CARACTERISITCAS DE LOS SERES VIVOS

ORGANIZACIÓN ESPECIFICA
Todos los seres vivos son complejos, contienen una inmensa cantidad de moléculas organizadas en muchas METABOLISMO HOMEÓSTASIS MOVIMIENTO SENSIBILIDAD
estructuras complejas.

DEFINICIÓN DEFINICIÓN
TEORÍA CELULAR Suma de todas las reacciones químicas y SEGÚN REINO Los seres vivos responden
transformaciones de la energía esenciales a estímulos, que son los
Todos los seres vivos están compuestos por unidades básicas llamas células y por productos celulares. La para la nutrición, el crecimiento y la DEFINICIÓN
CÉLULA es la parte mas simple de la materia viva capaz de realizar todas las actividades necesarias para cambios físicos o químicos
reparación de las células, que ocurren de La tendencia de los en su ambiente interno o
la vida y toda célula se origina a partir de una célula preexistente. manera continua y cuya suspensión es organismos a mantener externo. Un
incompatible con la vida. un medio interno VEGETAL estimulo es alguna forma
relativamente contaste. PROTISTA
Son menos específica de energía que
Los mecanismos que ANIMAL evidentes, Poseen puede ser detectada por un
realizan esta tarea se En casi todos como el prolongaciones receptor. Los organismos
denominan mecanismos los animales es fototropismo y filiformes como perciben los cambios en su
homeostáticos. muy evidente: geotropismo, o cilias o entorno y efectúan

se agitan, las plantas flagelos, de la respuestas compensatorias

TRANSPORTE DE ENERGÍA contracción de
caminan, insectívoras y controladas ante ellos.
CLASIFICACIÓN La energía metabólica se transfiere de una los músculos o
saltan, reptan, cuando cierran
molécula a la otra por la vía especial de del lento
vuelan, etc. sus hojas para
enlaces fosfato almacenadores de energía, desplazamiento
devorar a sus
tales como el enlace del ultimo fosfato del ameboidal.
presas.
ATP. Algunos nutrientes se utilizan como
fuente de átomos para la síntesis de
moléculas y estructuras. Otras se usan
como combustible mediante un proceso
mediante el cual la energía contenida en las
moléculas se libera, almacenándose en las
moléculas acumuladoras de energía (ATP),
que actúan como transportadores de esta.
SEGÚN CANTIDAD SEGÚN TIPO

PLURICELULAR CLASIFICACIÓN SEGÚN LA FORMA

PROCARIOTA EUCARIOTA
Organismos de QUE EXTRAEN ENERGÍA
Carecen de Posee un núcleo
UNICELULAR mayor complejidad
membrana nuclear definido, rodeado
en los cuales sus
Organismosque y en consecuencia por una membrana
células se
constan de una sola no poseen núcleo nuclear, y diversos
diferencian una de
célula. definido y de otras organoides
otras, adquiriendo
organelas definidas membranosas
funciones por una
membrana. intracitoplasmático
s
específicas. FOTÓTROFOS
Organismos que QUIMIÓTROFOS
usan la luz del sol Organismos que
para crear enlaces no pueden usar la
covalentes C-C a luz del sol y la
partir de CO2 y deben obtener de
H2O por el proceso nutrientes.
de fotosíntesis.
 CARASTERISTICAS DE LOS SERES VIVOS

CRECIMIENTO REPRODUCCIÓN HERENCIA ADAPTACIÓN

DEFINICIÓN DEFINICIÓN
Procesos que incrementan La capacidad que muestra una población para
DEFINICIÓN DE ADN evolucionar y adaptarse a su ambiente es la
el volumen de materia
viva del organismo. Es el Todos los organismos sobre la Tierra poseen un característica que le permite sobrevivir en un
aumento en la masa DEFINICIÓN sistema genético que se basa en una molécula larga y mundo de constante cambio. El cambio no
celular, como resultado Toda forma de vida proviene exclusivamente de otro ser vivo. compleja llamada ADN. Este compone los genes. El deviene evolución a menos que sea pasado a
del incremento del tamaño orden de los nucleótidos codifica la información que una nueva generación. Algunos se conservan
de las células individuales, determina las características individuales de los porque mejoran las chances de sobrevivir. Las
del número de células, o organismos. El código genético es el mismo en todos los adaptaciones son rasgos que incrementan la
de ambas cosas. seres vivos, pero cada especie posee un ADN capacidad de un organismo a sobrevivir en un
característico. Los genes trasmiten la información de una ambiente determinado. Pueden ser
generación a la otra, pero también estructurales, fisiológicas y de conducta, o una
fundamentalmente regulan el desarrollo y combinación de ellas.
funcionamiento de cada organismo.
IMPORTANCIA
EVOLUTIVA
DESARROLLO La variación genética
es la materia prima CONCEPTO EVOLUTIVO
Incluye todos los cambios CLASIFICACIÓN sobre la cual actúan
que ocurren durante la La adaptación trae consigo cambios en la
los procesos SÍNTESIS DE PROTEÍNA
vida de un organismo. especie, mas que en el individuo. Si todo
biológicos de la
La información del ADN se puede transcribir organismo de una especie fuera idéntico a
evolución y la
parcialmente a otro tipo de acido nucleico, el ARN. los demás, cualquier cambio en el ambiente
adaptación.
El ARNm permite traducir el menaje del gen para seria desastroso para toda la especie. La
que se sintetice una determinada proteína. Entonces, mayor parte de las adaptaciones se
el ADN contiene toda la información para sintetizar producen durante periodos muy
todas las proteínas que necesita un ser vivo. Las prolongados de tiempo y son el resultado
ASEXUAL SEXUAL
proteínas son moléculas muy grandes y diversas, y de los procesos evolutivos.
En los procariotas y Se realiza mediante la sus monómeros son 20 aminoácidos distintos entre sí,
algunos eucariotas producción de células pero iguales en todos los seres vivos.
simples, cada célula especializadas llamadas   
se divide sin gametas masculinas y ADN ARN Proteína
partición de sexos, femeninas, las cuales se unen La identidad de cada organismo queda preservada por
dando lugar a dos para formar la célula huevo o la posesión de un conjunto distintivo de ácidos
células hijas cigoto. Cada descendiente es nucleicos y proteínas.
idénticas. Cada producto de la interacción de
célula hija es idéntica diversos genes aportados de
a la célula manera equivalente por la
progenitora. madre y por el padre.
 MACROMOLÉCULAS
UNIDADES Moléculas de interés
MONOMÉRICAS biológico de elevado COMPLEJOS
MOLÉCULAS peso molecular, SUPRAMOLECULARES
ÁTOMOS MOLÉCULAS Moléculas
ORGÁNICAS formadas por la unión Macromoléculas con una
orgánicas simples
NIVEL QUÍMICO Partículas básicas Combinaciones de covalente de unidades disposición en el espacio
Moléculasque que sirven como
de toda la materia. átomos estructurales o característica asociadas
contienen carbono unidadestructural
monómeros, iguales o entre si o con otras
de las
diferentes que se repiten moléculas orgánicas.
macromoléculas en un orden
determinado.

ORGANELOS U ORGANELAS
Estructuras complejas y altamente
NIVEL CELULAR
especializadas, constituidas por diversos
complejos supramoleculares, cada una
asociada a una determinada función celular.

APARATO O SISTEMA ORGANISMO

TEJIDOS FUNCIONAL
ÓRGANOS Integrado por los sistemas y
Células de igual o distinto tipo Conjunto coordinado de tejidos aparatos orgánicos, los cuales
NIVEL ORGÁNICO Los tejidos, a su vez, se agrupan funciónan en conjunto y con
se agrupan y cumplen una yórganos quecumplen
en estructuras funcionales. gran precisión.
función específica. determinadas funciones
biológicas.

ESPECIE
Conjunto de BIOMA ECOSFERA
individuos COMUNIDAD Conjunto de Mayor
semejantes entre POBLACIÓN
plantas, animales ecosistema del
sí, parecidos en Poblaciones de ECOSISTEMA BIOSFERA
Miembros de una y planeta Tierra, con
sus caracteres diversos
todos los seres que
especie que se Conjunto que microorganismos Agrupación lo habitan. Esta
NIVEL estructurales y cruzan entre si y organismos que forma una que ocupan una colectiva de todas
funcionales, que vivenen una representa las
ECOLÓGICO que conviven en la comunidad y su amplia área las comunidades
en la naturaleza región interacciones de la
misma área entorno geográfica y tiene de seres vivos de
pueden determinada y que biosfera,
geográfica y inanimado. características que la Tierra.
entrecruzarse interactúan entre atmosfera,
tiempo. los identifican
libremente y sí. hidrosfera y
producir como parte del litosfera.
descendientes conjunto.
fértiles.
ORGANIZACIÓN ECOLÓGICA
Población:

• Entre las propiedades que posee el nivel de organización de población están los patrones de crecimiento y mortalidad, la estructura etaria, la densidad y la distribución espacial de sus
integrantes.
• Muestran un comportamiento dinámico que cambia continuamente con el tiempo.
• Los factores que influyen en las tasas de natalidad o de mortalidad pueden ser independientes o dependientes de la densidad de la población.
• En el primer caso obedecen a perturbaciones ambientales importantes; en el segundo están relacionadas con recursos que están disponibles de forma limitada.
• Si cualquier requerimiento esencial es escaso, o cualquier característica del ambiente es demasiado extrema, es poco probable que la población crezca.
• La capacidad de carga se define como el número máximo de individuos que un ambienten determinado puede soportar.

COMPETENCIA
Es la interacción entre individuos de la
misma especie, competencia
intraespecífica, o de especies diferentes,
competencia interespecífica, que utilizan
DEFINICIÓN el mismo recurso, el que suele estar en
Conjunto de cantidad limitada.
organismos distintos
que habitan un PREDACIÓN
ambiente común y TIPOS DE Es la ingestión de organismo, ya se de
COMUNIDAD están en interacción INTERACCIÓN plantas ingerida por animales o de algunos
reciproca. El MUTUALISMO
ESPECIFICA animales por otros. También se considera
concepto de predación a la digestión de pequeños Se da cuando individuos de ambas especies se
diversidad se refiere animales por plantas carnívoras u hongos. benefician mutuamente. Los organismos se
a la variedad de encuentran relacionados de manera tal que
especies de una reciben algún tipo de beneficio que no podría ser
comunidad. SIMBIOSIS alcanzado por separado.
Es una asociación intima y a largo plazo COMENSALISMO
entre organismos de dos especies
diferentes; que pueden dar como resultado Se produce cuando un organismo se beneficia
cambios evolutivos. y el otro no se beneficia ni se perjudica con la
relación.
PARASITISMO
El organismo parasito vive a expensas de otro organismo de una
especie distinta, el huésped, y obtiene de él todos sus nutrientes.
 ECOSISTEMA

CARACTERÍSTICAS
DEFINICIÓN
Un flujo de energía desde el sol a INTEGRANTES
Unidad de organización biológica través de los organismos que lo CLASIFICACIÓN SEGÚN El paso de energía de un
constituida por todos los integran. FUENTE DE organismo a otro ocurre a lo largo
organismos de un área dada y el
ambiente en el que viven. Un reciclamiento permanente de de una cadena trófica alimentaria.
elementos minerales y otros
materiales inorgánicos.

CARBONO ENERGÍA NIVELES TRÓFICOS

AUTÓTROFO
Pueden fijar el carbono del CO2.
HETERÓTROFO
Requieren nutrientes orgánicos
sintetizados por otros organismos,
ya que son incapaces del fijar el
CO2.
FOTÓTROFO
Captan y utilizan la luz solar.
QUIMIÓTROFO
Obtienen energía de la oxidación
de un combustible.
PRODUCTORES
Son los autótrofos, aquellos
organismos que producen materia
orgánica partiendo de inorgánica,
por fotosíntesis o quimiosíntesis.
CONSUMIDORES
Obtienen nutrientes mediante la
ingesta de otros seres vivos. Son
quimioheterótrofos, dependen de
otros organismos como fuente de
carbono y energía.
PRIMARIOS
Son los herbívoros, que comen a
los productores.
SECUNDARIOS
Un carnívoro que come a un
herbívoro es un consumidor
secundario, y así sucesivamente.
DESINTEGRADORES
Obtienen nutrientes de los
deshechos y organismos muertos.
Son consumidores secundarios, ya
que degradan los desechos
orgánicos y descomponen a los
cuerpos de los organismos
muertos liberando sus
componentes, que de ese
modo pueden ser
reutilizados.
DESCOMPONEDORES
Son desintegradores
especializados, que exportan o
secretan al medio externo enzimas
hidrolíticas, que comienzan la
digestión de los deshechos,
desdoblándolos en componentes
mas simples que luego son
absorbidos o liberados al medio.

DETRITÍVOROS
Son organismos que viven de la
materia orgánica muerta y
desechada.
DOMINIO
Archae Bacteria Eucarya

Archaebacteria Eubacteria Protista Fungi Plantae Animalia

REINO
Plantas
Protozoarios Setas Briófitas Esponjas
vasculares

Algas Levaduras Helechos Mesozoos

FILA O
DIVISIÓN

Mohos Mohos
Gimnospermas Cnidarios
deslizantes y pluricelulares
acuáticos
CLASE
Angiospermas Platelmintos

Nematodes
ORDEN

Moluscos

FAMILIA Anélidos

Artópodos

GENERO

Equinodermos

Cordados
ESPECIE
 ELEMENTOS DE LA
MATERIA VIVA
Cerca del 98% de la masa
de un organismo esta
formada por solo seis
elementos: oxigeno,
carbono, nitrógeno, calcio y
fosforo. Los 4 primeros,
CHON, comparten
electrones formando
enlaces covalentes,
construyendo la mayoría de
las moléculas orgánicas.

OLIGOELEMENTOS
Hay unos 14 elementos
mas que se se presentan de
manera constante en los
ELEMENTOS seres vivos. Algunos de
QUÍMICOS ellos se llaman
oligoelementos, debido a VIDA MEDIA
que están presentes en Para un radioisótopo
cantidades muy pequeñas: RADIO ISOTOPOS dado, la velocidad de
trazas. Algunos isotopos con demasiados neutrones son inestables. Al desintegrarse decaimiento es constante
los isotopos inestables emiten partículas subatómicas energéticas y se denominan y se expresa como vida
radioisótopos media; es decir, el tiempo
que toma decaer el 50%
de los átomos.

USOS
Los radioisótopos han sido instrumentos de trabajo de enorme valor en
Biología y son útiles en Medicina para el diagnostico y tratamiento de algunas
ISOTOPOS enfermedades. En la investigación biológica resulta indispensable el uso de
isotopos radioactivos para: Detectar niveles de actividad extremadamente
pequeños en células o en sustancias purificadas, observar un proceso
determinado que ocurre al mismo tiempo que muchos otros y seguir paso a paso la
interconversión de sustancias que incluyen una o mas reacciones.

AUTORADIOGRAFÍA
Consiste en exponer las células a un pulso de un compuesto marcado con un
radioisótopo, se incuban un tiempo y luego se tratan con métodos para
microscopia y se las cubre con una emulsión fotográfica, dejándolas en la
oscuridad, durante los que parte del isotopo se desintegra e impresiona la
emulsión, al revelarse se determina la posición de la radioactividad mediante
loa posición de los granos de plata generados.

ENLACE QUÍMICO
Es la fuerza de atracción que
mantiene unidos a los átomos de
una molécula.
ENLACE POLAR DIPOLO-DIPOLO
ENLACE COVALENTE
Es un enlace Enlace covalente polar constituido
Es un enlace químico en el que dos átomos comparten
covalente formado por un átomo con una carga parcial
un par de electrones de su nivel energético mas
externo. Son direccionales y muy fuertes. entre átomos de diferente positiva y otro con una carga parcial
electronegatividad se denomina negativa.
enlace covalente polar.
ENLACE IÓNICO
Es una sustancia formado por aniones y cationes que HIDRATACIÓN
se mantienen unidos gracias a la atracción de las Proceso por el cual cada catión y
cargas opuestas. Son sólidos cristalinos. anión del compuesto se ve rodeado
por moléculas de agua.
PUENTE DE HIDROGENO
Enlace formado por la débil interacción entre el
átomo de H ligado de manera covalente a otro átomo
muy electronegativo y el par de electrones libres de Actúa como disolvente de sales y
dicho átomo. Son débiles y se rompen y forman con compuestos orgánicos polares.
-11
facilidad. Duran solo 10 segundos, sin embargo,
como se forman continuamente en gran número, el
efecto acumulativo es enorme. Es el dispersante del medio
coloidal del interior celular.
FUERZAS DE VAN DER WAALS
Interviene en el mantenimiento de
Ocurren cuando las moléculas están muy próximas la estructura nativa de las
entre si e interaccionan sus nubes electrónicas: Se macromoléculas.
crean dipolos momentáneos. Estos enlaces. Aunque
débiles, son importantes en el mantenimiento de la
forma de muchas biomoléculas. FUNCIONES DEL AGUA
Es un regulador térmico.
INTERACCIONES HIDROFÓBICAS
Ocurren entre grupos de moléculas no polares. Son Es un lubricante de importante.
insolubles en agua y tienden a agruparse. Dicho
agrupamiento es el resultado de la presencia de
puentes de hidrogeno que mantienen unidas a las Es indispensable para la actividad
moléculas de agua, y en cierto sentido, empujan a las metabólica. Actúa como reactivo o
moléculas no polares hasta agruparlas. producto de muchas reacciones
químicas.

FUERZA DE COHESIÓN
Las moléculas dipolares del agua
presentan una fuerte tendencia a
interactuar entre sí, y esa tendencia a la
unión se denomina cohesión.
PROPIEDADES
DEL AGUA
FUERZA DE ADHESIÓN
Las moléculas polares del agua
también se adhieren a otras sustancias
polares, y esa atracción se llama
adhesión. El agua es adhesiva con
aquellas sustancias con las que puede
formar puentes de hidrogeno
ALTO GRADO DE TENSIÓN SUPERFICIAL
Se debe a la cohesión de sus moléculas; estas se atraen entre si con mayor fuerza que con las moléculas del aire. De este modo, las moléculas de agua de la superficie
libre se agrupan, con sus puentes de hidrogeno hacia el líquido, produciendo una capa superficial, debido a la atracción que ejercen sobre ellas otras moléculas de agua
situadas por debajo.
CAPILARIDAD
Es la tendencia del agua a subir por tubos de calibre muy pequeña. Las fuerzas de adhesión atraen las moléculas de agua hacia los grupos cargados presentes en la
superficie del tubo; luego, otras moléculas presentes en el interior del tubo son arrastradas por las fuerzas de cohesión y el liquido asciende en contra de la fuerza de
gravedad. Cuanto menor seá el diámetro del tubo, el agua del interior del tubo se elevará más.
ELEVADO CALOR ESPECIFICO
La cantidad de energía necesaria para elevar la temperatura de 1 gramo de agua en 1 C° es 1 caloría. La mayor parte de la energía incorporada al sistema para elevar la
temperatura se utiliza en la ruptura de los puentes de hidrogeno a fin de romper la organización de las moléculas, antes de que ellas puedan moverse mas libremente; de
modo que solo una parte de dicha energía calorífica se convierte en energía de las moléculas. Puesto que se necesita una gran perdida o gran aporte de calor para reducir
o levar la temperatura, los océanos y grandes cuerpos de agua tienen temperatura mas o menos constante. Así, muchos organismos que viven en los océanos cuentan con
un medio cuya temperatura es uniforme. El alto contenido de agua de plantas y animales que habitan en tierra les ayuda a mantener una temperatura constante; de otro
modo, el calor generado por nuestro metabolismo cocinaría nuestras células.
ELEVADO CALOR DE VAPORIZACIÓN
Debido a las fuerzas de cohesión; se necesitan 586 cal para transformar 1 gramo de agua del estado liquido al gaseoso. Debido a que el agua absorbe calor al cambiar de
estado, la evaporación de esta de una superficie produce un significativo enfriamiento, disipando el exceso de calor.
VARIACIONES EN LA DENSIDAD
El agua alcanza su mayor densidad a los 4 C° y luego, cuando la temperatura disminuye más, comienza a expandirse nuevamente, haciéndose menos densa. Por eso, el
hielo flota dentro del agua fría. Esta propiedad excepcional del agua ha sido el factor mas importante en la aparición, supervivencia y evolución de la vida en la tierra. El
hielo aísla el agua liquida que se encuentra por debajo de él, evitando así el congelamiento de esta y permitiendo que los organismos en ella sobrevivan.
PODER DISOLVENTE
El agua es un extraordinario solvente. Se debe a la polaridad de las moléculas de agua que se reúnen alrededor de cualquier molécula que presente carga eléctrica, sean
iones con una carga definida o moléculas polares. El agua disuelve a las sales mediante la hidratación y estabilización de los iones; como consecuencia de la reducción
de las interacciones iónicas. Del mismo modo, las biomoléculas no cargadas pero polares, se disuelven fácilmente en agua. Esto se debe al efecto estabilizador de los
muchos puentes de hidrogeno que se forman entre los grupos hidroxilo o el oxígeno carbonílico. En ambos casos se forma una capa de hidratación, que impide a las
moléculas o los iones se asocien. Las moléculas que se disuelven en agua son moléculas hidrofílicas.
CAPACIDAD DE ORGANIZAR LOS COMPUESTOS HIDROFÓBICOS
La tendencia de las moléculas no polares a congregarse juntas en una solución acuosa se designa como interacción hidrofóbica; las cuales juegan un papel muy
importante en la conformación nativa de las macromoléculas.
IONIZACIÓN DEL AGUA
El contenido de la mayoría de las células no es ni fuertemente acido ni fuertemente básico; sino que es una mezcla esencialmente neutra de sustancias acidas y básica. En
general, cualquier cambio significativo en el pH de las células es incompatible con la vida.
.
COMPONENTES INORGÁNICOS
COMPONENTES ORGÁNICOS
La mayor parte de los compuestos químicos
presentes en los seres vivos contienen esqueletos
de carbono unidos por enlaces covalentes. Estas
moléculas se denominan compuestos orgánicos. Las
propiedades pocos comunes del carbono permiten la
formación de grandes y complejas moléculas,
esenciales para la vida.
SALES SOLUBLES
Cuando un compuesto iónico se disuelve en agua,
es capaz de conducir la corriente eléctrica; por eso
se los denomina electrolitos. Tales iones son
esenciales para el equilibrio hídrico y acido básico
y para el mantenimiento de la presión osmótica.
+ + ++
Los cationes principales son Na , K , Ca , Mg
+ - - -2
, mientras que Cl , HCO3 , fosfatos y SO4 son
aniones importantes.
SALES INSOLUBLES
Por ser pocos solubles en agua o por estar en
grandes concentraciones, pueden acumularse
dentro de las células formando cristales o pueden
secretarse al exterior.
IONES COMBINADOS CON MOLÉCULAS
ORGÁNICAS
Los iones pueden encontrarse combinados con
proteínas, lípidos, glúcidos y otras moléculas.
GRUPOS FUNCIONALES
Es un átomo o grupo de átomos que
caracteriza una clase de compuestos
orgánicos y determina sus
propiedades.
+
MACROMOLÉCULAS
Son moléculas de interés biológico de elevado
peso molecular, formadas por la unión
covalente de unidades estructurales o
monómeros, iguales o diferentes que se repiten
en un orden relativo determinado.
HIDRÓLISIS
Los biopolímeros pueden degradarse en sus
monómeros mediante un proceso
esencialmente inverso a la condensación, la
hidrolisis, que es catalizado por enzimas, del
grupo de las hidrolasas. Los enlaces se rompen
por la adición de agua y se libera energía, por
lo tanto, es un proceso catabólico.
PROTEÍNAS
Están constituidos por 20 tipos de monómeros
denominados aminoácidos. Es una macromolécula
informativa, ya que el orden de las distintas clases
de monómeros no es al azar y es relevante para su
función.
POLISACÁRIDOS
Sus monómeros son unos pocos
tipos de
monosacaridos. Son macromoléculas de
almacenamiento o estructurales, en las que se repite
una única unidad monomérica; o dos se repiten
alternadamente. Por lo tanto, la secuencia no es
importante para su función.
ÁCIDOS NUCLEICOS
Son polímeros de mononucleótidos, que resultan de
la unión de tres moléculas distintas: una base
nitrogenada, una pentosa y una molécula de acido
fosfórico. La secuencia de una porción de ADN
establece la secuencia de mononucleótidos de un
determinado de ARN, que define finalmente la
estructura de una proteína especifica.
CONDENSACIÓN
El proceso de síntesis mediante el cual los
monómeros se unen por enlaces covalentes. En la
adición de cada monómero se pierde el
equivalente a una molécula de agua. El proceso
de síntesis requiere energía, por lo tanto, es un
proceso anabólico.

