Tema 2a: Principales biomoléculas

1. PROTEÍNAS: Son las macromoléculas más abundantes de la naturaleza. Están presentes en

todas las células y en todos los compartimentos subcelulares. Son polímeros formados por
cadenas de monómeros llamados aminoácidos (20 aminoácidos). Tienen una estructura definida
y función propia y una gran variedad de funciones.
Se conocen 20 aa fundamentales que permiten una gran diversidad de proteínas que realizan funciones
diferentes. En cada proteína su secuencia lineal hace que tenga diferentes características.

1.1 Funciones de las proteínas

 Transporte. Existen proteínas que se unen a diversas sustancias y las transporta. Como las
lipoproteínas del plasma sanguíneo, que transportan lípidos. La hemoglobina, que lleva
oxígeno. Albúmina, proteína mayoritaria de la sangre que transporta los ácidos grasos que
no se disuelven bien, la mioglobina y el canal de potasio.
 Estructura. Las proteínas sobre todo las fibrosas, realizan importantes funciones
estructurales. Las proteínas forman parte de las membranas celulares y de las membranas de
los orgánulos celulares como las glucoproteínas y las lipoproteínas, las histonas se
comportan como elementos estructurales de los cromosomas, y la tubulina forma los
microtúbulos. A nivel orgánico la α- queratina forma el pelo, uñas, plumas, y el colágeno es
el componente fundamental del tejido conjuntivo y de los huesos.
 Contráctil o movimiento. La actina y la miosina llevan a cabo la contracción muscular, y por
tanto posibilitan el movimiento de las células. Otra proteína con misión contráctil es la
flagelina que forma parte de la estructura de los flagelos de algunos flagelos.
 Regulación y señalización (hormonal, señalización y defensa). En cuanto a hormonales,
las hormonas son proteínas reguladoras que en pequeñas concentraciones son capaces de
controlar importantes funciones celulares, como el metabolismo o la reproducción, por
ejemplo, la insulina, tirosina, hormona del crecimiento. En cuanto a señalización, las
glucoproteínas presentes en la superficie externa de la membrana celular pueden actuar
como receptores mensajeros químicos específicos. Y de defensa, la trombina y el
fibrinógeno que intervienen en la coagulación de la sangre, las inmunoglobulinas capaces de
defender a los organismos contra infecciones y las mucinas del digestivo y respiratorio tienen
acción bactericida.
 Catálisis o enzimática. Los catalizadores bioquímicos conocidos como enzimas son
proteínas, que favorecen las reacciones químicas al rebajar la energía de activación y
aumentando la velocidad de las reacciones. Tienen un elevado grado de especificidad y son
por ejemplo la amilasa, pepsina, lisozima, polimerasa de ADN.
 Reserva. Algunas proteínas almacenan determinados compuestos químicos como aa, ejm
caseína
 2. Aminoácidos: son moléculas orgánicas sencillas de baja masa molecular que al unirse
entre sí forman péptidos. Se caracterizan por poseer en su molécula un grupo amino (-
NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral o grupo R, todos ellos unidos
covalentemente a un átomo de carbono determinado carbono α, generalmente asimétrico.
2.1 Isomería y actividad óptica
Todos los aa, a excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, es decir, unido a cuatro radicales
diferentes. Como consecuencia pueden presentar dos configuraciones espaciales D y L, según la
orientación del grupo amino- NH2, a la derecha o a la izquierda. Estas dos configuraciones
espaciales son estereoisómeros (imágenes especulares, no superponibles). Todos los aa proteicos
son de la serie L y en las paredes celulares de bacterias y en algunos antibióticos se encuentran aa de
la forma D.
Debido a la presencia del carbono asimétrico, tienen actividad óptica, es decir, en disolución
pueden desviar el plano de luz polarizada. Si desvían la luz polarizada en sentido de las agujas
del reloj son dextrógiros (+) y si lo desvían al sentido contrario levógiros (-).
2.2 Nomenclatura de los aa:

