UNIVERSIDAD ESTATAL AMAZÓNICA

DEPARTAMENTO DE CIENCIAS DE LA TIERRA

CARRERA DE AGROINDUSTRIAS

MÉTODOS DE INHIBICIÓN, DESTRUCCIÓN Y REGULACIÓN

ENZIMÁTICA

Estudiante:

Williams Paz

Docente:

MSC. Franklin Villafuerte

Semestre:

9 “A”

Puyo-Ecuador
 Tabla Nº1. Descripción de los métodos de inhibición, destrucción y regulación
enzimática

El inhibidor (compuesto parecido al sustrato)

y el sustrato compiten por unirse al centro
Competitiva
activo. El resultado de la competencia en
cada momento depende de cuántas moléculas
R
de sustrato y de inhibidor estén presentes.
E
V Aquí, el inhibidor que no necesita parecerse
E al sustrato, se une a la enzima en un sitio
MÉTODOS R distinto al centro activo. La unión del

DE S No inhibidor no competitivo a la enzima, no

I Competitiva bloquea la fijación del sustrato e inactiva la
INHIBICIÓN enzima, este
B
L presente o no el sustrato
E
En cambio, en esta se fija a un sitio diferente
al del sitio activo. Este inhibidor sólo se une
Acompetitiva
a la enzima (E) cuando ya se ha formado el
complejo ES enzima-sustrato. El inhibidor
sólo se une al complejo (ES)

Algunas sustancias inhiben a las enzimas irreversiblemente, porque

se unen permanentemente con grupos funcionales al centro activo o,
MÉTODO
porque desnaturalizan completamente a las proteínas. Los
DE inhibidores suicidas o “inactivadores basados en el mecanismo”, son

DESTRUCCIÓN compuestos poco reactivos que en un inicio dejan que la reacción

enzimática normal se realice, pero que al ser transformados, se
convierten en compuestos muy reactivos que se combinan
irreversiblemente con la enzima.
 La regulación covalente se produce por la
unión covalente de un modulador a una
Regulación por
enzima. Esta modificación covalente puede
modificación ser reversible cuando las enzimas modifican
covalente su función, uniéndose covalentemente a
ciertas moléculas. (Fosfato, adenosina-
monofosfato, ad.-difosfato, a grupos metilo,
etc.)

Por fijación a La proteína control bloquea la función de la

proteínas enzima cuando se une a ella

control
MÉTODO DE
La escisión proteica suele formar una enzima
REGULACIÓN
activa, partiendo de un precursor inactivo de
ENZIMÁTICA Por escisión
la enzima, llamado zimógeno. La escisión de
proteica esta molécula conlleva a la activación de la
enzima.

La interacción alostérica es un mecanismo

con el cual, una enzima puede activarse o
inactivarse temporalmente. Estas
Interacciones interacciones sólo ocurren cuando las

alostéricas enzimas poseen al menos dos sitios de unión.

Uno sería el centro activo y el otro, conocido
como centro regulador, sería el sitio donde se
une el efector alostérico

Elaborado por: Williams