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Bioquimica.
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jeraldine
bioquímica i nutrició
1º Grado en Enfermería
Escuela Universitaria de Enfermería Sant Joan de Déu

Universidad de Barcelona
Reservados todos los derechos.

No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
BIOQUÍMICA
CAMPUS DOCENT SANT JOAN DE DÉU
1º ENFERMERÍA. Jeraldine Francisco Punzalan
Reservados todos los derechos. No se permite la explotación económica ni la transformación de esta obra. Queda permitida la impresión en su totalidad.
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UNIDAD TEMÁTICA 1. LA BIOQUÍMICA
1. INTRODUCCIÓN
El objetivo de la bioquímica es explicar en términos químicos las estructuras y las funciones de los
seres vivos.
Los niveles de organización del cuerpo humano son:
1.1 LOS ÁTOMOS

La materia está formada por átomos, que están formados por:
Partícula Carga Localización
Neutrones Neutra (0) Núcleo
Protones Positiva (+) Núcleo
Electrones Negativa (-) Orbitales atómicos
El número atómico (Z) define cada elemento químico (el número de protones siempre es el mismo).
El número de neutrones puede variar, por lo tanto, se diferencian en isótopos, que son las diferentes
formas de un mismo elemento, pero con diferente número de neutrones.
En condiciones normales, los átomos tienen una carga neutra (nº protones = nº electrones).
Los iones son átomos cargados:
• Si se pierden electrones, hay más protones, por lo tanto, se denominan cationes (ej. H+, Na+,
J+), ya que tienen carga positiva.
• Si se ganan electrones, hay menos protones, por lo tanto, se denominan aniones (ej. Cl-), ya
que tienen carga negativa.
A) ¿PUEDE UN ÁTOMO PERDER TODOS SUS ELECTRONES?
Los átomos sí pueden llegar a perder todos sus electrones, aunque cuantos más electrones tenga un
átomo, más difícil/costoso será de perderlos.
La primera energía de ionización es la energía necesaria para que un átomo pierda un electrón.
La segunda, tercera, etc., cada vez son mayores, ya que los electrones están más cerca del núcleo.
A.1 EL ÁTOMO DE HIDRÓGENO
El átomo de hidrógeno tiene un nombre atómico de 1 (1 protón y 1 electrón).

Si pierde su electrón: H ® H+, aún siendo un catión, también se le puede llamar protón.
El H+ es inestable en disolución y siempre se intenta unir a otros átomos.
B) LA TABLA PERIÓDICA
La tabla periódica tiene ordenado los elementos químicos de menor a mayor número atómico.
1.2 LOS BIOELEMENTOS

Los bioelementos son elementos presentes en los seres vivos. Se clasifican en:
• Primarios, forman parte de las macromoléculas: C, H, O, N (P, S).
• Secundarios.
• Oligoelementos.
1.3 LOS ENLACES QUÍMICOS

Los enlaces químicos son interacciones atractivas entre átomos.
Los átomos se asocian mediante enlaces químicos para formar moléculas. Se clasifican en:
• Átomos del mismo elemento (ej. O2).
• Átomos de diferentes elementos (ej. H2O, compuestos químicos).
Los electrones de valencia son los electrones de las capas más externas que participan en las
reacciones.
La valencia de un elemento químico es el número de electrones con los que puede participar en un
enlace.
Según la regla del octeto (Lewis), los átomos son más estables cuando consiguen 8 electrones en
la capa más externa. Sin embargo, una excepción es el hidrógeno.
La electronegatividad es la tendencia de los átomos a atraer hacia ellos los electrones compartidos
en un enlace químico.
Cuantos más electrones tiene el átomo en la última capa, es más electronegativo. Además, también
influye la masa atómica.
El oxígeno (6) y el nitrógeno (5) son más electronegativos que el hidrógeno (1) y el carbono (4).
Los enlaces químicos se dividen en:
• Enlaces covalentes, los electrones se comparten y se dividen en:

o Enlaces covalentes apolares, los átomos con electronegatividades parecidos atraen
por igual los electrones.
o Enlaces covalentes polares, los átomos con electronegatividades diferentes, los
electrones no son compartidos por igual, sino que el más electronegativo atrae más.
Además, se crean dipolos, que son cargas contrarias separadas por una distancia
determinada.
• Enlaces iónicos, se transfieren electrones, formándose así iones, que se atraen entre si
mediante fuerzas electroestáticas.
A) LAS FUERZAS RELATIVAS DE ATRACCIÓN
1.4 LOS ENLACES DÉBILES INTERMOLECULARES
Los enlaces débiles intermoleculares son esenciales en todos los procesos biológicos y se dan para
una correcta orientación e interacción entre diferentes moléculas implicadas.
La suma de muchas uniones débiles da lugar a uniones específicas y fuertes.
• Las interacciones electroestáticas, puente salino (o enlace iónico), puentes de hidrógeno y
fuerzas Van der Waals.
• Las interacciones hidrofóbicas (rechazan el agua) son fuerzas entre las moléculas de agua
y moléculas no solubles en agua.
A) LOS PUENTES DE HIDRÓGENO

Los puentes de hidrógeno consisten en que un átomo de hidrógeno (H) unido a un átomo
electronegativo (N o O) es atraído por otro átomo electronegativo de una molécula diferentes.
Éstos son muy comunes entre moléculas polares en medio acuoso.
1.5 LOS GRUPOS FUNCIONALES

Los grupos funcionales son estructuras con una composición y una conectividad específica.
2. EL AGUA Y LAS DISOLUCIONES ACUOSAS
2.1 EL AGUA EN EL CUERPO HUMANO

El agua en el cuerpo humano se distribuye de la siguiente manera:
El agua total del cuerpo humano se distribuye de la siguiente manera:
2.2 LA MOLÉCULA DE AGUA

La molécula de agua (H2O) se forma por un enlace covalente polar, de manera que es neutra y tiene
un dipolo eléctrico (o molécula polar).
• El oxígeno tiene un número atómico de 8.
• El hidrógeno tiene un número atómico de 1.
Aunque el agua es una molécula neutra, tiene un carácter polar debido a un exceso de carga negativa
sobre el átomo de oxígeno. Y, debido a esta polaridad, las moléculas de agua establecen enlaces de
hidrógeno entre ellas.
2.3 LAS DISOLUCIONES ACUOSAS Y LAS MOLÉCULAS
HIDROSOLUBLES
A) LAS DISOLUCIONES ACUOSAS

Los componentes de una disolución son:
• El disolvente es la sustancia mayoritaria en las disoluciones acuosas (agua).
• El soluto es la sustancia que se encuentra en menor cantidad.
B) LAS MOLÉCULAS HIDROSOLUBLES

Las moléculas hidrosolubles o hidrofílicas son moléculas que se pueden disolver en agua, como
son los iones, las sales, los ácidos, las bases y las moléculas polares o con grupos polares.
Las moléculas
C) LAS MOLÉCULAS POLARES

Las moléculas polares presentan polaridad eléctrica, además de grupos polares o grupos funcionales
ionizables, como son:
• Hidroxilo (-OH)
• Cetona (-C=O)
• Carboxilo (-COOH)
• Amino (-NH2)
2.4 LAS MOLÉCULAS ANFÓTERAS Y ANFIPÁTICAS
A) LAS MOLÉCULAS ANFÓTERAS

En las moléculas anfóteras, el estado de ionización varia según el pH del medio. Sin embargo, en pH
básicos actúan como ácidos y viceversa. Un ejemplo son los aminoácidos.
B) LAS MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS

Las moléculas anfipáticas contienen en su estructura grupos polares hidrófilos (solubles en agua) y
grupos apolares hidrófobos. Un ejemplo son los lípidos.
3. LA ÓSMOSIS Y LA TONICIDAD
3.1 LA ÓSMOSIS
La difusión es el paso de moléculas de una región de mayor concentración a una de menor
concentración.
La ósmosis es el movimiento de agua a través de una membrana semipermeable desde una zona con
baja concentración de solutos (más agua) a una con alta concentración de solutos (menos agua).
3.2 LA PRESIÓN OSMÓTICA

La presión osmótica es la presión que ejercen los solutos en disolución y depende del número de
partículas (solutos), independientemente de su tamaño y tipo.
Como más número de partículas, más alta es la presión osmótica.
En el caso de una membrana semipermeable, las partículas osmóticamente activas (las que ejercen
esta presión) son las que no pueden atravesar la membrana.
3.3 LA OSMOLARIDAD
La osmolaridad sirve para expresar la concentración de soluciones osmóticas, donde se utiliza como
unidades los osmoles (o miliosmoles) y se acostumbra a expresar en relación con el volumen.
Osmolaridad = osmoles/litro o miliosmoles/litro
Ej. Una solución con 1 molde glucosa por litro tiene una osmolaridad de 1 osmol/litro.
A nivel fisiológico, se utilizan más los mOsm/L para las concentraciones presentes de los solutos.
La osmolaridad plasmática se mantiene alrededor de 280-295 mOsm/litro.
El organismo tiene sistemas de regulación de la osmolaridad plasmática.
3.4 LA TONICIDAD
La tonicidad hace referencia al efecto de una solución sobre el movimiento osmótico del agua hacia
dentro o hacia fuera de la célula. Además, está relacionado con la osmolaridad de la solución, ya que
el agua se mueve en relación con la diferencia de concentraciones.
Éste no tiene unidades, ya que es un término comparativo. Y, se puede dividir en:
A) Soluciones isotónicas
B) Soluciones hipotónicas
C) Soluciones hipertónicas
A) LAS SOLUCIONES ISOTÓNICAS
Las soluciones isotónicas presentan la misma concentración de solutos que dentro de la célula
(misma osmolaridad).
Esto provoca un movimiento bidireccional igual, ya que entra y sale la misma cantidad de agua y
solutos. Además, se mantiene la integridad celular.
La mayoría de los espacios corporales son isotónicos.
Ej. Soluciones isotónicas: sérum fisiológico (NaCl 0,9%).
B) LAS SOLUCIONES HIPOTÓNICAS

Las soluciones hipotónicas presentan mayor cantidad de agua y menor concentración de solutos
(menos osmolaridad) que dentro de la célula.
La célula intenta restablecer el equilibrio, de manera que entra agua en la célula por ósmosis para
igualar las concentraciones.
La célula puede llegar a explotar, como en el caso de los glóbulos rojos mediante la hemólisis.
Ej. Soluciones hipotónicas: solución salina 0,45% (agua por inyección).
C) LAS SOLUCIONES HIPERTÓNICAS

Las soluciones hipertónicas presentan menor cantidad de agua y mayor concentración de solutos
(mayor presión osmótica) que dentro de la célula.
La célula intenta restablecer el equilibrio, de manera que sale agua de la célula por ósmosis para igualar
las concentraciones.
La célula se desinfla, se seca y se contrae.
Ej. Soluciones hipertónicas: sérum fisiológico 3% y sérum glucosado 10%.
4. EL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE
4.1 LA HOMEÓSTASIS
La homeóstasis es la tendencia a mantener un ambiente interno estable y relativamente constante.
Para el mantenimiento de este equilibrio, el cuerpo dispone de grandes cantidades de procesos de
regulación.
• La regulación de la temperatura.
• La regulación de la cantidad de agua y minerales.
• La regulación de la glucosa en sangre.
• La regulación del pH (equilibrio ácido-base).
4.2 EL CONCEPTO ÁCIDO Y BASE

El ácido es una molécula que puede ceder protones (H+).
Ej. Ácido clorhídrico: HCl ↔ H+ + Cl-
La base es una molécula que puede captar protones (H+).
Ej. Amoníaco: NH3 + H+ ↔ NH4+
4.3 LA IONIZACIÓN DEL AGUA

En la ionización del agua, se forman iones hidronio (H3O+) e iones hidroxilos (OH-).
4.4 EL CÁLCULO DEL PH

El pH informa de la concentración de protones (H+) de un medio acuoso y se define como el logaritmo
(con signo negativo) de la concentración de iones H+.
pH = - log [H+]
La concentración de H+ en agua pura (pH = 7) es muy baja: [H+] = 10-7 = 0,0000001.
El concepto de pH se introdujo para facilitar los cálculos: pH = - log [10-7] = 7.
El valor de [H+] varia entre 10-0 y 10-14, de manera que el pH es una escala numérica de 0 a 14.
De manera análoga, el pOH = - log [OH-] indica la concentración de iones hidroxilos en disolución
acuosa.
El agua pura tiene el mismo número de H+ y OH-: pH = 7 y pOH = 7, de manera que la suma de éstos
(pH + pOH) da 14.
• Las disoluciones ácidas tienen un pH inferior a 7: [H+] > 10-7.
• Las disoluciones básicas tienen un pH superior a 7: [H+] < 10-7.
4.5 LOS VALORES DE PH EN EL ORGANISMO
• En la sangre, hay un pH de 7,35-7,45.
• En la orina, hay un pH de 4,5-7,8.
• En la piel, hay un pH de 5,5.
4.6 EL MANTENIMIENTO DEL PH

El mantenimiento del pH es importante para el correcto funcionamiento del organismo (estructura de
las proteínas, actividad de los enzimas, etc.).
El metabolismo celular produce sustancias ácidas que se deben eliminar para evitar su acumulación.
• Si el pH sanguíneo es menor a 7,35, se produce una acidemia.
• Si el pH sanguíneo es mayor a 7,35, se produce una alcalemia.
Los sistemas amortiguadores del organismo sirven para compensar las variaciones de pH y mantener
unos valores más o menos constantes.
A) LOS SISTEMAS AMORTIGUADORES

Los sistemas amortiguadores son mecanismos del organismo para controlar las variaciones del pH,
como son:
• Los sistemas tampón o Buffer son amortiguadores fisiológicos, que pueden ser inorgánicos
(bicarbonato, fosfato o amonio) o orgánicos (proteínas plasmáticas: hemoglobina).
• Los sistemas de compensación pulmonar y renal.
A.1 LOS AMORTIGUADORES FISIOLÓGICOS INORGÁNICOS
El sistema tampón bicarbonato es el amortiguador principal del plasma.

CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3-
El sistema tampón fosfato es el amortiguador de los hematíes y los túbulos renales.
H2PO4 ↔ HPO42- + H+
A.1.1 EL SISTEMA TAMPÓN BICARBONATO
• Si se aumentan los H+ del plasma, el bicarbonato los capta, desplazando la reacción a la

izquierda, evitando que disminuya el pH.
• Si se disminuyen los H+ del plasma, la reacción se produce hacia la derecha, disociándose el
ácido carbónico y aportando más H+ en el plasma para evitar el aumento del pH.
El sistema amortiguador bicarbonato funciona en combinación con la ventilación pulmonar.