ISÓMEROS
Son compuestos que tienen la misma forma molecular pero
diferente estructura y por tanto diferentes propiedades.
CARBOHIDRATOS
También llamados glúcidos o sacáridos, contienen átomos
de carbono, hidrogeno y oxígeno en una proporción
aproximada de un carbono por cada dos hidrógenos y un
oxigeno (CH2O). Son las biomoléculas más abundantes de la
naturaleza.
ESTRUCTURALES
Son compuestos que difieren en el arreglo covalente de sus átomos.
GEOMÉTRICOS
Son compuestos idénticos con respecto al arreglo de sus enlaces
covalentes, aunque difieren en le orden en el cual los grupos se
distribuyen en el espacio. Se encuentran en algunos compuestos
con enlaces dobles, ya que estos no son flexibles como los
simples, por que los átomos ligados a los carbonos del doble
enlace no rotan con facilidad. El termino cis indica que los
compuestos mas grandes se localizan en el mismo lado del enlace
doble. Si están en lados opuestos, se denominan trans. .
ENANTIÓMEROS
Son moléculas que corresponden a una imagen en espejo de otra
molécula. Constituyen un tipo de isómeros ópticos o
estereoisómeros ópticos. Si los cuatro grupos unidos al carbono
son diferentes entre sí, el carbono central se llama asimétrico o
quiral. El isómero D de cada compuesto es aquel cuyo ultimo
carbono asimétrico tiene la misma orientación que el D-
gliceraldehído, con el -OH hacia la derecha. Los compuestos
relacionados con el L-gliceraldehído se denominan L-isómero.
MONOSACÁRIDOS
DISACÁRIDOS
CLASIFICACIÓN
TRISACÁRIDOS –
OLIGOSACÁRIDOS
POLISACÁRIDOS

MONOSACÁRIDOS
Responden a la formula (CH2O)n.
Constituyen las unidades básicas de los
carbohidratos, no hidrolizables en unidades
más pequeñas. Estas azucares simples
contienen de 3 a 7 átomos de carbono y son
polialcoholes con función aldehído o cetona.
A temperatura ambiente son sólidos blancos y
muy solubles en agua.
CLASIFICACIÓN
CARBONOS ASIMÉTRICOS
Todos los monosacaridos, tienen uno o más
átomos de carbono asimétricos, por lo
tanto, presentan actividad óptica. El número
de estereoisómeros de un monosacárido
depende del número de centros quirales, de
n más alejado del grupo carbonilo.
acuerdo con la formula 2 . El número de
estereoisómeros de las cetosas siempre es la
mitad con respecto a las aldosas.
PROYECCIÓN DE HAWORT
Los monosacáridos con 5 o más átomos de
C en su cadena suelen encontrarse en
disolución acuosa en forma de estructuras
cíclicas, en las que el grupo carbonilo forma
un enlace covalente con el O de un hidroxilo
perteneciente a la misma cadena.
CONFORMACIÓN DE SILLA
La forma silla es la más estable y predomina
en muchos azucares naturales.
PODER REDUCTOR
Los monosacaridos son reductores, y
+3 + +2
pueden ser oxidados por Fe , Ag y Cu .
El hecho del que grupo aldehído se
encuentre en forma de hidroxilo
hemiacetálico dificulta su oxidación a acido
y en consecuencia no es sencillo que
evidencie su poder reductor.
ALDOSAS
SEGÚN UBICACIÓN DEL C=O
CETOSAS
TRIOSAS
GLUCOSA
TETROSAS Es el monosacárido más común, muy
importante en los procesos vitales. Se
SEGÚN N° DE C PENTOSAS
produce durante la fotosíntesis a partir del
HEXOSAS CO2, H2O y luz solar. Después, durante la
respiración celular se rompen los enlaces,
HEPTOSAS liberando energía almacenada para que esta
pueda utilizarse en el metabolismo celular.
Su concentración se mantiene regulada
cuidadosamente a niveles homeostáticos.
SERIE D
Si está en el mismo sentido que el D-gliceraldehído
CONFIGURACIÓN ABSOLUTA pertenece a la serie D. Los organismos utilizan como
Se ha adoptado la convención de tomar la fuente de energía los D-monosacáridos.
disposición espacial del carbono asimétrico
SERIE L
Si está en el mismo sentido que el L-gliceraldehído
pertenece a la serie L.
FORMA PIRANÓSICA
En el caso de la D-glucosa, el carbono carbonílico
C ANOMÉRICO (C1) está especialmente al carbono C5 y tiende a
En la D-glucopiranosa se origina así otro C asimétrico, el C reaccionar formando una estructura cíclica de seis
carbonílico, que se llama C anomérico. Por lo tanto, hay dos átomos por reordenamiento de estos, organizando
anómeros, que difieren en la orientación espacial del -OH del C 1. un puente de oxigeno que une el C1 con el C5.
Cuando esté está de distinto lado del plano del anillo que el grupo - Esta estructura se denomina piranósica por
CH2OH, se denomina α-D-glucosa; cuando el -OH se encuentra analogía al núcleo del pirano.
del mismo lado del plano que el grupo -CH2OH, el compuesto se
llama β-D-glucosa. En cuanto un azúcar se une a otro, se congela FORMA FURANÓSICA
la forma α o β. La polimerización de la α-D-glucosa da lugar al
Menos frecuente es la estructura que une al C1 con
almidón o al glucógeno, mientras que a de la β-D-glucosa
el C4 para dar una estructura furanósica, derivada
polimerizada origina la celulosa. del furano. Tal estructura se da en la fructosa, en
la que el grupo -OH del C5 reacciona con el grupo
HIDROXILO HEMIACETÁLICO cetona del C2.
Al ciclarse la molécula el grupo carbonilo se transforma en un
hidroxilo que recibe el nombre hemiacetálico o hemicetálico.
REACCIÓN DEL FEHLING
La reacción de Fehling da positiva en monosacaridos, porque se
realiza en medio alcalino y caliente. De este modo la forma cíclica
va pasando a forma lineal a medida que el aldehído pasa a acido;
mientras tanto, el ion cúprico se reduce a ion cuproso y produce un
precipitado rojizo de oxido cuproso.
 ENLACE GLICOSÍDICO
Se forma entre el hidroxilo hemiacetálico del C1 de una molécula y un hidroxilo
alcohólico de la otra molécula, usualmente el del C 4 o del C6, perdiendose una
molécula de agua. También puede establecerse entre los grupos hidroxilo de los C
anoméricos de ambos monómeros. Es una reacción de condensación, en la cual la
unión será α o β dependiendo del tipo de anómero. Puede hidrolizarse fácilmente por
DISACÁRIDOS la acción de ácidos.
Consta de dos monosacaridos
unidos mediante un enlace FUNCIÓN
covalente, que se denomina enlace Particularmente en las plantas, la glucosa es convertida en una forma de transporte MALTOSA
glicosídico. antes de ser movida de un lugar a otro dentro del organismo; de tal manera que es 
metabolizada menos rápidamente mientras es transportada. La forma de transporte de Consta de dos moléculas de glucosa unidas por un enlace α (1 4). Se obtiene por hidrolisis de
los azucares son usualmente disacáridos. Por lo tanto, los disacáridos sirven como polisacáridos de reserva. El segundo resto de glucosa posee un C anomérico libre, por lo tanto,
tiene poder reductor.
efectivos reservorios de glucosa. Los disacáridos de transporte se forman con glucosa
y otro monosacárido.
LACTOSA

DISACÁRIDOS MÁS FRECUENTES Resulta de la unión de α-glucosa y β-galactosa, a través de una unión β (1 4). Muchos
mamíferos aportan energía a sus crías en forma de lactosa. Posee poder reductor.

SACAROSA
Se sintetiza de las plantas y constituye la principal forma de transporte de glucosa en estas. Es una

molécula de α-glucosa unida a otra de β-fructosa, a través de la una unión α (1 2). Quedan
comprometidos en la unión el -OH hemiacetálico de la α-glucosa y el -OH hemicetálico de la
fructosa; por lo tanto, no tiene poder reductor.

GLUCOLÍPIDOS
Oligosacáridos unidos a lípidos.

TRISACÁRIDOS – OLIGOSACÁRIDOS GLICOPROTEÍNAS

Los trisacáridos son hidratos de carbono formados por la unión de tres monosacáridos mediante dos Oligosacáridos unidos a proteínas.
enlaces glucosídicos, mientras que los oligosacáridos son moléculas constituidas por la unión de 2 a 10 monosacáridos.
FOS E INULINA
Los fructooligosacáridos y la inulina son oligosacáridos naturales que contiene fructosa y se encuentran en
plantas. Se componen de unidades de fructosa con una unidad de glucosa terminal. No son digeribles por
las enzimas humanas, siendo parcialmente degradas por la microflora bacteriana.

POLISACÁRIDOS
También llamados glucanos.
Es una macromolécula en la
Que se unen por condensación
CLASIFICACION
Varias unidades de monosacáridos
Unidos por enlace glicosídico.
ALMIDÓN
Constituye la forma típica en la que se almacenan carbohidratos
en las plantas. Es un polímero de α-D- glucosa, unidas
Por enlaces O-glicosídicos. Esta, a su
Vez, formado por dos polímeros, amilosa y
amilopectina.
HOMOPOLISACÁRIDOS
Están formados por la repetición de un monosacárido.
SEGÚN
MONÓMEROS HETEROPOLISACÁRIDOS
Están formados por la repetición ordenada y alternada de dos
Monosacáridos.
DE RESERVA
La glucosa no puede almacenarse como tal, sus moléculas pequeñas, sin
carga y fácilmente solubles, difundirían de las células. Además, la ALMIDÓN
acumulación de moléculas individuales de glucosa causaría un aumento
SEGÚN enorme de la presión osmótica de las células. Por tanto, las células
almacenan polisacáridos que pueden fácilmente hidrolizarse y almacenarse GLUCÓGENO
FUNCIÓN en áreas específicas. Son reserva de materia, para construir otras moléculas,
y reserva de energía, ya que puede oxidarse para obtener ATP. CELULOSA
QUITINA
ESTRUCTURALES
CARBOHIDRATOS MODIFICADOS Y
Polímeros insolubles de glúcidos actúan como elementos estructurales y de COMPLEJOS
Protección en las paredes celulares de bacterias, plantas y hongos.
PEPTIDOGLUCANOS
GLUCOLÍPIDOS – GLICOPROTEÍNAS
AMILOSA
No tiene ramificaciones y sus largas cadenas de cientos de α-D-

glucosa unidas por uniones α (1 4) tienden a enrollarse de forma
helicoidal, una propiedad que sumada a su alto PM la torna poco
COMPOSICIÓN soluble en agua.
ALMACENAMIENTO AMILOPECTINA
Las plantas almacenan almidón en gránulos en organelas especializadas, los plástidos, Consta de miles de unidades en una cadena ramificada que también
se enrolla helicoidalmente. Las cadenas de α-D-glucosa unidas por
que contienen las enzimas para la síntesis y degradación. Durante la fotosíntesis la  
glucosa sintetizada se acumula en los cloroplastos como almidón primario. El exceso enlaces α (1 4) presentan ramificaciones α (1 6) que ocurren
de glucosa no metabolizada se acumula en amiloplastos en tejidos no cada 20 o 30 unidades.
fotosintetizadores.
PODER REDUCTOR
Es no reductor, ya que solo tiene libres los hidroxilos hemiacetálicos de los extremos
de las cadenas que quedan enmascarados frente al enorme tamaño de la molécula.
HIDROLISIS ENZIMÁTICA
Los animales que comen plantas tienen enzimas capaces de hidrolizar el almidón. La
amilosa se puede hidrolizar por la α-amilasa, presente en la saliva y el jugo DEXTRINAS
 Son polisacáridos de longitud intermedia que se forman durante
pancreático; hidroliza los enlaces α (1 4); dando una mezcla de maltosa y glucosa.
Finalmente, las maltosas son fragmentadas dando moléculas de glucosa, que la célula la hidrolisis.
es capaz de metabolizar. La amilopectina necesita enzimas desramificadoras, que

rompen los enlaces α (1 6).

GLUCÓGENO
Es la forma de almacenamiento de glucosa en los tejidos animales y en bacterias.
CELULOSA
Es el carbohidrato más abundante constituyendo cerca
del 50% o más de la materia orgánica de las plantas. Es
una sustancia fibrosa, resistente e insoluble en agua.
CONSTITUCIÓN
Está compuesto por cadenas similares a la amilopectina, pero más altamente ramificadas, aproximadamente cada 10 residuos
de glucosa. Es más compacto que el almidón. Sus moléculas están muy hidratadas pues tienen muchos -OH expuestos para formar
puentes de hidrogeno.
ALMACENAMIENTO
Se almacena sobre todo en el hígado y en células musculares, formando gránulos en los que se encuentras las enzimas para su
síntesis e hidrolisis.
FUNCIÓN
En el hígado se usa como fuente de glucosa para mantener los niveles de azúcar en sangre; en el musculo sirve como
combustible para generar ATP necesario para la contracción muscular.
FUNCIÓN
Las células de las plantas están rodeadas por una fuerte pared celular de soporte
constituida principalmente de celulosa.
CONSTITUCIÓN

Es un homopolisacárido lineal, no ramificado, compuesto por moléculas de β-D-glucosa con enlaces β (1 4); con los grupos -CH2OH alternados
sobre lados opuestos del plano de la molécula. Se organizan en haces de cadenas paralelas, o fibrillas, unidas transversalmente por puentes de
hidrogeno. Constituyen una serie de anillos rígidos en la conformación de silla, conectados por un átomo de O que hace de puente, alrededor del cual
la rotación es libre. La conformación más estable es aquella en la que cada silla se halla girada 180° con respecto a la precedente, dando así una
cadena recta y extendida. Adoptando esa conformación, varias cadenas rectas adyacentes pueden formar puente de hidrogeno inter e intracatenarios,
dando lugar a la formación de fibras supramoleculares lineales y estables, de gran resistencia.
SOLUBILIDAD
La estructura fibrosa y la presencia de muchos puentes de hidrogeno intramoleculares
hace que la celulosa sea insoluble en agua y químicamente bastante inerte.
HIDRÓLISIS
Los animales no tienen enzimas capaces de digerir celulosa y por tanto no pueden
utilizarla como nutriente. Sin embargo, la celulosa es un componente importante de la
fibra de la dieta, y ayuda a mantener el buen funcionamiento del sistema digestivo.

QUITINA
Es un homopolisacárido estructural que constituye el caparazón de los crustáceos,
el exoesqueleto de los insectos y las paredes celulares de los hongos.
CONSTITUCIÓN
Es un homopolisacárido lineal, no ramificado, de N-acetil-D-glucosamina. Es similar a la celulosa en
sus uniones; difiere en que el hidroxilo del C 2 esta sustituido por un grupo N-acetilamino. La unión es

β (1 4). Es insoluble en agua y forma ordenaciones cristalinas de cadenas paralelas.

Los azucares fosforilados, son habituales en el metabolismo de los glúcidos. Es la forma que encuentran las células para retener las
moléculas de azúcar en su interior y que no difundan. También la fosforilación activa los azucares.

CARBOHIDRATOS MODIFICADOS Y COMPLEJOS Los aminoazucares son compuestos en los que el grupo -OH de C2 ha sido reemplazado por un grupo -NH2.
Muchos derivados de los monosacáridos son compuestos biológicamente El grupo amino puede condenarse con ácido acético, por ejemplo, en el N-acetil-glucosamina.
importantes.
Los azucares ácidos se obtienen por oxidación. Pueden ser del grupo aldehído que pasa a acido, dando ácidos adónicos o pueden obtenerse
por oxidación del -OH del C6 dando ácidos urónicos.
Los azucares pueden estar esterificados.

CONSTITUCIÓN
PEPTIDOGLUCANOS 
Tiene N-acetil-glucosamina y acido N-acetil-murámico. Se alternan unidos por enlaces β (1 4). Muchos
Es un heteropolisacárido de las paredes celulares de las bacterias.. polímeros lineales de este tipo se colocan adyacentes y son entrecruzados por péptidos cortos,
constituyendo un peptidoglucano.

PROTEOGLUCANOS
GLUCOLÍPIDOS – GLICOPROTEÍNAS Algunos GAGs se unen con proteínas y dan lugar a
proteoglucanos. En las glicoproteínas, el componente principal es
Son combinaciones de oligosacáridos con lípidos y proteínas. GAGs la proteína y la proporción de azucares varia de 5 a 70% del peso.
Son compuestos de la membrana de la superficie externa de las
Hay heteropolisacáridos, los glucosaminoglicanos, como el ácido En cambio, en los proteoglucanos el componente glúcido es
células animales importantísimos para la interacción entre
hialurónico, que están presentes en la matriz extracelular de los tejidos mayor del 90% y la variedad de azucares no es grande. Son
distintas células. El ácido siálico es un derivado acido de
animales. responsables de que la matriz extracelular este altamente
azúcar que es componente de muchos glucolípidos y hidratada y parezca un gel. Esto es debido a que tienen carga
glicoproteínas. negativa, que atrae a iones positivos, aumentando la presión
osmótica y originado un gran ingreso de agua.
 ÁCIDOS GRASOS

DE RESERVA GLICÉRIDOS

CÉRIDOS

MICELAS

LÍPIDOS
ESTRUCTURALES BICAPAS
Son un conjunto de biomoléculas orgánicas, químicamente heterogéneas, casi insolubles o muy poco solubles en
agua y solubles en solventes orgánicos no polares. Esta definición se basa en una propiedad física común que es la
solubilidad, ya que la naturaleza química de los lípidos es muy variada. Se componen de átomos de carbono, CLASIFICACIÓN LIPOSOMAS
hidrogeno y oxígeno, pero tienen menos O, con relación al C e H. Tienden a ser hidrofóbicos y no polares, por lo
tanto, son excluidos por el agua y como resultado las moléculas lipídicas se agrupan juntas. No poseen peso
molecular muy elevado y poseen funciones igualmente diversas. ESTEROIDES

FOSFOLÍPIDOS
CON ACTIVIDADES
BIOLÓGICAS ESPECIFICAS
EICOSANOIDES

LIPOPROTEÍNAS TERPENOS O
ISOPRENOIDES

ÁCIDOS GRASOS
Es una larga cadena de átomos de carbono con un grupo -
COOH en su extremo. Existen unas 30 variedades y suelen
tener un número par de átomos de carbono. En los vertebrados
circula por la sangre unidos a una proteína transportadora, y
generalmente se encuentran como esteres o amidas. Hay
ácidos grasos que son nutrientes esenciales, necesarios en la
dieta. Los animales pueden sintetizar ciertos ácidos grasos, pero
no pueden introducir ligaduras dobles más allá del C9.
LÍPIDOS DE RESERVA
Cuando los organismos
almacenan glucosa por largos
periodos, usualmente convierten
la glucosa en otras moléculas que
contienen más enlaces C-H que GLICÉRIDOS
los carbohidratos.
O acilglicérido, consta de glicerol y una, dos o tres moléculas
de ácido graso. El glicerol es un alcohol de tres carbonos, cada
uno de ellos tiene un grupo -OH que puede formar un enlace éster
con un ácido graso.
CÉRIDOS
Son esteres de ácidos grasos de cadena larga saturados e
insaturados, con mono alcoholes de cadena larga. Son
hidrofóbicos y en general tienen puntos de fusión mas elevados
que los triglicéridos.
INSATURADOS
Son los ácidos grasos que contienen dobles enlaces entre uno o mas pares de átomos sucesivos. Los dobles enlaces se
indican con y como exponte la posición. Los que presentan varios enlaces se llaman ácidos grasos poliinsaturados. Los
de 12 a 24 C son líquidos oleosos; además los dobles enlaces C=C originan isómeros cis y trans, con diferentes
propiedades, por ejemplo, los cis tienen menor punto de fusión. Un doble enlace en posición cis hace que la cadena se
doble y estos ácidos grasos no se pueden empaquetar fuertemente, por lo que las interacciones entre ellos son mas
débiles, por eso tienen menor punto de fusión que los saturados.
SATURADOS
Son los ácidos grasos que contienen el máximo número posible de átomos de H. Los de 12 a 24 C tienen consistencia
grasosa. La rotación libre C-C confiere gran flexibilidad a la cadena y la conformación mas estable es la forma
extendida, las moléculas se pueden empaquetar estrechamente, con uniones van der Waals entre átomos de cadenas vecinas.
SOLUBILIDAD
Son moléculas anfipáticas. La larga cadena hidrocarbonado apolar explica la poca solubilidad en agua; cuanto mas
larga y menor el número de dobles enlaces, menor la solubilidad. El grupo -COOH es polar y esta ionizado a pH
neutro; lo que justifica la ligera solubilidad en agua de los ácidos grasos de cadena corta.
ACEITES
Son glicéridos que contienen ácidos grasos
insaturados. Tienen bajos puntos de fusión porque sus
cadenas contienen dobles enlaces y entonces sus
moléculas no se pueden alinear una con otra; de tal
forma que son líquidos a temperatura ambiente.
MONOGLICÉRIDOS
GRASAS Cuando un glicerol se combina con un ácido graso.
Son glicéridos animales que contienen ácidos grasos
saturados, que pueden disponer de sus moléculas bien
DIGLICÉRIDOS
juntas y entonces son sólidas a temperatura ambiente.
Cuando se combinan dos ácidos grasos con una
Molécula de glicerol.
CLASIFICACIÓN SEGÚN CANTIDAD DE
ÁCIDOS GRASOS
TRIGLICÉRIDOS
Cuando se juntan tres moléculas de ácidos grasos
FUNCIONES con un glicerol. Constituyen las grasas. Dado que
En organismos como el plancton marino cumplen el -OH del glicerol y los carboxilatos polares de
función de reserva energética. Su función principal en los ácidos grasos están unidos a enlaces éster, son
muchos organismos es la de la protección frente a la moléculas apolares, hidrofóbicas, prácticamente
perdida de humedad. insolubles en agua.
 RESERVA DE ENERGÍA
Son compuestos de reserva energía, producen mas del doble de energía por gramo que los carbohidratos. Se explica porque al estar más reducidos, los glicéridos liberan más
energía en su oxidación a CO2 y H2O. Lo que explica que las células usen carbohidratos en vez de lípidos, se explica en que los primeros son mas fácilmente oxidables y
requieren de menos energía para dicho fin. Aquellos que contienen ácidos grasos saturados son más ricos en energía que aquellos que contienen insaturados.

RESERVA DE MATERIA
Además, son una reserva de carbono. Los carbohidratos y proteínas pueden ser transformados en lípidos cuando la cantidad de calorías que ingresan en un organismo es mayor que la
requerida. Los vegetales pueden transformar hidratos de carbono en lípidos, mientras que los animales no.

ALMACENAMIENTO
TRIGLICÉRIDOS
En las células, forman una fase de gotitas oleosas en el citosol y sirven como depósito de combustible. En los vertebrados se almacenan en las células del tejido adiposo,
adipocitos. En muchos tipos de plantas se almacenan en semillas, proporcionando energía y precursores biosintéticos para cuando germinen.

HIDROLISIS
Se realiza a través de lipasas. Las del intestino colaboran en la digestión y absorción de las grasas, que previamente son emulsionadas por las sales biliares.

OTRAS FUNCIONES
En animales que hibernan sirven como fuente de energía metabólica, calor y agua. En otros, sirven como fuente metabólica de agua, como en los camellos. En animales polares de sangre
caliente, proporcionan aislamiento contra las bajas temperaturas.
 MICELAS
Estructuras esféricas relativamente
pequeñas ordenas de modo que sus
porciones hidrofóbicas se agregan en el
interior, excluyendo el agua, y los CONSTITUCIÓN
grupos de cabeza hidrofílicos están en Consta de dos ácidos grasos unidos por enlace éster a una molécula de glicerol, en C 1
contacto con esta. Su formación se
favorece cuando el lípido tiene forma de FOSFOLÍPIDOS generalmente uno saturado y en C2 usualmente uno insaturado y un grupo de cabeza
cuña, o sea, el área transversal del grupo Forman parte de todas las membranas que polar, muy hidrofílico, unido al C 3. Ese grupo esta constituido por un fosfato que
de cabeza es mayor que la de las cadenas Separan los diversos compartimientos forma con el -OH del C3 una unión éster, dando el ácido fosfatídico, o derivados de él,
hidrofóbicas. celulares. en los que el grupo fosfato se enlaza con una unión éster con un aminoalcohol o un
polialcohol. Los dos extremos de la molécula son diferentes. La porción
correspondiente a los ácidos grasos es hidrofóbica, mientras que la porción formada por el
BICAPAS glicerol y la base orgánica es muy hidrosoluble.
LÍPIDOS Dos monocapas lipídicas forman una
hoja dimensional; con las cabezas polares ESFINGOMIELINAS
ESTRUCTURALES
solubles en agua hace afuera, Se hallan en las membranas plasmáticas de las células
Las interacciones interactuando con el agua circundante, y ESFINGOLÍPIDOS animales, forman parte de la vaina de la mielina que rodea y aísla
hidrofóbicas entre las las colas no polares hacia adentro los axones de las células nerviosas. Además pueden actuar como
moléculas de lípidos Constituyen la segunda clase importante de
interaccionando entre sí. Se da cuando las lípidos de membrana, también tienen una mensajeros intracelulares.
proporcionan la fuerza para la áreas transversales de cabeza y cola son cabeza polar y dos colas no polares, pero no
formación y mantenimiento similares. GLICOESFINGOLÍPIDOS
contienen glicerol. Están compuestos por una
de esas agrupaciones. molécula de esfingosina, una molécula de un Se encuentran principalmente en la cara externa de la
Constituyen las membranas ácido graso de cadena larga que forma una membrana plasmática, donde actúan en diversos procesos de
celulares, dándoles LIPOSOMAS
amida con la amina del C2, una molécula de reconocimiento en la superficie celular.
permeabilidad y regulan su Una bicapa lipídica se dobla sobre si
fluidez. Son lípidos misma formando una esfera hueca o alcohol que es variable en la cabeza polar y, a
veces, ácido fosfórico en enlace diéster en el GANGLIÓSIDOS
anfipáticos. vesícula, consiguiendo la máxima
estabilidad en el ambiente acuoso. grupo de la cabeza polar. Forman parte de la membrana de la materia gris del cerebro
Contienen agua en su interior. humano y de las membranas de la mayoría de los tejidos no
nerviosos.
ESTEROIDES
Algunos son lípidos estructurales presentes en la
mayoría de las células eucariotas, como constituyentes
de las membranas a las que le dan fluidez. Una
molécula de esteroide tiene sus átomos dispuestos en
ESTEROLES
cuatro anillos entrelazados; tres de los anillos
contienen seis átomos, mientras que el cuarto tiene
cinco, dando una estructura casi plana y rígida porque
los anillos fusionados no permiten la libre rotación
alrededor de los enlaces C-C.
 COLESTEROL
Es el esterol que forman los animales. E anfipático, con un grupo de cabeza polar dado por el hidroxilo en C 3 y un grupo apolar constituidos por el cuerpo hidrocarbonado de sus anillos y la cadena
Lateral del C17. Para el transporte y almacenamiento del colesterol el grupo -OH del C 3 se esterifica con un ácido graso, formando un esteroide. La mayor parte de la síntesis tiene lugar en el hígado. Una
Pequeña fracción se incorpora en los hepatocitos; pero la mayor parte se exporta, como colesterol biliar libre, o se transforma en ácidos biliares.

ESTIGMASTEROL O FITOESTEROL
Esterol presente en las plantas.
ESTEROLES
ERGOSTEROL
Esterol presente en los hongos.

BACTERIAS
Las bacterias carecen de esteroles, pero se las arreglan sintetizando ácidos grasos en función de la temperatura ambiente. Si la temperatura baja, comienzan a elaborar ácidos grasos
insaturados, que, debido a su estructura, no se empaquetan del todo, evitando que la membrana celular de la bacteria pierda sur rigidez. En cambio, si la temperatura sube, sintetiza ácidos
grasos insaturados, permitiendo que la membrana mantenga su forma y no se dilate.

