9-15 Bases

ASIGNATURA : BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA II
CICLO : II
SEMESTRE ACADÉMICO : 2020-II
UNIVERSIDAD PRIVADA SAN JUAN BAUTISTA
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
ESCUELA PROFESIONAL DE MEDICINA HUMANA
“Dr. Wilfredo Erwin Gardini Tuesta”
ACREDITADA POR SINEACE

RE ACREDITADA INTERNACIONALMENTE POR RIEV
ASPECTOS MOLECULARES EN EL
CONTROL DEL CICLO CELULAR
DOCENTES RESPONSABLES DE LA ASIGNATURA

SEDE LIMA : NÉLIDA MARÍN HUACHACA
FILIAL ICA : ELVIS PERALTA ROLDAN
FILIAL CHINCHA : JOSÉ ANTEZANA
EL CICLO CELULAR  2 Fases: fase M y la interfase.
 La fase M incluye: mitosis: los cromosomas
duplicados se separan en dos Núcleos. La citocinesis,
en la que toda la célula se divide en dos células hijas.
 La interfase, es el periodo entre las divisiones
celulares, Es un intervalo donde la célula crece y
efectúa diversas actividades metabólicas.
 Mientras que la fase M sólo suele durar alrededor de 1
h en las células de mamíferos, la interfase puede
extenderse por días, semanas o más tiempo, según el
tipo celular y las condiciones imperantes.
 Periodo definido entre el final de la síntesis de DNA y
el principio de la fase M: G2
 La replicación del DNA ocurre en la fase S; que
también es el periodo en el que la célula sintetiza las
histonas adicionales que se necesitarán cuando la
célula duplique el número de nucleosomas en sus
cromosomas.
CONTROL DEL CICLO CELULAR
Puntos de control del ciclo celular
Un punto de control es una etapa en el ciclo celular eucarionte en la cual la
célula examina las señales internas y externas, y “decide” si seguir adelante
con la división o no.
Hay varios puntos de control, pero los tres

más importantes son:
El punto de control G1- en la transición
G1/S.
El punto de control G_2 en la transición
G2/M.
Punto de control del huso, en la transición
de metafase a anafase.
En el punto de control G_1, una célula comprueba si las
condiciones internas y externas son adecuadas para la
división. Factores que una célula puede evaluar:
•Tamaño. ¿La célula es suficientemente grande para
dividirse?
•Nutrientes. ¿Tiene la célula suficientes reservas de
energía o nutrientes disponibles para dividirse?
•Señales moleculares. ¿La célula está recibiendo señales
positivas (como factores de crecimiento) de sus vecinas?
•Integridad del ADN. ¿Está dañado el ADN?
El punto de control G_1 es el punto
principal de decisión para una célula;
es decir, el punto principal en el que
debe elegir si se divide o no. Una vez
que la célula pasa el punto de control
G_1 y entra a la fase S, se
compromete irreversiblemente a la
división.
Para cerciorarse de que la división celular se
realiza sin problemas (produce células hijas sanas
con ADN completo, sin daños), la célula tiene un
punto de control adicional antes de la fase M,
llamado punto de control G_2 En esta etapa, la
célula comprobará:
•Integridad del ADN. ¿Está dañado el ADN?

•Replicación del ADN. ¿El ADN fue
completamente copiado durante la fase S?
Punto de control del huso
El punto de control M también es conocido como punto de

control del huso: aquí, la célula examina si todas las
cromátidas hermanas están unidas correctamente a los
microtúbulos del huso. Debido a que la separación de las
cromátidas hermanas durante la anafase es un paso
irreversible, el ciclo no procederá hasta que todos los
cromosomas estén firmemente unidos a por lo menos dos
fibras del huso de los polos opuestos de la célula.
Reguladores del ciclo celular
• Las transiciones del ciclo celular depende de factores que
considera una célula cuando decide si avanza o no en el ciclo
celular.
• Estos factores incluyen señales externas (como las señales
moleculares) e internas (como el daño del ADN).
• El sistema de control central del ciclo celular esta regulado Por:
 Ciclinas,
 quinasas dependientes de ciclinas (Cdk)
 Factor promotor de la maduración (MPF)
 y el complejo promotor de la anafase/ciclosoma - APC/C.
Ciclinas
Las ciclinas son proteínas y están entre los

reguladores centrales más importantes del ciclo
celular. relacionadas, en seres humanos y la
mayoría de los demás eucariontes
Existen cuatro tipos básicos:
ciclinas de G_1
ciclinas de G_1/S
ciclinas de S y ciclinas M.
Cada ciclina está asociada a una fase, transición o

grupo de fases particular en el ciclo celular y
ayuda a impulsar los eventos de esa fase o
período.
Por ejemplo, la ciclina M promueve los eventos de
la fase M, tales como la descomposición de la
envoltura nuclear y la condensación de los
cromosomas
Cinasas dependientes de ciclinas
Las ciclinas dirigen los acontecimientos del ciclo

celular mediante la asociación con una familia de
enzimas llamadas cinasas dependientes de
ciclina (Cdks).
Una Cdk solitaria es inactiva, pero la unión a una
ciclina la activa, la vuelve una enzima funcional y le
permite que modifique proteínas blanco.
Las Cdk son cinasas, enzimas que fosforilan (unen a grupos fosfatos)
La unión del grupo fosfato actúa como un interruptor y hace a la
proteína más activa.
Tal sería el caso de las ciclinas G_1/S que envían las Cdk a blancos de la
fase S (y así estimulan la replicación del ADN por ejemplo), mientras
que las ciclinas M envían las Cdk a blancos de la fase M (y provocan que
se rompa la membrana nuclear).
Factor promotor de la
maduración (MPF)
MPF es un buen ejemplo de cómo las ciclinas y Cdks pueden

trabajar juntas para promover una transición del ciclo celular
Conforme la ciclina M se acumula, se fija a las Cdks ya presentes
en la célula, y forma los complejos que se preparan para activar
la fase M. Una vez que estos complejos reciben una señal
adicional (fundamentalmente, una confirmación de que el ADN
de la célula está intacto), se activan y ponen en acción los
eventos de la fase M
Los complejos de MPF agregan etiquetas de

fosfato a varias proteínas diferentes en la
envoltura nuclear, lo que resulta en su
descomposición (un evento clave de la fase M
temprana); también activan blancos que
promueven la condensación de los cromosomas
y otros eventos de la fase M. El papel de MPF en
la descomposición de la envoltura nuclear
El complejo promotor de la
anafase/ciclosoma (APC/C)
El MPF además de inducir los eventos de la fase M, también provoca su

propia destrucción mediante la activación del complejo promotor de la
anafase/ciclosoma (APC/C), un complejo proteico que causa que las
ciclinas M se destruyan a partir de la anafase.
La descomposición de las ciclinas M expulsa a la célula de la mitosis y
permite que las nuevas células hijas entren a G_1.
El APC/C también causa la destrucción de las proteínas que mantienen
las cromátidas hermanas juntas y permite que se separen en la anafase
y se muevan hacia polos opuestos de la célula.
El APC/C es una enzima, pero tiene un tipo de función diferente al de

una Cdk. En lugar de unir un grupo fosfato a su objetivo, se añade un
pequeña etiqueta proteica llamada ubiquitina (Ub).
el APC/C adhiere una etiqueta de ubiquitina a las ciclinas M, lo que
causa que estas sean degradadas por el proteasoma y permite que las
células hijas recién formadas entren en la fase G_1
Cuando la segurina es enviada a reciclaje, la separasa se activa y puede
hacer su trabajo. La separasa disgrega la cohesina que mantiene unidas
a las cromátidas hermanas y les permite separarse.
Puntos de control y reguladores
Las Cdk, ciclinas y APC/C son reguladores directos de las transiciones del ciclo
celular, pero no siempre están al mando. Por el contrario, responden a las señales
que provienen de dentro y fuera de la célula.
Estas señales influyen sobre la actividad de los reguladores centrales para