• Cuando aumenta la concentración de H+ (acidosis), el equilibrio se desplaza hacia la izquierda,
y los pulmones aumentan la ventilación (hiperventilación) para eliminar el exceso de CO2 que
se produce.
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• Cuando predominan las bases (alcalosis), el equilibrio se desplaza hacia la izquierda, y los
pulmones enlentecen la respiración (hipoventilación) para tener más CO2 en el plasma, y que
ésta se pueda transformar en carbónico y, posteriormente, liberar H+.
CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔ H+ + HCO3-
Por lo tanto:
↑ [H+] ⟶ ↑ CO2 ⟶ Hiperventilación pulmonar
↓ [H+] ⟶ ↓ CO2 ⟶ Hipoventilación pulmonar
A.2 LA REGULACIÓN RENAL ÁCIDO-BASE
La respuesta de los riñones es más lenta, pero más eficaz. Además, se encargan de mantener la
concentración plasmática de bicarbonato.
Los riñones regulan la acidez de la orina según la situación que hace falta amortiguar:
• Eliminan una orina más ácida cuando aumenta la concentración de ácidos en sangre.
• Eliminan una orina más básica cuando aumenta la concentración de bases en sangre o baja
la de ácidos.
Por esto, la orina normal tiene un amplio margen de pH.
A.3 LOS TIEMPOS DE RESPUESTA
Los tiempos de respuesta son los siguientes:

• Los buffers extracelulares HCO3- tienen una respuesta inmediata.
• La respuesta respiratoria PCO2 tiene un tiempo de respuesta de minutos o horas.
• Los buffers intracelulares (proteínas, fosfatos, etc.) tienen un tiempo de respuesta de 2 a 4
horas.
• Los riñones (excreción renal) tienen un tiempo de respuesta de horas o días.
4.7 EL DESEQUILIBRIO ÁCIDO-BASE

La acidosis es una alteración que provoca la disminución del pH < 7,35 por acumulación de ácido o
pérdida de bases.
La alcalosis es una alteración que provoca el aumento del pH > 7,45 por acumulación de bases o
pérdida de ácidos.
El desequilibrio ácido-base puede provocar:
• Una alcalosis respiratoria resulta de la disminución de CO2 (⟶ ↓ [H+]) y puede estar causada
por ansiedad, estrés, déficit de oxígeno (hipoxia).
• Una acidosis respiratoria resulta de la acumulación de CO2 ((⟶ ↑ [H+]) y puede estar causada
por patologías pulmonares (asma, bronquitis, neumonía, etc.), narcóticos y sedantes.
• Una alcalosis metabólica resulta de un aumento en sangre de soluciones de carácter básico
o de una pérdida de ácidos y puede estar causada por ingesta de antiácidos, vómitos
abundantes de contenido gástrico, aspiración o lavado gastrointestinal, administración de
algunos diuréticos, etc.
• Una acidosis metabólica resulta de un déficit de bases (bicarbonato) o exceso de ácido, que
puede estar causada por diarreas graves, diabetes mellitus descompensada, ingesta de ácidos
(aspirina, metanol, etc.).
4.8 LOS MECANISMOS COMPENSATORIOS

• Las alteraciones metabólicas tienen compensaciones respiratorias.
• Las alteraciones respiratorias tienen compensaciones metabólicas.
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4.9 LA GASOMETRÍA ARTERIAL
La gasometría arterial es una prueba invasiva que aporta datos sobre la oxigenación (pO2), la
ventilación pulmonar (pCO2) y el equilibrio ácido-base (pH y bicarbonato).
A) LA INTERPRETACIÓN
• Si el pH < 7,35 = acidosis.
• Si el pH > 7,45 = alcalosis.
Ejemplos:
• pH = 7,23 → acidosis.
• pH = 7,5 → alcalosis.
• pH = 7,35 → no hay desequilibrio.
Hay que recordar que:
• Una acidosis puede ser debida a un aumento en el nombre de ácidos o a una reducción del
número de bases.
• Una alcalosis puede ser debida a un aumento en el nombre de bases o a una reducción del
nombre de ácidos.
B) LA RESPONSABLE DE LA ALTERACIÓN
En una gasometría arterial, el componente ácido es el CO2 y el componente básico es el HCO3-.
• Si en la gasometría pCO2 está elevada, puede ser causa de acidosis.
• Si en la gasometría pCO2 está disminuida, puede ser causa de alcalosis.
• Si en la gasometría HCO3- está elevada, puede ser causa de alcalosis.
• Si en la gasometría HCO3- está disminuida, puede ser causa de acidosis.
Si pCO2 es la causa, es respiratoria. En cambio, si es el bicarbonato, es metabólica.
C) LA COMPENSACIÓN EN EL DESEQUILIBRIO
Se deben fijar en el otro componente no responsable de la alteración:
• Si los valores son normales, no está compensada o no se ha iniciado la compensación.
• Si los valores están alterados, está compensado o en proceso de compensarse.
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UNIDAD TEMÁTICA 2. LAS PRINCIPALES
MOLÉCULAS Y MACROMOLÉCULAS DE LAS
CÉLULAS
1. LOS HIDRATOS DE CARBONO
Los hidratos de carbono, que también se les conoce como carbohidratos, azúcares, glúcidos y
sacáridos, son químicamente polialcoholes (moléculas con muchos grupos OH) y la mayoría son
solubles en agua, ya que tienen muchos grupos polares.
Su hidrosolubilidad depende de la cantidad de grupos polares en proporción al tamaño de la molécula

y de su disposición geométrica.
1.1 LAS FUNCIONES BIOLÓGICAS

Las funciones biológicas son diversas:
• Energéticas: glucosa, sacarosa, glucógeno, almidón, etc.
• Estructurales: celulosa y quitina.
• Comunicación celular: glucoproteínas y glucolípidos de las membranas celulares.
La glucosa, que es el hidrato de carbono más abundante de la naturaleza, tiene un papel central en el
metabolismo celular y es el principal componente del ciclo de carbono de la biosfera.
1.2 LA CLASIFICACIÓN
Los hidratos de carbono se clasifican en:
• Monosacáridos o azúcares básicos (1).
• Oligosacáridos: azúcares simples o disacáridos (2).
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• Polisacáridos (más de 10): azúcares complejos.
Los azúcares más pequeños son los monosacáridos que constituyen los monómeros (o unidades
estructurales) del resto de hidratos de carbono (polímeros).
A) LOS MONOSACÁRIDOS
Los monosacáridos se clasifican:
• Según el número de carbonos (3-7):
o Triosas (3 carbonos).
o Tetrosas (4 carbonos).
o Pentosas (5 carbonos).
o Hexosas (6 carbonos).
o Heptosas (7 carbonos).
• En función del grupo carbonilo (-C=O):
o -aldosas
o -cetosas
Las más importantes son las aldosas y las cetosas siguientes:
Los monosacáridos presentan esteroisomería (isomería óptica), es decir, diferente ordenación

espacial de los átomos, dando a lugar a moléculas que son imágenes especulares, no superponibles.
Esta isometría se puede dar cuando hay carbonos asimétricos (con cuatro grupos diferentes).
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Los monosacáridos pueden existir en formas lineales y formas anulares o cicladas.
Las formas anulares son producto de la relación del grupo carbonilo con un hidroxilo de la misma
molécula.
Los anillos más estables son los pentágonos (= furanosa) y hexágonos (= piranosa).
Las soluciones acuosas favorecen esta reacción.
A.1 LOS MONOSACÁRIDOS DERIVADOS
En las reacciones de reducción, los aldehídos o las cetonas pasan a ser alcoholes, de manera que
la molécula gana un electrón (H+).
Los alcoholes de azúcares se absorben poco y tienen alrededor de la mitad del rendimiento de energía
de los azúcares. Además, se utilizan en productos sin azúcares (ej. Sorbitol, que es un edulcorante).
El paso de glucosa a ácido es una reacción de oxidación, de manera que el ácido glucurónico
participa en reacciones de detoxicación del organismo: fármacos, bilirrubina, etc.
La glucosamina es un aminoazúcar presente en azúcares complejos, proteínas y lípidos glicosidados.
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B) LOS OLIGOSACÁRIDOS
Las moléculas formadas por la unión de pocos monosacáridos (máximo 10) son los disacáridos (2),
trisacáridos (3), etc.
El enlace o-glucosídico forma una molécula de agua.

• Se nombran con los números de los carbonos que intervienen y con 𝜶 o 𝜷 en función de la
configuración.
• Los humanos no tienen enzimas capaces de digerir enlaces 𝛽(1-4), como es la celulosa.
B.1 LOS DISACÁRIDOS
El disacárido más abundante de la naturaleza es el azúcar de mesa.
C) LOS POLISACÁRIDOS
La mayoría de los hidratos de carbono se encuentran en la naturaleza formando polisacáridos.
Las macromoléculas formadas por la unión de 10 o más monosacáridos mediante el enlace o-
glucosídico.
• Los homopolisacáridos están formados por el mismo monosacárido, como el almidón, el
glucógeno o la celulosa.
• Los heteropolisacáridos están formados por monosacáridos diferentes (dos o más), como el
ácido hialurónico, la heparina, el agar y la pectina.
La mayoría de los polisacáridos son insolubles en agua y tienen funciones de reserva energética o
de formación de estructuras.
C.1 LOS HOMOPOLISACÁRIDOS
C.1.1 EL ALMIDÓN
El almidón es un homopolisacárido de glucosa formado por dos polímeros diferentes: la amilosa

(lineal) y la amilopectina (ramificada).
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Éste es el carbohidrato más común de la dieta, además de ser una reserva energética en los
vegetales.
C.1.2 EL GLUCÓGENO
El glucógeno es un homopolisacárido de glucosa, de manera que es un polisacárido de reserva en

los animales (fundamentalmente en el hígado y en los músculos).
Además, tiene una estructura más ramificada que la amilopectina (ramificación cada 8 o 10 glucosas).
C.1.3 LA CELULOSA
La celulosa es un homopolímero de glucosa con enlaces 𝛽(1-4) de estructura lineal que se encuentra
en la pared de células vegetales.
En ésta, se forman puentes de hidrógeno entre las diferentes moléculas de glucosa.
C.2 LOS HETEROPOLISACÁRIDOS
C.2.1 LOS GLUCOSAMINOGLUCANOS
Los glucosaminoglucanos son heteropolisacáridos formados por unidades de disacáridos unidos por
enlaces alternos.
Éstos aumentan la viscosidad de líquidos corporales (líquido sinovial y humor vítreo).
La heparina es un anticoagulante.
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2. LOS LÍPIDOS
Los lípidos son biomoléculas hidrofóbicas (insolubles en agua) y, químicamente, un grupo muy diverso.
Las funciones de los lípidos son:
• Almacenamiento energético (mayor poder energético).
• Funciones estructurales (ej. Membranas).
• Funciones de protección (ej. Ceras).
• Funciones específicas (ej. Vitaminas, pigmentos, etc.).
Según si contiene o no ácidos grasos, se clasifican en:
• Los lípidos saponificables contienen ácidos grasos, que en presencia de NaOH o KOH
forman jabones: acilglicéridos, lípidos complejos (fosfoglicéridos, esfingolípidos) y ceras.
• Los lípidos no saponificables no contienen ácidos grasos ni forman jabones: terpenos,
esteroides y eicosanoides.
2.1 LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos formados por un único ácido carboxílico y una cadena larga
hidrocarbonada no polar.
Éstos se denominan según:

• Número par de carbonos.
• Nombre sistemático: ácido -oico (ej. Hexadecanoico = C16)
• Nombre común (ej. Ácido palmítico).
A) LA CLASIFICACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS

Según el número de átomos de carbono, se clasifican en:
• Ácidos grasos de cadena corta (4-6 átomos de carbono).
• Ácidos grasos de cadena media (6-12 átomos de carbono).
• Ácidos grasos de cadena larga (más de 12 átomos de carbono, sobretodo, abundan de 16-
18 átomos de carbono).
Los ácidos grasos saturados son sólidos a temperatura ambiente y solo contienen enlaces simples
de C y H.
Los ácidos grasos insaturados son más abundantes y líquidos a temperatura ambiente, además de
contener uno o más enlaces dobles (monoinsaturados o poliinsaturados).
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B) LA DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁCIDOS GRASOS
La disposición espacial de los ácidos grasos depende de su grado de saturación.
Los dobles enlaces provocan inclinaciones o giros de la cadena hidrocarbonada de los ácidos
grasos insaturados.
Los grupos funcionales en una molécula pueden orientarse de diferentes formas, dando a lugar a los
diferentes isómeros.
En el caso de los ácidos grasos insaturados, se encuentran disposiciones cis o trans de los grupos
funcionales del doble enlace.
La disposición trans da lugar a una disposición espacial más parecida a los ácidos grasos saturados.
Algunos estudios han mostrado que los ácidos grasos trans pueden estar relacionados con
problemas cardíacos al aumentar el colesterol LDL en relación con el HDL.
C) LA NOMENCLATURA OMEGA
La nomenclatura omega hace referencia a la posición del doble enlace respecto al grupo metil
terminal.
Ej. Omega-6: doble enlace entre los carbonos 6-7 contando des del metil terminal.
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2.2 LOS LÍPIDOS SAPONIFICABLES
A) LOS ACILGLICÉRIDOS
Los acilglicéridos son ésteres formados por el alcohol glicerol y ácidos grasos (saturas o insaturados).
Una molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres ácidos grasos: monoacilglicéridos,
diacilglicéridos o triacilglicéridos (= triglicéridos).
La función principal de éstos es el almacenamiento de energía en la célula.
La esterificación forma triglicéridos, liberándose tres moléculas de agua.

Los triglicéridos, que son muy insolubles en agua, son:
• Simples si los tres ácidos grasos son iguales.
• Mixtos si lo tres ácidos grasos son diferentes.
B) LOS FOSFOGLICÉRIDOS
Los fosfoglicéridos están formados por un glicerol, dos ácidos grasos y un ácido fosfórico unidos a un
grupo polar (enlace fosfodiester).
Éstos son moléculas anfipáticas, es decir, tiene:
• Dos cadenas apolares (ácidos grasos) hidrofóbicas.
• Un grupo fosfato más un grupo polar hidrofílicos.
Los fosfoglicéridos (glicerofosfolípidos o fosfolípidos) se nombran por el nombre del grupo polar
(fosfatidil-X), además son lípidos estructurales de las membranas biológicas donde se sitúan formando
bicapas.
C) LOS ESFINGOLÍPIDOS
Los esfingolípidos forman parte de las membranas con los fosfolípidos. También, tienen una cabeza
polar y dos colas apolares, pero en vez de glicerol, contienen esfíngosina.
Algunos de éstos tienen un papel importante en las membranas plasmáticas de las neuronas y
algunos actúan en procesos de reconocimiento celular.
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D) LAS CERAS
Las ceras son ésteres de ácidos grasos de cadena larga con alcoholes de cadena larga que tienen
funciones relacionadas con su hidrofobicidad y consistencia, además son protectores y aislantes.
2.3 LOS LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

Los lípidos insaponificables no contienen ácidos grasos en su composición, por lo tanto, no son
saponificables.
A) LOS TERPENOS
Los terpenos están formados por unidades de isopreno y la mayoría son de origen vegetal. Además,
son los principales constituyentes de los aceites esenciales y se utilizan como aditivos en la
industria alimentaria, perfumería y aromaterapia (ej. Mentol, eucalipto, etc.).
En los vegetales, éstos actúan como pigmentos, hormonas o agentes defensivos.
B) LOS ESTEROIDES
El colesterol es el principal esteroide en los tejidos animales. Además, es amfipático con una parte
polar (-OH) y una no polar (el resto), y viaja por el plasma incluido en lipoproteínas.
Si el colesterol se esterifica con ácidos grasos se transforma en no polar.

Éste constituye el 30-40% de los lípidos de las membranas de las células animales.
Los mamíferos son el principal precursor de otros esteroides como las sales biliares y las hormonas
esteroideas (glucocorticoides, mineralcorticoides, andrógenos y estrógenos).
C) LOS EICOSANOIDES
Los eicosanoides son derivados fundamentalmente del ácido araquidónico (ácido graso
poliinsaturado).
• Las prostaglandinas actúan en la transformación del dolor, la inflamación, la contracción del
músculo liso del útero en el parto, la elevación de la temperatura corporal, etc.
• Los tromboxanos son producidos por las plaquetas y estimulan la agregación plaquetaria.
• Los leucotrienos están implicados en el asma bronquial.
21
2.4 LAS LIPOPROTEÍNAS
Las lipoproteínas son estructuras complejas que transportan los lípidos por el organismo (sistema
sanguíneo y linfático).
• La capa externa (anfipática) está formada por fosfolípidos, apoproteínas y colesterol libre.
• El interior (hidrofóbico) está formado por triglicéridos y colesterol esterificado.
Según la densidad de la lipoproteína, se puede clasificar en:

• Los quilomicrones (QM) transportan grasa de los alimentos (triglicéridos exógenos).
• Las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL = very low density lipoproteins) transportan
triglicéridos endógenos (sintetizados en el hígado) a los tejidos.
• Las lipoproteínas de densidad intermedia (IDL = intermediate density lipoproteins).
• Las lipoproteínas de baja densidad (LDL = low density lipoproteins).
• Las lipoproteínas de alta densidad (HDL = high density lipoproteins) eliminan el exceso de
colesterol de los tejidos y lo llevan al hígado.
22
3. LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas químicamente constituidas por carbono, hidrogeno, oxígeno y
nitrógeno (si no se procesa bien, puede llegar a ser peligroso), aunque también pueden estarlo por S,
P, Fe, Mg, etc. Además, son polímeros de aminoácidos (AA, aa).
Las funciones de las proteínas son:
• Función estructural: forman parte del citoesqueleto de las células, la membrana celular
(combinadas con lípidos), el tejido conectivo (colágeno), etc.
• Función de transporte tanto por el exterior como por el interior de las células (ej.
Lipoproteínas, hemoglobina con oxígeno, albúmina, etc.).
• Función de reserva (ej. Ferritina, hierro).
• Función reguladora, como la hormona somatotropina (GH) que estimula el crecimiento del
cartílago y de los huesos.
• Función defensora mediante inmunoglobulinas (anticuerpos).
• Función contráctil mediante la actina y la miosina.
• Coagulación de la sangre mediante el fibrinógeno (precursor de fibrina) y la trombina.
3.1 LOS AMINOÁCIDOS (AA)

Los aminoácidos son moléculas pequeñas (de 3 a 7 carbonos) y químicamente con un grupo
funcional carboxilo (ácido) y un grupo amino.
Éstos pueden adoptar configuraciones espaciales que son imágenes especulares no superponibles
(isómeros).
Las proteínas están formadas, concretamente, por L-aminoácidos.
Además, son moléculas anfóteras, de manera que pueden actuar como ácidos o bases en función
del pH y como amortiguadores del pH celular.
Existen unos 20 aminoácidos estándar o comunes, que son los que habitualmente forman las
proteínas (aa proteicos), que, de éstos, 9 son esenciales y 2 son parcialmente esenciales.
Los aminoácidos esenciales son la histidina, la isoleucina, la leucina, la lisina, la metionina, la
fenilalanina, la treonina, el triptófano y la valina.
Sin embargo, hay aminoácidos que no forman parte de las proteínas (aa no proteicos), como la L-
ornitina y la L-citrulina, que son intermediarios en el metabolismo del nitrógeno.
A) LA CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS (AA)

Según la polaridad de las cadenas laterales, los aminoácidos se clasifican en:
• Aminoácidos comunes con cadenas R hidrofóbicas (apolares) son muy poco solubles en
agua.
• Aminoácidos comunes con cadenas R hidrofílicas (polares) son solubles en agua.
23
B) LOS PÉPTIDOS
Los péptidos más importantes son:
• La hormona oxitocina está formada por 9 aminoácidos (nonapéptido):
Cys-Tyr-Ile-Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
• La hormona vasopresina antidiurética (regula la excreción de agua en la orina) está formada
por 9 aminoácidos (nonapéptido):
Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly
• El glucagón (regulación de glucemias) es un péptido grande lineal de 29 aminoácidos:
NH2-His-Ser-Gln-Gly-Thr-Phe-Thr-Ser-Asp-Tyr-Ser-Lys-Tyr-Leu-Asp-Ser-Arg-Arg-Ala-Gln-
Asp-Phe-Val-Gln-Trp-Leu-Met-Asn-Thr-COOH
• La insulina (regulación de glucemias) está formada por dos cadenas peptídicas: A (21 aa) y B
(30 aa).
3.2 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas grandes que adoptan una forma compleja (estructura tridimensional) y
que se pueden distinguir en diversos grados de organización.
A) LA ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína (enlaces
peptídicos), la cual diferencia las proteínas y determina sus funciones.
En éstas, siempre se nombra desde el extremo N-terminal al extremo C-terminal.
NH2-aa1-aa2-aa3-aa4...-COOH
24
B) LA ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria es el plegamiento que adopta la cadena polipeptídica debido a enlaces tipo
puente de hidrógeno.
Los enlaces de ésta se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace peptídico.
Las cadenas laterales (R) no participan en este nivel estructural.
B.1 EL HÉLICE ALFA
La estructura de hélice alfa es la más habitual y sencilla, que tiene una disposición helicoidal con los
R hacia el exterior.
B.2 LA LÁMINA BETA
La estructura lámina beta es una estructura plegada con cadenas en paralelo.

