Vino de serpiente

El veneno de serpiente es saliva altamente modificada.1 El veneno es parte de un

conjunto: el aparato, que se compone de glándulas de veneno que lo sintetizan, y un
sistema de inyección, que consta de colmillos modificados que permiten la
penetración del veneno en una presa o en un depredador o amenaza.2 Las glándulas
que secretan las zootoxinas son una modificación de la glándula salival parótida de
otros vertebrados, y usualmente se encuentran a cada lado de la cabeza, debajo y
detrás del ojo, encapsulado en una envoltura muscular. Las glándulas tienen grandes
alvéolos en los cuales se almacena el veneno sintetizado antes de transmitirlo por
un conducto a la base de colmillos tubulares o canalizadas, a través de los cuales
se expulsa. Los venenos de serpiente contienen más de 20 compuestos diferentes, en
su mayoría proteínas y polipéptidos.34 El veneno de serpiente tiene dos funciones
principales: primero, la inmovilización de la presa y en segundo lugar la digestión
de la misma. Se compone de una mezcla compleja de proteínas, enzimas y varias otras
sustancias. Las proteínas son responsables para los efectos tóxicos y letales del
veneno2 y su función de inmovilizar a presas,5Las enzimas tienen un papel
importante en la digestión de la presa,4 y varias otras sustancias son responsables
de efectos biológicos importantes, pero no letales.2 Algunas de las proteínas en el
veneno de las serpientes tienen efectos muy particulares sobre las diversas
funciones biológicas, incluyendo la coagulación sanguínea, regulación de la presión
sanguínea, transmisión del impulso nervioso o muscular, y se convirtieron en
herramientas farmacológicas o de diagnóstico médico e incluso en medicamentos
útiles.2
Química
En 1843, Charles Lucien Bonaparte, hijo de Lucien Bonaparte, el hermano menor de
Napoleón Bonaparte, fue el primero en establecer la naturaleza proteica del veneno
de serpientes. Las proteínas constituyen el 90-95% del peso seco del veneno y son
responsables de casi todos sus efectos biológicos. Entre los cientos, incluso miles
de proteínas que se encuentran en el veneno de serpiente, hay toxinas, neurotoxinas
en particular, así como proteínas no-tóxicas (que también tienen propiedades
farmacológicas), y muchas enzimas, especialmente las enzimas hidrolíticas.2

Las enzimas (peso molecular 13-150 kDa) forman 80-90% de los venenos de viperidos y
25-70% de los venenos de elápidos: hidrolasas digestivas, L-aminoácido oxidasa,
fosfolipasas, pro-coagulantes parecidas a trombina, al igual que proteasas de
serina parecidas a calicreína y metaloproteinas (hemorraginos), que afectan el
endotelio vascular. Toxinas polipeptídicas (peso molecular 5-10 kDa) son
citotoxinas, cardiotoxinas, y neurotoxinas postsinápticas (por ejemplo, α-
Bungarotoxina y α-Cobratoxina), que se unen a los receptores de acetilcolina en las
uniones neuromusculares. Entre los compuestos de bajo peso molecular (hasta 1,5
kDa) se incluye metales, péptidos, lípidos, hidratos de carbono, nucleósidos,
aminas, y oligopéptidos, que inhiben la enzima convertidora de angiotensina (ACE) y
potencian la bradicinina (BPP). La variación inter- e intra-especie en la
composición química del veneno es geográfica y ontogénica.3Las fosfodiesterasas
interfieren con el sistema cardíaco de la presa, sobre todo para bajar la presión
arterial. La fosfolipasa A2 causa hemólisis por lisis de las membranas celulares
fosfolípidos de las células rojas de la sangre.6Aminoácido oxidasa y proteasa se
utilizan para la digestión. Aminoácido oxidasa también activa algunas otras enzimas
y es responsable del color amarillo del veneno de algunas especies. Hialuronidasa
aumenta la permeabilidad del tejido para acelerar la absorción de otras enzimas en
los tejidos. Algunos venenos de serpiente contienen fascículos, como el de la mamba
(Dendroaspis), que inhiben la colinesterasa
Neurotoxinas
Estructura de un típico sinapsis químico
Synapse Illustration unlabeled.svgDensidad
postsinápticaCanales de Ca++
dependientes
de voltajeVesícula
sinápticaBomba
recaptadora de
neurotransmisoresReceptorNeurotransmisorAxón terminalEspacio sinápticoDendrita
Inicio de un nuevo impulso nervioso normal:

A) Un intercambio de iones (átomos cargados) por la membrana de la célula del

nervio envía una corriente despolarizante hacia el final de la célula nerviosa
(célula terminal).