2.3 Clasificación de los aa: se clasifican según las características químicas de su

cadena lateral, estos pueden ser:
Aminoácidos apolares
Los primeros son los grupos apolares que tienen fuerzas hidrofóbicas, no estableces interacciones
polares con el H2O. Estos son la glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina y la
metionina y la prolina.
La metionina es el inicio de algunas proteínas, la prolina forma ciclos, reduce la flexibilidad de la
cadena polipeptídica. Se encuentran en el interior de las proteínas.
Aminoácidos aromáticos
Son hidrofóbicos debido a sus anillos. La fenilalanina es totalmente hidrófoba pero la tirosina y el
triptófano son ligeramente hidrófobos. La tirosina y el triptófano absorben más la luz 280 nm.
Los aminoácidos aromáticos son la fenilalanina, la tirosina y el triptófano.
Aminoácidos polares sin carga.
Nos los encontramos en la superficie estableciendo puentes de hidrógeno con el agua. Las cisteínas
forman puentes disulfuro (pierde la polaridad, es un enlace débil) importantes para la estructura que las
mantiene estable. Cadenas débilmente polares (algo hidrófilos). Los aa polares sin carga son la serina, la
cisteína, la treonina, la asparagina, la glutamina.
Aminoácidos polares cargados
Son aa que forman parte del centro activo. El ácido del ácido glutámico está ionizado.
El ácido aspártico y el glutámico tienen carga - a pH fisiológico. Hidrófilos, en la superficie de N
proteínas. o

La histidina, lisina y arginina tienen carga + a pH fisiológico, muy polares, en la superficie de

proteínas. La histidina es el menos básico, su pKa es próximo al pH neutro y participa en la catálisis
enzimática (intercambio H+). Se encuentra protonado por lo que podrá aceptar o ceder é.
Nuevos aminoácidos.
La selenocisteína aminoácido 21. Selenoproteínas que se encuentran tanto en las procariotas como
en las eucariotas. Codificada por un stopcodon.
La pirrilosina aminoácido 22. Es muy raro en organismos inferiores.
Aminoácidos modificados postraduccionalmente en las proteínas.
Otro aa no se encuentran en proteínas, están modificados postraduccionalmente, es decir, se
cambian después de la traducción. Le añaden algo diferente como les pasa a los fosforalidados, el
grupo fosfato se añade a los que tienen un hidroxilo OH.
La fosforilación es fundamental en la regulación de la actividad enzimática. Algunas enzimas necesitan
ser activadas con grupos fosfato.
Estos aminoácidos son la fosfoteonina, fosfoserina, fosfotirosina, hidroxilisina (forma colágeno)
e hidroxiprolina.
Aminoácidos que no están en las proteínas
Estos aminoácidos son la citrulina, la ornitina (participan en el ciclo de la ureína) y la tiroxina.
2.4 Ionización de los aa
Es la capacidad de un aminoácido de ceder y/o aceptar electrones. Su estado de ionización
depende del pH del medio.
Con el pH= 1 los aa se encuentran protonados, el grupo
ácido y amino están protonados.

Cuando aumenta el pH el grupo carboxilo cede protones

hasta que quede desprotonado. Si seguimos aumentando,
el amino cede protones hasta que quede desprotonado.

2.5 Comportamiento ácido base de los aa

El punto isoeléctrico es el valor de pH al que el aa tiene carga neta 0. La curva de titulación de un aa
cargado:

Hay dos grupos COOH y un NH3

El punto iso está en la 2ª fase (segunda fórmula).
3. Formación del enlace peptídico

Este tipo de enlaces se forman a partir del grupo COOH del primer aa con el NH3 del
segundo aa.

En este proceso hay una pérdida de una molécula de agua.

Es un proceso desfavorable termodinámicamente hablando, ya que hay que aportar energía
para que se produzca.

La traducción de las ribosas consume mucha energía.