Los radicales de ésta se sitúan, alternativamente, por encima y por debajo de los planos pegados.
C) LA ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria tiene una disposición tridimensional, donde las interacciones entre péptidos se
encuentran muy separados de la secuencia primaria e incluso situados en estructuras secundarias
diferentes.
Los enlaces de ésta son muy diversas: puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, puentes de
disulfuro e interacciones electroestáticas.
Ésta determina la funcionalidad biológica de las proteínas que necesitan estructuras determinadas
para interactuar con otras estructuras.
25
C.1 LAS PROTEÍNAS GLOBULARES
Las proteínas globulares tienen una forma esférica y son solubles en medio acuoso, además de tener
diferentes estructuras secundarias en la misma molécula (ej. Enzimas, proteínas de membrana, etc.).
C.2 LAS PROTEÍNAS FIBROSAS
Las proteínas fibrosas acostumbran a estar formadas por una única estructura secundaria y de forma
alargada o filamentosa de baja solubilidad en agua.
Éstas tienen una función estructural (ej. Colágeno, queratina, etc.).
D) LA ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria es una asociación de diferentes cadenas proteicas (con sus estructuras
secundarias y terciarias) en complejos tridimensionales donde participan enlaces muy diversos (ej.
Hemoglobina).
No todas las proteínas llegan a este grado estructural, de manera que las proteínas formadas por una
única cadena proteica se quedan en la estructura terciaria.
3.3 LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La desnaturalización de las proteínas es la modificación estructural provocado por un cambio en las
condiciones del entorno.
Debido a ésta, se puede perder la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, ya que afecta a
las interacciones débiles (no en enlaces peptídicos).
26
También, se produce un cambio de las propiedades químicas y físicas de las proteínas y la pérdida
de sus funciones.
Los agentes desnaturalizadores de las proteínas son:
• La temperatura, ya que el calor afecta principalmente a puentes de hidrógeno.
• Las variaciones del pH, que pueden afectar a la ionización y, por tanto, las interacciones
electroestáticas.
• Los tratamientos con agentes como disolventes apolares, los detergentes, etc.
La renaturalización se puede hacer si se elimina el agente desnaturalizador y si el efecto de éste haya
estado poco intenso.
3.4 LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Según la composición química de las proteínas, se pueden clasificar en:
• Las holoproteínas o proteínas simples están formadas solamente por aminoácidos (ej.
Albúmina).
• Las heteroproteínas o proteínas conjugadas están formadas por aminoácidos y por
compuestos no proteicos (grupo prostético), como son:
o Las glucoproteínas están formadas por péptidos y glúcidos (hormonas, enzimas,
anticuerpos, proteínas receptoras, etc.).
o Las lipoproteínas están formadas por péptidos y lípidos.
o Las nucleoproteínas están formadas por péptidos y ácidos nucleicos.
3.5 LAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA

Las proteínas de importancia fisiológica son:
A) LA HEMOGLOBINA
La hemoglobina una proteína globular, esférica y con mucha solubilidad, además de oligómera, es
decir, formada por diferentes subunidades (4 cadenas polipeptídicas alfas y betas, llamadas también
globinas y 4 grupos hemo, que son moléculas de profirina con un átomo de Fe2+ en el centro).
Ésta da coloración a la sangre (está pigmentada), que:
• Si va cargada de O2, se denomina oxihemoglobina, que tiene un color escarlata (sangre
arterial).
• Si va poco cargada de O2 o casi no hay, se denomina desoxihemoglobina, que tienen un
color más oscuro tirando a morado (sangre venosa).
A.1 LA FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA
Las funciones de la hemoglobina son:

• Amortiguadora de las variaciones del pH sanguíneo.
• En los pulmones, fija el O2 y lo transporta a las células y tejidos (unión reversible de máximo
2 moléculas de O2 en los átomos de Fe de los grupos hemo).
27
La unión del O2 produce un cambio en la estructura cuaternaria, de manera que cambia de
forma T a forma R (con más afinidad para el O2).
• En los tejidos que necesitan O2, la presencia de H+ y CO2 desplazan el equilibrio a la izquierda,
de manera que se libera el O2 y la hemoglobina une los H+ y el CO2, que transporta hacia a los
pulmones.
El monóxido de carbono (CO) tiene mucha más afinidad con el hierro de la hemoglobina que con
el O2, de manera que se forma la carboxihemoglobina.
A.2 LOS TIPOS DE HEMOGLOBINA
Hay diversos tipos de hemoglobina:

• La hemoglobina A (HbA1) está formada por 2 globinas alfa y 2 globinas beta, y representa el
97% de la hemoglobina (Hb normal de un adulto).
• La HbA2 está formada por 2 globinas beta y 2 globinas delta, y representa menos del 2,5 % de
la hemoglobina en adultos. Asimismo, puede ser incrementada en algunas talasemias.
• La hemoglobina fetal (F) está formada por 2 globinas beta y 2 globinas gamma, que tiene una
afinidad más elevada con el O2 que la hemoglobina de los adultos.
Además, es la hemoglobina característica del feto y desaparece en las primeras semanas
de vida de éste.
• La hemoglobina S es una hemoglobina alterada genéticamente presente
en casos de anemia falciforme, afectando predominantemente a la población
afroamericana y amerindia.
La diferencia es únicamente un aa de las cadenas betas, pero provoca una
alteración muy importante en la conformación, de manera que los eritrocitos
tienen una vida más corta (por esto produce anemia) y adoptan una forma
de medialuna (hoz) obstruyendo los capilares más delgados.
A.3 LA BILIRRUBINA
La bilirrubina es un pigmento producto de la degradación de la hemoglobina.

Los hematíes viejos (vida media aprox. en sangre = 120 días) son destruidos principalmente en el
bazo, aunque también en la médula ósea y en el hígado.
La hemoglobina se libera y se metaboliza:
• La globina se degrada a aminoácidos.
• El grupo hemo pierde el hierro, que se usará para la síntesis de más hemoglobina.
• La parte porfirina del grupo hemo es catalizada a biliverdina y, posteriormente, a
bilirrubina.
La bilirrubina no conjugada (indirecta) es insoluble y es transportada por la albúmina en el hígado,
donde se conjuga fundamentalmente con ácido glucurónico, de manera que pasa a bilirrubina
conjugada (directa), que es soluble.
La ictericia es una enfermedad debida a la hiperbilirubinemia en el plasma, que es indicativa de una
alteración fisiológica de la bilirrubina y que se manifiesta con coloración amarillenta en la piel, la
esclerótica y las mucosas.
Hemoglobina y bilirrubina
28
B) LA MIOGLOBINA
La mioglobina se encuentra en el citoplasma de las células musculares esqueléticas y cardíacas, y es
la responsable del color de estos tejidos.
La hemoproteína globular tiene una cadena polipeptídica y un grupo hemo (molécula de porfirina con
átomo de Fe2+ en el centro).
Las funciones de la mioglobina son:
• Captar el O2 de las moléculas de hemoglobina (mayor afinidad).
• Fijar el O2 y lo libera según las necesidades de la célula muscular.
• Transporta el O2 fijado en las mitocondrias.
Curiosidad: la primera determinación de la estructura 3D de una proteína fue de la mioglobina.
C) EL COLÁGENO
El colágeno es una proteína con estructura fibrosa (alargada, resistente y poco solubles) situada en la
matriz extracelular del tejido conectivo, ya sean huesos, dientes, tendones, discos intervertebrales, etc.,
y que se sintetiza por células de tejido conectivo (ej. Fibroblastos).
Además, es una proteína oligómera, ya que está formada por 3 cadenas polipeptídicas unidas por
puentes de hidrógeno (enroscados formando una triple hélice).
Existen diferentes tipos de colágeno, pero el más frecuente es el del tipo I.
D) LA ALBÚMINA
La albúmina es la principal proteína plasmática de estructura globular, que solamente está formada
por aminoácidos, concretamente 585 (holoproteína).
Las funciones de la albúmina son:
• Transporte de hormonas tiroideas, de hormonas liposolubles, de ácidos grasos libres, de
bilirrubina no conjugada y de muchos fármacos.
• Control del pH.
• Mantenimiento de la presión oncótica (presión osmótica por diferentes concentraciones de
proteínas en el plasma y líquido intersticial).
29
E) LAS INMUNOGLOBULINAS
Las inmunoglobulinas (gammaglobulinas o anticuerpos) son glucoproteínas plasmáticas
globulares que tienen una estructura cuaternaria con 4 cadenas polipeptídicas.
Hay diferentes tipos de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA y IgE.
La estructura general de todos los anticuerpos es muy parecida, pero tienen una pequeña región
variable, que es la porción que se une específicamente a un antígeno particular.
F) LAS ENZIMAS
Las enzimas son moléculas sintetizadas en las células que actúan acelerando de forma selectiva y
eficiente las reacciones que se dan en el entorno celular. Además, son específicas para cada tipo de
reacción y para cada reactivo (sustrato).
La mayor parte de enzimas son proteínas globulares, aunque hay un pequeño grupo que son moléculas
de ARN (ribozimas).
Hay muchas enfermedades relacionadas (normalmente genéticas) con la alteración de la actividad de
las enzimas, por tanto, también son dianas de acción (objetivo) de muchos fármacos
(farmacoterapéutico).
F.1 EL CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA Y EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO
El centro activo de la enzima es una zona de su superficie que permite la unión de manera temporal
a un sustrato para que pueda realizar su función.
Esta zona tiene una estructura 3D característica (determinada por los aminoácidos que lo forman y su
distribución espacial), que permite la unión al sustrato, formando un complejo enzima-sustrato.
La reacción enzimática de transformación del sustrato da lugar a un producto.
F.2 LOS CATALIZADORES DE REACCIONES QUÍMICAS
Los catalizadores de reacciones químicas tienen las funciones siguientes:

• Disminuyen la energía de activación necesaria para que se produzcan las reacciones.
• Aceleran la velocidad de las reacciones.
30
• Permiten que determinadas reacciones se produzcan a temperatura corporal:
o No se modifican.
o No se consumen durante la reacción.
o No tiene ninguna influencia en el resultado.
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a las enzimas y ralentizan o bloquean su
acción. Además, se pueden unir de forma reversible o irreversible.
F.3 LA NOMENCLATURA
Los nombres sistemáticos indican de manera aproximada su función.

Existe un sistema internacional de nomenclatura, que deriva de su sustrato o de la reacción química
que cataliza (o de ambas cosas), añadiéndose el sufijo -asa (ej. Lactato deshidrogenasa, reacción
donde el ácido láctico pierde átomos de hidrógeno, DNA polimerasas).
1. Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido-reducción, como las deshidrogenasas,
oxidasas, peroxidasas, oxigenasas, etc.
2. Transferasas: catalizan reacciones de transferencias de grupos y muchos requieren de
coenzimas.
3. Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis y transfieren un grupo -OH de una molécula de
agua a un sustrato.
4. Liasas: catalizan reacciones de rotura de enlaces C-C y C-N.
5. Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización (movimiento de grupos para formar un
nuevo isómero).
6. Ligasas: catalizan reacciones de unión de dos sustratos y requieren de energía que,
generalmente, se obtiene del ATP sintetasa.
Los nombres operativos o triviales son normalmente más cortos y no siguen ninguna norma (ej.
Tripsina, que actúa en la hidrólisis de proteínas).
F.4 LAS PROENZIMAS O ZIMÓGENOS
Algunas enzimas son sintetizadas en forma de proenzimas (precursores inactivos) y necesitan una
activación posterior (hidrólisis, efecto del pH, etc.) para convertirse en enzimas activos.
Ejemplos.
• Fibrinógeno → Fibrina (coagulación): por acción de la trombina.
• Pepsinógeno → Pepsina (digestión): por acción del HCl.
F.5 LOS FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Los factores que influyen en la actividad enzimática son:

• Temperatura: un aumento de temperatura da lugar a un aumento de la velocidad de la
reacción.
o Si se llega a una temperatura muy elevada, se puede producir una desnaturalización
de la enzima y, por lo tanto, la pérdida de su función.
• pH del medio: los cambios en el pH pueden afectar la ionización de los aminoácidos que
participan en las interacciones entre enzima y sustrato.
• Concentración de la enzima: una vez estén ocupadas todas las enzimas, la reacción se
satura, y aunque se añada más sustrato, no aumenta más la eficiencia de ésta.
F.6 LA CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
31
F.7 LAS COENZIMAS O LOS COFACTORES
Algunas enzimas necesitan unirse (temporalmente) a determinadas sustancias no proteicas para

poder actuar.
F.7.1 LAS COENZIMAS
Las coenzimas son moléculas orgánicas (a menudo nucleótidos) que transportan de forma transitoria
grupos funcionales durante la reacción catalizada por la enzima.
Ejemplos. NAD, FAD, CoA, vitaminas, etc.
Las coenzimas NAD+/NADH, FAD/FADH2 intervienen en reacciones de oxidación y reducción,
transportando electrones y H+ de unas moléculas a otras.
• FAD pasa a FADH2 cuando acepta dos electrones y dos protones de la molécula que se oxida
(vuelve a pasar a FAD cuando ceda los electrones y los H+ que transporta).
La coenzima A o Acetil-Coenzima A (CoA) actúa aceptando y transfiriendo grupos acetil a diferentes

reacciones metabólicas.
F.7.2 LOS COFACTORES
Los cofactores son cationes metálicos que colaboran en la reacción, uniéndose a la enzima o
modificando su forma.
Ejemplos. Mg2+, Fe2+, K+, Zn2+, etc.
F.8 LA REGULACIÓN ENZIMÁTICA
Hay diferentes mecanismos para regular reacciones metabólicas: alosterismo, modificaciones

covalentes (fosforilación la más frecuente), etc.
El alosterismo (del griego “otra forma”) es una propiedad de algunas proteínas oligómeras de
intercambiar conformaciones: activa (Relaxed, R) e inactiva o muy poco activa (Tense, T).
La conformación se altera por la presencia de moléculas denominadas moduladores, que puede ser:
• Positivos (favorecen la R).
• Negativos (favorecen la T).
32
El producto final de algunas rutas metabólicas actúa como modulador negativo de la enzima de la
primera reacción (retroinhibición o feedback).
33
UNIDAD TEMÁTICA 3. LA COMUNICACIÓN
INTERCELULAR Y LOS SISTEMAS DE CONTROL
Y REGULACIÓN DE LAS FUNCIONES
CELULARES Y CORPORALES
1. LAS MEMBRANAS Y EL TRANSPORTE
1.1 LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS

Las membranas son estructuras fundamentales de las células que permiten crear compartimentos y
facilitar el intercambio de sustancias.
La membrana plasmática aísla la célula del medio. Sin embargo, también hay membranas en
estructuras internas de la célula.
En las membranas, la presencia de transportadores selectivos permite regular la concentración de
una sustancia en el interior de un compartimento. Además, también se encuentran receptores que
reciben estímulos y transmiten la información en el interior.
Todas las membranas se componen de lípidos y proteínas, y comparten una estructura comuna con
variaciones individuales.
A) LA ESTRUCTURA BÁSICA DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS

La estructura básica de la membrana es una bicapa lipídica compuesta fundamentalmente por
fosfolípidos (glicerofosfolípidos y esfingolípidos), que tienen un carácter amfipático.
En medio acuoso, las partes apolares se agrupan de forma que sus interacciones con el agua sean
mínimas.
La bicapa lipídica es asimétrica, con diferente composición de las dos capas.
B) LAS PROTEÍNAS EN LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS

Las proteínas son otro componente muy importante de las membranas (50%), responsables de
muchas de sus funciones: transporte, recepción de señales, etc.
• Las proteínas integrales interaccionan con las partes polares y apolares de la bicapa, de
manera que pueden atravesarla o sobresalir por uno de los lados.
• Las proteínas periféricas solo se asocian a la parte polar de la bicapa.
Este modelo de membrana se conoce como mosaic fluid.
34
C) LAS CARACTERÍSTICAS DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS
La membrana tiende a recuperar su estructura (autosellado).
Los fosfolípidos y las proteínas se pueden desplazar lateralmente dentro de algunas zonas de la
membrana, confiriéndole fluidez.
• Un aumento de la temperatura aumenta los movimientos y la fluidez.
• Las instauraciones de los ácidos grasos aumentan la fluidez.
• Los fosfolípidos con cadenas más cortas aumentan la fluidez.
• El colesterol regula la fluidez de la membrana en función de las interacciones que establece
con los fosfolípidos (↑↓).
• El catión Ca2+ reduce la fluidez de las membranas.
D) LOS HIDRATOS DE CARBONO EN LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS

Los hidratos de carbono se encuentran en las membranas en forma de oligosacáridos unidos
covalentemente a lípidos (glucolípidos) o proteínas (glucoproteínas), concretamente, se encuentran
al lado extracelular de la membrana.
Éstos tienen funciones en reconocimiento celular y también como receptores.
1.2 EL TRANSPORTE A TRAVÉS DE LA MEMBRANA

Los gases (O2 y CO2), las moléculas apolares y las moléculas polares pequeñas pueden cruzar
directamente la membrana (difusión simple).
Las moléculas polares más grandes y las moléculas cargadas necesitan de estructuras que faciliten
su paso.
A) LAS PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS

Las proteínas transportadoras pueden ser:
• Las proteínas de canal son estructuras proteicas que tienen un pus acuoso y que permiten el
paso de iones de forma selectiva (canales iónicos), de manera que se abren y se cierran en
respuesta a diferentes estímulos.
• Las proteínas transportadoras (carriers) se unen de forma selectiva a la molécula y
experimentan cambios conformacionales que permiten su paso al otro lado de la membrana.
B) EL TRANSPORTE PASIVO
El transporte pasivo se produce a favor de gradiente de concentración, de manera que no se gasta
energía.
• Las sustancias liposolubles se transportan por difusión simple.
• Las sustancias hidrosolubles pequeñas (iones) se transportan por proteínas de canal.
• Las sustancias hidrosolubles más grandes (ej. Glucosa) se transportan por proteínas
transportadoras.
35
C) EL TRANSPORTE ACTIVO
El transporte activo se produce en contra de gradiente de concentración, de manera que se necesitan
proteínas transportadoras y un aporte energético (ATP o, en ocasiones, energía del paso a favor de
gradiente de otra molécula).
Bomba de sodio y potasio (Na+/K+)
D) EL TRANSPORTE DE MOLÉCULAS GRANDES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA

El transporte de moléculas grandes a través de la membrana se produce a través de:
• La endocitosis es la inclusión de sustancia externas por repliegues de membrana y posterior
formación de vesículas.
o La fagocitosis es la incorporación de sólidos.
o La pinocitosis es la incorporación de lípidos.
• La exocitosis consiste en quitar al exterior productos elaborados para las células o los
productos residuales, de manera que la vesícula se fusiona con la membrana citoplasmática y
el producto es liberado.
o La secreción constitutiva es general en todas las células.
o La secreción regulada se produce en determinados tipos de células especializadas
en secreción, mediada por algún estímulo concreto (ej. Secreción de hormonas,
neurotransmisores, etc.).
36
2. LA SEÑALIZACIÓN CELULAR
Los sistemas de comunicación entre células son imprescindibles para el correcto funcionamiento y
regulación de las funciones del organismo.
Cada tipo celular responde de una manera específica a una determinada señal.
Hay unos tipos de respuesta generales:
• La proliferación es la replicación de DNA y multiplicación.
• La diferenciación provoca cambios estructurales que permiten hacer una función.
• La supervivencia consiste en que toda célula está programada para morir si no se indica lo
contrario (factores de crecimiento).
• La apoptosis consiste en que la célula inicia mecanismos que la llevan a su muerte.
2.1 EL ESQUEMA GENERAL DE LA SEÑALIZACIÓN CELULAR

Una célula emisora secreta una señal química que puede recorrer una distancia más o menos larga
hasta encontrar una célula receptora o diaria.
La señal se une a un receptor específico, dando lugar a una respuesta concreta.
Los receptores de señales son proteínas, generalmente, integrales de membrana.

El mecanismo que transforma una señal extracelular en una señal intracelular se conoce como
transducción de señales.
Las señales pueden ser muy diversas: iones, aminoácidos, azúcares, nucleótidos y,
fundamentalmente, péptidos y hormonas. También, hay señales físicas, como la luz.
2.2 LA CLASIFICACIÓN DE LA SEÑALIZACIÓN SEGÚN LA

DISTANCIA RECORRIDA
La señalización se puede clasificar en función de la distancia recorrida:
• Endocrina: las hormonas se liberan al torrente sanguíneo, de manera que las distribuirá por el
organismo.
• Paracrina: la célula emisora y las células receptoras se encuentran muy cercanas, de manera
que la señal viaja por el medio extracelular.
En la mayoría de las veces, la célula emisora también tiene receptores para su propia señal,
que es lo que se conoce como señalización autocrina.
37
• Neuronal: el impulso nervioso eléctrico provoca el libramiento de neurotransmisores químicos
al espacio sináptico, que llegan a la célula diana (postsináptica) en segundos.
• De contacto: la molécula señal está anclada a la célula emisora, de manera que es la base
del reconocimiento celular, por el que el sistema inmune reconoce células propias o invasoras,
o células infectadas por un virus (presentarán moléculas específicas en su membrana).
2.3 LA TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES

El sistema de transducción se compone de una molécula señal (o ligando), que es un receptor que
se une específicamente y enzimas efectores intracelulares que coordinan la respuesta celular.
Muchos receptores son proteínas de membrana específicos de una molécula o grupo de moléculas.
• Los agonistas son ligandos que al unirse activan el receptor.
• Los antagonistas son ligandos que al unirse bloquean el receptor.
La respuesta celular de cada célula en una misma señal puede ser diferente.
Ejemplo. En respuesta a la insulina, el hígado bloquea la degradación de glucógeno y activa las rutas
de síntesis para almacenar la glucosa, y el tejido adiposo responde a la insulina bloqueando la lipólisis.
Algunos receptores son intracelulares, como, por ejemplo, los receptores de hormonas esteroideas y
tiroideas que se encuentran dentro del núcleo.
Todas las proteínas implicadas en la señalización celular funcionan como interruptores moleculares,
ya que se pueden encontrar en estado activo (on) o inactivo (off), de forma que los procesos se pueden
regular.
Un ejemplo de activación e inactivación son las modificaciones covalentes reversibles que hacen las
quinasas (fosforilación) y las fosfatasas (desfosforilación).
38
UNIDAD TEMÁTICA 4. LA EXPRESIÓN GÉNICA
1. LOS NUCLEÓTIDOS Y LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
1.1 LOS NUCLEÓTIDOS

Los nucleótidos se encargan de muchas funciones celulares:
• Transmisores de energía: ATP.
• Señales químicas en respuesta a hormonas u otros estímulos: AMPc.
• Coenzimas e intermediarios metabólicos: FAD, NAD+ y NAPD+.
• Forman los ácidos nucleicos (DNA y RNA) responsables de la información genética.
Un nucleótido está formado por ácido fosfórico (2-3 moléculas) y nucleósido, que está formado por
una base nitrogenada (unidos por enlace N-glucosídico) y una pentosa.
A) LAS PENTOSAS
La pentosa forma ribosa (ribonucleótidos) o desoxirribosas (desoxirribonucleótidos).
(aldopentosas)
B) LAS BASES NITROGENADAS

Las bases nitrogenadas son moléculas orgánicas cíclicas que derivan de la molécula de purina o de
pirimidina.
• Las bases púricas más comunes son la adenina (A) y la guanina (G).
• Las bases pirimidínicas principales son la citosina (C), el uracilo (U) y la timina (T).
En el DNA, se encuentra la adenina, la guanina, la citosina y la timina.

En el RNA, se encuentra la adenina, la guanina, la citosina y el uracilo.
En otros:
C) LA NOMENCLATURA DE NUCLEÓSIDOS
La nomenclatura de nucleósidos se hace de la forma siguiente:
39
El nombre de la base más:
• -osina (A, G): adenosina y guanosina.
• -idina (C, T y U): citidina y uridina.
Si la pentosa es desoxirribosa, se denominan desoxiadenosina, desoxitimidina, etc.
El nombre del nucleósido más el nombre del fosfato: monofosfatos (MP), difosfatos (DP) y trifosfatos
(TP).
La abreviatura se hace con 3 letras mayúsculas:
Si la pentosa es desoxirribosa, se denominan desoxiadenosina monofosfato (dAMP), desoxicitidina

monofosfato (dCMP).
D) EL ATP (ADENOSÍN-TRIFOSFATO)
El ATP es un ribonucleótido de adenina con tres grupos fosfatos secuenciales.
Su importancia biológica radica en la gran cantidad de energía almacenada en los enlaces entre
fosfatos, que se libera cuando se hidrolizan por una enzima ATPasa.
ATP + H2O ↔ ADP + Pi
ATP + H2O ↔ AMP + PPi
Ésta es la moneda de intercambio de energía en la célula, ya que aporta energía en las reacciones
que la necesitan y guarda energía liberada en otras reacciones.
E) LOS DINUCLEÓTIDOS
Los dinucleótidos que más destacan son:
• NAD+/NADH: nicotinamida-adenina-dinucleótido (oxidado y reducido).
NAD+ + 2e- + H+ ↔ NADH
• NADP+/NADPH: nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato (oxidado y reducido).
• FAD/FADH2: flavina-adenina-dinucleótido (oxidado y reducido).
FAD + 2e- + 2H+ ↔ FADH2
Todas estas actúan como coenzimas en reacciones de oxidación y reducción.
1.2 LOS POLINUCLEÓTIDOS O ÁCIDOS NUCLEICOS
40
Los nucleótidos se pueden unir mediante enlace fosfodiester, entre un -OH del fosfato en posición 5’
y un -OH en posición 3’ de la pentosa.
Todos los enlaces tienen la misma orientación 5’ → 3’ durante toda la cadena.
A) EL ADN O DNA (ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO)

El ácido desoxirribonucleico (ADN o DNA) es un polímero de desoxirribonucleótidos
(cuatro diferentes) de dos cadenas (doble hélice dextrógira: modelo Watson-Crick)
antiparalelas (una orientada 5’ → 3’ y otra 3’ → 5’) con bases nitrogenadas en el centro
y azúcares y fosfatos en el exterior, unidas por puentes de hidrógeno entre estas
bases.
Las bases nitrogenadas son la adenina, la citosina, la guanina y la timina, que son
complementarias (A-T y C-G).
La función del ADN es conservar, transmitir y reproducir la información necesaria para la síntesis de
las proteínas.
La adenina y la timina establecen dos puentes de hidrógeno. En cambio, la citosina y la guanina
establecen tres puentes de hidrógeno.
B) EL ARN O RNA (ÁCIDO RIBONUCLEICO)

El ácido ribonucleico (ARN o RNA) es un polímero de ribonucleótidos (cuatro diferentes) de una
cadena (monocaternaria).
Las bases nitrogenadas son la adenina, la citosina, la guanina y el uracilo, que son complementarias
(A-U y C-G).
El RNA se forma a partir de un fragmento de DNA (transcripción), ya que son secuencias
complementarias.
B.1 LOS TIPOS DE RNA
Hay diversos tipos de RNA:

• El RNAm (mensajero) es el muelle para la síntesis de proteínas o traducción.
• El RNAt (transferencia) transporta al ribosoma los aminoácidos (aa) que se enlazaran según la
secuencia marcada por el RNAm.
• El RNAr se combina con las proteínas para formar las dos unidades del ribosoma.
41
C) EL DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR
42
2. LOS CROMOSOMAS Y LA DIVISIÓN CELULAR
2.1 LA CÉLULA EUCARIOTA

Las células están formadas por diferentes orgánulos con funciones específicas.
En las células eucariotas, el ADN está dentro del núcleo.
Las células de los organismos procariotas no tienen núcleo.
A) EL NÚCLEO EUCARIOTA
El núcleo eucariota está formado por:
• La envoltura nuclear es una doble membrana que separa el núcleo del citoplasma y, por tanto,
la continuación del retículo endoplásmatico.
• El nucleoplasma es el medio acuoso del núcleo, con sustancias disueltas, sobre todo, enzimas
implicadas en la replicación y la transcripción del ADN.
• La cromatina está formada por complejos de ADN y proteínas.
• El nucléolo es una estructura densa y esférica encargada de sintetizar RNAr y unir los
ribosomas.
2.2 EL GENOMA
Un gen es un fragmento de ADN que codifica la secuencia de una proteína o RNA (genes
estructurales) o regula este proceso (genes reguladores).
El conjunto del material genético de un organismo constituye su genoma.
En las células eucariotas, el material genético está distribuido en cromosomas.
El genoma humano contiene entre 30-35 mil genes repartidos en 23 cromosomas.
Muchos animales y plantas son diploides, es decir, contienen dos copias de cada cromosoma
(cromosomas homólogos). Por lo tanto, los humanos tienen 46 cromosomas en total (23 maternos y
23 paternos).
43
2.3 LA CROMATINA
La cromatina es un conjunto de filamentos largos y delgados que se distribuyen formando cogollos,
es decir, es la forma en que el ADN se empaqueta dentro del núcleo celular,
Ésta está formada por ADN y proteínas, que son fundamentalmente histonas (proteínas pequeñas y
de carácter básico).
La unidad básica de la cromatina es el nucleosoma, que está formado por una partícula central
compuesta por ocho histonas y un segmento de ADN que las envuelve.
La cromatina se puede encontrar en dos formas diferentes en diferentes estados de condensación:

• La heterocromatina es la cromatina condensada, inactiva (no se transcribe) y que se tiñe de
forma intensa.
• La eucromatina tiene una forma menos condensada, más accesible para las proteínas de la
transcripción y activa (para la transcripción).
2.4 LOS CROMOSOMAS

Los cromosomas se forman durante la mitosis, siendo la forma más condensada de la cromatina.
44
Cada cromosoma está formado por dos cromátidas idénticas, cada una formada por una molécula
de ADN.
El centrómero es el punto por donde se unen las cromátidas.
Los telómeros contienen secuencias con función estabilizadora de la estructura.
Las células humanas contienen 46 cromosomas.
2.5 EL CICLO CELULAR