determinar si la célula avanza en el ciclo celular. Las señales positivas, como
los factores de crecimiento, típicamente aumentan la actividad de las Cdk y
ciclinas, mientras que las negativas, como el daño al ADN, generalmente
disminuyen o bloquean la actividad
El daño del ADN puede suceder, y sucederá, en muchas células del cuerpo humano durante la
vida de una persona (por ejemplo, debido a los rayos UV del sol). Las células deben ser capaces
de hacer frente a este daño, reparándolo si es posible y previniendo la división celular si no es
posible. Una proteína llamada p53 es clave en la respuesta al daño del ADN, es un famoso
supresor tumoral a menudo descrito como "el guardián del genoma"
El cáncer y el ciclo celular
• El cáncer es esencialmente una enfermedad de división celular
incontrolada. Su desarrollo y progresión suelen estar
vinculados a una serie de cambios en la actividad de
los reguladores del ciclo celular.
• los inhibidores del ciclo celular evitan que las células se dividan
cuando las condiciones no son las adecuadas, por lo que la
reducción de la actividad de estos inhibidores puede promover
el cáncer.
• En la mayoría de los casos, estos cambios en la actividad se
deben a mutaciones en los genes que codifican proteínas
reguladoras del ciclo celular.
Las células cancerosas pueden multiplicarse en
un cultivo (fuera del cuerpo en una placa) sin
que se adicionen factores de crecimiento, o
señales proteicas que estimulan el crecimiento
Las células cancerosas pueden crear su propio
células factor de crecimiento, tener vías de factor de
normales, crecimiento que estén atascadas en posición de
las cuales "encendido“
necesitan Otra característica distintiva de las células
factores de cancerosas es su "inmortalidad replicativa", un
crecimiento término elegante para el hecho de que pueden
para crecer dividirse muchas más veces que una célula
en el somática normal.
cultivo. las células cancerosas adquieren la capacidad
de migrar a otras partes del cuerpo, un proceso
llamado metástasis, y de promover el
crecimiento de nuevos vasos sanguíneos, un
proceso llamado angiogénesis (que da a las
células tumorales una fuente de oxígeno y
nutrientes). Las células cancerosas tampoco
experimentan muerte celular programada,
o apoptosis,
REFERENCIA
• Han, Z., Chatterjee, D., He, D. M., Early, J., Pantazis, P.,
Wyche, J. H., y Hendrickson, E. A. (1995). Evidence for a G2
checkpoint in p53-indepenent apoptosis induction by X-
irradiation (Evidencia de un punto de control G2 en la inducción
de la apoptosis independiente de p53 por radiación con rayos
X). _Molecular and Cellular Biology, 15(11),
5849. http://dx.doi.org/10.1128/MCB.15.11.5849.
CICLO : II

BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA

MEDICINA II

DOCENTE EXPOSITOR :
Semana 10
APOPTOSIS
La apoptosis, o muerte celular programada, es un hecho normal en el que una secuencia
organizada de fenómenos conduce a la muerte de la célula.
La muerte por apoptosis es un proceso limpio y ordenado caracterizado por el

encogimiento general del volumen de la célula y su núcleo, pérdida de adhesión a las
células contiguas, formación de vesículas en la superficie celular, disección de la
cromatina en pequeños fragmentos y englobamiento rápido de la célula apoptótica por
fagocitosis.
Se ha estimado que en el cuerpo humano cada día mueren 1010 a 1011 células por
apoptosis.
La apoptosis participa en la eliminación de células que sufrieron daño genómico

irreparable. Esto es importante porque el daño a la huella genética puede permitir la
división celular no regulada y el desarrollo de cáncer.
doi: 10.1016/j.sjbs.2015.03.005
Por ejemplo, durante el desarrollo embrionario las neuronas crecen a partir del sistema nervioso
central para inervar órganos que se encuentran en la periferia del cuerpo.
Por lo general, crecen muchas más neuronas de las necesarias para la inervación normal.
Las neuronas que llegan a su destino reciben una señal del tejido blanco que les permite
sobrevivir.
Las neuronas que no encuentran el camino hasta el tejido blanco no reciben la señal de
supervivencia y al final se eliminan por apoptosis.
Los linfocitos T son células del sistema inmunitario, que reconocen y destruyen a las células
blanco anormales o infectadas con patógenos. Estas células blanco se reconocen por receptores
específicos que se encuentran en la superficie de los linfocitos T. Durante el desarrollo
embrionario se producen linfocitos T que tienen receptores capaces de unirse con firmeza a las
proteínas presentes en la superficie de las células normales dentro del cuerpo. Los linfocitos T que
tienen esta peligrosa capacidad, se eliminan por apoptosis.
La apoptosis parece participar en enfermedades neurodegenerativas como las de Alzheimer,

Parkinson y Huntington. La eliminación de neuronas esenciales durante la progresión de la
afección conduce a pérdida de memoria o de la coordinación motora.
Visualizar
Video sobre apoptosis:
https://www.youtube.com/watch?v=J8OuB0yfSlY
Comparación de una célula normal y células apoptóticas.
(a,b) Micrografías electrónicas de barrido de una célula normal (a) y una célula apoptótica (b) de un hibridoma
de linfocitos T. La célula que se somete a apoptosis tiene muchas vesículas superficiales que se desprenden
de la célula. La barra equivale a 4 m.
(c) Micrografía electrónica de transmisión de una célula apoptótica tratada con un inhibidor que detiene la
apoptosis en la etapa de vesículas de membrana.
Las caspasas
Las caspasas son un grupo distintivo de proteasas de cisteína (residuo clave en su sitio catalítico)
que se activan en una etapa temprana de la apoptosis y desencadenan la mayor parte o todos los
cambios observados durante la muerte celular.
Las caspasas realizan esta tarea mediante la división de un grupo selecto de proteínas esenciales.
Entre los blancos de las caspasas figuran los siguientes:
 Más de una docena de proteínas cinasas, incluida la cinasa de adhesión focal (FAK), PKB, PKC y
Raf1. Por ej., se presupone que la inactivación de FAK interrumpe la adhesión celular, con lo que se
desprende la célula apoptótica de sus vecinas.
 Láminas, que constituyen el recubrimiento interno de la envoltura nuclear. La separación de las

láminas conduce al desensamble de la lámina nuclear y encogimiento del núcleo.
 Proteínas del citoesqueleto, como las de los filamentos intermedios, actina, tubulina y gelsolina. La
división y desactivación consecuente de estas proteínas produce cambios en la forma celular.
 Una endonucleasa llamada DNA-asa activada por caspasa (CAD), que se activa después que la
caspasa divide una proteína inhibidora. Una vez activada, la CAD se traslada del citoplasma al núcleo,
donde ataca al DNA y lo parte en fragmentos.
La vía extrínseca de la apoptosis
El estímulo para la apoptosis lo porta una proteína mensajera extracelular llamada factor de necrosis
tumoral (TNF), que recibe este nombre por su capacidad para destruir células tumorales.
El TNF se produce en ciertas células del sistema inmunitario como respuesta a factores adversos, como
la exposición a radiación ionizante, temperatura elevada, infección vírica o sustancias tóxicas como las
empleadas en la quimioterapia contra el cáncer.
Al igual que otros tipos de primeros mensajeros, el TNF induce su reacción mediante la unión con un
receptor transmembrana, TNFR1. Éste es miembro de una familia de “receptores de muerte”
relacionados que median la apoptosis.
El receptor TNFR1 se encuentra en la membrana

plasmática como un trímero ya ensamblado. El dominio
citoplasmático de cada subunidad del receptor contiene
un segmento de unos 70 aminoácidos llamado “dominio
de muerte” que media las interacciones entre proteínas.
La unión de TNF al receptor trimérico produce un cambio

en la conformación del dominio de muerte del receptor
que conduce al reclutamiento de varias proteínas.
La via extrínseca (mediada por receptor) de la apoptosis.
Cuando TNF se une con un receptor para TNF (TNFR1), el receptor
activado se une con dos proteínas adaptadoras citoplasmáticas
diferentes (TRADD y FADD) y a la procaspasa 8 para formar un
complejo multiproteínico en la superficie interna de la membrana
plasmática.
Los dominios citoplasmáticos del receptor TNF, FADD y TRADD
interactúan entre sí mediante regiones homólogas llamadas
dominios de muerte que se encuentran en cada proteína.
La procaspasa 8 y FADD interactúan mediante regiones
homólogas llamadas dominios efectores de muerte (indicadas
como cuadros cafés). Una vez ensambladas en el complejo, las
dos moléculas de procaspasa se dividen una a la otra para
generar una molécula activa de caspasa 8 que contiene cuatro
segmentos polipeptídicos.
La caspasa 8 es un complejo iniciador que divide a las caspasas
en dirección 3' (ejecutoras) que perpetran la sentencia de muerte.
Puede notarse que la interacción entre TNF y TNFR1 también
activa otras vías de señalización, una de las cuales conduce a la
supervivencia celular en lugar de la autodestrucción.
La vía intrínseca de la apoptosis
Los estímulos internos, como el daño genético irreparable, las concentraciones demasiado elevadas
de Ca2+ en el citosol, infección viral o el estrés oxidativo grave (esto es, la producción de grandes
cantidades de radicales libres destructivos) y la falta de señales de supervivencia (ausencia de
factores de crecimiento) desencadenan la apoptosis por la vía intrínseca.
La activación de la vía intrínseca está regulada por miembros de la familiade proteínas Bcl-2, que se
caracteriza por la presencia de uno o más dominios BH.
Los miembros de la familia Bcl-2 pueden subdividirse en tres grupos:
1) miembros que fomentan la apoptosis (p. ej., Bax y Bak),
2) miembros antiapoptóticos que protegen a las células de la apoptosis (p. ej., Bclx L, Bcl-w y Bcl-2) y
3) proteínas sólo BH3 (llamadas así porque sólo comparten un dominio pequeño, el dominio BH3, con
otros miembros de la familia Bcl-2), que fomentan la apoptosis por un mecanismo indirecto.
Las tres clases de proteínas Bcl2
Nótese que el dominio BH3 es el único dominio BH compartido por

