Biología Celular e Histología 2021-22/Bloque 2

Tema 7
Ribosomas

ESQUEMA INICIAL DEL TEMA

Profesor: José Ángel Martínez Menárguez

1. Introducción Comisionistas: C
2. Tipos y localización
3. Estructura
4. Función
5. Antibióticos inhibidores de síntesis de proteínas
6. Enfermedades relacionadas con la traducción

1. Introducción
Los ribosomas son complejos macromoleculares (no orgánulos) formados por proteínas y ARN ribosómico, cuya
función es la síntesis de proteínas.
Tienen un tamaño muy pequeño (20-25 nm) por lo que solo se pueden ver al microscopio electrónico, no al óptico,
pero aun asíse ven como puntos más o menos electrodensos. Las zonas de las células donde hay muchos ribosomas
son basófilas, no eosinófilas (quiere decir que su citoplasma se tiñe con la hematoxilina en lugar de con eosina).
La cantidad de ribosomas presentes en una célula está directamente relacionada con el grado de síntesis de proteínas
de dicha célula. Es decir, cuantas más proteínas sintetice la célula, más ribosomas presentará. Pueden haber hasta
10 millones por célula, concretamente en las células exocrinas del páncreas.
Fueron descubiertos por George Palade, padre de la microscopía electrónica y la biología celular. Fue el primero
que consiguió verlos y deducir que se encargaban de sintetizar proteínas. En su artículo de 1955 no solo los describía
sino que propuso para que servían, acertadamente.

• Al microscopio electrónico se ven como puntos muy pequeños.

2. Tipos y localización
En células procariotas los ribosomas tienen un tamaño 70S y se encuentran dispersos el citosol.
En las células eucariotas podemos encontrar los ribosomas mitocondriales (55S) y citoplasmáticos (80S); en el caso
de las células vegetales también se encuentran en los cloroplastos (70S). Los citoplasmáticos pueden encontrarse
libres por el citosol, unidos al retículo endoplasmático rugoso o a la envoltura nuclear, en ambos casos son los
mismos con coeficiente de sedimentación de 80s. Pueden aparecer aislados (monoribosomas) o en grupos
(polirribosomas=polisomas). En los tres casos pueden estar solos (independientes) o en grupos denominándose
polirribosomas o polisomas (15-20 ribosomas).

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Los polisomas están formados

por 15-20 ribosomas y tienen
una imagen típica en espiral.
También se pueden encontrar
en la envoltura nuclear exterior
o el RER

Los ribosomas citoplasmáticos libres sintetizan proteínas que pueden quedarse en el citosol o dirigirse al núcleo,
mitocondrias, peroxisomas o membrana plasmática. En muchos de estos casos hay una secuencia señal que
determina esto
Los ribosomas asociados al retículo endoplasmático rugoso sintetizan proteínas que se quedan en el retículo, son
excretados fuera de la célula o viajan al aparato de Golgi, lisosomas, membrana plasmática…

Libres

En el retículo
80S

Ribosomas
(en eucariotas)
55S En la envoltura nuclear

70S

3. Estructura
Son estructuras porosas formadas en un 75% por agua. No se encuentran rodeados de membrana y están formados
por dos subunidades: una mayor y una menor.
CITOSÓLICOS MITOCONDRIALES PROCARIOTAS
EUCARIOTAS
SUBUNIDAD MAYOR 60S (ARNr 28s, 5.8s y 5s) 35S (ARNr 16s) 50S (ARNr 23s, 5s)

SUBUNIDAD MENOR 40S (ARNr 18s) 25S (ARNr 12s) 30S (ARNr 16s)

TOTAL 80S 55S 70S

Los ribosomas 80 S están formados por dos

subunidades: 60S y 40S.

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• La subunidad menor (40S) tiene una
Ribosoma 40s humano
forma aplanada con algunos salientes o
protuberancias (cabeza, cuello, hom-
bros, pico…) y tiene un único ARN
ribosómico18s y 33 (S1-S33) proteinas.
Especializada en la unión al ARNm y
ARNt. S: Small

• La subunidad mayor 60s tiene forma de

corona con tres protuberancias (una
principal y dos más pequeñas)
Especializada en la unión peptídica.
Presenta tres ARN ribosómicos (28s,
5.8s y 5s) y 47 proteinas (L1-L49).
L:Large

-Aproximadamente el 60% de los ribosomas son proteínas y el 40% ARN ribosómico. Las proteínas tienen sobre
todo función estructural

4. Función
En los ribosomas se lleva a cabo la traducción, como función fundamental ( aunque se ha visto que intervienen en el
ciclo celular). La traducción es el proceso mediante el cual se produce la síntesis de proteínas a partir de un molde
de ARN mensajero (que se ha obtenido por transcripción a partir de una cadena de ADN). En los ribosomas tiene
lugar la síntesis de proteínas.
Traducción:
Los ribosomas son capaces de unirse al ARNm, y al ARNt. El ARNt transporta los aminoácidos adecuados hasta el
ribosoma según la secuencia del ARNm (por codones).

En el citoplasma las subunidades mayor y menor se encuentran separadas. Primero, la menor se

une al ARNm y después lo hace la subunidad mayor. El ribosoma se va desplazando a lo largo de
la cadena de ARNm llevando a cabo la traducción originando un polipéptido que va creciendo.
Esto origina los polirribosomas o polisoma, un grupo de ribosomas que están leyendo un mismo
ARNm.
La subunidad pequeña se encarga fundamentalmente del reconocimiento del ARNmt. En la subunidad pequeña hay 3
sitios de unión del ribosoma al ARNm:
• Sitio A: donde se coloca el ARN transferente que transporta el nuevo aminoácido que se va a incorporar a la
proteína de ahí el nombre A,de aminoacido .