Es un enlace muy estable.
 El grupo amino se dispone al principio de la cadena, mientras que el grupo COOH se dispone al
final de la misma. El carbono pierde la capacidad de ionizarse y solo pueden ionizarse el
extremo del NH3 con el COOH y el radical.
3.1 Características del enlace peptídico
El enlace peptídico tiene algunas propiedades muy importantes para la estructura de las proteínas:
1. Geometría esencialmente plana: los átomos que participan en el enlace (C, H, O, N) están en
el mismo plano.
2. Carácter parcial del doble enlace: debido a esto no se puede mover. No permite un giro
alrededor del enlace C-N.
3. Hay libre rotación entre los enlaces Cα-C y Cα-N: el péptido adopta una estructura más
favorable, reduciendo el impedimento estérico y la repulsión electrostática.
3.2 Polipéptidos como polianfolitos
Son característicos de cada proteína:
 Si pH<pI àcarga positiva
 Si pH=pI à sin carga
 Si pH>pI àcarga negativa

4. Niveles de organización proteica. Relación estructura y función.

4.1 Estructura primeria
La función de una proteína depende de su secuencia de aa y de su estructura terciaria. Cada proteína
tiene un numero de residuos y secuencia de característicos. Con la estructura primaria se determina
su estructura tridimensional, es decir, su función. Conocer la estructura primaria puede ayudar a
esclarecer el mecanismo de acción. Una proteína que tiene funciones distintas a otra es porque posee
una estructura diferente. Las proteínas con funciones similares de distintas especies tienen
secuencias similares. Las alteraciones en la estructura primaria modifican su función. A estos
cambios se les denomina mutaciones.
Polimorfismos: existen situaciones conservadoras en la mayoría de las proteínas. Un incremento en
la secuencia no altera la proteína.

4.2 Estructura secundaria

Una proteína se pliega para esconder los aa hidrofóbicos del agua y por el gran número de
interacciones no covalentes con el agua que van a hacer que sea más estable. La disposición que
adquieren los residuos en el espacio puede ser:
 α si es en forma de hélice.
 β si es en forma de lámina.
 giros y bucles.

α-hélice

 Se forman por los puentes de H entre los grupos COOH del enlace peptídico y el grupo
NH3 del aa situado cuatro puestos más atrás.
  Cadenas laterales R sobresalen del esqueleto helicoidal.
 3,6 aa por cada vuelta.
 5,4 Å es la distancia que hay entre cada vuelta.
 Estabilización de la α – hélice:
o Los puentes de H están paralelos al eje entre el O el carbonilo (C=O) de un aa y el
H de la amida (N-H) del cuarto aa por delante.
 Interacciones estabilizadoras:
o Loa aa con radicales con carga positiva y los que tienen carga negativa, esta
próximos gracias a las interacciones iónicas.
o Los aa con grupos aromáticos están próximos entre sí por las interacciones
hidrofóbicas.
 Interacciones desestabilizadoras:
o Las secuencias con densidad de carga del mismo signo tienen repulsión
electrostática.
o Los grupos radicales voluminosos se repelen por impedimentos estéricos.
o Prolina
o Los residuos con carga en los extremos.

 El contenido de α – hélice en las proteínas es prácticamente nada hasta el 100%:

o Ferritina 75%
o Miofibrinas (mayoritariamente α)
β-hélice
Esqueleto polipeptídico casi extendido completamente en zigzag. Las cadenas laterales R de aa
contiguas están dispuestas en direcciones opuestas:
 β (no paralelos): dos cadenas en sentidos contrarios. Son más estables.
 β (paralelos): dos cadenas en la misma dirección.
Giro inverso o β

 Son elementos de conexión entre α-hélices y/o β-láminas.

