Formato Entrega Trabajo Final - Paso 2 - Curso 202015-Grupo XXXX

Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD -
Vicerrectoría Académica y de Investigación - VIACI

Escuela: Ciencias Básicas, tecnología e Ingeniería
PASO 2: ACTIVIDAD ACUOSA Y PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS

ALIMENTOS
FORMATO PARA LA CONSOLIDACIÓN DEL TRABAJO GRUPAL
PRESENTADO POR
LILIA DANIELA MELO BARRERA

CÓDIGO:
LUIS CARLOS CUELLO DIAZ
CÓDIGO: 84104815
JOSE ARQUIMEDES SANDOVAL SAENZ
CÓDIGO:
WILMAN JAVIER CHAPARRO
CÓDIGO:
GERMAN GONZALEZ
CÓDIGO:
PRESENTADO A:
TUTORA
GOLDA MEYER TORRES
202015_5
UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA “UNAD”

ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS TECNOLOGÍAS E INGENIERÍA ECBTI
PROGRAMA DE INGENIERÍA DE ALIMENTOS
SEPTIEMBRE 2017
INTRODUCCIÓN
Por medio de este trabajo se pretende dar solución a tres contextos problemas por medio del
aprendizaje basado en problemas (ABP) en este tipo de aprendizaje se deben seguir unos pasos
para poder solucionar los problemas planteados.
En el curso de química y análisis de los alimentos se deben desarrollar cuatro pasos cada uno de
ellos con importancia en el contexto según el ejercicio que se vaya a realizar se deben
comprender e integrar los contenidos en un trabajo grupal con el fin de obtener las bases en dar
solución a problemas con relación en la producción de alimentos.
OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL
 Trabajar con el método de aprendizaje basado en problemas, aplicarlo y dar solución a

incógnitas presentadas empleando información obtenida que buscan resolver diferentes
variantes en diferentes contextos.
OBJETIVOS ESPECIFICOS
 Analizar los parámetros que influyen en la solubilidad de los hidrolizados de proteínas.

 Determinar el porqué de las variables que se pueden presentar en la fabricación de un
bombón de chocolate.
 Identificar las isotermas de absorción y su importancia en la transformación de los
alimentos.
DESARROLLO DEL TRABAJO
Todos los estudiantes del grupo deben seleccionar los mejores aportes y consolidar:
1. problema 1.
1.1 Análisis del problema.
En el problema se identifican las variables que se pueden alterar al variar las condiciones
óptimas de almacenamiento de un snack tipo “maizitos” influyendo en la calidad del
producto.
Se proporciona una gráfica donde se realiza el análisis y se identifican los cambios en la
temperatura y los resultados inadecuados que se pueden obtener si hay alguna alteración
en las condiciones normales del producto afectando sus características nutricionales,
organolépticas y microbiológicas.
Al observar las isotermas se aprecia que estas deben tener un punto de equilibrio y la
imagen muestra los cambios que se presentaron y los cambios presentados en la actividad
acuosa según el contenido de humedad.
Se sugiere hacer un estudio sobre los factores que pueden alterar el producto durante el
almacenamiento tales como la actividad acuosa y el contenido de humedad como nos
indica la gráfica al no tener un buen almacenamiento y una temperatura no adecuada se
presenta un crecimiento máximo de hongos y levaduras.
Debemos dirigir la investigación a determinar los fenómenos o reacciones que se
presentan cuando las condiciones de almacenamiento no son las adecuadas y explicar el
efecto de la humedad según la actividad acuosa según la información brindada por la
gráfica.
Otra variable a revisar seria revisar lo que sucede al hidratar y disecar el mismo alimento.
1.2 Planeación del problema.
Lo que se del problema

 Que es una Enzima
 Que es una humedad relativa
 Que es una levadura
 Tipos de hongos
 La importancia de la humedad y las temperaturas para la conservación de los
alimentos.
Lo que no sé del problema
 Los daños causados al producto por actividad enzimática
 Que es una isoterma

 Que es lipolisis
 Que es actividad acuosa
 Características del empaque para los snacks
 Reacciones de deterioro enzimático
 Reacciones de deterioro dependientes de la aW
Lo que debería de saber del problema

