otras proteínas
- _ .

Deficiencia recién poco frecuente en adultos ( hipoprotrombinemia en DX con desnutrición marginal por disminución de la microbiota intestinal )
◦
en nacidos / .

↳ tratamiento
l porque
> su
intramuscular

intestino es estéril
con vitamina K al nacer

.
.

◦
Toxicidad poco frecuente - > anemia hemolítica e ictericia en el lactante a dosis elevadas .

◦ Está en la col , col rizada , espinacas yema de ,

nuevo e hígado .

adecuada
Ingesta 120mg / día para hombres adultos y 90mg día para mujeres adultas
/
◦ →

↳ síntesis en la microbiota intestinal .

Vitamina E
◦ Otro nombre -
> a -
tocoferol .

◦
Forma activa -
>
cualquier derivado del tocoferol .

◦ Función -
> antioxidante .

◦
Deficiencia poco frecuente -
> recién nacidos tienen poca ( pueden recibir una dosis al hacer para evitar hemólisis y retinopatía)
↳
.

en adultos
transporte o absorción de lípidos deficiente .

◦ NO tóxica .

La vitamina C la F- activa
◦
regenera .

Está aceites
vegetales hígado huevos leche materna
◦
en , ,
y .

◦
RDA
15mg / dia adultos
- o
en .