LIPOPROTEÍNAS
Debido a su escasa solubilidad en medios acuosos, los lípidos no circulan
En los animales en forma libre, sino asociados a proteínas diversas.

ESTEROIDES
Algo más polares que el colesterol y se
sintetizan a partir de él. La longitud y
estructura de las cadenas laterales que
parten de los anillos del C 17 establecen la
diferencia entre un tipo de esteroide y otro.
FOSFOLÍPIDOS
ESPECIFICAS
ÁCIDOS Y SALES BILIARES
Emulsionan las grasas para que después puedan actuar
las lipasas.
HORMONAS
Son sustancias segregadas por células especializadas,
localizadas en glándulas endocrinas cuyo fin es influir
en la función de las células, llamada células blanco o
Diana. Se encuentran en poca proporción y se
Transportan por el torrente sanguíneo. Regulan
cambios en la expresión genética, y por lo tanto, en el
Metabolismo.
SEXUALES
HORMONAS ESTEROIDEAS Como la masculina testosterona y las
Son pequeñas moléculas hidrofóbicas que son Femeninas progesterona y estradiol.
transportadas mediante su unión con proteínas
especificas; luego se disocian de ellas y pueden difundir
directamente en la membrana de las células diana, para SUPRARRENALES
Unirse entonces a proteínas receptores intracelulares.
Como el cortisol y aldosterona.

Actúan como segundos mensajeros; es

decir, sustancias que se liberan en el interior
de la célula para desencadenar una serie de
reacciones trasmitiendo la señal primaria
recibida.
PROSTAGLANDINAS
Estimulan el musculo liso para contraerlo y son potentes vasodilatadores.
ACTIVIDADES BIOLÓGICA

EICOSANOIDES
Son compuestos derivados de ácidos grasos TROMBOXANOS
Poliinsaturados de 20 átomos de carbono.
Actúan como moléculas señal o mediadores Sintetizados en las plaquetas, actúan como vasoconstrictores y en la formación de coágulos sanguíneos.
locales, y a diferencia de las hormonas,
actúan sobre el tejido que se producen. LEUCOTRIENOS
Producen constricción bronquial y se originan en respuesta a una reacción alérgica.

CAROTENOS
CAROTENOIDES
Pigmentos naranjas o rojizos, como el β-caroteno.
Pigmentos vegetales rojos y
amarillos insolubles en agua
XANTOFILAS
y de consistencia aceitosa.
Pigmentos amarillos de muchas flores y frutos.

TERPENOS O ISOPRENOIDES A
Compuestos formados por condensación de También llamada Retinol es un pigmento esencial para la visión.
unidades de 5 carbonos.
E
VITAMINAS Comprende un grupo de lípidos llamados tocoferoles, que se usan como antioxidantes.
Compuestos esenciales para la salud
que tienen que ser incorporados en la
dieta. Actúan como cofactores D
enzimáticos. Derivado del colesterol y actúa como precursor de una hormona que actúa en el metabolismo de
calcio y fosfato.

K
Cofactor lipídico necesario para la coagulación sanguínea.

ÁCIDOS NUCLEICOS
Son grandes y complejas moléculas.
Fueron observadas por Miescher en 1868,
y deben su nombre a que se observó que
eran ácidos y estaban dentro del núcleo.
Son biopolímeros, cuyos monómeros son
los mononucleótidos.
ADN
Compone a los genes, los cuales contienen
Toda la información necesaria para la
Producción de todas las proteínas que el
Organismo necesita. Es la única
Macromolécula con la capacidad de
Producir copias precisas de sí misma, por
lo que la información de los genes de una
célula puede ser transmitida a sus células
hijas; o a su descendencia, por eso se dice
que el ADN constituye el material
Hereditario de las células.
ARN
El ARN es utilizado por las células para
leer la información codificada en el ADN
y para usarla en la fabricación de TRANSPORTADORES DE ENERGÍA
proteínas. Hay tres tipos principales que Los nucleótidos trifosfato se utilizan como fuente de energía química
actúan en el proceso de síntesis proteica: para impulsar una amplia variedad de trabajos que realizan las células.
ARNm, ARNr y ARNt. El ATP es el más ampliamente usado. La hidrolisis de los NTP y dNTP es
una reacción que libera energía. Los enlaces entre los grupos fosfatos son
anhídridos, los cuales al hidrolizarse liberaran una gran cantidad de energía.
La mayor parte de la energía de las células se almacena en el ATP. El
fosfato terminal se añade utilizando la energía de la oxidación de los
alimentos y luego al hidrolizarse, la energía se libera.
COFACTORES ENZIMÁTICOS
Algunos cofactores de enzimas que participan en una amplia gama de
FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS reacciones químicas poseen adenosina en su molécula. En ninguno de
ellos la adenosina participa en las reacciones, pero si se quita se reduce
drásticamente la actividad del compuesto.
SEGUNDOS MENSAJEROS
La interacción de señales químicas extracelulares, primeros mensajeros
con los receptores de la superficie celular dan lugar a la producción de
segundos mensajeros en el interior de la célula. Los nucleótidos a
menudo actúan como segundos mensajeros.
 PENTOSA
Las pentosas son la D-ribosa en el ARN
y la 2-desoxi-D-ribosa en el ADN.
Ambas se encuentran en su forma β-
furanósica. Los átomos de carbono de la
pentosa se numeran agregándoles un
signo prima, para diferenciarlos de los
carbonos de las bases nitrogenadas. PIRIMIDÍNA
Poseen un anillo simple. Ambos ácidos
nucleicos tienen 2 bases pirimídicas,
citosina (C) en ambos, y timina (T) en el
ADN o uracilo (U) en ARN.

BASES NITROGENADAS

NUCLEÓSIDO PURÍNA
Es la molécula resultante de la unión de Poseen un doble anillo. Tanto el ADN
la pentosa y la base nitrogenada. como el ARN contienen dos bases
púricas principales: adenina (A) y
guanina (G).

RIBONUCLEÓSIDOS
MONONUCLEÓTIDOS Adenosina, guanosina, citosina y uridina.
Un mononucleótidos está formado por ENLACE N-GLICOSÍDICO
tres moléculas: Un azúcar de 5 carbonos,
una base nitrogenada y un grupo fosfato. La base está unida covalentemente a
través de un enlace N-glicosidico al
carbono 1’ de la pentosa. Se une al H del
N1 en las primidinas o en el N9 de las
primidinas, al -OH del C1 del azúcar.
DESOXIRRIBONUCLEÓSIDOS
Desoxiadenosina, desoxiguanosina,
desoxicitosina y desoxitimidina.
MONO-, DI- Y TRIFOSFATOS
NUCLEÓTIDO Los nucleótidos pueden ser mono-, di- o
La unión de un nucleósido a un grupo trifosfato, según se unan al C 5´de la
fosfato en el enlace éster al -OH en pentosa uno, dos o tres grupos fosfatos.
posición 5’ forma el nucleótido. Son los precursores activadores de la
síntesis de ácidos nucleicos.
 ENLACE FOSFODIÉSTER
Dos nucleótidos se unen mediante un puente de fosfato: el grupo fosfato del
C5’ se unen al -oh del C3’ del siguiente nucleótido, quedando un enlace
fosfodiéster.

ESTRUCTURA COVALENTE
Las moléculas de ácidos nucleicos están formadas por esqueletos covalentes
que consisten en unidades alternadas de grupos fosfatos y residuos de
pentosa, mientras que las bases son grupos laterales unidos a ese esqueleto a
intervalos regulares.

POLARIDAD
POLINUCLEÓTIDOS
El esqueleto covalente es muy hidrofílico, los grupos -OH de los azucares
Los mononucleótidos se unen entre son altamente polares y forman puentes de hidrogeno, al tiempo que los
si mediante uniones covalentes para grupos fosfatos están completamente ionizados, cargados negativamente.
formar cadenas cortas de Esas cargas negativas están casi siempre neutralizadas por interacciones de
oligonucleótidos, o largas cadenas cargas positivas.
de polinucleótidos.

DIRECCIÓN 5’ 3’
Todos los enlaces fosfodiéster de una cadena tienen la misma orientación a
lo largo de la secuencia, con extremos 5’ y 3’ diferenciados. En el extremo
5’ hay un fosfato libre (no hay nucleótido), mientras que en el extremo 3’ INTERACCIONES HIDROFÓBICAS DE APILAMIENTO
hay un -OH libre (no unido a otro nucleótido). Por convención, una cadena DE BASES
o hebra simple se escribe siempre con el extremo 5’ a la izquierda y el 3’ a
 Contribuyen con las interacciones de Van der Waals, ayudando
la derecha, es decir en dirección 5’ 3’. a minimizar el contacto con el agua y tiene importancia en la
estabilización de la estructura tridimensional de los ácidos
nucleicos.
ROL DE LAS BASES NITROGENADAS EN LA ESTRUCTURA
Las bases nitrogenadas de los nucleótidos influyen en la estructura de los
polinucleótidos. Las primidinas son moléculas planas y las purinas son casi
planas, con una ligera torsión. Las purinas y primidinas son hidrofóbicas y APAREAMIENTO COMPLEMENTARIO DE BASES
relativamente insolubles en agua. Las bases, se ubican de modo que los
planos e los anillos de las sucesivas bases están paralelos. Es el segundo tipo de interacciones entre bases y se da por
puentes de hidrogeno entre dos bases enfrentadas, que pueden
ser la misma o de diferente cadena polinucleotídica. Los
patrones de formación de puentes de hidrogeno más
importantes, son los deducidos por Watson y Crick, según los
cuales A se enlaza específicamente con T (o U) mediante 2
puentes de hidrogeno y G se enlaza con C por 3 puentes de
hidrogeno.
 PRIMARIA
Esta dada por su estructura
covalente, por la secuencia de
mononucleótidos de la cadena. Se
correlaciona directamente con la
secuencia de bases nitrogenadas.

SECUNDARIA
Esta determinada por cualquier
ESTRUCTURA DE LOS ÁCIDOS estructura regular y estable que
NUCLEICOS adopten algunos o todos los
nucleótidos de un acido nucleico.
Son estructuras bidimensionales.

TERCIARIA GEN
Es el plegamiento complejo del Segmento de ADN que contiene la información necesaria para la síntesis de un
cromosoma bacteriano o de la producto biológico funcional, sea una cadena polipeptídica o un ARN.
cromatina eucariota.

ADN COMPOSICIÓN DE BASES

Los organismos se diferencian entre si porque sus respectivas moléculas de DN
poseen diferentes secuencias de nucleótidos. En el ADN de cada célula se hallan
todos sus genes, donde se encuentran especificadas todas las secuencias de
ribonucleótidos de todas sus moléculas de ADN y por lo tanto, la secuencia de
aminoácidos de todas sus proteínas.
La composición de bases de ADN varía de una especie a otra.
Para una especie, los diferentes tejidos tienen la misma composición de bases.
La composición de bases de ADN de una especie no varía con la de edad, ni con
su estado nutricional, no con las variaciones ambientales.
En todos los ADN, la cantidad de A es la misma que la de T y la de G es igual a
la de C, por lo que el número de pirimidinas es igual al de purinas, A + G = T + C.

MODELO DE WATSON Y CRICK

 DOBLE HÉLICE
El ADN nativo de doble cadena está constituido por dos cadenas helicoidales de
polidesoxiribonucleicos, enrollados alrededor de un mismo eje, formando una doble hélice
dextrógira.

DISPOSICIÓN DE LOS GRUPOS

Los esqueletos covalentes hidrofílicos de las pentosas y fosfatos negativamente cargados se
encuentran hacia el exterior de la doble hélice, mientras que las bases nitrogenadas hidrofóbicas
de ambas cadenas están apiladas en el interior de la doble hélice y ubicadas perpendicularmente a
eje de la hélice.

SURCOS
La relación espacial entre las dos cadenas da lugar a un surco mayor y un surco menor en la
doble hélice.
MODELO DE WATSON Y
CRICK
DISPOSICIÓN DE BASES
Cada base de una cadena esta apareada por puentes de hidrogeno con una base de la otra cadena y
ambas bases están situadas en el mismo plano.
PUENTES DE HIDRÓGENO
Entre bases complementarias, que determinan la especificidad que
DIRECCIÓN mantiene invariable la copia de una secuencia dada de bases.
Las dos cadenas son antiparalelas, es decir su polaridad es opuesta, sus enlaces fosfodiéster
tienen direcciones opuestas.

INTERACCIONES POR EL APILAMIENTO DE BASES

COMPLEMENTARIEDAD DE BASES
Las dos cadenas no son idénticas ni en secuencia no en composición de bases; en cambio son
complementarias entre ellas. Siempre que hay una A en una cadena se encuentra T en la otra y d
igual forma si hay una G en una hay C en la otra.
ESTABILIDAD
La doble hélice de ADN se mantiene unida por dos tipos de fuerzas
Mayoritariamente inespecíficas, pero que son las que mas
contribuyen a la estabilidad de la doble hélice.
COMPLEMENTARIEDAD
La característica fundamental del modelo es la
complementariedad de las dos hebras de ADN. Esto llevo a
deducir que el proceso de copia de la información, la
replicación del ADN tiene que proceder a través de la
separación local de las dos hebras y la síntesis complementaria
para cada una de ellas, respetando el apareamiento de bases y
la polaridad opuesta. Cada cadena sirve como molde para una
nueva.
 FUNCIÓN
Actúa como intermediario en la conversión de la información del
ADN en proteínas funcionales. El ADN se encuentra en su mayor
parte confinado en el núcleo, mientras que la síntesis de proteínas
tiene lugar en los ribosomas del citoplasma, por lo que se hace
evidente que debe existir un nexo entre la sede de la información en
el núcleo y la expresión de esa información en el citoplasma.
CLASIFICACIÓN
ARN
ESTRUCTURA
El producto de la transcripción es una cadena simple de
polirribonucleótidos que no permanece asociada al ADN. Las mono
hebras tienden a adoptar una conformación helicoidal con giro a la
derecha, dirigida por las interacciones hidrofóbicas de apilamiento de
ases. La hebra simple puede replegarse si se producen apareamientos
intracadena de bases complementarias dando estructuras
tridimensionales más complejas y específicas.
CATALIZADOR
Existen moléculas de ARN que poseen actividad catalítica. Estas
moléculas de ARN se pliegan generando una superficie que contiene
nucleótidos, que han adquirido una reactividad extraordinaria. Uno de
estos catalizadores es un ARNr de la subunidad mayor del ribosoma,
que cataliza la formación de enlaces peptídicos, llamadas ribozimas.
ARNm
Es el ARN que lleva determinada información genética, desde el
ADN hacia los ribosomas, en los que ubica para servir de molde para
especificar la secuencia de aminoácidos de una definida cadena
polipeptídica.
ARNr
Son componentes estructurales y funcionales de los ribosomas.
ARNt
Son moléculas de ARN que actúan como adaptadoras; es decir que
unen covalentemente a un aminoácido por un extremo y lo transportan
y que por otra porción se aparean con el ARNm, para ubicar a ese
aminoácido; de modo que los aminoácidos se unen formando cadenas
con la secuencia correcta.
ARNt
Tienen moléculas de unos 80 nucleótidos, con una conformación tridimensional plegada, que
es importante para la función que cumple. Cuatros segmentos cortos de un ARNt forman
horquillas por apareamiento de bases, dando una estructura de doble hélice; mientras en otras
regiones de la cadena se interrumpe esa doble hélice porque no hay bases que se puedan
aparear y ello da lugar a la formación de salientes o bucles. Esta da lugar a un trébol visto en
dos dimensiones, pero con forma de L si se ve tridimensionalmente, la cual se mantiene por
interacciones de puentes de hidrogeno más complejas.
 El primero es la
replicación o copia del
ADN para formar
moléculas de ADN hijas
con idéntica secuencia de
ASIENTO DE LA INFORMACIÓN . nucleótidos
GENÉTICA
Constituyen el asiento de la información
que dirige la síntesis de proteínas de un DOGMA CENTRAL DE LA El segundo es la transcripción
sistema vivo, y que es transmitida a la BIOLOGÍA MOLECULAR de parte de la información
descendencia. El dogma central de la lineal del ADN a una
FUNCIONES DE LOS ÁCIDOS
genética molecular distingue   
tres pasos principales en la ADN ARN Proteína Molécula de ARN.
NUCLEICOS
utilización celular de la
EXPRESIÓN GENÉTICA información genética.
El tercero es la
Son componentes del sistema de expresión traducción, por la cual
de dicha información. Los genes se el mensaje genético
expresan a través de dos procesos codificado en un ARN
encadenados: la transcripción y la mensajero se traduce
traducción.
en los ribosomas en
una cadena
polipeptídica
caracterizada por una
secuencia lineal de
aminoácidos
específicos.
 REPLICACIÓN
La replicación es semiconservativa
pues cada molécula de ADN hija esta
formadaREQUERIMIENTOS
por una cadena original y otra
Recién sintetizada. Esto ocurre porque
las dos cadenas antiparalelas y
complementarias de la molécula de MOLDE
ADN actúan como molde o patrón
para la síntesis de las cadenas nuevas.

ENZIMAS

ENERGÍA
 Una de las moléculas claves en la replicación del ADN es la enzima ADN polimerasa. Las ADN polimerasas son
LA ADN responsables de la síntesis de ADN: añaden nucleótidos uno por uno a la cadena creciente de ADN, e incorporan solo
aquellos que sean complementarios al molde.
POLIMERASA

Estas son algunas características clave de las ADN polimerasas: • Siempre necesitan un molde.
• Solo pueden agregar nucleótidos al extremo 3' de la cadena de ADN.
REQUERIMIEN • No pueden comenzar una cadena de ADN desde cero, sino que requieren de una cadena preexistente o segmento corto de
TOS nucleótidos llamado cebador.
• Pueden corregir, o revisar su trabajo, eliminando la gran mayoría de nucleótidos "equivocados" que se agregan
accidentalmente a la cadena.

La adición de nucleótidos requiere energía. Esta energía proviene de los nucleótidos mismos, que tienen tres fosfatos
unidos a ellos (muy similar a la molécula portadora de energía ATP). Cuando se rompe el enlace entre los fosfatos, la
energía liberada se utiliza para formar un enlace entre el nucleótido entrante y la cadena creciente.

COSTE
ENERGETICO
 ¿Cómo saben las ADN polimerasas y otros factores dónde comenzar la replicación? La replicación siempre
comienza en lugares específicos del ADN, que se llaman orígenes de replicación y se reconocen por su

EL COMIENZO DE secuencia. Proteínas especializadas reconocen el origen, se unen a este sitio y abren el ADN. Conforme se abre
LA REPLICACIÓN el ADN, se forman dos estructuras en forma de Y llamadas horquillas de replicación, en conjunto conforman
DE ADN
lo que se llama burbuja de replicación. Las horquillas de replicación se mueven en direcciones opuestas a
medida que avanza la replicación.

¿Cómo es que avanza realmente la replicación en las horquillas? La helicasa es la primera enzima de la replicación
que se carga en el origen de replicación. El trabajo de la helicasa es permitir el avance de las horquillas de
ACCIÓN DE LA
replicación "desenrollando" el ADN (rompiendo los puentes de hidrógeno entre los pares de bases nitrogenadas).
HELICASA
Proteínas llamadas proteínas de unión a cadenas sencillas cubren las cadenas de ADN separadas cerca de la
horquilla de replicación, impidiéndoles volver a unirse en una doble hélice.

Las ADN polimerasas solo pueden agregar nucleótidos en el extremo 3' de una cadena de ADN existente, ya que
utilizan el grupo -OH libre en el extremo 3' como un "gancho" y añaden un nucleótido a este grupo en la
reacción de polimerización. Entonces, ¿cómo es que la ADN polimerasa añade el primer nucleótido en una
horquilla de replicación nueva?
Por sí sola, ¡no puede! El problema se soluciona con la ayuda de una enzima llamada primasa. La primasa hace
LOS CEBADORES Y

LA PRIMASA un cebador de ARN, un corto segmento de ácido nucleico complementario al molde, que proporciona un

extremo 3' con el que la ADN polimerasa puede trabajar. Un cebador típico es de cinco a diez nucleótidos de
largo. El cebador ceba la ADN polimerasa, es decir, le proporciona lo que necesita para funcionar.
Una vez que el cebador de ARN está en su sitio, la ADN polimerasa lo "extiende", añadiendo nucleótidos uno a
uno para hacer una cadena nueva de ADN complementaria a la cadena molde.


 Las ADN polimerasas solo pueden hacer ADN en dirección 5' a 3', esto plantea un problema durante la
replicación. Una doble hélice de ADN siempre es antiparalela; en otras palabras, una cadena corre en dirección
5' a 3', mientras que la otra corre de 3' a 5'. Esto hace necesario que las dos cadenas nuevas, que también son
antiparalelas a sus moldes, se produzcan de formas ligeramente diferentes.
CADENA LÍDER
Una cadena nueva, que corre de 5' a 3' hacia la horquilla de replicación, es fácil. Esta cadena se produce
continuamente porque la ADN polimerasa se mueve en la misma dirección que la horquilla de replicación. Esta
cadena sintetizada continuamente se llama cadena líder.

La otra cadena nueva, que corre de 5' a 3' y se aleja de la horquilla, es más difícil. Esta cadena se produce en
fragmentos porque, conforme avanza la horquilla, la ADN polimerasa (que se aleja de la horquilla) debe
separarse y volver a unirse al ADN recién expuesto. Esta cadena más difícil, que se produce en fragmentos, se
llama cadena rezagada.
CADENA
REZAGADA Los pequeños fragmentos se llaman fragmentos de Okazaki. La cadena líder puede extenderse a partir de un
solo cebador, mientras que la cadena rezagada necesita un cebador nuevo para cada uno de los fragmentos
cortos de

Okazaki.


 La topoisomerasa también juega un papel importante de mantenimiento durante la replicación del ADN. Esta
enzima impide que la doble hélice de ADN que está por delante de la horquilla de replicación se enrolle demasiado
cuando se abre el ADN. Actúa haciendo mellas temporales en la hélice para liberar la tensión, las cuales vuelve a

EL EQUIPO DE sellar para evitar daños permanentes.

MANTENIMIENTO Y Por último, se debe hacer un poco de trabajo de limpieza si queremos que el ADN no contenga ARN ni brechas.
LIMPIEZA
La ADN polimerasa I, la otra polimerasa que participa en la replicación, elimina los cebadores de ARN y los
sustituye por ADN. La enzima ADN ligasa sella las brechas que permanecen después de reemplazar los
cebadores.

Veamos el panorama para conocer cómo las enzimas y proteínas que participan en la replicación trabajan juntas
para sintetizar ADN nuevo.

La helicasa abre el ADN en la horquilla de replicación.

Las proteínas de unión a cadenas sencillas cubren el ADN alrededor de la horquilla de replicación para evitar
RESUMEN DE LA que el ADN se vuelva a enrollar.
REPLICACIÓN DEL
ADN La topoisomerasa trabaja por delante de la horquilla de replicación para evitar el superenrollamiento.
La primasa sintetiza cebadores de ARN complementarios a la cadena de ADN.
La ADN polimerasa III extiende los cebadores, agregando sobre el extremo 3', para hacer la mayor parte del
ADN nuevo.
Los cebadores de ARN se eliminan y la ADN polimerasa I los sustituyen por ADN.
La ADN ligasa sella las brechas entre fragmentos de ADN.
 NUCLEÓTIDOS LIBRES

ARN POLIMERASA

REQUERIMIENTOS MOLDE

ENERGÍA
SEMEJANZAS CON LA REPLICACIÓN
TRANSCRIPCIÓN HELICASA
Es muy similar en términos de mecanismo
En la transcripción, un sistema enzimático químico, polaridad y utilización de molde.
convierte la información genética de un segmento
ENZIMAS
de ADN en una cadena de ARN con una
secuencia de bases complementaria a una de las
cadenas de ADN. El proceso es independiente NUCLEASAS
espacial como temporalmente del proceso de
replicación.

DIFERENCIAS CON LA REPLICACIÓN

Los dos procesos difieren en que la transcripción
no requiere cebador, que solo afecta a segmentos
cortos de ADN y que solo una de las cadenas
actúa como molde.
 La transcripción es el primer paso de la expresión génica, el proceso por el
cual la información de un gen se utiliza para generar un producto funcional,
como una proteína. El objetivo de la transcripción es producir una copia de
ARN de la secuencia de ADN de un gen. En el caso de los genes codificantes,
RESUMEN DE LA
TRANSCRIPCIÓN la copia de ARN, o transcrito, contiene la información necesaria para
generar un polipéptido (una proteína o la subunidad de una proteína). Los
transcritos eucariontes necesitan someterse a algunos pasos de procesamiento
antes de traducirse en proteínas.

La principal enzima que participa en la transcripción es la ARN

polimerasa, la cual utiliza un molde de ADN de cadena sencilla para
sintetizar una cadena complementaria de ARN. Específicamente, la ARN
polimerasa produce una cadena de ARN en dirección de 5' a 3', al agregar
cada nuevo nucleótido al extremo 3' de la cadena.
LA ARN
POLIMERASA

La ARN polimerasa sintetiza una cadena de ARN complementaria a la

cadena molde de ADN. Esta enzima sintetiza la cadena de ARN en
dirección 5' a 3', mientras que lee la cadena molde de ADN en dirección 3'
a 5'. La cadena molde de ADN y la cadena de ARN son antiparalelas.


 La ARN polimerasa se une a una secuencia de ADN llamada promotor,
que se encuentra al inicio de un gen. Cada gen tiene su propio promotor.
Una vez unida, la ARN polimerasa separa las cadenas de ADN para
proporcionar el molde de cadena sencilla necesario para la transcripción.

INICIACIÓN La región promotora se encuentra antes de (y solapada ligeramente con) la

región transcrita cuya transcripción señala. Esta región contiene sitios de
reconocimiento para que la ARN polimerasa o sus proteínas auxiliares se
unan. El ADN se abre en la región promotora de forma que la ARN
polimerasa pueda iniciar la transcripción.

Una cadena de ADN, la cadena molde, actúa como plantilla para la ARN
polimerasa. Al "leer" este molde, una base a la vez, la polimerasa produce
una molécula de ARN a partir de nucleótidos complementarios y forma
una cadena que crece de 5' a 3'. El transcrito de ARN tiene la misma
información que la cadena de ADN contraria al molde (codificante) en el
gen, pero contiene la base uracilo (U) en lugar de timina (T).
ELONGACIÓN
La ARN polimerasa sintetiza un transcrito de ARN complementario a la
cadena molde de ADN en dirección 5' a 3'. La enzima avanza a lo largo de
la cadena molde en dirección 3' a 5' y al avanzar abre la doble hélice del
ADN. El ARN sintetizado solo se mantiene unido a la cadena molde por
un corto tiempo y luego sale de la polimerasa como una cadena colgante,
para permitir que el ADN se vuelva a cerrar y formar una doble hélice.
 

Las secuencias llamadas terminadores indican que se ha completado el

TERMINACIÓN transcrito de ARN. Una vez transcritas, estas secuencias provocan que el
transcrito sea liberado de la ARN polimerasa
 ARNm que contiene la información de
la proteina que se va sintetizar.

ARNt que transfiere los aminoácidos al

ribosoma

Proteínas enzimáticas y no enzimáticas

REQUERIMIENTOS Energía

Ribonucleótidos trifosfatados como

fuente de energía

Ribosomas

CODÓN DE INICIO
Factores de inicio y terminación Es el codón que da inicio a la traducción, cuyo triplete es AUG.
En las células eucariotas corresponde al aminoácido metionina y en las
procariotas
TRADUCCIÓN CODÓN
Triplete de nucleótidos del ARNm, los cuales determinan un aminoácido.
CODONES DE TERMINACIÓN
Los codones UAA, UAG y UGA son docenes de terminación que
ANTICODÓN Finalizan el proceso de traducción.
Triplete complementario al codón presente en el ARNt, los cuales
Transportan al aminoácido que indique el codón.
DEGENERADO
Como el ARN es un polímero lineal de 4 tipos de nucleótidos, si se
toman de a 3, existen 64 posibles codones, y como las proteínas se
construyen con 20 aminoácidos, se deduce que varios codones
codifican el mismo aminoácido, por lo que se dice que el código
CÓDIGO GENÉTICO genético es degenerado
.
Reglas para la traducción. ALTAMENTE CONSERVADO A TRAVÉS DE LA EVOLUCIÓN
Es el mismo en todos los seres vivos, por lo tanto, también es universal.

NO ES AMBIGUO
Pues cada triplete tiene su propio significado.
 Los codones de un ARNm no reconocen directamente a los aminoácidos que especifican la traducción
del mensajero necesita de moléculas adaptadoras, que son los ARNt. Estos poseen el anticodón
complementario a cada codón y transportan el aminoácido que indique ese codón.

ROL DEL ARNT

En todos los ARNt, en cada extremo de la “L” existen grupos de nucleótidos no apareados que son
importantes para su función de adaptador. En el extremo 3’ hidroxilo hay una secuencia CCA que se une
de forma covalente a un aminoácido a través de un enlace de alta energía, mientras que en la otra punta
existe un bucle con un grupo de 3 nucleótidos, el anticodón, que puede aparearse con un triplete de bases
complementario de una molécula de ARNm, el codón.

Cada ARNt puede transportar uno solo de los 20 aminoácidos y cada aminoácido tiene signado por lo
menos un tipo de ARNt. El acoplamiento del ARNt a su aminoácido requiere la activación de este
mediante la molécula de ATP, y luego queda el aminoácido avivado unido a extremo 3’ del ARNt. Esa
unión es realizada por medio de las aminoacil-ARNt sintasas, cada una de las cuales es específica para
un aminoácido.
SEGUNDO CÓDIGO
GENÉTICO
TRADUCCIÓN En el ribosoma no se comprueba la identidad del aminoácido que esta unido al ARNt. Por este motivo la
unión del aminoácido correcto a cada ARNt es esencial para la fidelidad de la síntesis proteica. Una
aminoacil-ARNt sintasa no solo ha der ser específica para un único aminoácido sino también para un
ARNt determinado. Esta interacción se conoce como segundo código genético.

El ARNm que va a traducirse se ubica en los ribosomas. Son complejos de 50 proteínas diferentes
asociados con varias moléculas de ARN ribosomal. Constan de una subunidad pequeña que se une al
ARNm y a las moléculas de ARNt y una subunidad mayor que cataliza la formación de los enlaces
peptídicos. Las dos subunidades encajan de tal forma que se forma una hendidura a través de la cual para
el ARNm a medida que el ribosoma se desplaza a lo largo del mismo durante el proceso de traducción y
del que emerge a cadena polipeptídica recién formada.

Los ribosomas se unen a una señal de iniciación cercana al extremo 5’ del ARNm, que establece la pauta
RIBOSOMAS de lectura y determina el extremo amino terminal de la proteína. Luego se desplazan hacia el extremo 3’
agregándose un aminoácido, llevado por su ARNt, para cada codón.

POLISOMA
Generalmente, varios ribosomas se desplazan simultáneamente sobre un mismo ARNm, en dirección 5’
 3’, de forma que cada uno de ellos fabrica una cadena polipeptídica independiente y totalmente idéntica a las
otras.
 Para que pueda comenzar la traducción, necesitamos unos cuantos
Ingredientes clave; estos son:
• Un ribosoma (que viene en dos subunidades, grande y pequeña)

INICIACIÓN: • Un ARNm con las instrucciones para la proteína que vamos a

REQUERIMIENTOS construir
• Un ARNt "de inicio" que lleva el primer aminoácido de la proteína,
que casi siempre es metionina (Met)

El inicio de la síntesis comienza con la fijación de un factor de inicio a

la subunidad ribosómica menor, lo que impide que las dos subunidades
ribosómicas se combinen prematuramente.
Durante la iniciación, estas piezas deben reunirse justo de la forma
correcta. Juntas, forman el complejo de iniciación, el ensamblaje
molecular para comenzar a fabricar una nueva proteína.
Dentro de tus células (y las células de otros eucariontes), la iniciación de
INICIACIÓN
la traducción sucede así: primero, el ARNt que lleva metionina se une a
la subunidad ribosomal pequeña. Juntos, se unen al extremo 5' del
ARNm al reconocer el casquete de GTP 5' (que se agregó durante el
procesamiento en el núcleo). Luego, "caminan" sobre el ARNm en la
dirección 3', y se detienen cuando llegan al codón de inicio (a menudo,
pero no siempre, el primer AUG). Una vez logrado este ensamblaje, se
fija la subunidad ribosómica mayor.


 Me gusta recordar lo que sucede en esta etapa de "desarrollo" de la
traducción a través de su nombre: la elongación se da cuando la cadena
de polipéptidos aumenta su longitud.
Pero ¿cómo crece realmente la cadena? Para averiguarlo, examinemos la
primera ronda de elongación, una vez que se ha formado el complejo de
iniciación, pero antes de que se hubieran unido aminoácidos para formar
ELONGACIÓN
una cadena.
Nuestro primer ARNt, que lleva metionina, comienza en el espacio del
centro del ribosoma, el llamado sitio P. Junto a él, está expuesto un
nuevo codón, en otro hueco llamado sitio A. El sitio A será el "lugar de
aterrizaje" para el siguiente ARNt, cuyo condón es la pareja perfecta (es
complementario) del codón expuesto.


En la primera ronda de elongación, el aminoácido entrante se une a la

metionina ya presente en el sitio de P del ribosoma. Esta acción inicia la
producción del polipéptido. A continuación se describen los tres pasos
de esta primera ronda de elongación.
1) Reconocimiento del codón: un ARNt entrante con un anticodón
ELONGACIÓN
complementario al codón expuesto en el sitio A se une al ARNm. Se usa
energía de GTP para aumentar la precisión del reconocimiento del codón.

2) Formación del enlace peptídico: se forma un enlace peptídico entre el

aminoácido entrante (llevado por un ARNt al sitio A) y la metionina (del
ARNt cargado con metionina unido al sitio P durante la iniciación).
 Esta acción pasa el polipéptido (los dos aminoácidos unidos) del ARNt
del sitio P al ARNt del sitio A. El ARNt del sitio P ahora está "vacío"
porque no tiene el polipéptido.
3) Translocación: el ribosoma se desplaza un codón sobre el ARNm hacia
el extremo 3'. Esto cambia el ARNt del sitio A al sitio P y el ARNt del sitio
P al sitio E. El ARNt vacío del sitio E sale entonces del ribosoma.

Una vez que el ARNt correspondiente se ha colocado en el sitio A, es hora

de la acción: es decir, la formación del enlace peptídico que conecta un
aminoácido con otro. Este paso transfiere la metionina del primer
ELONGACIÓN ARNt al aminoácido en el segundo ARNt en el sitio A.

No está mal. Ahora tenemos dos aminoácidos, ¡un polipéptido (muy

pequeño)! La metionina forma el extremo-N del polipéptido, y el otro
aminoácido es el extremo-C.

Pero... es probable que queramos un polipéptido más largo que solo dos
aminoácidos. ¿Cómo sigue creciendo la cadena? Una vez formado el
enlace peptídico, el ARNm avanza a través del ribosoma exactamente un

ELONGACIÓN
codón. Este avance permite que el primer ARNt, ahora vacío, salga a
través del sitio E ("salida"). También expone un nuevo codón en el sitio
A, de forma que todo el ciclo se pueda repetir.


Los polipéptidos, como todas las cosas buenas, deben llegar a su fin. La
traducción finaliza en un proceso conocido como terminación. La
terminación sucede cuando un codón de alto en el ARNm (UAA, UAG,
o AGA) entra en el sitio A.
Proteínas llamadas factores de liberación reconocen los codones de
terminación y caben perfectamente en el sitio P (aunque no sean ARNt).
Los factores de liberación interfieren con la enzima que normalmente
forma los enlaces peptídicos: hacen que agregue una molécula de agua al
TERMINACIÓN
último aminoácido de la cadena. Esta reacción separa la cadena del ARNt,

y la proteína que se acaba de formar se libera.

¿Qué sigue? Afortunadamente el "equipo" de la traducción es reutilizable.
Después de que se separan las subunidades ribosomales grande y pequeña
una de la otra y del ARNm, cada elemento puede participar (y en general
lo hace rápidamente) en otra ronda de traducción.
La fidelidad de la síntesis es energéticamente cara. Para la formación de
cada cadena polipeptídica se requiere al menos de la ruptura de cuatro
enlaces fosfatos de alta energía.
 MITOCONDRIAS
El ADN mitocondrial es bastante simple, es de tipo circular y esta en la matriz
anclado a la membrana mitocondrial interna. El tamaño de sus moléculas varía
ampliamente. La mayoría de las proteínas presentes en las mitocondrias son codificadas
por el ADN nuclear, pero parte las sintetiza la misma mitocondria: algunas subunidades
de proteínas de la membrana interna mitocondrial. De este modo se deduce que una
importante cantidad de genes fue trasferida hacia el ADN nuclear durante la evolución de
eucariotas. Por el contrario, los actuales genomas de estas organelas son estableces. Esta
trasferencia parece haber sido gradual, y el ADN mitocondrial solo codifica algunas
GENOMA
proteínas involucradas en el transporte de electrones en la membrana interna.
Las mitocondrias y cloroplastos no se hacen de novo, siempre
provienen de la división de mitocondrias o cloroplasto ya existentes.
Antes de la división, debe duplicarse el ADN del organoides, de
modo que las células hijas posean una cantidad equivalente de
mitocondrias y/o cloroplastos. La división ocurre por fisión binaria.
Ambas organelas contiene múltiples copias del ADN y no contiene CLOROPLASTOS
histonas asociadas.
Contienen en el estroma varias moléculas de ADN circular con una secuencia de
nucleótidos casi idéntica a la de fragmentos del cromosoma bacteriano. La
maquinaria de la síntesis proteica se parece más a la de bacterias que a células
eucariotas. Sus genes están involucrados en 4 tipos de procesos: transcripción,
traducción, fotosíntesis y biosíntesis de aminoácidos, acido grasos y pigmentos.
Todas las proteínas conocidas en los cloroplastos so partes de grandes complejos
proteicos que también contienen una o más subunidades codificadas en el núcleo y
que se ubican en la membrana tilacoidal.

ACCIÓN REPARADORA
MUTACIONES
Muchas de las alteraciones pueden corregirse por
Son alteraciones en la estructura del ADN que dan numerosos sistemas bioquímicos de reparación que
lugar a variaciones permanentes e irreversibles en la funcionan continuamente en las células. El ADN es
información genética. la única macromolécula que posee tales sistemas;
por eso su integridad como polímero se mantiene
mejor en comparación con otros.
 REVERSIBILIDAD
Es un proceso reversible, modificando las condiciones es posible
renaturalizar la macromolécula tal que vuelva a su condición inicial.

DESNATURALIZACIÓN
Es la perdía más o menos
completa de las estructuras de
orden superior, con la FACTORES
concomitante perdida parcial o Temperatura, cambios de pH, cambios de solvente o concentración salina.
total de la función de la molécula.
Esta pierde su conformación
espacial pero el esqueleto
covalente permanece intacto.
DESNATURALIZACIÓN DEL ADN
RENATURALIZACIÓN Se puede obtener sometiendo la suspensión a valores extremos de pH o por
calentamiento a temperaturas superiores a los 80 o 90 °C. Esta
Cuando la temperatura y/o pH desnaturalización implica la ruptura de puentes de hidrógenos entre las
retornan a valores fisiológicos, los bases apareadas y la de interacciones hidrofóbicas de apilamiento de estas.
segmentos desenrollados de las
cadenas volverán a regenerar la
doble hélice inicial. También se
llama hibridación o templado.
REVERSIBILIDAD
La hidrolisis es un proceso irreversible, aun cuando se vuelvan a las
condiciones iniciales, no se obtendrá un nuevo ácido nucleico.

HIDROLISIS
HIDROLISIS DEL ADN
Implica la ruptura de los enlaces
covalentes entre los monómeros Los tratamientos para hidrolizar son más drásticos que los para
constituyentes de los polímeros. desnaturalizar. Se puede lograr la hidrolisis con tratamientos ácidos o
Esto es, la macromolécula pierde alcalinos, generalmente combinados con temperaturas altas.
su estructura primaria.

NUCLEASAS
Los sistemas vivos poseen enzimas que catalizan la hidrolisis específica de
los ácidos nucleicos, diversas nucleasas.
 Virus
Existe un único tipo de ácido nucleico que constituye su material genético. No poseen un sistema de expresión genética propio, necesitan la maquinaria de la célula que parasitan. Existen virus
con ADN de simple y doble cadena, y otros con ARN de simple y doble cadena.
Procariota Eucariota
Su material genético está constituido por una única molécula de ADN doble cadena En el núcleo celular. En este caso es ADN lineal, asociado fuertemente a histonas
circular cerrado, ubicado en la zona nuclear. Los plásmidos son moléculas de ADN y proteínas no histónicas constituyendo cromosomas. En número de estos varia
UBICACIÓN circular, en general de solo algunas kpb de tamaño. Contienen información que no de ser vivo a ser vivo. Las mitocondrias y cloroplastos poseen material genético
es imprescindible para las funciones básicas de la bacteria, aunque puede resultar propio, un único cromosoma de ADN de doble cadena, circular cerrado. Este
critica en determinadas condiciones último es más parecido al procarionte que al eucarionte.
Además de lineales, son considerablemente más grandes que las bacterias y están
CONFORMACIÓN Está asociada a enzima, pero carece de proteínas estructurales.
organizadas con proteínas histónicas y no histónicas constituyen la cromatina.
La replicación del ADN bacteriano circular comienza en un único origen de La replicación es la misma. Una diferencia importante, es que ya no existe un
REPLICACIÓN replicación y avanza bidireccionalmente alrededor del círculo, con las dos horquillas único origen, sino que encada cromosoma eucariótico hay múltiples orígenes de
de replicación en direcciones opuestas. replicación, formándose replicones.
Los eucariontes sintetizan ADN con una velocidad de 2000 pb por minuto, una
VELOCIDAD DE
Sintetizan 50000 pb por minuto. velocidad mucho menor que las bacterias, lo cual explica la necesidad de la
REPLICACIÓN
existencia de múltiples orígenes de replicación.
Para la transcripción, las células bacterianas tienen un único tipo de ARN El sistema de expresión genética está constituido por todos los tipos de ARN que
polimerasa que permite la síntesis de todos los tipos de ARN. Estas enzimas carecen se forman en el núcleo a partir de la transcripción de ADN, pero su acción se
TRANSCRIPCIÓN de actividad correctora de pruebas y por lo tanto su eficiencia es menor que la de la realiza en el citoplasma. Para la transcripción, existen tres tipos de polimerasas,
ADN polimerasa, pero la transcendencia no es tan seria porque existen muchas designadas ARN polimerasas I,II y III, cada una sintetiza una o más clases de
copias de ARN y porque son degradadas pronto. ARN.
La síntesis de proteínas puede llevarse a cabo en los ribosomas que se hallan libres
Las proteínas están codificadas por una única secuencia de ADN, interrumpida, que
en el citosol, o puede realizarse en los ribosomas adheridos a las membranas de
se copia sin ninguna alteración a un transcripto de ARN, que sin modificación
retículo endoplasmático rugoso, como sucede con las proteínas de membrana o la
TRADUCCIÓN constituye una molécula de ARNm. Este va a ser inmediatamente traducido en los
de exportación para el exterior celular. La separación neta entre los procesos de
ribosomas bacterianos, más pequeños que los ecuariontes. Transcripción y
transcripción y traducción crean el paso evolutivo de la aparición de la membrana
traducción son simultáneas en los eucariotas.
nuclear (al que después se le suma el de maduración de ARN).
 MADURACIÓN DE ARN
Es una de las principales diferencias entre eucariotas y procariotas. Estos últimos poseen en sus genes secuencias codificantes, exones, interrumpidas por secuencias no codificantes, intrones.

TRANSCRITO PRIMARIO
Para fabricar un ARN funcional, primero se trascribe todo el gen, originándose una molécula muy larga.

PROCESO DE MADURACIÓN POR CORTE Y EMPALME O “SPLICING”

Antes de que el ARN abandone el núcleo sufre este proceso, el cual es catalizado por
complejos enzimáticos, que eliminan todas las secuencias de intrones, produciendo
una molécula de ARN más corta.

ARNm
Estos sufren dos medicaciones en ambos extremos a medida que se sintetizan.
CAPERUZA
CADENA DE POLI-A
En primer lugar, al extremo 5’, después de sintetizados unos 30 nucleótidos, se le añade una caperuza
Es la segunda modificación, consiste en la adición en el extremo 3’ de una cadena de
que consiste en la adición de un nucleótido GTP modificado. Esta caperuza es importante en el inicio de
poli-A; esta cola colabora en la exportación del ARNm maduro, influye en la estabilidad
la traducción y preserva al ARN de la degradación.
de este en el citoplasma y es una señal de reconocimiento para el ribosoma
 EMPALME ALTERNATIVO

¿De qué sirve el empalme? No sabemos realmente por qué existe el empalme y, de cierta forma, parece
un sistema derrochador. Sin embargo, el empalme posibilita un proceso llamado empalme alternativo,
en que puede hacerse más de un ARNm del mismo gen. Mediante el empalme alternativo, los humanos
(y otros eucariontes) podemos codificar secretamente un número mayor de proteínas que los genes que
tenemos en nuestro ADN.
En el empalme alternativo, un pre-ARNm se puede empalmar en cualquiera de dos (¡a veces muchas
más que dos!) maneras diferentes. Por ejemplo, en el siguiente diagrama, el mismo pre-ARNm puede
empalmarse de tres maneras diferentes, según los exones que se conservan. Esto resulta en tres ARNm
maduros diferentes que se traducen en proteínas con estructuras diferentes.

DEFINICIÓN
Son las macromoléculas más abundantes de la materia viva.

COMPOSICIÓN
Todas las proteínas contiene C, H, O, y N, algunas también S. Son biopolímeros constituidos por
unidades estructurales llamadas aminoácidos. Todas las proteínas están constituidas por los mismos 20
aminoácidos en todas las especies. Estos se unen mediante uniones covalentes llamadas uniones
PROTEÍNAS peptídicas. Al estar formadas por 20 aminoácidos muy diferentes entre sí, poseen una enorme versatilidad en las
propiedades químicas.

ESPECIFICIDAD
Son los instrumentos moleculares mediante los cuales se expresa la información genética. La mayor
parte de las proteínas son específicas de cada especie. Algunas son diferentes incluso entre individuos de
la misma especie, por lo que se considera que cada organismo es único, desde el punto de vista
bioquímico.
 ENZIMÁTICA
La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador específico para cada reacción. En su
Gran mayoría son proteínas denominadas enzimas.

HORMONAL
Son sustancias producidas por las células que ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.

RECONOCIMIENTO
La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo.

TRANSPORTE
En los seres vivos son esenciales los sistemas de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso o
bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas. Los transportadores biológicos son siempre proteínas.

ESTRUCTURAL
Poseen membranas lipoproteícas y un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan sus
Componentes y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte celular o la división celular.
FUNCIONES BIOLÓGICAS

DEFENSA
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es detectar lo propio de lo extraño.

MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con proteínas.

RESERVA
Ciertas proteínas constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

REGULADORA
Muchas proteínas se unen al ADN y regulan la transcripción génica. De esta forma, el organismo se asegura que la célula tenga en todo
momento las proteínas necesarias para desempeñar normalmente las funciones.

OTRAS
Muchas toxinas son proteicas. Los fenómenos de transducción son mediados por proteínas.
 DEFINICIÓN
Son moléculas de bajo peso molecular

COMPOSICIÓN
Los veinte tipos distintos de aminoácidos contienen un grupo amino (-NH 2) y un grupo carboxilo (-COOH), unidos al mismo átomo de
carbono, llamado carbono alfa. Por eso se llaman α – aminoácidos. Los aminoácidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al
carbono alfa, que varía en estructura, tamaño y carga eléctrica, así como en la solubilidad en agua.

CLASIFICACIÓN
Se agrupan según las propiedades de sus cargas laterales. Los con cadenas laterales carbonadas no cargadas son hidrófobos. En tanto
aquellos con cadenas laterales polares son hidrófilos y pueden interactuar con el agua; los con R que no se ionizan mediante puentes de
hidrogeno y los que se ioniza, con R cargados, forman iones hidratados a pH intracelular (ácidos y básicos).

CARBONO ALFA
El carbono alfa es un carbono asimétrico o centro quiral. Por lo tanto, cada aminoácido puede presentarse como dos Enantiómeros
distintos. Los de las proteínas de los seres vivos son exclusivamente L-α-aminoácidos.
AMINOÁCIDOS ZWITTERIÓN
Los aminoácidos se presentan tanto en estado sólido cristalino como en solución acuosa, como ion dipolar interno.
+
El grupo -NH2 acepta un protón hasta convertirse en -NH3 y el grupo carboxilo dona un protón
-
Convirtiéndose en -COO .
Pueden actuar como dadores de nitrógeno en biosíntesis de
ANFÓTEROS compuestos nitrogenados o como intermediario en diversas rutas.
Los aminoácidos en solución se pueden comportar como ácidos o bases, de acuerdo con el pH del medio: son
anfóteros. Todo aminoácido posee un grupo amino y carboxilo con capacidad para captar o perder protones en
función del pH. Pueden actuar como dadores de nitrógeno en biosíntesis de
compuestos nitrogenados o como intermediario en diversas rutas.
CARGA ELÉCTRICA
La carga eléctrica neta de un aminoácido depende del pH del medio. El pH en el cual la carga eléctrica neta se Cuando están en exceso, o son la única fuente de carbono y
denomina punto isoeléctrico. A pH inferiores al punto isoeléctrico un aminoácido presenta carga positiva, energía, se utilizan para construir cadenas carbonadas o para
desplazándose hacia el catado. A pH superiores, poseen carga negativa y se dirigen hacia el ánodo. obtener energía.

Algunos son neurotransmisores

Algunas plantas y hongos los utilizan a modo de defensa, como

compuestos tóxicos.

Diversos compuestos son derivados de aminoácidos.

OTRAS FUNCIONES

Constituyen la pared de la glucocálix.

 CONSTITUCIÓN
Dos aminoácidos se unen covalentemente a través de un enlace amia, llamado unión peptídica, que se forma entre el carbono del grupo carboxilo de una
molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra. Es una reacción de condensación: el grupo α – amino del aminoácido 2 actúa donando sus electrones y
desplazando el grupo -OH del carboxilo del aminoácido 1. Los dos aminoácidos unidos por el enlace peptídico no están libres para rotar alrededor de la unión C
– N, porque tiene un carácter parcial de doble enlace. La formación del enlace péptido es endergónica, por lo tanto a pH fisiológico es necesario activar el grupo
carboxilo, gracias al ATP, antes de quedar unido a su extremo 3’ de su ARNt.

CLASIFICACIÓN
Cuando dos aminoácidos se combinan, forman un dipéptido. Si son tres, tenemos un tripéptido. Varios forman un oligopéptido y una cadena muy larga forma
un polipéptido. Las proteínas pueden estar formadas por 1 o varias cadenas polipeptídicas.

UNIÓN PEPTÍDICA

GRUPOS TERMINALES
Las unidades de aminoácido de un péptido se suelen denominar residuos pues cada uno ha perdido un H de su amino y una porción de hidroxilo de u carboxilo.
Los péptidos se nombran empezando por el residuo aminos terminal o N-terminal, que por convención se coloca a la izquierda, y siguiendo hacia el extremo derecho, el
del residuo carboxilo-terminal o C-terminal.

IONIZACIÓN
Los péptidos contienen un único grupo α – amino y un único grupo α – carbonilo que se ionizan de la misma manera que los aminoácidos. Los demás grupos
esta comprometidos por los enlaces péptidos y no contribuyen al comportamiento acido-base. No así los grupos ionizables de las cadenas R laterales.

OTRAS FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS

Algunos tienen actividades biológicas importantes, como hormonas. Otros son venenos o antibióticos.
 ESTADO NATIVO
Las proteínas difieren unas de otras porque cada una tiene una cadena
distintiva de residuos de aminoácidos. En principio, pueden adoptar un
numero ilimitado de conformaciones. Sin embargo, una secuencia
especifica de aminoácidos se pliega en una macromolécula que presenta
una conformación única, la cual predomina en condiciones fisiológicas.
Esta conformación es usualmente la más estable, con la menor egregia
libre, y es con la cual la proteína cumple su función. Las proteínas que
se encuentran en esa conformación funcional se dice que están en su
conformación nativa. A su vez, la estructura tridimensional determina la
función de la proteína. .

PRIMARIA
La estructura primaria se define como la secuencia de aminoácidos en
una cadena polipeptídica, es decir el número, tipo y orden de los
aminoácidos unidos covalentemente que la forman. La función de una
proteína depende de la secuencia de aminoácidos, ya que esta juega un
papel importante en la determinación de la estructura tridimensional.
Dicha secuencia, puede proporcionar conocimientos sobre su estructura
tridimensional, su función, localización celular y evolución.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

SECUNDARIA
Esta determinada por la disposición espacial regular y repetitiva de los
residuos de aminoácidos adyacentes; o sea la disposición del esqueleto
de la cadena.

TERCIARIA
Es la disposición tridimensional de todos los átomos de la cadena
polipeptídica. Esta estructura no es repetitiva.

CUATERNARIA
Algunas proteínas están compuestas por oligómeros de dos o más ESTABILIDAD
cadenas de polipéptidos o subunidades u oligómeros. La disposición de
Son estabilizadas por las mismas
las subunidades proteicas en complejos tridimensionales constituye la
fuerzas que estabilizan la estructura
estructura cuaternaria de la proteína oligomérica o multimérica. La terciaria.
asociación de cadenas polipeptídicas puede resultar útil para una
variedad de funciones.
 FIBROSAS
Son proteínas cuyas cadenas
Peptídicas están dispuestas
formando largos filamentos o
laminas; tienen funciones
RIGIDEZ DE LAS UNIONES estructurales, dan soporte y
La rigidez de las uniones peptídicas limita el número de forma a la célula, y las protegen;
Conformaciones que un polipéptido puede adoptar. Los Cα de suelen están formadas por un
aminoácidos están separados por 3 enlaces covalentes, único tipo de estructura
ordenadamente Cα – C – N – Cα y el enlace amida C – N tiene secundaria y son insolubles en
un carácter parcial de doble enlace, por lo que no puede rotar agua. Son un claro ejemplo de la
libremente. Los 4 átomos del enlace se encuentran el mismo relación entre estructura proteica y MOTIVO
plano, de forma que el carbonilo y la amida se hallen en posición función biológica. Las fibras son
elásticas porque los enlaces de Es un agrupamiento estable
trans. Esto da lugar a dos tipos de conformaciones mas de varios elementos de
hidrogeno puede reformarse.
SECUNDARIA habituales. . estructura secundaria. Son
diversas combinaciones de
GLOBULARES hélice alfa y lamina beta que
CLASIFICACIÓN Son proteínas cuyas cadenas se presentan repetidamente en
polipeptídicas se encuentran muchas proteínas no
relacionadas entre sí.
plegadas en forma estrecha a fin
HÉLICE α de producir una molécula
compacta de forma esférica, NIVELES DE
como la mayor parte de las PLEGAMIENTO
DOMINIO
TIPOS LAMINA β enzimas, proteínas de transporte Los residuos con R
y hormonas. Son más complejas hidrofóbicos deben Un dominio proteico es una
y frecuentemente contienen encontrarse encerrados en el región compacta, que puede
varios tipos de estructuras interior, lejos del contacto tener entre 40 y 400
OTRAS aminoácidos, y que
CONFORMACIONES secundaria y son mucho más con el agua; y deben
solubles en agua. La estructura formarse el mayor numero constituye una unidad
secundaria siempre tiene una de puentes de hidrógenos modular para la
porción que no es ni helicoidal ni posibles. construcción de la proteína.
laminar, son zonas aleatorias o Está compuesto por varios
asas de conexión. Suelen tener una Motivos Un dominio
mezcla variable de partes de proteico puede ser funcional
ordenamiento helicoidal, laminar si es una unidad modular de
y aleatorio. la proteína que lleva a cabo
una función bioquímica
determinada, y estructural si
se refiere a un componente
estable de la estructura. Son
muy conservados a lo largo
de la evolución.
 ESTABILIDAD
La estructura se encuentra estabilizada por puentes de hidrogeno
intracatenarios, que se establecen entre el H unido al N de cada
enlace peptídico y el O del carbonilo del cuarto aminoácido que se
encuentra en posición amino-terminal con respecto a él. Cada vuelta
HÉLICE α sucesiva de la hélice alfa sé mantiene unida a las vueltas adyacentes a
La disposición hélice alfa es la estructura secundaria más simple que una través de varios puentes de hidrogeno, cuta suma proporciona una
cadena polipeptídica puede adoptar. Es una hélice dextrógira, en la que el estabilidad considerable a la estructura.
esqueleto polipeptídico se encuentra enrollado alrededor del eje longitudinal
y los grupos de los residuos sobresalen del esqueleto. .
INESTABILIDAD
No todos los polipéptidos pueden formar una hélice alfa estable. Si
hay muchos residuos adyacentes con la misma carga se van a repeler
y van a impedir la formación de la hélice alfa, también el gran volumen
de los grupos R cercanos puede desestabilizarla.
LAMINA β
La disposición lamina beta es el otro tipo de estructura secundaria, la cual
es la conformación más extendida posible de las cadenas polipeptídicas. El
esqueleto de la cadena se encuentra extendido en zigzag, donde las cadenas
forman una estructura parecida a una hoja plegada. Se pueden formar CONFORMACIÓN
TIPOS DE laminas plegadas entre diferentes cadenas polipeptídicas, en las cuales se Cada cadena polipeptídica del futuro
ESTRUCTURA establecen puentes de hidrogeno intercatenarios; o entre regiones diferentes
colágeno forma una hélice levógira
SECUNDARIA de una misma cadena peptídica, con puentes de hidrogeno intracatenarios.
Los grupos R de aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en con 3 residuos de aminoácidos por
COLÁGENO vuelta; con abundancia de glicina,
zigzag en direcciones opuestas. Las cadenas pueden ser paralelas, con la
misma orientación amino-carboxilo; o antiparalelas, con orientaciones El colágeno es una proteína fibrosa prolina y hidroxiprolina. Tres cadenas
opuestas, siendo esta ultima la de mayor estabilidad, debido a que los presente en la matriz extracelular; levógiras distintas se enrolan de forma
dipolos C=O y N-H están mejor colocados para su interacción. posee una estructura secundaria dextrógira, dando el tropocolágeno,
particular y única. que luego procede por proteólisis
algunas secuencias peptídicas para
constituir ya fuera de la célula el
colágeno, que tiene una gran fuerza de
tensión, sin capacidad de estiramiento.

ELASTINA
OTRAS CONFORMACIONES Forma un tipo especia de hélice. Está formada por moléculas de
tropoelastina que tiene segmentos largos de hélice rica en glicina
y se producen entrecruzamientos por cadenas laterales de lisinas
cercanas. Las cadenas, relativamente libres y desestructuradas;
generan una trama elástica que permite que tejidos como arterias o
pulmones se deformen y dilaten si sufrir daños.

CODOS β
o también llamados giros β se encuentran en lugares donde la
cadena polipeptídica cambia abruptamente de dirección; suele
conectar dos segmentos de una hoja plegada beta antiparalela.
Forma un giro cerrado de 180°, en el que están involucrados 4
aminoácidos; se forma un puente de hidrogeno entre el primero y el
cuarto.
 Puentes de hidrogeno entre los grupos R de los
aminoácidos en asa adyacentes de la misma
cadena.

Atracción iónica entre los grupos R con cargas

positivas y aquellos con cargas negativas.
FUERZAS QUE LOS MANTIENEN UNIDOS
La estructura tridimensional está determinada por interacciones de largo alcance entre
Residuos de aminoácidos que se encuentran alejados en la secuencia polipeptídica. Los grupos Interacciones hidrofóbicas, derivas de la
R pueden interaccionar por tendencia de los grupos R no polares para
asociarse hacia el centro de la estructura
globular, lejos del líquido que los rodea y
CAPA DE HIDRATACIÓN también fuerzas de van der Waals.
Las interacciones hidrofóbicas juegan un papel especialmente importante en la
estabilización de la conformación de las proteínas; los núcleos de las proteínas son regiones
densamente empaquetadas de cadenas hidrofóbicas. Esta compactación hace que las
interacciones débiles se potencien. Mientras tanto, los grupos polares, se ubican en la Los enlaces disulfuro, que son covalentes, unen
superficie externa de la molécula. Alrededor de las moléculas proteicas con residuos polares los átomos de S de dos cisteínas.
en superficie se forma una capa de agua de solvatación, de agua concreta o ligada. Esta esta
compuesta por los puentes de hidrogeno de los grupos polares con el agua circundante, el
agua ligada, y los formados por las moléculas de agua adyacentes, el agua difusa.

FUNCIONAMIENTO
TERCIARIA El funcionamiento de una proteína se basa en el reconocimiento especifico de la proteína a
otra molécula. Este reconocimiento es tridimensional, y se ejerce a través de interacciones
débiles, entre las cuales los puentes de hidrogeno son responsables prioritarios de
especificidad en la interacción. Por lo tanto, las propiedades biológicas de las proteínas
dependen, casi completamente, de los residuos aminoácidos que quedan expuestos en su
superficie y que son capaces de formar enlaces específicos con las moléculas.

SITIO DE UNIÓN
La conformación terciaria de una proteína globular no es rígida sino que posee cierto grado
de flexibilidad y puede presentar fluctuaciones internas. Muchas sufran pequeños cambios
conformacionales mientras realizan su función biológica. En muchos casos estos cambios se
asocian a la unión de un ligando en un sitio de unión.

ESTABILIDAD
El hecho de que una proteína este compuesta por muchos aminoácidos responde al hecho de
que mientras algunos integran el sitio de unión donde la proteína se va a unir a los ligandos,
otros la mantienen en posición correcta o le suministran sitios de unión a moléculas de
actividad reguladora.

PLEGAMIENTO
ALTERACIÓN DE LA ACTIVIDAD
BIOLÓGICA
La actividad biológica de una proteína
puede ser afectada por cambios en la
secuencia de aminoácidos o por cambios
en la conformación de la proteína.
CHAPERONAS
Se unen a las proteínas no plegadas ni bien
emergen de los ribosomas, impidiendo su
¿COMO OCURRE? plegamiento erróneo y su degradación.
A medida que la proteína se está sintetizando, esta se va plegando. Esta conformación está determinada por la
estructura primaria del péptido, pero es difícil predecir cuál será. Está comprobado que un paso es el plegamiento de CHAPERONINAS
zonas de estructura secundaria en motivos y dominós particularmente estables. El plegamiento de las proteínas in
Son grandes complejos proteicos oligoméricos
vivo requiere de dos proteínas que se encuentran en todos los organismos. Ambas requieren gasto de ATP
en forma de barril, que cubren a las proteínas
parcialmente plegadas y le proporcionan un tiempo
adicional para alcanzar el plegamiento correcto.
MUTACIÓN
Cuando ocurre una mutación puede suceder que el cambio no tenga efectos estructurales o
funcionales importantes. Sin embargo, algunas mutaciones pueden producir trastornos si se camia
un aminoácido por otro en algún lugar importante de la cadena.
HIDROLISIS
Puede ocurrir por cambios de pH y temperatura o por acción de proteasas. Se produce la
ruptura de los enlaces covalentes, se rompe la secuencia y es irreversible.
DESNATURALIZACIÓN
Los cambios en la estructura tridimensional de la proteína alteran su actividad biológica.
Cuando se calienta o se trata con alguna sustancia química, su conformación nativa se distorsiona
y la cadena péptica se despliega para dar lugar a una conformación más al azar. Este cambio de
conformación que afecta a las estructuras de orden superior y la pérdida de su actividad biológica
es conocida como desnaturalización. Esta puede no ser reversible. También pueden producirse por
variaciones bruscas del pH. Cualquier tratamiento con estos agentes no rompe los enlaces
peptídicos.
RENATURALIZACIÓN
En determinadas condiciones, algunas proteínas que han sido desnaturalizadas recuperar su
estructura nativa y su actividad biológica cunado se restauran las condiciones normales del
medio.
 MODIFICACIONES AMINO Y CARBOXILO TERMINAL
Todos los péptidos inician con un resto N-formilmetionina o metionina, el cual es eliminado posteriormente.

MODIFICACIÓN PROTEOLÍTICA
A veces se eliminan segmentos de péptidos, que transforman la forma inactiva en la cual la proteína se sintetizo en la forma activa que cumple su
Función.

PERDIDAS DE SECUENCIA SEÑAL

Son cortas secuencias peptídicas que dirigen la proteína hacia su destino

PROCESO POST- TRADUCCIÓN

FORMACIÓN DE PUENTES DISULFURO
Las cadenas polipeptídicas suelen ser modificadas químicamente
Pueden ser intra o inter catenarios y ayudan a las proteínas que deben ser exportadas a mantener su estructura.
antes de llevar a cabo sus funciones.

MODIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

GLICOSILACIÓN

ADICIÓN DE GRUPOS PROTESTICAS

Se añaden por unión covalente moléculas orgánicas o combinación de ella con iones.
 DEFINICIÓN
Es el conjunto de transformaciones químicas y energéticas, finamente reguladas, que ocurren en todo
organismo vivo. Lo que distingue el metabolismo de la célula es que las reacciones celulares productoras de
energía están asociadas, acopladas, con los procesos que generan orden molecular en la célula.

LEYES DE LA TERMODINÁMICA
La célula, como todo sistema abierto, intercambia materia y energía con su entorno, con el que nunca está
en equilibrio. Los alimentos que ingiere, carentes de orden, contienen energía química, que la célula
transforma para obtener energía necesaria para realizar todos sus procesos y generar orden, al biosintétizar
macromoléculas altamente ordenadas a partir de sus monómeros constituyentes. Pero, parte de esa energía
se pierde en forma de calor, el cual es liberado al entorno, causando un aumento de la entropía. Por lo tanto,
la célula desordena el entorno para generar orden dentro de ella.

CICLO DEL CARBONO

La utilización del C es un proceso cíclico que abarca el conjunto de la biosfera. Los átomos de C incorporan
a las moléculas orgánicas mediante la fotosíntesis, pasan a los animales, microorganismos y al material
orgánico del suelo y los océanos; para volver como CO 2 por la respiración o por la combustión de
materiales fósiles.
METABOLISMO

CICLO DEL NITRÓGENO

El nitrógeno es una fuente para la síntesis de aminoácidos, nucleótidos y otros compuestos nitrogenados.
Pocos organismos pueden convertir el N 2 atmosférico en formas útiles. Las cianobacterias y algunas bacterias del
suelo que viven simbióticamente en las raíces de las plantas leguminosas son capaces de fijar el nitrógeno
atmosférico para producir NH3 y todos sus derivados. Otras bacterias, las nitrificantes, oxidan el NH 3 a nitritos y
nitratos. Las plantas y muchas bacterias pueden reducir los nitratos y nitritos, y el amonio. Los animales deben
obtener el N en forma de aminoácidos u otros compuestos orgánicos de los alimentos. La degradación
microbiana devuelve el NH3 al suelo.
RUTAS METABÓLICAS
En el metabolismo tiene lugar en una serie de rutas, constituida cada una por varios pasos, en cada uno de
los cuales se produce un pequeño cambio especifico. Todas estas rutas están catabolizadas por enzimas.
Estas están usualmente conectadas en serie, tal que el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.
ATP
Actúa como molécula acumuladora de energía; su hidrolisis libera una gran cantidad de energía y esta
acoplada reacción químicas energéticamente desfavorables. Así, las macromoléculas se ensamblan a partir
de pequeñas moléculas precursoras que han sido activadas por la hidrolisis de un nucleósido trifosfato y
mediante reacciones repetidas de condensación.
CATABOLISMO
Es la fase de degradación. En el primer paso los nutrientes
orgánicos, provenientes del medio o de los depósitos celulares, se
convierten en productos más pequeños y sencillos. Luego estas
moléculas pequeñas son oxidadas, dentro de la célula. Las rutas
catabólicas liberan energía, parte de la cual se conserva en forma
de ATP. La ruta catabólica es una vía exergónica, ya que se libera
energía útil, por lo que se deduce que la energía de los reactivos
es mayor que la energía de los productos.
ANABOLISMO
En el anabolismo tiene lugar las biosíntesis, donde precursores
pequeños y sencillos son transformados en moléculas complejas.
Estas reacciones requieren el aporte de energía en forma de ATP,
originado durante el catabolismo o en la fotosíntesis. , la ruta
anabólica es una vía endergónica, ya que necesita de energía libre
para que ocurra, por lo que los reactivos poseen menor energía
que los productos.
 ENTALPIA
ENTROPÍA
ENERGÍA LIBRE
REACCIONES ACOPLADAS
Los seres vivos obedecen las siguientes reglas:
ASPECTOS ENERGÉTICOS DE LOS SERES VIVOS
ASPECTO CINÉTICO
Aun cuando una reacción ocurra espontáneamente, puede no suceder
a velocidad apreciable. De estos se deduce que además del energético,
hay que tener encuentra el aspecto cinético.
CATALIZADORES
Son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reacción.
Actúan combinándose transitoriamente con los reactivos, originando
Un estado de transición de menor energía libre que el correspondiente
a una reacción no catalizada. No pueden violar las leyes básicas de la
Termodinámica, así que simplemente aceleran la velocidad de la
Reacción.
ESPONTANEIDAD
Cualquier reacción en la que ΔG tiene signo negativo, porque los productos
Generados tienen mayor energía libre que los reactivos iniciales, ocurre
Espontáneamente; transcurre con liberación del exceso de energía, y se dice
que la reacción es energéticamente favorable o espontanea. Por el contrario,
se dice energéticamente desfavorable si se produce con incremento de
energía libre, porque los productos contienen más energía que los reactivos,
genera orden en el universo y por lo tanto no ocurre espontáneamente.
El balance entre las energías del enlace y el desorden deben ser negativo
para que la reacción ocurra espontáneamente.
Una reacción energéticamente desfavorable puede ser impulsada por laguna
reacción favorable, siempre que exista un mecanismo mediante el cual
ambas reacciones puedan ser acopladas.
ESTADO DE TRANSICIÓN
Existe una barrera energética entre R y P. Para que exista reacción las
moléculas han de superar esta barrera por lo que se deben llevar a un nivel
energético superior. Esto se lograr llevando las moléculas al estado de
transición, , el cual es un estado de elevada energía en donde la probabilidad
de formación de producto es igual a la de formación de reactivo.
BIOLÓGICOS
Son proteínas especializadas en esa función, las enzimas. Pero, en los inicios
de la vida, algunas moléculas de ARN debieron tener la función autocalifica
para celebrar sus síntesis. En 1982 se confirmó que un grupo de moléculas de
ARN pueden actuar como catalizadores y se los denomino ribozimas.
NO BILÓGICOS
+3
Iones inorgánicos con Fe .
 Tienen un gran poder catalítico, a
menudo muy superior al de los
catalizadores inorgánicos, por lo
tanto tienen mayor efectividad para
DEFINICIÓN disminuir la energía de activación.
Son catalizadores biológicos, producíos por la célula, capaces de actuar dentro o
fuera de la misma, sobre sustancias específicas denominadas sustratos.

PROPIEDADES Poseen un elevado grado de

Los catalizadores biológicos tienen propiedades diferenciales respecto a los especificidad respecto a sus
catalizadores no biológicos:. sustratos; aceleran reacciones
ENZIMAS químicas específicas.

IMPORTANCIA DE LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN

Estas barreras energéticas son esenciales para la vida. Sin ellas, las moléculas
complejas revertirían espontáneamente a formas moleculares mucho más Funcionan en condiciones
sencillas. fisiológicas; en soluciones acuosas,
pH y temperatura muy definidas.

Iones metálicos que
sitio activo de la enzima
ENZIMAS SIMPLES COFACTOR
Son enzimas que no requieren para su actividad más
que una o varias cadenas polipeptídicas. Componente químico
COMPOSICIÓN
adicional que ayuda a
la enzima a cumplir
Son proteínas
Globulares. ENZIMAS CONJUGADAS Con su función.
Requieren un componente químico adicional
llamado cofactor. HOLOENZIMA
Enzima completa,
catalíticamente activa
junto con su coenzima
y/o iones metálicos.
COENZIMA
ION Cofactor enzimático compuesto por
una molécula orgánica de naturaleza
están enclavados en el no proteica, unido por interacciones
NO no covalentes. Son esenciales para la
COVALENTE actividad de muchas enzimas, actúan
como transportadores transitorios de
electrones o de grupos funcionales
MOLECULA ORGANICA
+
específicos. (NAD , coenzima A o
biotina).
GRUPO PROTEICO
Cofactor orgánico unido
COVALENTE Covalentemente a la parte proteica de
la enzima.

APOENZIMA
Parte proteica de la
holoenzima.

SITIO ACTIVO
Depresión de la superficie de la enzima donde ocurre la catálisis.
COMPLEJO ES ESPECIFICO
La especificad de una enzima se debe a la precisa interacción con su
sustrato y esa precisión resulta de la intricada estructura
tridimensional de la enzima. La enzima actúa aumentando la
concentración local de las moléculas de sustrato en el lugar catalítico
y manteniendo los átomos adecuados en una orientación correcta
para la reacción que ocurrirá a continuación. Los grupos funcionales
catalíticos de la enzima pueden interaccionar de manera transitoria
con un sustrato activándolo para la reacción. Estos grupos
disminuyen la energía de activación al proporcionar una ruta de
MECANISMO DE reacción de menor energía. La energía requerida para esto proviene
ACCIÓN generalmente de las interacciones débiles, no covalentes, entre el
sustrato y la enzima. La formación de cada interacción débil en el
complejo ES viene acompañado de una pequeña liberación de la
energía libre que proporciona cierto grado de estabilidad a la
interacción.
FORMACIÓN DEL COMPLEJO ES
La formación del complejo ES no es por sí misma la explicación. Al
principio se proponía que las enzimas se acoplaban al sustrato del
mismo modo que una llave con su cerradura. Sin embargo, una
enzima totalmente complementaria al sustrato sería una enzima muy
deficiente.
ESPECIFICIDAD
Las enzimas son altamente específicas tanto en la
selección de las sustancias reaccionantes como en las
reacciones que catalizan. Su grado de especificidad
puede ser variable. La especificidad se refiere a la
capacidad de la enzima para discriminar entre dos
sustratos. Si el sitio activo de una enzima tiene grupos
funcionales ordenados de manera óptima para formar una
serie de interacciones débiles con un sustrato determinado
en el estado de transición, la enzima no podrá interaccionar
tan bien con ningún otro sustrato. Además, cualquier
molécula con un grupo funcional extra para el que la enzima
no contiene un sitio activo será muy probablemente
excluido de la enzima.
SUSTRATO
Molécula que se fija sobre el sitio activo y sobre la cual actúa la enzima.
PRODUCTO
Molécula resultante de la acción de la enzima sobre el o los sustratos. Pueden originarse
varios productos como resultado de una reacción única catalizada por una sola enzima.
INTERACCIONES DÉBILES
La interacción entre enzima y sustrato en el complejo enzima – sustrato está dada por las mismas fuerzas que estabilizan la
estructura proteica: puentes de hidrógenos e interacciones iónica, hidrofóbicas y de Van der Waals. Las enzimas no son
rígidas y en la mayoría de los casos la unión del sustrato induce un cambio en la conformación de la proteína.
ESTADO DE TRANSICIÓN
Según la noción moderna de catálisis enzimática, para que una enzima catalice una reacción ha de ser complementaria al
estado de transición de la reacción. Ello significa, que las reacciones óptimas, mediante enlaces débiles, entre sustrato y
enzima solo se pueden tener lugar cuando el sustrato alcanza el estado de transición, cuando sus moléculas se tornas
inestable por alteración de su distribución electrónica; entonces, es cuando las enzimas presentan mayor afinidad por ellos.
En conclusión, al generarse el complejo ES se forman algunas interacciones débiles, pero el complemento total de las
interacciones débiles posibles entre sustrato y enzima solo se forma cuando el sustrato alcanza el estado de transición. El
principio importante es que las interacciones de fijación débiles de enzima y sustrato proporcionan la fuerza motriz principal
de la catálisis enzimática.
ENCAJE INDUCIDO
La necesidad de que existan múltiples interacciones débiles para impulsar la catálisis es una de las razones de que las
enzimas, y algunas coenzimas, sean tan grandes. La enzima ha de aportar grupos funcionales para interacciones iónicas,
puentes de hidrogeno, interaccione de Van der Waals e hidrofóbica y ha de posicionar estos grupos de forma precisa para
que el estado de transición del sustrato sea óptimo. Esto permite confirmar el mecanismo del encaje inducido, en el cual la
enzima puede experimentar un cambio de conformación cuando se fija al sustrato, también inducido por múltiples
interacciones débiles.
ESTABILIDAD
El hecho de que una enzima este compuesta por muchos aminoácidos responde al hecho de que mientras algunos integran el
sitio activo donde la enzima se va a unir a los sustratos, otros la mantienen en posición correcta, confiriéndole la estabilidad
necesaria para que la misma siga en su conformación nativa, o le suministran sitios de unión a moléculas de actividad
reguladora. Un tercer factor del porque la enzima es tan grande, es que de esa forma se minimiza la probabilidad de que una
mutación afecte a la funcionalidad de esta.

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Se define como la cantidad de
sustrato transformado o de
producto generado por unidad
de tiempo en condiciones de
reacción definidas.
MEDICIÓN DE ESTA
Puede ser directa cuando se valora la cantidad de producto que se forma, o indirecta cuando se
valora la cantidad de sustrato que no se ha descompuesto. En la mayoría de los casos es difícil
determinar de modo absoluto la cantidad de enzima presente en un extracto celular. Es por eso por
lo que se recurre a la medida de la velocidad de la reacción.
Donde V es velocidad de la reacción, Vmax es la velocidad máxima registrada, [S] la
concentración inicial de sustrato y Km es la constante de Michaelis.
VARIACIÓN DEL PH
Las enzimas muestran un máximo de actividad catalítica a un pH o un intervalo de pH
característico, el pH optimo; a valores superiores o inferiores de pH a la actividad disminuye, a
menudo de forma abrupta. Así, un pequeño cambio en el pH el medio puede provocar una gran
diferencia en la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente. Esto se debe a que las
cadenas laterales de los aminoácidos que intervienen en la actividad catalítica presentan
diferentes grados de ionización a distintos valores de pH. La fuerza iónica del medio afecta
significativamente la actividad enzimática. En algunos casos a pH extremos la enzima se
desnaturaliza. El pH óptimo de una enzima no es necesariamente igual al pH del entorno celular,
constituyendo así un mecanismo de control enzimático.
FACTORES QUE LA VARIACIÓN DE LA TEMPERATURA
AFECTAN Entre las fuerzas que mantienen la conformación tridimensional de una proteína están los
puentes de hidrogeno y las interacciones hidrofóbicas. Ambos son fácilmente perturbados por
los cambios de temperatura. La mayoría de las enzimas humanas funciona mejor en un estrecho
margen de temperatura, entre 35° y 40°. Bajo esas temperaturas, los enlaces que determina su
conformación no son los suficientemente flexibles para inducir el cambio necesario para la
catálisis. Por encima de esas temperaturas, los enlaces se debilitan para sostener la estructura en
su posición adecuada e incluso se llega a desnaturalizar la proteína. La curva de temperatura
consta de dos partes: la parte A (reversible) que evidencia el efecto alrededor de la temperatura
sobre la velocidad de la reacción, y la parte B (irreversible, no se vuelve más a la actividad
máxima), que es una curva con pendiente descendente, que indica una disminución de la
actividad enzimática por el aumento de la desnaturalización térmica de la misma. La
temperatura optima es a la cual se obtiene la mayor actividad enzimática.

