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Ao 5
Ao 5
COMUNITARIA
PLAN DE CLASE
INTRODUCCIÓN
Pase de lista
DESARROLLO
Se inicia la proyección del video hasta la diapositiva 16, donde se realiza la primera
parada.
Los organismos vivos para mantener su estado es decir su integridad deben mantener
un intercambio constante de sustancia, energía e información con el medio que los
rodea. Este intercambio constituye la base de la vida el cual al cesar cesa la vida.
Reacción química.
Catalizadores Abióticos
A + E ↔ C D→E +P
Etapas
El mecanismo básico de acción de las enzimas consta de dos etapas:
• Etapa I o de unión, en que se une se produce el contacto físico entre los
sustrato y una pequeña porción del volumen total de la enzima llamado centro
activo(CA) la sustancia reaccionante o sustrato a la enzima y forma el complejo
enzima sustrato
• Etapa II o de transformación, en que se modifica el complejo enzima sustrato
para producirse el rompimiento o establecimiento de determinadas
interacciones en la estructura del complejo enzima sustrato originándose los
productos y la enzima libre para iniciar otro ciclo catalitico.
Tanto en la etapa I como en la II se produce el fenómeno de transconformación en la
primera etapa ocurre el reconocimiento molecular entre los grupos químicos de la
superficie del centro activo de la enzima y el sustrato se produce la
complementariedad eléctrica (química) y la espacial (estérica o de forma), esta etapa
es reversible en la reacción catalizada enzimáticamente.
Centro activo
Entre los factores que modifican la estructura del centro activo y por lo tanto su función
se encuentran los:
Simples: Cuando están formadas sólo por la proteína enzimática y su hidrolisis solo
brinda aminoácidos
Concentración de enzimas.
Concentración de sustrato.
Concentración de cofactores.
Temperatura.
Presencia de activadores
Presencia de inhibidores.
El trabajar con velocidades iniciales evita que las determinaciones estén influidas por
otros factores como:
1. Si la reacción es reversible, la velocidad de la reacción inversa aumentará el la
misma medida que la concentración del producto y descenderá la velocidad de
transformación del sustrato.
2. Si no se proporciona sustrato en exceso su concentración descenderá con el
tiempo, lo que provocaría una disminución progresiva de la velocidad.
3. El producto de la reacción puede inhibir la actividad de la enzima
Concentración de enzima
Los cofactores constituyen la parte no proteica del sistema enzimático, son moléculas
o iones imprescindibles para la acción catalítica de muchas enzimas.
Formas de actuación
Inducción.
Represión.
Modificación alostérica.
Modificación covalente.
Orientaremos a continuación la Modificación alostérica.
Modificación alostérica
La modificación alostérica es el mecanismo por el cual una sustancia denominada
efector alostérico se une a la enzima en un sitio llamado sitio alostérico, mediante
interacciones débiles y provoca cambios conformacionales, que modifican la velocidad
de la reacción.
El evento esencial o primario es el cambio conformacional provocado por
ligandos (sustrato, efectores alostéricos + y -) que conducen a un cambio de
actividad.
Los efectores alostéricos positivos y negativos son de origen intracelular propia
de la actividad de la célula
La proteína existe en varias conformaciones interconvertibles
Sus intermediarios no son enzimas son metabolitos que son transformado de
forma gradual.
Necesita de estructura cuaternaria (son proteínas oligoméricas).
No hay modificación de su estructura primaria.
El proceso de regulación alostérica no es exclusivo de las enzimas.
Los ligandos se unen a sitios específicos por fuerzas no covalente ampliamente
reversibles.
No se acompaña del fenómeno de amplificación
Es un fenómeno de instauración rápida segundos y minutos y de corta duración
en el tiempo.
Los cambios que se producen en una subunidad se trasmiten en mayor o
menor cuantía a todas las subunidades afectando la conformacion
Cuando el efector alostérico se une a la conformación activa produce un cambio
conformacional, que conduce a un cambio en la actividad, con el consiguiente
aumento de la velocidad se le llama efector alostérico positivo o activador alostérico,
mientras el alostérico negativo o inhibidor alostérico se une a la conformación no
activa produce un cambio conformacional, que conduce a un cambio en la
conformación evitando que el sustrato entre al CA provocando la disminución de la
velocidad de reacción y modificación en la actividad, con la consiguiente disminucion
de la velocidad.
Tengan presente que la unión de los efectores a la enzima es por interacciones
débiles y por lo tanto es reversible. Estas sustancias son productos del propio
metabolismo.
En la modificación alostérica, la enzima posee dos estados conformacionales:
Según el modelo simétrico concertado existen 2 posibles conformaciones
interconvertible sin posibilidad de la existencia de estados conformacionales
intermedios con diferentes afinidades por los ligandos
Estado tenso, representado por la letra T, en que no se une al sustrato y no tiene
actividad catalítica
El estado relajado, representado por la letra R, en que se une al sustrato y si tiene
actividad catalítica.
En el caso del modelo asimétrico plantea que existen conformaciones favorecidas,
desfavorecidas e intermedias que garantizan que los cambios en la actividad sean
graduales.
Características de las enzimas alostéricas.
Son proteínas oligoméricas de elevado peso molecular.
Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y con afinidad diferente
para cada uno de sus ligandos.
Los cambios conformacionales en una subunidad se comunican en mayor o menor
grado al resto de las subunidades.
Son formas diferentes de una misma enzima que se diferencian en sus propiedades
cinéticas y fisicoquímicas y hacen que las reacciones que ellas catalizan presenten
características diferentes en los tejidos donde se encuentran
CONCLUSIONES
Se orienta la bibliografía