todos los miembros de la familia Bcl2. El dominio BH3 media las
Interacciones directas entre los miembros proapoptóticos y
antiapoptóticos de la familia.
La vía intrínseca (mediada por mitocondrias) de la apoptosis.
Varios tipos de estrés celular hacen que los miembros de la familia de proteínas
Bcl-2 que favorecen la apoptosis, como Bax, se inserten en la membrana
mitocondrial externa. La inserción de estas proteínas conduce a la liberación de
moléculas del citocromo c del espacio intermembranoso de las mitocondrias. Se
cree que la liberación depende de poros en la membrana mitocondrial que se
forman por oligómeros Bax.
Una vez en el citosol, las moléculas de citocromo c forman un complejo con
múltiples subunidades con una proteína citosólica llamada Apaf-1 y moléculas
de procaspasa 9.
Al parecer, las moléculas de procaspasa 9 alcanzan su actividad proteolítica
completa como resultado del cambio de la conformación inducido por su
relación con Apaf-1. Las moléculas de caspasa 9 dividen y activan a las
caspasas ejecutoras, las cuales realizan la reacción de apoptosis.
Liberación del citocromo c de las mitocondrias durante la
apoptosis.
Micrografías de fluorescencia de células cancerosas humanas en
cultivo.
Papel de las proteínas Bcl2 proapoptóticas BH123
(A) Se transfectaron células control con un gen que codifica una
(principalmente Bax y Bak) en la liberación de
proteína de fusión consistente en el citocromo c unido a la
proteínas intermembrana mitocondriales en la vía
proteína fluorescente verde (citocromo c-CFP); las células
intrínseca de la apoptosis.
también se trataron con un colorante rojo cargado positivamente
Cuando se activan por un estímulo apoptótico, las
que se acumula en las mitocondrias.
proteínas BH123 se agregan en la membrana
La distribución solapada del verde y el rojo indica que el
mitocondrial externa y liberan el citocromo c y otras
citocromo c-GFP se localiza en las mitocondrias.
proteínas del espacio intermembrana al citosol.
(B) Se irradiaron células que expresaban el citocromo c-GFP con
luz UV para inducir apoptosis y después de 5 h se tomó la
microfotografía.
Cuando las células ejecutan el programa de
apoptosis, pierden el contacto con sus vecinas y
empiezan a encogerse.
Al final, la célula se desintegra en un cuerpo

apoptótico condensado y rodeado por membrana.
Este programa apoptótico completo puede

ejecutarse en menos de 1 h.
Los cuerpos apoptóticos se reconocen por la

presencia de fosfatidilserina en su superficie. La
fosfatidilserina es un fosfolípido que sólo suele
encontrarse en la hoja interna de la membrana
plasmática.
Durante la apoptosis, una “revoltasa” de fosfolípido La eliminación de las células apoptóticas se lleva a
mueve a las moléculas de fosfatidilserina a la hoja cabo por fagocitosis. Esta micrografía electrónica
externa de la membrana plasmática, donde los muestra una célula apoptótica dentro del citoplasma
macrófagos especializados la reconocen como una de un fagocito. Observe la naturaleza compacta de la
señal de fagocitar. Por lo tanto, la muerte celular por célula englobada y el estado denso de su cromatina.
apoptosis ocurre sin verter el contenido celular al Video: https://www.youtube.com/watch?v=DR80Huxp4y8
ambiente extracelular.
Mecanismos que llevan a la evasión de apoptosis y carcinogénesis
CICLO : II

Naturaleza del gen y genoma

GEN: UNIDAD DE HERENCIA GENÉTICA MENDELIANA
1. Las características de las plantas dependían de factores (o unidades) de

herencia, que mas tarde llamo genes. Cada planta poseía dos copias del
gen que controla el desarrollo de cada rasgo, una derivada de cada
progenitor. Los dos genes podían ser idénticos o no. De manera
posterior, estas dos formas alternativas de genes se conocieron como
alelos. Uno de los dos alelos dominaba sobre el otro. Si ambos
aparecían juntos en la misma planta, el alelo dominante enmascaraba
la existencia del recesivo.
2. Cada célula germinativa (o gameto) generada por una planta solo tenia
una copia del gen correspondiente a cada característica. Un gameto en
particular podía contener el alelo recesivo o el dominante para cada
uno de los rasgos determinantes, pero no los dos alelos. Cada planta se
origina por la unión de un gameto masculino con uno femenino. Por
consiguiente, de los alelos que determinan cada rasgo en una planta,
uno se hereda del progenitor femenino y el otro del masculino.
3. En cada planta los dos alelos que controlan un
rasgo permanecen unidos durante toda la vida,
pero se separan (o segregan) durante la
formación de los gametos. Esta referencia es la
base de la “ley de la segregación” de Mendel.
4. La separación de los dos alelos

correspondientes de un rasgo no tiene efecto
sobre la separación de los alelos de otro rasgo, es
decir, que son independientes. Por ejemplo, un
gameto especifico puede recibir un gen paterno
que controla el color de la semilla y un gen
materno que controla la forma de dicha semilla.
Este dato se basa en la “ley de la permutación
independiente” de Mendel.
 Segmento de DNA que codifica la información
requerida para sintetizar un producto
biológico que, en general, será una proteína
estructural o enzimática y es la unidad básica
GEN de la herencia biológica.
 Segmento de DNA que contiene una unidad de

transcripción y sus secuencias reguladoras
principales (‘promotor’).
El conjunto del material genético del organismo se llama genoma y

todo el genoma está almacenado en los cromosomas, que son las
estructuras fundamentales del núcleo de las células.
Cada gen se localiza en un determinado punto de un cromosoma que

se llama locus.
Cada copia de un gen que proviene de un progenitor se llama alelo y,

por lo tanto, en una misma persona los dos alelos pueden ser
diferentes en alguna secuencia de su DNA
CROMOSOMAS
P
GEN
GENOMA
CROMOSOMA
EMPAQUETAMIENTO DE CROMATINA: Formación de cromosomas
CARIOTIPO HUMANO
La serie de cromosomas de un
organismo constituye su
cariotipo, en los humanos
consta de 23 pares de
cromosomas, (es decir un total
de 46 cromosomas en cada
célula somática), 23
procedentes de la madre y 23
del padre.
Cada cromosoma tiene una

pareja con similares
características, por lo cual se
denominan cromosomas
homólogos.
ORGANIZACIÓN DEL
MATERIAL GENÉTICO
ESTRUCTURA DEL ADN
Composición de bases
Unidad básica para construir DNA es un nucleótido: un azúcar de cinco carbonos
(desoxirribosa), al cual se fijaba un fosfato esterificado en la posición 5′ del anillo
de azúcar y una base nitrogenada en el sitio 1′.
Tipos de bases nitrogenadas:
pirimidinas (T y C), que contienen un solo anillo, y
purinas (G y A), las cuales poseen dos anillos.
Se sabía que los nucleótidos estaban unidos de forma covalente el uno con el otro
y formaban un polímero lineal o cadena, con un esqueleto compuesto de azúcares
que se alternaban y grupos fosfato unidos por enlaces del tipo 3′-5′fosfodiéster.
Los nucleótidos tienen una estructura polarizada: un extremo donde se localiza el

fosfato y se conoce como el extremo 5′ (“extremo cinco prima terminal”),
mientras el otro extremo es 3′ terminal. Puesto que todos los nucleótidos apilados
de la cadena miran hacia el mismo lado, toda la cadena tiene una dirección.
Un extremo es el 3′ y el otro el 5′.

Estructura de Watson y Crick
1. La molécula se integra con dos cadenas de
nucleótidos.
2. Las dos cadenas se enrollan en espiral, formando un

par de hélices dextrógiras (cada cadena sigue una
trayectoria en el sentido de las manecillas del reloj)
3. Las dos cadenas comprenden una doble hélice que

discurre en dirección opuesta. Esto significa que si una
cadena está alineada en la dirección 5' → 3', la cadena
compañera debe estar alineada en dirección 3' → 5'.
4. El esqueleto (azúcar-fosfato-azúcar-fosfato) se localiza

en el exterior de la molécula con dos grupos de bases
que se proyectan hacia el centro. Los grupos fosfato
confieren a la molécula carga negativa.
5. Las bases ocupan planos más o menos perpendiculares al eje
longitudinal de la molécula y por lo tanto se colocan una sobre
otra como platos apilados. Las interacciones hidrófobas y las
fuerzas de van der Waals entre las bases planares apiladas
suministran estabilidad a la molécula del DNA. Las vueltas
helicoidales y los pares de bases planares en su conjunto
confieren a la molécula la semejanza de una escalera de caracol.
6. Las dos cadenas se conservan unidas mediante puentes de H

entre las bases de una cadena y sus correspondientes de la otra
cadena. Un puente de H, por sí solo, es débil y fácil de romper, lo
que posibilita la separación de las cadenas de DNA durante
ciertas funciones. Al mismo tiempo, la fuerza de los puentes de
hidrógeno es aditiva, de modo que un gran número de ellos
mantiene las cadenas juntas y confiere la estabilidad a la doble
hélice de la molécula de DNA.
7. Una pirimidina en una cadena está siempre pareada con una

