Leonor Michelis y Maud Menten (1913)

Concent.

Tiempo
 Km de algunas enzimas
ENZIMA SUSTRATO Km (mM)
Catalasa H 2 O2 25.0
Hexoquinasa ATP 0.4
D-Glucosa 0.05
D-Fructosa 1.5

Anhidrasa carbónicoa HCO3- 9.0

Quimotripsina Gliciltirosinilglicina 108.0
N-Benzoiltirosinamida 2.5
-Galactosidasa D-Lactosa 4.0
Treonina deshidrogenasa L-Treonina 5.0
 La KM es un parámetro de Actividad
Enzimática

 La KM es inversamente proporcional
con la actividad de la enzima.

 Valor de KM grande, baja actividad

 Valor de KM pequeño, alta actividad

1. Interpretar la representación gráfica de
Lineweaver y Burk y su utilidad.
2. Explicar cómo la actividad enzimática puede ser
afectada por ciertos compuestos, considerando los
aspectos generales y la representación gráfica de
la actividad enzimática de acuerdo a Linweaver y
Burk.
• Inhibición enzimática reversible:
- Competitiva
- No competitiva o mixta
- Acompetitiva
• Inhibición enzimática irreversible.
Interpretación de la cinética para reacciones enzimáticas
con un sustrato:
Mecanismo de Michaelis-Menten (1913)

Ks kcat
E + S ES Paso lento
E + P
Vmax Equilibrio
irreversible
rápido
Velocidad, V

Se plantean las siguientes relaciones

Vmax
fundamentales:
2

[S] = KM
Vmax
0 v=
Concentración de KM[S]
+ [S]
sustrato, [S]
La representación gráfica de las
velocidades iniciales de una reacción
enzimática frente a concentraciones de
sustrato requiere de muchos puntos, por
ser una curva, se hace difícil determinar
Vmax y Km con precisión. Por otro lado
muchas enzimas requieren
concentraciones muy altas de sustratos
para alcanzar el Vmax . Para ello se
transformó la ecuación de Michaelis-
Menten en la de una recta:
y= mx + b
Lineweaver-Burk
Vmax
v=
Tomemos la ecuación de Michaelis-Menten KM[S]
+ [S]

Invirtiendo los términos a ambos lados de la igualdad tenemos:

1 KM + [S] KM [S] KM 1
= = + = +
v Vmax Vmax Vmax Vmax Vmax
[S] [S] [S] [S]
1
V

1 KM 1 1
= + KM
v Pendiente =
Vmax [S] Vmax Vmax
-1 1
KM Vmax
y = mx + b
0 1
[S]
Donde las variables son:
• 1/v, correspondiente a la y. Eje de la ordenada
• 1/ [S], correspondiente a la x. Eje de las abscisas
• Las constantes 1/Vmax, a la intersección en la
ordenada, corresponde a b.
• Km/Vmax, corresponde a m o pendiente.

La representación gráfica de Lineweaver-Burk

permite identificar la Km y Vmax.
• Es útil para distinguir entre ciertos tipos de mecanismos
de reacción enzimáticos y para analizar la inhibición
enzimática.
• V es la velocidad de reacción.

• Km es la constante de Michaelis-Menten.
• Vmax es la velocidad máxima.
• [S] es la concentración de sustrato.
• El punto de corte con el eje de ordenadas es el
equivalente a la inversa de Vmax.
• El de abscisas es el valor de -1/Km.
INHIBIDOR

Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su

actividad.

Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través

de interacciones con el centro activo u otros centros
específicos (alostéricos).

De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:

I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo.

II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la

molécula, causando un cambio conformacional con
repercusión negativa en la actividad enzimática.
 El bloqueo de una enzima puede matar a un
organismo patógeno o corregir un desequilibrio
metabólico, muchos medicamentos actúan como
inhibidores enzimáticos.

Su descubrimiento y mejora es un campo de

investigación activo en la bioquímica y la farmacología.

Los inhibidores enzimáticos también son

usados en la naturaleza y están implicados en la
regulación del metabolismo. Por ejemplo, las
enzimas en una ruta metabólica.
La validez de un inhibidor enzimático medicinal
suele venir determinada por:

• Su especificidad (su carencia de unirse a otras

proteínas) y

• Su potencia (su constante de disociación, la cual

indica la concentración necesaria para inhibir a una
enzima).

Una alta especificidad y potencia asegura

que el medicamento va a tener pocos efectos
secundarios y por tanto una baja toxicidad.
 • COMPETITIVA
REVERSIBLES • NO COMPETITIVA
• ACOMPETITIVA

INHIBIDORES
ENZIMATICOS

COMUNES EN
IRREVERSIBLES FARMACOLOGIA
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
INHIBICIÓN REVERSIBLE:
Se unen a las enzimas mediante interacciones no
covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las
interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos.
 La velocidad de la reacción se mide a varias
concentraciones de sustrato, con concentraciones
fijas de inhibidor y sin ellas.

Generalmente no experimentan reacciones químicas

cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados
fácilmente por dilución o por diálisis.

Existen tres tipos de inhibidores reversibles.

Se clasifican en base al efecto producido por la variación
de la concentración del sustrato de la enzima en el
inhibidor.
 Inhibición de la actividad enzimática
Vmax
V

Vmax
2 Presencia de un inhibidor [I]

[S] = KM
0 [S]

1. Inhibición Competitiva
k1 kcat
E + S ES E + P
k-1
+
I

Ki

EI (No productivo)
En la inhibición competitiva, el sustrato y el
inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al
mismo tiempo.

Ocurre cuando el inhibidor

tiene afinidad por el sitio
activo de una enzima en el
que también se une el
sustrato.

El sustrato y el inhibidor
compiten para el acceso al
sitio activo de la enzima.
Este tipo de inhibición se puede superar con
concentraciones suficientemente altas del
sustrato, es decir, dejando fuera de competición
al inhibidor.

Los inhibidores competitivos son a menudo similares

en estructura al sustrato verdadero.

Aumenta el Km y la Vmax no se altera . Se expresa

de la siguiente manera:
 S
E ES E+P
I
Inhibición
Competitiva

EI
Características:

-Las fijaciones de sustrato e inhibidor son

mutuamente exclusivas.

-A muy altas concentraciones de sustrato

desaparece la inhibición.

-Por lo general, el inhibidor competitivo

es un análogo químico del sustrato.

- El inhibidor es tan específico como el

sustrato.
 Representación directa
Inhibición competitiva

120
v
100

80

60

40

20

s
0
0 20 40 60 80 100 120
REPRESENTACIÓN GRÁFICA DE LINEWEAVER Y
BURK PARA INHIBICIÓN COMPETITIVA

Incremento de [I]

1
V

-1 1
KM Vmax

0 1
-1
[S]
KM (aparente)
 EJEMPLOS DE ESTE TIPO DE INHIBICIÓN

• Malonato sobre el succinato deshidrogenasa:

Succinato 2H+ Fumarato

-OOC – CH2 - CH2 – COO- - OOC – CH = CH – COO-

-OOC – CH2 – COO- ( INHIBIDOR)

Malonato
 EJEMPLOS DE ESTE TIPO DE INHIBICIÓN

•Captopril y Enalapril, son inhibidores

competitivos de la enzima convertidora de
angiotensina (ECA). Son utilizados en el
tratamiento de la hipertensión y la
insuficiencia cardíaca congestiva.
 Angiotensinógeno
Hipotensión,
hipovolemia, Renina
ortostatismo
Angiotensina I

Enzima convertidora HL
de Angiotensina, ECA

Angiotensina II

Aumento de la presión arterial

 LOS MEDICAMENTOS COMO INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Se parecen a los sustratos de las reacciones catalizadas por

enzimas, son inhibidores competitivos con respecto a ese
sustrato e inhibidores no competitivos con respecto a los
otros sustratos.
Entre los medicamentos prescritos comúnmente se
encuentran:
•Lovastatina y mevinolin se prescriben como agentes que
disminuyen el colesterol. El paso que limita la velocidad en
la biosíntesis del colesterol es catalizado por la reductasa
HMG-CoA.
El inhibidor no compite por el lugar activo
sino que afecta al fenómeno catalítico,
puede unirse a un segundo lugar de la
superficie enzimática.
Si se aumenta la concentración de sustrato
no se controla la unión del inhibidor a la
enzima y el Vmax disminuye, mientras que
Km no cambia.
 S
E ES E+P
I I
Inhibición
S No Competitiva

EI ESI
El inhibidor se fija indistintamente a la enzima libre E
o al complejo enzima-sustrato ES; ni el complejo EI
ni el complejo ESI son productivos.
Es también reversible, no es competitiva, ni no
competitiva.
El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato
formando un complejo ternario, pero no se une a la
enzima libre.

El complejo EIS es catalíticamente inactivo.

Esta forma de inhibición es rara y causa una
disminución tanto en el valor de Vmax como en el
de Km .
 S
E ES E+P
I

ESI
El complejo ESI no es productivo
 Una molécula se une de forma covalente a la enzima
y la incapacita.
Casi todos los inhibidores son sustancias tóxicas,
naturales o sintéticas

Modifica químicamente a la enzima:

E+I E’
El inhibidor se combina con un grupo funcional de la
enzima y la inactiva o destruye en forma permanente.
Reacciona con una enzima y
forma un complejo estable.
 La acetilcolinesterasa
puede inhibirse
irreversiblemente
mediante compuestos
organofosforados,
usados como
insecticidas o armas
químicas.

La inhibición de esta enzima causa un aumento

descontrolado de los niveles del neurotransmisor
acetilcolina, lo que conlleva parálisis muscular y
muerte.
Reacción del inhibidor
irreversible
diisopropilfluorofosfato
(DFP) con una
serín-proteasa.
 Inhibidores de la Proteasa
Fármacos
antirretrovirales
usados para tratar el
VIH.
Consiste en un péptido con
tres enlaces peptídicos.

La estructura se asemeja a
la proteína que es el
sustrato de la proteasa del
VIH, por lo que ambos Estructura del ritonavir
compiten por la unión al
sitio activo de la enzima.
 IMPORTANCIA DE LA INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

• Efectos terapéuticos.

• Insecticidas

• Localización estratégica dentro de las diferentes

rutas metabólicas.

• Venenos y toxinas.
Coenzimas
Objetivo general:
*Analizar la importancia
de las coenzimas dentro
de la actividad catalítica
de las enzimas y su papel
en el metabolismo.
 OBJETIVOS ESPECÍFICOS CONTENIDOS
1. Reconocer la estructura y • Coenzimas que participan en la
transferencia de equivalentes
la parte activa de las reductores: NAD, NADP, FAD,
principales coenzimas que FMN.
participan en reacciones Estructura química y función.
de transferencia Deshidrogenasas: Niacin y
Flavin-dependientes.
electrones.
• Coenzimas que participan en la
transferencia de grupos
2. Reconocer la estructura y carbonados: biotina, pirofosfato
la parte activa de las de tiamina, ácido
principales coenzimas que tetrahidrofólico, coenzima A,
ácido lipoico, S-adenosil
participan en reacciones metionina cobalamina.
de transferencias de Estructura química y función.
grupos carbonados.
 ¿Qué son Coenzimas?: Compuestos orgánicos esenciales
en muchas reacciones catalizadas
enzimáticamente.
Características
Tipos de Coenzimas comunes:
 Grupos prostéticos: cuando *Las coenzimas son de
la coenzima esta asociado naturaleza no proteica*
permanentemente con la  Las coenzimas no son
holoenzima. responsables de la
 Cosustratos: cuando la especificidad enzimática.
coenzima esta unido  Son termoestables.
transitoriamente con la  Generalmente derivan de
holoenzima . vitaminas.
 Funcionan como
cosustratos.
 Las enzimas que realizan la
misma actividad catalítica,
utilizan la misma coenzima.
CLASIFICACIÓN FUNCIONAL DE LAS COENZIMAS
VITAMÍNICAS
* De transporte de grupos:
 Acilo
 Carboxilo
 Aldehído activo
 Amino
 Metilo
 Fragmentos monocarbonados
* De transporte electrónico:
 Nucleótidos de piridina
 Nucleótidos de flavina
 Vit. C
NO VITAMíNICAS
* De transporte de grupos:
 Fosforilo
 Adenilo y uridilo
 Diacil gliceroles y
aminoalcoholes
 Fosfatos de azúcar
 Metilo
 Fragmentos monocarbonados
 Acilo
* De transporte electrónico:
 COENZIMAS QUEPARTICIPAN EN
LA TRANSFERENCIA DE
ELECTRONES

Nucleótidos de nicotinamida:

NADH NADPH

Nucleótidos de
flavina:

FMN FAD
Dinucleótido de nicotinamida y adenina.

La reacción puede considerarse

también como la transferencia de un
Ion hidruro:

NAD+ + H- NADH
*Conducta del NAD+
como coenzima.
La alcohol deshidrogenasa
hepática
Nicotin – Adenin – Dinucleótido
fosfato
Ejemplo de reacciones en la que interviene el y
NADH
Gliceraldehido 3 – fosfato deshidrogenasa

Gliceraldehido 3-fosfato + NAD+ 3 – fosfoglicerato + NADH +

H+

Alcohol deshidrogenasa

Acetaldehído + NADH + H+ etanol + NAD+

_____________________________________

Gliceraldehído 3- fosfato + Acetaldehído 3 – fosfoglicerato +

etanol
 Riboflavina

 Sustancia cristalina.
 Moderadamente hidrosoluble.
 Termoestable.
 Sensible a la luz visible y UV.
 Resistente a ácidos fuertes, pero inestable frente a las bases.

Fuentes: La levadura, la leche, el riñón, el hígado, el corazón y

las verduras.
 Reacciones

Algunas enzimas (flavoproteínas) que emplean Coenzimas de flavin nucleotidos.

Enzima Flavin nucleotido

Acil – CoA dehidrogenasa FAD
Dihidrolipoil dehidrogenasa FAD
Succinato dehidrogenasa FAD
Glycerol 3- fosfato dehidrogenasa FAD

Tloredoxina reductasa FAD

NADH dehidrogenasa (Complejo I) FMN

Glicolato dehidrogenasa FMN

Coenzimas

* Reconocer la estructura y la parte activa de las principales

coenzimas que participan en reacciones de transferencia de
grupos carbonados:

*Biotina
*Pirofosfato de Tiamina
*Acido tetrahidrofólico
*Coenzima A
*Acido Lipoico
*S- Adenosilmetionina
|
 Biotina
*La biotina, vitamina H, vitamina B7 y a veces
también llamada vitamina B8; es una
vitamina, estable al calor, soluble en agua y
alcohol y susceptible a la oxidación, que
interviene en el metabolismo de los
carbohidratos, grasas y aminoácidos y
purinas. Biotina deriva del griego bios (vida).
Biotin *Estructura: anillos tiofeno y imidazol,
a cadena CH y grupo carboxilo terminal.

Fuentes:
* Riñón, hígado, yema de huevo, hongos,
algunos vegetales (coliflor, patata) y frutas
(plátano, uva, sandía y fresas), cacahuete,
levadura, leche, almendras, nueces,
guisantes secos, pescado, pollo y en la jalea
real.
* Las bacterias intestinales las producen:
Escherichia coli, proteus Vulgaris, Streptococcus
Faecalis y Bacillius Mesentéricus
 Biotina
Forma activa o coenzima:
•Biocitina o Biotinil-Lisina.

Función coenzimatica:
*Transferencia de grupos carboxilos

Reacción (es) en la que participa:

* Transferencia de grupo carboxilo por
la Piruvato Carboxilasa.

* Piruvato Carboxilasa: enzima

reguladora
Del ciclo de Krebs. Se activa con Acetil-
CoA.
Participa en la Adición de carbono (CO2)
al piruvato para dar oxalacetato en las
rutas
ATP + HCO3 + Biotinil-E ADP + Pi +Carboxibiotinil-E
Anapleroticas.
Carboxibiotinil-E + S Biotinil-E + S carboxilado
Deficiencia de Biotina:

*Causa problemas de salud tales como: * Afecta indirectamente

procesos bioquimicos tales como:

-Dermatitis -Sintesis de Proteinas

-Dolores musculares -Utilización de la Glucosa
-Anorexia -Síntesis de Glucógeno
-Nauseas -Síntesis de purinas y citrulina
-Insomnio -Fosforilación oxidativa

* La ingesta de huevo crudo frecuentemente produce deficiencia de biotina

* Avidina: proteína que se una furtemente a la biotina.

Sensible al calor y la radiación.

* Avidina + Biotina = complejo avidina-biotina

* Dosis diaria recomendada:0,2mg

 Coenzima A

* El ácido pantotenico tambien llamado

vitamina B5,Vitamina Antidermatosis y
pantoil-ß-alanina. Es un compusto soluble en
agua, sintetisados por la mayoria de las
plantas y ciertos microorganismos Ej: flora
bacteriana, pero no por el hombre. De la
palabra griega Phanteos que que significa
<<en todas partes>>

Fuentes:
* los alimentos orgánicos, la levadura de cerveza, la
yema de huevos, las vísceras (hígado y riñón), la
jalea real, algunos pescados (atún, salmón, trucha y
caballa) y los cereales de grano entero, lentejas,
habas, porotos blancos, nuez, platas y hongos.
 Coenzima A o CoA

.
Forma activa o coenzima del acido pantoténico:
Reacción (es) en la que participa:
*Coenzima A o CoA
*Síntesis y Oxidación de los
Acidos
Función: tranferenscia de grupos acilo (RCO-)
Grasos
Al cual se une a traves de su grupo tiol (SH)
*Oxidación del Piruvato
Por enlace Tioéster.
*Acetilaciones biologicas
(RCO-) + SH R1 – C – S – R2
O
*Los enlaces Tioéster tienen una
elevada energia libre de hidrólisis
 Ejemplos de reacciones en las que particípa la Coenzima A:

* Oxidación del Piruvato por acción de la PDH o Piruvato deshidrogenasa:

* Piruvato Deshidrogenasa: complejo

multienzimático (E1 + E2 + E3) localizada
en las mitocondrias de las células
eucariótica y en el citosol de las
procariotas se encarga de la
descarboxilación oxidativa del Piruvato en
las primera etapa del ciclo de Krebs.
* Oxidación de los Acidos Grasos: conversion de un acido graso en un Acil graso-CoA
Por la Acil graso-CoA Sintasa.

.*Acil graso-CoA Sintetasa:

Enzima presente en la
membrana mitocondrial
externa
que participa en el
catabolismo de los Acidos
grasos encargada de catalizar
la formación de
un enlace tioéster entre el
grupo carboxilo del acido
graso y el grupo Tiol (SH) o
sulfhidrilo
del CoA para dar Acil graso-
CoA, compuesto de alta
energia
Deficiencia de Acido pantoténico o B5:

*La deficiencia en la ingesta vitamina B5 o acido pantotenico acarrea

problemas de salud tales como:

-Sindrome del “pie quemante”

-Alopecia
-Hipoglucemia
-Disminucion de los anticuerpos
-Problemas dermatológicos

*Dosis diaria recomendada: 5 y 10

miligramos diarios para adultos y
niños, respectivamente
 Pirofosfato de Tiamina

*Tiamina: vitamina hidrosoluble, tambien

llamada Vitamina B1, Oryzamina o Vitamina
Antiberiberi. Estructuralmente compuesta
por un anillo de Pirimidina y otro de tiazol.
Es un compuesto Termoestáble.

Fuentes: se encuentra en los panes, cereales,

pasta, granos enteros (especialmente germen de
trigo), carnes magras (especialmente cerdo),
pescado, granos secos, arvejas y semilla de soya
(soja).Los productos lácteos, las frutas y las
verduras no contienen mucha tiamina, pero
cuando se consumen en grandes cantidades se
convierten en una fuente importante de esta
 Pirofosfato de Tiamina

Forma activa o coenzima: Tiazolium

pirimidine
*Pirofosfato de Tiamina (tiamina Ring
foaforilaza) o TPP

Función: transferencia de grupos

aldehído

Active
acetaldehide
Reacción (es) en las que participa:
Se separan y/o transfieren grupos
Aldehidos:
*Descarboxilación de los α
cetoácidos
*Reacciones de transcetilación.
Ejemplos de reacciones en las que participa:
*Descarboxilación del Piruvato en la Fermentación

Active Piruvato
acetaldehide

Piruvato Descarboxilasa: Enzima que es utilizada,

junto con otras, en la descarboxilación no enzimática
del piruvato en acetaldehido y CO2 Es un tetrámero
de subunidades idénticas. Posée TPP como cofactor,
uno por subunidad.

*La TPP de la enzima hace de sumidero electrónico,

gracias a su anillo tiazólico, en el que el H del C2 es
relativamente ácido.
*Reacciones de Transcetilacion:

*Transcetolasas: Enzimas
que catalizan la
transfererencia de
fragmentos de 2 carbonos
Desde un daor de cetosas
hasta un aceptorde aldosa.
(Ruta de las pentosas
fosfato)
 Deficiencia de Tiamina:

La deficiencia de Tiamina produce los siguientes problemas de salud:

* Beri Beri:

Beriberi húmedo: Beriberi seco

•Hinchazón de las extremidades inferiores *Dolor
•Incremento de la frecuencia cardíaca •Pérdida de la sensibilidad (sensaciones)
•Congestión pulmonar en las manos y en los pies
•Agrandamiento del corazón relacionado •Daño muscular con pérdida de la funció
con insuficiencia cardíaca congestiva •Vómitos
•Dificultad para respirar con la actividad •Nistagmo
•Confusión mental/dificultades con el
habla
•Dificultad para caminar

* El consumo prolongado de alcohol

produce deficiencia de tiamina.
•Sindrome de Wernicke -Korsacoff: mutación del gen
transcetolasa que produce como consecuencia una
afinidad del enzima por su coenzima un decimo de lo
que seria normalmente, reduciendo notablemente la
velocidad de la ruta de las pentosas fosfato. Se asocia
a un desorden neurosiquico acusado.

* Dosis diaria recomendada: 1,5 mg

 Acido fólico
Fuentes: la mejor fuente es la hoja
de
La espinaca, y otras verduras
verdes
Oscuras como esparragos y
radiccio etc. carnes (res, cerdo,
cabra, etc.) y del hígado, cereales
integrales (trigo, arroz, maiz, etc.)
y también de papas.

*Acido Fólico tambien llamado de diversas

formas:
Ácido pteroilglutámico, folacina, Vitamina B9,
Vitamina M, Vitamina B11, Factor U o Factor
Eluat etc.. El ácido fólico es una vitamina
hidrosoluble que ayuda a prevenir los defectos
congénitos relacionados con el cerebro y la
médula espinal (llamados defectos del tubo
neural).Del griego “Folium” que significa hoja.
Acido fólico
Forma Activa o Coenzima:
•Acido tetrahidrofólico o
Tetrahidrofolato (FH4)

Función: Transferencia de grupos

Monocarbonados:
•Hidroximetilo: (-CH2OH)
•Formilo: (-CHO)
•Metilo: (-CH3)
 Ejemplos de reacciones en las que participa:

Timidilato Sintasa: enzima encargada

de la biosíntesis del timidilato utilizando
dUMP como sustrato. El acido folico actúa
Como coenzima en esta reacción en forma de
N5,N10 Metilenotetrahidrofolato.

*Sintesis de purinas y una pirimidina

(Timina)

*Sintesis de DNA
*Serina hidroximetil Transferasa: enzima
Que participa en la biosintesis de los
aminoácidos
Encargada de catalizarla eliminacin de un
atomo de Carbono ( C ) de la Serina para
transaferirlo asi
un aceptor, la Glicina.
*Sintesis de Glicina

*Porforinas

*Síntesis de Hemoglobina y citocromos

Deficiencia de Acido Folico:

-Anemias, entre la más común la Anemia macrocítica:

eritrocitos en menor número y mas grandes de lo normal

-Displacia megaloblastica de las células medulares (del

latín ‘mala forma’, malformación) una alteración del
desarrollo de las células epiteliales y mesenquimatosas,
que han experimentado proliferación y alteraciones
citológicas atípicas.

-Deficiencias en la síntesis de purinas y pirimidinas, y por

ello, en el metabolismo del ADN y ARN y en la síntesis de
proteínas.

-Retardo en el proceso de crecimiento.

*Dosis diaria recomendada:0.4 mg

 Acido Lipoico:

.El Acido Lipoico tambien llamado lipoato o

ácido tiótico. Este ácido es un coenzima “no
vitaminico”
considerado como no esencial, es decir,
el organismo lo puede sintetizar
Mitocondrias puede existir en dos formas,
Estructuralmente
ambas están formadas por ocho átomos de
carbono.
*Acido lipoico (oxidada): con disulfuro ciclico
*Acido dihidrolipoico (reducida): que posee dos
grupos sulfhidrilo en las posiciones 6 y 8.

Fuentes externas: Las mas ricas son, el

hígado y en menor medida en todas las
carnes, verduras de hojas verdes,
espinacas, coles, cereales integrales,
levadura de cerveza.
* Ejemplo de reacciones en las que participa: Complejo Lipoil-Lisina
en el e:nzima Piruvato Deshidrogenasa
* Ejemplo de reacciones en las que participa: Complejo Lipoil-Lisina
en el e:nzima Piruvato Deshidrogenasa
*Deficiencia de acido lipoico o Lipoato:

*No se conocen deiciencias especificas

*Problemas en las primeras etapas del ciclo del Krebs falta de

intermediarios metabolicos.

*Disminución de la capacidad del organismo de resistir desgastes

físicos intensos y excesiva exposición a la luz solar es un
potente antioxidante.
 S- Adenosilmetionina

*S-Adenosilmetionina: cofactor no enzimatico

Derivado de nuclesidos trifosfato (TNF)
Función:

* transferencia biologica
de grupos acilo (-RCO)

CH3

H3C S CH2
+
 Ejemplo de reacción en la que participa:

R R-CH3
Adenosilo

Adenosilo Adenosilo

S-Anenosilmetionina S-Adenosilhomocisteína Homocisteína

*Sintesis de S-Adenosilmetionina: