Tema 1- Aminoácidos como constituyentes de las proteínas.

Estructura y
propiedades de los aminoácidos. Aminoácidos no proteicos.

Estructura de los aminoácidos

Los aminoácidos que forman los péptidos y las proteínas son α-aminoácidos.
Constan de un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y un
grupo R (resto o cadena lateral) unidos a un átomo de carbono central que se
denomina carbono alfa (Cα), por estar unido al grupo carboxilo, que es el grupo
funcional más oxidado de la molécula. El grupo carboxilo y el grupo amino unidos
al carbono Cα se denominan grupo α-carboxilo y grupo α-amino,
respectivamente (ver la formula general de un α-aminoácido en las imágenes del
Tema 1 en el Campus Virtual). Los carbonos adicionales que pueden aparecer
en la cadena lateral R se designan β (beta), γ (gamma), δ (delta), ε (epsilon),
empezando a partir del carbono α (alfa). Estas letras griegas se utilizan para
nombrar a otros grupos que pueden estar unidos a carbonos presentes en la
cadena R, como por ejemplo el grupo β-carboxilo (en la cadena lateral del ácido
aspártico) y el grupo ε-amino (en la cadena lateral de la lisina).  

Los grupos α-carboxilo y α-amino confieren a los aminoácidos propiedades

ácido-base y la reactividad típica de los aminoácidos, pero además estos grupos
hacen posible la formación de enlaces peptídicos covalentes entre aminoácidos
para dar lugar a péptidos y proteínas. Los grupos α-carboxilo y α-amino son
ionizables y pueden estar protonados o no, dependiendo del pH. A pH 7 se
encuentran ionizados como COO- y NH3+ (ver la formula general de un
aminoácido en las imágenes del Tema 1 en el Campus Virtual).

La cadena lateral R es característica de cada aminoácido y puede contener

grupos ionizables que también afectarán a las propiedades ácido-base y a la
reactividad del aminoácido. Cuando los aminoácidos forman parte de las
proteínas, las cadenas laterales desempeñan un importante papel en la
adquisición y mantenimiento de la conformación y función de las proteínas.
Clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican en:

1- Aminoácidos proteicos comunes

Son los aminoácidos que se encuentran comúnmente en las proteínas y se
definen como aquellos para los que existe un codón específico en el DNA. Se
pueden nombrar con su nombre completo, de forma abreviada con tres letras o
de forma abreviada con una única letra (ver la tabla con los nombres de los
aminoácidos y sus abreviaturas en las imágenes del Tema 1 en el Campus
Virtual). Se subdividen en cuatro grupos atendiendo a las características de su
cadena lateral R a pH 7:

* Apolares o hidrofóbicos.
Cuando estos aminoácidos están formando parte de las proteínas, sus cadenas
laterales hidrofóbicas tienden a colocarse en regiones internas no expuestas al
medio acuoso. Esta tendencia se denomina “efecto hidrofóbico” y tiene gran
importancia durante el plegamiento de las proteínas. Pertenecen a este grupo:
alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro, cadena
lateral unida al grupo α-amino, lo que produce rigidez y ocasiona cambios
bruscos de dirección de la cadena proteica), fenilalanina (Phe, cadena lateral
aromática), triptófano (Trp, cadena lateral aromática, anillo indol) y metionina
(Met, la cadena contiene un metil tioéter con un átomo de azufre).

* Polares o hidrofílicos sin carga (neutros).

Cuando estos aminoácidos están formando parte de las proteínas, sus cadenas
laterales pueden interaccionar entre si a través de enlaces de hidrógeno.
Pertenecen a este grupo: glicocola o glicina (Gly, es el menos polar y de menor
tamaño por lo que en las proteínas puede ocupar lugares que no podría ningún
otro aminoácido), serina (Ser, contiene un grupo hidroxilo OH reactivo que
participa en la catálisis de las enzimas denominadas serín proteasas), treonina
(Thr, también contiene un grupo hidroxilo pero menos reactivo que el de la
serina), tirosina (Tyr, contiene el mismo anillo aromático que la fenilalanina pero
con un grupo hidroxilo que es débilmente ácido e ionizable), cisteína (Cys,
contiene un grupo sulfhidrilo SH ionizable y capaz de formar un puente disulfuro
con otra Cys dando lugar al aminoácido “cistina”), asparagina (Asn, amida del
ácido aspártico) y glutamina (Gln, amida del ácido glutámico).

* Polares o hidrofílicos con carga + (básicos).

Cuando estos aminoácidos están formando parte de las proteínas, sus cadenas
laterales participan en interacciones electrostáticas con otras cadenas con carga
negativa (enlaces iónicos o puentes salinos). Pertenecen a este grupo: lisina
(Lys, contiene un grupo ε-amino que a pH 7 está protonado y presenta carga +),
arginina (Arg, contiene un grupo guanidino que a pH 7 está protonado y presenta
carga +) e histidina (His, contiene un grupo imidazol que a pH 7 se considera que
está protonado y presenta carga +).