purina en la cadena complementaria.
9. Los átomos de nitrógeno unidos al cuarto carbono
de la citosina y al sexto de la adenina muestran de
manera predominante la configuración amino (NH2)
y no la forma imino (NH). De manera similar, los
átomos de oxígeno unidos al carbono sexto de la
guanina y cuarto de la timina de modo predominante
muestran configuración ceto (C-O) en vez de enol
(C-OH). Estas restricciones estructurales de la
configuración de las bases sugieren que la única
purina capaz de unirse a la timina desde el punto de
vista estructural es adenina y que la guanina es la
única purina capaz de unirse a la citosina. Por lo
tanto, los únicos pares posibles eran A-T y G-C .
10. La doble hélice realiza una vuelta completa cada 10 residuos de nucleótido o 150 vueltas por cada millón de
dáltones de masa molecular.
11. Debido a que una A está siempre unida a una T en la otra cadena, y una G a una C, se dice que las dos
cadenas de la doble hélice son complementarias entre si.
Importancia de la propuesta de Watson y Crick
1. Almacenamiento de información genética. El DNA debe

contener un registro grabado de instrucciones que determina
todas las características heredables de un organismo. El DNA
debe contener la información para el orden específico de
aminoácidos de todas las proteínas que sintetiza el organismo.
2. Replicación y herencia. El DNA debe contener la información

para la síntesis de nuevas cadenas de DNA (replicación).
3. Expresión del mensaje genético. El DNA también funge

como director de la actividad celular. La información codificada
en el DNA tiene que expresarse de alguna forma que participe en
los sucesos internos de la célula. La información del DNA debe
usarse para dirigir el orden por medio del cual los aminoácidos
específicos se incorporan a una cadena polipeptídica.
• El número de cromosomas de un organismo en
una especie biológica es exacto.
• Algunas alteraciones en dicho número causan
anomalías o enfermedades asociadas a la
información genética y se conocen como
mutaciones.
TRISOMÍA 21
En la división celular anormal produce una copia adicional total o
parcial del cromosoma 21. Este material genético adicional
provoca los cambios en el desarrollo y en las características
físicas relacionados con el síndrome de Down. CASUSAS TRISOMÍA 21
•Rostro aplanado
•Cabeza pequeña •Trisomía 21. 95 % de los casos, la persona tiene tres copias del
•Cuello corto cromosoma 21 en lugar de las dos en todas las células. Esto sucede por la
•Lengua protuberante división celular anormal durante el desarrollo del espermatozoide o del
•Párpados inclinados hacia arriba (fisuras palpebrales) óvulo.
•Orejas pequeñas o de forma inusual •Síndrome de Down mosaico. Solo algunas células de la persona tienen
•Poco tono muscular una copia adicional del cromosoma 21. Este mosaico de células normales
•Manos anchas y cortas con un solo pliegue en la palma y anormales ocurre por división celular anormal después de la fertilización.
•Dedos de las manos relativamente cortos, y manos y pies •Síndrome de Down por translocación. Cuando parte del cromosoma 21
pequeños se une (transloca) a otro cromosoma, antes o durante la concepción. Estos
•Flexibilidad excesiva niños tienen las dos copias habituales del cromosoma 21, pero también
•Pequeñas manchas blancas en la parte de color del ojo (iris) tienen material genético adicional del cromosoma 21 unido a otro
denominadas «manchas de Brushfield» cromosoma.
•Baja estatura
Actividad
¿En qué consistió el proyecto genoma

humano y qué resultados se
obtuvieron?
CICLO : II


MEDICINA II

DOCENTE EXPOSITOR : ELVIS PERALTA ROLDAN

Semana 12
EXPRESION DEL MATERIAL

GENETICO
EXPRESION DEL MATERIAL GENETICO
El ADN es una larga cadena de nucleótidos que se divide en
unidades funcionales llamadas genes. Cada gen proporciona
las instrucciones para formar un producto funcional, o sea,
una molécula necesaria para desempeñar un trabajo en la
célula.
El producto funcional de la mayoría de los genes son
proteínas, o para ser más exactos, polipéptidos. El
término polipéptido es solo una palabra para designar una
cadena de aminoácidos. Los genes que especifican
polipéptidos se conocen como genes codificantes de
proteínas.
No todos los genes codifican proteínas. Por el contrario,
algunos proporcionan instrucciones para producir moléculas
de ARN funcionales, como los ARN de transferencia y
los ARN ribosomales que desempeñan papeles en la
traducción.
Existe un intermediario entre un gen y su polipéptido. Un RNA
mensajero se ensambla como una copia complementaria de una de las
dos cadenas de DNA que constituyen un gen. La síntesis de un RNA a
partir de un DNA molde se llama transcripción.
Esta secuencia de nucleótidos es complementaria de la del gen a partir
del cual se transcribió, por lo que el mRNA tiene la misma información
contenida en el propio gen información en la célula eucariota.
El uso de un RNA mensajero permite a la célula separar información
almacenada de la información utilizada. Una vez en el citoplasma, el
mRNA puede servir como molde para controlar la incorporación de
aminoácidos en el orden específico codificado por la secuencia de
nucleótidos del DNA y el mRNA. El uso del RNA mensajero también
permite a la célula incrementar de manera considerable su actividad.
Revisión del flujo de información en una célula
eucariota.
El DNA de los cromosomas localizados dentro del
núcleo contiene toda la información genética
almacenada. Los sitios seleccionados del DNA se
transcriben en pre-mRNA (paso 1) y se procesan
en RNA mensajeros (paso 2). Los RNA mensajeros
se desplazan fuera del núcleo (paso 3) hacia el
citoplasma, donde los ribosomas que se mueven a
lo largo del mRNA (paso 4) los traducen en
polipéptidos. Después de la traducción, el
polipéptido se pliega para adquirir su
conformación nativa (paso 5).
Las proteínas se sintetizan en el citoplasma por un proceso complejo conocido
como traducción donde participan los ribosomas. Tales complejos
citoplásmicos pueden programarse como “máquinas”, como una computadora,
para traducir la información codificada por cualquier RNA mensajero.
Los ribosomas contienen proteínas y RNA. Los RNA de un ribosoma se conocen
como RNA ribosomales (o rRNA) y, del mismo modo que los RNA mensajeros,
cada uno se transcribe a partir de las cadenas de DNA de un gen.
En lugar de funcionar como portadores de información, los rRNA reconocen y
unen otras moléculas, proveen apoyo estructural y catalizan las reacciones
químicas por medio de las cuales los aminoácidos se unen de manera
covalente. Los RNA de transferencia (o tRNA) constituyen otro tercer grupo
importante de RNA que se requiere durante la síntesis de proteínas; son
necesarios para traducir la información codificada en los nucleótidos del mRNA
en el “alfabeto” de aminoácidos de un polipéptido.
TRANSCRIPCION
Proceso en el cual una cadena de
DNA provee la información para la
síntesis de una cadena de RNA.
Las enzimas encargadas de la
transcripción en células procariotas
y eucariotas se denominan
polimerasas de RNA dependientes
de DNA, o tan sólo polimerasas de
RNA. Estas enzimas incorporan
nucleótidos, uno a la vez, dentro de
una cadena de RNA cuya
secuencia es complementaria de
una de las cadenas de DNA, la cual
sirve como plantilla o molde.
PASOS DE LA TRANSCRIPCION
• Iniciación es el inicio de la transcripción. Ocurre
cuando al enzima ARN polimerasa se une a una
región de un gen llamada promotor . Esto le indica al
ADN que se desenrolle para que la enzima pueda
"leer" las bases en una de las hebras de ADN. La
enzima está ahora lista para crear una hebra de ARNm
con una base complementaria de bases.
• Elongación es la adición de nucleótidos a la hebra de
ARNm. La ARN polimerasa lee la hebra desenrollada
de ADN y construye la molécula de ARNm, usando
pares de bases complementarias. Hay un breve
momento durante este proceso en el que la nueva
molécula de ARN está unida al ADN
desenrollado. Durante este proceso, una adenina (A)
en el ADN se une a un uracilo (U) en el ARN.
• Terminación es el término de la transcripción, y ocurre
cuando la ARN polimerasa cruza una secuencia de
terminación en el gen. La hebra de ARNm está
completa y se separa del ADN
ARN POLIMERASA
• Son enzimas que transcriben el ADN en ARN.
• Los seres humanos y otros eucariontes tienen
tres tipos diferentes de ARN polimerasas: I, II,
y III. Cada una se especializa en la
transcripción de cierta clase de genes.
• Las plantas tienen dos tipos adicionales de
ARN polimerasa, IV y V, que están implicadas
en la síntesis de ciertos ARN pequeños.
• La ARN polimerasa siempre construye una
nueva cadena de ARN en la dirección 5' a 3'.
Es decir, solo puede agregar nucelótidos (A,U,
G, o C) al extremo 3' de la cadena.
b. Modelo esquemático de una polimerasa de RNA
Alargamiento de la cadena durante la transcripción.
en el momento de la elongación de la transcripción.
a. Modelo esquemático del alargamiento de una
El DNA corriente abajo permanece en un espacio
molécula de RNA apenas sintetizada durante la
dentro de la polimerasa, sujeto por un par de
transcripción. La polimerasa cubre alrededor de 35 pares
mandíbulas formadas por las dos subunidades
de bases del DNA, la burbuja de transcripción compuesta
mayores de la enzima.
de DNA de cadena sencilla (separada) contiene cerca de
El DNA traza una vuelta pronunciada en la región del
15 pares de bases y el segmento presente en un híbrido
sitio activo, por lo que el DNA corriente arriba se
DNA-RNA incluye más o menos nueve pares de bases. La
extiende en la parte superior de este dibujo. El RNA
enzima crea un superenrollamiento (superenrollamiento
naciente sale del sitio activo de la enzima a través de
positivo) de DNA por delante de éste y un
un canal separado.
desenrollamiento (superenrollamiento negativo) de DNA
por detrás.
TRADUCCION
La síntesis o traducción de proteínas es la

actividad sintética más compleja en una
célula. El ensamblado de una proteína
requiere todos los diferentes tRNA con sus
aminoácidos unidos, ribosomas, un RNA
mensajero, algunas proteínas con funciones
distintas, cationes y GTP (trifosfato de Estructura bidimensional de los RNA de transferencia. a) Secuencia nucleotídica de un
guanosina). ARNt de levadura en forma de trébol. El aminoácido se une al extremo 3′ del tRNA,
mientras que el extremo opuesto porta el anticodón, en este caso IGC. La función del
La complejidad no es sorprendente si se anticodón se discute más tarde. Aparte de las cuatro bases, A, U, G y C, este tRNA
considera que la síntesis de proteína contiene ψ, seudouridina; T, ribotimidina; mI, metilinosina; I, inosina; me2G,
necesita la incorporación de 20 diferentes dimetilguanosina; D, dihidrouridina; meG, metilguanosina. Los sitios de las 10
bases modifi cadas en este tRNA se indican con el sombreado a color.
aminoácidos en la secuencia precisa dirigida
b) Representación general del tRNA en forma de trébol. Las bases comunes a todos los
por un mensaje codificado en un lenguaje tRNA (en procariotas y eucariotas) se indican con las siguientes letras: R es una purina
que emplea diversos elementos. invariable, Y una pirimidina invariable y ψ una seudouridina invariable. La variabilidad
mayor entre los tRNA ocurre en el brazo V (variable), que oscila entre cuatro y 21
nucleótidos. Hay dos sitios de menor variabilidad a lo largo del brazo D.
MECANISMO DE LA TRADUCCIÓN
Consiste en la síntesis de una proteína a partir de la información
contenida en el ARNm. Se trata de un proceso que se produce
en el hialoplasma. Consta de las siguientes fases:
1) Activación de los aminoácidos: La formación del enlace
peptídico es un proceso endergónico. Para que pueda
realizarse, los aminoácidos (aa) deben de ser activados,
activación que se realiza por medio del GTP según la siguiente
ecuación:
aa + GTP aa-GMP + Ppi
Los aminoácidos activados se unen a una molécula de ARNt
(ARN de transferencia). Estos polinucleótidos poseen en su
estructura una secuencia de tres bases, el anticodón,
complementaria de los correspondientes codones o tripletas del
ARNm. Cada aminoácido se une, por lo tanto, a un ARNt
específico, que será aquel que lleve el anticodón
correspondiente.
2) Iniciación: La subunidad pequeña del
ribosoma se une a la región líder del ARNm y el
ARNm se desplaza hasta que al llegar al codón
AUG, que codifica el principio de la proteína. Se
les une el complejo formado por el ARNt-
metionina. La unión se produce entre el codón
del ARNm y el anticodón del ARNt que
transporta el aminoácido. Por último, se une la
subunidad mayor a la menor completándose el
ribosoma.
3) Elongación. a) El complejo ARNt-aminoácido
2 (ARNt-aa2) se sitúa enfrente del codón
correspondiente. La región del ribosoma en la
que se une se le llama región aminoacil (A).
b) Se forma el enlace peptídico y la metionina
se une al segundo aminoácido (aa2). c) El ARNm
se traslada como la cinta de una máquina de
escribir y el complejo ARNt2-aa2-met queda
situado en la región peptidil del ribosoma y la
posición aminoacil queda libre para la entrada
del complejo ARNt-aa3. El ARNt de la metionina
se libera. De esta manera se van a ir añadiendo
el resto de los aminoácidos que constituyen la
proteína hasta llegar al codón de finalización.
4) Finalización
Cuando el ribosoma llega al codón de
finalización, uno de los codones sin sentido:
UAA, UAG, UGA, la proteína se libera y las
subunidades del ribosoma se disocian y se
separan del ARNm.
La estructura terciaria y cuaternaria de las
proteínas se va adquiriendo según estas se
van sintetizando. Es de destacar, que varios
ribosomas, de 4 a 6, a veces incluso 100,
pueden estar traduciendo al mismo tiempo
una cadena de ARNm. La función de los
ribosomas no se conoce con exactitud, pero,
podría ser, la de recibir las instrucciones
genéticas y traducirlas a proteínas. Para ello
es necesario que se unan al ARNm, procesen
la información, incorporen los aminoácidos y
los unan entre sí mediante enlaces peptídicos.
ACTIVIDAD
Visualizar el siguiente video:
Transcripción de ADN; traducción de ARN o síntesis de proteínas
Link: https://youtu.be/uiCrjZ-0eQk
Autor: RaCology
Fuente: YouTube
CODIGO GENETICO
El código genético. Esta carta universal de codificación lista cada
uno de los 64 codones de mRNA posibles y el aminoácido
correspondiente especificado por ese codón. Para usar la carta y
traducir el codón UGC, por ejemplo, se debe encontrar la primera
letra (U) en la fi la indicada a la izquierda. Se sigue la fi la de la
derecha hasta encontrar la segunda letra (G) señalada en la parte
superior; después se encuentra el aminoácido que coincide con la
tercera letra (C) en la fila a la derecha. UGC codifica la inserción de
cisteína. Cada aminoácido (excepto dos) posee dos o más codones
que ordenan su inserción, lo cual hace al código genético
degenerado. Un aminoácido particular tiende a ser codificado por
codones relacionados.
Esta característica reduce la probabilidad de que las sustituciones
de bases resulten en cambios de la secuencia aminoacídica de una
proteína. Los aminoácidos con propiedades similares también
tienden a estar agrupados. Los aminoácidos con cadenas laterales
ácidas se muestran en rojo, aquellos con cadenas laterales básicas
en azul, los que tienen cadenas laterales polares sin carga en verde
y aquellos con cadenas laterales hidrófobas en café. Como se
discute en la siguiente sección, la decodificación en la célula la
llevan a cabo los tRNA, algunos de los cuales se ilustran de forma
esquemática en el lado derecho de la figura.
EN RESUMEN
• El ADN se divide en unidades funcionales llamadas genes, los cuales pueden especificar
polipéptidos (proteínas y subunidades proteicas) o ARN funcionales (como los ARNt y ARNr).
• La información de un gen se utiliza para construir un producto funcional en un proceso
llamado expresión génica.
• Los genes que codifican polipéptidos se expresan en dos pasos. En este proceso, la información
fluye de ADN →ARN →proteína, lo que constituye una relación direccional conocida como
el dogma central de la biología molecular.
• Transcripción: una cadena del ADN del gen se copia en ARN. En eucariontes, el transcrito de
ARN se debe someter a pasos adicionales de procesamiento para convertirse en un ARN
mensajero maduro (ARNm).
• Traducción: la secuencia de nucleótidos del ARNm se decodifica para especificar la
secuencia de aminoácidos de un polipéptido. Este proceso ocurre dentro de un ribosoma y
requiere de moléculas adaptadoras llamadas ARNt.
• Durante la traducción, los nucleótidos del ARNm se leen en grupos de tres llamados codones.
Cada codón especifica un aminoácido en particular o una señal de alto. Este conjunto de
relaciones se conoce como código genético.
CICLO : II

REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN
GENETICA EN PROCARIOTAS

FILIAL ICA : ELVIS PERALTA
DOCENTE EXPOSITOR :
OBJETIVOS
Explicar en forma • Control transcripcional,

general cómo • Proteínas Reguladoras, activadoras y
represoras.
se lleva a cabo el control • Explicar en forma general cómo se lleva a
cabo el control de la expresión genética en
de la procariotas
expresión genética en • Genes estructurales. Modelo Operón
• Sistema inducción –represión,
procariotas • Represión por catabólico
Control de la expresión genética
• La expresión génica es el fenómeno que incluye la

transcripción de un gen en ARNm y su posterior traducción
a proteína.
• Interviene en el control de la síntesis de proteínas.
Control transcripcional
• La expresión génica se puede controlar en las etapas de
Transcripción, y Traducción
• la transcripción a menudo se
controla en la fase de iniciación
Regulación de la expresión
génica
• Genes constitutivos: se expresan siempre
• Genes regulados: sólo se transcriben y traducen cuando y

donde se necesitan (hay una influencia ambiental)
Regulación en procariontes:
los operones
Modelo Operón
• Fue publicado En 1961 en un artículo firmado por Jacob y
Monod, titulado “Genetic regulatory mechanisms in the
synthesis of proteins.” en la revista Journal of Molecular
Biology.
• Por sus descubrimientos ganaron el premio Nobel de

medicina en 1965 junto con André Lwoff
Que es el Operón
• Unidad de expresión y regulación genética bacteriana,
que incluye genes estructurales y elementos de control en
el DNA.
Principales elementos del
operón
• Los genes estructurales.
• El promotor (P).
• El operador (O).
• El gen regulador (i).
• Proteína reguladora.
Principales elementos del operón
Genes estructurales
• Se denomina así a cualquier gen que codifica un
producto proteico o ARN.
• Se asocian con una gran cantidad de estructuras y
funciones, incluidas enzimas, proteínas estructurales y
proteínas reguladoras
Genes Reguladores
• El gen regulador es el encargado de codificar proteínas o
ARN implicado en la regulación de la expresión de otros
genes
Proteínas Reguladoras
• Proteínas Represoras (represor)
• Proteínas Activadoras (activador)