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• Sitio P: lugar en el que se coloca el ARNt que tiene a cadena de aminoácidos (péptido) que se ha ido
sintetizando
• Sitio E: donde se coloca el ARNt que acaba de dar su aminoácido y está a punto de salir del ribosoma. Del inglés
EXIT, salida.
Se va leyendo 5 aminoacidos por segundo con muy poco error ( 1 error cada 10.000 aa’).

Los tres sitios se encuentran en la subunidad pequeña, aunque orientados hacia la grande. En la menor se une el
ARNm y los ARN transferentes. En la subunidad mayor encontramos el centro peptidiltransferasa, donde se pro-
duce el enlace peptídico entre la cadena de aa y el nuevo aa incorporado.
El ARN ribosómico marca los sitios A-P-E y de éste depende la peptidil-transferasa.
En este proceso intervienen los factores de enlongación, que son GTPasas, lo que indica que se requiere energía
procedente de la hidrólisis del GTP y permiten la lectura del ARNm.

Proceso:
1. En el sitio A se une un ARNt con un nuevo aa que se va a incorporar. En el sitio P se encuentra el ARN
transferente con la cadena polipeptídica que se está formando.
2. Esta cadena se transfiere al aa que se va a incluir (de P → A) y se forma un enlace peptídico.
3. A continuación, la subunidad mayor se desplaza
leyendo al ARN mensajero. Ahora la cadena peptídica
que se está formando (con el nuevo aminoácido) se
coloca en la posición P. El sitio A queda libre y es
ocupado por un ARNt con un nuevo aminoácido.
4. Por el sitio E sale ahora el ARNt que ha perdido su
aminoácido. Este proceso se va repitiendo aminoácido
a aminoácido hasta que se forma la proteína.
5. Hay una serie de factores GTPasa q permiten este
preoceso.

Estos sitios de unión a ARNt están en la subunidad pequeña, también hay u punto en la subunidad pequeña
llamado DC (centro decodificante de ARNt) donde se selecciona el ARNt que se va a utilizar. También es la que se
encarga de reconocer al ARNm ( es la primera subunidad que se une a él). Consecuentemente, el que se encarga
del reconocimiento del ARNr y ARNt es el ARN ribosómico 18s. En la subunidad mayor está el centro Peptidil
Transferasa (PTC), la zona donde se produce la unión peptídica. También hay un túnel de salida del polipéptido
conforme se va sintetizando.
El ARNr cataliza la unión peptidil transferasa por ello se dice que el ARN ribosómico actúa como una ribosima, es
decir, un ARN con funciones enzimáticas. Por ello se cree que realmente el ARN fue el primer ácido nucléico, antes
que el ADN y llevaba a cabo funciones enzimáticas.

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Chaperonas: una vez que se sintetizan las proteínas estas moléculas se encargan de producir su plegamiento. Con-
forme se va sintetizando la proteína van ayudando en el plegamiento (cotraduccionalmente), otras son
postraduccionales, una vez que la proteína esta sintetizada. Una de las más conocidas es la HSP60 o chaperoninas,
son posttraduccionales, con forma de barril, actúan cuando las proteínas sintetizadas están plegadas
incorrectamente. El nombre de chaperonas vienen de carabina.

6. Antibióticos inhibidores de la síntesis de proteínas

Muchos antibióticos e van a matar bacterias: lo que hacen es unirse a los ribosomas para frenar la síntesis de
proteínas.

Tretraciclina: antibiótico que se une al sitio A y bloquea la síntesis

Cloranfenicol: se une al centro de peptidil transferasa bloqueando la formación del enlace peptídico, la actividad
peptidiltransferasa.
(Solo ha hablado de estas dos en clase).
Como el ribosoma de la mitocondria se parece al de las bacterias hay que llevar cuidado con los antibióticos ya que
pueden dañar a las células.

7. Enfermedades relacionadas con la traducción

Algunas de las más conocidas:
- Ribosomopatías. Son aquellas patologías producidas por alteraciones en los componentes de los ribosomas. Esto
provoca fallos en la traducción y por tanto en las proteínas fabricadas (da lugar a mutaciones específicas de
proteínas ribosomales o ARNm). Cuando son homocigóticas producen la muerte del embrión. Cuando es en
heterocigosis, son compatibles con la vida y sobre todo afecta a la hematopoyesis (Síntesis de sangre),en muchos
coinciden la aparición de anemia debido a un fallo en la eritropoyesis (proceso de formación de glóbulos rojos).
Cuando son homocigóticas el embrión no nace, cuando es en heterocigosis.
- Enfermedades por cambios o mutaciones en el ARNt.
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- Alteraciones en la ruta ISR y ruta mTOR.
Se pueden ver afectados también otros factores como el de iniciación, elongación, terminación u
otros factores relacionados con el estrés. Es decir, a la síntesis de proteínas no
solo le afecta el ribosoma.
En el año 2010 se supo la estructura tridimensional de los ribosomas eucariotas
y se sabe donde está cada una de las proteínas.

[BIOGÉNESIS DE LOS RIBOSOMAS: se lleva a cabo en el nucléolo (explicado en dicho tema)].

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