* Polares o hidrofílicos con carga – (ácidos). Cuando estos aminoácidos

están formando parte de las proteínas, sus cadenas laterales participan en
interacciones electrostáticas con otras cadenas con carga positiva (enlaces
iónicos o puentes salinos). Pertenecen a este grupo: aspártico (Asp, contiene un
grupo β-carboxilo que a pH 7 ha perdido un protón y presenta carga -) y glutámico
(Glu, contiene un grupo γ-carboxilo que a pH 7 ha perdido un protón y presenta
carga -).

Ver la figura con las cadenas laterales de los aminoácidos proteicos en las
imágenes del Tema 1 en el Campus Virtual.

Además de los 20 aminoácidos proteicos estudiados, existen dos aminoácidos

proteicos descubiertos más recientemente que están codificados por codones
que normalmente actúan como codones STOP. Son selenocisteína (Sec,
presente en proteínas de sistemas antioxidantes y respuesta inmune) y
pirrolisina (Pyl, presente en proteínas de organismos productores de metano).

2- Aminoácidos proteicos poco frecuentes

Se forman a partir de un aminoácido común (generalmente por una reacción
enzimática) una vez que el aminoácido se ha incorporado en la estructura de la
proteína. Pertenecen a este grupo entre otros: cistina (formada por dos Cys
unidas por un puente disulfuro, 4-OH-Pro y 5-OH-Lys (presentes en el colágeno,
relacionadas con la estabilidad de las fibras de colágeno y formadas por
hidroxilación de prolina y lisina en la que participa la vitamina C), desmosina e
isodesmosina (presentes en la proteína fibrosa elastina, formadas por
condensación radial de cuatro lisinas), γ-carboxiglutamato (presente en la
protrombina, formado por carboxilación del glutámico), O-fosfoserina (formada
por fosforilación de la serina en determinadas proteínas durante la acción de
algunas hormonas), 3-metilhistidina (presente en la actina de las fibras
musculares) y ε-N-acetillisina (presente histonas, proteínas que se asocian al
DNA para su empaquetamiento). Ver la figura con los aminoácidos proteicos
poco frecuentes en las imágenes del Tema 1 en el Campus Virtual.

3- Aminoácidos no proteicos
Se encuentran en diferentes células y tejidos en forma libre o combinada pero
nunca formando parte de proteínas. Pertenecen a este grupo entre otros: β-
alanina (precursor de la vitamina ácido pantoténico), ácido γ-aminobutírico
(GABA, neurotransmisor), ornitina y citrulina (se forman en el ciclo de la urea),
homocisteína y homoserina (intermediarios del metabolismo de aminoácidos).

Propiedades de los aminoácidos

Propiedades ópticas

Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicocola (Gly) tienen actividad

óptica, es decir, cuando se examinan en un polarímetro desvían el plano de la
luz polarizada a la derecha (dextrógiros) o a la izquierda (levógiros). Esto se debe
a que todos, excepto la Gly, tienen (al menos) un carbono asimétrico con cuatro
sustituyentes distintos, el carbono α, y por lo tanto son quirales. Estos cuatro
sustituyentes pueden presentar dos posibles ordenaciones en el espacio, dando
lugar a dos posibles estructuras no superponibles que son imágenes
especulares y se denominan enantiómeros o estereoisómeros quirales. Para
distinguir estas dos estructuras se las denomina “isómero L” e “isómero D”,
tomando como referencia el gliceraldehido, que es el hidrato de carbono más
pequeño con un carbono asimétrico (ver la imagen correspondiente en el Tema
1 en el Campus Virtual). Las letras D y L no tienen nada que ver con los términos
“dextrógiro” y “levógiro”, pudiendo ser un D-aminoácido levógiro y siendo
entonces dextrógiro su isómero L. Las proteínas solo contienen L-aminoácidos.

Propiedades espectroscópicas
Ninguno de los aminoácidos proteicos absorbe luz en el espectro visible.
Los aminoácidos aromáticos (Phe, Tyr y Trp) absorben luz en el U.V. (ver la
imagen correspondiente en el Tema 1 en el Campus Virtual). Debido a la
presencia de Tyr en la gran mayoría de las proteínas, la medida de absorción a
280 nm de una muestra permite detectar la presencia de proteínas.
Todos los aminoácidos absorben luz en el U.V. lejano (por debajo de 220 nm).
La cistina presenta absorción débil a 240 nm por la presencia del puente
disulfuro.

Propiedades acido-base
Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos débiles y como bases
débiles, puesto que presentan grupos que pueden ceder y captar protones. Los
aminoácidos en disolución están ionizados y pueden presentar distintos estados
de ionización en función del pH. Las curvas de titulación de los aminoácidos
reflejan su comportamiento ácido-base (ver las imágenes correspondientes en el
Tema 1 en el Campus Virtual). En los seminarios se estudiarán los estados de
ionización de los aminoácidos, analizando los equilibrios de disociación, los
valores de pKa de sus grupos ionizables y la forma de calcular su punto
isoeléctrico y su carga a distintos valores de pH.