B) Cuando la corriente despolarizante llega al final de la célula nerviosa, el

neurotransmisor acetilcolina (ACh), que se mantiene en vesículas, se libera en el
espacio entre los dos nervios (sinapsis) y se mueve a través de la sinapsis hacia
los receptores postsinápticos.

C) Si ACh se mantiene en el receptor, el nervio se mantiene estimulado, lo que

produce contracciones musculares incontrolables. Esta condición se llama tetania.
Una enzima llamada acetilcolinesterasa destruye la ACh para evitar que se produce
tetania.

Fasciculinos:

Fasciculinos (Fasciculins en inglés) son toxinas que atacan a las neuronas

colinérgicas (las que utilizan acetilcolina como transmisor) mediante la
destrucción de la acetilcolinesterasa (ACh). Por lo tanto ACh no puede
descomponerse y permanece en el receptor. Esto causa tetania, lo que puede conducir
a la muerte. Las toxinas han sido llamadas fasciculinos (Fasciculins en inglés) ya
que después de ser inyectadas en ratones, causaron fasciculaciones graves,
generalizadas y de larga duración (5-7 h).

Ejemplo de serpientes: se encuentran principalmente en el veneno de Mambas y

algunas especies de cascabeles

Dendrotoxinas:

Dendrotoxinas inhiben las neurotransmisiones bloqueando el intercambio de iones + y

- a través de la membrana neuronal, las que conducen a ningún impulso nervioso.
Así, paralizan los nervios.

Ejemplo de serpientes: Mambas

α-neurotoxinas:

α-neurotoxinas forman un largo grupo de toxinas, con más de 100 neurotoxinas

postsinápticas identificadas y secuenciadas.8 α-neurotoxinas también atacan a las
neuronas colinérgicas. Imitan la forma de la molécula de acetilcolina y, por tanto,
encajan en los receptores → bloquean el flujo de acetilcolina (ACh) → sensación de
entumecimiento y parálisis.

Ejemplos de serpientes: cobra real (conocida como hannahtoxina que contiene α-

neurotoxinas),9 Serpiente marina (conocida como erabutoxina), Bungarus multicinctus
(conocida como α-Bungarotoxina), Cobras (conocida como cobratoxina).

Citotoxinas
Membrana funcional.

Fosfolipasas:

Fosfolipasa es una enzima que convierte la molécula de fosfolípido en un

lisofosfolípido (jabón) ==> la nueva molécula atrae y une grasas y rompe las
membranas de las células.
Ejemplo de serpiente: Habu japonés

Membrana destruida.

Cardiotoxinas:

Cardiotoxinas son componentes que son específicamente tóxicos para el corazón. Se

unen a sitios específicos en la superficie de las células musculares y causan
despolarización, es decir, la toxina impide la contracción muscular. El efecto de
estas toxinas es que el corazón late de forma irregular o deja de latir, causando
la muerte.

Ejemplo de serpientes: cobra real, Mambas, y algunos miembros del género Naja

Hemotoxinas:

Las hemotoxinas producen hemólisis o destrucción de los glóbulos rojos de la sangre

(eritrocitos).

Ejemplo de serpientes: la mayoría de los viperídos y los miembros del género Naja

Citotoxina de serpiente IPR003572

Evolución
Anteriormente se creía que la presencia de enzimas en el veneno de serpientes era
una adaptación para ayudar a la digestión. Sin embargo, estudios del crótalo
diamante occidental, una serpiente con veneno altamente proteolítico, muestran que
el veneno no influye el tiempo requerido para que el alimento pase por el
intestino. Se necesitan estudios adicionales para determinar las presiones
selectivas que resultan en la evolución del veneno y de los mecanismos de entrega
de veneno.10

En un estudio realizado por Bryan Fry, investigador del Australian Venom Research
Unit de la escuela de medicina de la Universidad de Melbourne en Australia, se
analizó el origen y la evolución del veneno de las serpientes, incluyendo un
análisis filogenético de las secuencias de aminoácidos presentes en las toxinas y
las proteínas relacionadas. Las toxinas de las serpientes resultaron de eventos de
reclutamiento de genes dentro de las familias proteicas: acetilcolinesterasa, ADAM
(desintegrina/metaloproteasa), AVIT, complemento C3, crotasina, defensina,
cistaina, endotelina, entre otros. Estos eventos de reclutamiento en las toxinas
ocurrieron al menos unas 24 veces en la evolución del veneno en las serpientes. Dos
de estas derivaciones tóxicas parecen ser más bien el resultado de modificaciones
en proteínas salivares, que eventos génicos de reclutamiento. Por último este
estudio demostró que los tipos de toxinas en las cuales la proteína ancestral forma
una extensiva retícula con cisteína, eran las que llegaban a ser nuevas familias de
toxinas multigénicas, funcionalmente diversas.11

