BENEMÉRITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

LICENCIATURA EN QUÍMICO FARMACOBIÓLOGO.

QUÍMICA BIOINORGÁNICA

CUESTIONARIO DE HEMOGLOBINA

DR. SOTO LOPEZ ISMAEL

SALAZAR VÉLEZ ALMA LIZZET 201962961

FECHA DE ENTREGA
10/04/2021
1. Explicar si hay alguna diferencia entre un polipéptido y una proteína.
Las proteínas son cadenas polipeptídicas que presentan alguna función
biológica definida, mientras que un polipéptido es la unión de dos o más
aminoácidos por medio de enlaces peptídicos, de esta manera se puede
decir que las moléculas que forman las proteínas reciben el nombre de
polipéptido.
Aquellas que tienen una única cadena se califican como proteínas
monoméricas, mientras que las que disponen de dos o más cadenas
reciben el nombre de proteínas multiméricas.
2. Escribir la clasificación de las Enzimas.

Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la

siguiente manera.

 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea,

transferencia de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro.
Ejemplo de ellas son las enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico
diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la
enzima glucoquinasa.
 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura
de moléculas orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la
lactasa.
 Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos.
Por ejemplo, el acetato descarboxilasa.
 Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten
una molécula en su variante geométrica tridimensional.
 Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de
unión de sustratos, mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos
de trifosfato (tales como el ATP o el GTP). Por ejemplo, la
enzima privato carboxilasa.
3. ¿Explicar si hay alguna diferencia entre un sustrato enzimático y un cofactor
enzimático?

Un sustrato enzimático es una molécula sobre la cual actúa una enzima.

Las enzimas catalizan reacciones químicas que involucran sustrato(s). El

sustrato se une al sitio activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-
sustrato. Por acción de la enzima, el sustrato se transforma en producto, se
libera del sitio activo y queda libre para recibir otro sustrato. La ecuación
general es la siguiente:

E + S ⇌ ES → EP ⇌ E + P

donde E = enzima, S = sustrato(s), P = producto(s)

Mientras que un cofactor enzimático es un componente no proteico,

termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de
una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica,
denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el
nombre de holoenzima.
4. ¿Cuántos tipos de cofactores enzimáticos se pueden clasificar?
Los cofactores se pueden clasificar atendiendo a diferentes criterios, uno de
los más comunes es según su naturaleza orgánica o inorgánica:

 cofactores inorgánicos: iones metálicos (Mg2+, Cu+, Mn2+) y los centros

hierro-azufre.

Los iones metálicos son cofactores muy comunes y de ellos los más
frecuentes son iones metálicos compuestos por uno o dos átomos. Otro tipo
de cofactores inorgánicos son los centros hierro-azufre. Estos centros son
complejos formados por grupos sulfuro, generalmente provenientes del
aminoácido cisteína, unidos a dos o cuatro átomos de hierro. Además
del papel funcional como cofactores, los centros hierro-azufre desempeñan
una función estructural fundamental en la conformación espacial de la
proteína.  
 cofactores orgánicos: las coenzimas, por ejemplo, la flavina, y los grupos
prostéticos, por ejemplo, el grupo hemo. 

Las coenzimas y los grupos prostéticos son dos tipos específicos de

cofactores de naturaleza orgánica. Suelen ser moléculas pequeñas,
usualmente de masa menor a 1000 Da. Para diferenciar entre ambos se
suele atender a la fuerza o tipo de unión entre el cofactor y la proteína: una
coenzima se une de forma débil mientras que un grupo prostético se une
fuerte y generalmente no se puede separar de la proteína si esta no
se desnaturaliza.

5. Si el hierro es uno de los elementos metálicos más abundantes en todos los

alimentos, ¿Por qué hay personas que padecen su deficiencia?
El cuerpo necesita hierro para fabricar hemoglobina. Si no hay suficiente
hierro disponible, la producción de hemoglobina es limitada, lo cual afecta
la producción de las células rojas de la sangre. Una disminución en la
cantidad normal de hemoglobina y células rojas en el torrente sanguíneo
se conoce como anemia. Debido que a las células rojas de la sangre son
necesarias para llevar oxígeno a través del cuerpo, la anemia hace que
las células y los tejidos reciban menos oxígeno, afectando su
funcionamiento.
6. ¿De las formas químicas del hierro, explicar cuál es la única que asimilan
los humanos?
7. El hierro en los humanos se encuentra formando dos grupos de moléculas
que son:
Desde el punto de vista funcional, el hierro en el organismo puede estar
formando parte de dos grandes grupos, el de los compuestos de hierro
esencial integrado fundamentalmente por la hemoglobina, mioglobina,
citocromos y diferentes enzimas y el de los compuestos de hierro de
depósito o almacenamiento como la ferritina y la hemosiderina 
8. La proteína especializada en captar hierro en el duedeno intestinal es la:
La hepcidina se considera actualmente el principal regulador del equilibrio
del hierro sistémico, que incluye la absorción de hierro intestinal y el
reciclado del hierro en el SRE. La forma bioactiva es una proteína de 25
aminoácidos que se produce principalmente en el hígado. La hepcidina
actúa uniéndose a la ferroportina, desencadenando su internalización y
posterior degradación lisosómica. Puesto que la ferroportina es la proteína
conocida que exporta el hierro celular, la hepcidina provoca el atrapamiento
de hierro en los enterocitos, así como en los macrófagos y hepatocitos.
9. ¿Cuál es el cofactor enzimático de la ceruloplasmina?
El cobre
Debido a su tendencia para aceptar electrones, el cobre es un poderoso
oxidante en los sistemas biológicos. Los sitios cobre en la ceruloplasmina
tienen la capacidad de oxidar Fe 2+ a Fe3+, lo que prepara los iones férricos
para unirse a la transferrina y entregar hierro a órganos y tejidos.  
10. Explicar la diferencia entre una porfirina y una porfina.
Una porfirina son compuestos cíclicos formados por el enlace de cuatro
anillos pirroles a través de puentes de metileno, tienen color, son
fluorescentes y emiten un color rojo, mientras que una porfina es
ocasionada por la deficiencia de enzimas que intervienen en la biosíntesis
del grupo hemo de la hemoglobina.
11. Explicar qué es una protoporfirina.

La protoporfirina IX es un compuesto orgánico, específicamente una porfirina,

que juega una función importante en organismos vivientes como precursor a
otros compuestos críticos como la hemoglobina y clorofila. Es un sólido
profundamente coloreado, que no es soluble en agua básica. El nombre se
abrevia a menudo como PPIX.

12. Explicar cuál es a protoporfirina IX (escribir su estructura).

 La molécula de protoporfirina IX contiene el núcleo de porfina,
un tetrapirrol macrociclo que muestra un carácter aromático marcado. La
molécula es esencialmente planar, excepto por los enlaces N-H, que están
doblados fuera del plano de los anillos, en direcciones (trans) opuestas.

El término general de protoporfina refiere a los derivados de la porfina que

tiene reemplazados los átomos exteriores de hidrógeno en los cuatro
anillos pirrol, por cuatro grupos metilo −CH3 (M), dos grupos
vinilo −CH=CH2 (V), y dos grupos de ácido propiónico −CH2−CH2−COOH
(P). El número romano "IX" indica que estas cadenas ocurren en el orden
circular MV-MV-MP-PM alrededor del ciclo exterior.

13. Explicar la diferencia entre la mioglobina y hemoglobina.

La mioglobina es una proteína de los músculos, que tiene una estructura
mixta, es decir posee una mitad que es proteica y otra que no lo es, por lo
cual es semejante a otra proteína, conocida como hemoglobina. Este,
además, en su composición incluye hierro y un grupo hemo, esencial
para captar el oxígeno.
Mientras que la hemoglobina es una proteína del interior de los glóbulos
rojos que transporta oxígeno desde los pulmones a los tejidos y órganos del
 cuerpo; además, transporta el dióxido de carbono de vuelta a los
pulmones. 
14. Explicar químicamente cual es la valencia y el número de oxidación del Fe +2
de la hemoglobina.

Número atómico 26
Valencia 2,3
Estado de oxidación +3
Electronegatividad 1,8
Bibliografías

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