1.

Definición

 Son uniones lineales de aminoácidos, péptidos o poli péptidos, las

uniones lo realizan mediante enlaces covalentes
 Presentan en un extremo un grupo carboxilo terminal (-COOH) y un
amino terminal (-NH2)
 Las proteínas más pequeñas contienen 100 aminoácidos y las más
grandes miles de aminoácidos

Funciones

Tienen las siguientes:

 Estructurales. Forman el musculo, colágeno que se encuentra en la matriz extracelular

del tejido conectivo, como la piel, dientes, huesos, etc.
 Enzimáticas, apresura los procesos metabólicos
 Hormonal, son reguladores como la insulina, hormona de crecimiento y prolactina
 Protectora, como barreras naturales de la piel o anticuerpos
 Movimiento mediante la actina y miosina para la contracción de los músculos
 Amortiguadores.
 Depósitos como la ovoalbúmina donde encontramos todos los alimentos esenciales y
está en el huevo
 Energética, la degradación de proteína nos da 4 calorías por 1 gramo de proteína

Clasificación

Holoproteinas o proteínas En su composición solo contienen alfa aminoácidos

simples.-
Tenemos los siguientes:

 Globulares

Son esféricas, solubles en agua,
esconden grupos hidrofobicos,
generalmente son funcionales
de (transporte, reguladores y
catalizadores).
 Albumina se encuentra en la
leche y huevo
 Hormonas como la insulina,
hormona de crecimiento y
prolactina
 Enzimas como las hidrolasas y
transferasas
 Globulinas como las
inmunoglobulinas o anticuerpos
  Filamentosas o fibrosas
Son hidrófobas, alargadas insolubles en agua, estas son
generalmente más estructurales

 Colágeno, que está en la matriz extracelular del tejido

conectivo como en los dientes, huesos y piel
 Elastina, da elasticidad a la estructura, ligamentos y
vasos sanguíneos
 Queratina, distribuida por toda la piel, uñas y cabellos

Heteroproteínas o proteínas complejas

Contienen elementos o grupos prostéticos.

Se dividen en:

 Glucoproteínas, son uniones de glucosa y proteína, lo encontramos en:

 La membrana celular que forma el glucocalix que sirve para el
reconocimiento celular.
 Y en la mucina es el moco que sirve de defensa y limpieza
 Lipoproteínas, son la HDL y LDL encargadas de movilizar lípidos en el
organismo
 Cromoproteínas, como la hemoglobina se encuentra en la sangre, que es lo
que decolora en endodoncia
 Fosfoproteínas, formación de fosforo y proteínas como la caseína que se
encuentra la leche que luego se forma su coagulación
 Nucleoproteínas, son uniones de proteínas acompañadas de ácidos
nucleicos como la cadena de ADN

2. Tipos de enlaces

Son de 2 tipos:

Fuerzas intramoleculares Se encuentran dentro de las moléculas o entre los átomos y son:

 Enlace covalente que son los más duros y fuertes, se da entre 2 no metales
 Enlace iónico, es la unión por fuerzas electrostáticas, se da entre un metal y un no metal
 Enlace metálico, estos electrones circulan libremente por los espacios vacíos se da entre
2 metales que se unen electrostáticamente

Fuerzas intermoleculares Se encuentran con uniones covalentes ya formadas, son 2 tipos:

 Puentes de hidrogeno, se forman entre un átomo unido a una unión covalente siempre
se forma en el H más nitrógeno, oxígeno y flúor
 Fuerzas de Van Der Waals. Son atracciones electrostáticas

3. Niveles Estructurales de los Aminoácidos

Los aminoácidos conforman las proteínas, y presentan niveles, se

diferencian e incluso les dan la función y actividad biológica.

Se dividen en:

a) Estructura primaria, es la conformación

lineal de los aminoácidos, en la cual
conocemos el orden, la cantidad y los
diferentes aminoácidos que la componen.
 b) Estructura secundaria, es aquella que muestra la
estructura primaria en sentido tridimensional. Los más La alfa helicoidal
importantes son:

 La alfa helicoidal, es una hélice sostenida por

puentes d hidrogeno, formada entre grupos
amino y grupos carboxilo como la queratina.
 Lamina plegada beta, es la conformación
simple que corre en un mismo sentido o en
sentido contrario

Lamina plegada beta

c) Estructura terciaria es aquella donde las

estructuras secundarias están dobladas o
plegadas sobre sí mismas, unidas por puentes
de difulsuro, puentes de hidrogeno o fuerzas
de Van der Waals.

d) Estructura cuaternaria Es aquella

donde se unen varias cadenas de poli
peptídicas con sus diferentes estructuras
primarias secundarias y terciarias.

4. Desnaturalización de las Proteínas

Es la perdida de las estructuras cuaternaria terciaria y secundaria esto ocurre

por la elevada temperatura, el p muy alto o muy básico, solventes orgánicos,
etc.

Las fuerzas que estabilizan las diferentes estructuras superiores son perdidas,
quedando solo la estructura primaria, para que así nuestro organismo las
absorba de mejor manera.