PROTEINAS

Dra. Jessika Berzaín R.

Aminoácidos
• Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los
aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

• Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano
utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a:

– Descomponer los alimentos.

– Crecer.
– Reparar tejidos corporales.
– Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

• Los aminoácidos también se pueden usar como una fuente de energía por parte del cuerpo.
• Los aminoácidos se clasifican en tres grupos:
– Aminoácidos esenciales.
– Aminoácidos no esenciales.
– Aminoácidos condicionales.
• Aminoácidos esenciales:
• Los aminoácidos esenciales no los puede producir el cuerpo. En consecuencia, deben provenir de
los alimentos.
• Los nueve aminoácidos esenciales son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina,
treonina, triptófano y valina.

• Aminoácidos no esenciales:
• "No esencial" significa que nuestros cuerpos producen un aminoácido, aun cuando no lo
obtengamos de los alimentos que consumimos.
• Estos aminoácidos abarcan: alanina, asparagina, ácido aspártico y ácido glutámico.

• Aminoácidos condicionales:
• Los aminoácidos condicionales por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de
enfermedad y estrés.
• Ellos abarcan: arginina, cisteína, glutamina, tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina.
• Usted no necesita ingerir aminoácidos esenciales y no esenciales en cada comida, pero es
importante lograr un equilibrio de ellos durante todo el día.
ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
• Inicialmente deben recordarse algunos conceptos sobre isomería.
• Los Isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular
pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades.
• Por su parte Los Estereoisómeros son un tipo de isómeros que tienen la
misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados,
pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el
espacio. Los Estereoisómeros pueden ser de varios tipos, entre ellos se
encuentran los Enantiómeros y los Diasteroisómeros. Los Enantiómeros
son estereoisómeros que se relacionan entre sí por una reflexión: son
imágenes especulares entre sí, y no son superponibles; por su parte los
Diasteroisómeros no son imágenes especulares entre si.
• Un compuesto puede tener solo un Enantiómero (solo es posible tener
una imagen especular de un objeto), pero puede tener varios
Diasteroisómeros.
• Es bueno recurrir a varios ejemplos para entender estos conceptos:
• El ejemplo más natural de imágenes especulares no
superponibles lo constituyen las manos derecha e
izquierda; si bien en esencia son prácticamente
iguales una de la otra y presentan los dedos ubicados
en la misma secuencia; una es imagen especular de
la otra y por tanto es posible confrontarlas, pero no
superponerlas.
• En química la presencia de Estereoisómeros se explica
debido a la existencia de dobles enlaces o centros
quirales. Un centro quiral (lo más común en química
orgánica es que se trate de un átomo de carbono) es
aquel átomo que posee unidos a él 4 sustituyentes
DISTINTOS entre sí. Los 4 sustituyentes diferentes pueden
ocupar dos ordenamientos distintos en el espacio
originando de esta forma la existencia de dos
estereoisómeros.
• Si una molécula posee únicamente un centro quiral, los
dos estereoisómeros originados serán forzosamente
imágenes especulares entre sí (Enantiómeros), sin
embargo la presencia de más de un carbono quiral
origina la existencia de mas estereotisómeros los cuales
no son imágenes especualres entre si (Diasteroisómeros).
• El número de estereoisómeros de un compuesto
quiral dependerá del número de centros quirales,
según la fórmula 2n donde n es igual al número de
centros quirales; de todos los estereoisómeros
originados debe recordarse que solo dos serán
Enantiómeros entre sí; el resto serán
Diasteroisómeros.
• Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina
(debido a que su grupo R es otro hidrógeno) poseen
un centro quiral y por tanto cada uno posee un
Enantiómero.
En este caso la L-Alanina y la D-Alanina son imágenes especulares entre sí y por tanto
no superponibles (Enantiómeros). En el caso de la L-Alanina el grupo amino se ubica
a la izquierda del plano y en la D-Alanina se ubica a la derecha del plano.
Peptidos
• Un péptido es el producto de la unión de dos o más
aminoácidos. El establecimiento de un péptido implica la
formación de un enlace particular entre los aminoácidos
(denominados residuos de aminoácidos una vez forman parte
de un péptido) que recibe el nombre de enlace peptídico.
• La unión de unos pocos aminoácidos forma un oligopeptido,
mientras que la unión de varios de ellos se denomina
polipéptido. Usualmente suele utilizarse los términos
polipéptidos y proteínas de forma indistinta, sin embargo
usualmente los llamados péptidos tienen masas moleculares
inferiores a 10 000 y las denominadas proteínas tienen masas
superiores.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
• El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida
que se forma entre el grupo α-carboxilo de un
aminoácido y el α-amino de otro. La reacción de
unión de dos aminoácidos para formar un péptido es
una reacción de condensación en la que se produce
la eliminación de una molécula de agua
• La formación del enlace peptídico espontáneamente no esta
favorecida termodinámicamente; todo lo contrario, es la
hidrólisis del enlace la que se encuentra favorecida
termodinámicamente. Aunque la hidrólisis del enlace
peptídico es una reacción exergónica, tiene lugar lentamente
en condiciones fisiológicas debido a su alta energía de
activación por lo que se requieren de altas temperaturas o de
catalizadores para que esta ocurra.

• En consecuencia, los enlaces peptídicos de las proteínas son

bastante estables, con una vida media de alrededor de 7 años
en la mayoría de los casos. Para que pueda formarse el enlace
peptídico se requiere que los aminoácidos sean activados
previamente mediante la transferencia de un grupo fosfato
del ATP
PROTEINAS Concepto
• Las proteínas son sustancias complejas formadas necesariamente
por los elementos: C, H, O, N, S y en algunos casos fósforo. Son de
alto peso molecular, forman dispersiones coloidales y están
compuestas por L-alfa-aminoácidos en enlace peptídico, arreglados
en secuencia lineal que se arrolla después para constituir cuatro
niveles estructurales.
• Las proteínas se encuentran presentes en todas las estructuras de la
célula y son las moléculas más activas en la vida celular.
• Una de las funciones más relevantes de las proteínas es constituir la
parte fundamental de las enzimas, los principales catalizadores de
las células.
Concepto (Continuación)
• Así como las proteínas forman parte de todas las estructuras
celulares participan también como agentes activos en todas las
funciones de la célula y del organismo.
• Así por ejemplo las proteínas funcionan en los diferentes tipos de
trabajo de las células: químico, mecánico, osmótico y eléctrico.
• Por ejemplo: el trabajo químico de todas las reacciones celulares; el
trabajo mecánico de la contracción muscular; el trabajo osmótico
que mediante el transporte activo permite la entrada y salida de
metabolitos en la célula viva; y el trabajo eléctrico que es muy
evidente en la conducción nerviosa y en los fenómenos de
persepción y sensibilidad como el dolor, la temperatura, la luz, el
equilibrio corporal y los fenómenos eléctricos del pensamiento.
Concepto (Continuación)
• Las proteínas funcionan también como hormonas -
mensajeros químicos entre las células- de suerte que
varias de las hormonas son de naturaleza proteica, por
ejemplo: la insulina, el glucagon, la hormona
adrenocorticotrófica y demás hormonas tróficas de la
hipófisis: tirotropina, luteinizante, prolactina, hormona
del crecimiento; así como los factores liberadores del
hipotálamo.
• A nivel del organismo las proteínas tienen también una
importante función nutricional, formando el principal
ingreso nitrogenado del organismo.
Concepto (Continuación)
• Las proteínas membranales se ocupan además de servir como
marcadores de la individualidad celular, se ocupan de realizar los
principales tipos de transporte activo y pasivo de la célula: difusión
facilitada, uniporte, simporte y antiporte.
• Las proteínas funcionan prominentemente como acarreadores de
diferentes tipos de sustancias: el oxígeno es llevado por la
hemoglobina, el cobre por la ceruroplasmina, el fierro por la
siderofilina, los ácidos grasos por la albúmina que también lleva los
pigmentos biliares, los lípidos por las lipoproteínas, etcétera.
• Las proteínas participan en los sistemas de defensa del organismo
funcionando como anticuerpos: inmunoglobulinas G, M, A, D y E; y
también formando todos los componentes del complemento.
 FUNCIÓN NUTRICIONAL ACARREO
Fuente de aminoácidos para de ácidos grasos, oxigeno,
construir nuevas proteinas fierro, cobre, etc.

CONTROL DEFENSA
Hormonas, como la Los anticuerpos
insulina y el glucagon como la IgG

CATALIZADORES
TRABAJO BIOLOGICOS
La actina y la miosina en el Todas las enzimas de la célula
musculo llevan a cabo trabajo
mecánico
Formación del enlace peptidico
• El enlace peptidico se forma de la unión del grupo
amino de un aminoácido con el carboxilo de otro,
formándose un enlace tipo amida con la salida de
una molécula de agua.
• El enlace peptidico que así se forma es un enlace
covalente muy fuerte pues de todos los tipos de
enlace en las proteínas, es el único que resiste la
desnaturalización
Niveles de organización en la estructura de las
proteínas
• Una de las características más notables de las
proteínas es que son capaces de organizarse en el
espacio para formar un número casi infinito de
configuraciones, que pueden ser estudiadas
asignándolas a los cuatro niveles estructurales.
ESTRUCTURA PRIMARIA
• Esta estructura consiste en la secuencia lineal de
aminoácidos en la cadena y se halla estabilizada por
el enlace peptídico entre los aminoácidos. La
primaria es la única estructura que se encuentra
codificada en los genes y de ella derivan los restantes
niveles estructurales. Es decir que dada la secuencia
de aminoácidos, la cadena proteica toma las
estructuras secundaria, terciaria y en su caso
cuaternaria que corresponde.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Consiste en el plegamiento de la cadena de aminoácidos para
adquirir la forma del alfa-hélice, las placas paralelas y antiparalelas
y el enredamiento libre, que son los tipos o motivos principales de
la estructura secundaria. El único enlace presente que estabiliza
este nivel estructural es el puente de hidrógeno, un enlace débil
que se establece entre los componentes del enlace peptídico, CO y
NH. Este enlace es susceptible de ruptura por cambios en la
temperatura, el pH, la agitación mecánica y la concentración de
sales.
• El alfa hélice es el motivo más frecuente en la estructura secundaria
y esta formado por el giro a la derecha de la cadena de suerte que
todos los CO y todos los NH se ligan entre sí mediante los puentes
de hidrógeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA
• La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de
la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es
una estructura tridimensional completa.
• A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor parte
de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
• EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de
estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la
estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones
denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los átomos de
azufre del aminoácido cisteína.
• Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:
• proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y
• proteínas globulares, solubles en agua.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Solo está presente si hay mas de una cadena
polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la
estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización. Esta es la imagen de la hemoglobina,
una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-
globinas y dos beta globinas. En rojo se representa al
grupo hem (complejo pegado a la proteína que
contiene hierro, y sirve para transportar oxígeno).
DESNATURALIZACION DE LAS PROTEINAS
• Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el
disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama
desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden
superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
• Cualquier factor que modifique la interacción de la
proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocará la precipitación.
• Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa,
la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo
o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la
agregación intermolecular y provocará la precipitación.
• La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la
proteína se encuentra desnaturalizada
• En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la
desnaturalizada tan sólo tienen en común la estructura
primaria, es decir, la secuencia de AA que la componen. Los
demás niveles de organización estructural desaparecen en la
estructura desnaturalizada.
• La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1. Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína:
aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los
residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
3. Pérdida de las propiedades biológicas
• Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es la estructura
primaria la que contiene la información necesaria y suficiente
para adoptar niveles superiores de estructuración.
• El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta
propiedad es de gran utilidad durante los procesos de
aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la
proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el
medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la
desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad,
con lo que la proteína precipita.
• La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide
su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible.
• Los agentes que provocan la desnaturalización de una
proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se
distinguen agentes físicos (calor) y químicos
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
Como en algunos casos el fenómeno de la
desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
• la polaridad del disolvente
• la fuerza iónica
• el pH
• la temperatura
PROTEINAS DE INTERES MEDICO
• Proteinas Sericas (albumina y Globulina)
• Proteinas Urinarias
• Proteinas totales en orina 24 horas
• Proteina C reactiva
• Alfafetoproteinas
• La cuantificación de proteínas presentes en los
medios biológicos (sangre, orina, líquido
cefalorraquídeo) es utilizada como prueba
complementaria para ayuda en el diagnóstico. Esta
cuantificación puede englobar al conjunto de
proteínas, como es el caso de la proteinemia,
proteinuria y proteinorraquia, o referirse a proteínas
específicas, como albúmina, Bence Jones, α-
antitripsina, ceruloplasmina, etc.
• Las proteínas que se analizan con mayor frecuencia son las
plasmáticas. Sin embargo, también es posible analizarlas en
otros líquidos del organismo:

• Orina
• Líquido cefalorraquídeo
• Líquido Pleural Etc.

• La mayoría de las proteínas plasmáticas son sintetizadas en el

hígado y la principal excepción son las inmunoglobulinas, que
son producidas por las células plasmáticas.
PROTEINAS SANGUINEAS
Proteínas totales

• Se miden en suero como parte de casi todos los análisis de

química sanguínea.
• Su rango de referencia es de 6,4 a 8,2 g/dL. Su función es
mantener la presión osmótica coloidal del plasma. Esta
presión evita las pérdidas de líquidos hacia los tejidos.
• El contenido en proteínas totales del suero depende del
estado nutricional, funcionamiento hepático, funcionamiento
renal, errores metabólicos y afecciones como mieloma
múltiple.
• La deshidratación hace que todas las fracciones de
proteínas aumente dando lugar a hiperproteinemia. La
deshidratación puede ser resultado del descenso en el
consumo o aumento de la pérdida de líquidos en
enfermedades como el mal de Addison,
acidosisdiabética, diarrea grave o deshidratación por
exposición a altas temperaturas.
• La hipoproteinemia se debe a un aumento de las
pérdidas proteicas o a un bajo consumo de proteínas por
inanición o malabsorción. Aumento de pérdidas:
síndrome nefrótico (pérdida de albúmina a través de los
túmulos renalesdañados), hemorragias por traumatismos
o extensas quemaduras.
ALBUMINA
• Constituye más de la mitad de todas las proteínas séricas y
gran parte de la presión oncótica depende de ella. Transporta
sustancias menos solubles como ácidos grasos, bilirrubina,
hormonas, calcio, metales, fármacos y vitaminas.
• Su concentración de de 3,4- 5,0 g/dL.
• Sufre una reducción en procesos como afecciones hepáticas,
glomerulonefritis o nefrosis, afectaciones gastrointestinalese
inanición.
• También existe analbuminemia hereditaria, aunque se trata
de un proceso poco común. Por su parte, su aumento puede
ser indicativo de deshidratación.
Alfa-1-antitripsina
• También llamada alfa-1-antiproteasa.
• Su función es inactivar proteasas como las elastasas y
colagenasas.
• Mediante este proceso evita la descomposición del
tejido conjuntivo. Sudeficiencia provoca alteraciones
hepáticas en el lactante y enfisema en pacientes de 20 a
30 años.
• Se encuentra elevada en infecciones, infarto de
miocardio, desarrollo de tumores, intervenciones
quirúrgicas o traumatismos.
Ceruloplasmina
• Proteína transportadora del cobre. Presenta un color
ligeramente azulado. Sus concentraciones pueden
encontrarse elevadas durante procesos inflamatorios, cirrosis,
leucemias agudas, enfermedad de Hodking y Artritis
reumatoide.
• También se eleva durante el embarazo y con los
anticonceptivos Por el contrario, sus concentraciones se
reducen en procesos como desnutrición y hepatitis crónica.
• Se encuentra íntimamente relacionada con la enfermedad de
Wilson, donde su déficit provoca cúmulos tóxicos de cobre en
hígado, cerebro, riñón y eritrocitos.
Transferrina
• Proteína encargada del transporte de hierro. Se
encuentra disminuida en procesos como
quemaduras graves, infecciones, neoplasias,
afecciones hepáticas y renales y en la transferrinemia
hereditaria. Se eleva durante el embarazo, debido a
la mayor demanda de hierro, y cuando se utilizan los
estrógenos.
Proteína C reactiva
• Denominada así por su reacción con el polisacárido C
de la pared celular de los neumococos. Se encuentra
elevada en infecciones, daños agudos o necrosis
celular asociada con infarto y en enfermedades
malignas.
Fibrinógeno
• Se fabrica en el hígado. Sirve de sustrato para la
trombina, que es una enzima de coagulación. Se
reduce en la coagulación intravascular diseminada
(CID), afecciones hepáticas o en la afibrinogenemias
hereditarias.
Inmunoglobulinas
• Son el principal grupo de proteínas séricas no producidas
en el hígado.
• Existen diferentes tipos:
• •Ig G
• •Ig A
• •IgM
• •IgD
• •IgE
• La mayor parte de ellas alcanza sus tasas completas en
torno a los 16 años de edad. (Humano)
Proteínas en otros líquidos
• ORINA
• Habitualmente no se aprecian proteínas en la orina.
Cuando aparecen proteínas en la orina (proteinuria)
generalmente son albúminas y si persiste la
albuminuria es indicativa de afectación renal.
Líquido cefalorraquídeo
• Los niveles de proteínas en este medio suelen ser
bajos (15-45 mg/dL). Éstos se elevan en trastornos
como traumatismos, neoplasias, infecciones y
esclerosis múltiple.
Glucoproteinas
• Las glucoproteínas son móleculas compuestas por
una proteína unida a uno o varios azúcares, simples o
compuestos El grupo prostético es una molécula
glucídica. Forman parte de este grupo: La mayor
parte de las proteínas plasmáticas (la albúmina no).
La mucina o mucus, a la cual deben su aspecto las
flemas bronquiales y nasales, así como la saliva, etc.
PREGUNTAS???
Muchas Gracias por su atención!!!