 Determinan una dirección de las cadenas polipeptídicas.
 Establecen puentes de H entre un residuo y el situado tres posiciones después. Entre el NH3 y
el COOH.
 Hay elementos que no se unen y por lo tanto se unen al H2O.
 Abundan los residuos de prolina y glicina.
N
 Suelen encontrarse en la superficie. o
 4.3 Estructura terciaria
Se crea doblando las estructuras secundarias. La estructura final es tridimensional y va a ser la que
dé lugar a la estructura única de cada una de las distintas proteínas. Estas estructuras se determinan
a través de la cadena de aa, puesto que las interacciones entre ellos serán diferentes dependiendo del
tipo que sean, también se pliegan de distinta manera. Se puede predecir sabiendo la estructura
primaria.
Se diferencian en dos grupos:
1. Fibrosas: son la que tienen un solo tipo de estructura secundaria. Funciones estructurales.
2. Globulares: tienen varios tipos de cadena secundarias. Enzima y proteínas reguladoras.
Vamos a tener una gran variedad de proteínas. En la mayoría de las proteínas van a dejar las
cadenas hidrofilias hacia el exterior y las hidrofóbicas mirando al interior huyendo del agua.
Fuerzas que estabilizan las proteínas
Plegamiento de las proteínas: para determinar la importancia que tenían las diferentes interacciones y
fuerzas que hay en una proteína se hizo un experimento y se determinó que esta era única gracias a
estas fuerzas:
 Se cogió una ribonucleasa, que puede
formar cuatro puentes de h, y se la
metió en un medio con 8m urea y b-
mercaptoetanol rompiendo los enlaces
disulfuro y los enlaces no covalentes. Vio
que la proteína no hacia sus funciones.
 A esa misma proteína se le añadió la
urea, y se observó que la proteína
recobraba un poco su forma, pro no del
todo, por lo que tampoco tenía las
mismas funciones.
 Después, se le añadió el b-
mercaptoetanol, y en ese momento la
proteína recupero su estructura original y con ella todas sus funciones.
4.4 Estructura cuaternaria
Solo la tienen aquellas proteínas con varias subunidades. La
disposición que adquieren las diferentes subunidades que componen la
proteína. estabiliza con las mismas interacciones que en las terciarias.
Ej: Encimas alostéricas.

5 Tipos de proteínas
5.1 Proteínas fibrosas
Queratina
 Forman estructuras
 Son muy versátiles
 Se forman por el enrollamiento de dos hélices dextrógiras que se enrollan entre sí con giro levógiro
 Segmentos repetidos de 7aa con el 1º y el 4º hidrófobos.
 Son ricas en enlaces S-S.
 Muy frecuentes en la naturaleza (uñas, cuerno rinoceronte, microfibras de citoesqueleto…)
Colágeno
 Tiene una hélice especial que tiene un giro más estrecho con 3 aa por vuelta
 Predomina una secuencia glicina-prolina-hidroxiprolina
 Las 3 hélices de colágeno se asocian mediante un gran número de enlaces no covalentes, giro
dextrógiro. Si se queda la glicina dentro de la trenza que consigue que se unan estrechamente las 3
cuerdas. A su vez, las trenzas de tropocolágeno se asocian entre ellas con enlaces covalentes para
formar fibras de colágeno, dándole fuerza y rigidez a los huesos, cartílagos…
Fibroína
Está compuesta solamente por β-láminas (glicina-serina-glicina-alamina-glicina-alanina) alternan para
que encajen las cadenas con los radicales grandes y pequeños, quedando así muy unidos, con fuerzas
no covalentes, es decir, con fuerzas antiparalelas.
5.2 Proteínas globulares
Estructuras terciarias muy diversas que se adecuan a su función.
 Solubles
 Estructuras globulares
 Mezcla de tres estructuras secundarias

DNA polimerasa III

Porina bacteriana
6. Desnaturalización de las proteínas
Es la perdida de la estructura tridimensional de una proteína, con lo que se pierde su función. La
estructura primaria se mantiene igual. Se produce por:
 Temperatura: se rompen los enlaces no covalentes
 Cambios pH: cambia los estados de ionización de los aa
 Ácidos y bases fuertes: hay un intercambio de p+, cambio de pH, cambio ionización
 Disolventes orgánicos: capaz de interaccionar con radicales polares
 Compuestos polares neutros: interacción polar con ciertos grupos de aa que impiden
que el propio aa interaccione.
 Reductores: rompen los puentes de S-S

7. Glúcidos

Son compuestos que van a tener H2O y carbono (ppt).

Los humanos no podemos generar hidratos de carbono, solo transformarlos, de esos
son solo capaces las plantas mediante la fotosíntesis.

Van a estar formados por moléculas con grupos carbonilo en el centro de la molécula
(cetonas) o al final de la cadena (aldehídos).
 