Factores de especificidad
• La ARN polimerasa de procariotas es una enzima formada por cinco clases de

subunidades
• La composición subunitaria de la enzima completa, llamado Holo enzima, es a2 ß ß’y ω
mas un factor s 70.
• La subunidad s supone el factor de especificidad de la ARN polimerasa, ya que reconoce
al promotor
• existen diferentes tipos de subunidades sigmas que serán capaces de reconocer a
diferentes tipos de promotores.
• La más común es la subunidad σ70 que interactúa con la
mayoría de los promotores que poseen una misma secuencia
consenso
• Pero a veces debido a condiciones excepcionales deben
usarse otras subunidades como la σ 32, en momentos en los
que la bacteria está sometida a estrés por calor.
• Cuando esta subunidad sigma está unida a la ARN polimerasa
se dirige a una serie de promotores especializados con una
secuencia consenso diferente a la que se encuentra en los
promotores que se unen al factor σ70, que dan origen a un
conjunto de proteínas para la protección de la célula
Sistema de inducción-
represión
• Sistema que se basa en la capacidad de permitir o no la
síntesis de diversas enzimas dependiendo de las condiciones
ambientales
• Inducción: Capacidad para sintetizar ciertas enzimas solamente
cuando el sustrato se encuentra presente
• Represión: Capacidad de impedir la síntesis de ciertas enzimas
cuando los productos están presentes
La combinación de este sistema
con el control positivo y negativo da
como resultado cuatro patrones
distintos de regulación genética:
• Tipo 1: Inducible, control negativo

(operón lactosa y operón
galactosa)
• Tipo 2: Inducible, control positivo
(operón arabinosa y operón
maltosa)
• Tipo 3: Represible, control
negativo (operón triptófano y
operón histidina)
• Tipo 4: Represible, control
positivo (no se han descrito)
ACTIVIDAD EN CLASE
• Visualizar el siguiente video:
Link: https://youtu.be/Zlx2CkJ8vCw
Operón lactosa
Operón triptófano
Represión por catabólico
• Cuando la bacteria E. coli crece en un medio que contiene
glucosa, prefiere este azúcar como fuente de energía
• Como consecuencia los operones que producen las enzimas
necesarias para obtener energía de otros azúcares están
bloqueados
• Uno de los catabolitos del metabolismo de la glucosa actúa
sobre el AMP cíclico (AMPc).
• El AMP cíclico (AMPc) es necesario para la transcripción de
todos los operones que son inhibidos por el catabolismo de la
glucosa • Se trata por tanto de un sistema de control positivo
cuando la glucosa esta baja
Referencia
• Han, Z., Chatterjee, D., He, D. M., Early, J., Pantazis, P.,
Wyche, J. H., y Hendrickson, E. A. (1995). Evidence for a G2
checkpoint in p53-indepenent apoptosis induction by X-
irradiation (Evidencia de un punto de control G2 en la inducción
de la apoptosis independiente de p53 por radiación con rayos
X). _Molecular and Cellular Biology, 15(11),
5849. http://dx.doi.org/10.1128/MCB.15.11.5849.
CICLO : II


MEDICINA II

DOCENTE EXPOSITOR :
Semana 14
Teoría
TÉCNICAS EN BIOLOGÍA
MOLECULAR I
FRACCIONAMIENTO DEL CONTENIDO DE UNA CÉLULA
MEDIANTE CENTRIFUGACIÓN DIFERENCIAL
 La microscopia electrónica, la autorradiografía y el uso de la proteína verde fluorescente

(GFP) proporcionan información sobre la estructura y función de los organelas celulares,
pero no acerca de la composición molecular de estas estructuras.
 Cuando una célula se rompe por homogeneización, las membranas citoplasmáticas se

fragmentan y los bordes de los fragmentos de la membrana se fusionan para formar
vesículas esféricas menores de 100 nm de diámetro.
 Las vesículas obtenidas de diferentes organelos (núcleo, mitocondria, membrana

plasmática, retículo endoplasmático, etc.) tienen diferentes propiedades, que les permiten
separarse entre sí. Esta técnica se conoce como fraccionamiento subcelular.
 Las vesículas membranosas derivadas del sistema endomembranoso (sobre todo del
retículo endoplasmático y el aparato de Golgi) forman colecciones heterogéneas de
vesículas de tamaño similar que se conocen como microsomas.
El aislamiento de una organela particular en gran cantidad suele lograrse mediante la
técnica de centrifugación diferencial, que depende del principio de que, en tanto sean más
densas que el medio circundante, las partículas de diferente tamaño y forma viajan hacia el
fondo de un tubo centrifugado a distintas velocidades cuando se colocan en un campo de
centrifugación.
Para efectuar esta técnica se procede primero a la rotura

mecánica de las células con un homogeneizador.
Las células se homogeneizan en una solución

amortiguada isotónica (que a menudo contiene
sacarosa), lo que previene la rotura de las vesículas de
membrana por ósmosis.
El homogeneizado se somete a una serie de

centrifugaciones secuenciales cada vez con mayor
fuerza centrífuga.
En general, cuanto menor es el componente subcelular,

mayor es la fuerza centrífuga necesaria para Homogeneizador
sedimentarlo.
La centrifugación diferencial puede ser usada para preparar fracciones subcelulares o para
aislar organelas específicas.
Valores normales de las diversas etapas de
centrifugación:
Velocidad baja: 1000 veces la fuerza de

gravedad durante 10 minutos.
Velocidad media: 20000 veces la fuerza de

gravedad por 20 minutos.
Velocidad alta: 80000 veces la fuerza de la

gravidade por 1 hora.
Velocidad muy alta: 150000 veces la fuerza de

la gravedad por 3 horas.
Video sobre centrifugación:

https://www.youtube.com/watch?v=LWZMmCgC5rQ
AISLAMIENTO, PURIFICACIÓN Y FRACCIONAMIENTO DE
PROTEÍNAS
 La proteína debe aislarse en un estado relativamente puro antes de poder obtener información de la
estructura o la función de una proteína particular.
 La purificación completa de una proteína determinada suele requerir el uso de técnicas sucesivas
que aprovechan las diferentes propiedades de las proteínas que se separan.
 La purificación se mide como un incremento en la actividad específica.
 Debe emplearse algún rasgo identificable de la proteína específica como prueba para identificar la
cantidad relativa de esa proteína en la muestra. Si la proteína es una enzima, puede recurrirse a su
actividad catalítica como prueba para vigilar la purificación.
Actividad enzimática (U): como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato
en un minuto.
Actividad específica: número de unidades de enzima por miligramo de proteína (U/mg proteína) o por
mililitro de disolución (U/ml).
Precipitación selectiva
 Por lo general el primer paso en la purificación aprovecha

las diferencias en la solubilidad entre las proteínas mediante
la precipitación selectiva de la proteína deseada.
 Las propiedades de solubilidad de una proteína dependen

mucho de la distribución de cadenas laterales hidrofílicas e
hidrofóbicas en su superficie.
 La solubilidad de una proteína en una solución determinada

depende de un equilibrio relativo entre las interacciones
proteína-solvente que la mantienen en solución y de las
interacciones proteína-proteína que hacen que se agregue y
precipite de la solución.
 La sal que más se utiliza para la precipitación selectiva de

proteínas es el SULFATO DE AMONIO, que es muy soluble en
agua y tiene una gran fuerza iónica.
Cromatografía líquida en columna
Cromatografía: designa varias técnicas en las que una

mezcla de componentes disueltos se fracciona a su paso por
cierto tipo de matriz porosa.
En las técnicas de cromatografía líquida, los componentes en

una mezcla pueden relacionarse con una de dos fases
alternativas:
FASE MÓVIL, consistente en un solvente en movimiento, y
FASE INMÓVIL, que es la matriz a través de la cual se mueve
el solvente. La fase inmóvil consiste en materiales que se
empacan en una columna.
Las proteínas que van a fraccionarse se disuelven en un

solvente y luego se pasan por la columna.
Los materiales que conforman la fase inmóvil contienen

sitios a los que las proteínas en solución pueden unirse.
 Las proteínas son electrólitos polivalentes grandes y es improbable que muchas proteínas en una
preparación de pureza parcial tengan la misma carga general.
La carga general de una proteína es la suma de todas las cargas individuales de sus aminoácidos
componentes.
 Como la carga de cada aminoácido depende del pH del medio, la carga de cada proteína también
depende del pH.
 Cuando el pH disminuye, los grupos con carga negativa se neutralizan y los grupos con carga
positiva se vuelven más numerosos. Lo contrario ocurre cuando el pH aumenta.
 Existe un pH para cada proteína en el que el número total de cargas negativas es igual al de cargas
positivas. Este pH es el PUNTO ISOELECTRICO, en el que la proteína es neutra. El punto isoeléctrico
de la mayor parte de las proteínas está por debajo del pH 7.
Cromatografía de intercambio iónico
 La cromatografía de intercambio iónico depende de los enlaces iónicos de proteínas

con un material matriz inerte, como la celulosa, que contiene grupos con carga
eléctrica unidos por enlaces covalentes.
 Dos de las resinas de intercambio iónico más usuales son la dietilaminoetilcelulosa

(DEAE) y la carboximetilcelulosa (CM).
 La DEAE-celulosa tiene cargas positivas, por lo que se une con moléculas

de carga negativa; es un INTERCAMBIADOR DE ANIONES.
 La CM-celulosa posee carga negativa y es un INTERCAMBIADOR DE

CATIONES.
 La resina se empaca en una columna y se permite que la solución de proteína pase

por la columna en un amortiguador cuya composición promueve la unión de algunas o
todas las proteínas con la resina.
Las proteínas se unen con la resina en
forma reversible y pueden desplazarse
por el aumento en la fuerza iónica del
amortiguador (que agrega iones para
competir con los grupos cargados de las
macromoléculas para sitios en la resina)
o por el cambio de su pH.
Las proteínas se extraen de la columna

en orden, de la que tiene una unión
menos fuerte a la unida con mayor
fuerza.
Cromatografía de intercambio iónico

Intercambiador de aniones
Cromatografía de filtración en gel
La filtración en gel separa proteínas (o ácidos

nucleicos) con base en su tamaño efectivo.
El material de separación consiste en cuentas

diminutas que se empacan en una columna a través
de la cual la solución de proteína pasa lentamente.
Los materiales que se emplean en la filtración por

gel se componen de polisacáridos con enlaces
cruzados (dextranos o agarosa) de distinta
porosidad, lo que permite que las proteínas se
difundan dentro y fuera de las cuentas.
Cómo purificar una proteína globular con
una masa molecular de 125 kDa :
Un modo en que la proteína podría purificarse

consiste en pasar la mezcla por una columna de
cuentas Sephadex G-150, que permite la entrada
de proteínas globulares < 200 kDa.
Cuando la mezcla de proteínas pasa por el lecho

de la columna, la proteína de 250 kDa es incapaz
de entrar a las cuentas y permanece disuelta en la
fase solvente móvil.
Las otras dos proteínas pueden difundirse a los

intersticios entre las cuentas y su paso por la
columna se retrasa.
Conforme más solvente pasa por la columna,
estas proteínas se mueven hacia abajo y salen Cromatografia de filtracion en gel. Separación de 3
por el fondo, pero lo hacen a distintas proteínas globulares con diferente masa 250, 125 y 75
velocidades. Entre las proteínas que entran a las kDa.
cuentas, las especies más pequeñas se retrasan
más que las grandes.
Cromatografía por afinidad
La cromatografia por afinidad aprovecha las

propiedades estructurales únicas de una
proteína, lo que permite que una especie de
proteína se retire de manera específica de la
solución mientras que las demás quedan en
ésta.
Las proteínas interactúan con sustancias

específicas: enzimas con sustratos, receptores
con ligandos, antígenos con anticuerpos, etc.
Cada uno de estos tipos de proteínas pueden

retirarse de la solución si la mezcla de
proteínas se pasa a través de una columna en
la que la molécula específica de interacción
(sustrato, ligando, anticuerpo, etc.) se une
mediante enlaces covalentes con un material
inerte e inmovilizado (la matriz).
Electroforesis en gel de poliacrilamida
La electroforesis es otra técnica que se utiliza con frecuencia para fraccionar proteínas; depende de
la capacidad de moléculas cargadas para migrar cuando se colocan en un campo eléctrico.
La separación electroforética de proteínas casi siempre se realiza por electroforesis en gel de

poliacrilamida (PAGE), en la que las proteínas son impulsadas por una corriente que se aplica a
través de una matriz gelatinosa.
La matriz se compone de polímeros de acrilamida que establece enlaces cruzados para formar un
tamiz molecular.
Estructura de la poliacrilamida
El movimiento relativo de las proteínas por un
gel de poliacrilamida depende de la densidad
de carga (carga por unidad de masa) de las
moléculas. Mientras mayor sea la densidad de
carga, la proteína se impulsa con más fuerza
por el gel y por tanto la migración es más
rápida.
No obstante, el tamaño y la forma también
influyen.
La poliacrilamida forma un tamiz molecular

con enlaces cruzados que enreda las
proteínas que pasan por el gel.
Entre mayor sea la proteína, más se enreda y
migra con más lentitud.
La forma también es un factor importante,

porque las proteínas globulares compactas se
mueven más rápido que las proteínas fibrosas Equipo de electroforesis
alargadas de masa molecular similar.
Electroforesis en gel de poliacrilamida:
 Las muestras de proteína suelen disolverse en una solución de sacarosa cuya densidad impide que la
muestra se mezcle con el amortiguador y luego se carga en los pozos con una pipeta fina.
 Se aplica una corriente directa al gel, lo que ocasiona que las proteínas se muevan en la
poliacrilamida en carriles paralelos. Cuando se realiza en el detergente SDS, como casi siempre sucede,
las proteínas se mueven como bandas a velocidades inversamente proporcionales a su masa molecular.
 Una vez que la electroforesis se completa, el gel se retira del marco de vidrio y se tiñe.
Video sobre electroforesis:
https://www.youtube.com/watch?v=KvocAloxKSI
CICLO : II


MEDICINA II

DOCENTE EXPOSITOR :
Semana 14
Teoría
TÉCNICAS EN BIOLOGÍA
MOLECULAR II
TECNOLOGÍA DE DNA RECOMBINANTE
Endonucleasas de restricción
• Bacterias contenían nucleasas que reconocían secuencias secuencia particular reconocida por la
cortas de nucleótidos dentro de un DNA doble y dividían la enzima EcoR1:
columna central de DNA en sitios específicos en ambas
cadenas de la hélice doble.
• Tales enzimas se conocen como endonucleasas de restricción o
enzimas de restricción (las bacterias funcionan para destruir el
DNA viral que pudiera entrar a la célula, lo que restringe el
crecimiento de los virus).
• Se aíslan enzimas de varios cientos de organismos procariotas
distintos que, en conjunto, reconocen más de 100 secuencias
de nucleótidos diferentes. Las secuencias que la mayor parte
de las enzimas reconoce miden cuatro a seis nucleótidos de Este segmento de DNA tiene simetria
largo y se caracterizan por un tipo particular de simetría rotatoria doble porque puede girarse 180° sin
que la secuencia de bases cambie.
interna.
• Puesto que es muy frecuente que una secuencia particular de cuatro a
seis nucleótidos se produzca por casualidad, cualquier tipo de DNA es
susceptible a la fragmentación por estas enzimas.
• El uso de las enzimas de restricción permite disecar el DNA del genoma
humano, o de cualquier otro organismo, en un conjunto bien definido de
fragmentos específicos.
• Una vez que el DNA de un individuo particular se digiere con una de
estas enzimas, los fragmentos obtenidos pueden seccionarse con base
en la duración de la electroforesis en gel.
• Las diferentes enzimas separan la misma preparación de DNA en
conjuntos distintos de fragmentos y los sitios dentro del genoma que las
diversas enzimas separan pueden identificarse y ordenarse en un mapa
de restricción
Formación de DNA recombinantes
Las moléculas de DNA de dos
fuentes distintas se tratan con una
enzima de restricción que hace
cortes escalonados en la cadena
doble de DNA.
Los cortes escalonados dejan colas

