INSTITUTO POLITÉCNICO NACIONAL

ESCUELA NACIONAL DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

Fisiología Humana
Nombre: Ávila Martínez Kenia Grupo: 4QM4

1. ¿Cómo está formado el músculo esquelético (histológicamente)?

En el músculo esquelético, cada célula muscular, más comúnmente llamada fibra muscular, es en
realidad un sincitio multinucleado. Una fibra muscular se forma durante el desarrollo por la fusión de
pequeñas células musculares individuales denominadas mioblastos. Los núcleos de la fibra muscular
esquelética están ubicados en el citoplasma justo debajo de la membrana plasmática, también
denominada sarcolema, que está compuesto por la membrana plasmática de la célula muscular, su
lámina externa y la lámina reticular que la rodea.

El tejido conjuntivo que rodea tanto a las fibras musculares individuales como a los haces de fibras
musculares es imprescindible para la transducción de fuerzas. En el extremo del músculo, el tejido
conjuntivo continúa en la forma de un tendón o alguna otra estructura de fibras de colágeno que
sirve para fijarlos, por lo general, a huesos. En el tejido conjuntivo hay abundancia de vasos
sanguíneos y nervios.

El tejido conjuntivo asociado con músculo se designa de acuerdo con su relación con las fibras
musculares:

• El endomisio es una capa delicada de fibras reticulares que rodea inmediatamente las fibras
musculares individuales. En el endomisio sólo se encuentran vasos sanguíneos de pequeño
calibre y ramificaciones nerviosas muy finas, que transcurren en forma paralela a las fibras
musculares.
• El perimisio es una capa de tejido conjuntivo más gruesa que rodea un grupo de fibras para
formar un haz o fascículo. Los fascículos son unidades funcionales de fibras musculares que
tienden a trabajar en conjunto para realizar una función específica. El perimisio presenta
vasos sanguíneos grandes y nervios.
• El epimisio es la vaina de tejido conjuntivo denso que rodea todo el conjunto de fascículos
que constituyen el músculo. Los principales componentes de la irrigación y la inervación del
músculo penetran el epimisio.

Las fibras musculares esqueléticas se caracterizan por la rapidez de contracción, la velocidad

enzimática y la actividad metabólica.

La clasificación de las fibras musculares esqueléticas se basa en la rapidez de contracción y la

velocidad enzimática de la reacción de la ATPasa miosínica de las fibras y el perfil metabólico. La
rapidez de contracción determina la celeridad con la que la fibra puede contraerse y relajarse. La
velocidad de reacción de la ATPasa de la miosina determina el ritmo con el que esta enzima es capaz
de escindir moléculas de ATP durante el ciclo contráctil. El perfil metabólico indica la capacidad para
producir ATP mediante la fosforilación oxidativa o la glucólisis. Las fibras caracterizadas por un
metabolismo oxidativo contienen grandes cantidades de mioglobina y una mayor cantidad de
mitocondrias, con sus complejos constitutivos de citocromos transportadores de electrones. La
mioglobina es una pequeña proteína globular fijadora de oxígeno. La función principal de la
mioglobina es almacenar oxígeno en las fibras musculares, lo que proporciona una fuente eficaz para
el metabolismo muscular. Los tres tipos de fibras musculares esqueléticas son las fibras tipo I
(oxidativas lentas), las fibras tipo IIa (glucolíticas oxidativas rápidas) y las fibras tipo IIb (glucolíticas
rápidas). Es común que en cualquier músculo esquelético dado se encuentren tres tipos de fibras; la
proporción de cada tipo de fibra varía según la actividad funcional del músculo.

Las fibras tipo I o fibras oxidativas lentas son fibras pequeñas que aparecen rojas en los especímenes
frescos y contienen muchas mitocondrias y grandes cantidades de mioglobina y complejos de
citocromo. Su concentración elevada de enzimas oxidativas mitocondriales. Las fibras tipo I son
unidades motoras de contracción lenta resistentes a la fatiga. Estas fibras tienen gran resistencia a la
fatiga, aunque generan menos tensión que las otras fibras. La velocidad de reacción de la ATPasa
miosínica es la más lenta de todas entre los tres tipos de fibras. Las fibras tipo I son típicas de los
músculos de las extremidades de los mamíferos y del músculo pectoral de las aves migratorias

Las fibras tipo IIa o fibras glucolíticas oxidativas rápidas. Son de un tamaño mediano con muchas
mitocondrias y un contenido alto de hemoglobina. A diferencia de las fibras tipo I, las fibras tipo IIa
contienen grandes cantidades de glucógeno y son capaces de realizar la glucolisis anaeróbica.
Constituyen las unidades motoras de contracción rápida resistentes a la fatiga, que generan un gran
pico de tensión muscular.