Monosacáridos: triosas
o Cadenas lineales de carbonos unidos por enlaces simples de C-C.
o Contienen de 3-7 átomos de C
o Tienen isómeros ópticos (D-, L-). Y para determinar cuál es cuando tienen
muchos C, se escoge el carbono más alejado del grupo CHO.

7.1 Estructura cíclica de los monosacáridos

 Son de 5 o más C están en forma cíclica.
 Reacciones alcoholes con aldehídos
 D-glucosa: al ciclarse, reacciona el CHO con el OH del C5. Dando lugar a dos
compuestos con forma hexagonal.
 D-fructosa: al ciclarse, reacciona el CO con el OH del C4. Dando lugar a un compuesto
con forma pentagonal.

7.2 Derivados de las hexosas

Aminoazúcares

Sustitución del grupo OH por un NH2 (normalmente el del C2) dando dos grupos

Se puede condensar el NH2 con un ácido acético

Pared bacteriana formada por estos compuestos.

Azucares fosfato
 El azúcar está esterificado en el grupo OH con un ácido fosfórico o ácido sulfúrico.
 Estos azucares participan en muchas reacciones metabólicas.

7.3 Disacáridos
Es la unión de dos monosacáridos. Se forma entre el C anomérico de un sacárido y cualquier carbono
del siguiente, produciéndose en el proceso una molécula de
H2O.
Los carbonos anoméricos de ambas moléculas están
enlazados, por lo que esta molécula carece de poder
reductor. El enlace alfa1-4 y si tiene poder reductor.
7.4 Polisacáridos
Son la unión de un monosacárido y un disacárido. Los hay de dos tipos:
 Homopolisacáridos: compuestos por los mismos monosacáridos.
 Heteropolisacáridos: compuestos por varios tipos de monosacáridos.
Dentro de los homopolisacáridos tenemos varios tipos principales:

 Almidón: Tiene un extremo no reductor y otro que si es reductor. Si consiguen excluir el agua
se vuelven más compactos. La aminosa estar formada por cadenas de D-glucosa (α 1-4). Y la
aminopectina está formada por cadenas D-glucosa (α 1-4) con ramificaciones (α 1-6).
 Glucógeno: son moléculas de reserva en animales. Tienen más ramificaciones. Almacena la
glucosa que no necesitan gastar en el momento.
 Celulosa: Son el polisacárido más abundante en la naturaleza sin embargo no puede ser utilizado como
fuente de energía en la mayoría de los animales. Esto es debido a que os animales no son capaces de
degradar los enlaces entre sus moléculas, proceso necesario para poder ser utilizadas. Dejan los grupos
hidroxilo mirando hacia el exterior para formar puentes de H entre ellas, lo que aporta una gran
resistencia, y lo hace impermeable, ya que no queda posible interacción posible con el agua.
 Quitina: Es un monosacárido formado por cadenas de N-acetilglucosamina unidas por enlaces (β 1-
4). Es el principal componente del exoesqueleto de los insectos.

Por otro lado, tenemos la principal de las moléculas de polisacáridos heteropolisacáridos:

 Glicosaminoglicanos: son unidades de disacáridos que se repiten muchas veces, formado

generalmente por la galactosamina y glucosamina. Se encuentra en la matriz extracelular. Van a
ser fundamentales en los proteoglicanos.
  Proteoglicanos: Están compuestos por muchos glicosaminoglicanos que se unen a proteínas.
Componentes del tejido conjuntivo, como lubricante en los huesos y en las interacciones célula-
célula y matriz-célula. Pueden formar agregados como el cartílago.
 Peptidoglicanos: Cadenas de N-acecilglucosamina y acido N-acetilmuramico unidos por
oligopépidos. Forman parte de la pared bacteriana dándole forma y la composición los cuales
determinan el tipo de bacteria. La glisocima mata a la bacteria porque rompen su pared
bacteriana.
7.5 Glucoproteínas
Son la parte glucídica es más pequeña y tienen ramificaciones. Están construidos por la unión de
glúcidos y una proteína, mediante un enlace o-glucosídico o N-glisódico. Participan en el reconocimiento
de otra células extrañas o propias, dejando la parte azucarada en el exterior. Hay dos tipos
 Glucoproteínas su componente principal son las proteínas
 Proteoglicanos su componente principal es el azúcar
7.6 Interacción célula-célula