Bothrops asper serpiente de la familia de las víboras (Viperidae), temida por su

fuerte veneno.
Aunque bien es cierto que gran parte de esta variación en las familias proteicas
que dan lugar a las toxinas que generan este veneno en las glándulas de las
serpientes, es el resultado de la dieta de los organismos, siendo que el nivel de
toxicidad de las serpientes puede ser en gran parte mediado por la presión de
selección ejercida por las presas de las mismas.12 Por tanto es muy probable que el
desarrollo del veneno en las serpientes haya estado mediado por factores
evolutivos, y más exactamente por selección natural. Donde el agente que regula la
selección en este caso es, o son, las presas de las distintas serpientes, lo cual
puede dar una cierta plasticidad en los niveles de toxicidad y distintos orígenes
proteicos en las toxinas encargadas del veneno.

Inyección
Vipéridos
Entre las serpientes venenosas, los vipéridos tienen el aparato de entrega de
veneno más desarrollado. La glándula del veneno es muy grande y está rodeada por el
músculo masetero o músculo temporal, que consiste en dos bandas, el superior se
extiende de detrás del ojo, el inferior se extiende desde la glándula de la
mandíbula. Un conducto lleva el veneno de la glándula al colmillo. En los vipéridos
y elápidos, esta ranura está completamente encerrada, y es algo semejante al tubo
de una aguja hipodérmica. En otras especies, las ranuras no están cubiertas, o sólo
parcialmente cubiertas. Desde el extremo anterior de la glándula, el conducto pasa
por debajo del ojo y por encima del hueso maxilar, al orificio basal del colmillo
de veneno, que está envainado en un pliegue grueso de membrana mucosa. Por medio
del hueso maxilar móvil, articulado al hueso prefrontal y conectado con el hueso
transversal el cual es empujado hacia adelante por los músculos que entran en
acción al abrir la boca, el colmillo se erige y el veneno se descarga a través del
orificio distal. Cuando la serpiente muerde, las mandíbulas se cierran, los
músculos que rodean la glándula de veneno se contraen, y el veneno es expulsado por
los colmillos.

Elápidos
En los elápidos, los colmillos son tubulares, pero son cortos y no poseen la
movilidad que se observa en los vipéridos.

Colúbridos
Algunos colúbridos tienen dientes agrandados y acanalados situados en el extremo
posterior de la maxilar, donde una pequeña porción posterior de la glándula salival
o labial superior produce veneno.

Mecánica de la mordedura

Vipera berus, un colmillo con una pequeña mancha de veneno en el guante, el otro
todavía en su lugar.
Varios géneros de serpientes, entre ellos Calliophis, Atractaspis y causus, son
notables por tener glándulas de veneno excepcionalmente largas, que se extienden a
lo largo de cada lado del cuerpo, en algunos casos se extienden posteriormente
hasta la altura del corazón. En lugar de que los músculos de la región temporal
sirven para presionar el veneno en el conducto, esta acción se realiza por los
músculos laterales del cuerpo.

Existe una considerable variabilidad en el comportamiento mordaz entre las

serpientes. Al morder, los viperidos a menudo atacan con rapidez, descargando el
veneno cuando los colmillos penetran en la piel, e inmediatamente después se
liberan y dejan a su presa. Alternativamente, como en el caso de una respuesta de
alimentación, algunos vipéridos (por ejemplo Lachesis) mantienen su mordedura y no
dejan ir a su presa. Los elápidos y colúbridos a menudo cierran sus mandíbulas y
muerden o mastican con firmeza durante un tiempo considerable.

Mecánica de escupir
Cobras escupidoras de los géneros Naja y Hemachatus, pueden expulsar o "escupir"
veneno a una distancia de 1,2 a 2,5 metros cuando se sienten irritados o
amenazados. Estas serpientes tienen colmillos modificados que permiten escupir: el
conducto dentro de los colmillos hace una curva de noventa grados en la parte
delantera inferior. Tras escupir varias veces serpientes escupidoras aún pueden
infligir una mordedura fatal.