cortas de una sola cadena que
actúan como “extremos adherentes”
que pueden unirse con una cola
complementaria de una cadena en
otra molécula de DNA para restaurar
una molécula de cadena doble.
• Los fragmentos que formarán la
molécula recombinante son
plásmidos bacterianos.
• El otro fragmento de DNA se obtiene
de células humanas después del
tratamiento con la misma enzima de
restricción empleada para abrir el
plásmido.
• Cuando los fragmentos de DNA
humano y el plásmido tratado se
incuban juntos en presencia de DNA
ligasa, los dos tipos de DNA se unen
entre sí mediante enlaces de
hidrógeno por sus extremos
adherentes y luego se ligan para
formar DNA recombinantes circulares
Formación de una molécula de DNA
recombinante. En este ejemplo una
preparación de plásmidos bacterianos se
trata con una enzima de restricción que hace
un solo corte dentro de cada plásmido
bacteriano. Dicha enzima se utiliza para
fragmentar una preparación de DNA
genómico humano en pequeños fragmentos.
Como se trataron con la misma enzima de
restricción, el DNA del plásmido dividido y
los fragmentos de DNA humano tienen
extremos adherentes. Cuando estas dos
poblaciones se incuban juntas, las dos
moléculas de DNA se unen en forma
covalente entre sí y luego se sellan también
en forma covalente con la ligasa de DNA,
para formar una molécula de DNA
recombinante.
Ejemplo de clonación de DNA con plásmidos bacterianos.
El DNA se extrae de células humanas, se fragmenta con EcoR1 y los fragmentos se insertan en una población de plásmidos
bacterianos.
Se cuenta con técnicas para prevenir la formación de plásmidos que carecen del inserto de DNA ajeno. Una vez que la célula
bacteriana captó un plásmido recombinante del medio, la célula da origen a una colonia de células que contienen la
molécula de DNA recombinante. En este ejemplo la mayor parte de las bacterias contiene DNA de eucariotas con función
desconocida, mientras que uno contiene una porción del DNA que codifica RNA ribosómico y otro contiene DNA que
codifica insulina.
Clonación de ADN
Clonación de ADN
Bioquímica de Pastor
Link: https://youtu.be/AvNqnDxVfAk
Adicional:
Pasos en la clonación de un gen
https://youtu.be/IzBDO_YFNW4
AMPLIFICACIÓN ENZIMÁTICA DE DNA POR REACCIÓN EN
CADENA DE LA POLIMERASA
La técnica emplea una polimerasa de DNA termoestable llamada polimerasa Taq, que al principio se
aisló de Thermus aquaticus, una bacteria que vive en manantiales calientes a temperaturas mayores
de 90°C.
En el protocolo más sencillo, una muestra de DNA se mezcla con una alícuota de polimerasa Taq y
los cuatro desoxirribonucleótidos, junto con un gran exceso de dos fragmentos sintéticos cortos de
DNA (oligonucleótidos) que son complementarios de las secuencias de DNA en los extremos 3' de la
región del DNA que va a amplificarse. Los oligonucleótidos sirven como cebadores (iniciadores) a los
que se agregan los nucleótidos durante los pasos siguientes de replicación. Luego la mezcla se
calienta a unos 95°C, que es lo bastante caliente para hacer que las moléculas de DNA de la muestra
se separen en sus dos cadenas componentes. A continuación la mezcla se enfría a unos 60°C para
permitir que los cebadores se unan con las cadenas del DNA blanco y la temperatura se eleva de
nuevo a 72°C para que la polimerasa termofílica agregue nucleótidos al extremo 3' de los cebadores.
Conforme la polimerasa extiende el cebador, copia de manera selectiva el DNA blanco y forma
nuevas cadenas de DNA complementario.
La temperatura se eleva de nuevo, lo que hace que las cadenas de DNA recién formadas y las
originales se separen. En seguida se enfría la muestra para permitir que los cebadores sintéticos de
la muestra se unan de nuevo con el DNA blanco, que ahora está presente en una cantidad dos veces
mayor que la original. Este ciclo se repite una y otra vez, y en cada ronda se duplica la cantidad
de la región específica del DNA que está flanqueado por los cebadores unidos.
Pasos PCR
Desnaturalización (95 °C): la reacción se calienta
bastante para separar, o desnaturalizar, las cadenas
de ADN. Esto proporciona los moldes de cadena
sencilla para el siguiente paso
Templado ( 65 °C) la reacción se enfría para que los

cebadores puedan unirse a sus secuencias
complementarias en el molde de ADN de cadena
sencilla.
Extensión (72 °C) la temperatura de la reacción se

eleva para que la Taq polimerasa extienda los
cebadores y sintetice así nuevas cadenas de ADN.
Cebadores para PCR
Al igual que otras ADN polimerasas, la Taq polimerasa solo puede hacer ADN si hay un cebador. En PCR,
la región de ADN que será copiada, o amplificada, se determina por los cebadores elegidos.
Los cebadores para PCR son pedazos cortos de ADN de cadena sencilla, generalmente de
unos 20 nucleótidos de longitud. En cada reacción de PCR se utilizan dos cebadores que están diseñados
para flanquear la región blanco (la región que debe ser copiada). Es decir, les agregan secuencias que
harán que se unan a cadenas opuestas del molde de ADN solo en los extremos de la región a copiar.
Los cebadores se unen al molde mediante complementariedad de bases.
Cuando los cebadores se unen al molde,

la polimerasa los extiende y la región que
se encuentra entre ellos se copia.
PCR: Reacción en Cadena de la Polimerasa

(divulgación científica IQOG-CSIC)
Link: https://youtu.be/TalHTjA5gKU
Aplicaciones de la PCR
Amplificacion de DNA para clonacion o análisis. Puede generar muchas copias de un fragmento
de DNA específico antes de clonarlo, de especial utilidad en casos en que el DNA original es muy
escaso. Usado en investigaciones criminals y en investigación de fósiles
Pruebas para la presencia de secuencias de DNA especificas. Sirve para detección de virus: se
aísla ácido nucleico de la muestra y se añaden cebadores PCR complementarios al DNA viral, junto
con los otros reactivos de la PCR. Entonces se permite que proceda la reacción. Si el genoma viral
está presente en la muestra, los cebadores PCR se hibridarán con él y la PCR generará un producto.
Comparacion de moleculas de DNA. Si dos moléculas de DNA tienen la misma secuencia de
bases, generarán los mismos productos de PCR en reacciones con cebadores idénticos.
Cuantificacion de plantillas de DNA o RNA. determinar cuánto de una secuencia específica de

nucleótidos (DNA o RNA) está presente en una muestra mixta. En un método para esta PCR
cuantitativa se usa la unión de un colorante específico para DNA bicatenario a fin de cuantificar la
cantidad de producto bicatenario que se genera. La rapidez de acumulación de producto es
proporcional a la cantidad de plantilla presente en la muestra.
• Este procedimiento inicia con una población de moléculas
plantilla idénticas, ya sea un producto PCR o un
fragmento de DNA clonado.
• El DNA plantilla se mezcla con un cebador que es
complementario al extremo 3' de una cadena de la región
por secuenciar.
• Si la plantilla es un producto PCR, el cebador de
secuenciación puede ser sólo uno de los cebadores de la
PCR.
• La mezcla de reacción también contiene la polimerasa de
DNA termoestable Taq, los cuatro precursores trifosfato
de desoxirribonucleósido (dNTP) y una baja
concentración de precursores modificados llamados
trifosfatos de didesoxirribonucleosido (ddNTP). Cada
ddNTP (ddATP, ddGTP, ddCTP y ddTTP) se modificó por la
adición de un colorante fluorescente de distinto color a su
extremo 3'.
La reacción comienza cuando la mezcla se calienta a una
temperatura que hace que las dos cadenas plantilla se
desnaturalicen (paso 1).
Después, la reacción se enfría de modo que el cebador pueda

hibridarse con el DNA plantilla (paso 2). Sólo está presente
un cebador, así que sólo una de las dos cadenas de DNA
plantilla
puede hibridarse con un cebador.
En el paso 3, la polimerasa Taq se agrega al extremo del

cebador dNTP complementario a la molécula plantilla, lo cual
hace que se sintetice una nueva cadena de DNA
complementaria. De vez en cuando, la polimerasa inserta un
ddNTP en vez de un dNTP. Los didesoxirribonucleótidos
carecen del grupo hidroxilo en sus posiciones 2' y 3'.
Una vez que estos nucleótidos se incorporan al extremo de una
cadena creciente, la falta de OH 3' imposibilita a la polimerasa para
que agregue otro nucleótido, lo que causa la terminación de la
cadena (paso 4). Como el ddNTP está presente en una
concentración menor en la mezcla de reacción que el dNTP
correspondiente, la incorporación del ddNTP es infrecuente y
aleatoria; puede incorporarse cerca del principio de una cadena,
cerca de la parte intermedia de otra o hasta el final de la tercera
cadena. En cualquier caso, cuando el ddNTP se incorpora, el
crecimiento de la cadena cesa en ese punto.
Por ejemplo, por cada A en la cadena plantilla habrá una cadena hija
que termine en un ddTTP en esa posición. Cuando todos los ciclos se
completan, los productos de reacción se separan por electroforesis
en gel en capilares muy finos (paso 5).
Una vez que se completa la fase de extensión de la cadena, la

temperatura vuelve a elevarse para desnaturalizar las nuevas
moléculas de DNA bicatenarias. El ciclo de hibridación, síntesis y
desnaturalización se repite muchas veces, generando una gran
población de cadenas de DNA hijas que hasta ahora incluye
moléculas en las cuales se incorporó un ddNTP en cada posición.
Funcionamiento de la reacción de secuenciación de Sanger.

Novo, J. 2014.
Link: https://www.youtube.com/watch?v=NEu0mO-2ras

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ASIGNATURA : BASES MOLECULARES Y CELULARES DE LA MEDICINA II

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Transcripción de ADN; traducción de ARN o síntesis de proteínas

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• La expresión génica es el fenómeno que incluye la

• Genes regulados: sólo se transcriben y traducen cuando y

• Por sus descubrimientos ganaron el premio Nobel de