 Componentes estructurales no nutricionales
 Actividad acuosa y sistema de sorción
 Relación de deterioro químico y microbiológico dependientes por AW
 Las isotermas de adsorción de humedad en los alimentos Profundizar en la
actividad enzimática
 La humedad más adecuada para alargar la vida útil de los alimentos
 Actividad acuosa e isoterma de sorción
1.3 Preguntas Generadoras.
 ¿Por qué siendo el mismo producto cada isoterma presenta un comportamiento

distinto en cada temperatura?
 ¿Es apropiado el Empaque en Bolsas de Polietileno de baja Densidad (LDPE) y
Bolsas Laminadas (LP) en su Interior para el almacenamiento del producto?
 ¿porque los Rangos para la AW después de 0,4 no presentan una efectividad para
el almacenamiento del producto?
 ¿Cuál es la vida útil de cada producto en los tres diferentes rangos que se an
dado?
 ¿Cuál debe ser el rango de humedad necesario para obtener un snack en buen
estado?
1.4 Análisis de la información.
 Isoterma de absorción de agua
Una isoterma es una curva que describe en una temperatura dada una relación de
equilibrio entre cantidad de agua del alimento y presión de vapor o humedad.
Este término se usa para analizar el comportamiento de un producto según su contenido
inicial de humedad el cual pierde o gana agua durante el proceso de equilibrio con la
atmosfera natural del producto.
La isoterma de absorción es una formula eficaz para analizar el grado de interacción del
agua con el sustrato y se divide en tres intervalos
 Zona A: Agua fuertemente ligada.
Agua en forma monomolecular y se lleva a cabo cuando una fracción de agua interactúa
con la superficie del alimento.
 Zona B: Agua moderadamente ligada.
Corresponde a multicapas de agua y muestra características particulares es un estado
donde cualquier cambio en el contenido muestra grandes variaciones en los valores de la
actividad.
 Zona C: Agua poco ligada.
El alimento tiene actividad muy parecida al agua pura, se elimina con facilidad y es la
responsable de cualquier cambio microbiano.
 Actividad Acuosa:
Según el agua presente en el alimento depende las propiedades fisicoquímicas y la
textura, la actividad acuosa es la responsable del deterioro químico, biológico y
enzimático es decir que la actividad acuosa es la interacción del agua libre que está
presente en el producto con base en el valor numérico se puede definir la estabilidad del
alimento.
 Diferencia entre contenido de agua y Aw
Los alimentos, los productos cosméticos o los farmacéuticos, son sistemas formados por
un sustrato seco acompañado por cierta cantidad de agua unida a ellos. Las fuerzas que
ligan el agua a la materia seca son de diversos tipos, dependiendo de la naturaleza del
producto.
Se denomina actividad de agua (expresado con las siglas inglesas aw, de “activity water”)
a la relación entre la presión de vapor de agua del producto (P) y la presión de vapor de
agua del agua pura (P0), ambos permaneciendo a una misma temperatura: aw = P / P0.
Las unidades de medida van de 0 a 1 aw.
De forma simplificada, la actividad del agua es definida algunas veces como agua “libre”
o “disponible” en un sistema, aunque esto no sea científicamente exacto.
El contenido de agua o de humedad de un sistema, hace referencia a la cantidad total de
agua que contiene, sin especificar exactamente qué fracción del agua está ligada a otras
sustancias.
La relación entre actividad del agua y contenido de agua es compleja y son dos conceptos
y valores diferentes. Un incremento en la primera está generalmente acompañado de un
incremento en el contenido de agua, pero no en una forma lineal. La relación entre ellas
se representa mediante una gráfica denominada de sorción, determinada
experimentalmente a una temperatura dada.
Isotermas
La isoterma de un
producto relaciona
gráficamente, a
una temperatura
constante, el
contenido en
humedad de equilibrio de
un producto con la
actividad termodinámica
del agua del mismo, ya
que, en el equilibrio,
este último
parámetro es
igual a la humedad relativa del aire que rodea al producto. Las isotermas son importantes
para el análisis y diseño de varios procesos de transformación de alimentos, tales como
secado, mezcla y envasado de los mismos. Además, son importantes para predecir los
cambios en la estabilidad de los alimentos y en la elección del material de empaque
adecuado.
 Reacciones de deterioro químico y microbiano dependiente de Aw

