Clasificación de los seres vivos

En la naturaleza existen millones de seres vivos diferentes. Los seres vivos

se clasifican en grandes grupos llamados reinos. Existen cinco reinos: el
reino animal (animales), el reino vegetal (plantas), el reino hongos (setas,
mohos y levaduras), el reino protoctistas (protozoos y algas) y el reino
móneras (bacterias).

REINO VEGETAL

Las plantas tienen las siguientes características: • Son pluricelulares.

• Son capaces de fabricar su alimento a partir de sustancias sencillas (agua,

sales minerales y aire) con ayuda de la luz del sol, por lo que no necesitan
alimentarse de otros seres vivos.

• Viven fijas al suelo.

• No tienen sistema nervioso ni órganos de los sentidos. A pesar de esto, son

capaces de reaccionar lentamente ante algunos estímulos (luz, etc.).

REINO ANIMAL

Los animales tienen las siguientes características:

• Son pluricelulares.

• No son capaces de fabricar su alimento a partir de sustancias sencillas,

como lo hacen las plantas, por lo que se alimentan de otros seres vivos.

• La mayoría son capaces de desplazarse de un lugar a otro.

• Tienen sistema nervioso, más o menos complejo, y órganos de los

sentidos. Por eso reaccionan rápidamente a los cambios que captan.

REINO HONGOS
Los hongos (setas, mohos y levaduras) tienen las siguientes características:

• Pueden ser unicelulares (levaduras) o pluricelulares (setas y mohos).

• Generalmente se alimenta de restos de seres vivos en descomposición

(hojas, madera, alimentos, estiércol, etc).

• Viven fijos en un lugar.

REINO PROTOCTISTAS

El reino protoctistas incluye a los protozoos y a las algas, seres vivos muy
diferentes entre sí.

Los protozoos tienen las siguientes

características: son unicelulares,
viven en el agua, en el suelo o en el
interior de otros seres vivos
causándoles graves enfermedades.

Las algas tienes las siguientes

características: algunas son
unicelulares y otras pluricelulares,
fabrican el alimento de la misma
forma que las plantas, viven e los
mares, ríos y lagos las algas
unicelulares viven libres formando parte del plancton y las algas
pluricelulares viven fijas a las rocas.

REINO MÓNERAS

Los móneras (bacterias) tienen las siguientes características:

• Son unicelulares.

• Viven en diferentes medios: el agua, el

aire, el suelo, en el interior de otros
seres vivos, etc.

• Algunas bacterias son beneficiosas

para las personas pero otras causan
enfermedades.

Viroide

Los viroides son agentes infecciosos que, al igual que los virus, tienen un
ciclo extracelular que se caracteriza por la inactividad metabólica y un ciclo
intracelular en el que
causan infección al
huésped susceptible, pero
que a diferencia de los
virus, los viroides no
poseen proteínas ni lípidos y están constituidos por una cadena cíclica corta
de ARN, circular o con forma de varilla, (que no codifica proteínas). Es
importante decir que tanto su forma intracelular como extracelular son las
mismas (ARN desnudo), los mecanismos por los cuales éstos logran causar
infección están relacionados con la autocatálisis de su material genético. En
sí constituyen una etapa primitiva de los virus. El primer viroide fue
descubierto por T. O. Diener en 1971,2 al intentar identificar el agente causal
de una enfermedad que inicialmente supuso era inducida por un virus
llamada "la enfermedad del tubérculo fusiforme de la patata" (potato spindle
tuber o PSTVd) La nomenclatura de los viroides incluye el sufijo “Vd” para
distinguirlos de los virus. El segundo viroide en ser descubierto fue el agente
causal de la exocortis de los cítricos (citrus exocortis viroid, CEVd).
Actualmente se conocen más de 200 viroides.
Pequeñas macromoléculas de ARN circular de cadena sencilla, catalizadoras
formadas por unos pocos cientos de nucleótidos.

Carecen de cápside y su tamaño es una milésima parte del de los virus más
pequeños.

Sólo han sido detectados en plantas, en las que producen una gran variedad
de enfermedades.