8. Nucleótidos Y ácidos nucleicos los nucleótidos son los componentes de los ácidos
nucleicos.

8.1 La importancia de los nucleótidos

 Participan en multitud de funciones nucleares.
 Colaboran en funciones de oxidorreducción, transferencia de energía, señales
intracelulares y reacciones de biosíntesis.
 Constituyentes del DNA y el RNA.
 Actúan como transmisores de energía (ATP).
 Actúan como señales químicas en los sistemas celulares en respuesta a las hormonas y
otros estímulos extracelulares (AMPc).
 Son componentes de una serie de coenzimas e intermediarios metabólicos (NAD, FAD,
NADP).
8.2 Estructura
Están formados por un azúcar (ribosa o desoxirribosa),
una base nitrogenada (púricas: adenina y guanina /
pirimidinas: citosina/uracilo, timina) y un grupo fosfato.
Enlace N-glucosídico tipo β con el nitrógeno 9 en caso de
las púricas y con el C1 en el caso de las pirimidinas. El
grupo fosfato se une con un enlace éster al hidroxilo del C5.
8.3 Funciones
 Compuestos ricos en energía que participan en intercambios energéticos (ADP y ATP).
 Actúan como señales químicas (AMPc).
 Componentes estructurales de cofactores e intermediarios metabólicos (NAD+).
8.4 Dogma central de la biología molecular

Toda la información necesaria para generar un ser vivo se encuentra en el núcleo de una célula.
Dos nucleótidos se unen con enlaces fosfodiéster para formar ácidos nucleicos. Se unen al C3 con
el C5, quedando así el quinto carbono como el primero y el tres como último (5’P® 3’OH).
8.5 Propiedades de los nucleótidos
 Moléculas hidrofílicas debido a que se comportan
como ácidos polianiónicos a pH fisiológico.
 El DNA genómico se encuentra generalmente
estabilizado debido a su interacción con proteínas
cargadas positivamente a pH fisiológico (histonas).
 Las soluciones de DNA son viscosas debido a la relativa rigidez de la
molécula.
Fisico-químicas
Reactividad
 DNA: es una molécula químicamente muy estable, porque los grupos hidroxilo
tienden a atacar a los fosfatos.
 RNA: algo más reactivo debido al grupo 2’-OH libre. El OH (sin carga) del C2
y reaccionan con los grupos hidroxilo (carga negativa) provocando que se
rompa el enlace fosfodiéster.

8.6 Propiedades de las bases nitrogenadas

 Carácter básico
 Absorción de la luz ultravioleta a 260nm, permite identificar si hay ácidos
nucleicos en una solución y su concentración.
 Hidrofobicidad muy elevada. Tiene cierta polaridad, pero son muy hidrofóbicos
 Anillos en el mismo plano. Cuando hay una base nitrogenada, como las bases
púricas, que tiene dos anillos, ambos están en el mismo plano, lo que permite
que al apilarse se queden apiladas perfectamente (como un taco de folio uno
encima del otro) por lo que aportan estabilidad a la estructura.
Regla de Chargaff: La cantidad de timina es la misma que la cantidad adenina
y cantidad de citosina es igual a la cantidad guanina. Esto ocurre en la misma
especie, si cambiamos de especie, se cambia de cantidad.
8.7 Estructura del ADN
Las bases nitrogenadas quedan perpendiculares a la hélice y
paralelas entre sí.
Son dos cadenas de DNA con sentidos contrarios (3’-5’ ó 5’-
3’). Las bases están unidas entre ellas por puentes de H y
mirando al interior. Al exterior miran los grupos fosfato. Hay
interacciones no covalentes (débiles), las proteínas que
interaccionan con el DNA van a hacerlo con el surco mayor.

Enlaces que estabilizan la estructura del DNA

  Enlaces de H entre las bases complementarias (puentes de H).
 Interacciones hidrofóbicas en el interior.
 Apilamientos de las bases. Fuerzas de van der Wall.
 Interacciones electrostáticas.