Los alimentos con baja aw se conservan en óptimas condiciones durante períodos más
largos de tiempo. Por el contrario, aquellos cuya actividad de agua es elevada están
sometidos a contaminación microbiológica y su conservación es mucho más delicada. Por
esta razón, en alimentos más perecederos se utilizan técnicas de conservación como la
evaporación, secado o liofilización para aumentar así su vida útil. La actividad de agua es
un parámetro que establece el inicio o final del crecimiento de muchos microorganismos.
La mayoría de patógenos requieren una aw por encima de 0,96 para poder multiplicarse.
Sin embargo, otros pueden existir en valores inferiores. Algunos hongos son capaces de
crecer en valores inferiores a 0,6.
Aw=0,98: pueden crecer casi todos los microorganismos patógenos y dar lugar a
alteraciones y toxiinfecciones alimentarias. Los alimentos más susceptibles son la carne o
pescado fresco y frutas o verduras frescas, entre otros.
Aw=0,93/0,98: hay poca diferencia con el anterior. En alimentos con esta aw pueden
formarse un gran número de microorganismos patógenos. Los alimentos más susceptibles
son los embutidos fermentados o cocidos, quesos de corta maduración, carnes curadas
enlatadas, productos cárnicos o pescado ligeramente salados o el pan, entre otros.
Aw=0,85/0,93: a medida que disminuye la aw, también lo hace el número de patógenos
que sobreviven. En este caso, como bacteria, solo crece S. aureus, que puede dar lugar a
toxiinfección alimentaria. Sin embargo, los hongos aún pueden crecer. Como alimentos
más destacados figuran los embutidos curados y madurados, el jamón serrano o la leche
condensada.
Aw=0,60/0,85: las bacterias ya no pueden crecer en este intervalo, si hay contaminación
se debe a microorganismos muy resistentes a una baja actividad de agua, los
denominados osmófilos o halófilos. Puede darse el caso en alimentos como los frutos
secos, los cereales, mermeladas o quesos curados.
Aw<0,60: no hay crecimiento microbiano, pero sí puede haber microorganismos como
residentes.
2. problema 2.
2.1 Análisis del problema

En el contexto planteado por el problema podemos identificar la importancia de los
parámetros al momento de la producción de hidrolizados de proteína y su influencia en
las características físicas, químicas y funcionales del producto final.
De qué manera el perfil de aminoácidos que está presente en el hidrolizado, el cambio de
perfil de solubilidad frente a cambios de pH, el grado de solubilidad según los cambios de
temperatura afecta las características físicas del producto a obtener.
Es importante comprender el proceso vital de los aminoácidos ya que estos son
absolutamente necesarios en los procesos metabólicos, los cambios que se pueden
presentar si se varía el pH y la solubilidad frente a cambios de temperatura y el resultado
en el resultado.
Debemos analizar los comportamientos presentados en la figura1 en relación a
solubilidad –pH cuando, en el hidrolizado se registra un alto porcentaje (56%) de un
grupo específico de aminoácidos
La incidencia que trae el 26% del grupo de aminoácidos sobre la solubilidad del
producto

 ¿Observando la figura 1, que reacción se presenta en un hidrolizado cuando es
sometido a un cambio de pH, se vuelve más soluble o menos soluble?
 ¿Qué cambios se presentan dentro de la estructura del hidrolizado al someterlo a
una variación de Temperatura?
 ¿Según la gráfica 2, de qué manera puede variar la estructura de la proteína
respecto al cambio de Temperatura?
 ¿El alto contenido de aminoácidos que participan en el 56% de la proteína,
intervienen en la solubilidad del Hidrolizado?
 ¿En los hidrolizados de proteína que propiedades se deben evaluar?
 ¿Por qué se debe evaluar El Perfil en aminoácidos que posee el hidrolizado?
Clasificación de aminoácidos.
Neutros polares
Neutros no polares
Con carga negativa (ácidos)
Con carga positiva (básicos)
Aromáticos
Esenciales
No esenciales
Tipos de péptidos
Se conocen tres tipos comenzando por los péptidos los cuales se forman a partir de una
disolución de una molécula de agua llamada amida, de ahí para adelante podemos encontrar los
dipeptidos, los tripeptidos y los polipéptidos, todos con la misma conformación presentada para
el primer caso de los péptidos, pero liberando más moléculas de agua.
Utilización de los hidrolizados

Respecto a propiedades tecnológicas los hidrolizados se utilizan para permitir una mayor
adsorción de humedad, solubilidad, viscosidad, poder espumante entre otras. En cuanto a las
propiedades nutricionales brinda una mayor digestibilidad, palatabilidad, y absorción intestinal.
Grado de Hidrolisis
Corresponde a la medida por lo general dada en porcentaje que se utiliza para determinar hasta
qué cantidad se disuelve un compuesto en agua. Visto de manera más sencilla llamamos grado de
hidrolisis a la fracción de cada mol que se hidroliza por litro.
 Definición de aminoácidos
El cuerpo humano se compone en un 20 por ciento de proteínas. Las proteínas juegan en casi
todos los procesos biológicos un papel clave. Los aminoácidos son la base de las de las proteínas.
Dado que gran parte de nuestras células, músculos y tejidos están compuestos por aminoácidos,
éstos forman parte de numerosas funciones importantes en nuestro cuerpo: los aminoácidos
confieren a la célula no sólo su estructura, sino que también son responsables del transporte y el
almacenamiento de toda clase de nutrientes de vital importancia. Los aminoácidos influyen en
las funciones de órganos, glándulas, tendones o arterias. Son esenciales en la curación de heridas
y reparación de tejidos, especialmente músculos, huesos, piel y cabello, así como en la
eliminación de los impactos negativos que se asocian a trastornos metabólicos de todo tipo.
 Clasificación de los aminoácidos y su estructura
Niveles de organización
Una o varias cadenas de aminoácidos o polipeptídicas componen una enorme diversidad de

formas y tamaños de proteínas, que se organizan en varios niveles de complejidad y que le
otorgan diferentes funciones
Figura 1: Niveles de organización de las proteínas
Como podéis ver en la figura 1 los niveles de organización son los siguientes:
Estructura primaria: Esta estructura consiste en una cadena de las unidades fundamentales de las
proteínas, los aminoácidos.
Estructura secundaria: Cuando los aminoácidos de la misma cadena interactúan a través de

puentes de hidrógeno formando determinadas estructuras.
Estructura terciaria: Son diferentes atracciones entre estructuras secundarias, que conforman una
estructura plegada y compacta.
Estructura cuaternaria: Es cuando varias cadenas de aminoácidos con sus estructuras se unen
mediante atracciones o enlaces.
Estructura de los aminoácidos
Una vez sabemos de forma general como se organiza una proteína vamos a centrarnos en su
unidad fundamental, el aminoácido.
Figur
a 2: Estructura del aminoácido
Los aminoácidos son pequeñas moléculas orgánicas que contienen al menos un grupo amino (-
NH2), de naturaleza básica, y un grupo carboxilo (-COOH) de carácter ácido, además de una
cadena variable (-R) y un hidrógeno (-H).
Todos estos grupos se unen a un Carbono (C) que se denomina Cα con lo cual este carbono
tendría sus cuatro posibles enlaces ocupados por grupos distintos (Figura 2) dispuestos en una
estructura tetraédrica.
Finalmente, para no saturar tanto, comentar que estos α-aa (alfa-aminoácidos) presentan isomería
óptica, de modo que tienen dos conformaciones posibles dependiendo de la disposición de sus
grupos en el espacio, una L (Levo, Izquierda) y otra D (Dextro, derecha), también llamados
enantiómeros. Para que lo entiendan, si dispusiéramos la molécula con el grupo carboxilo en su
parte superior y su cadena variable hacia abajo, habría dos posiciones posibles de los otros dos
grupos. Si el grupo amino está a la izquierda sería L, y si el grupo amino está a la derecha, sería
D como podéis ver en la figura 3. Todos los aminoácidos que aparecen en las proteínas son L.
Propiedades funcionales de las proteínas y sus interacciones
Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de solubilidad de las
proteínas son las hidrofóbicas e iónicas.
Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad de las proteínas, las más
afectadas son las propiedades espesantes, espumantes y gelificantes. Las proteínas insolubles
tienen un uso muy limitado en los alimentos.
 Interacciones hidrofóbicas:
Promueven asociación proteínas – proteínas y disminuyen la solubilidad.
Comúnmente se dice que una sustancia es hidrofóbica cuando no es miscible con el agua. Desde
el punto de vista químico, las moléculas de la sustancia hidrofóbica no son capaces de interactuar
con las moléculas de agua, ni por puentes de hidrógeno ni mediante interacciones ion-dipolo.
Un ejemplo de interacción hidrofóbica en la estructura celular es la membrana: las moléculas de

agua se encuentran dentro y fuera de la bicapa lipídica, muy desordenadas, pero no la atraviesan
gracias a su hidrofobia, resultando una estructura muy estable.
 Interacciones iónicas:
Promueven asociación proteína – agua y aumentan la solubilidad
Se llevan a cabo entre iones, por consiguiente, con carga eléctrica neta. Pueden participar tanto
grupos funcionales cargados (carboxilo, amino) como iones inorgánicos, y pueden ser tanto de
atracción, si los iones tienen cargas opuestas como de repulsión, si presentan igual carga. Ambos
tipos de interacción son importantes en las biomoléculas, y por ello se tratan aquí como
interacciones iónicas, y no como enlaces iónicos exclusivamente. Los enlaces iónicos se
denominan a veces "puentes salinos", aunque esta es una denominación anticuada y poco precisa.
 Factores que condicionan la solubilidad de las proteínas
La solubilidad de las proteínas se define como la cantidad de proteína (%) que se encuentra en
solución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas. Esta es una de las propiedades de
mayor importancia y su determinación puede dar información valiosa sobre el comportamiento
de un alimento durante su proceso, ya que determina el desarrollo de otras propiedades
funcionales como en emulsificación y gelificación.
Factores que Afectan la Solubilidad. La solubilidad de las proteínas está determinada por tres
factores principales:
a) su grado de hidratación
b) su densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena
c) la presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos, lípidos y sales