Escupir es únicamente una reacción defensiva. Las serpientes tienden a apuntar a

los ojos de una amenaza percibida. Después de haber sido alcanzado en los ojos, la
víctima puede sufrir de un shock temporal, y ceguera como resultado de una severa
inflamación de la córnea y de la conjuntiva. Por lo general, no hay efectos graves
si el veneno se lava inmediatamente con mucha agua; si se deja sin tratamiento, la
ceguera puede ser permanente. Un breve contacto con la piel no constituye un
peligro inmediato, pero las heridas abiertas pueden ser vectores de envenenamiento.

Algunos efectos
Hay cuatro tipos diferentes de veneno que actúan sobre el cuerpo de manera
diferente.

Veneno proteolítico desmantela la estructura molecular en el área alrededor de la

mordedura, incluyendo el sitio de la mordedura.
Veneno hemotóxico actúa sobre el corazón y el sistema cardiovascular.
Veneno neurotóxico actúa sobre el sistema nervioso y el cerebro.
Veneno citotóxico tiene una acción localizada en el sitio de la mordedura.
Cabe señalar que el tamaño de los colmillos no tiene ninguna relación con la
virulencia del veneno. Las especies indo-malayos del género Lachesis tienen
colmillos muy grandes, pero son comparativamente inocentes, mientras que las
serpientes marinas, que tienen los colmillos más pequeños, poseen un veneno muy
potente.

Serpientes proteroglifos
Véase también: Emponzoñamiento micrúrico
El veneno de serpientes con colmillos proteroglifos (Hydrophiinae, Bungarus,
Dendroaspis, Elaps, Pseudechis, Notechis, Acanthophis) actúa principalmente en el
sistema nervioso. La parálisis respiratoria se produce rápidamente cuando el veneno
entra en contacto con el mecanismo nervioso central que controla la respiración;
por lo general, el dolor y la inflamación local no son severos. El veneno de todos
los elápidos proteroglifos, incluso el de los más pequeños y más gentiles, como las
serpientes de coral, pueden ser fatales para los humanos.

Víboras
Véanse también: Emponzoñamiento bothrópico, Emponzoñamiento crotálico y
Emponzoñamiento lachésico.
El veneno de víboras (Daboia, Echis, Lachesis, Crotalus) actúa más en el sistema
vascular, dando lugar a la coagulación de la sangre y la coagulación de las
arterias pulmonares; su actuación sobre el sistema nervioso no es muy grande;
ningún grupo de células nerviosas específico parece ser afectado y el efecto sobre
la respiración no es tan directa; la influencia sobre la circulación explica la
gran depresión, que es un síntoma del envenenamiento viperino. El dolor de la
herida es severo y es rápidamente seguido por hinchazón y decoloración. Los
síntomas producidos por la mordedura de las víboras europeas se describen así por
Martin y Lamb:13

La mordedura es inmediatamente seguida por dolor local de carácter ardiente, el

miembro más pronto se hincha y se decolora, y dentro de una a tres horas comienza
un gran cansancio, acompañado de vómitos y a menudo diarrea. Sudor frío y piel
pegajosa son habituales. El pulso se vuelve muy débil, y se puede observar una
ligera disnea e inquietud. En casos severos, que ocurren principalmente en los
niños, el pulso puede llegar a ser imperceptible y las extremidades se vuelven
frías; el paciente puede entrar en coma. Estos graves síntomas constitucionales
suelen pasar dentro de doce a veinticuatro horas; pero mientras tanto el hinchazón
y la decoloración se habrán extendido enormemente. El miembro se convierte en
flemonosa y supura de vez en cuando. Dentro de unos días, algo de repente, se
produce la recuperación, pero la severa depresión o los efectos secundarios de la
supuración pueden resultar en la muerte. Que los casos de muerte, en los adultos
así como en los niños, no son infrecuentes en algunas partes del continente, se
menciona en el último capítulo de esta introducción.
La toxicidad del veneno de las víboras difiere mucho entre sí. El veneno de algunas
especies —como Daboia russelii y Echis carinatus de India; lás víboras americanas
Crotalus, Lachesis muta y Bothrops lanceolatus; y los Causus, Bitis, y Cerastes de
África— es fatal a menos que se inicie rápidamente con el tratamiento médico. Por
otro lado, las especies del género Lachesis que ocurren en Malaya e India rara vez
causan la muerte de seres humanos y sus mordeduras son, en algunos casos, no peor
que la picadura de un avispón. La mordedura de las víboras más grandes en Europa
puede ser peligrosa y puede tener consecuencias fatales, especialmente en los
niños, al menos en las partes más calientes del continente. Por otra parte, la
pequeña Vipera ursinii, que casi nunca muerde a menos que sea maltratada, no parece
tener un veneno muy virulento y no hay registros de graves accidentes a pesar de
ser una serpiente muy común en algunas partes de Austria y Hungría.

Colúbridos con colmillos traseros

Desde hace mucho tiempo los biólogos sabían que algunas serpientes tenían colmillos
traseros que podían ser utilizados para inmovilizar a sus presas, considerándolos
como mecanismos de inyección de veneno comparativamente 'inferiores'; a pesar de
que se había registrado algunas muertes hasta 1957, la posibilidad de que la
mordedura de este tipo de serpientes pudiera ser fatal para los seres humanos
parecía remota. Las muertes de dos herpetólogos prominentes por mordeduras de
colúbridos africanos cambió esta evaluación, y acontecimientos recientes ponen de
manifiesto que varias otras especies de serpientes con colmillos traseros poseen
venenos que pueden ser mortales para los grandes vertebrados.

Los venenos de Dispholidus y Thelotornis son tóxicos para las células de la sangre
(hemotóxico) y diluyen la sangre (hemorrágico). Los primeros síntomas incluyen
dolor de cabeza, náuseas, diarrea, letargo, desorientación mental, hematomas y
sangrado en el lugar de la mordedura y en todos los orificios del cuerpo.
Desangrado es la principal causa de muerte por una mordedura involucrando a este
tipo de veneno, o muerte por hemorragia cerebral o insuficiencia respiratoria

El veneno de Dispholidus typus es el más potente de todas las serpientes con

colmillos traseros sobre la base de LD50. Aunque su veneno puede ser más potente
que el de varias víboras y elápidos, causa menos muertes debido a diferentes
factores, por ejemplo, la efectividad de los colmillos no es grande en comparación
con muchas otras serpientes: la dosis de veneno es baja, y Dispholidus typus es
generalmente menos agresivo en comparación con otras serpientes venenosas, tales
como cobras y mambas.

Serpientes aglifas
Experimentos realizados con la secreción de la glándula parótida de Tropidonotus y
Zamenis han demostrado que incluso serpientes aglifas no son totalmente
desprovistas de veneno, y apuntan a la conclusión de que la diferencia fisiológica
entre las serpientes llamadas inofensivas y las venenosas es sólo una diferencia
gradual, así como existen varias fases en la transformación de una glándula
parótida normal en una glándula de veneno, o de un diente sólido en un colmillo
tubular o ranurado.

Inmunidad
Entre serpientes
La cuestión de si una serpiente es inmune a su propio veneno aún no está
definitivamente resuelta, aunque existe un caso conocido de una cobra que se
envenenó a sí misma, resultando en un gran absceso que requirió intervención
quirúrgica, pero que no mostró ninguno de los demás efectos que habrían sido
letales en sus presas o en los seres humanos.14 Por otra parte, ciertas especies
inofensivas, como el Lampropeltis getula norteamericano y Rhacidelus brazili de
Brasil, han demostrado que pueden resistir al veneno de los crotalinos que habitan
las mismas zonas, y que son capaces de someterlos y de comerlos. Experimentos han
demostrado que la culebra de collar, una serpiente inofensiva bastante común en
Eurasia, no es afectada por la mordedura de Vipera berus y Vipera aspis. Esto se
debe a la presencia en la sangre de la culebra de principios tóxicos secretados por
sus glándulas parótidas y labiales, que son análogos a los del veneno de estas
víboras.

Entre otros animales

Un número de animales que se alimentan de serpientes son inmune a una cierta dosis
de veneno de serpiente. Incluye al erizo, la mangosta, el tejón de miel, el ave
secretaria y algunos otros aves. No se sabe hasta que grado el cerdo puede ser
considerado inmune, bien que su gruesa capa de grasa subcutánea a menudo hace que
la mordida no tiene efectos perjudiciales. El lirón careto ha sido añadido a la
lista de animales refractarios al veneno de la víbora. Algunas poblaciones de
ardilla terrestre de California son al menos parcialmente inmune al veneno de la
serpiente cascabel como adultos. Los gatos también presentan algún tipo de
inmunidad a la ingesta del veneno (Talmud babilónico, shabat 128B)

Véase también
Mordedura de serpiente
Antiofídico
Referencias
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