Las fibras tipo IIb o fibras glucolíticas rápidas son fibras grandes y contienen menos mioglobina y
menor cantidad de mitocondrias que las fibras de tipo I y de tipo IIa. Tienen una baja concentración
de enzimas oxidativas, pero exhiben una actividad enzimática anaeróbica alta y almacenan una
cantidad considerable de glucógeno. Estas fibras integran las unidades motoras de contracción
rápida propensas a la fatiga y generan un gran pico de tensión muscular. Su velocidad de reacción
de ATPasa miosínica es la más rápida de todos los tipos de fibras. También se fatigan rápidamente a
causa de la producción de ácido láctico.

2. ¿Qué es un sarcómero?
Los sarcómeros son las unidades funcionales
más contráctil básica del músculo estriado y
cada uno de ellos contiene filamentos gruesos,
filamentos delgados, proteínas que estabilizan
la posición de los filamentos y proteínas que
regulan las interacciones entre los filamentos
delgados y gruesos. Es la porción de una
miofibrilla entre dos líneas Z adyacentes. Un
sarcómero mide de 2 mm a 3 mm en el
músculo relajado de un mamífero. Puede
distenderse a más de 4 mm y durante la
contracción extrema puede reducirse hasta a
1 mm
 3. Mencione los distintos tipos de proteínas que forman a un sarcómero
El filamento delgado consiste principalmente en moléculas de actina polimerizadas acopladas con
proteínas reguladoras y otras proteínas asociadas al filamento delgado que se enroscan juntas.

Un filamento delgado normal tiene un diámetro de 5 nm a 6 nm y consiste en una hélice de doble

hebra de monómeros de actina polimerizada. Cada filamento delgado está calibrado a
aproximadamente 1,0 mm a 1,3 mm de longitud, según el tipo muscular. Las dos proteínas
reguladoras importantes en los músculos estriados, la tropomiosina y la troponina, se enroscan con
dos hebras de actina. Otras proteínas asociadas al filamento delgado incluyen la tropomodulina y la
nebulina.

• La actina G es una molécula pequeña que se polimeriza para formar una hélice de doble
hebra, llamado filamento de actina F. Estos filamentos de actina son polares. Todas las
moléculas de actina G están orientadas en la misma dirección. El extremo positivo (barbado)
de cada filamento está unido a la línea Z por la a-actinina con la asistencia de la nebulina. El
extremo negativo (puntiagudo) se extiende hacia la línea M y está protegido por la
tropomodulina, una proteína formadora de casquetes. Cada molécula de actina G del
filamento delgado tiene un sitio de unión para la miosina, la cual en una etapa de reposo
está protegida por la molécula de tropomiosina.
• La tropomiosina es una proteína que también consiste en una doble hélice de dos
polipéptidos. Forma filamentos que se ubican en el surco que hay entre las moléculas de
actina F en el filamento delgado. En el músculo en reposo, la tropomiosina y su proteína
reguladora, el complejo de troponina, ocultan el sitio de unión a la miosina que hay en la
molécula de actina.
• La troponina consiste en un complejo de tres subunidades globulares. Cada molécula de
tropomiosina contiene un complejo de troponina. La troponina C (TnC) es la subunidad más
pequeña del complejo de troponina. Fija Ca2+ un fenómeno esencial para el inicio de la
contracción. La troponina T (TnT), se une a la tropomiosina, que fija el complejo de troponina.
La troponina I (TnI), se fija a la actina e inhibe, así, la interacción entre la miosina y la actina.
Las subunidades TnT y TnI se unen para formar un brazo IT asimétrico, que es visible en una
reconstrucción tridimensional del complejo de troponina.
• La tropomodulina es una proteína de fijadora de actina que se une al extremo libre (negativo)
del filamento delgado. Esta proteína formadora de casquetes de actina mantiene y regula la
longitud del filamento de actina en el sarcómero. Las variaciones en la longitud del filamento
afectan la relación tensión- longitud durante la contracción muscular y, por lo tanto, influye
sobre las propiedades fisiológicas del músculo.
• La nebulina es una proteína alargada, no elástica, unida a las líneas Z, que abarca la mayor
parte del filamento delgado, excepto por su extremo negativo puntiagudo. La nebulina actúa
como una “regla molecular” para la longitud del filamento delgado debido a que el peso
molecular de las diferentes isoformas de nebulina se correlaciona con la longitud de los
filamentos delgados durante el desarrollo muscular. Además, la nebulina añade estabilidad
a los filamentos delgados sujetos por la a-actinina a las líneas Z.