No existe ninguna evidencia de que los viroides son traducidos a proteínas,

ni se conoce cómo causan las enfermedades en animales. Lo que sí se sabe
es que son replicados por los enzimas del huésped.

El viroide es totalmente dependiente del metabolismo del huésped para su

replicación.

Características

Los viroides son los agentes infecciosos de menor complejidad genética y

estructural conocidos y representan una forma extrema de parasitismo. Están
constituidos exclusivamente por moléculas de ARN de cadena simple,
cerradas covalentemente o con forma de bastón de bajo peso molecular (246
a 1994 nucleótidos). Carecen de actividad de ARN mensajero y se replican
de forma autónoma, utilizando el sistema de transcripción de la célula
susceptible.3 Los viroides se encuentran, casi exclusivamente, en el núcleo
de las células infectadas; se desconoce el modo en que se replican pero se
sabe que el ARN que los constituyen no funciona como ARN mensajero y
tampoco se traduce a enzimas que participen en su propia replicación. Los
viroides no codifican para ninguna proteína y llevan a cabo su replicación en
la célula hospedadora a través de la RNA polimerasa II codificada por la
célula hospedadora aunque también se ha propuesto la posibilidad de que lo
haga gracias a una RNA polimerasa dependiente de RNA presente en
algunas células eucariotas (Cann, 2001). Dada su localización, se presume
que causan la enfermedad interfiriendo con la regulación génica de la célula
hospedadora en la etapa de corrección del ARN mensajero celular:
particularmente en la eliminación de intrones y de empalmes de exones,
presentando secuencias muy similares a los intrones que normalmente son
cortados. Sus ARN se replican varias veces.
Patogenicidad

Actualmente se han caracterizado 300 especies de viroides que infectan

solamente plantas superiores. Los viroides pueden infectar
monocotiledóneas y dicotiledóneas, y tanto especies leñosas como
herbáceas. La gama de huéspedes de los viroides es muy variable. Las
enfermedades más conocidas causadas por viroides en plantas (y de mayor
transcendencia económica) son: Cadang-Cadang del cocotero; Exocortis de
los cítricos; Piel de manzana marcada por cicatrices; enfermedad del
aguacate tostado/quemado por el sol, el atrofiamiento del tomate, la
enfermedad del tubérculo fusiforme de la patata y la enfermedad de las
patatas ahusadas.

A diferencia de los virus vegetales, los viroides se replican, acumulan y

expresan sus síntomas mucho más eficientemente a temperaturas elevadas
(30-33 °C) (Sänger y Ramon, 1975) y a intensidades de luz asimismo altas.
Los viroides —al igual que los priones— son lo máximo en simplicidad y han
sido descubiertos hace relativamente poco tiempo. Constituidos por
moléculas de ARN desnudo se encuentran en las plantas y se replican en
células susceptibles. La molécula puede ser lineal (dando lugar a una
estructura en horquilla) o circular (de forma aplanada); en todo caso, los
pares de bases complementarios se unen dando como resultado la
estructura de doble cadena, semejante a la del ADN. El primer viroide
caracterizado, conocido como PSTVd, es una macromolécula de ARN de
cadena simple que contiene 359 nucleótidos.

Priones

Los priones son partículas no celulares, son proteínas que sin ser virus,
tienen también características patógenas e infecciosas. Los priones no son
organismos vivos, son solo
proteínas sin ácido
nucleico.

El término “prión” se deriva

de partícula infecciosa
proteinacious y refiere al
patógeno que causa las
encefalopatías
espongiformes
transmisibles (TSEs). Los
priones no son virus ni bacterias pero infectan y producen enfermedades
letales. Estas proteínas provocan todo tipo de efectos debido su naturaleza
sencilla. Y ni siquiera distinguen entre especies.

Esta pequeña partícula infecciosa es un formulario enfermedad-que causa de

una proteína llamada proteína celular del prión (PrPc). PrPc se encuentra
principal en la superficie de células en el sistema nervioso central, pero
también está situado en otros tejidos corporales. Aunque el papel específico
de PrPc no esté sin obstrucción, los estudios sugieren que esta proteína
desempeñe un papel protector en células y les ayude para responder a la
deficiencia del oxígeno.