REVERSIBLE
INHIBICIÓN IRREVERSIBLES
ENZIMÁTICA
Son los que se combinas con
un grupo esencial para la
actividad de la enzima o lo
destruyen. Es frecuente la
formación de un enlace
covalente.
COMPETITIVO
Un inhibidor competitivo compite con el sustrato
por el sitio activo de la enzima y la reacción no
tiene lugar cuando se ha fijado el inhibidor.
Mientras el inhibidor ocupa el sitio activo impide
la fijación del sustrato. Los inhibidores
competitivos son, frecuentemente, sustancias que
se parecen al sustrato y que se pueden combinar
con la enzima formando el complejo EI. Como la
unión es reversible, se puede desplazar el
equilibrio simplemente agregando más sustrato.
Cuando hay suficiente sustrato se minimiza la
probabilidad de que se fije una molécula de
inhibidor por lo que la reacción puede alcanzar
una velocidad normal.
INCOMPETITIVO
Se fija a un sitio diferente al del sustrato y tienen
que haberse formado el complejo
sustrato para que el inhibidor pueda actuar. Si se
agrega un inhibidor competitivo a la enzima y el
sustrato no está presente ella no se inactiva, solo lo
hará cuando se adiciones sustrato.
MIXTO
El inhibidor también se fija a un sitio distinto del
que se fija el sustrato. La inhibición de la enzima se
produce tanto si está presente el sustrato como si
no, por lo que no se modifica con el agregado de
sustrato.

ENZIMAS CONSTITUTIVAS
Los genes que se expresan a nivel más o menos
constante en prácticamente todas las células de un
organismo son denominados genes constitutivos. Ellos
codifican productos genéricos que son siempre
necesarios, que tienen funciones que requieren la
presencia en grandes cantidades. Así, las enzimas
constitutivas son aquellas que se sintetizan a gran
velocidad y en cantidades constantes,
independientemente del estado metabólicos de la célula.
GÉNICA
ENZIMAS ADAPTABLES
Otros productos genéricos, son necesarios en cantidades
menores, o en determinados momentos, o frente a
determinadas condiciones, y su síntesis ocurre en
respuesta a ciertas señales moleculares. Esta puede ser
inducida o reprimida, está sujeta a regulación por
sustancias específicas, los inductores o represores que
actúan a nivel de la transcripción de genes. Así, las
enzimas adaptables, se regulan genéricamente.
REGULACIÓN DEL
METABOLISMO
ALOSTÉRICA
La regulación alostérica, es un tipo de regulación
enzimática de carácter reversible, debido a que las
enzimas alostéricas, se unen de forma no covalente a un
metabolito regulador denominado modulador. Los
mecanismos de regulación alostérica no son exclusivos
de enzimas. La unión del modulador a la enzima induce
un cambio de conformación, que estimula o inhibe la
unión al sustrato.
ACTIVIDAD COVALENTE
ENZIMÁTICA
La otra clase importante de enzima reguladoras es la
que requiere que el modulador se una covalentemente a la
enzima, pero reversiblemente, pues se pueden eliminar por
acción de otras enzimas. La modificación covalente añade
otra dimensión al control metabólico, ya que permite que
las vías de reacción específicas sean reguladas por señales,
como hormonas y segundos mensajeros, que no están
relacionados con los propios intermediarios metabólicos.
Estas con más prolongadas en el tiempo que las alostéricas
y sirven para coordinar las actividades metabólicas de
diferentes tejidos.
ZIMÓGENOS
Forma irreversible de mecanismo de regulación enzimática, en el que
algunos precursores inactivos, los zimógenos o preenzimas, se activan
mediante una escisión proteolítica. Muchas proteasas se sintetizan en
forma de preenzimas inactivas y son secretas al medio extracelular
donde ejercen su acción en la degradación proteica. Para activarse
requieren la acción de una proteasa específica que libera un residuo
polipeptídico, con lo que las células productoras no son dañadas. La
activación es irreversible por lo que para desactivarlas se necesitan otros
mecanismos.
INDUCIBLES
Cuando se sintetizan en presencia de ciertos sustratos
inductores o en respuesta a una señal inductora.
REPRIMIBLES
Cuando su síntesis se inhibe por la presencia de
represores, que pueden ser los productos de la reacción.
SITIO REGULADOR ALOSTÉRICO
FEEDBACK NEGATIVO En la retroalimentación negativa, las
Se produce cuando el producto final de una secuencia de enzimas que actúan al principio de una
reacciones se encuentra en concentración mayor a las vía generalmente pueden existir en dos
necesidades de la célula. En ese te caso el producto final conformaciones. Una de ellas es activa
actúa como modulador inhibitorio de la acción de la y une al sustrato a su sitio activo,
enzima alostérica inicial de la ruta metabólica. Si se catalizando su conversión. La otra es
una conformación inactiva ya que une al
acumula el producto final, automáticamente queda inhibida
producto final de la vida en un lugar
la entrada de más precursores a la vía; pero el proceso es diferente, el sitio regulador o alostérico,
reversible, si disminuye la concentración del producto lo que produce una distorsión del sitio
final, aumenta la actividad de la enzima alostérica. activo que no permite la unión del
sustrato.
FEEDBACK POSITIVO
Se da cuando una enzima puede ser activada mediante
la unión a su sitio alostérico de un modulador o efector
positivo. Aquí la conformación activa es la que tienen
unido el modulador, que generalmente es una molécula
que se acumula cuando la célula es deficiente en un
producto de la vía, incluso puede ser el mismo primer
sustrato. Así, en las que el sustrato actúa también como
modulador positivo, la fijación de una molécula de
sustrato altera la conformación de la enzima facilitando
la fijación de otras moléculas de sustrato.
 Todos los seres vivos están
compuestos de células y productos
celulares (las uñas, el jugo de
naranja, la madera son productos DIMENSIONES ESTRUCTURALES
celulares).
Considerando el tamaño de las estructuras de la materia viva y su dependencia con los instrumentos
ópticos se diferencian en: a) macroscópicas, b) microscópicas y c) submicroscópicas.

TEORÍA CELULAR
Sólo se forman células nuevas a Estructuras
La teoría celular en su forma partir de células preexistentes. Visibles a macroscópicas Poco aumento: lupa simple
moderna expresa que:
simple vista (mm) (hasta 20 X) Mayor
DIMENSIONES DE aumento: lupa binocular
LAS ESTRUCTURAS (30-50 X)
Estructuras Gran aumento: microscopio común:
microscópicas
Todas las células actuales son (hasta 1500-2000 X)
descendientes de células No visibles ( m)
ancestrales. a simple Estructuras Ultraestructura: microscopio
submicroscópicas
vista (nm, Ă) electrónico de transmisión (hasta
100.000 X)

TAMAÑO Y FORMA CELULAR
El tamaño y la forma de una célula se relacionan con las funciones que ésta realiza. Si se
considera lo que una célula tiene que hacer para mantenerse y crecer se podrán entender las
razones por las que es tan pequeña. Debe incorporar nutrientes a través de la membrana
plasmática; una vez incorporadas, estas sustancias se transportan al sitio adecuado de la célula,
donde se convierten en otras sustancias; luego éstas deben transportarse de nuevo a los sitios
adecuados para su utilización. Además, los productos orgánicos de desecho originados en diversas
reacciones metabólicas deben transportarse fuera de la célula antes de que se acumulen en
concentraciones tóxicas. En los organismos multicelulares, las células deben exportar sustancias que
utilizarán otras células
LÍMITE INFERIOR
El límite inferior del tamaño celular está determinado por el número mínimo de cada una de las
diferentes biomoléculas necesarias.
LÍMITE SUPERIOR
Debido a que las moléculas esenciales y los productos de desecho deben pasar a través de la
membrana celular, cuanta más superficie tenga una célula más rápido pasará a través de ella una
cantidad determinada de moléculas. Esto significa que la velocidad de difusión de las moléculas
disueltas y la relación entre el área de superficie de una célula y su volumen son los factores
críticos en la determinación del límite superior del tamaño celular. La forma de una célula puede
compensar el efecto de su tamaño, así las neuronas tienen relaciones superficie/ volumen elevadas
porque son largas, delgadas y estrelladas. Muchas células esféricas de gran tamaño tienen
circunvoluciones en su superficie que facilitan el intercambio de sustancias con el medio circundante.
 EJE PRINCIPAL Y CENTRO ÓPTICO
La unión de los centros constituye el eje principal;
sobre éste y en el centro de la lente hay un punto
Llamado centro óptico.
LENTE
MICROSCOPIO
Se denomina así a todo aparato óptico o lente Se considera lente a todo
o sistema de lentes que interpuesto entre un sistema óptico transparente FOCO
objeto y el ojo, permite observar al objeto de limitado por dos o más El foco es el punto donde convergen luego de la
un tamaño mayor y percibir detalles no refracción los rayos que inciden en la lente, paralelos
visibles a simple vista. Las caras de una lente superficies curvas, o una
siempre forman parte de superficies esféricas curva y otra plana que tienen al eje principal.
por lo que cada una posee un centro un eje común. En el caso de
geométrico. los microscopios interesan las
lentes convexas, que dan REFRACCIÓN
imágenes agrandadas. Cuando la luz incide sobre la superficie que limita
dos medios transparentes de diferente índice de
refracción (por ejemplo vidrio- aire) parte de la luz
MICROSCOPIA se refleja en la superficie del vidrio y parte se
Todo rayo que pasa por el Refracta.
La observación directa
de los materiales que se centro óptico de una lente no
desea estudiar está se refracta.
limitada por la
capacidad del ojo
humano que permite
distinguir dos puntos FORMACIÓN DE IMÁGENES DE LENTES
como tales siempre que CONVEXAS Todo rayo que incide pasando
ellos estén separados por por el foco se refracta paralelo
una distancia mayor de al eje principal.
0.1 mm y ubicados a una
distancia no menor de
25 cm del ojo.

Todo rayo que incide paralelo

al eje principal se refracta
pasando por el foco.

IMAGEN REAL
Es la que se forma por intersección de los rayos
convergentes y se recoge sobre una pantalla.
TIPOS DE IMÁGENES

IMAGEN VIRTUAL
Es la que se forma por la intersección de las
prolongaciones de los rayos divergentes y es la
que percibe directamente el ojo humano.
 LUPA SIMPLE
Está formada por una lente biconvexa o planoconvexa o por varias lentes adosadas que actúan como una sola. El objeto debe hallarse entre el
foco y la lente, formándose una imagen virtual, derecha y mayor. El material en observación puede ser aumentado hasta 20 veces.
SIMPLE
LUPA BINOCULAR
Está constituida por dos sistemas de lentes con prismas que están montados en una estructura fija. Sus cualidades son relieve, claridad y
profundidad del campo. Máximo aumento = 30 - 40 X.

INSCRIPCIÓN MONTURA
Cada objetivo tiene una inscripción en su montura, por ejemplo:
Plan 40 / 0.65
160 / 0.17 APERTURA NUMÉRICA
MICROSCOPIO
Plan: acromático: objetivo acromático (corregido para evitar dispersión de los La AN es una función de la capacidad de colectar la luz y
ÓPTICO
colores) con imagen plana. está limitada por detalles constructivos de las lentes; es
40: coeficiente de aumento = 40X. menor que 1 para los objetivos a seco y puede llegar a 1,4 en
el mejor de los objetivos de inmersión.
0.65: apertura numérica (AN). AN = n x sen u (u = Ángulo apertura/2)
COMPUESTO 160: longitud del tubo (distancia objetivo-ocular).
Llamado así porque 0.17: espesor máximo del cubreobjetos que se puede interponer entre objeto y
Posee dos sistemas de objetivo.
lentes: una lente cercana
al objeto: objetivo y un
par de lentes que
OBJETIVO SECO Y DE INMERSIÓN
amplían esa imagen y se
ubican próximas al ojo: Los objetivos a seco y de inmersión difieren en la naturaleza del medio interpuesto
oculares. entre la lente frontal del objetivo y la preparación. En los objetivos a seco, el medio es
aire (n = 1), en tanto que en los de inmersión se interpone un medio con n próximo al
del vidrio, aceite de inmersión (n = 1,5 o 1,6). La inmersión impide la desviación de los
rayos más oblicuos, pudiendo así penetrar en el objetivo y permitiendo obtener conos
luminosos más extensos.

AUMENTO TOTAL
El aumento total del microscopio se obtiene multiplicando el coeficiente de
aumento del objetivo por el del ocular; así un objetivo 40X con oculares 10X
proporciona una imagen ampliada 400 veces y se nota 400X.
 CAPACIDAD DE AMPLIACIÓN
Es la relación del tamaño de la imagen vista
con el instrumento óptico y el tamaño real del
objeto. Los mejores microscopios ópticos dan una LR = 0,61 . λ / AN siendo λ = longitud
ampliación no mayor de 1200 veces (1200 X), de onda de la luz
mientras que un microscopio electrónico puede
hacerlo hasta 250.000 veces o más. FORMULA
NITIDEZ
El límite de resolución (LR) La luz visible tiene una longitud de onda que
PODER DE RESOLUCIÓN depende de la apertura va de 400 a 700 nm. Si λ promedio de la luz
Posibilidad de dar imágenes bien definidas de LÍMITE DE RESOLUCIÓN numérica de las lentes del blanca es 540 nm y considerando que la AN
puntos adyacentes, mostrándolos como sistema óptico utilizado y de la máxima de un objetivo de 100X es 1,4;
Se define como la mínima longitud de onda de la luz.
diferentes y separados. El poder de resolución distancia a la cual dos puntos entonces el límite de resolución del
está inversamente vinculado con el límite de Cuanto más corta sea la microscopio óptico de campo claro es de 0,2
pueden distinguirse como tales. longitud de onda, menor será
resolución. μm. En términos prácticos, las bacterias y las
el LR alcanzado y, por lo mitocondrias, con aproximadamente un ancho
tanto, mayor será el poder de de 0,5 μm, son los objetos más pequeños
resolución del instrumento. discernibles en el microscopio óptico.
Estructuras celulares que estén por debajo de
ese valor no pueden ser resultas por el
microscopio óptico.

CONTRASTE DE FASES Y INTERFERENCIA DIFERENCIAS DE NORMASKI

Estos microscopios aprovechan los efectos de interferencia producidos cuando dos grupos de ondas emergen de un preparado. La luz que pasa a
través de una parte relativamente gruesa o densa, como el núcleo, es retardada, por lo que su fase quedará desplazada con respecto a la de otra
onda que pase a través de una sección adyacente de citoplasma, más delgada. Se genera así una imagen de la estructura celular, dada por zonas más
brillantes y otras más opacas. Ambos tipos de microscopios se utilizan para resaltar las estructuras celulares sin tinción en sistemas celulares vivos.

ADAPTACIONES

FONDO OSCURO
Se basa en la reflexión total de la luz. Se logra una manera sencilla de observar algunas características de células no teñidas, utilizando la luz
dispersada por sus diversos componentes. El microscopio de fondo oscuro tiene un condensador diferente al de Abbé, con espejos laterales, de
forma que la luz se refleja totalmente, quedando el campo totalmente oscuro. Un objeto, tal como una célula, colocado en ese campo dispersa la
luz en todas direcciones; parte de esa luz dispersada es captada por el objetivo, que tiene un diafragma especial. Por lo tanto, la célula aparece
como un objeto luminoso sobre un fondo negro.
 BASE
Es pesada y sirve de soporte de todo el microscopio. Se articula con el BRAZO el cual puede asirse el microscopio. Su misión es sostener el tubo que contiene la parte óptica.

P PLATINA
Las preparaciones se ubican en la platina, plataforma que posee un orificio por donde pasan los rayos luminosos.

A TORNILLOS
Para desplazar el tubo en sentido vertical existen dos tornillos: el macrométrico que produce desplazamientos rápidos dando un enfoque aproximado y el micrométrico de

R movimientos lentos, que permite el enfoque de precisión.

REVOLVER
El revólver es una pieza colocada en la parte inferior del tubo que lleva enroscados los objetivos y permite cambiarlos rápidamente.

T LAMPARA

E
La fuente de luz artificial de lampara incluida en el microscopio debe enviar un cono luminoso homogéneo y ser capaz de cubrir todo el ángulo de apertura del condensador.

CONDENSADOR

S
Este concentra el haz luminoso en la preparación y consta de un sistema de lentes cuya altura puede graduarse.

DIAFRAGMA
Bajo el condensador se ubica el diafragma, conjunto de pequeñas láminas de acero que pueden acercarse alejarse entre ellas, limitando un orificio de diámetro variable, que permite
modificar las dimensiones del cono luminoso.

LENTES
Los dos sistemas de lentes de la óptica de amplificación están centrados sobre un mismo eje objetivo. El lente OBJETIVO posee una distancia muy corta y da una imagen real, mayor
e invertida. La lente OCULAR, tiene por función agrandar la imagen proporcionada por el objetivo y transformarla en imagen virtual.

OCULAR
El ocular es un sistema sencillo constituido por dos lentes convexas (que actúan como una sola) sujetas por una montura metálica, que se introduce en la parte superior del tubo.
Permite aumentos pequeños: 6X, 10X, 16X. Los microscopios actuales son binoculares, con prismas que distribuyen la imagen para ser captada por ambos ojos.

OBJETIVOS
Los objetivos están formados por varias lentes (hasta diez) que actúan como una sola, centradas por sus ejes ópticos. En general en un microscopio hay objetivos de 4X y 10X para
dar una imagen no muy ampliada del campo a analizar y por lo tanto se utilizan como objetivo buscador, 40X cuya distancia frontal ya es muy corta, y objetivo de inmersión de
100X.

INMEDIATO
EXAMEN CITOLÓGICO
Con el microscopio óptico de campo claro se pueden
estudiar las células procariotas, o las eucariotas
unicelulares, o las que forman los tejidos eucariotas
utilizando métodos inmediatos o mediatos de examen
citológico, requiriéndose finas secciones para que sean
atravesadas por la luz y no se superpongan los diferentes
planos del preparado.
MEDIATO
Permite apreciar exactamente la morfología y los movimientos.
VENTAJAS
Permite estudiar las estructuras sin producir la muerte ni generar
artificios de tinción.
El examen inmediato implica la observación de células o tejidos
vivos; por lo cual en la mayoría de los casos no se pueden distinguir
detalles, ya que el gran contenido acuoso de la célula hace que sus
diversas partes tengan índices de refracción similares.
DESVENTAJAS
Su aplicación está restringida, ya que se deben usar materiales
delgados y transparentes, no permite realizar observaciones muy
prolongadas y muestra pocos detalles de estructura.
OBSERVACIÓN AL ESTADO FRESCO
Permite apreciar exactamente la morfología y los movimientos.
Algunas veces se debe emplear líquidos fisiológicos para mantener
vivas a las células. En este tipo de examen se puede usar el microscopio
compuesto o algunas de sus adaptaciones.
OBSERVACIÓN CON TRATAMIENTO PREVIO CON
LÍQUIDOS ADICIONALES
Se puede considerar una técnica intermedia entre el examen
mediato y el inmediato, ya que consiste en el uso de líquidos que
modifican las propiedades ópticas de las células; por ejemplo una
TIPOS mezcla de alcohol-agua-glicerina.
OBSERVACIÓN CON COLORANTES VITALES
El objeto es el de estudiar las estructuras sin producir la muerte ni
Generar artificios de tinción. Un colorante vital se fija sobre los
elementos celulares de un ser vivo sin ejercer acción nociva sobre
él ni sobre sus células o tejidos; se diferencia de otros colorantes en
que no reacciona químicamente con los componentes celulares,
sino que se acumula en ciertas porciones de estos. Debe ser poco o
nada tóxico, debe utilizarse en soluciones muy diluidas y debe ser
soluble en agua.
CONCEPTO GENERAL
El examen mediato implica siempre la fijación que preserve la
estructura celular y la coloración con determinadas sustancias químicas
orgánicas que tiñe de forma específica y selectica diferentes estructuras
celulares.
 FROTIS
Para realizar un frotis se
FÍSICOS coloca la muestra en un
Entre los primeros se encuentran el frío y el calor. El portaobjetos y con el borde
FIJACIÓN calor seco se aplica solamente a frotis con buenos de otro portaobjetos
Es una operación destinada a conservar la estructura celular tanto como sea resultados. colocado en forma oblicua se
posible. Los fijadores establecen entrecruzamientos entre las macromoléculas, extiende la muestra hasta
de modo que queden en su posición original, y también hacen a las células QUÍMICOS casi el final.
permeables a los colorantes. Su objetivo es producir una precipitación o Entre los fijadores químicos pueden citarse los ácidos
coagulación completa de las proteínas celulares, conservando el aspecto minerales, los ácidos orgánicos, las sales metálicas de
original. Los fijadores se clasifican en físicos y químicos. metales pesados y los reductores orgánicos.
Actualmente los fijadores más usados son
formaldehído y glutaraldehído.

PARAFINA
Para la microscopía óptica en general, se emplea la parafina. La parafina es insoluble en agua y alcohol, por lo que,
para realizar la impregnación de una pieza es necesario deshidratarla con alcohol y penetrarla luego con una sustancia que
actúe como intermediaria entre ésta y la parafina.

INCLUSIÓN DESHIDRATACIÓN
Por lo general el material fijado debe ser cortado a fin de darle espesor Con alcoholes de graduación creciente (70º, 90º, hasta 100º)
adecuado que permita su observación al microscopio. Con excepción de
algunos materiales de origen vegetal, que por sí ya presentan una consistencia IMPREGNACIÓN POR UN DISOLVENTE DE PARAFINA
adecuada, el resto deberá ser endurecido transitoriamente para que resista el
Tolueno o xilol
manipuleo del corte sin alteraciones. Por consiguiente, la inclusión tiene por
EXAMEN PASOS finalidad encerrar el objeto en una masa plástica, que lo penetre íntimamente
MEDIATO IMPREGNACIÓN POR PARAFINA
hasta la profundidad de los elementos celulares más delicados.
INCLUSIÓN DEFINITIVA
El material se retira del último baño de parafina y se traslada a un molde lleno con parafina fundida, que se deja
enfriar. Si es necesario se orienta la pieza con una aguja, sosteniéndola hasta que la parafina se endurezca. Queda
un bloque de parafina encerrando al tejido y se suele pegar a un taco de madera para sostenerlo.

MICRÓTOMO DE MANO

CORTE MICRÓTOMO AUTOMÁTICO

Se realizan cortes del bloque o taco de parafina que contiene el tejido y se adhieren a la superficie de portaobjetos
DESPARAFINIZACIÓN E HIDRATACIÓN limpios.
Para poder colorear el material es necesario quitarle la parafina y rehidratarlo.
Para ello se sigue el camino inverso a la deshidratación

COLORACIÓN
Como último paso del examen se procede a colorear el material, eligiendo el colorante o la combinación de colorantes que sean adecuados para los componentes
celulares que se desee observar y teniendo en cuenta el fijador que fue usado en el primer paso. Un colorante es una sustancia capaz de comunicar coloración a otros cuerpos.
Hay colorantes naturales, extraídos de animales y vegetales colorantes artificiales. La relativa falta de especificidad de los colorantes a nivel molecular ha estimulado el diseño de
procedimientos más racionales y más selectivos de tinción y, particularmente, de métodos que revelen proteínas específicas u otras macromoléculas en las células. Una
alternativa más generalmente aplicable al problema de la sensibilidad consiste en usar colorantes fluorescentes.
 COLORANTES FLUORESCENTES
Las sustancias fluorescentes absorben luz de una determinada longitud de onda y emiten luz de una longitud de onda mayor. En Biología se usan
colorantes fluorescentes o fluorocromos como la fluoresceína que es excitada por la luz azul y emite luz amarillo-verdosa, o la rodamina que es
excitada por luz verde- amarilla y emite fluorescencia roja y el DAPI que se excita con luz ultravioleta y emite en el azul. Estos colorantes se pueden
unir covalentemente a una proteína, un ácido nucleico, u otras moléculas, que por lo tanto pueden ser detectadas en las células.

MICROSCOPIO DE FLUORESCENCIA
El microscopio de fluorescencia detecta los colorantes fluorescentes utilizados para la tinción celular. Es un microscopio convencional que utiliza una
fuente de luz potente. Posee dos sistemas de filtros, el primero antes de la muestra (filtro de excitación), para que sobre ésta incida sólo la luz de
longitud de onda que excita a los reactivos fluorescentes y el otro sistema de filtros, después de la muestra, que deja pasar solamente la longitud de
onda de la luz emitida (filtro de emisión). Por lo tanto, el componente teñido con el colorante fluorescente aparece brillante sobre un fondo oscuro.
MICROSCOPIA DE FLUORESCENCIA

ANTICUERPOS
También se suelen utilizan mucho los anticuerpos marcados con un fluorocromo, que permiten detectar las moléculas a las que se unen esos
anticuerpos. En la inmunocitoquímica indirecta se usa un primer anticuerpo que se une específicamente a la molécula que actúa como antígeno y que se
quiere detectar y luego un anticuerpo secundario marcado con un fluorocromo se une al primario y evidencia entonces la localización de la molécula
antígeno.

MICROSCOPIO DE BARRIDO CONFOCAL DE FLUORESCENCIA

Utiliza un rayo láser y métodos electrónicos de procesamiento de la imagen que permiten enfocar un determinado plano de una muestra, eliminando la
luz que proviene de otros planos, fuera de foco, superiores o inferiores a ése. Se obtiene una imagen nítida de cada plano y luego una computadora
integra todos los planos, dando una imagen tridimensional. Este microscopio proporciona imágenes detalladas de secciones del interior de una
estructura intacta, objetos tridimensionales complejos como las redes de fibras del citoesqueleto o la disposición de los cromosomas en el núcleo.
 MICROSCOPIO ELECTRÓNICO DE
TRANSMISIÓN (TEM)
En su diseño general, es similar a uno
óptico. Consta de un filamento o
cátodo, que emite electrones, situado en
la parte superior de un cilindro de unos
2 metros de altura en el que se produce
vacío para evitar que los electrones
sean dispersados por las moléculas del
aire. El haz de electrones es enfocado
por bobinas magnéticas. La imagen
formada por el microscopio electrónico
no puede observarse directamente, sino
que es recogida por una placa
fotográfica o una pantalla fluorescente.
MICROSCOPIA ELECTRÓNICA
Los microscopios ópticos sólo pueden distinguir la estructura de las
células. La ultraestructura se estudia mediante microscopios MICROSCOPIO ELECTRÓNICO DE
BARRIDO (SEM)
electrónicos. El microscopio electrónico puede llegar a ser unas
50.000 veces mayor. Esto se logró con el uso de haces de electrones, Se logra obtener imágenes
tridimensionales utiliza los electrones
cuya longitud de onda disminuye a medida que aumenta su velocidad.
dispersados o emitidos a partir de la
El límite de resolución real de los microscopios electrónicos actuales es,
en el mejor de los casos, de 0,1 nm, pero, por los problemas de
superficie de la muestra; a diferencia
del de transmisión que recoge los
preparación de la muestra y de aberraciones de las bobinas electrónicas
electrones que han atravesado la
que funcionan como lentes, se alcanza un límite de 2 nm.
muestra. Es más pequeño y sencillo que
el de transmisión. Este tipo especial de
micrografía proporciona información
respecto a la forma y a las características
externas de la muestra, con gran
profundidad de foco.
OTRAS TÉCNICAS
PREPARADO
En el microscopio electrónico, dado que el espécimen es expuesto a
muy alto vacío, los tejidos son usualmente fijados primero con
glutaraldehído, que provoca el entrecruzamiento entre moléculas de
proteínas vecinas y luego con OsO4, que une y estabiliza las bicapas
lipídicas y también proteínas. Dado que los electrones tienen muy
Poco poder penetrante se debe preparar secciones
extraordinariamente finas. Esto se logra deshidratando la muestra e
impregnándola con una resina que polimeriza formando un bloque
solido de plástico. Este bloque es cortado luego con una cuchilla
ultrafina. Se hacen secciones ultrafinas seriadas y se las monta en una
rejilla metálica circular. Para ser visualizadas, las muestras biológicas
tienen que ser contrastadas con sales de metales pesados, tales como Os,
U o Pb.
PREPARADO
La muestra se fija, se seca y se recubre con una película delgada de un
metal pesado, por ej. Oro. A continuación la muestra es barrida por un haz
focalizado de electrones; cuando el haz choca contra varios puntos en la
superficie de la muestra, se emite un haz de electrones secundario que se
mueve sincrónicamente con el primario y cuya intensidad de emisión
varía con el contorno de la superficie. Los patrones de emisión de los
electrones secundarios se registran sobre una pantalla y dan lugar a una
imagen tridimensional de la superficie de la muestra, con puntos brillantes
y sombras oscuras.
CRIOFRACTURA
Permite visualizar el interior de las membranas; congelando las células
con N2 líquido en presencia de un anticongelante para evitar la
distorsión por los cristales de hielo y luego se corta según un plano que
atraviese la bicapa lipídica. Las caras de fractura se metalizan con
platino y al microscopio electrónico se visualizan las proteínas
transmembrana como pequeñas protuberancias
GRABADO POR CONGELACIÓN
Implica la congelación, fractura y luego descongelamiento de la
superficie por sublimación del agua en el vacío y luego las zonas
expuestas de la célula son sombreadas con un metal. Permite revelar la
organización tridimensional de las estructuras del interior celular.
TOMOGRAFÍA EN MICROSCOPIA ELECTRÓNICA
Usando una combinación de métodos de computación, imágenes
múltiples y vistas desde diferentes direcciones se pueden producir
reconstrucciones detalladas de macromoléculas y de complejos
moleculares.
 REQUERIMIENTOS BÁSICOS
Esto se puede lograr cultivándolas en medios de cultivo adecuados, con nutrientes y factores de crecimiento específicos y en condiciones óptimas de pH, temperatura, concentración salina y
presión de O2 y CO2. Algunas células pueden crecer en suspensión en medios líquidos, otras necesitan un soporte como puede ser el mismo medio nutritivo sólido, como el ágar, o una superficie
de vidrio o plástico que permite su adhesión.

AISLAMIENTO CELULAR
El primer paso del aislamiento de células a partir de un tejido de origen animal que contiene una mezcla de tipos celulares consiste en romper la matriz extracelular y las uniones intercelulares
2+
que mantienen unidas las células; esto se logra con enzimas proteolíticas y con agentes que quelan al Ca del que depende la adhesión célula-célula. Entonces, mediante agitación suave, los
tejidos pueden ser disociados en células individuales viables que pueden utilizarse para su análisis bioquímico o para establecer cultivos celulares.

MÉTODOS
Para separar los diferentes tipos celulares a partir de una suspensión celular mixta se utilizan diversos métodos. Uno de ellos consiste en aprovechar las diferentes propiedades físicas de las
células. Por ej., las células grandes pueden separarse de las pequeñas y las más densas de las menos densas mediante centrifugación. Otra técnica se basa en la tendencia de algunos tipos celulares
CULTIVOS a adherirse fuertemente al cristal o al plástico, lo cual permite separarlas de células que se adhieran menos fuertemente.
CELULARES
CULTIVOS PRIMARIOS
Los cultivos preparados directamente a partir de los tejidos de un organismo, con o sin fraccionamiento previo, reciben el nombre de cultivos primarios. En la mayoría de los casos, las células de
los cultivos primarios pueden recuperarse de la placa de cultivo y utilizarse para formar un gran número de cultivos secundarios.
LÍNEA CELULAR
La mayoría de las células animales mueren después de un número finito de divisiones en cultivo; sin embargo, ocasionalmente surgen células con alguna modificación, variantes genéticas, que
pueden proliferar indefinidamente y establecerse como una línea celular.
CLON
Para lograr uniformidad genética se puede realizar clonaje celular, mediante el cual se aísla una única célula y se le permite proliferar en cultivo hasta formar una gran colonia. Una población de
células derivadas de una única célula ancestral, y con la misma constitución genética, constituye un clon.
MICROPROPAGACIÓN
La micropropagación es la reproducción de plantas en laboratorio, lo cual permite miles de plantas por metro cuadrado.

AUTO RADIOGRÁFICA FRACCIONAMIENTO CELULAR

RADIOISÓTOPOS
Los radioisótopos se utilizan para marcar
moléculas en las células y los organismos y de
este modo seguir el curso de casi todos los
procesos celulares.
En este procedimiento las células vivas son
expuestas brevemente a un pulso de un
compuesto radiactivo determinado y se
incuban durante un período variable de
tiempo, para permitir que el compuesto se
incorpore, antes de fijarlas y tratarlas para
microscopía óptica o electrónica. Cada
preparación es recubierta posteriormente con
una fina película de una emulsión
fotográfica y se coloca en la oscuridad
varios días, durante los cuales parte del
radioisótopo se desintegra e impresiona la
emulsión. Entonces la emulsión se revela y
se determina la posición de la radiactividad
en cada célula mediante la posición de los
granos de plata generados.
El fraccionamiento celular es un
procedimiento para separar organelas y
macromoléculas por ultracentrifugación. En
un fraccionamiento celular típico, se rompen
las células o tejidos ya sea por un shock SISTEMA LIBRE DE CÉLULAS
osmótico controlado, vibraciones de Los extractos celulares fraccionados que
ultrasonido, u homogeneización suave. mantienen su función biológica se denominan
Luego la mezcla del homogenado se somete sistemas libres de células y son útiles para
a centrifugación por rotación en una estudiar los detalles moleculares de procesos
ultracentrífuga. Esto permite separar los celulares complejos, sin la necesidad de tener
diversos componentes celulares mediante células intactas y sin las limitaciones y
centrifugación diferencial. La centrifugación reacciones laterales que ocurren en la célula.
diferencial permite obtener un
fraccionamiento inicial del contenido celular,
que luego puede purificarse con más precisión
mediante una centrifugación isopícnica o en
gradiente de densidad
 MUNDO DE ARN
Todas las evidencias actuales indican que el desarrollo de los mecanismos autocatalíticos fundamentales
para los seres vivientes empezó con familias de moléculas de ARN altamente reactivas que podían
catalizar su propia replicación. Con el tiempo, alguna familia de estos ARN catalíticos debió desarrollar la
habilidad de dirigir la síntesis de polipéptidos a partir de la traducción de las secuencias de ARN a
secuencias de aminoácidos. Probablemente las primeras células se formaron a partir del ensamblaje de
moléculas de fosfolípidos del caldo prebiótico agregadas formando bicapas. Esa membrana confinó entre
otras moléculas, a moléculas autorreplicantes de ARN catalítico y a proteínas. Finalmente, el ADN de
doble cadena sustituyó al ARN en su primitiva función genética de reservorio de información y ciertas
proteínas se constituyeron selectivamente en los principales catalizadores, las enzimas; quedando el ARN como
intermediario entre la información y su expresión.
PROCARIOTAS
Las primeras células vivas aparecieron cuando la atmósfera terrestre no contenía O 2, eran procariotas y
EVOLUCIÓN anaeróbicas. Con el paso del tiempo, la evolución biológica condujo a la aparición de células con
CELULAR pigmentos capaces de capturar la luz del sol y usar su energía para llevar a cabo la fotosíntesis y producir
compuestos orgánicos a partir de CO 2, constituyéndose en algún momento el H 2O como dador de
electrones y el O2 como un producto secundario. Al irse acumulando O 2, evolucionaron procariotas
capaces de oxidar combustibles aeróbicamente para obtener su energía. Esta ventaja dio como resultado el
predominio de los organismos aerobios en ambientes ricos en O2.
EUCARIOTAS
El origen de las células eucarióticas se vincula con una estrategia astuta de supervivencia de los
organismos anaerobios en una atmósfera en la que se fue acumulando O2. Los eucariotas anaerobios
primitivos tienen que haber sido organismos de tamaño inusualmente mayor que las bacterias, con
membrana muy flexible y un elaborado citoesqueleto de manera de poder englobar y deglutir a otras
células. Las mitocondrias y los cloroplastos actuales se habrían originado en bacterias fagocitadas que se
transformaron en huéspedes permanentes. Deben haberse producido tres cambios principales en el proceso
que dio lugar a los eucariotas a partir de los procariotas.
En primer lugar, al ir adquiriendo las células mayor cantidad de
ADN y debiendo protegerlo de los movimientos del
citoesqueleto surgió un compartimiento separado donde
alojarlo. Al aumentar el tamaño de las células se desarrolló un
sistema de membranas intracelulares que incluye una
membrana doble rodeando al material genético,
constituyéndose dos compartimientos el núcleo y el citoplasma.
Esta membrana separa el proceso nuclear de la transcripción y
maduración del ARN del proceso citoplasmático de la síntesis
de proteínas en los ribosomas. El sistema de endomembranas
también le proveyó mayor relación superficie / volumen para los
intercambios con el ambiente.
En segundo lugar, aparecieron mecanismos para permitir el
plegamiento del material genético informativo en cromosomas,
complejos de ADN con proteínas específicas, las histonas, que
permitieron la repartición equitativa entre células hijas durante
la división celular.
Finalmente, un paso crucial fue que las células eucarióticas
primitivas, incapaces de usar metabolismo aerobio o realizar
fotosíntesis, conjugaron sus ventajas con las de algunas bacterias
aeróbicas o fotosintéticas que entraron a vivir en su citoplasma
formando asociaciones simbióticas. Evidentemente, esto les
proporcionó el medio de utilizar abundantes fuentes de energía
para la dirección de sus complejas actividades. Las mitocondrias
provienen de bacterias aerobias que se mantuvieron en simbiosis,
debido a su capacidad de consumir O2 atmosférico y producir
energía. Los cloroplastos de las plantas evolucionaron a partir de
cianobacterias que pasaron a vivir dentro de células eucariotas que
ya poseían mitocondrias, a las que aportaron su capac idad de
captar la luz solar en la clorofila y realizar fotosíntesis.
 Procariotas Eucariotas
Bacterias, cianobacterias y Protistas, hongos, plantas y
ORGANISMOS
Arqueobacterias Animales.
TAMAÑO CELULAR Generalmente de 1 a 10 μm. Generalmente de 20 a 50 μm.
METABOLISMO Anaeróbico o aeróbico. Principalmente aeróbico.
Ribosomas, proteasomas. Núcleo, mitocondrias,
ORGANELAS cloroplastos, retículo
endoplasmático, Golgi, etc.
Circular, con proteínas no Moléculas lineales muy largas que
Histónicas en el nucleoide. tienen muchas regiones no
codificantes; organizadas con
ADN
histonas en cromosomas, dentro
del núcleo rodeado por la
membrana nuclear.
Sintetizadas En el mismo ARN sintetizado y procesado en el
ARN Y PROTEÍNAS
compartimiento. núcleo, proteínas en el citoplasma.
Enzimas oxidativas unidas a la Enzimas oxidativas empaquetadas
METABOLISMO AERÓBICO
membrana plasmática, en mitocondrias.
Con rudimentos de citoesqueleto Citoesqueleto compuesto por
y corrientes citoplasmáticas; filamentos proteicos; corrientes
CITOPLASMA
ausencia de endocitosis y citoplasmáticas, endocitosis y
exocitosis. exocitosis.
Separación de cromosomas por Separación de cromosomas
DIVISIÓN CELULAR
unión a la membrana plasmática. mediante el aparato mitótico.
Principalmente unicelular. Principalmente pluricelular, con
ORGANIZACIÓN CELULAR diferenciación de muchos tipos
celulares.

Las plantas y animales son eucariontes
pero sus células se difieren en varias
características.
Las células vegetales están rodeadas de una pared celular gruesa y rígida, que es una
matriz extracelular constituida por resistentes microfibrillas de celulosa incluidas en una
malla de otros polisacáridos como pectinas y hemicelulosa. Esta pared evita cambios en
su forma y su posición. La célula animal, en cambio carece de una pared rígida; posee una
matriz extracelular mas o menos delgada, rica en carbohidratos unidos a lípidos o proteínas
de la membrana, constituyendo la glucocálix que ayuda a proteger la superficie celular y es
importante para la interacción entre distintas células.
Las células vegetales contienen plástidos, estructuras delimitadas por una doble
membrana, que producen y almacenan nutrientes. Los más comunes son los cloroplastos. Los
animales carecen de ellos.
Casi todas las células vegetales tienen un comportamiento grande o varios pequeños,
llamados vacuolas, que se utilizan en el transporte y almacenamiento de nutrientes, agua y
productos de desecho. Además cumplen la función de digestión celular, que en los animales
es realizada por los lisosomas.
Las células de plantas superiores carecen de centriolos.
Las células vegetales miden entre 50 a 100 μm, mientras que las animales mucho más
pequeñas miden entre 10 a 30 μm.
 MEMBRANA PLASMÁTICA
Contiene a la célula; regula el paso de materiales hacia dentro y fuera de la
misma; ayuda a mantener la forma celular; comunica a la célula con otras
células. Contiene transportadores y receptores de señales. Es un complejo
mosaico de diferentes “antenas moleculares” altamente específicas, a través de
las que las células reciben y amplifican señales externas y reaccionan frente a
ellas. Una característica esencial de la membrana plasmática es el hecho de que
forma una barrera altamente selectiva; esto hace del interior de la célula un
compartimiento aislado con una composición química distinta a la del exterior.
CROMATINA
Se encuentra en el interior del núcleo. Representa el conjunto de cromosomas. Está
constituida por largas moléculas lineales de ADN unidas electrostáticamente a
NÚCLEO proteínas básicas, las histonas. Contiene los genes, unidades de información hereditaria
Contiene el genoma y ejerce el control de la actividad de la célula. Se halla que gobiernan la estructura y la actividad celular.
rodeado por la envoltura nuclear o carioteca, compuesta por dos membranas
unidas a intervalos por poros nucleares que constituyen complejos que permiten
el intercambio de ciertas moléculas entre el citoplasma y el nucleoplasma. La
membrana externa se continúa con el retículo endoplásmico. NUCLEOLO
PARTES
Es una región específica del núcleo donde se transcriben los genes que codifican el
CÉLULA
ARN ribosómico y se ensamblan las subunidades que luego en el citoplasma van a
EUCARIOTA
constituir los ribosomas. Carece de membrana a su alrededor.

CITOESQUELETO
Malla tridimensional entrelazada que se extiende por todo el citoplasma. Está
compuesto por filamentos de actina, microtúbulos y filamentos intermedios. Da forma y
soporte estructural a la célula, interviene en la organización de sus movimientos y los de
sus orgánulos, incluyendo los movimientos de la división celular.

RIBOSOMAS
CITOPLASMA
Complejos supramacromoleculares compuestos por dos subunidades constituidas por ARN
ribosómico y proteínas ribosómicas que se asocian con los ARN mensajeros y catalizan la
síntesis de proteínas. Pueden estar libres en el citosol o adheridos al retículo endoplásmico
ORGANOIDES TRANSDUCTORES DE ENERGÍA rugoso.

SISTEMA DE MEMBRANAS INTRACELULARES O SISTEMA VACUOLAR

CITOPLASMÁTICO
Tiene vínculos con la membrana plasmática. Se halla en flujo constante, con
membranas vesiculares aflorando continuamente de alguna de las estructuras y
moviéndose y fusionándose con otras.
 RETÍCULO ENDOPLÁSMICO: Red tridimensional altamente plegada que se extiende a través de todo el citoplasma y engloba un
compartimiento, la luz del retículo, separado del citosol. Las numerosas cisternas forman una estructura ramificada y continua entre
ellas y con la envoltura nuclear, transportan las sustancias que se sintetizan y se modifican en su interior.

PROTEASOMAS Grandes complejos proteicos del citosol responsables de la destrucción de proteínas marcadas.

RETÍCULO ENDOPLÁSMICO RUGOSO Constituido por cisternas largas y aplanadas, cuya superficie externa está tapizada por ribosomas
donde se sintetizan las proteínas de exportación, es decir destinadas a secreción o a incorporación en lisosomas o en membranas.

RETÍCULO ENDOPLÁSMICO LISO Se halla libre de ribosomas, es generalmente tubular y físicamente continuo con el RE rugoso. Es el
lugar de biosíntesis de lípidos y del metabolismo de detoxificación de medicamentos y compuestos tóxicos.

COMPLEJO O APARATO DE GOLGI Formado por agrupaciones de vesículas membranosas planas. Cerca de los extremos de esas cisternas
afloran numerosas vesículas esféricas pequeñas, las vesículas de transporte. Su función es modificar, en general agregando una porción
glucídicas, concentrar, empacar y distribuir las proteínas de exportación que provienen del RE para dirigirlas a su destino, sea la secreción
SISTEMAalDE
medio extracelular, a los lisosomas o a incorporarse a la membrana plasmática.
MEMBRANAS
INTRACELULARES O SISTEMA
VACUOLAR CITOPLASMÁTICO
LISOSOMAS Son sacos membranosos de alrededor de 1 μm de diámetro que contienen enzimas hidrolíticas que trabajan a pH 5 y son
utilizadas para la digestión intracelular controlada de macromoléculas; por lo tanto degradan material ingerido, o bien organelas ya
deteriorados del propio citoplasma. Permiten reciclar las biomoléculas celulares.

VACUOLAS En hongos y plantas cumplen la función degradativo de los lisosomas pues tienen numerosas enzimas hidrolíticas. Pueden ser
pequeñas en células jóvenes, para luego fusionarse y convertirse en una gran vacuola en el centro de la célula madura. Además pueden
almacenar nutrientes, pigmentos y sustancias de deshecho. También son importantes como reguladores homeostáticos

ENDOSOMAS Transporta material que se acaba de incorporar por endocitosis. La mayor parte de ese material es dirigido a los lisosomas
para su degradación.

PEROXISOMAS Presentes en todas las células eucariotas. Son sacos membranosos que contienen una gran diversidad de enzimas
oxidativas. Están especializados en la realización de reacciones oxidativas que usan oxígeno molecular; generan peróxido de hidrógeno
que es utilizado con fines oxidativos y su exceso es destruido por la catalasa. Otro proceso que realizan es la oxidación en la hidrólisis de
los ácidos grasos. Son autorreplicantes, es decir se forman a partir de otros peroxisomas que crecen y se fisionan.

GLIOXISOMAS Son peroxisomas especializados de las plantas.

 MITOCONDRIAS
Tienen dos membranas, una externa lisa y una interna que se pliega en crestas y
que delimita la matriz mitocondrial. Realizan la respiración celular, ya que
contienen enzimas que catalizan conjuntamente la oxidación de nutrientes por el
O2 y la producción de ATP para el trabajo de la célula. Son autorreplicantes,
con ADN, ARN y ribosomas propios.

PLÁSTIDOS
Organoides especializados del citoplasma de las plantas y las algas; rodeados
por dos membranas. Los más destacados son los cloroplastos que contienen
clorofila en las membranas de los tilacoides y realizan el proceso de fotosíntesis.
Otros plástidos son los cromoplastos que contienen otros pigmentos, como los
carotenoides y los amiloplastos que contienen almidón.
ORGANOIDES
TRANSDUCTORES DE
ENERGÍA CENTRÍOLOS
Par de cilindros huecos perpendiculares entre sí, ubicados en el centrosoma
cerca del centro de la célula, constituidos por 9 tripletes de microtúbulos.
Durante la división celular se forma un huso mitótico entre ambos centrosomas
que son centros organizadores de la formación de microtúbulos. No existen
centriolos en las plantas superiores y en los hongos.

CILIAS Y FLAGELOS
Proyecciones cortas o largas que se extienden de la superficie celular de muchos
protistas y de ciertas células de animales y plantas. Están cubiertos por la
membrana plasmática y compuestos por dos microtúbulos centrales y nueve
pares periféricos. Sus movimientos sirven para la locomoción de algunos
organismos unicelulares, el desplazamiento de materiales en la superficie celular
de algunos tejidos o la propulsión de algunas células, como los espermatozoides.

VIRUS
Los virus son complejos supramoleculares que pueden autorreplicarse en las
células huésped adecuadas. Consisten en una molécula de ácido nucleico,
ADN o ARN, rodeada por una envoltura protectora o cápside, formada por
proteínas y en algunos casos puede existir otra envoltura membranosa. Los
virus existen en dos estados. Fuera de las células huésped donde se
multiplican, los virus son simples partículas denominadas viriones. Una vez
que un virus o su ácido nucleico penetra en una célula huésped se convierte en
un parásito intracelular. A partir de la información contenida en el ácido
nucleico viral, y utilizando las enzimas y ribosomas de la célula, se producen
muchas partículas virales hijas. En algunos sistemas huésped- virus, los virus
de la progenie escapan a través de la membrana plasmática del huésped. Otros
virus provocan la lisis celular.

CITOESQUELETO
Compleja red de filamentos proteicos que se extiende a todo lo largo
del citoplasma, que solo está presente en células eucariotas.
Mantenimiento de la estructura general
Movilidad celular
Cambios de la forma celular
FUNCIONES
Transporte intracelular
GENERALES
División celular
Uniones intercelulares
Determinación de zonas citolíticas
Funcionalmente independientes.
LOCALIZACIÓN
Su localización celular no está fijada rígidamente sino que proporciona al citoplasma una estructura altamente dinámica de fibras
que constantemente se está formando y desensamblando. Se reorganiza continuamente a medida que la célula cambia de forma,
se divide y responde a su ambiente.
FUNCIONES
En ciertos momentos de la vida de la célula eucariótica se producen reorganizaciones de gran magnitud y finamente
instrumentadas, como la formación del huso, la segregación de los cromosomas hijos a los polos, la desintegración y
reformación de la envoltura nuclear durante la mitosis y los cambios que ocurren en la citocinesis. En todas ellas juegan los
componentes del citoesqueleto. También provee la maquinaria para los movimientos celulares, tales como el transporte de
organelas de un lugar a otro en el citoplasma, los movimientos de apéndices celulares como cilias y flagelos. Es directamente
responsable de movimientos tales como el desplazamiento de algunas células sobre un soporte, la contracción muscular y los
muchos cambios de forma de un embrión de vertebrados.
REGULACIÓN
El movimiento y la posición de los elementos del citoesqueleto están estrechamente regulados. Las interacciones entre el
citoesqueleto y las organelas son no covalentes, son reversibles y están sujetas a regulación en respuesta a diversas señales intra
y extracelulares.