El filamento grueso está compuesto principalmente por moléculas de miosina.

El componente principal de los filamentos gruesos es la miosina II, un miembro de la superfamilia

miosina de proteínas motoras que produce motilidad por la interacción cíclica con las subunidades
de actina en el músculo estriado.

Las proteínas accesorias mantienen la alineación precisa de los filamentos delgados y gruesos dentro
del sarcómero.
Para mantener la eficiencia y la velocidad de la contracción muscular, tanto los filamentos delgados
como los gruesos en cada miofibrilla, deben estar alineados en forma precisa y mantener una
distancia óptima unos de otros. Las proteínas conocidas como proteínas accesorias son
imprescindibles para la regulación del espaciado, la fijación y el alineamiento de los miofilamentos.
Estos componentes estructurales proteicos de las fibrillas musculares esqueléticas representan menos
del 25 % de las proteínas totales de la fibra muscular.

• Titina, una proteína gigante que abarca la mitad del sarcómero. La titina se extiende desde la
línea Z y el filamento delgado en su terminal N hacia el filamento grueso y la línea M en su
terminal C. Entre los filamentos gruesos y delgados, dos porciones con forma de resorte de
esta proteína contribuyen a centrar el filamento grueso en el medio de las dos líneas Z.
Debido a la presencia de los “resortes” moleculares, la titina impide el estiramiento excesivo
del sarcómero al desarrollar una fuerza de recuperación pasiva que colabora con su
acortamiento.
• a-actinina, una proteína fijadora de actina, bipolar, corta, y con forma de varilla, que organiza
los filamentos delgados en disposiciones paralelas y los fija en la línea Z. Además, forma
enlaces transversales con la terminal N de la titina incluida en la línea Z.
• Desmina, un tipo de filamento intermedio que forma una malla alrededor del sarcómero a la
altura de las líneas Z, con lo que une estos discos entre sí y a la membrana plasmática a través
de la unión con la proteína anquirina y forma enlaces cruzados estabilizadores entre las
miofibrillas vecinas.
• Proteínas de la línea M, comprenden varias proteínas fijadoras de miosina que mantienen los
filamentos gruesos en registro en la línea M y adhieren las moléculas de titina a los filamentos
gruesos. Las proteínas de la línea M incluyen miomesina, proteína M, oscurina y una creatina
fosfatasa muscular.
• Proteína C fijadora de miosina, una proteína que contribuye al armado y estabilización
normales de los filamentos gruesos. Forma varias rayas transversales bien definidas en ambos
lados de la línea M, que interacciona con las moléculas de titina.
• Distrofina, se cree que esta proteína grande vincula la laminina, que reside en la lámina
externa de la célula muscular, con los filamentos de actina
 4. Menciona las fuentes de energía que utiliza el músculo esquelético para la
contracción
• Adenosintrifosfato (ATP): Vía: anaeróbica aláctica, anaeróbica láctica y aeróbica; Duración: 5
a 6 segundos. Es llamada “la moneda energética” y proporciona energía para iniciar cualquier
actividad.
• Fosfocreatina PC: Vía: anaeróbica aláctica; Duración: 0 a 20 segundos. Fuente de energía de
mayor poder vital en deportes de potencia maximales
• Glucógeno muscular (GM): Vía: anaeróbica láctica o aláctica; Duración: 60 a 90 segundos.
Dependiendo de la presencia de oxígeno puede tener una fase aeróbica y otra anaeróbica.
• Carbohidratos: Vía: aeróbica; Duración: 10 a 30 minutos. Es la primera fuente energética por
vía aeróbica
• Ácidos grasos libres (AGL): Vía: aeróbica; Duración: 30 a 90 minutos. Provienen
principalmente de los triglicéridos son la mayor reserva de energía.
• Aminoácidos: Vía: aeróbica; Duración: desde 90 minutos. Constituyen 12% al 15% de todo el
peso corporal.
5. Realiza un cuadro comparativo de los 3 tipos de músculo (esquelético,
cardiaco y liso).

Bibliografía
• Ross MH y col, “Histología. Texto y atlas color con Biología Celular y Molecular”. 7ª edición,
Editorial Wolters Kluver