Tipos de DNA
 B DNA: estructura más estable que puede adoptar el DNA.
 A DNA: está estructurado en una doble hélice dextrógira, más gruesa, con
11bases por vuelta y una inclinación de 20º.
 Z DNA: hélice más estrecha y levógira con 12 pares de bases por vuelta
y las bases nitrogenadas no están paralelas, están en forma de zigzag.

Estructuras superiores
La unidad básica del cromosoma es el nucleosoma (octámero de histomas).
Alrededor del octámero se enrollan 147 pares de bases.
Los nucleosomas están conectados entre sí por una cadena de DNA de longitud
variable.
Disposición del DNA en células eucariotas
La cromatina es la unión del DNA y proteínas. Se compacta en forma de un “collar de
perlas” con la histona h1 en espiral y formando una fibra muy compacta de (30nm) y
se enrollan formando unos lazos de cromatina. Estos lazos se condensan más y más
hasta llegar al máximo, formando el cromosoma.
Se divide fácilmente en la división celular y así puede repartir el material genético
entre las 2 cadenas hijas. Una condensación muy alta ayuda a regular la funcionalidad
del DNA. Los cambios de condensación van a cargo de las histonas.

8.7 Tipos de RNA

 Mensajero (RNAm): se genera por transcripción. Lleva el mensaje que va a ser
leído por los ribosomas.
 Transferencia (RNAt): adquiere forma secundaria con forma de trébol, el
 extremo 3’ va a llevar siempre un codón con un aa. Y en el otro extremo un
anticodón. Una característica importante es que contiene bases modificadas. Son
basas modificadas a partir de las que conocemos.
 Ribosómico (RNAr): constituyente fundamental de los ribosomas (cada uno de
los orgánulos del citoplasma de una célula compuestos de agua, proteínas y
ARN, y cuya función es participar en la síntesis o fabricación de proteínas). La
estructura única que tienen se la aporta este RNAr. Las proteínas sirven para
estabilizar su estructura, y la subunidad grande es la encargada de generar el
enlace peptídico entre dos aa.
 MicroRNA (miRNA): moléculas implicadas en la regulación génica que se
encuentran en los eucariotas multicelulares. Son moléculas no codificantes con
una longitud de 22 nucleótidos.
 LongnoncodingRNA (lncRNA)

8.8 Desnaturalización de los á.nucleicos

Se produce con los cambios de temperatura y pH, ya que se rompen las interacciones no
covalentes. La temperatura de desnaturalización depende del contenido de CG ya que
estas constan de tres puentes de H y hace falta mucha energía para romperlos.
Se pueden Renaturalizar, y este proceso es mucho más rápido y menos costoso si las
dos cadenas que forman el DNA no se han separado del todo.

8.10 Mutaciones
 Dependiendo de la célula a la que afecte:
o Mutaciones germinales: se producen en la línea germinal (ovulo/esperma).
Sí se transmiten a la descendencia.
o Mutaciones somáticas: se producen en el material genético de células
completamente diferenciadas. No se transmiten a la descendencia.
 Dependiendo del tipo de cambio que se produzca en el DNA:
o Puntuales: solo afectan a una base
 Sustituciones: cambio de una base a otra. Pueden ser
transversiones, se pasa de una base a otra.
 Adicciones o deleciones si se pierde o gana una base. Producen un
cambio en la pauta de lectura.
o Cromáticas estructurales: pueden ser:
 Delecciones.
 Inserciones.
 Duplicaciones.
 Translocaciones.
o Genómicas: afectan a cromosomas enteros
 Euploidias: cambia el nº de juegos
cromosómicos (monoploidia o
poliploidia).
 Aneuploidias: cambio en el
número de cromosomas
(monosomía o trisomía).