que pueden tener un efecto estabilizante.
Esta propiedad puede ser modificada cuando se altera alguno de los tres factores anteriores
debido a cambios intrínsecos o de las condiciones ambientales.
Las sales neutras ejerces efectos muy marcados en la solubilidad de las proteínas. A baja
concentración, las sales incrementan la solubilidad de muchas proteínas, debido a que los
cationes y salones de éstas tienen afinidad por los grupos fónicos provenientes de los
aminoácidos ionizables, por b que evitan la interacción entre moléculas de proteína a través de
sus grupos cargados. Al inhibir dicha interacción, se aumenta considerablemente la solubilidad
de las proteínas y se produce su solubilizarían por salado. En el caso opuesto, se considera que
las sales en esas concentraciones tienen un efecto deshidratante sobre las proteínas. Este efecto
se refleja en que la proteína pierde parte del agua que la rodea y que sirve como agente
estabilizante, produciéndose la insolubilización por salado.
La trituración del músculo a fuerza iónica por encima de 0.6 provoca hinchamiento de las fibras
musculares, depolimerización de la miosina, su extracción y solubilización.
La solubilidad de las proteínas está relacionada con las cargas electrostáticas de los aminoácidos
ionizables de la superficie de la proteína. Cada proteína tiene su punto isoeléctrico característico,
es decir, un pH en d cual la carga neta es cero y las proteínas precipitan. El rango de pH
isoeléctrico de las proteínas cámicas es de 5.1-5.2 y de la actomiosina es de 5.2-5.4.
Cuando los valores de pH están por debajo o por encima del punto isoeléctrico, todas las
moléculas de proteína poseen cargas eléctricas semejantes, provocando un incremento en su
solubilidad. Esto sucede incluso prescindiendo de la concentración de sal. A cualquier
concentración de sal la proteína tendrá su mínima solubilidad en el punto isoeléctrico.
Los disolventes influyen en la solubilidad de las proteínas. Al añadir solventes orgánicos

disminuye la solubilidad de las proteínas, ya que se reduce la constante dieléctrica del medio, es
decir, se aumenta la fuerza de atracción entre los iones de las proteínas aumentando la
interacción proteína y disminuyendo la interacción proteína agua.
La temperatura también influye en la solubilidad de las proteínas. Dentro de un intervalo

limitado, de 0 a 40°C, la solubilidad de la mayoría de las proteínas se incrementa al aumentar la
temperatura. Cuando la temperatura aumenta considerablemente y se sale del intervalo de
máxima solubilidad, el efecto se hace inverso y la proteína se desnaturaliza con su consecuente
precipitación (coagulación). La mayoría de las proteínas se vuelven inestables a temperaturas
mayores de 40-50°C.
 Formación de geles de proteína
Primero hay que diferenciar la gelificación de los otros fenómenos similares en los que el grado
de dispersión de una solución proteica también decrece (tal como ocurre con la asociación,
agregación, polimerización. precipitación, floculación y coagulación). Generalmente. Las
reacciones de asociación de proteínas, afectan a modificaciones que alcanzan el nivel de
subunidades o de la molécula mientras que las reacciones de polimerización o agregación,

implican la capacidad de formar complejos de gran tamaño. La precipitación incluye todas las
reacciones de agregación conducentes a una pérdida total o parcial de solubilidad. La floculación
se refiere a reacciones de agregación desordenada que se producen en ausencia de
desnaturalización y que a menudo se originan a causa de la desaparición de repulsiones
electrostáticas entre cadenas. Se definen como coagulación las reacciones de agregación no
ordenadas que se producen con desnaturalización y en las que predominan las reacciones de
agregación o las interacciones proteína – proteína con relación a las interacciones proteína-
disolvente; esto conduce a la formación de un gran coagulo. Se denomina gelificación cuando las
moléculas desnaturalizadas se agregan para formar una red proteica ordenada.
La aptitud a la gelificación es una propiedad funcional muy importante para muchas proteínas.
Tiene un papel fundamental en la preparación de numerosos alimentos, entre los cuales hay
diversos productos lácteos; la clara de huevo coagulada; los geles de gelatina; diversos productos
calentados a base de carne o pescado triturados; los geles proteicos de soja; las proteínas
vegetales texturadas por extrusión o trefilado y las pastas de panadería. La gelificación proteica
no se aplica solamente para la formación de geles sólidos viscos elásticos, sino también para
mejorar la absorción de agua, el espesado, la unión de partículas (adhesión) y para estabilizar
emulsiones y espumas. Aunque están bien establecidas las condiciones prácticas para la
gelificación de las diversas proteínas, no se logra fácilmente el óptimo a causa de factores
ambientales, los pretratamientos de la proteína, empleo de mezclas de proteínas, etc. En la
mayoría de los casos es indispensable un tratamiento térmico para conseguir la gelificación.
Puede necesitarse un enfriamiento posterior y a veces, resulta aconsejable una acidificación
ligera. Asimismo, puede necesitarse una adición de sales, concretamente iones calcio, lo que
aumenta la velocidad de gelificación y la firmeza de gel (caso de las proteínas de soya, lacto
suero y suero albúmina). No obstante, varias proteínas pueden gelificarse sin calentamiento, con
sólo únicamente una hidrólisis enzimática moderada (micelas de caseína, clara de huevo,
fibrina), una simple adición de iones calcio, (micelas de caseína) o una alcalización seguida de
un retorno a la neutralidad o al pH isoeléctrico (proteínas de soya). Mientras que se puedan
formar numerosos geles a partir de proteínas en solución (ovoalbúmina) y otras proteínas en la
clara de huevo , beta -lactogiobulina y otras proteínas de lactosuero, micelas de caseína, suero de
albumina, proteínas de soya), también se pueden formar geles (colágeno, proteínas miofibrilares,
tales como la actomiosina, concentrados proteicos de soya, parcialmente o totalmente
desnaturalizados, etc.), de las dispersiones acuosas o salinas de proteínas insolubles o poco
solubles; es decir, la solubilidad proteica no siempre es indispensable para la gelificación.
3. problema 3.
3.1 Análisis del problema

En la evaluación sensorial se observa que el nuevo producto no presenta las

características que se plantean a ser evaluadas por el contrario se ve un producto con
deficiencias, con características que no son normales en el producto terminado estas
variables deben ser identificadas y corregidas con el fin de garantizar un producto de
calidad.
Analizando la cubierta de chocolate se evidencian las regiones grisáceas y la superficie
opaca como también presentar una sensación tardía de palatabilidad (gustoso al paladar)
podríamos enfocar la investigación a la manteca de cacao la cual generalmente es la que
muestra estas trazas hacer seguimiento desde la recepción de la materia prima y su
manejo en la elaboración para evaluar si este ingrediente es el que está generando las
variaciones en la textura opacando la superficie.
Con respecto al dulce de arazá. La evaluación sensorial revela efecto arenoso y formación
de costras este defecto se puede asociar a la variación de la temperatura por eso debemos
trabajar en torno a las variables que se pueden presentar durante el proceso y diferenciar
si la textura arenosa y la formación de costras son términos unidos o se generan en
procesos aislados.
Lo que se del problema:
 Sabor, color, Textura
 Definición de bombón de chocolate
 Definición de panel de evaluación sensorial
Lo que no sé del problema:
 Características físicas y químicas del dulce de arazá.
 Temperatura para mantener a punto la cobertura de chocolate
 Proceso de elaboración del dulce de arazá.
Lo que debería de saber del problema
 Profundizar con respecto a las características organolépticas de las posibles
materias primas.
 Propiedades funcionales de los lípidos y de los carbohidratos
 ¿El tipo de manteca de cacao que se está utilizando en el proceso es óptimo para
este tipo de producto?
 ¿La temperatura que se está proporcionando en el proceso es la ideal para este
tipo de producto?
 ¿La materia prima utilizada en el bombón es óptima con relación a las
características químicas del dulce utilizado en el relleno?
 ¿Se empleó el tipo de empaque adecuado para este tipo de producto?

Solubilidad de monosacáridos los cuales tienen un comportamiento particular en el agua

mostrando interacciones moleculares favoreciendo y mejorando las características fisicoquímicas
de la reacción. Todos los azucares son solubles en agua y cada uno tiene un proceso de
solubilidad diferente de acuerdo a la temperatura la más soluble es la D-fructosa seguido por la
sacarosa y la menos soluble es la lactosa. Los azucares se cristalizan e influyen en la textura del
alimento especialmente cuando se utilizan en repostería creando efectos negativos.
La fabricación de los dulces es el proceso de cristalización de los azucares y la forma como este
proceso se puede controlar, el proceso de cristalización se puede controlar o inhibir adicionando
sustancias acidas provocando hidrolisis generando glucosa o fructosa isómeros más solubles que
la sacarosa. Pueden permanecer en estado no cristalino o en estado vítreo generando soluciones
sobresaturadas. Los azucares tienen la propiedad del polimorfismo la cual es la capacidad de
cristalizar en diferentes formas el control adecuado de ciertos parámetros como temperatura y
concentración permite la obtención de un único tipo de cristal aplicables en procesos industriales.
En la industria del chocolate se puede provocar una concentración de sacarosa en sitios
determinados llegando a la saturación y como consecuencia la cristalización mostrando efecto
arenoso este problema se puede corregir si se utiliza azúcar invertido mejorando la textura y la
brillantez del chocolate esto se debe en gran parte a la concentración de azucares amorfos.
Los lípidos se utilizan en los alimentos para conferir características específicas en evaluaciones
sensoriales o de transferencia de calor en procesos de fritura. Los lípidos como aceites o grasas
son mezclas de triglicéridos y no cuentan con un punto de fusión definido haciendo esta una
característica de especial atención para evitar la cristalización del producto, la temperatura a la
que solidifica un lípido es mucho más baja a la cual funde esto lo establece la composición del
ácido graso y el grado de instauración.
Llamamos generalmente azúcar a la sacarosa, aunque la palabra azúcar sirve para designar a los
monosacáridos y disacáridos que son hidratos de carbono de absorción rápida formados por una
o dos moléculas y que se emplean como endulzantes. Por su origen podemos considerarlos
naturales, aunque puedan estar en cierta forma manipulados o refinados por el ser humano.
Entre los endulzantes más comunes de origen natural podemos encontrar: Azúcar integral de
caña, Panela, Miel, Sirope de arce, Sirope de ágave, Melazas de cereales (arroz, cebada, trigo,
maíz), Concentrado de manzana
CRISTALIZACIÓN: Es el proceso mediante el cual se separa un componente de una solución

liquida transfiriéndolo a la fase sólida en forma de cristales. Es una operación necesaria para todo
producto químico que se presenta comercialmente en forma de polvos o cristales, ya sea el
azúcar o sacarosa, la sal común o cloruro de sodio. Un ejemplo son las paletas de hielo, calaveras
de azúcar.
CURVA DE SOLUBILIDAD DE SACAROSA FRENTE ALA TEMPERATURA
POLIMORFISMO O CRISTALIZACIÓN
Un mismo compuesto puede cristalizar con más de una estructura. Se trata de la misma molécula
pero que se apila en el espacio de varias formas distintas creando estructuras cristalinas
diferentes. Se les llama polimorfos y al fenómeno polimorfismo, y es de importancia vital. Cada
una de esos polimorfos tiene su propio patrón de difracción, tienen un carnet de identidad
diferente. Y lo que es más importante, sus propiedades físicas y químicas son distintas. Estamos
hablando de grafito y diamante, de aragonito y calcita, pero también de chocolates y de
fármacos.
Una misma molécula puede cristalizar de varias formas distintas.
Es un proceso en el que se realiza un cambio de base, pasando el sistema de un estado de

desequilibrio al estado de equilibrio. El proceso de cristalización se ha dividido en tres
segmentos o tres eventos:
 La nucleación
 El crecimiento
 La transformación
POLIMORFISMO EN LÍPIDOS: Propiedad que tienen algunas moléculas de poder cambiar de

forma sin cambiar de naturaleza o composición.
Factores que afectan la cristalización:
 Composición de ácidos grasos

 Longitud de la cadena
 Posición del ácido graso
 Tiempo, temperatura, etc
 Acción enzimática o Bio-enzimática
Se define como la existencia de varias formas cristalinas, con la misma composición química
pero de diferente estructura, que al fundirlas de fases líquidas idénticas.
Dos formas cristalinas son mono trópicas si una es estable y la otra es meta estable bajo todo tipo
de condiciones, en estas formas cristalinas la transición irá en la dirección a la forma más estable.
La manteca de cacao en su composición triglicerida hace que su comportamiento térmico y

estructural sea similar a los que presenta un componente puro este comportamiento no es simple
ya que la gran mayoría de los triglicéridos poseen un polimorfismo complejo lo cual indica que
cualquiera de ellos puede solidificar en varias formas cristalinas presentando propiedades físicas
independientes como punto de fusión y morfología esta propiedad en la manteca de cacao debe
ser manejada con mucho cuidado en el proceso de atemperado y de esta manera evitar formas
cristalinas poco estables, con bajo punto de fusión lo cual favorece la formación de manchas
blancas de grasa en la superficie del producto efecto conocido como “Bloom” , gracias al
polimorfismo que posee esta materia prima “manteca de cacao” es preciso realizar un proceso de
atemperamiento paso indispensable para la fabricación de productos de chocolate de alta calidad.
Factores que afectan la cristalización de la manteca de cacao:
Tiempo
Velocidad de enfriamiento
Nivel de agitación
CONCLUSIONES
 Se determinó la solubilidad de los hidrolizados de proteínas, donde sus

hidrolizados dependerá principalmente de la fuente proteica.
 Se determinaron las variables de la isoterma de absorción de humedad la cual es

una herramienta muy útil e importante para el análisis y diseño de varios
procesos de transformación de alimentos.
REFERENCIAS BIBLIGORAFICAS.
 Acero, R. I. R. (2010). Quimica De Alimentos, Segunda Ed, 331. Recuperado a partir de

https://es.scribd.com/document/37806084/M-Quimica-Alimentos-Ing-Alimentos-I-2010-
1-actualizado 1
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 Gálvez, A. V., Aravena, E. L., & Mondaca, R. L. (2006). Ciencia y Tecnología

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 Ricardo Benítez, A. I. (2008). Hidrolizados de proteína: procesos y aplicaciones. Cielo,

227-236. Recuperado a partir de http://www.scielo.org.ar/scielo.php?
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Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD -

Vicerrectoría Académica y de Investigación - VIACI

PASO 2: ACTIVIDAD ACUOSA Y PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS

FORMATO PARA LA CONSOLIDACIÓN DEL TRABAJO GRUPAL

LILIA DANIELA MELO BARRERA

UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA “UNAD”

 Trabajar con el método de aprendizaje basado en problemas, aplicarlo y dar solución a

 Analizar los parámetros que influyen en la solubilidad de los hidrolizados de proteínas.

DESARROLLO DEL TRABAJO

1.1 Análisis del problema.

1.2 Planeación del problema.

Lo que se del problema

 Que es una isoterma

Lo que debería de saber del problema

1.3 Preguntas Generadoras.

 ¿Por qué siendo el mismo producto cada isoterma presenta un comportamiento

1.4 Análisis de la información.

 Isoterma de absorción de agua

 Reacciones de deterioro químico y microbiano dependiente de Aw

2.1 Análisis del problema

2.2 Planeación del problema.

2.4 Análisis de la información.

Con carga negativa (ácidos)

Con carga positiva (básicos)

Utilización de los hidrolizados

 Clasificación de los aminoácidos y su estructura

Una o varias cadenas de aminoácidos o polipeptídicas componen una enorme diversidad de

Figura 1: Niveles de organización de las proteínas

Estructura secundaria: Cuando los aminoácidos de la misma cadena interactúan a través de

Estructura de los aminoácidos

Propiedades funcionales de las proteínas y sus interacciones

Promueven asociación proteínas – proteínas y disminuyen la solubilidad.

Un ejemplo de interacción hidrofóbica en la estructura celular es la membrana: las moléculas de

Promueven asociación proteína – agua y aumentan la solubilidad

 Factores que condicionan la solubilidad de las proteínas

b) su densidad y distribución de carga a lo largo de la cadena

c) la presencia y concentración de compuestos no proteicos como, carbohidratos, lípidos y sales

Los disolventes influyen en la solubilidad de las proteínas. Al añadir solventes orgánicos

La temperatura también influye en la solubilidad de las proteínas. Dentro de un intervalo

 Formación de geles de proteína

subunidades o de la molécula mientras que las reacciones de polimerización o agregación,

3.1 Análisis del problema

En la evaluación sensorial se observa que el nuevo producto no presenta las

3.4 Análisis de la información.

Solubilidad de monosacáridos los cuales tienen un comportamiento particular en el agua

CRISTALIZACIÓN: Es el proceso mediante el cual se separa un componente de una solución

CURVA DE SOLUBILIDAD DE SACAROSA FRENTE ALA TEMPERATURA

Una misma molécula puede cristalizar de varias formas distintas.

Es un proceso en el que se realiza un cambio de base, pasando el sistema de un estado de

POLIMORFISMO EN LÍPIDOS: Propiedad que tienen algunas moléculas de poder cambiar de

Factores que afectan la cristalización:

 Composición de ácidos grasos

La manteca de cacao en su composición triglicerida hace que su comportamiento térmico y

Factores que afectan la cristalización de la manteca de cacao:

 Se determinó la solubilidad de los hidrolizados de proteínas, donde sus

 Se determinaron las variables de la isoterma de absorción de humedad la cual es

 Acero, R. I. R. (2010). Quimica De Alimentos, Segunda Ed, 331. Recuperado a partir de

 Rembado Mabel, F.-P. S. (2009). La Quimica en los Alimentos. Recuperado a partir de

 Dergal, S. B. (2006). Quimica de los Alimentos (Cuarta edi). Recuperado a partir de

 Gálvez, A. V., Aravena, E. L., & Mondaca, R. L. (2006). Ciencia y Tecnología

 Ricardo Benítez, A. I. (2008). Hidrolizados de proteína: procesos y aplicaciones. Cielo,

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