COMPOSICIÓN
Son todos polímeros helicoidales, por estar formados por proteínas con lugares de unión
complementarios, y se clasificaron originalmente en base a su tamaño relativo. Se encuentran en
constante fluctuación entre su forma monomérica y su forma estructurada en filamentos. La
polimerización de miles de moléculas proteicas idénticas forma un filamento lineal, que puede ser lo
suficientemente largo como para ir de un lado a otro de la célula. Como las subunidades son pequeñas
pueden difundir rápidamente dentro del citoplasma, mientras que los filamentos no pueden hacerlo. De
esta manera, las células pueden experimentar reorganizaciones estructurales muy rápidamente,
desmontando filamentos en un sitio y rearmándolos en otro sitio lejano. Los “polímeros citoesqueléticos”
están unidos por interacciones débiles, no covalentes, lo que implica que sus ensamblajes y desensamblajes
pueden ocurrir rápidamente, sin que se formen o rompan enlaces covalentes.
MICROFILAMENTOS DE ACTINA
De 7 nm de diámetro, cuya subunidad proteica es actina. Son polímeros helicoidales,
flexibles, enroscados de a dos, con una misma orientación. Se organizan en haces, redes
bidimensionales o geles tridimensionales. Aunque están dispersos por todo el citoplasma,
están altamente concentrados justo debajo de la membrana plasmática y están entrecruzados
por varias proteínas específicas formando el córtex o corteza celular. Esta capa rica en actina
controla la forma y los movimientos superficiales.
MICROTÚBULOS
Largos y huecos de 25 nm de diámetro, formados por tubulina. Son largos, rectos y más
rígidos. Se disponen en general radialmente con un extremo unido a un centro organizador
de microtúbulos o centrosoma: el extremo “menos” y un extremo libre en el citoplasma,
capaz de crecer a gran velocidad: el extremo “más”. Determinan la posición de las organelas
rodeadas de membrana y dirigen el transporte intracelular.
FILAMENTOS INTERMEDIOS
Tienen un diámetro de 8 a 10 nm. Son estructuras parecidas a cuerdas o cables. Se forman
con subunidades de proteínas fibrosas, una gran familia heterogénea y son más estables que
los microtúbulos y los microfilamentos. En la mayoría de las células animales, una extensa
red de filamentos intermedios rodea al núcleo y se extiende a lo largo del citoplasma hacia la
periferia. Dan resistencia mecánica y sostén en los tejidos epiteliales, mediante la unión de
los citoplasmas de células vecinas a través de las uniones celulares.
PROTEÍNAS ACCESORIAS
Su función depende de la existencia de un conjunto de proteínas accesorias que son
esenciales para controlar la formación o desagregación de los filamentos en determinadas
ubicaciones, mientras otras proveen los motores que mueven las organelas a lo largo de los
filamentos, o los filamentos unos respecto a otros.
PROTEÍNAS MOTORAS
Los movimientos intracelulares son generados por proteínas motoras que se unen a los
filamentos y utilizan la energía del ATP para moverse a lo largo de esos filamentos.
 En el núcleo se encuentran los filamentos intermedios
compuestos de lamininas. Constituyen la lámina nuclear, capa
interna que se encuentra sobre la cara interna de la membrana
nuclear interna.

Las proteínas del tipo vimentina forman filamentos intermedios

de un solo tipo de proteína fibrosa. Entre ellas se encuentra la
vimentina, la más abundante y que se halla en muchas células:
fibroblastos, células endoteliales, adipocitos y glóbulos blancos.
La desmina se encuentra principalmente en las fibras
musculares. Otra proteína fibrosa de este tipo, la proteína glial
CLASIFICACIÓN acídica fibrilar, forma parte de ciertas células del tejido
Hay tres tipos de filamentos intermedios citoplasmáticos, no necesariamente en todos los tipos celulares, y un nervioso.
tipo nuclear.

FORMA DE LOS FILAMENTOS Las queratinas constituyen una gran familia, de las cuales hay
alrededor de veinte tipos en células epiteliales y 10 más en pelos y
Las subunidades que forman los filamentos intermedios son proteínas fibrosas que tienen una cabeza amino uñas. Forman mallas entrecruzadas que se mantienen incluso
terminal, una cola que corresponde al carboxilo terminal y un dominio central en forma de varilla, que forma después de la muerte de la célula.
una larga α-hélice. Los dominios N terminal y C terminal no presentan estructura α-hélice y son variables en
tamaño y secuencia. El dominio central tiene regiones que contienen largas repeticiones de una secuencia de 7
aminoácidos: “repeticiones en heptada”. Este motivo de siete aminoácidos favorece la formación de dímeros
enrollados entre dos α-hélices paralelas.
Los neurofilamentos, que forman el citoesqueleto primario de
los axones, dándoles rigidez.
FILAMENTOS ORGANIZACIÓN
INTERMEDIOS Se forma un dímero, constituido por dos cadenas dispuestas en forma paralela asociadas en un sobre
Son fibras proteicas enrollamiento; este dímero se aparea con otro dímero en posición antiparalela, constituyendo un tetrámero. Los
resistentes y duraderas que tetrámeros son simétricos y se empaquetan lateralmente para formar el filamento. En consecuencia cada filamento
intermedio individual tiene una sección de 32 α-hélices. Los dominios globosos se proyectan hacia el exterior del
desempeñan un papel
eje estructural del filamento. Una función de esos dominios variables puede ser la de permitir a cada tipo de
estructural o mecánico. Son
filamento intermedio la asociación con otros componentes de la célula y la de posicionar estos filamentos en el
abundantes en las células
lugar adecuado dentro de la célula. En la mayoría de las células, casi todas las proteínas de filamentos intermedios
sometidas a tensiones.
se hallan totalmente polimerizadas.

FUNCIONES MÁS RELEVANTES

La principal función de los filamentos intermedios citoplasmáticos es la de otorgar resistencia a la célula al
estrés mecánico, precisamente gracias a la estructura de tetrámeros que se superponen parcialmente para formar los
largos polímeros resistentes al estiramiento. Se pueden doblar, pero son difíciles de quebrar.

CARÁCTER POLAR O NO POLAR DEL FILAMENTO

En la larga fibra final, los tetrámeros están unidos formando un haz helicoidal no polarizado. La disposición
antiparalela de los dímeros implica que el tetrámero y por lo tanto el filamento es una estructura no
polarizada; esto es, la misma estructura en ambos extremos y es simétrica en toda su longitud.
 FORMA DE LOS FILAMENTOS
Un microtúbulo es una estructura cilíndrica y hueca en la que los dímeros de tubulina forman polímeros lineales, los
protofilamentos, cada uno formado por subunidades alternadas de α- y β-tubulina. Trece protofilamentos se asocian lateralmente
constituyendo las paredes del microtúbulo.

POLIMERIZACIÓN
La polimerización requiere GTP, que se une a la subunidad de β-tubulina del heterodímero. La adición de heterodímeros a un
extremo del protofilamento provoca su crecimiento en una conformación lineal. Existe una inestabilidad dinámica, ya que la
hidrólisis del GTP luego del ensamblaje cambia la conformación de las subunidades y el protofilamento tiende a deformarse en POLIMERIZACIÓN
una forma curvada. Esto puede conducir al desensamblaje; pero los microtúbulos pueden estabilizarse dentro de la célula si se
asocian con otras estructuras que recubren sus extremos. Para que los microtúbulos actúen como marco estructural o para que La composición del
intervengan en los movimientos celulares deben anclarse a otras partes de la célula. CENTRO DE centro organizador de
NUCLEACIÓN microtúbulos no es
ORGANIZACIÓN totalmente conocida
Inmersas en el pero contiene
Los microtúbulos se disponen en general radialmente con el extremo “menos” unido a un centro organizador de microtúbulos a centrosoma se proteínas específicas,
partir del cual se organizan y que protege ese extremo; mientras que los extremos “más” se hallan cerca de la membrana plasmática y si encuentran los entre ellas γ- tubulina,
encuentran una estructura que los estabilice serán retenidos y de lo contrario se despolimerizarán. centriolos. Rodeando que puede interactuar
al par de centriolos con las α- y β-
LOCALIZACIÓN CELULAR hay una región tubulinas para iniciar
En la mayoría de las células animales que no están en división, el centro de nucleación es el centrosoma, también llamado centro compuesta por una red la formación de los
celular, que se localiza cerca del núcleo. En la célula en división el centro de nucleación son los polos del huso mitótico. Éste de pequeñas fibras microtúbulos. Se
proporciona la infraestructura y probablemente la fuerza motriz necesarias para la separación de los cromosomas hijos. que constituye la forma un complejo en
MICROTÚBULOS matriz centrosomal o anillo de γ- tubulina y
región pericentriolar. otras dos proteínas que
FUNCIONES MÁS RELEVANTES En la mayoría de las como ella. Este
Proporciona soporte estructural, intervienen en el movimiento y división celular, forman parte de las cilias, flagelos y centriolos. células animales los anillo de moléculas de
microtúbulos emanan
del centrosoma en una γ-tubulina en el
PROTEÍNAS CONSTITUYENTES forma estrellada, una extremo menos
conformación astral. provee el sitio de
Están constituidos por moléculas de tubulina, cada una de las cuales es un heterodímero formados por dos subunidades globulares
fuertemente unidas entre sí, α – tubulina y β – tubulina. Cada monómero de α o de β tubulina tiene un sitio de unión para una molécula de
nucleación de un
GTP. El GTP que está unido al monómero de la α tubulina está atrapado en la interfase del dímero y nunca se hidroliza. En cambio, en la microtúbulo con 13
β tubulina hay GTP que se puede intercambiar a la forma de GDP. Como veremos, la hidrólisis de GTP en este sitio para producir el protofilamentos.
GDP tiene un efecto importante en la dinámica del microtúbulo.

PROTEÍNAS MOTORAS
Las proteínas motoras de los microtúbulos son una clase de MAPs; son las quinesinas, que generalmente se mueven hacia el
extremo más, y las dineínas, que se desplazan hacia el extremo menos. Todas las quinesinas como las dineínas están constituidas
por dos cadenas pesadas y algunas livianas. Cada cadena pesada contiene una cabeza globular que se une al ATP y que se asocia
al microtúbulo, y una cola, que se une a componentes específicos de la célula. Son los responsables de la organización espacial y
de los movimientos dirigidos de los organoides del citoplasma.

CARÁCTER POLAR O NO POLAR DEL FILAMENTO

Dado que los 13 protofilamentos están alineados en paralelo con la misma polaridad, los microtúbulos son estructuras polares y se
pueden distinguir un extremo “menos” que crece lentamente y un extremo “mas” que crece rápidamente.
 FORMA DE LOS FILAMENTOS
Los microfilamentos son fibras más delgadas y más flexibles y normalmente más cortas. En la
estructura tridimensional de la actina se distingue una molécula de ATP unida en una fisura entre
los dos dominios de la proteína. Las moléculas de actina interactúan unas con otras formando el
polímero helicoidal. El ATP es hidrolizado a ADP inmediatamente después de que la molécula
se ha incorporado a un filamento de actina, quedando el ADP atrapado dentro hasta que el
filamento se despolimerice. Dos polímeros de actina paralelos se disponen enroscados entre sí en
una hélice dextrógira formando un microfilamento

LOCALIZACIÓN CELULAR Producir protrusiones como las de las microvellosidades de la mucosa

La nucleación de los filamentos de actinia ocurre frecuentemente cerca de la membrana intestinal o microespinas.
plasmática.

FUNCIONES MÁS RELEVANTES Muchos movimientos Formar proyecciones más extensas, parecidas a sábanas, los lamelipodios
celulares asociados con la superficie celular. como en el avance de los fibroblastos.

PROTEÍNAS CONSTITUYENTES
MICROFILAMENTOS DE Están compuestos por una proteína globular, la actina, que está asociada íntimamente con una Generar invaginaciones de la superficie celular, como ocurre al comienzo
ACTINA de la citocinesis.
molécula de ATP. Las α-actinas son constituyentes de las células musculares y las β- y γ-actinas
se encuentran en células no musculares.

CARÁCTER POLAR O NO POLAR DEL FILAMENTO

Tiene un extremo “más” que es ancho y crece unas 10 veces más rápidamente que el extremo
“menos” que es puntiagudo y crece muy lentamente.

POLIMERIZACIÓN
La polimerización de la actina está regulada, frecuentemente por señales externas. La nucleación
es catalizada por un complejo de proteínas que incluye a dos proteínas relacionadas con la actina,
o ARPs. El complejo ARP inicia la polimerización de los filamentos de actina desde el extremo
menos, permitiendo una rápida elongación hacia el extremo más. Sin embargo, el complejo
también puede unirse lateralmente a otro filamento de actina, formando redes de filamentos.
ORGANIZACIÓN
En las células animales los microfilamentos de la corteza están organizados en tres tipos generales
de disposiciones:
HACES PARALELOS
Como en las microvellosidades o microespinas y los filopodios de los
axones en crecimiento. Los filamentos están orientados con la misma
polaridad y espaciados regularmente
HACES CONTRÁCTILES
Encontrados en las fibras de estrés y en el anillo contráctil que divide la
célula en dos durante la citocinesis. Los filamentos están orientados con
polaridad opuesta y más espaciados que los anteriores

REDES A MODO DE GEL

En el córtex celular. Los filamentos están en disposición abierta, con
interconexiones.

CÓRTEX CELULAR
Los filamentos de actina se encuentran muy desarrollados justo
debajo de la membrana plasmática y están entrecruzados por
varias proteínas específicas formando el córtex o corteza celular.
La red es altamente dinámica y funciona con distintos tipos de
miosinas que son sus proteínas motoras.
PROTEÍNAS MOTORAS
Un rol crucial es el de las proteínas motoras. Todas las proteínas
motoras de los filamentos de actina pertenecen a la familia de las
miosinas, que utilizan la energía procedente de la hidrólisis del
ATP para moverse en una dirección determinada a lo largo del
microfilamento.
MICROFILAMENTOS DE ACTINA CONTRACCIÓN MUSCULAR
En animales multicelulares, la contracción muscular resulta de
la acción de unidades de actina y de miosina-II. Las células
musculares son polinucleadas y resultan de la fusión de
mioblastos. Los núcleos están dispuestos periféricamente y el
centro de la célula, denominada fibra muscular, está ocupado
por una masa de miofibrillas, que son los elementos
contráctiles. Cada miofibrilla consta de una serie encadenada
de unidades contráctiles denominadas sarcómeros que
confieren la apariencia estriada. Cada sarcómero contiene un
ensamblaje de filamentos parcialmente superpuestos y
paralelos. Los filamentos finos, compuestos de actina, se ven
como banda clara en el microscopio y se extienden hasta
superponerse en el centro con los filamentos gruesos que son
polímeros de miosina-II muscular que forman una banda
oscura. La contracción tiene lugar cuando se produce una
fuerza como resultado del movimiento, impulsado por ATP,
de las cabezas de los filamentos de miosina II hacia el extremo
“menos” de los filamentos de actina produciendo su
deslizamiento.
MIOSINA I
Las células no musculares contienen diversas miosinas, de las
cuales la más conocida es la miosina-I, constituida por una sola
cadena polipeptídica, con una cabeza globular y una cola corta.
La cabeza se une al filamento de actina y se mueve a lo largo
de él hacia el extremo “más”, gracias a la energía que proviene
de la rotura del ATP. La región de la cola se puede unir a otro
filamento de actina, a la membrana de un organoide o una
vesícula, o a la membrana plasmática, lográndose el
deslizamiento. Un ATP se une a la cabeza de la miosina en un
surco alejado del filamento, cambia la conformación de la
cabeza y libera el lugar de unión a la actina. Se hidroliza el
ATP desplazándose la cabeza a la subunidad siguiente. La unión
débil de la cabeza al otro lugar provoca la liberación del Pi, con lo
que se refuerza la unión de la cabeza con la actina; esa liberación
provoca el golpe de potencia durante el cual la cabeza recupera la
conformación original, pierde el ADP y se inicia un nuevo ciclo.
MIOSINA II
Las miosinas de las fibras musculares pertenecen a la
subfamilia de la miosina-II, que está compuesta de dos cabezas
y una cola larga en forma de varilla. Cada una de las cabezas
tiene un sitio de unión al ATP y otro para unirse a la actina. A
su vez, cada cabeza está asociada a dos cadenas livianas. Las
colas en forma de varillas están constituidas por las cadenas
pesadas que forman un sobre enrollamiento de dos α-hélices.
De esta forma se forma el dímero. El rol principal de la cola en
forma de varilla es el de permitir que las moléculas
polimericen en filamentos bipolares, que pueden desplazarse
sobre sí mismos y sirven para ejecutar el mecanismo de la
contracción muscular. La miosina-II forma ensamblajes
temporales en muchas células no musculares. Uno de ellos es el
anillo contráctil que se genera al finalizar la mitosis y que dará
lugar a la citocinesis. Otro caso son las fibras de estrés, que son
haces de fibras ubicadas cerca de la membrana plasmática de los
fibroblastos, y parecen formarse en respuesta a la tensión que
provoca que estas células tengan una forma aplanada.
 FtsZ
Las bacterias y arqueobacterias tienen una proteína homóloga a las tubulinas, llamada proteína FtsZ que es esencial para la división celular; se ubica
formando un anillo alrededor del lugar donde se formará la nueva pared celular. La constricción y el desensamblaje de la banda de FtsZ ayudan luego a
separar a las dos células hijas.

MreB
CITOESQUELETOS EN PROCARIOTAS
Por su parte, las bacterias de formas alargadas o espiraladas también tienen una proteína homóloga a actina, la proteína MreB, que forma filamentos y regula la
Longitud bacteriana.

En consecuencia, el principio de organizar la estructura celular por la-asociación de proteínas con capacidad de unirse a nucleótidos parece ser común
a todas las células. Si bien no se han hallado en Procariotas, proteína motoras similares a las de los eucariotas, se han encontrado evidencias de que
hay proteínas vinculadas a los movimientos.

CICLOSIS
Corriente citoplasmática producida por los
movimientos activos del citoesqueleto, que ocurre
sin deformación de la célula.

MOVIMIENTO AMEBOIDAL: Implica el

cambio de forma de las células, ya sea ante un
estímulo externo o porque están migrando sobre
un soporte.
MOVIMIENTOS CELULARES
PROTRUSIÓN
SEUDÓPODOS
En que los lamepodios y
Las células con este movimiento producen
los seudópodos se
seudópodos, extensiones cortas y gruesas de actina
extendían desde la parte
que le permiten moverse o englobar partículas.
anterior de la célula.

DESPLAZAMIENTO ADHESIÓN
Los movimientos de desplazamiento resultan En que el citoesqueleto de
difíciles de explicar a nivel molecular. A grandes actina conecta con el
rasgos hay tres procesos distintos. sustrato.

TRACCIÓN
En el que el cuerpo
celular se mueve hacia
delante.

CENTRO ORGANIZADOR DE
MICROTÚBULOS
El principal centro organizador de los
microtúbulos es el centrosoma o centro
celular que en una célula que no está en
división se localiza cerca del núcleo y en la
célula en división en los polos del huso
mitótico. En el caso de cilias y flagelos los
organizadores son los cuerpos basales.
CILIAS
Si la célula tiene muchos
apéndices cortos, se denominan
cilias. El movimiento de las
cilias adyacentes suele ser
sincronizado, dando la
apariencia de olas
unidireccionales; cada cilia se
mueve como un látigo, con un
golpe hacia adelante y una fase
de recuperación.
FLAGELOS
Si una célula tiene sólo uno o
unos pocos de estos apéndices y
más o menos largos en
proporción con el tamaño de la
célula se los denomina flagelos.
El movimiento de los flagelos es
a modo de ondas de amplitud
casi constante.
CENTRIOLOS
Dispuestos en ángulo recto uno
con respecto al otro. Los
centríolos no son necesarios para
la nucleación de los
microtúbulos. Antes de que la CONFORMACIÓN
célula se divida, su centrosoma Los centríolos y los cuerpos basales son estructuras cilíndricas
ha de duplicarse para formar los de unos 0.2 μm de ancho y 0.4 μm de largo y están constituidos
polos del huso mitótico y para por nueve tripletes de microtúbulos, de los cuales sólo uno es
que cada célula hija tenga uno.
completo con 13 protofilamentos, el túbulo A, en tanto que los
otros dos, B y C, poseen sólo 11. Cada triplete está inclinado
respecto al eje central y se conecta con los tripletes adyacentes
CORPÚSCULOS BASALES por puentes proteicos; además finos radios proteicos que unen el
centro con cada triplete dan el aspecto de una rueda de carro.
Las cilias y flagelos están
anclados a corpúsculos basales
que están situados justo bajo el
punto en que se proyectan de la DINEÍNA CILIAR
superficie celular y están
íntimamente relacionados con La más importante de estas proteínas motoras es la dineína ciliar, que es similar a la dineína
los centríolos citoplasmática en el sentido de que tiene ATP unido a una cabeza triple y cuya hidrólisis
genera la energía necesaria para el movimiento. La cola se une fuertemente al microtúbulo A,
mientras las cabezas globulares se unen al microtúbulo B del par vecino. Cuando las cabezas
hidrolizan el ATP unido, se desplazan hacia el extremo “menos” de ese túbulo B, produciendo
una fuerza de deslizamiento entre los dobletes adyacentes. El efecto que se logra es que el
microtúbulo vecino se doble en el mismo sentido. El movimiento ciliar o flagelar es el resultado del
FUNCIÓN deslizamiento coordinado de los dobletes externos de microtúbulos con relación a sus vecinos. Las
diversas proteínas accesorias que mantienen unido el anillo de dobletes convierten la fuerza de
Ambos son utilizados por las
células para moverse a través de deslizamiento en un movimiento inclinado que origina el batido de las cilias.
un medio acuoso o para mover
líquidos y partículas a través de la
superficie celular. AXONEMA
Cada cilia o flagelo consta de un
haz cilíndrico y delgado,
denominado axonema, cubierto
por una extensión de la
membrana plasmática. El PROTEÍNAS
axonema está formado por 9 Los microtúbulos de un
dobletes de microtúbulos Axonema están asociados con
constituidos por un microtúbulo muchas proteínas, algunas de las
A completo (13 filamentos) y cuales sirven para mantener la
uno B incompleto (11 estructura en tanto que otras
filamentos), dispuestos en generan las fuerzas que provocan
circunferencia alrededor de 2 el movimiento ondulatorio.
túbulos ubicados en el centro.
Esta disposición se denomina 9
+ 2, en oposición a la de los
centríolos y cuerpos basales que
es 9 + 0.
 Miembros individuales de una misma especie muestran entre sí
algunas variaciones;

TEORÍA DE LA Se producen muchos más organismos de los que pueden

SELECCIÓN encontrar alimento y sobrevivir hasta la vida adulta;
NATURAL
Darwin basó su teoría
Se desarrolla una lucha por la supervivencia entre los numerosos
de la selección natural
individuos producidos; aquellos individuos que poseen
En las siguientes
características que les brindan alguna ventaja en la lucha por la
observaciones:
existencia tendrán más posibilidades de sobrevivir que aquellos
EVOLUCIÓN que carecen de dichos rasgos;
La forma en que han cambiado o evolucionado las poblaciones a través del tiempo ha
sido un punto básico de investigación y debate. La teoría de la evolución se ha Los que sobreviven logran transmitir a sus descendientes y
convertido en uno de los grandes conceptos unificadores de la Biología. Darwin generaciones futuras las características que les dan ventaja sobre
presentó pruebas que apoyan que las formas actuales de vida en la Tierra descienden, otros organismos.
con modificaciones, de formas preexistentes. Darwin comprendió que todas las
poblaciones, no sólo la población humana, están condenadas potencialmente a exceder los
recursos de los que depende su existencia. Sólo una pequeña fracción de los individuos que
podrían existir, nace, sobrevive y llega a reproducirse. Según Darwin, los que sobreviven
son los que se encuentran “favorecidos", por ser portadores de ligeras variaciones Observación directa
ventajosas. Este proceso de mayor supervivencia y reproducción de los "favorecidos" fue
llamado por él selección natural.

MUTACIONES Biogeografía
Se sabe que las diferencias entre los distintos organismos de una misma
EVIDENCIAS DEL
especie son el resultado de una diferente composición genética; con
PROCESO
distinta dotación de genes que codifican cada característica. Las fuentes de EVOLUTIVO
estas variaciones son las mutaciones al azar, cambios químicos del ADN
que persisten y son heredables, y las diversas combinatorias de genes que Registro fósil
provee la recombinación del material genético en el proceso de meiosis en
los organismos que se reproducen sexualmente. La selección natural
favorece a aquellos organismos que presentan rasgos que les permiten
hacer frente a las presiones ejercidas por el medio ambiente. Estos
organismos mejor adaptados tienen más posibilidades de sobrevivir y
Homologías
procrear descendientes. Un organismo que ha logrado éxito en esta lucha
por la supervivencia se considera que está adaptado a su medio; los
organismos bien adaptados son los productos de la evolución.
 ORGANISMO MODELO
Un organismo modelo es una especie que ha sido extensamente
estudiada y se puede tomar como típica para comprender fenómenos
biológicos particulares. En general un organismo modelo es
pequeño, de rápida reproducción y se puede manipular con facilidad
en el laboratorio. Los descubrimientos en un organismo modelo
pueden proporcionar pistas para el funcionamiento de otros seres
vivos, al tiempo que permiten relacionar los cambios respecto a
modelos de otros reinos. Esto es posible ya que los principios
fundamentales, tales como rutas metabólicas, mecanismos genéticos
básicos, etapas del desarrollo, se conservan en la evolución.
MÉTODO CIENTÍFICO
La esencia del método científico radica en
Plantearse preguntas y buscar respuestas a
ellas. Sin embargo, tales preguntas deben
surgir de observaciones y experimentos, y las
respuestas deben ser susceptibles de
comprobación a través de otras observaciones
y experimentos adicionales. Lo que distingue
a la ciencia es su insistencia en métodos
rigurosos para hacer el examen de un
problema y sus intentos por diseñar
experimentos y pruebas razonables con los
cuales puedan validarse sus descubrimientos.
La fuente última de todos los datos científicos
son las observaciones y los experimentos
cuidadosos, realizados sin parcialidad alguna,
utilizando controles apropiados, y efectuados
de una manera lo más cuantitativa posible.
HIPÓTESIS
La hipótesis es una idea provisional acerca de la naturaleza de la
información obtenida, o sobre las relaciones entre una serie de
fenómenos o una sucesión de acontecimientos, o incluso sobre las
relaciones de causa y efecto entre los hechos mismos. Las
predicciones hechas con base en la hipótesis se ponen a prueba
mediante experimentos controlados.
CONTROL
Para evitar tales objeciones, un experimento bien diseñado debe tener
un control; es decir, debe realizarse un segundo experimento, en las
mismas condiciones que el primero, con excepción de que el único
factor que cambia es el que se está sometiendo a prueba. No todos los
experimentos pueden diseñarse de manera tan definida. A falta de
controles, los científicos tienen que basar sus predicciones, en
modelos matemáticos.
TEORÍA CIENTÍFICA
Una hipótesis apoyada por un gran número de observaciones y
experimentos se convierte en una teoría científica, que puede ser
definida como un principio general científicamente aceptable, a través
del cual se pretenden explicar ciertos fenómenos, en función de
hechos observados y de comprobaciones experimentales
concurrentes.
PRINCIPIO O LEY CIENTÍFICA
Una teoría que a través del tiempo ha generado predicciones válidas
de uniformidad invariable y que, por la misma razón, ha llegado a ser
universalmente aceptada, se llama principio o ley científica.