Un prión se compone de la proteína anormalmente plegable que causa

condiciones neurodegenerative progresivas, con dos de ser más notable
encefalopatía espongiforme Bovina (EEB o enfermedad de las vacas locas)
vista en ganado y ganado y enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) vista en
seres humanos. Estas proteínas mis-plegables no se multiplican en el
organismo del ordenador principal que infectan. En Lugar, afectan a la
estructura del cerebro actuando como modelo, induciendo a las proteínas
con el plegamiento normal que conviertan al formulario anormal del prión.

Existe una cosa capaz de infectar a un ser vivo, cambiar sus proteínas y
hacerlo enfermar lentamente. No es un parásito, ni un microorganismo ni tan
siquiera un virus.

Es más pequeño y sencillo. Pero sus efectos en los animales puede provocar
que el cerebro quede agujereado, como si de un queso gruyere se tratase.
Las consecuencias, como esperaréis, son funestas y para quienes sufren su
ataque. Y los más inquietante es que no obedecen a ninguna razón especial.
Los priones son así, sencillamente. Cuando infectan, cambian las proteínas a
su paso sin "conseguir" nada a cambio. Provocan todo tipo de efectos debido
su naturaleza sencilla. Y ni siquiera distinguen entre especies.

Pero son proteínas "rotas", mal dobladas. La configuración de estas

proteínas provoca cambios en sus proteínas similares, rompiéndolas a su
vez. Pero los priones, al contrario quevirus y bacterias, no tienen ni ADN ni
ningún tipo de maquinaria específica para reproducirse. ¡Son mucho más
pequeñas que eso! En realidad son las piezas que conforman cualquier
estructura biológica. Están compuestas, por lo tanto, sólo de aminoácidos,
formando la proteína. Y las proteínas son la base de la vida.
Descubrimiento del Prión

En el late1960, la investigación mostró que el agente que causa la EET de

las ovejas o la enfermedad por virus lento era altamente resistente a ser
desactivado por el ultravioleta y la radiación ionizante, las terapias que
destruirían generalmente cualquier patógeno que contuviera el ácido
nucléico. Sin Embargo, la naturaleza de estas partículas era todavía no
entendible y los científicos hicieron diversas sugerencias incluyendo las
proteínas, los fragmentos de la membrana, los pequeños virus de DNA y los
polisacáridos.

Algunos investigadores decidían que sea cual sea la naturaleza del agente
era, no dependió del ácido nucléico para reproducirse. En 1982, Stanley B.
Prusiner de la Universidad de California en San Francisco, publicado un
artículo en la Ciencia que demostraba la purificación de la enfermedad por
virus lento que causaba el agente y lo describió una proteína. Prusiner
escribió en el artículo: “porque las propiedades nuevas del agente de la
enfermedad por virus lento lo distinguen de virus, de plásmidos, y de viroids,
“el prión” de un nuevo término fue propuesto para denotar una pequeña
partícula infecciosa proteica que es resistente a la desactivación por la
mayoría de los procedimientos que modifiquen los ácidos nucléicos.” El
descubrimiento de Prusiner llevó a él que era concedido el Premio Nobel En
1997.

Características del Prión

Los Priones son tan pequeños que son incluso más pequeños que virus y
pueden ser vistos solamente a través de un microscopio electrónico cuando
han agregado y han formado un atado. Los Priones son también únicos en
que no contienen el ácido nucléico, a diferencia de bacterias, de hongos, de
virus y de otros patógeno.

Los Priones son por lo tanto resistentes a los procedimientos que destruyen
patógeno analizando el ácido nucléico. Además, porque estas partículas son
una versión anormal de una proteína normal que se cifre ya para en el
cuerpo, no accionan una inmunorespuesta del ordenador principal, como lo
hacen otros patógeno.

La proteína normal del prión probablemente se compone de las bobinas

flexibles designadas hélices alfa, pero en el formulario anormalmente
plegable, estas hélices se estiran fuera en las estructuras denso pila de
discos llamadas las hojas beta.

Las enzimas celulares designadas las proteasas pueden analizar la proteína

normal, pero las proteínas del prión son resistentes a esto y acumulan
posteriormente en el tejido cerebral pues repliegan.

Prión-Como comportamiento puede también ser visto en algunos tipos de

hongos. Estos priones fungicidas se han estudiado extensivamente para
proporcionar a pistas en cuanto a cómo los priones afectan a mamíferos,
aunque los priones fungicidas no sean dañinos a su ordenador principal.

Síntomas

Esto lleva al daño cerebral y a los síntomas de la enfermedad del prión, que
incluyen la función empeorada del cerebro; cambios en personalidad,
memoria y comportamiento; anormalidades intelectuales de la disminución y
de movimiento, determinado ataxia. Estos síntomas se convierten durante
edad adulta y empeoran generalmente en un cierto plazo, eventual causando
muerte dentro de varios años o aún de algunos meses.

Diferencias entre la configuración normal y la configuración alterada de la

proteína PrP

La configuración alterada que da lugar a la enfermedad priónica se

caracteriza en que:

 Tiene un alto contenido de hoja-beta

 Es insoluble frente a los detergentes
 Es resistente a la proteolisis o degradación de la proteína mediante
enzimas
 Se localiza mayoritariamente en el espacio extracelular
 Tiene tendencia a agregarse

Enfermedades por priones

Las enfermedades por priones esporádicas son las más frecuentes de todas
las enfermedades por priones humanas y representan del 85 al 90% de
todos los casos. La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob esporádica es la más
frecuente de las de tipo más común entre las enfermedades por priones
esporádicas. Se produce aproximadamente un caso de enfermedad de
Creutzfeldt-Jakob esporádica por cada millón de personas cada año en todo
el mundo.

Hay tres tipos de enfermedad por priones esporádica:

 Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob
 Insomnio mortal
 Prionopatía variable sensible a proteasas

Las enfermedades por priones genéticas (denominadas enfermedades por

priones familiares) implican una mutación en el gen de la PrPC, que puede
ser hereditaria. La mutación hace que las PrPC sean más propensas a
convertirse en priones. Existen muchos tipos de mutaciones. Por lo general,
cada mutación causa una enfermedad por priones diferente.

Existen tres grupos principales de enfermedades por priones familiares:

 Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob familiar

 Insomnio familiar mortal
 Enfermedad de Gerstmann-Sträussler-Scheinker

Las enfermedades por priones también pueden adquirirse por contagio,

aunque estos casos son muy poco frecuentes. Se pueden adquirir:

Si se come carne de ternera infectada por priones, como en la variante de la

enfermedad de Creutzfeldt-Jakob también conocida como la versión humana
de la «Enfermedad de las vacas locas»

 Si se trasplanta un órgano o tejido contaminado con priones

 Si se administra un fármaco por vía intravenosa contaminado con
priones
 Si se realiza una cirugía cerebral con instrumentos contaminados con
priones
 Si se recibe una transfusión de sangre contaminada con priones (poco
frecuente)

El kuru también es una enfermedad por priones adquirida Enfermedad de la

risa, que aparecía entre los nativos de Papúa Nueva Guinea.
No existe curación para las enfermedades por priones, y todas sus variantes
son mortales, en general entre unos meses y pocos años después de la
aparición de los síntomas. El único tratamiento disponible está orientado a
mantener confortable a la persona y a tratar los síntomas. Algunas
estrategias pueden ayudar a los cuidadores de los afectados con una
enfermedad por priones a enfrentarse a la demencia causada por la
enfermedad.

Si es posible, los afectados por una enfermedad por priones deben redactar,
antes de que queden incapacitadas, el documento de voluntades anticipadas
para detallar el tipo de atención médica deseada en los momentos finales.
Los familiares de afectados por la forma hereditaria de la enfermedad por
priones deben procurarse consejo genético.