9. Lípidos
Conjunto de moléculas orgánicas químicamente distinta, pero que comparten
características:
 Insolubles disolventes polares como el agua
 Solubles en disolventes orgánicos no polares (cloroformo…)
9.1 Funciones
 Energética: Moléculas de almacenamiento de energía. Su oxidación a CO2+H2O
es muy exergonica. Los lípidos son compuestos reducidos (solo tienen C y H, en su
mayoría). Cuanto más reducidos sean, mayor energía producen.
 Estructural: forman parte de las membranas biológicas
 Mensajes celulares (hormonas esteroideas)
 Vitaminas liposolubles (vitamina D, cofactores)
 Pigmentos fotosintéticos.
9.2 Lípidos de almacenamiento: ácidos grasos
Son ácidos orgánicos carboxílicos con una cadena policarbonada larga de entre 14 y 30
carbonos en su cadena principal. Su forma general es de CH3-(CH2)n-COOH. Se
diferencian en la longitud de la cadena y en la presencia o ausencia de dobles enlaces:

 Saturados: no tienen dobles enlaces.

 Insaturados: con dobles enlaces.
La presencia de estos dobles enlaces hace que las cadenas se tuerzan un poco haciendo
que la unión de varios de ellos formando una membrana sea menos compacta que en el
caso de los saturados.
Son anfipáticas, por la presenta de una zona polar (COOH) y una apolar (resto de la
cadena). Los que son saturados tienen un punto de fusión más alto que los insaturados,
debido a los dobles enlaces de los segundos.
Las principales reacciones de los ácidos grasos son:
 Esterificación: un ácido graso se une a un alcohol mediante un enlace éster y
libera una molécula de agua.
 Saponificación: reaccionan las bases de Na o K para dar lugar a una sal de ácido
graso denominada jabón.
9.3 Acilglicéridos
Están compuestos por uno, dos o tres ácidos grasos
y un alcohol (glicerina), unidos por un enlace éster.
Los más comunes son los triacilglicéridos (tres
ácidos grasos).
Son poco solubles en agua y son buenos aislantes
térmicos, protegen contra los golpes y sirven de
reserva.

9.4 Ceras
Esteres de ácidos grasos de cadena larga (14-36 C) con alcoholes de cadena larga
(16-30 C). Solo hay un parte polar (C=O). Son sólidos a temperatura ambiente y
muy solubles. Tienen aplicaciones en la industria de la cosmética, farmacéutica y
alimenticia, llamadas ceras biológicas (hidrofóbicas).
Funciones:

 Almacenamiento de combustible metabólico (plancton marino)

 Protección e impermeabilidad (plumas y pelo).
9.5 Lípidos estructurales de membrana

 Glicerol esterificado con 2 ácidos grasos.

 El C3 del glicerol esta unido a in fosfato.
 Al fosfato está unido un grupo polar
que varía dependiendo del tipo de
fosfolípido.
 Son moléculas anfipáticas.
 Nomenclatura para nombrarlos: Fosfatidil + grupo
de

Los

fosfoesfingolipidos:

La esfingosina está esterificada con un ácido graso, y a esa unión se le llama

ceramida. Eso se une a un fosfato que a su vez se une a un radical.
 Si en vez de tener un fosfato, le metemos un monosacárido, es un
glucoesfingolipido.
 Si ese azúcar es glucosa o galactosa, el compuesto se llama cerebrosido.
N
 Si se unen a muchos monosacáridos se forman los gangliosidos. o

Los gangliosinos determinan el tipo de antígeno de la sangre A, B ó 0.

9.6 El colesterol
Formado por anillos aromáticos unidos a una cadena policarbonada muy hidrofóbicos, y
un grupo OH que le da cierto carácter polar. Gracias a eso se coloca en la membrana
lipídica. La rigidez o flexibilidad de la membrana lipídica dependerá del % de colesterol
que tenga. El colesterol ocupa el 30% de la membrana plasmática.

9.7 Lípidos con actividad biológica

 Esteroides
o Hormonas esteroideas. El estradiol y la testosterona se parecen al colesterol,
pero sin la cadena policarbonada.
o Ácidos biliares
o Vitamina D
 Isoprenoides
o Pigmentos (Carotenos)
o Vitaminas (A, E, K)
o Transportadores
o Electrónicos: Ubiquinona, plastoquinona
 Eicosanoides
 Prostaglandinas
 Tromboxanos
 Leucotrienos