“Año del Bicentenario del Congreso de la República del Perú”

Universidad Nacional Mayor de San Marcos

(Universidad del Perú. Decana de América)
FACULTAD DE QUÍMICA E INGENIERÍA QUÍMICA
ESCUELA ACADÉMICA PROFESIONAL DE INGENIERÍA QUÍMICA

LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
ACTIVIDAD 1
INTEGRANTES:
Allende Mantilla, Gabriela del Carmen
Balbin Canevello, Daniela Andrea
Conque Araujo, Juan Guido
Moya Vasquez, Nicole Armandina
Herrera Suarez, Piero Matías
Orellana Cuenca, Sebastian Alonso
Sevilla Huarancca, Diana Brigithe
Tello Espinoza, Karla Valeria
Zambrano Nuñez, Christian Guillermo
DOCENTE:

Carmen Adela Orihuela Rivera

Ciudad Universitaria, 1 de noviembre del 2022

ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA UREASA EN UN ORGANISMO VEGETAL

1. Explique en que consiste la especificidad absoluta de una enzima

A diferencia de un catalizador inorgánico y una enzima es su especificidad. La mayor

parte de las enzimas son únicamente capaces de actuar sobre un substrato dado o a lo

sumo sobre moléculas muy parecidas al mismo. Esto es llamado especificidad.

La especificidad absoluta se refiere a la capacidad de una enzima específica que

solo catalizará una reacción con su sustrato específico. Por ejemplo, la enzima ureasa es

una enzima específica para la degradación de la urea en dióxido de carbono e hidróxido

de amonio.

2. Indique un breve estudio de las características más importantes de la enzima

ureasa de origen vegetal

De acuerdo a Kappaun et al. (2018), la ureasa es una enzima que contiene níquel

producida por plantas, hongos y bacterias que cataliza la hidrólisis de la urea en

amoníaco y carbamato. Esta enzima resulta de gran relevancia histórica en bioquímica,

ya que fue la primera enzima que se cristalizó, específicamente en 1926.

Asimismo, presenta las siguientes propiedades:

• Peso molecular: 480 kDa o 545 kDa (Jack Bean)

• pH óptimo: 7.4

• Temperatura óptima: 60 grados centígrados

• Especificidad Enzimática: Urea e Hidroxiurea

 • Inhibidores: Metales Pesados (Pb- & Pb2+)

De manera particular, en el caso de la enzima ureasa de origen vegetal, está formada por

polipéptidos de cadena sencilla. La principal diferencia estructural observada entre la

ureasa vegetal y la ureasa bacteriana se encuentra en las regiones de separación entre las

subunidades alfa, beta y gamma y en una región de bucle que cubre el sitio activo.

Curiosamente, el análisis estructural de la ureasa vegetal JBU (Jack Bean Ureasa) reveló

la presencia de amplias interacciones intermoleculares en el ensamblaje hexamérica, lo

que proporcionaría la explicación basada en la estructura de la notable estabilidad de las

enzimas.

El sitio activo de la ureasa vegetal es similar al de la ureasa bacteriana, que consta de un

centro bi-níquel con iones de níquel Ni1 y Ni2, separados por una distancia de 3,7 Å.

Los residuos His519, His545 y Lys 490 están ligados a Ni1, mientras que los residuos

His407, His409, Asp633 y Lys490 están ligados a Ni2. Lys490 está carbamilado y actúa

como un residuo puente entre las dos monedas de cinco centavos.

 REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

E. Battaner Arias. Introducción a la bioquímica, Enzimología. (pp.41)

https://gredos.usal.es/bitstream/handle/10366/119453/Enzimologia.pdf;jsessionid=B058

EDAD6CA1CC465D3FE976F14A4191?sequence=1

Kappaun, K., Piovesan, A. R., Carlini, C. R., & Ligabue-Braun, R. (2018). Ureases:

Historical aspects, catalytic, and non-catalytic properties - A review. Journal of

advanced research, 13, 3–17. https://doi.org/10.1016/j.jare.2018.05.010