El ciclo celular incluye:
• El crecimiento (interfase).
• La división celular (mitosis).
Las células pasan la mayor parte de su vida en interfase, que incluye:
• Fase G1: intensa actividad metabólica y crecimiento.
• Fase S: replicación de ADN.
• Fase G2: preparativos para la división (condensación de cromatina, etc.).
La fase G0 es una fase de latencia, en la cual las células pueden entrar o no, de duración variable.
Algunas células, como las neuronas o las células del músculo cardíaco, están de forma
(semi)permanente en la fase G0.
45
1. Hebra simple de ADN.
2. Hebra de cromatina (ADN con histonas, cuenta de collar).
3. Cromatina durante la interfase con centrómero.
4. Cromatina condensada durante la profase (dos copias de ADN están presentes).
5. Cromosoma durante la metafase.
La transición entre fases está regulada por la información de la célula sobre su propio estado interno
y del entorno, para decidir si se ha de continuar en la división celular.
Esta regulación asegura que las células no se dividan en condiciones desfavorables (ej. Cuando el
ADN está dañado o cuando no hay espacio para más células en un tejido u órgano).
A) LA NEOPLASIA
La neoplasia (tumor) es una proliferación anormal de un tejido (crecimiento desmesurado y
descontrolado).
Las neoplasias pueden ser benignas o malignas (cáncer).
En la mayoría de las neoplasias, se encuentran mutaciones o alteraciones en la expresión de genes
que codifican las proteínas reguladoras del ciclo celular.
En prácticamente todos los tumores, hay algún tipo de alteración en los mecanismos que controlan el
paso para la fase G1 o la transición G1/S.
2.6 LA MUERTE CELULAR
A) LA APOPTOSIS
La apoptosis es la muerte celular programada o activa.
La muerte celular es un fenómeno biológico fundamental que se puede producir en cualquier fase del
ciclo celular.
La decisión o señal de iniciarse puede ser intrínseca (proviene de la misma célula) o extrínseca
(proviene del/de los tejidos circundantes o del sistema inmune).
Por lo tanto, es un mecanismo regulador que hace posible la destrucción de células dañadas (ej.
Cancerosas) y la formación de estructuras a nivel embrionario (ej. Dedos), entre otros.
B) LA NECROSIS
La necrosis es la muerte celular accidental pasiva que se produce como consecuencia de un daño en
la célula que la destruye (ej. Lesiones, productos químicos, etc.).
2.7 LA DIVISIÓN CELULAR
A) LA MITOSIS
Una célula con dotación cromosómica normal (2n = diploide) se divide y origina dos células hijas (2n)
genéticamente idénticas a la célula madre.
46
La pueden realizar todas las células, excepto las que se transformarán en células sexuales o gametos.
A.1 LAS FASES DE LA MITOSIS
Antes de la mitosis, el ADN ya está replicado, de manera que las fibras de cromatina están duplicadas
(pero aún no están condensadas a cromosomas).
A.1.1 LA PROFASE
En la profase, se produce lo siguiente:

• El nucléolo y la envoltura nuclear desaparecen.
• La cromatina se condensa y aparecen los cromosomas.
• El huso mitótico se forma, que es una estructura de microtúbulos que moverán los
cromosomas durante la mitosis.
A.1.2 LA METAFASE
En la metafase, se produce lo siguiente:

• Los cromosomas se alinean en el centro para dividirse.
• La célula tiene mecanismos de control para asegurar que todos los cromosomas están
correctamente alineados antes de continuar el proceso.
A.1.3 EL ANAFASE
En el anafase, los microtúbulos separan las cromátidas de cada cromosoma y las estiran a polos
opuestos de la célula.
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A.1.4 LA TELOFASE
En la telofase, se produce lo siguiente:

• Reaparecen envolturas nucleares y nucléolos (se forman dos núcleos).
• El huso mitótico desaparece.
• Los cromosomas comienzan a condensarse.
A.1.5 LA CITOCINESIS
La citocinesis es la división del citoplasma para dar lugar a dos células que puede comenzar en el
anafase o la telofase según la célula, y finaliza poco después de la telofase.
B) LA MEIOSIS
A partir de una célula con dotación cromosómica normal (2n = diploide), se forman cuatro células con
la mitad de los cromosomas (n = haploide).
En los humanos, las células resultantes de la meiosis son los gametos o células sexuales, que son
los óvulos y los espermatozoides.
B.1 LAS FASES DE LA MEIOSIS
En la meiosis, la división se produce en dos etapas, cada una con cuatro fases:
• En la meiosis I, se produce una separación de los cromosomas homólogos.
• En la meiosis II, se produce una separación de las cromátidas.
B.1.1 LA MEIOSIS I
En la profase I, tiene lugar cruzamiento de material genético entre los cromosomas homólogos.
En la metafase I, son los cromosomas enteros los que se unen a los microtúbulos de uno y otro lado,
de forma que, en el anafase I, cada cromosoma va hacia un lado (con sus dos cromátidas).
El resultado de la citocinesis I son dos células haploides (solo una copia de cada cromosoma).
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B.1.2 LA MEIOSIS II
Las células pasan de la meiosis I a la meiosis II sin duplicar su ADN.

Las fases de la meiosis II son las misma que de una mitosis, pero, en este caso, separándose las
cromátidas.
Si se tienen en cuenta que se parte de dos células haploides obtenidas en la meiosis I, el resultado son
cuatro células haploides con material genético diferente, debido a los cruzamientos y a la separación
al azar de los cromosomas en le meiosis I.
49
3. LA REPLICACIÓN DEL ADN
3.1 RECORDEMOS...
El ADN (ácido desoxirribonucleico) es una cadena de doble hélice dextrógira formada por bases
nitrogenadas complementarias (A-T y C-G).
• La adenina y la timina establecen dos puentes de hidrógeno.
• La citosina y la guanina establecen tres puentes de hidrógeno.
El ADN tiene diferentes grados de compactación en las diferentes fases del ciclo celular.
Cualquier célula, antes de iniciar su proceso de división, debe duplicar su material genético,
garantizando que las células hijas tengan los mismos genes.
La replicación del ADN se produce en la Fase S del ciclo celular.
3.2 ¿QUÉ SIGNIFICA 3’ Y 5’?

Los dos extremos de una cadena de ADN o RNA son diferentes entre si (tienen direccionalidad).
• En el extremo 5’ de la cadena, sobresale el grupo fosfato del primer nucleótido de la cadena.
• En el extremo 3’ de la cadena, sobresale el hidroxilo del último nucleótido añadido en la cadena.
Muchos procesos, como la replicación del ADN y la transcripción, solo pueden producirse en una
dirección particular en relación con la direccionalidad en la cadena de ADN o RNA.
3.3 LA REPLIACIÓN DEL ADN

La replicación del ADN es semiconservadora, es decir, cada cadena de la doble hélice de ADN
funciona como un muelle para la síntesis de una nueva cadena complementaria.
La doble hélice de la molécula hija de ADN conserva una cadena de la molécula original y una de
nueva.
3.4 EL ADN POLIMERASA

El ADN polimerasa es la enzima responsable de la síntesis de ADN, añadiendo nucleótidos uno por
uno en la cadena creciente de ADN, e incorpora solo aquellos que sean complementarios al muelle.
Por lo tanto, necesita un muelle y cebador o primer (un fragmento pequeño para comenzar).
50
Ésta añade nucleótidos al extremo 3’ de la cadena (actividad polimerasa 5’ → 3’) y tiene la capacidad
de corregir si se incorpora una base errónea.
La adición de nucleótidos requiere de energía, que proviene de los mismos, que tienen tres fosfatos
unidos a ellos (muy similar a la molécula portadora de energía ATP).
Cuando se rompe el enlace entre los fosfatos, la energía liberada se utiliza para formar un enlace entre
el nucleótido entrante y la cadena creciente.
3.5 EL ORIGEN DE LA REPLICACIÓN

La replicación siempre comienza en lugares específicos del ADN (orígenes de la replicación).
Las moléculas de ADN circular bacteriano tienen solo un origen de replicación.
El ADN de los organismos eucariotas tiene más de uno, donde se origina la replicación de forma
simultánea.
Las proteínas especializadas reconocen el origen, se unen en este lugar y abren la cadena de ADN
formándose las denominadas horquillas de replicación, el conjunto de las dos horquillas se denomina
burbuja de replicación.
Las horquillas de replicación se van abriendo en direcciones opuestas a medida que avanza la
replicación.
La helicasa es la enzima que se encarga de ir desenrollando del ADN, rompiendo los puentes de
hidrógeno entre las parejas de bases nitrogenadas.
La replicación es bidireccional.
51
3.6 LA SECUENCIA DE LA REPLICACIÓN
La secuencia de la replicación es la siguiente:
1. Apertura de la doble hélice (helicasa y proteínas estabilizadoras).
2. Enzima primasa sintetiza un cebador o primer de RNA para que pueda comenzar el ADN
polimerasa.
3. Síntesis de ADN para el ADN polimerasa III (5’ → 3’).
4. El ADN polimerasa I se encarga de retirar los primers y llenar los fosfatos.
3.7 LA CADENA LÍDER Y LA CADENA RETRASADA

Los ADN polimerasas solo pueden hacer ADN en dirección 5’ → 3’, de manera que plantea un problema
durante la replicación, ya que una de las cadenas tiene dirección opuesta.
La cadena líder sintetiza de forma continuada 5’ → 3’ (complementaria a la 3’ → 5’ original).
A) ¿CÓMO PUEDE CRECER LA OTRA CADENA EN DIRECCIÓN 3’ → 5’?

Esta cadena se va formando por fragmentos (fragmentos de Okazaki).
• Cada fragmento necesita un primer.
• El ADN polimerasa III sintetiza 5’ → 3’.
• La polimerasa se separa y se vuelve a unir de nuevo, una y otra vez.
Esta cadena recibe el nombre de cadena retrasada o discontinua.
En cada burbuja de replicación, hay dos horquillas de replicación, cada una con una cadena continua
(líder) y una discontinua (retrasada).
3.8 LAS ENZIMAS QUE INTERVIENEN EN LA REPLICACIÓN

Otras enzimas que intervienen en la replicación del ADN son:
• La topoisomerasa impide que la doble hélice de ADN que está por delante de la horquilla de
replicación se enrolle demasiado cuando se abre la ADN, y actúa haciendo cortes temporales
en la hélice para liberar la tensión, los cuales se vuelven a sellar para evitar daños
permanentes.
• El ADN ligasa une los fragmentos separados una vez se reemplazan los cebadores.
52
3.9 IDEAS IMPORTANTES
• La replicación del ADN es semiconservadora.
• Cada cadena de la doble hélice funciona como un muelle para la síntesis de una nueva cadena
complementaria.
• Las enzimas ADN polimerasas producen el ADN nuevo, requieren de un muelle y un cebador
(iniciador), y sintetizan ADN en dirección 5’ a 3’.
Durante la replicación del ADN, una de las cadenas nuevas (cadena líder) se produce como un
fragmento continuo. En cambio, la otra cadena (cadena retrasada) se hace en pequeños
fragmentos.
• La replicación requiere de otras enzimas además del ADN polimerasa, como el ADN primasa,
el ADN helicasa, el ADN ligasa y la topoisomerasa.
53
4. LA TRANSCRIPCIÓN Y LA TRADUCCIÓN
4.1 LA EXPRESIÓN GÉNICA

La expresión génica es el proceso por el cual la información contenida en una secuencia de ADN se
traduce en un producto que tendrá un efecto en la célula que la expresa (la mayor parte de veces este
producto es una proteína).
4.2 LA TRANSCRIPCIÓN
La transcripción, que es el primer paso de la expresión génica, es el proceso en el que a partir de una
molécula de ADN se sintetiza una molécula de RNA complementaria.
No todos los genes se transcriben todo el tiempo, sino que la transcripción se controla individualmente
para cada gen.
Las células regulan cuidadosamente la transcripción, de manera que solo se transcriben los genes de
los productos que son necesarios en un momento determinado según las necesidades del organismo.
4.3 RECORDEMOS...
El RNA o ARN (ácido ribonucleico) es un polímero de ribonucleótidos (cuatro diferentes) que forma una
cadena (monocaternaria) y bases nitrogenadas (A, C, G y U).
Hay diversos tipos de RNA:
• El RNAm (mensajero) es el muelle para la síntesis de proteínas o traducción.
• El RNAt (transferencia) transporta al ribosoma los aminoácidos (aa) que se enlazaran según la
secuencia marcada por el RNAm.
• El RNAr se combina con las proteínas para formar las dos unidades del ribosoma.
4.4 EL RNA POLIMERASA

El RNA polimerasa es la principal enzima del proceso de transcripción que utiliza como muelle una de
las cadenas de ADN para sintetizar una cadena complementaria de RNA.
El RNA polimerasa sintetiza una cadena de RNA en dirección 5’ → 3’, añadiendo cada nuevo
ribonucleótido en el extremo 3’ de la cadena.
Las bases nitrogenadas son A-U y C-G.
54
Hay diferentes RNA polimerasas en función del RNA transcrito.
4.5 LAS ETAPAS DE LA TRANSCRIPCIÓN
A) LA INICIACIÓN
El RNA polimerasa se une a una secuencia de ADN denominada promotor, que se encuentra al inicio
de un gen.
Cada gen tiene su propio promotor.
Una vez unida, el RNA polimerasa separa las cadenas de ADN con tal de proporcionar el muelle de
cadena sencilla necesaria para la transcripción.
B) LA ELONGACIÓN
El RNA polimerasa añade ribonucleótidos en sentidos 5’ → 3’, de forma complementaria con las
bases del ADN (con uracilo en lugar de timina).
A diferencia del ADN polimerasa, no necesita un primer para comenzar ni tiene actividad correctora.
La propia polimerasa va abriendo la doble hélice, que se va volviendo a cerrar una vez transcrita.
C) LA TERMINACIÓN
Las secuencias denominadas terminadores indican que se ha completado el transcrito de RNA.
Una vez transcritas, estas secuencias provocan que el transcrito sea liberado del RNA polimerasa.
55
4.6 EL PROCESAMIENTO DEL RNA m
Cuando el RNA polimerasa ha acabado, el transcrito de RNAm debe ser procesado o madurado.
• Protección: se añaden secuencias de nucleótidos en cada extremo del transcrito de RNAm
para protegerlo de la degradación que puede producirse fuera del núcleo.
• Empalme (splicing): se retiran secuencias no codificantes (intrones), dejando solo las
codificantes (exones) unidas. Solo los exones llevan información para sintetizar proteínas.
*Empalme alternativo: diferentes combinaciones de los exones dan lugar a proteínas diferentes.
4.7 LA TRADUCCIÓN
La traducción es el proceso en que el RNAm es descodificado en una serie de aminoácidos.
4.8 EL CÓDIGO GENÉTICO

Los nucleótidos se leen de 3 en 3 (tripletes o codones) y cada combinación codifica un aminoácido.
Hay diferentes combinaciones que pueden dan lugar en el mismo aminoácido.
Hay tres codones de terminación (alto o stop), que no corresponden a ningún aminoácido.
El codón AUG codifica la metionina e indica el inicio para la síntesis de la proteína.
El código genético es universal, es decir, común a todas las especies.
4.9 EL RNA DE TRANSFERENCIA (RNA t )

Los RNAs de transferencia tienen una estructura particular, con un brazo con una secuencia de tres
bases complementarias al codón del RNAm (anticodón), y un brazo en el otro extremo de la molécula
que lleva unido covalentemente un aminoácido.
Existen diferentes RNAt por los diferentes aminoácidos y codones.
56
4.10 LOS RIBOSOMAS
Los ribosomas son las estructuras donde se sintetizan los polipéptidos (proteínas) compuestas de
proteínas y RNAr (ribosomal).
Cada ribosoma tiene dos subunidades, una grande y una pequeña, que se reúnen alrededor de un
RNAm.
El ribosoma tiene tres lugares que pueden ser ocupados por los RNAt: A, P y E.
4.11 LAS ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN
A) LA INICACIÓN
El ribosoma se acopla alrededor del RNAm y el primer RNAt (que lleva el aminoácido metionina) se une
al codón de iniciación AUG.
Este conjunto, conocido como complejo de iniciación, se necesita para que comience la traducción.
B) LA ELONGACIÓN
En la elongación, se incorporan sucesivamente los aminoácidos, formando enlaces peptídicos.
• Un RNAt cargado con un aminoácido se incorpora en el lugar A del ribosoma.
• Se cataliza la unión de este aminoácido a la cadena en formación situada al lugar P.
• El ribosoma se desplaza.
El proceso se va repitiendo hasta que se llega a un codón de terminación.
C) LA TERMINACIÓN
La terminación se produce cuando un codón de terminación del RNAm (UAA, UAG o AGA) entra en el
lugar A.
Unas proteínas denominadas factores de libramiento entran al lugar A y liberan del ribosoma la
cadena proteica recién sintetizada.
Se separan las subunidades ribosomales grande y pequeña, una de la otra y del RNAm, y cada
elemento puede participar en otra ronda de traducción.
57
4.12 EL PROCESAMIENTO DE POLIPÉPTIDOS
Una vez liberados, los polipéptidos necesitan adoptar su forma tridimensional correcta, en ocasiones,
experimentan algún tipo de procesamiento o son enviados a lugares específicos de la célula según sus
funciones.
También, se pueden combinar con otros polipéptidos.
4.13 LA REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA

¿Cómo controla una célula cuando ha de expresar unos genes y otros no?
Gracias a la regulación de los genes, cada tipo de célula tiene un conjunto diferente de genes activos,
aún teniendo exactamente el mismo ADN.
Los diferentes patrones de expresión génica dan a las células sus funciones específicas.
La expresión génica eucariota puede regularse en muchas etapas:

• La accesibilidad de la cromatina. La cromatina más abierta o relajada hace a un gen más
disponible para la transcripción.
• La transcripción. Hay factores que la estimulan y la inhiben.
• El procesamiento del RNA. El proceso de corte y empalme.
• La estabilidad del RNA. El curso de vida de una molécula de RNAm en el citosol afecta a
cuántas proteínas pueden traducirse de ella.
• La traducción. La traducción de un RNAm puede aumentarse o inhibirse por reguladores.
• Las modificaciones de las proteínas.
58
UNIDAD TEMÁTICA 5. EL METABOLISMO
1. INTRODUCCIÓN
1.1 EL METABOLISMO
El metabolismo es un conjunto de reacciones químicas del organismo catalizadas por enzimas y
normalmente intracelulares (citoplasma, mitocondrias, etc.).
Los objetivos del metabolismo son la obtención de energía y de moléculas precursoras necesarias
para la formación de otras moléculas, y la síntesis de macromoléculas endógenas.
Las vías o rutas metabólicas son encadenamientos de reacciones químicas, que puede ser
anabólicas o catabólicas.
• El anabolismo o vías anabólicas agrupan reacciones químicas de síntesis o formación de
nuevas moléculas, pasando de biomoléculas sencillas a unas más complejas. Por lo tanto, son
reacciones que consumen energía.
El proceso global del anabolismo es un proceso de reducción.
• El catabolismo o vías catabólicas agrupan reacciones químicas de degradación de
moléculas, pasando de biomoléculas complejas a unas más sencillas. Por lo tanto, son
reacciones que liberan energía.
El proceso global del catabolismo es un proceso de oxidación.
Aunque éstas sean opuestas, no son idénticamente inversas (si comparten algunos pasos), ya que se
dan de forma simultánea en las células, con una regulación independiente.
Las reacciones anabólicas y catabólicas están interconectadas por moléculas transportadoras,
energía y electrones.
1.2 LAS MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS DE ENERGÍA

Los procesos catabólicos liberan energía que se almacena en forma de ATP. En cambio, los
procesos anabólicos lo utilizan.
En algunas reacciones metabólicas, se genera guanosin-trifosfato (GTP), que es otro nucleótido con
energía equivalente al ATP y que rápidamente se transforma en éste.
1.3 LAS MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES

En las reacciones de oxidación-reducción de las vías metabólicas, participan coenzimas y moléculas
transportadoras de electrones.
59
Los principales transportadores son:
NAD+ (oxidante) → NADH (reductor)
NADP+ (oxidante) → NADPH (reductor)
FAD+ (oxidante) → FADH2 (reductor)
El NAD+ participa fundamentalmente en reacciones catabólicas y el NADPH participa
fundamentalmente en reacciones anabólicas.
1.4 LAS REACCIONES REDOX (OXIDACIÓN-REDUCCIÓN)

Las reacciones redox (oxidación-reducción) son reacciones en las que se produce una transferencia
de electrones:
• Oxidación: se pierden electrones.
• Reducción: se ganan electrones.
En los medios biológicos, la transferencia de electrones va ligada a la transferencia de protones (H+):
• Reacciones de oxidación: pérdida de electrones (e-) y protones (H+).
• Reacciones de reducción: ganancia de electrones (e-) y protones (H+).
Los electrones (e-) y los protones (H+) que pierden una molécula orgánica cuando se oxida, los capta
otra que se reduce.
1.5 LA REGULACIÓN DEL METABOLISMO

El ritmo metabólico está controlado por las necesidades energéticas de la célula.
La regulación de las vías metabólicas se produce a diferentes niveles:
• Cantidad de enzimas: velocidad de síntesis y degradación de enzimas.
• Actividad de las enzimas regulada por la presencia de cofactores, pH, temperatura,
autorregulación del producto final de la reacción, modificaciones alostéricas, etc.
• Compartimentos celulares: las reacciones se producen en diferentes orgánulos, y las
membranas pueden regular el paso de las moléculas.
• Regulación hormonal: las hormonas actúan sobre enzimas clave de las diferentes vías.
60
2. EL METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO
2.1 LOS HIDRATOS DE CARBONO

Los hidratos de carbono son la fuente de energía de la mayoría de las células.
Las rutas metabólicas de los hidratos de carbono son fundamentales para el mantenimiento de los
niveles de glucosa en sangre.
La regulación de la glucemia es vital para el mantenimiento de un nivel energético óptimo del
organismo.
2.2 LA DIGESTIÓN DE LOS HIDRATOS DE CARBONO

En la digestión de los hidratos de carbono de la dieta, intervienen diferentes enzimas que degradan
los polisacáridos en sus monosacáridos correspondientes.
Los monosacáridos (galactosa, glucosa y fructosa) son absorbidos en las células intestinales y
liberados al torrente sanguíneo.
2.3 EL METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO
A) LA GLUCÓLISIS
La glucólisis es la ruta de degradación de la glucosa para obtener energía que se produce en el
citoplasma de la célula y que está compuesta por 10 reacciones enzimáticas que, a partir de una
molécula de glucosa, da lugar a 2 moléculas de piruvato.
Balance energético final = 2 ATP + 2 NADH por cada glucosa
A.1 EL PIRUVATO – FERMENTACIONES
El piruvato es un metabolito intermedio aprovechado por diversas rutas catabólicas y anabólicas.

En condiciones anaeróbicas, las reacciones de fermentación permiten regenerar el NAD+ para que
la glucólisis siga funcionando (se produce en el citoplasma).
• Fermentación láctica (ej. Células musculares):
Piruvato + NADH + H+ ↔ Lactato + NAD+
• Fermentación alcohólica (levaduras y algunas bacterias):
Piruvato → Etanol
A.2 EL PIRUVATO – DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA
En condiciones aeróbicas, se produce una descarboxilación del piruvato en el interior de las

mitocondrias → Acetil-CoA.
Las moléculas de acetil-CoA se degradarán posteriormente en el ciclo de Krebs produciendo mucha
energía.
A diferencia de las fermentaciones, no se regenera el NAD+, sino que se gasta una nueva molécula de
NAD+ y se forma NADH.
La reacción está catalizada por un complejo enzimático conocido como piruvato-deshidrogenasa.
Piruvato + CoA-SH + NAD+ → Acetil-CoA + CO2 + NADH + H+
61
B) LA GLUCONEOGÉNESIS
La gluconeogénesis es una ruta celular anabólica de síntesis de glucosa que tiene lugar en el
citoplasma, fundamentalmente en el hígado y en la corteza suprarrenal.
Esta ruta se caracteriza por:
• Suministrar glucosa en los tejidos cuando los niveles en sangre son bajos.
• Comparte algunas reacciones con la glucólisis (de forma inversa) y otras reacciones
irreversibles diferentes.
La principal molécula de partida de la gluconeogénesis es el piruvato y consume energía en forma de
ATP, GTP y NADH.
Además del piruvato, también se puede sintetizar glucosa a partir de otros precursores: lactato,
glicerol o algunos aminoácidos (alanina y glutamina).
C) EL METABOLISMO DEL GLUCÓGENO

El glucógeno es un homopolisacárido de glucosa y, por tanto, de reserva en los animales
(fundamentalmente en el hígado y en el músculo).
Éste tiene una estructura muy ramificada (ramificación cada 8 o 10 glucosas).
El tejido muscular utiliza las reservas de glucógeno para sus necesidades en momentos de ejercicio
intenso y, en el hígado, para mantener los niveles de glucosa en sangre.
C.1 LA GLUCOGENOGÉNESIS
En la glucogenogénesis, la síntesis de glucógeno se produce fundamentalmente después de la

ingesta, con tal de almacenar la glucosa en el tejido muscular y en el hígado.
Además, participan dos enzimas: glucógeno-sintasa y enzima ramificante.
C.2 LA GLUCOGENÓLISIS
En la glucogenólisis, participan dos enzimas: glucógeno-fosforilasa y enzima desramificante.

Además, se liberan moléculas de glucosa.
La síntesis y la degradación del glucógeno están reguladas por tres hormonas: insulina, glucagón y
adrenalina.
62
D) LAS RUTAS DEL METABOLISMO INTERMEDIARIO
Las rutas del metabolismo intermediario son rutas metabólicas relacionadas con la degradación de
hidratos de carbono, lípidos y aminoácidos. Además, interconectan las diferentes rutas metabólicas.
Éstas son el ciclo de Krebs (cK) y la cadena transportadora de electrones.
El metabolismo oxidativo de las principales biomoléculas se divide en tres etapas:
• Fragmentación en moléculas más pequeñas que, posteriormente, son degradadas a acetil-
CoA.
• Ciclo de Krebs: oxidación del acetil-CoA hasta CO2.
• Cadena transportadora de electrones y fosforilación oxidativa.
E) EL CICLO DE KREBS
El ciclo de Krebs (o ciclo del ácido cítrico o ciclo de los ácidos tricarboxílicos) tiene lugar en la matriz
mitocondrial.
Las células que no tienen mitocondrias (ej. Eritrocitos) no lo pueden realizar, por tanto, solo tienen la
energía de la glucólisis (depende muchos de los niveles de glucosa).
Éste consiste en la oxidación de las moléculas de acetil-CoA hasta CO2, liberando una gran cantidad
de energía, fundamentalmente en forma de NADH y FADH2 (que después se utilizan para generar
ATP).
Acetil-CoA → 2 CO2 + 3 NADH + 3 H+ + FADH2 + GTP
Muchos de los intermediarios de las reacciones del ciclo pueden ser percusores de rutas anabólicas,
por tanto, se dice que el ciclo de Krebs es una vía anfibólica (catabólica y anabólica al mismo tiempo).
F) LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES

La cadena transportadora de electrones es un conjunto de proteínas y moléculas orgánicas
asociadas a la membrana interna de la mitocondria, que se organizan en cuatro grandes complejos (I,
II, III y IV).
Los electrones del NADH y FADH2 se van transfiriendo por estos complejos mediante reacciones de
oxidación-reducción, para finalmente reducir el oxígeno en agua. Este proceso se conoce como
respiración celular.
En este proceso, se produce el paso de protones de la matriz mitocondrial en el espacio intermembrana
de la mitocondria, creando un gradiente de protones que se utiliza para sintetizar ATP (a partir de ADP
+ P) por el complejo ATPasa. Este proceso se conoce como fosforilación oxidativa.
63
F.1 LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA
En la fosforilación oxidativa, el NADH genera más movimiento de H+ que FADH2.

NADH → 2,5 ATP
FADH2 → 1,5 ATP
2.4 EL RENDIMIENTO ENERGÉTICO DE LA GLUCOSA
*En algunos casos, estos 2 NADH se transforman en 3 ATP (en lugar de 5, aunque depende del transportador que utilicen para
entrar a la mitocondria), por lo tanto, el total sería de 30 ATP.
4 ATP (glucólisis + ciclo de Krebs) + 28 ATP = 32 ATP

En condiciones anaeróbicas:
2 NADH x 2,5 ATP = 5 ATP

TOTAL = 2 + 5 = 7 ATP
2.5 LA VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO

La vía de las pentosas fosfato es otra vía catabólica de la glucosa, que tiene como finalidades:
• La obtención de poder reductor (NADPH), necesario para muchas rutas anabólicas.
• La obtención de monosacáridos, uno de los más importantes es la ribosa-5-fosfato, que es
necesaria para la síntesis de nucleótidos.
La primera reacción de la vía está catalizada por la glucosa-6-fosfato deshidrogenasa, el déficit de
la cual se relaciona con anemias hemolíticas y con resistencia/protección frente la malaria.
64
3. EL METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS
3.1 LOS LÍPIDOS

Los lípidos son biomoléculas hidrofóbicas (insolubles en agua), que químicamente son un grupo muy
diverso.
Según si contienen o no ácidos grasos, se clasifican en:
• Los lípidos saponificables contienen ácidos grasos, en presencia de NaOH o KOH, que
forman jabones: acilglicéridos, lípidos complejos (fosfoglicéridos y esfingolípidos) y ceras.
• Los lípidos no saponificables no contienen ácidos grasos, de manera que no pueden formar
jabones: terpenos, esteroides y eicosanoides.
A) LOS LÍPIDOS SAPONIFICABLES

Los acilglicéridos son ésteres formados por alcohol glicerol y ácidos grasos (saturados o insaturados).
Una molécula de glicerol puede reaccionar con hasta tres ácidos grasos: monoacilglicéridos,
diacilglicéridos y triacilglicéridos (o triglicéridos).
Su principal función es el almacenaje de energía en la célula.
3.2 LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos formados por un único grupo carboxílico y una cadena larga
hidrocarbonada no polar.
• Los ácidos grasos saturados solo contienen enlaces simples de C-H y son sólidos a
temperatura ambiente.
• Los ácidos grasos insaturados contienen uno o más enlaces dobles (monoinsaturados o
poliinsaturados)
3.3 EL METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS

El metabolismo de los lípidos se da en cuatro fases:
1. Lipólisis: triacilglicéridos → glicerol + 3 ácidos grasos.
2. 𝛽-oxidación de ácidos grasos.
3. Formación de cuerpos cetónicos (obtención de energía con bajos niveles de glucosa).
4. Síntesis de ácidos grasos.
Las dos primeras fases consisten en la degradación de ácidos grasos.
65
A) EL GLICEROL
El glicerol en función de las necesidades del organismo se puede incorporar a:
• La glucólisis (→ piruvato...).
• La gluconeogénesis (→ glucosa): vía anabólica.
B) LOS ÁCIDOS GRASOS → 𝛃-OXIDACIÓN

La 𝛃-oxidación de ácidos grasos se produce en las mitocondrias de todas las células (excepto
neuronas y hematíes), preferentemente, en los hepatocitos y miocitos (corazón y músculo esquelético).
El corazón, el músculo esquelética y el hígado son órganos que degradan ácidos grasos para obtener
energía.
Esto solo se puede producir en condiciones aeróbicas. Además, es un proceso de degradación que
proporciona mucha energía.
3.4 LA 𝛃-OXIDACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS

En la β-oxidación, se producen oxidaciones sucesivas de los ácidos grasos, que se van separando en
fragmentos de dos carbonos en forma de acetil-CoA, que se incorporarán después al ciclo de Krebs.
Además, se forman coenzimas reducidas que pasarán a la cadena respiratoria para producir ATP.
Acetil-CoA → Ciclo de Krebs
NADH y FADH2 → Cadena respiratoria
Ej. Ácido palmítico:
3.5 EL RENDIMIENTO ENERGÉTICO

El rendimiento energético más detallado es el siguiente:
66
100 ATP + 6 ATP = 106 ATP
3.6 LOS CUERPOS CETÓNICOS

Cuando la velocidad de la β-oxidación supera a la de la oxidación de acetil-CoA en el ciclo de Krebs, o
en casos de niveles bajos de glucosa (ej. Situación de ayuno), en la mitocondria del tejido hepático
se producen los cuerpos cetónicos a partir de acetil-CoA: acetoacetato, hidroxibutirato y acetona
(moléculas formadas por combinaciones de acetil-CoA).
Los cuerpos cetónicos se pueden distribuir mediante el sistema circulatorio en los tejidos, y sirven
como fuente de energía para el corazón, el músculo y otros tejidos. Además, favorecen el ahorro de
glucosa, que es fundamental para otros tejidos (cerebro y eritrocitos).
El proceso de formación de los cuerpos cetónicos se conoce como cetogénesis.
Este proceso solo lo hace el hígado, por esto motivo es importante para la regulación de los niveles de
glucosa y energía.
A) LA CETOGÉNESIS
La cetogénesis consiste en la condensación inicial de tres moléculas de acetil-CoA, y posterior
escisión (→ acetoacetato) y reducción (→ hidroxiburidad).
Además, permite la liberación de CoA, que se utiliza en la β-oxidación.
B) LA FORMACIÓN DE CUERPOS CETÓNICOS

Los cuerpos cetónicos pueden convertirse rápidamente en acetil-CoA, y éste en energía.
Éstos son moléculas de carácter ácido, de manera que un exceso de cuerpo cetónicos en sangre
produce lo que se conoce como cetoacidosis (la más conocida es la cetoacidosis diabética).
El uso de los cuerpos cetónicos depende de las fluctuaciones de glucosa en sangre.
Cuando la glucosa en sangre baja, algunos tejidos (músculos cardíaco y esquelético) comienzan a
utilizar energía de los ácidos grasos. Además, el hígado también degrada los ácidos grasos, liberando
grandes cantidades de acetil-CoA, dando a lugar a la síntesis de cuerpos cetónicos.
Curiosidad. La dieta cetogénica consiste en tomar la menor cantidad de hidratos de carbono y
sustituirlos por proteínas y lípidos, de manera que es importante el control de ésta, ya que puede
provocar acidosis. Además, se ha visto que, en pacientes con epilepsia grave (sufren de muchas
convulsiones), puede ser beneficiosa e incluso mejorárles la calidad de vida.
67
4. EL METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS
NITROGENADOS
Los compuestos nitrogenados son importantes para el organismo, pero un exceso puede ser peligroso
y tóxico.
4.1 LA DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS

Las proteínas se dividen en:
• Las proteínas exógenas (dieta) se producen en el tracto digestivo (digestión de proteínas),
permitiendo obtener los aminoácidos libres. Además, se ve favorecida por la desnaturalización
de las proteínas en el estómago y cuenta con la participación de muchas enzimas (pepsina,
tripsina, etc.).
• Las proteínas endógenas se producen en el interior de las células (recambio proteico), con
el objetivo de reciclar o degradar los aminoácidos de proteínas que ya no son necesarias.
*Las proteínas tienen diferentes estructuras, de manera que la estructura primaria está sostenida por
enlaces covalentes fuertes, que solo la pepsina, la tripsina y las enzimas pueden romperla. En cambio,
las demás estructuras (secundaria, terciaria y cuaternaria) están formadas por enlaces débiles.
4.2 LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son proteínas pequeñas (de 3 a 7 C) químicamente compuestas por un grupo
funcional carboxilo (ácido) y un grupo amino.
R = radical o cadena lateral (diferenciador entre aa’s)
4.3 LA DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

La degradación de aminoácidos tiene dos fases claramente diferenciadas:
A) EL GRUPO AMINO
El grupo amino se separa del aminoácido y ha de ser transportado de forma segura hasta su
eliminación.
Éste es muy importante, ya que es sencillo que acabe formando amoníaco tóxico potencialmente
peligroso para el organismo, especialmente, para el cerebro porque:
• Interfiere en el intercambio iónico en las membranas.
• Bloquea el ciclo de Krebs.
• Puede producir glutamina que, en exceso, puede causar edema cerebral y productos derivados
tóxicos para el cerebro.
B) EL ESQUELETO CARBONADO
El esqueleto carbonado finalmente se elimina o se aprovecha.
4.4 LA SEPARACIÓN DEL GRUPO AMINO

La separación del grupo amino se produce en dos fases:
A) LA TRANSAMINACIÓN
Las transaminasas o aminotransferasas son las enzimas que transfieren el grupo amino del
aminoácido a un cetoácido (y viceversa).
La transaminación es una reacción reversible, que también participa en las vías anabólicas.
68
El aspartato aminotransferasa (AST) y la alanina aminotransferasa (ALT) son dos transaminasas
de gran importancia.
En la mayoría de las transaminaciones, se obtiene glutamato.
• AST: aspartato (aa) + 𝛼-cetoglutarato ↔ glutamato (aa) + oxalacetato
• ALT: alanina (aa) + 𝛼-cetoglutarato ↔ glutamato + piruvato
*Los niveles sanguíneos de AST y ALT aumentan si hay daño hepático.
B) LA DESANIMACIÓN
La desaminación se produce fundamentalmente en el hígado.
Glutamato + H2O + NAD(P)+ ↔ 𝛼-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ + NH4+
La enzima glutamato deshidrogenasa cataliza esta reacción y el nitrógeno recogido del grupo amino de
todos los aminoácidos se libera en forma de ión amonio.
Aunque la mayoría de los aminoácidos se degradan en el hígado, la transaminación se puede producir
en otros tejidos y el grupo amino viaja en forma de alanina por la sangre hasta el hígado para que se
produzca la desaminación.
• ALT: glutamato (aa) + piruvato ↔ alanina (aa) + 𝛼-cetoglutarato
4.5 EL CICLO DE LA UREA

El nitrógeno de los aminoácidos es eliminado en forma de urea en la orina.
El ciclo de la urea se compone de una serie de reacciones químicas que tienen lugar en parte en la
mitocondria y en el citoplasma de los hepatocitos.
En cada ciclo, se forma una molécula de urea con un grupo amino incorporado de un ión amonio y otro
grupo amino procedente de una molécula de aspartato (aa).
*Hay diversas enfermedades relacionadas con el déficit o el mal funcionamiento de enzimas del ciclo
de la urea, que se manifiestan con elevación del amonio plasmático. La hiperamonemia puede producir
daño cerebral y coma.
69
4.6 LA DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS – ESQUELETO HC
En función de la estructura del esqueleto hidrocarbonada de los aminoácidos, se clasifican en:
• Glucogénicos: al degradarse producen piruvato o compuestos intermedios del ciclo de
Krebs. Todos los compuestos del ciclo de Krebs se pueden transformar en oxalacetato y este
derivado a síntesis de glucosa (gluconeogénesis).
• Cetogénicos: al degradarse producen acetil-CoA o acetoacetato, que se pueden desviar
fácilmente a la formación de cuerpos cetónicos. También, se pueden utilizar para la síntesis de
lípidos o ser eliminados.
La leucina y la lisina son típicamente cetogénicos.
Algunos aminoácidos pueden degradarse de las dos formas.
70
5. EL METABOLISMO DE LOS TEJIDOS
5.1 EL METABOLISMO GLOBAL DE UNA CÉLULA ANIMAL

La principal fuente de energía es la glucosa (ingesta o glucogenólisis).
El piruvato sirve como fuente de energía (→ acetil-CoA o fermentación láctica) y para la síntesis de
aminoácidos.
La otra fuente de energía son los ácidos grasos (β-oxidación → acetil-CoA).
El acetil-CoA se puede utilizar para obtener energía o para la síntesis de ácidos grasos.
El ciclo de Krebs no solo produce energía, sino también intermediarios de diferentes rutas anabólicas
(aa, glucosa).
5.2 EL METABOLISMO DE LOS TEJIDOS Y LOS ÓRGANOS

Las vías o rutas metabólicas no se dan en todos los tejidos y órganos, ni en todo momento.
• Algunos tejidos y órganos están especializados en determinadas vías.
• Se activan de forma diferente en los diferentes estados de alimentación o ayuno:
o Fase absortiva o postprandial: justo después de una ingesta.
o Fase de postabsorción: intervalos de ayuno entre comidas de hasta 6 horas.
o Ayuno: más o menos prologando.
5.3 LAS FUNCIONES METABÓLICAS DEL HÍGADO

El hígado es el órgano central del metabolismo y se caracteriza porque sus células realizan un gran
nombre de procesos anabólicos y catabólicos.
Algunas rutas metabólicas son exclusivas del hígado (ej. Cetogénesis).
A) EL METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS

• Síntesis, almacenaje y movilización de glucógeno.
• Gluconeogénesis a partir de otros precursores (lactato, glicerol y aminoácidos).
• Glucólisis y catabolismo de otras hexosas.
• Glucólisis como vía precursora de la síntesis de ácidos grasos.
71
B) EL METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS
• Síntesis de nuevos ácidos grasos y triglicéridos.
• Síntesis o catabolismo de colesterol (ácidos biliares).
• Síntesis o metabolismo de lipoproteínas plasmáticas.
• Oxidación de ácidos grasos (β-oxidación).
• Producción de cuerpos cetónicos.
C) EL METABOLISMO DE LOS NITROGENADOS

• Síntesis de proteínas plasmáticas.
• Interconversión de aminoácidos no esenciales.
• Gluconeogénesis o cetogénesis del esqueleto carbonado.
• Producción de urea a partir del nitrógeno de los aminoácidos.
• Catabolismo de bases púricas y pirimidínicas.
D) OTRAS FUNCIONES METABÓLICAS

• Secreción biliar.
• Metabolismo de la bilirrubina.
• Metabolismo de xenobióticos (detoxificación: tóxicos, fármacos, etc.).
• Catabolismo de hormonas.
• Biosíntesis del grupo hemo.
5.4 EL METABOLISMO DE LOS TEJIDOS
A) EL CEREBRO
El cerebro utiliza casi exclusivamente glucosa para la obtención de energía (glucólisis + ciclo de Krebs
+ cadena respiratoria) para el consumo propio. Además, también se encarga de sintetizar una gran
cantidad de neurotransmisores.
Alternativamente, puede aprovechar cuerpos cetónicos para obtener energía en ayuno prolongado.
B) EL TEJIDO ADIPOSO
La principal función del tejido adiposo es ser el reservorio de ácidos grasos en los momentos de
ayuno, de manera que utiliza la glucosa para sintetizar glicerol que, juntamente con los ácidos grasos
de la dieta o el hígado, formarán triacilglicéridos (lipogénesis).
Asimismo, obtiene la energía que necesita de la 𝛃-oxidación de ácidos grasos (y posterior ciclo de
Krebs).
C) EL TEJIDO MUSCULAR
El músculo esquelético tiene disponibles grandes cantidades de nutrientes para completar su principal
función, que es la contracción muscular, de manera que puede utilizar la glucosa, el glucógeno, los
ácidos grasos, los cuerpos cetónicos e incluso aminoácidos.
• En reposo, su principal fuente de energía son los ácidos grasos (β-oxidación – ciclo de Krebs).
• En caso de ejercicios físico (actividad física), obtiene la energía de la fosfocreatina acumulada
y después de la glucosa (glucólisis), ya sea la que tiene almacenada como glucógeno
(glucogenólisis) o la que viene de la sangre.
• En caso de ayuno prolongado, puede pasar a utilizar cuerpos cetónicos y ácidos grasos que
se movilizan desde el tejido adiposo. Finalmente, puede llegar a obtener energía de la
degradación del esqueleto hidrocarbonado de los aminoácidos (proteólisis muscular).
Al inicio del ejercicio, se consume mucho O2, de manera que es frecuente que las condiciones
acontezcan anaerobias y se produzca un cúmulo de lactato.
Al cabo de unos minutos, se produce una vasodilatación y aumenta el suministro de O2 en el tejido,
volviendo el metabolismo en condiciones aeróbicas, de manera que dependerá directamente del tipo y
la duración del ejercicio, además de la condición física de la persona.
72
El tejido muscular cardíaco acostumbra a utilizar siempre como combustible principal los ácidos
grasos, aunque en condiciones excepcionales puede utilizar otros, como la glucosa, el lactato o los
cuerpos cetónicos.
5.5 LA HOMEOSTASIS DE LA GLUCOSA

El organismo amortiguará las variaciones en la concentración de glucosa en sangre:
• En estado pospandrial, reducirá las concentraciones elevadas.
• En postabsorción y ayuno, compensará las concentraciones bajas.
Las hormonas que participan son:
• Control inmediato: insulina (↓), glucagón (↑) y adrenalina (↑).
• Control lento: cortisol (↑) y hormona del crecimiento (↑).
A) LA INSULINA
La insulina estimula:
• La captación de glucosa por los tejidos.
• La glucólisis e inhibe la gluconeogénesis.
• La glucogenogénesis e inhibe la glucogenólisis.
• La síntesis de proteínas.
• La síntesis y el almacenaje de lípidos.
B) EL GLUCAGÓN
El glucagón estimula:
• La gluconeogénesis e inhibe la glucólisis.
• La glucogenólisis e inhibe la glucogenogénesis.
• La lipólisis.
73
ÍNDICE
UNIDAD TEMÁTICA 1. LA BIOQUÍMICA .................................................................. 1
1. INTRODUCCIÓN ............................................................................................................................ 1
1.1 LOS ÁTOMOS .......................................................................................................................... 1
A) ¿PUEDE UN ÁTOMO PERDER TODOS SUS ELECTRONES? ........................................... 2
A.1 EL ÁTOMO DE HIDRÓGENO .......................................................................................... 2
B) LA TABLA PERIÓDICA .......................................................................................................... 2
1.2 LOS BIOELEMENTOS ............................................................................................................. 2
1.3 LOS ENLACES QUÍMICOS ...................................................................................................... 2
A) LAS FUERZAS RELATIVAS DE ATRACCIÓN ...................................................................... 3
1.4 LOS ENLACES DÉBILES INTERMOLECULARES .................................................................. 4
A) LOS PUENTES DE HIDRÓGENO ......................................................................................... 4
1.5 LOS GRUPOS FUNCIONALES................................................................................................ 4
2. EL AGUA Y LAS DISOLUCIONES ACUOSAS ............................................................................. 5
2.1 EL AGUA EN EL CUERPO HUMANO...................................................................................... 5
2.2 LA MOLÉCULA DE AGUA........................................................................................................ 5
2.3 LAS DISOLUCIONES ACUOSAS Y LAS MOLÉCULAS HIDROSOLUBLES .......................... 6
A) LAS DISOLUCIONES ACUOSAS .......................................................................................... 6
B) LAS MOLÉCULAS HIDROSOLUBLES .................................................................................. 6
C) LAS MOLÉCULAS POLARES ............................................................................................... 6
2.4 LAS MOLÉCULAS ANFÓTERAS Y ANFIPÁTICAS ................................................................. 6
A) LAS MOLÉCULAS ANFÓTERAS .......................................................................................... 6
B) LAS MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS ......................................................................................... 6
3. LA ÓSMOSIS Y LA TONICIDAD ................................................................................................... 7
3.1 LA ÓSMOSIS ............................................................................................................................ 7
3.2 LA PRESIÓN OSMÓTICA ........................................................................................................ 7
3.3 LA OSMOLARIDAD .................................................................................................................. 7
3.4 LA TONICIDAD ......................................................................................................................... 7
A) LAS SOLUCIONES ISOTÓNICAS ......................................................................................... 8
B) LAS SOLUCIONES HIPOTÓNICAS ...................................................................................... 8
C) LAS SOLUCIONES HIPERTÓNICAS .................................................................................... 8
4. EL EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE...................................................................................................... 9
4.1 LA HOMEÓSTASIS .................................................................................................................. 9
4.2 EL CONCEPTO ÁCIDO Y BASE .............................................................................................. 9
4.3 LA IONIZACIÓN DEL AGUA .................................................................................................... 9
4.4 EL CÁLCULO DEL PH.............................................................................................................. 9
4.5 LOS VALORES DE PH EN EL ORGANISMO ........................................................................ 10
4.6 EL MANTENIMIENTO DEL PH .............................................................................................. 10
A) LOS SISTEMAS AMORTIGUADORES ............................................................................... 10
A.1 LOS AMORTIGUADORES FISIOLÓGICOS INORGÁNICOS ....................................... 10
A.1.1 EL SISTEMA TAMPÓN BICARBONATO ................................................................ 10
A.2 LA REGULACIÓN RENAL ÁCIDO-BASE ...................................................................... 11
A.3 LOS TIEMPOS DE RESPUESTA .................................................................................. 11
4.7 EL DESEQUILIBRIO ÁCIDO-BASE ....................................................................................... 11
4.8 LOS MECANISMOS COMPENSATORIOS ............................................................................ 11
4.9 LA GASOMETRÍA ARTERIAL ................................................................................................ 12
A) LA INTERPRETACIÓN ........................................................................................................ 12
B) LA RESPONSABLE DE LA ALTERACIÓN .......................................................................... 12
C) LA COMPENSACIÓN EN EL DESEQUILIBRIO .................................................................. 12
UNIDAD TEMÁTICA 2. LAS PRINCIPALES MOLÉCULAS Y MACROMOLÉCULAS
DE LAS CÉLULAS ................................................................................................... 13
1. LOS HIDRATOS DE CARBONO ................................................................................................. 13
1.1 LAS FUNCIONES BIOLÓGICAS ............................................................................................ 13
1.2 LA CLASIFICACIÓN ............................................................................................................... 13
74
A) LOS MONOSACÁRIDOS ..................................................................................................... 14
A.1 LOS MONOSACÁRIDOS DERIVADOS ......................................................................... 15
B) LOS OLIGOSACÁRIDOS..................................................................................................... 16
B.1 LOS DISACÁRIDOS....................................................................................................... 16
C) LOS POLISACÁRIDOS........................................................................................................ 16
C.1 LOS HOMOPOLISACÁRIDOS ....................................................................................... 16
C.1.1 EL ALMIDÓN ........................................................................................................... 16
C.1.2 EL GLUCÓGENO .................................................................................................... 17
C.1.3 LA CELULOSA ........................................................................................................ 17
C.2 LOS HETEROPOLISACÁRIDOS ................................................................................... 17
C.2.1 LOS GLUCOSAMINOGLUCANOS ......................................................................... 17
2. LOS LÍPIDOS ............................................................................................................................... 18
2.1 LOS ÁCIDOS GRASOS.......................................................................................................... 18
A) LA CLASIFICACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS ....................................................................... 18
B) LA DISPOSICIÓN ESPACIAL DE LOS ÁCIDOS GRASOS ................................................ 19
C) LA NOMENCLATURA OMEGA ........................................................................................... 19
2.2 LOS LÍPIDOS SAPONIFICABLES.......................................................................................... 20
A) LOS ACILGLICÉRIDOS ....................................................................................................... 20
B) LOS FOSFOGLICÉRIDOS................................................................................................... 20
C) LOS ESFINGOLÍPIDOS....................................................................................................... 20
D) LAS CERAS ......................................................................................................................... 21
2.3 LOS LÍPIDOS INSAPONIFICABLES ...................................................................................... 21
A) LOS TERPENOS ................................................................................................................. 21
B) LOS ESTEROIDES .............................................................................................................. 21
C) LOS EICOSANOIDES.......................................................................................................... 21
2.4 LAS LIPOPROTEÍNAS ........................................................................................................... 22
3. LAS PROTEÍNAS ......................................................................................................................... 23
3.1 LOS AMINOÁCIDOS (AA) ...................................................................................................... 23
A) LA CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS (AA).................................................................... 23
B) LOS PÉPTIDOS ................................................................................................................... 24
3.2 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS .............................................................................. 24
A) LA ESTRUCTURA PRIMARIA ............................................................................................. 24
B) LA ESTRUCTURA SECUNDARIA ....................................................................................... 25
B.1 EL HÉLICE ALFA ........................................................................................................... 25
B.2 LA LÁMINA BETA .......................................................................................................... 25
C) LA ESTRUCTURA TERCIARIA ........................................................................................... 25
C.1 LAS PROTEÍNAS GLOBULARES ................................................................................. 26
C.2 LAS PROTEÍNAS FIBROSAS........................................................................................ 26
D) LA ESTRUCTURA CUATERNARIA .................................................................................... 26
3.3 LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ................................................................ 26
3.4 LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS ........................................................................... 27
3.5 LAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA ........................................................... 27
A) LA HEMOGLOBINA ............................................................................................................. 27
A.1 LA FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA ...................................................................... 27
A.2 LOS TIPOS DE HEMOGLOBINA ................................................................................... 28
A.3 LA BILIRRUBINA............................................................................................................ 28
B) LA MIOGLOBINA ................................................................................................................. 29
C) EL COLÁGENO ................................................................................................................... 29
D) LA ALBÚMINA ..................................................................................................................... 29
E) LAS INMUNOGLOBULINAS ................................................................................................ 30
F) LAS ENZIMAS ...................................................................................................................... 30
F.1 EL CENTRO ACTIVO DE LA ENZIMA Y EL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO .......... 30
F.2 LOS CATALIZADORES DE REACCIONES QUÍMICAS ................................................ 30
F.3 LA NOMENCLATURA .................................................................................................... 31
F.4 LAS PROENZIMAS O ZIMÓGENOS ............................................................................. 31
F.5 LOS FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA .......................... 31
F.6 LA CINÉTICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS .................................................. 31
F.7 LAS COENZIMAS O LOS COFACTORES..................................................................... 32
F.7.1 LAS COENZIMAS .................................................................................................... 32
75
F.7.2 LOS COFACTORES ................................................................................................ 32
F.8 LA REGULACIÓN ENZIMÁTICA .................................................................................... 32
UNIDAD TEMÁTICA 3. LA COMUNICACIÓN INTERCELULAR Y LOS SISTEMAS
DE CONTROL Y REGULACIÓN DE LAS FUNCIONES CELULARES Y
CORPORALES ......................................................................................................... 34
1. LAS MEMBRANAS Y EL TRANSPORTE ................................................................................... 34
1.1 LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS .......................................................................................... 34
A) LA ESTRUCTURA BÁSICA DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS .................................... 34
B) LAS PROTEÍNAS EN LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS.................................................... 34
C) LAS CARACTERÍSTICAS DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS ...................................... 35
D) LOS HIDRATOS DE CARBONO EN LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS ............................ 35
1.2 EL TRANSPORTE A TRAVÉS DE LA MEMBRANA .............................................................. 35
A) LAS PROTEÍNAS TRANSPORTADORAS .......................................................................... 35
B) EL TRANSPORTE PASIVO ................................................................................................. 35
C) EL TRANSPORTE ACTIVO ................................................................................................. 36
D) EL TRANSPORTE DE MOLÉCULAS GRANDES A TRAVÉS DE LA MEMBRANA ........... 36
2. LA SEÑALIZACIÓN CELULAR ................................................................................................... 37
2.1 EL ESQUEMA GENERAL DE LA SEÑALIZACIÓN CELULAR .............................................. 37
2.2 LA CLASIFICACIÓN DE LA SEÑALIZACIÓN SEGÚN LA DISTANCIA RECORRIDA .......... 37
2.3 LA TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES ...................................................................................... 38
UNIDAD TEMÁTICA 4. LA EXPRESIÓN GÉNICA .................................................. 39
1. LOS NUCLEÓTIDOS Y LOS ÁCIDOS NUCLEICOS .................................................................. 39
1.1 LOS NUCLEÓTIDOS .............................................................................................................. 39
A) LAS PENTOSAS .................................................................................................................. 39
B) LAS BASES NITROGENADAS ............................................................................................ 39
C) LA NOMENCLATURA DE NUCLEÓSIDOS ........................................................................ 39
D) EL ATP (ADENOSÍN-TRIFOSFATO)................................................................................... 40
E) LOS DINUCLEÓTIDOS........................................................................................................ 40
1.2 LOS POLINUCLEÓTIDOS O ÁCIDOS NUCLEICOS ............................................................. 40
A) EL ADN O DNA (ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO)......................................................... 41
B) EL ARN O RNA (ÁCIDO RIBONUCLEICO) ......................................................................... 41
B.1 LOS TIPOS DE RNA ...................................................................................................... 41
C) EL DOGMA CENTRAL DE LA BIOLOGÍA MOLECULAR ................................................... 42
2. LOS CROMOSOMAS Y LA DIVISIÓN CELULAR ...................................................................... 43
2.1 LA CÉLULA EUCARIOTA....................................................................................................... 43
A) EL NÚCLEO EUCARIOTA ................................................................................................... 43
2.2 EL GENOMA........................................................................................................................... 43
2.3 LA CROMATINA ..................................................................................................................... 44
2.4 LOS CROMOSOMAS ............................................................................................................. 44
2.5 EL CICLO CELULAR .............................................................................................................. 45
A) LA NEOPLASIA.................................................................................................................... 46
2.6 LA MUERTE CELULAR .......................................................................................................... 46
A) LA APOPTOSIS ................................................................................................................... 46
B) LA NECROSIS ..................................................................................................................... 46
2.7 LA DIVISIÓN CELULAR ......................................................................................................... 46
A) LA MITOSIS ......................................................................................................................... 46
A.1 LAS FASES DE LA MITOSIS ......................................................................................... 47
A.1.1 LA PROFASE .......................................................................................................... 47
A.1.2 LA METAFASE ........................................................................................................ 47
A.1.3 EL ANAFASE .......................................................................................................... 47
A.1.4 LA TELOFASE ........................................................................................................ 48
A.1.5 LA CITOCINESIS .................................................................................................... 48
B) LA MEIOSIS ......................................................................................................................... 48
B.1 LAS FASES DE LA MEIOSIS......................................................................................... 48
B.1.1 LA MEIOSIS I .......................................................................................................... 48
B.1.2 LA MEIOSIS II ......................................................................................................... 49
76
3. LA REPLICACIÓN DEL ADN ...................................................................................................... 50
3.1 RECORDEMOS... ................................................................................................................... 50
3.2 ¿QUÉ SIGNIFICA 3’ Y 5’? ...................................................................................................... 50
3.3 LA REPLIACIÓN DEL ADN .................................................................................................... 50
3.4 EL ADN POLIMERASA........................................................................................................... 50
3.5 EL ORIGEN DE LA REPLICACIÓN........................................................................................ 51
3.6 LA SECUENCIA DE LA REPLICACIÓN ................................................................................. 52
3.7 LA CADENA LÍDER Y LA CADENA RETRASADA ................................................................ 52
A) ¿CÓMO PUEDE CRECER LA OTRA CADENA EN DIRECCIÓN 3’ → 5’? ......................... 52
3.8 LAS ENZIMAS QUE INTERVIENEN EN LA REPLICACIÓN ................................................. 52
3.9 IDEAS IMPORTANTES .......................................................................................................... 53
4. LA TRANSCRIPCIÓN Y LA TRADUCCIÓN ................................................................................ 54
4.1 LA EXPRESIÓN GÉNICA ....................................................................................................... 54
4.2 LA TRANSCRIPCIÓN ............................................................................................................. 54
4.3 RECORDEMOS... ................................................................................................................... 54
4.4 EL RNA POLIMERASA........................................................................................................... 54
4.5 LAS ETAPAS DE LA TRANSCRIPCIÓN ................................................................................ 55
A) LA INICIACIÓN .................................................................................................................... 55
B) LA ELONGACIÓN ................................................................................................................ 55
C) LA TERMINACIÓN............................................................................................................... 55
4.6 EL PROCESAMIENTO DEL RNAm ........................................................................................ 56
4.7 LA TRADUCCIÓN................................................................................................................... 56
4.8 EL CÓDIGO GENÉTICO ........................................................................................................ 56
4.9 EL RNA DE TRANSFERENCIA (RNAt) .................................................................................. 56
4.10 LOS RIBOSOMAS ................................................................................................................ 57
4.11 LAS ETAPAS DE LA TRADUCCIÓN.................................................................................... 57
A) LA INICACIÓN ..................................................................................................................... 57
B) LA ELONGACIÓN ................................................................................................................ 57
C) LA TERMINACIÓN............................................................................................................... 57
4.12 EL PROCESAMIENTO DE POLIPÉPTIDOS........................................................................ 58
4.13 LA REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA................................................................. 58
UNIDAD TEMÁTICA 5. EL METABOLISMO ........................................................... 59
1. INTRODUCCIÓN .......................................................................................................................... 59
1.1 EL METABOLISMO ................................................................................................................ 59
1.2 LAS MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS DE ENERGÍA .................................................... 59
1.3 LAS MOLÉCULAS TRANSPORTADORAS DE ELECTRONES ............................................ 59
1.4 LAS REACCIONES REDOX (OXIDACIÓN-REDUCCIÓN) .................................................... 60
1.5 LA REGULACIÓN DEL METABOLISMO ............................................................................... 60
2. EL METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO.......................................................... 61
2.1 LOS HIDRATOS DE CARBONO ............................................................................................ 61
2.2 LA DIGESTIÓN DE LOS HIDRATOS DE CARBONO ............................................................ 61
2.3 EL METABOLISMO DE LOS HIDRATOS DE CARBONO ..................................................... 61
A) LA GLUCÓLISIS .................................................................................................................. 61
A.1 EL PIRUVATO – FERMENTACIONES .......................................................................... 61
A.2 EL PIRUVATO – DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA ................................................... 61
B) LA GLUCONEOGÉNESIS ................................................................................................... 62
C) EL METABOLISMO DEL GLUCÓGENO ............................................................................. 62
C.1 LA GLUCOGENOGÉNESIS ........................................................................................... 62
C.2 LA GLUCOGENÓLISIS .................................................................................................. 62
D) LAS RUTAS DEL METABOLISMO INTERMEDIARIO ........................................................ 63
E) EL CICLO DE KREBS .......................................................................................................... 63
F) LA CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES ...................................................... 63
F.1 LA FOSFORILACIÓN OXIDATIVA ................................................................................. 64
2.4 EL RENDIMIENTO ENERGÉTICO DE LA GLUCOSA........................................................... 64
2.5 LA VÍA DE LAS PENTOSAS FOSFATO ................................................................................ 64
3. EL METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS........................................................................................ 65
3.1 LOS LÍPIDOS.......................................................................................................................... 65
77
A) LOS LÍPIDOS SAPONIFICABLES ....................................................................................... 65
3.2 LOS ÁCIDOS GRASOS.......................................................................................................... 65
3.3 EL METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS ................................................................................... 65
A) EL GLICEROL ...................................................................................................................... 66
B) LOS ÁCIDOS GRASOS → 𝛃-OXIDACIÓN .......................................................................... 66
3.4 LA 𝛃-OXIDACIÓN DE LOS ÁCIDOS GRASOS...................................................................... 66
3.5 EL RENDIMIENTO ENERGÉTICO......................................................................................... 66
3.6 LOS CUERPOS CETÓNICOS................................................................................................ 67
A) LA CETOGÉNESIS .............................................................................................................. 67
B) LA FORMACIÓN DE CUERPOS CETÓNICOS ................................................................... 67
4. EL METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS .............................................. 68
4.1 LA DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS .................................................................................... 68
4.2 LOS AMINOÁCIDOS .............................................................................................................. 68
4.3 LA DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS ............................................................................... 68
A) EL GRUPO AMINO .............................................................................................................. 68
B) EL ESQUELETO CARBONADO .......................................................................................... 68
4.4 LA SEPARACIÓN DEL GRUPO AMINO ................................................................................ 68
A) LA TRANSAMINACIÓN ....................................................................................................... 68
B) LA DESANIMACIÓN ............................................................................................................ 69
4.5 EL CICLO DE LA UREA ......................................................................................................... 69
4.6 LA DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS – ESQUELETO HC ............................................... 70
5. EL METABOLISMO DE LOS TEJIDOS....................................................................................... 71
5.1 EL METABOLISMO GLOBAL DE UNA CÉLULA ANIMAL ..................................................... 71
5.2 EL METABOLISMO DE LOS TEJIDOS Y LOS ÓRGANOS ................................................... 71
5.3 LAS FUNCIONES METABÓLICAS DEL HÍGADO ................................................................. 71
A) EL METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS ............................................................... 71
B) EL METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS ................................................................................ 72
C) EL METABOLISMO DE LOS NITROGENADOS ................................................................. 72
D) OTRAS FUNCIONES METABÓLICAS ................................................................................ 72
5.4 EL METABOLISMO DE LOS TEJIDOS .................................................................................. 72
A) EL CEREBRO ...................................................................................................................... 72
B) EL TEJIDO ADIPOSO .......................................................................................................... 72
C) EL TEJIDO MUSCULAR ...................................................................................................... 72
5.5 LA HOMEOSTASIS DE LA GLUCOSA .................................................................................. 73
A) LA INSULINA ....................................................................................................................... 73
B) EL GLUCAGÓN ................................................................................................................... 73
78

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Bioquimica.

Escuela Universitaria de Enfermería Sant Joan de Déu

Reservados todos los derechos.

1.1 LOS ÁTOMOS

El átomo de hidrógeno tiene un nombre atómico de 1 (1 protón y 1 electrón).

1.2 LOS BIOELEMENTOS

1.3 LOS ENLACES QUÍMICOS

• Enlaces covalentes, los electrones se comparten y se dividen en:

A) LAS FUERZAS RELATIVAS DE ATRACCIÓN

A) LOS PUENTES DE HIDRÓGENO

1.5 LOS GRUPOS FUNCIONALES

2.1 EL AGUA EN EL CUERPO HUMANO

El agua total del cuerpo humano se distribuye de la siguiente manera:

2.2 LA MOLÉCULA DE AGUA

A) LAS DISOLUCIONES ACUOSAS

B) LAS MOLÉCULAS HIDROSOLUBLES

C) LAS MOLÉCULAS POLARES

2.4 LAS MOLÉCULAS ANFÓTERAS Y ANFIPÁTICAS

A) LAS MOLÉCULAS ANFÓTERAS

B) LAS MOLÉCULAS ANFIPÁTICAS

3.2 LA PRESIÓN OSMÓTICA

B) LAS SOLUCIONES HIPOTÓNICAS

C) LAS SOLUCIONES HIPERTÓNICAS

4.2 EL CONCEPTO ÁCIDO Y BASE

4.3 LA IONIZACIÓN DEL AGUA

4.4 EL CÁLCULO DEL PH

4.6 EL MANTENIMIENTO DEL PH

A) LOS SISTEMAS AMORTIGUADORES

El sistema tampón bicarbonato es el amortiguador principal del plasma.

• Si se aumentan los H+ del plasma, el bicarbonato los capta, desplazando la reacción a la

El sistema amortiguador bicarbonato funciona en combinación con la ventilación pulmonar.

Los tiempos de respuesta son los siguientes:

4.7 EL DESEQUILIBRIO ÁCIDO-BASE

4.8 LOS MECANISMOS COMPENSATORIOS

Su hidrosolubilidad depende de la cantidad de grupos polares en proporción al tamaño de la molécula

1.1 LAS FUNCIONES BIOLÓGICAS

• Oligosacáridos: azúcares simples o disacáridos (2).

Las más importantes son las aldosas y las cetosas siguientes:

Los monosacáridos presentan esteroisomería (isomería óptica), es decir, diferente ordenación

La glucosamina es un aminoazúcar presente en azúcares complejos, proteínas y lípidos glicosidados.

El enlace o-glucosídico forma una molécula de agua.

B.1 LOS DISACÁRIDOS

El disacárido más abundante de la naturaleza es el azúcar de mesa.

El almidón es un homopolisacárido de glucosa formado por dos polímeros diferentes: la amilosa

El glucógeno es un homopolisacárido de glucosa, de manera que es un polisacárido de reserva en

C.2 LOS HETEROPOLISACÁRIDOS

C.2.1 LOS GLUCOSAMINOGLUCANOS

2.1 LOS ÁCIDOS GRASOS

Éstos se denominan según:

A) LA CLASIFICACIÓN DE ÁCIDOS GRASOS

La esterificación forma triglicéridos, liberándose tres moléculas de agua.

2.3 LOS LÍPIDOS INSAPONIFICABLES

En los vegetales, éstos actúan como pigmentos, hormonas o agentes defensivos.

Si el colesterol se esterifica con ácidos grasos se transforma en no polar.

Según la densidad de la lipoproteína, se puede clasificar en:

3.1 LOS AMINOÁCIDOS (AA)

A) LA CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS (AA)

3.2 LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

B.1 EL HÉLICE ALFA

B.2 LA LÁMINA BETA

La estructura lámina beta es una estructura plegada con cadenas en paralelo.

3.3 LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

3.4 LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

3.5 LAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA