AMINOÁCIDOS

1
2

1. Extremo amino
2. Carbono quiral
3. Cadena lateral
4. Extremo carboxilo

Enlace peptídico: unión del carboxilo de un aminoácido con el amino del siguiente
 los aminoácidos pueden interactuar como ácidos o bases
 el primer carbono es el del grupo carboxilo COO-
 El segundo carbono es el carbono quiral (α)
 A partir del C quiral se encuentra la cadena principal
CATION (+1): el extremo carboxilo y el extremo amino están protonados
ZUITTERION (0): el extremo amino está protonado y el extremo carboxilo está
desprotonado
ANION: el extremo carboxilo y el extremo amino están desprotonados

ZUITTERION: dipolar, cargas opuestas

ANFIPATICOS: dominio polar y apolar
ANFOTERICOS: pueden donar y pueden aceptar protones

Aminoácidos esenciales:
K: lisina
I: isoleucina
L: leucina
T: treonina
V: valina
W: triptófano
F: fenilalanina
M: metionina
H: histidina
R: arginina (solo en neonatos)

A/Ala: alanina .
R/Arg: arginina .
N/Asn: asparagina
D/Asp: acido aspártico
C/Cys: cisteína
H/His: histidina
I/Ile: isoleucina
L/Leu: leucina
K/Lys: lisina
M/Met: metionina
F/Phe: fenilalanina
P/Pro: prolina
S/Ser: serina
T/Thr: treonina
W/Trp: triptófano
Y/Tyr: tirosina (anfipática)
V/Val: valina
E/Glu: glutamato/ácido glutámico
Q/Gln: glutamina
G/Gly: glicina

ALIFÁTICOS: cadenas laterales ricas en C o en H

RADICALES
 Glicina: H
 Alanina: CH3
 Prolina: la cadena lateral de circulariza con el amino
 Valina, leucina, isoleucina: solo abundante CH
 Metionina: CH + S
 Tirosina: anfipático porque tiene OH
o En un medio apolar interactúa con el anillo apartando el OH
o En un medio polar interactúa con el OH
 Fenilalanina (ap), tirosina (anf), triptófano (ap): aromáticos
 El radical de los polares son carga no muestra pKa en la curva de titulación
 Los polares positivos siempre quedan protonados en forma de doble enlace con el C

PROLINA (Pro-P)
  Láminas beta que pueden cambiar a alfa hélice
 Se encuentra en los loops de los aminoácidos
 Se encuentra en el cambio de forma de la proteína

TIROSINA (Tyr-Y)

 Tiene un anillo (interacciones hidrofóbicas) y un OH (puede ser donado a pH

fisiológico)
 Puede actuar como ácido
 Puede fosforilarse
 La tirosin kinasa libera agua para ser fosforilada

TRIPTOFANO (Trp-W)
  Absorbe en la región UV a 280 nm
 Hidrofóbico
 Normalmente esta al interior de la proteína
 Escaso

FENILALANINA (Phe-F)

 Hidrofóbico
 Se puede apilar con otros grupos aromáticos

CISTEINA (Cys-C)
 CH2

SH

 Similar a la serina
 En lugar de un hidroxilo tiene un tiol
 pKa de 8.3-8.5
 puede formar puentes disulfuro
 afecta la insulina
 actúa como donador
 no participa en puentes de hidrogeno

ARGININA (Arg-R)

CH2

CH2

CH2

NH

C
NH NH2

 Positivo
 Se encuentra en la superficie
  pKa 12.5>
 siempre estará cargado a pH fisiológico
 participa en reacciones catalíticas
 interactúa con ligandos aniónicos (ácidos nucleicos, nucleótidos, aminoácidos)

LISINA (Lys-K)

 positivo
 hidrofílico
 se encuentra en la superficie
 pKa 10.5
o no es buen catalizador
o pKa difícil de perturbar
o necesita perturbación de 3 unidades de pH
 clave en el proceso de metilación y acetilación de histonas (proteínas en las que se
envuelve el genoma y permiten transcripción y traducción)
 el estrés y la alimentación cambian la expresión de nuestros genes silenciándolos o
expresándolos

HISTIDINA (His-H)
 H

 importante en catálisis
 pKa 6.1
 ácido o base

GENERAL
 γ-aminobutriato (neurotransmisor): a partir de la lisina
 histamina: a partir de la histidina
o secreción de HCl en el estomago
o controla la constricción de VS
 Adrenalina/epinefrina y tiroxina (se metaboliza de adrenalina): a partir de la tirosina

pH y pKa
 Anfolito: grupo con valores de pKa ácidos y básicos
 Punto isoeléctrico: pH zuitterion
 Polianfolitos: muchos grupos ácidos o básicos
Los aminoácidos polares sin carga no usan el OH
PROTONAR: ganar H+
DESPROTONAR: perder H+